ASAM

AMINO &
PROTEIN
M U HL ISU N A Z I M, M . S C
 PENGERTIAN ASAM AMINO
Asam amino merupakan
senyawa yang mengandung
unsur-unsur C,H,O,N yang
sangat penting bagi
kehidupan dan merupakan
senyawa pembangun protein
STRUKTUR KIMIA ASAM
AMINO
Struktur asam amino
umumnya dikenal sebagai α-
asam amino, karena
mengandung amina primer
pada karbon α

ASAM
makromolekul

AMINO FUNGSI ASAM AMINO

1. Sebagi penyusun kerangka
makromolekul protein
2. Sebagai penyususn DNA
3. Sebagai neurotransmitter
dan juga reseptor tubuh

FUNGSI ASAM AMINO

 PENGERTIAN PROTEIN STRUKTUR KIMIA PROTEIN

PROTEIN merupakan Struktur protein umumnya

makromolekul yang tersusun
dari beberapa asam amino
yang memiliki fungsi tertentu
bagi tubuh bergantung pada
jenis asam amino yang
menyusunnya
tergabung atas asam amino,
yang membentuk
makromolekul sebagai
protein primer, sekunder,
tersier dan quartener

PROTEIN
FUNGSI PROTEIN
1. Sumber Energi
2. Membangun dan
memperbaiki jaringan tubuh
3. Membentuk antibody
4. Membentuk enzim dan
hormon

FUNGSI PROTEIN
ASAM AMINO
Protein sangat penting untuk sistem biologis. Semua aspek
struktural dan fungsional utama tubuh, dilakukan oleh molekul
protein. Semua protein adalah polimer dari asam amino. Protein
terdiri dari sejumlah asam amino yang dihubungkan oleh ikatan
peptida. Meskipun sekitar 300 asam amino terdapat di alam,
hanya 20 di antaranya yang terlihat di tubuh manusia. Sebagian
besar asam amino (kecuali prolin) adalah asam amino alfa, yang
berarti bahwa gugus amino terikat pada atom karbon yang sama
dengan gugus karboksil.
ASAM-ASAM AMINO
ASAM AMINO
Klasifikasi Asam Amino Berdasarkan Strukturnya

➢Asam Amino Alifatik

▪Asam mono amino mono karboksilat:
▪Asam mono amino dikarboksilat
▪Asam monokarboksilat dibasa
➢Asam amino aromatik
➢Asam amino heterosiklik
➢Asam amino imino
➢Asam Amino Alifatik
Asam mono amino mono karboksilat:

Asam mono amino dikarboksil Asam monokarboksilat dibasa

➢Asam amino aromatik

➢Asam amino heterosiklik

➢Asam amino imino
 ASAM AMINO
Klasifikasi Asam Amino Berdasarkan Rantai Samping
➢Asam amino yang memiliki rantai samping non-polar
Asam amino non-polar diantaranya Alanine, Valine, Leucine, Isoleucine, Methionine,
Proline, Phenylalanine dan Triptophan. Kelompok senyawa ini bersifat hidrofobik
(penolak air) dan lipofilik (menyukai lipid). Oleh karena itu, bagian protein yang terdiri
dari asam amino ini akan bersifat hidrofobik.
➢Asam amino aromatik
Asam amino yang memiliki rantai samping polar tidak bermuatan atau non-ionik:
Glycine, Serine, Treonine, Cysteine, Tyrosine, Glutamine dan Asparagine. Asam amino
rantai samping yang termasuk dalam kelompok ini merupakan asam amino bersifat
hidrofilik.
➢Asam amino bermuatan atau rantai samping Polar ionik (hidrofilik):
a. Asam amino (asam): senyawanya memiliki muatan negatif pada kelompok R: asam
Aspartat dan asam Glutamat. (Tirosin agak asam).
b. Asam amino (basa): Mereka memiliki muatan positif pada gugus R: Lisin, Arginin
dan Histidin
Glisin, alanin, valin, serin, triptofan, histidin, dan prolin rasanya
manis; leusin tidak berasa; sedangkan isoleusin dan arginin bersifat
pahit. Sodium glutamat adalah zat perasa. Aspartam, pemanis buatan
mengandung asam aspartat dan fenilalanin. Semua asam amino
memiliki titik leleh yang tinggi (lebih dari 200°C). Semua asam
amino larut dalam air dan alkohol (pelarut polar); tetapi tidak larut
dalam pelarut non-polar (benzena).

