ASAM AMINO DAN PROTEIN

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Asam amino adalah komponen utama protein, yang ditemukan dalam
semua organisme hidup dan memainkan peranan dalam sel hidup (Holme, dkk.,
1993 dan Othmer, K., 1978).
Semua protein pada semua spesies mulai dari bakteri sampai manusia
dibentuk dari 20 asam amino yang sama dan tidak berubah selama evolusi.
Kenaekaragaman fungsi yang diperantarai oleh protein dimungkinkan oleh
keanekaragaman susunan yang mungkin di dapat dari 20 jenis asam amino ini
sebagai unsur pembangun.
Pada protein terdapat empat tingkat struktur yang berbeda yaitu : Struktur
primer, struktur sekunder, struktur tersier, dan struktur kuartener. Terdapat faktor
yang dapat menguatkan dan menstabilkan struktur sekunder, tersier dan kuartener
ini. Sifat umum semua protein mencakup hambatan pada konformasi atau susunan
spasialnya oleh ikatan kovalen dan non kovalen.
Penggandaan dan penyediaan asam amino menjadi amat penting oleh
karena senyawa tersebut dipergunakan sebagai satuan penyusun protein.
Kemampuan jasad hidup untuk membentuk asam amino tidak sama. Misalnya
tanaman tingkat tinggi mampu membentuk semua asam amino yang diperlukan
bagi penyusunan protein tubuhnya. Sebaliknya hewan tingkat tinggi
kemampuannya terbatas. Golongan jazad hidup ini tidak dapat mensintesa asam
amino esensial. Asam amino-asam amino tersebut harus disediakan dari luar baik
berupa protein yang mengandung asam amino tersebut maupun dalam bentuk
asam amino tunggal.

1
ASAM AMINO
1. Pengertian
Asam amino adalah senyawa organik yang mengandung gugus amino
(NH2), sebuah gugus asam karboksilat (COOH), dan salah satu gugus lainnya,
terutama dari kelompok 20 senyawa yang memiliki rumus dasar
NH2CHRCOOH, dan dihubungkan bersama oleh ikatan peptida untuk
membentuk protein.
Asam amino sering disebut blok bangunan kehidupan. Semua proses
kehidupan tergantung pada protein yang berperan penting dalam tubuh sebagai
struktur, pengirim pesan, enzim, dan hormon. Dua puluh jenis asam amino alami
adalah blok bangunan protein, yang terhubung satu sama lain dalam bangunan
rantai. DNA memberitahu tubuh bagaimana membuat rantai amino dan
bagaimana mengurutkannya menjadi jenis protein tertentu.

2. Struktur Kimia
Asam amino merupakan biomolekul kecil (berat molekul rata-rata
sekitar 135) memiliki struktur umum yang digambarkan pada gambar berikut :

Gambar 1. Struktur Umum Asam Amino

Semua asam amino merupakan asam organik (α-COOH) yang
mengandung suatu gugus amino (NH2) dan atom hidrogen yang berikatan
dengan α-karbon. Mereka berbeda satu sama lain melalui komposisi kimiawi
dari gugusan R (rantai samping).

2
3. Sifat Asam Amino
A. Sifat amfoter (amfiprotik)
 Asam amino dengan gugus karboksil menyebabkan sifat asam karena
gugus [-COOH] dapat melepas ion H+ membentuk COO
 Asam amino dengan gugus amino menyebabkan sifat basa karena gugus
[-NH2] dapat melepas ion H+ membentuk –NH3+
Sifat senyawa demikian disebut amfoter (bereaksi baik dengan asam maupun
basa), pembentukan ion tersebut disebut dengan ion zwitter. Asam amino
bersifat amfoter, maka:
1. jika direaksikan dengan asam, maka asam amino akan menjadi suatu
kation.
2. jika direaksikan dengan basa, maka asam amino akan menjadi suatu
anion.
B. Sifat optis aktif
Semua senyawa asam amino mempunyai atom C asimetris (spiral)
sehingga bersifat optis aktif, artinya dapat memutar bidang polarisasi kecuali
glisin. Glisin adalah satu-satunya asam amino yang tidak bersifat optis aktif.
C. Sifat Umum Asam Amino
• larut dalam air dan pelarut polar lain tetapi tidak larut dalam pelarut
nonpolar seperti dietil eter atau benzena.
• momen dipol yang besar
• kurang bersifat asam dibandingkan sebagian besar asam karboksilat
• kurang basa dibandingkan sebagian besar amina.

