Asam Amino dan Protein

Ni Made Ayu R, M.Farm, Apt

ASAM AMINO
Pembentuk

PROTEIN
 Struktur Asam Amino
• Struktur umum asam
amino, terdiri dari:
- gugus karboksil, dan
COOH
- gugus amina
terikat pada atom karbon
NH2 Cα H yang sama (Cα).
R • Asam amino berbeda
pada gugus samping (R)
 perbedaan struktur,
ukuran, muatan listrik dan
kelarutan dalam air.
 Sifat Asam Amino

• Sifat kimia dan fisika asam amino dipengaruhi

oleh rantai samping (R), dapat dibedakan
menjadi:
– Nonpolar -> Rantai karbon alifatik dan aromatik
– Polar -> Rantai Karbon dapat terion (asam atau
basa), tidak terion (ikatan hidrogen)
Asam Amino  Non Polar
Asam Amino  Non Polar
Asam Amino  Polar
Asam Amino Basa

Asam Amino Asam

Asam Amino  Polar
 Klasifikasi Asam Amino

• Asam Amino Esensial

– Asam amino yang tidak dapat disintesis dalam
tubuh  didapat dari makanan sehari-hari.
• Asam Amino Non Esensial
– Asam amino yang dapat disintesis dalam tubuh
 Klasifikasi Asam Amino
Asam Amino Esensial Asam Amino Non Esensial
1. Phenylalanine 1. Glycine
2. Alanine
2. Valine
3. Serine
3. Threonine 4. Tyrosine
4. Tryptophan 5. Cysteine
5. Methionine 6. Aspartic Acid
6. Leucine 7. Asparagine
8. Glutamic Acide
7. Isoleucine
9. Glutamine
8. Lysine 10. Argine
9. Histidine 11. Proline
Identifikasi Atom Karbon Asam Amino

• Terdapat dua konvensi :

1. Atom karbon pada group R yang terikat pada atom
karbon α diberi nomor β, γ, δ, ε dst.
2. Penomoran dengan angka (1,2,3, dst)  atom
karbon C1 adalah atom karbon yang mengikat atom
dengan berat atom yang paling tinggi. Asam amino
C1 pada gugus karboksil  Cα pada C2
 Stereoisomer Asam Amino
• Semua asam amino kecuali
glysin  Cα adalah atom kiral
• Cα mengikat 4 gugus yang
berbeda  gugus karboksil,
gugus amina, gugus R, dan
atom hidrogen.
• Atom kiral  aktivitas optik,
memutar bidang cahaya
terpolarisasi
• Atom kiral  enatiomer D
(Dexter) dan L (Levo)
Residu asam amino umumnya dijumpai
dalam bentuk L-stereoisomer.
Molekul Kiral dan Akiral
 Perilaku Asam Amino
• Asam amino ketika larut
dalam air membentuk
dipolar ion  “Zwitterion”
 ion negatif (COO-) dan ion
positif (NH3+).
• Zwitterion dapat bersifat
asam sekaligus basa 
Asam amfoter
• Muatan netto zwiterion = 0

Basa
Kurva Titrasi Asam Amino
• Titrasi asam basa  gradual
pelepasan proton
• Nilai pH dimana molekul tidak
mempunyai muatan netto
(molekul muatan positif = molekul
muatan negatif)  titik isoelektrik
(pI)
• pH < titik isoelektrik  gugus
COO- akan terprotonisasi (pK1) 
muatan netto = +1
• pH > titik isoelektrik  NH3+ akan
terdeprotonisasi (pK2) muatan
netto = -1
Titik Isoelektrik
• pKa COO- = 2,34
• pKa NH3+ = 9,60