Beberapa sifat penting pada asam amino :

➢ Amfoter/zwitter ion
➢Aktifitas Optik
AMFOTER / ZWITTER ION
Ion Zwitter atau Zwitter-ion adalah ion yang memiliki muatan
berlawanan, bermomen dipol sekaligus gugus bersifat asam dan
basa. Ion Zwitter kebanyakan dibentuk oleh asam amino.

Keberadaan anion dan kation bergantung pada pH medianya,

namun pada pH netral kedua ion tersebut muncul
AMFOTER / ZWITTER ION
• PH di mana molekul tidak membawa muatan bersih dikenal
sebagai titik isoelektrik atau pH isoelektrik (pI).

• Pada titik isoelektrik, asam amino tidak akan membawa muatan

bersih; semua gugus terionisasi tetapi muatannya akan saling
meniadakan. Oleh karena itu, pada titik isoelektrik, tidak ada
mobilitas dalam medan listrik. Kelarutan dan kapasitas buffer
akan minimum pada pH isoelektrik.
AMFOTER / ZWITTER ION
• PH isoelektrik (pI) untuk asam amino mono amino
monokarboksilat dapat dihitung: 𝒑𝑲𝟏 + 𝒑𝑲𝟐
𝒑𝑰 =
𝟐
𝟐, 𝟑 + 𝟗, 𝟔
𝒑𝑰 𝒈𝒍𝒊𝒔𝒊𝒏 = = 𝟓, 𝟗𝟓
𝟐

• Kapasistas buffer untuk asam amino akan maksimal Ketika

antara pH pada pK1 atau pK2 dan akan menurun pada pH
isoelektrik
AMFOTER / ZWITTER ION
• Dalam kasus asam amino yang memiliki lebih dari dua gugus
yang dapat terionisasi, maka akan ada lebih banyak nilai pK,
mis. Asam aspartat. Terlihat bahwa pada pH fisiologis 7,4, baik
gugus karboksil maupun gugus amino asam amino terionisasi
sempurna. Jadi, sangat tepat, bentuk zwitterion harus
ditunjukkan sebagai struktur asam amino.
AKTIVITAS OPTIK
Asam amino yang memiliki atom karbon asimetris menunjukkan
aktivitas optik. Karbon dikatakan asimetri ketika 4 gugus fungsi
berbeda terikat pada satu atom karbon
➢ Glisin adalah asam amino paling sederhana dan tidak memiliki atom
karbon asimetris sehingga tidak menunjukkan aktivitas optik.
➢ Semua yang lain aktif secara optik. Bentuk bayangan cermin yang
dihasilkan dengan mengacu pada atom karbon alfa, disebut isomer D dan
L.
➢ Asam amino L ada di alam dan oleh karena itu disebut asam amino alami.
Asam amino-D terlihat dalam jumlah kecil pada mikro-organisme dan
sebagai konstituen antibiotik tertentu seperti Gramicidin-S, Polymyxin,
Actinomycin-D dan Valinomycin, serta peptidoglikan dinding sel bakteri.
Asam amino D memiliki banyak fungsi pada bakteri, seperti sintesis
ikatan silang di dinding sel.
➢ Isoleusin dan Treonin memiliki 2 pusat optik aktif dan oleh karena itu
masing-masing memiliki 4 diastereoisomer.
REAKSI-REAKSI UMUM ASAM AMINO
❑Pada gugus karboksilat
❑Pada gugus Amina
❑Pembentukan ikatan Peptida
 REAKSI-REAKSI UMUM ASAM AMINO
❑Pada gugus karboksilat
▪ Dekarboksilasi
Reaksi dekarboksilasi pada asam amino terjadi pada posisi alfa untuk membentuk
asam amino tertentu dengan melepaskan CO2

▪ Pembentukan Amida
Gugus –COOH pada asam amino
dikarboksilat (selain karboksil alfa) dapat
bereaksi dengan amonia untuk membentuk
senyawa asam amino dengan gugus amida
tertentu
 REAKSI-REAKSI UMUM ASAM AMINO
❑Pada gugus Amina
▪ Transaminasi
Gugus amino alfa dari asam amino dapat
ditransfer ke asam alfa keto untuk
membentuk asam amino baru dan asam alfa
keto tertentu. Ini merupakan reaksi penting
dalam tubuh untuk interkonversi asam amino
dan untuk sintesis asam amino non-esensial