4. Jenis Asam Amino Standar

Asam amino esensial atau asam amino utama adalah asam amino yang
sangat diperlukan oleh tubuh dan harus didatangkan dari luar tubuh karena sel-
sel tubuh tidak dapat mensintesis sendiri. Asam amino nonesensial adalah asam
amino yang dapat disintesis sendiri oleh tubuh.

3
 Asam Amino Simbol Kependekan Singkat satu huruf
Alanin Ala A
Arginin Arg R
Asparagin Asn N
Asam Aspartat Asp D
Sistein Cys C
Glutamin Gln Q
Asam Glutamat Glu E
Glisin Gly G
Histidin His H
Isoleusin Ile I
Leusin Leu L
Lisin Lys K
Metionin Met M
Fenilalanin Phe F
Prolin Pro P
Serin Ser S
Treonin Thr T
Triptofan Trp W
Tirosin Tyr Y
Valin Val V

Tabel yang menunjukkan Asam Amino beserta singkatannya :

5. Klasifikasi Asam Amonia berdasarkan Rantai Samping
1. Alanin (Ala)
Bentuk yang umum di alam adalah L-alanin
(S-alanin) meskipun terdapat pula bentuk D-
alanin (R-alanin) pada dinding sel bakteri dan
sejumlah antibiotika. L-alanin merupakan asam amino proteinogenik yang
paling banyak dipakai dalam protein setelah leusin.
Gugus metil pada alanin sangat tidak reaktif sehingga jarang terlibat
langsung dalam fungsi protein (enzim). Alanin dapat berperan dalam
pengenalan substrat atau spesifisitas, khususnya dalam interaksi dengan atom
nonreaktif seperti karbon. Dalam proses pembentukan glukosa dari protein,
alanina berperan dalam daur alanin.
2. Arginin (Arg)

4
 Asam amino arginin memiliki kecenderungan basa yang cukup tinggi
akibat eksesi dua gugus amina pada gugus residunya. Asam amino ini
tergolong setengah esensial bagi mamalia lainnya, tergantung pada tingkat
perkembangan atau kondisi kesehatan.
Sumber utama arginin adalah produk-produk peternakan (dairy products)
seperti daging, susu (dan olahannya), dan telur.
3. Asparagin (Asn)
Asparagin adalah analog dari asam aspartat
dengan penggantian gugus karboksil oleh
gugus karboksamid. Asparagin bersifat netral (tidak
bermuatan) dalam pelarut air.
Asparagin merupakan asam amino pertama yang berhasil diisolasi.
Namanya diambil karena pertama kali diperoleh dari jus asparagus.
Fungsi biologi : Asparagin diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga
kesetimbangan dan dalam transformasi asam amino. Berperan pula dalam
sintesis amonia. Sumber : Daging, telur, dan susu (serta produk turunannya)
kaya akan asparagin.

4. Asam Aspartat (Asp)

Asparagin merupakan asam amino analognya
karena terbentuk melalui aminasi aspartat pada satu
gugus hidroksilnya.
Asam aspartat bersifat asam, dan dapat digolongkan sebagan asam
karboksilat. Bagi mamalia aspartat tidaklah esensial.
Fungsinya diketahui sebagai pembangkit neurotransmisi di otak dan saraf
otot. Diduga, aspartat berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan.
Senyawa ini juga merupakan produk dari daur urea dan terlibat
dalam glukoneogenesis.
5. Sistein (Cys)