1
𝑝𝐼 = ( 𝑝 𝐾 1 +𝑝 𝐾 2 )
2
1
𝑝𝐼= ( 2 ,34 +9 ,60 )=5 , 97
2
 IKATAN PEPTIDA
• Gugus karboksil α pada
asam amino terhubung
pada gugus amino α pada
asam amino berikutnya
melalui ikatan amida
khusus  Ikatan Peptida.
• Ikatan peptida terbentuk
melalui reaksi kondensasi
• Ikatan peptida terputus
Ikatan Peptida melalui reaksi hidrolisis.
JEMBATAN DISULFIDA
• Rantai samping
Cysteine dapat
teroksidasi
+ ½ O2
+ H2O membentuk asam
- ½ O2
amino dengan
jembatan disulfida
(ikatan disulfida)

Ikatan disulfida
 Peptida
• Residu asam amino dengan gugus amino α tepi amina
terminal (N-terminal) dan di sisi yang lain gugus karboksil 
karboksil terminal (C-terminal).
 Peptida

Dipeptida 2 asam amino

Tripeptida 3 asam amino

Oligopeptida Beberapa asam amino

Polipeptida Jumlah besar asam amino

Polipeptida > 100 asam

Protein amino  Makromolekul
PROTEIN
 PROTEIN
• Protein  Polimer asam amino. Struktur dan sifat
protein tergantung pada sekuen asam amino dalam
polipeptida.
• Protein dapat mengandung senyawa lain yang
terpisah dari asam amino  Protein terkonjugasi
– Bagian non asam amino  gugus prostetik
– Bagian asam amino  apoprotein
• Contoh :
– Lipoprotein  lipid sebagai gugus prostetik
– Glikoprotein dan proteoglikan  karbohidrat sebagai
gugus prostetik
 FUNGSI PROTEIN
• Struktur tubuh  kolagen pada kulit dan tulang
• Katalisator  enzim
• Pergerakan  aktin dan miosin pada otot
• Transport  hemoglobin sebagai trasport oksigen
• Hormon  hormon
• Perlindungan  antibodi
• Penyimpanan  Ferritin menyimpan zat besi di
hepar
• Pengaturan  Rhodopsin mrpk mediator respon sel
dalam proses penglihatan pada mata
 TIPE PROTEIN
Fibrous
• Molekul berbentuk
fiber/serat yang panjang
yang terikat satu sama lain.
• Banyak terdapat pada
protein hewan, tidak larut
dalam air dan tahan pada
enzim proteolitik.
• Pembentuk struktur  Cth.
kolagen, elastin, keratin
Globular
• Molekul berbentuk
bulat/lonjong, rantai
polipeptida lipatan dan
berbelit.
• Mudah larut dalam air,
larutan garam, asam, basa
dan alkohol.
• Transporter dan Enzim spt
Albumin, Globulin,
Hemoglobin
 STRUKTUR PROTEIN
• Menunjukan sekuen residu-residu asam amino dalam
Primer rantai polipeptida yang terikat pada ikatan peptida atau
ikatan disulfida

• Menunjukan ikatan berulang yang teratur distabilkan

Sekunder oleh ikatan hidrogen antara gugus-gugus peptida dalam
sekuennya.

• Menunjukan segmen-segmen protein yang melipat

Tresier secara 3 dimensi yang distabilkan oleh interaksi antara
sekuen sekuen yang berjauhan

• Interaksi antara rantai-rantai polipeptida yang berbeda

Kuartener menghasilkan struktur oligometrik yang distabilkan oleh
ikatan non kovalen
Struktur Protein
Struktur β helix
 Perubahan Struktur Protein 
Konsekuensi Patologi

• Lipatan yang salah pada protein otak  β-amyloid

Alzheimer meningkat dari transformasi bentuk α helix
• Bentuk β meningkatkan agregasi sel otak

• Pada proses pembentukan hemoglobin, memerlukan

α-hemoglobin-stabilizing protein (AHSP) yang mengikat
β- hemoglobin α-subunits bebas.
Thalasemia • Ketiadaan AHSP mengakibatkan agregasi dari
hemoglobin α-subunits  sitotoksik sel darah merah