▪ Deaminasi Oksidatif
Gugus alpha amino dihilangkan dari asam
amino untuk membentuk asam keto dan
amonia tertentu. Di dalam tubuh, asam
glutamat adalah asam amino yang paling
umum mengalami deaminasi oksidatif
 REAKSI-REAKSI UMUM ASAM AMINO
❑Pembentukan Ikatan Peptida
Gugus alfa karboksil dari satu asam amino bereaksi dengan gugus amino alfa dari
asam amino lain untuk membentuk ikatan peptida atau jembatan CO-NH. Protein
dibuat dengan polimerisasi asam amino melalui ikatan peptida
PROTEIN
Protein mengandung Karbon, Hidrogen, Oksigen dan Nitrogen
sebagai komponen utama sedangkan Sulfur dan Fosfor adalah
penyusun minor. Nitrogen adalah karakteristik protein. Rata-rata,
kandungan nitrogen protein biasa adalah 16% dari berat total.
Semua protein adalah polimer dari asam amino. Gugus alfa
karboksil dari satu asam amino bereaksi dengan alfa gugus amino
dari asam amino lain untuk membentuk ikatan peptide atau
jembatan CO-NH. Dua asam amino digabungkan untuk
membentuk dipeptida; tiga asam amino membentuk tripeptida;
empat akan membuat tetrapeptida; beberapa asam amino
bersama-sama akan membentuk oligopeptida; dan kombinasi 10
sampai 50 asam amino disebut sebagai polipeptida
PROTEIN
❑IKATAN PEPTIDA
❑STRUKTUR PROTEIN
▪Primer
▪Sekunder
▪Tersier
▪Quartener
❑SIFAT-SIFAT PROTEIN
❑REAKSI PENGENDAPAN PROTEIN
 PROTEIN
Ikatan Peptida
Ikatan peptida adalah ikatan rangkap parsial. Ikatan C – N bersifat 'trans' dan
tidak ada kebebasan rotasi karena sifat ikatan rangkap parsial. Rantai
samping bebas berputar di kedua sisi ikatan peptida.
 PROTEIN
Struktur Protein
❑Struktur Primer
Struktur primer menunjukkan jumlah dan urutan asam amino dalam protein. Tingkat
organisasi yang lebih tinggi ditentukan oleh struktur utama. Setiap rantai polipeptida
memiliki urutan asam amino unik yang ditentukan oleh gen. Struktur primer dipertahankan
oleh ikatan kovalen dari hubungan peptida

Gly Ala Val

Gly Val Ala

❑Karakteristik Struktur Protein Primer
1. Dalam rantai polipeptida, di salah satu ujungnya akan ada satu gugus amino alfa
bebas. Ujung ini disebut ujung terminal amino (N-terminal) dan asam amino yang
menyumbang gugus alfa-amino dinamai sebagai asam amino pertama.
2. Biasanya asam amino terminal-N ditulis di sisi kiri jika menunjukkan urutan
protein.
3. Ujung lain dari rantai polipeptida adalah ujung terminal karboksi (terminal-C), di
mana terdapat gugus alfa karboksil bebas yang disumbangkan oleh asam amino
terakhir (Gambar 4.3). Semua gugus amino alfa dan alfa karboksil lainnya terlibat
dalam pembentukan ikatan peptida
❑Contoh Struktur Protein Primer pada Insulin
1. Insulin memiliki dua rantai polipeptida, rantai A (rantai glisin) memiliki 21
asam amino dan rantai B (Fenilalanin) memiliki 30 asam amino.
2. Proteinnya disatukan oleh dua ikatan disulfide antar rantai. Pada rantai ke-7
sistein dan rantai B ke-7 sistein terhubung. Demikian pula sebuah rantai ke-
20 sistein dan rantai B ke-19 sistein terhubung. Ada ikatan disulfde
intrachain lain antara residu sistein ke-6 dan ke-11 dari rantai A.

Conversion of pro-insulin to active

insulin. Arrows = site of
action of proteolytic enzymes
 PROTEIN
Struktur Protein
❑Struktur Sekunder
Istilah "struktur sekunder" menunjukkan hubungan konfigurasi antara residu, yang berjarak
sekitar 3-4 asam amino terpisah dalam urutan linier. Tingkat struktur protein sekunder dan
tersier dipertahankan oleh gaya atau ikatan nonkovalen seperti ikatan hidrogen, ikatan
elektrostatis, interaksi hidrofobik, dan gaya van der Waals.
❑Ikatan hidrogen adalah tarikan elektrostatis lemah antara satu atom
elektronegatif seperti O atau N dan atom hidrogen yang secara kovalen terkait
dengan atom elektronegatif kedua. Atom hidrogen dapat disumbangkan oleh -NH
(imidazole, indole, peptide); -OH (serin, treonin) dan -NH2 (arginin, lisin). Gugus
penerima hidrogen adalah COO— (aspartik, glutamat) C = O (peptida); dan S – S
(disulfde)
❑Ikatan elektrostatik (ikatan ion): Muatan positif disumbangkan oleh gugus amino
epsilon dari lisin, gugus guanidinium dari gugus arginin dan gugus imidazolium dari
histidin. Muatan negatif disediakan oleh beta dan gamma karboksil dari asam
aspartat dan glutamat.
❑Ikatan hidrofobik dibentuk oleh interaksi antara rantai samping hidrofobik
nonpolar dengan menghilangkan molekul air. Ini berfungsi untuk menyatukan
rantai samping lipofilik.
❑Gaya van der Waals sangat lemah, tetapi secara kolektif memberikan kontribusi
maksimum terhadap stabilitas struktur protein.
 PROTEIN
Struktur Protein
❑Struktur Sekunder Alfa Helix