5
 Sistein merupakan asam amino bukan esensial
yang memiliki atom S, bersama-sama
dengan metionin. Atom S ini terdapat pada
gugus tiol (dikenal juga sebagai sulfhidril atau merkaptan). Karena memiliki
atom S, sisteina menjadi sumber utama dalam sintesis senyawa-senyawa
biologis lain yang mengandung belerang. Sistein dan metionin pada protein
juga berperan dalam menentukan konformasi protein karena adanya ikatan
hidrogen pada gugus tiol.
6. Glutamin (Gln)
Rantai sampingnya adalah suatu amida.
Glutamin dibuat dengan mengganti rantai
samping hidroksil asam glutamat dengan
gugus fungsional amina.
Rantai sampingnya adalah suatu amida. Glutamina dibuat dengan
mengganti rantai sampai hidroksil asam glutamat dengan gugus fungsional
amina. Glutamin digunakan untuk mengganti kerusakan otot dengan segera.

7. Asam Glutamat (Glu)

Asam glutamat termasuk asam amino
yang bermuatan (polar) bersama-sama dengan
asam aspartat. Ini terlihat dari titik
isoelektriknya yang rendah, yang menandakan ia sangat mudah menangkap
elektron (bersifat asam menurut Lewis).
Asam glutamat dapat diproduksi sendiri oleh tubuh, sehingga tidak
tergolong esensial. Ion glutamat merangsang beberapa tipe saraf yang ada
di lidah. Sifat ini dimanfaatkan dalam industri penyedap.
8. Glisin (Gly)
Glisin atau asam aminoetanoat adalah
asam amino alami paling sederhana. Rumus
kimianya C2H5NO2.

6
 Glisin merupakan asam amino yang mudah menyesuaikan diri dengan
berbagai situasi karena strukturnya sederhana. Secara umum protein tidak
banyak mengandung glisin. Pengecualiannya ialah pada kolagen yang dua per
tiga dari keseluruhan asam aminonya adalah glisin.
9. Histidin (His)
Fungsi Histidin menjadi precursor histamin, suatu
amina yang berperan dalam sistem saraf, dan karnosin,
suatu asam amino.
10. Isoleusin (Ile)
Rumus kimianya sama dengan leusin
hidrofobik (tidak larut dalam air). tetapi susunan
atom-atomnya berbeda. Ini berakibat pada sifat yang berbeda. Walaupun
berdasarkan strukturnya ada empat kemungkinan stereoisomer sepertitreonin,
isoleusina alam hanya tersedia dalam satu bentuk saja.
11. Leusin (Leu)
Leusina merupakan asam amino yang paling
umum dijumpai pada protein. Ada dugaan bahwa
leusina berperan dalam menjaga perombakan dan pembentukan protein otot.
12. Lisin (Lys)
Lisin (Lys) merupakan asam amino penyusun protein yang dalam pelarut
air bersifat basa, seperti juga histidin. Lisin menjadi kerangka bagi niasin
(vitamin B1).
Kekurangan vitamin ini dapat menyebabkan pelagra. Lisin juga
dilibatkan dalam pengobatan terhadap penyakit herpes. Lisin (bahasa
Inggris lysine) merupakan asam amino penyusun protein yang dalam
pelarut air bersifat basa, seperti juga histidin.
13. Metionin (Met)
Metionin, bersama-sama dengan sistein,
adalah asam amino yang memiliki atom S.
Asam amino ini penting dalam sintesis
protein (dalam proses transkripsi, yang menerjemahkan urutan basa nitrogen

7
 di DNA untuk membentuk RNA) karena kode untuk metionin sama dengan
kode awal (start) untuk suatu rangkaian RNA. Biasanya, metionin awal ini
tidak akan terikut dalam protein yang kelak terbentuk karena dibuang
dalam proses pasca transkripsi. Sumber utama metionina adalah daging
(ikan).
14. Fenilalanin (Phe)
Fenilalanin adalah suatu asam amino penting,
yang bersama-sama dengan asam amino tirosin
dan triptofan merupakan kelompok asam amino
aromatik yang memiliki cincin benzena. Fenilalanin bersama-sama dengan
taurin dan triptofan merupakan senyawa yang berfungsi sebagai penghantar
atau penyampai pesan (neurotransmitter) pada sistem saraf otak.
15. Prolin (Pro)
Prolin merupakan satu-satunya asam amino
dasar yang memiliki dua gugus samping yang
terikat satu-sama lain (gugus amino melepaskan
satu atom H untuk berikatan dengan gugus sisa). Akibat strukturnya ini,
prolin hanya memiliki gugus amina sekunder (-NH-).
Beberapa pihak menganggap prolina bukanlah asam amino karena tidak
memiliki gugus amina namun pendapat ini tidak tepat.
Fungsi terpenting prolin tentunya adalah sebagai komponen protein. Sel
tumbuh-tumbuhan tertentu yang terpapar kondisi lingkungan yang kurang
cocok (misalnya kekeringan) akan menghasilkan prolina untuk menjaga
keseimbangan osmotik sel. Prolin dibuat dari asam L-glutamat dengan
prekursor suatu asam amino
16. Serin (Ser)
Serin merupakan asam amino penyusun protein
yang umum ditemukan pada protein hewan. Protein
mamalia hanya memiliki L-serin. Namanya diambil
dari bahasa Latin, sericum (berarti sutera) karena pertama kali diisolasi dari
protein serat sutera pada tahun 1865. Strukturnya diketahui pada tahun 1902.

8
 Fungsi biologi dan kesehatan: Serin penting bagi metabolisme karena
terlibat dalam biosintesis senyawa-senyawa purin dan pirimidin, asistein,
triptofan (pada bakteri) dan sejumlah besar metabolit lain.
Sebagai penyusun enzim, serin sering memainkan peran penting dalam
fungsi katalisator enzim. Ia diketahui berada pada bagian aktif
kimotripsin, tripsin, dan banyak enzim lainnya.
Sebagai penyusun protein non-enzim, rantai sampingnya dapat
mengalami glikolisasi yang dapat menjelaskan gangguan akibat diabetes.
Serin juga merupakan satu dari tiga asam amino yang biasanya
terfosforilasi oleh enzim kinase pada saat transduksi signal pada eukariota.
17. Treonin (Thr)
Kehadiran enzim treonina-kinase dapat
menyebabkan fosforilasi pada treonina,
menghasilkan fosfotreonina, senyawa antara
penting pada biosintesis metabolit sekunder. Treonina banyak terkandung
pada produk-produk dari ikan.

18. Tritofan (Trp)

Bentuk yang umum pada mamalia adalah,
seperti asam amino lainnya, L-triptofan. Meskipun
demikian D-triptofan ditemukan pula di alam
(contohnya adalah pada bisa ular laut kontrifan).
Fungsi biologi dan kesehatan: Gugus fungsional
yang dimiliki triptofan, indol, tidak dimiliki asam-asam amino dasar lainnya.
Akibatnya, triptofan menjadi prekursor banyak senyawa biologis penting
yang tersusun dalam kerangka indol. Triptofan adalah precursor melatonin
(hormon perangsang tidur), serotonin (suatu transmiter pada sistem saraf) dan
niasin.
19. Tirosin (Tyr)