❖Alfa heliks adalah konformasi paling umum dan stabil

untuk rantai polipeptida. Dalam protein seperti
hemoglobin dan mioglobin, alfa heliks melimpah,
sedangkan pada kimotripsin hampir tidak ada.
❖Alfa heliks adalah struktur spiral. Ikatan polipeptida
membentuk tulang belakang dan rantai samping
asam amino meluas ke luar
❖Strukturnya distabilkan oleh ikatan hidrogen antara
gugus NH dan C=O dari rantai utama.
❖Setiap belokan dibentuk oleh 3,6 residu. Jarak antara
setiap residu asam amino (translasi) adalah 1,5 Å.
 PROTEIN
Struktur Protein
❑Struktur Sekunder Beta Sheet

❖Beta-sheet distabilkan oleh ikatan hidrogen

antara gugus NH dan C = O dari segmen
polipeptida yang berdekatan.
❖Untaian yang berdekatan dalam lembaran dapat
berjalan dalam arah yang sama sehubungan
dengan ujung terminal amino dan karboksi dari
rantai polipeptida (paralel) atau dalam arah yang
berlawanan (lembaran beta anti-paralel).
Lembaran lipatan beta adalah motif struktural
utama dalam protein seperti sutra Fibroin (anti-
paralel), Flavodoksin (paralel) dan Karbonat
anhidrase (keduanya).
 PROTEIN
Struktur Protein
❑Struktur Tersier
❖ Struktur tersier menunjukkan struktur tiga dimensi dari
seluruh protein. Struktur tersier mendefinisikan hubungan
sterik asam amino yang berjauhan satu sama lain dalam
urutan linier, tetapi berdekatan dalam aspek tiga dimensi.
❖ Struktur tersier dipertahankan oleh interaksi nonkovalen
seperti ikatan hidrofobik, ikatan elektrostatis dan gaya van
der Waals. Struktur tersier yang diperoleh oleh protein asli
selalu paling stabil secara termodinamika
❖ Domain adalah istilah yang digunakan untuk
menunjukkan unit fungsional globular pada suatu protein.
Domain adalah wilayah protein yang relatif independen,
dan dapat mewakili unit fungsional. Domain biasanya
dihubungkan dengan area protein yang relatif fleksibel
 PROTEIN
Struktur Protein
❑Struktur Quartener
❖Polipeptida tertentu akan berkumpul untuk membentuk satu
protein fungsional. Ini disebut sebagai struktur kuaterner.
Protein akan kehilangan fungsinya saat subunit dipisahkan.
Gaya-gaya yang menjaga struktur kuaterner adalah ikatan
hidrogen, ikatan elektrostatis, ikatan hidrofobik, dan gaya
van der Waals.
❖Bergantung pada jumlah rantai polipeptida, protein dapat
disebut sebagai monomer (1 rantai), dimer (2 rantai),
tetramer (4 rantai) dan seterusnya. Setiap rantai polipeptida
disebut sebagai subunit atau monomer. Homodimer
mengandung dua salinan dari rantai polipeptida yang sama.
Heterodimer mengandung dua jenis polipeptida sebagai unit
fungsi
 PROTEIN
Sifat-Sifat Protein
➢ Larutan protein menunjukkan sifat koloid dan karena itu dapat menghamburkan cahaya dan
memberikan tekanan osmotik. Tekanan osmotik protein plasma penting secara klinis.
➢ Karena protein terbuat dari asam amino, PH isoelektrik semua asam amino penyusun akan
memengaruhi PH isoelektrik protein.
➢ Komposisi asam amino akan menentukan pH isoelektrik (pI) protein. Gugus alpha amino dan
gugus karboksil digunakan untuk pembentukan ikatan peptida, dan karenanya tidak dapat
terionisasi. Semua gugus terionisasi lain yang ada dalam protein akan memengaruhi pI protein
➢ Pada titik isoelektrik, jumlah anion dan kation yang ada pada molekul protein akan sama dan
muatan bersihnya nol.
➢ Pada nilai pI, protein tidak akan bermigrasi dalam medan listrik. Pada pI, kelarutan, kapasitas
bufer dan viskositas akan minimum; dan pengendapan akan maksimal.
 PROTEIN
Sifat-Sifat Protein
➢ Reaksi Pengendapan Protein
Pemurnian enzim dan protein biasanya dimulai dengan
mengendapkannya dari larutan. Stabilitas protein dalam larutan
akan bergantung terutama pada muatan dan hidrasi. Gugus
polar dari protein (gugus -NH2, COOH, OH) cenderung menarik
molekul air di sekitarnya untuk menghasilkan kulit hidrasi.
Faktor apapun, yang menetralkan muatan atau menghilangkan
air hidrasi akan menyebabkan pengendapan protein.
 PROTEIN
Sifat-Sifat Protein
➢ Reaksi Pengendapan Protein