9
 Tirosin (dari bahasa Yunani tyros,
berarti keju, karena ditemukan pertama kali dari
keju). Ia memiliki satu gugus fenol
(fenil dengan satu tambahan gugus hidroksil). Bentuk yang umum adalah L-
tirosin (S-tirosin), yang juga ditemukan dalam tiga isomer struktur: para,
meta, dan orto.
Pembentukan tirosin menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim
Phe-hidroksilase. Enzim ini hanya membuat para-tirosina. Dua isomer yang
lain terbentuk apabila terjadi “serangan” dari radikal bebas pada kondisi
oksidatif tinggi (keadaan stress).
Fungsi biologi dan kesehatan: Dalam transduksi signal, tirosina memiliki
peran kunci dalam pengaktifan beberapa enzim tertentu melalui proses
fosforilasi (membentuk fosfotirosina).
20. Valin (Val)
Valin adalah salah satu dari 20 asam
amino penyusun protein yang dikode oleh DNA.
Dalam ilmu gizi, valin termasuk kelompok asam
amino esensial. Namanya berasal dari nama tumbuhan valerian (Valeriana
officinalis).
Sifat valin dalam air adalah hidrofobik (‘takut air’) karena ia tidak
bermuatan. Valin diproduksi dengan menggunakan treonin sebagai bahan
baku. Sumber pangan yang kaya akan valina mencakup produk-produk
peternakan (daging).

Klasifikasi Asam Amonia berdasarkan Sifat Kepolaran

1. Asam amino non polar
Memiliki gugus R alifatik, bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik
suatu asam amino seperti isoleusin yang biasa terdapat di bagian dalam
protein. Umumnya terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid.
Contohnya glisin, alanin, valin, leusin, metionin, isoleusin.
2. Asam amino polar

10
 Memiliki gugus R yang tidak bermuatan. Bersifat hidrofilik, artinya
mudah larut dalam air. Cenderung terdapat di bagian luar protein. Sistein
berbeda dgn yg lain, karena gugus R terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3)
sehingga dapat mengalami oksidasi dengan sistein membentuk ikatan
disulfide. (-S-S-) sistin (tidak termasuk dalam asam amino standar karena
selalu terjadi dari 2 buah molekul sistein dan tidak dikode oleh DNA).
Contohnya serin, treonin, sistein, prolin, asparagin, glutamin
3. Asam amino dengan gugus R aromatik
Bersifat 11elative non polar yakni hidrofobik. Fenilalanin bersama dengan
Valin, Leusin & Isoleusin merupakan asam amino paling hidrofobik.
Tirosin merupakan gugus hidroksil , triptofan merupakan cincin indol.
Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV λ 280 nm yang sering
digunakan untuk menentukan kadar protein. Contohnya fenilalanin, tirosin
dan triptofan.
4. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif
Mempunyai gugus yang bersifat basa pada rantai sampingnya, bersifat
polar, yakni terletak di permukaan protein yang dapat mengikat molekul
air. Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pada gugus imidazol)
dibanding lisin pada gugus amino dan arginin pada gugus guanidino.
Karena histidin dapat terionisasi pada pH mendekati pH fisiologis yang
berperan dalam reaksi enzimatis yang melibatkan pertukaran proton.
Contohnya Lisin, arginin dan histidin.
5. Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif
Mempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnya. Bermuatan negatif
atau asam pada pH 7. Contohnya Asam Aspartat dan Asam Glutamat.

6. Jenis Asam amino non standar

Merupakan asam amino di luar 20 macam asam amino standar. Terjadi
karena modifikasi yang terjadi setelah suatu asam amino standar menjadi
protein. Kurang lebih 300 asam amino non standar dijumpai pada sel.