• Penggaraman
• Pengendapan dengan PI
• Pengendapan dengan pelarut organic
• Pengendapan dengan logam berat
 PROTEIN
Reaksi Pengendapan Protein
➢ Penggaraman
Ketika garam netral, seperti amonium sulfat atau natrium sulfat ditambahkan ke
larutan protein, kulit hidrasi dihilangkan dan protein diendapkan. Ini disebut
penggaraman. Sebagai aturan umum, semakin tinggi berat molekul suatu protein,
garam yang dibutuhkan untuk pengendapan lebih rendah. Jadi globulin diendapkan
pada setengah jenuh amonium sulfat; tapi albumin akan membutuhkan amonium
sulfat dengan jenuh total.
 PROTEIN
Reaksi Pengendapan Protein
➢Pengendapan dengan pH Isoelektrik
Protein sangat tidak larut pada pH isoelektriknya. Beberapa protein terendapkan
ketika disesuaikan dengan pH isoelektriknya. Contoh terbaik adalah kasein yang
membentuk endapan flokulen pada pH 4,6 dan larut kembali dalam larutan yang
sangat asam atau basa. Ketika susu mengental, kasein membentuk dadih putih,
karena asam laktat yang dihasilkan oleh proses fermentasi menurunkan pH ke titik
isoelektrik kasein.
 PROTEIN
Reaksi Pengendapan Protein
➢Pengendapan dengan pelarut organik
Ketika pelarut organik ditambahkan ke larutan protein, molekul air yang tersedia
untuk protein berkurang, dan terjadi pengendapan. Pelarut organik mengurangi
konstanta dielektrik media yang juga mendukung pengendapan protein. Karenanya
alkohol adalah agen pengendapan protein yang kuat. Ini mungkin menjelaskan efek
disinfektan alkohol.
 PROTEIN
Reaksi Pengendapan Protein
➢Pengendapan dengan logam berat
Dalam medium basa, protein memiliki muatan negatif bersih, atau merupakan anion.
Untuk larutan seperti itu, jika garam logam berat ditambahkan, ion logam bermuatan
positif dapat berkompleks dengan molekul protein dan proteinat logam diendapkan.
Garam Tembaga, Seng, Timbal, Kadmium dan Merkuri bersifat toksik, karena
cenderung mengendapkan protein normal pada dinding gastrointestinal. Berdasarkan
prinsip ini, telur mentah terkadang digunakan sebagai penangkal keracunan merkuri.
 PROTEIN
METABOLISME PROTEIN
Protein berubah sifatnya saat dimasak dan oleh karena itu lebih mudah dicerna.
Semua enzim ini adalah hidrolase (enzim kelas 3) di alam. Enzim proteolitik
disekresikan sebagai zimogen tidak aktif yang diubah menjadi bentuk aktifnya di lumen
usus.
1. Endopeptidase: Mereka bekerja pada ikatan peptida di dalam molekul protein,
sehingga protein menjadi unit yang lebih kecil dan lebih kecil secara berturut-
turut. Kelompok ini termasuk Pepsin, Tripsin, Chymotrypsin dan Elastase.
2. Eksopeptidase: Yang bekerja hanya pada ikatan peptida yang terletak di ujung
rantai polipeptida. Kelompok ini meliputi:
A. Karbokseptidase, yang bekerja hanya pada ikatan peptida di ujung terminal
karboksi rantai.
B. Aminopeptidase, yang bekerja hanya pada ikatan peptida di ujung terminal
amino rantai
METABOLISME PROTEIN
METABOLISME PROTEIN