11
 7. Reaksi asam amino
Asam amino dapat bereaksi dengan basa kuat karena bersifat asam lemah
dan bereaksi dengan asam kuat karena mengandung gugus -NH2 yang
bersifat basa lemah. Gugus yang memberikan sifat asam adalah gugus –
COOH. Hal ini karena asam amino bersifat amfoter.
Asam α-amino secara umum dimisalkan sebagai R-CH(NH2)-
COOH. Pada saat larutannya direaksikan dengan basa kuat, NaOH maka
OH-menyerang gugus -COOH terbentuklah -COO-.
R-CH(NH2)-COOH + OH- → R-CH(NH2)-COO- + H2O
Ketika asam amino itu direaksikan dengan asam kuat, H 2SO4(aq), ion-
ion H+ tertarik ke gugus -NH2 membentuk -NH3+.
R-CH(NH2)-COOH + H+ → R-CH(NH3+)-COOH
Perhatikan persamaan reaksi ini. Ketika larutan NaOH ditambahkan ke
dalam larutan asam amino, ion-ion OH- dari NaOH menumbuk gugus -COOH
dan menarik ion H+ membentuk H2O. Gugus asam berubah menjadi -COO-.
Berarti saat asam amino ditambah basa kuat, bersifat asam lemah.
Kebalikannya, saat asam amino direaksikan dengan asam kuat HCl(aq), ion-ion
H+ tertarik ke gugus -NH2 membentuk -NH3+. Berarti ketika asam amino
ditambah dengan asam kuat, bersifat basa lemah.
PROTEIN
1. Pengertian
Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling
utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang
merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan
satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon,
hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein
berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.
Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain polisakarida,
lipid, dan polinukleotida, yang merupakan penyusun utama makhluk hidup.
Selain itu, protein merupakan salah satu molekul yang paling banyak diteliti
dalam biokimia. Protein ditemukan oleh Jöns Jakob Berzelius pada tahun 1838.

12
 Protein adalah instrumen yang mengekspresikan informasi genetik dan
merupakan makromolekul yang paling berlimpah di dalam sel yang menyusun
lebih dari setengah berat kering pada hampir semua organisme. Protein disusun
atas unsur karbon (C), hydrogen (H), oksigen dan kadang-kadang ada unsur
fosfor (P) dan sulfur (S). Ikatan peptida ini akan terwujud apabila gugusan
karboksil dari asam amino yang satu bergabung dengan gugusan amino dari
asam amino yang lain. Di dalam penggabungan molekul asam amino itu, akan
terlepas satu molekul air.
Hal tersebut dapat dilihat dalam reaksi berikut :

Pembongkaran protein menjadi asam amino memerlukan bantuan dari

enzim-enzim protease dan air untuk mengadakan proses hidrolisis pada ikatan-
ikatan peptida. Hidrolisis ini juga dapat terjadi, jika protein dipanasi, diberi basa,
atau diberi asam.
2. Struktur Protein

a.

Struktur Primer
Struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein yang
dihubungkan melalui ikatan peptida (amida). Vernon Ingram menemukan
bahwa translokasi asam amino akan mengubah fungsi protein, dan lebih
lanjut memicu mutasi genetik.

13
b. Struktur Sekunder
Struktur sekunder protein
adalah struktur tiga
dimensi lokal dari
berbagai rangkaian asam
amino pada protein yang
distabilkan oleh ikatan
hidrogen. Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut:
alpha helix (α-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam amino
berbentuk seperti spiral; beta-sheet (β-sheet, "lempeng-beta"), berupa
lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang
saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H); beta-turn, (β-
turn, "lekukan-beta"); dan gamma-turn, (γ-turn, "lekukan-gamma").
c. Struktur Tersier
Struktur tersier menggambarkan pengaturan
ruang residu asam amino yang berjauhan
dalam urutan linier dan pola ikatan-ikatan
disulfida. Merupakan konformasi tiga
dimensi keseluruhannya. Istilah struktur
tersier mengacu pada hubungan spasial
antar unsur struktur sekunder. Pelipatan
polipeptida pada suatu domain biasanya terjadi tanpa tergantung pada
pelipatan domain lainnya. Struktur tersier menjelaskan hubungan antara
domain ini, cara dimana pelipatan protein dapat menyatukan asam amino
yang letaknya terpisah dalam pengertian struktur primer, dan ikatan yang
menstabilkan konformasi ini.
d. Struktur Kuartener
Menggambarkan pengaturan sub unit protein
dalam ruang. Protein dengan dua atau lebih
rantai polipeptida yang terikat oleh kekuatan
nonkovalen memperlihatkan struktur kovalen.

14
 Dalam protein multimerik ini, masing-masing rantai polipeptida disebut
protomer atau sub unit. Sub unit tersebut disatukan oleh jenis interaksi
nonkovalen yang sama yang berperan dalam struktur tersier yaitu interaksi
elektrostatik dan hidrofobik serta ikatan hidrogen. protein

3. Fungsi protein bagi tubuh sebagai berikut.

a. Bahan enzim untuk mengkatalisis reaksi-reaksi biokimia misalnya tripsin.
b. Protein cadangan disimpan dalam beberapa bahan sebagai cadangan
makanan.
c. Protein transport, mentransfer zat-zat atau unsur-unsur tertentu misalnya
hemoglobin untuk mengikat O2.
d. Protein kontraktil, untuk kontraksi jaringan tertentu, misalnya myosin
untuk kontraksi otot
e. Protein pelindung, melindungi tubuh terhadap zat-zat asing, misalnya
antibodi yang mengadakan perlawanan terhadap masuknya molekul asing
(antigen) ke dalam tubuh.
f. Hormon merupakan protein yang berfungsi sebagai pengatur proses dalam
tubuh, misalnya hormon insulin, pada hewan.
g. Protein struktural, merupakan protein yang menyusun struktur sel, jaringan
dan tubuh organisme hidup misalnya glikoprotein untuk dinding sel.
h. Membangun sel-sel yang rusak, sumber energi, pengatur asam basa darah,
keseimbangan cairan tubuh, pembentuk antibodi.

4. Sifat Protein
 Sifat fisikokimia setiap protein tidak sama, tergantung pada jumlah dan
jenis asam aminonya.
 Berat molekul protein sangat besar
 Ada protein yang larut dalam air, ada pula yang tidak dapat larut dalam air,
tetapi semua protein tidak larut dalam pelarut lemak.
Menurut Sumardjo, 2008 :

15
  Protein murni tidak berwarna dan tidak berbau. Jika protein tersebut
dipanaskan, warnanya berubah menjadi coklat dan baunya seperti bau bulu
atau bau rambut terbakar.
 Protein alam yang murni juga tidak memiliki rasa, tetapi hasil hidrolisis
protein, yaitu proteosa, pepton, dan peptida, mempunyai rasa pahit.
 Protein jika bertemu dengan asam tartaric, akan mengeras, dengan
demikian akan mempengaruhi daya serap dan daya cerna.

5. Jenis Protein
Protein dapat digolongkan menurut struktur susunan molekulnya,
kelarutannya, adanya senyawa lain dalam molekul, tingkat degradasi, dan
fungsinya.
Menurut Struktur Susunan Molekulnya, protein dibagi menjadi :
 Protein fibriler/skleroprotein adalah protein yang berbentuk serabut, tidak
larut dalam pelarut-pelarut encer garam, basa, asam maupun alkohol
fungsinya membentuk struktur bahan dan jaringan. Contoh : kolagen yang
terdapat pada tulang rawan, miosin pada otot, keratin pada rambut, fibrin
pada gumpalan darah.
 Protein globular / sferoprotein yaitu protein yang berbentuk bola larut
dalam larutan asam dan garam encer, mudah berubah (terdenaturasi) di
bawah pengaruh suhu. Protein ini banyak terdapat pada bahan pangan
seperti susu, telur, dan daging, enzim dan hormon.
Menurut kelarutan, protein globuler dapat dibagi dalam beberapa grup,
yaitu albumin, globulin, glutelin, prolamin, histon, dan protamin.
 Albumin : larut dalam air dan terkoagulasi oleh panas. Contoh : albumin
telur, albumin serum, dan laktalbumin dalam susu.
 Globulin : tidak larut dalam air, terkoagilasi oleh panas, larut dalam
larutan garam encer, dan mengendap dalam larutan garam konsenrasi

16
 tinggi. Contoh : miosinogen dalam otot, ovoglobulin dalam kuning telur,
amandin dari buah almonds, legumin dalam kacang-kacangan.
 Glutelin tidak larut dalam pelarut netral tetapi larut dalam asam / basa
encer. Contoh glutelnin dalam gandum dan orizenin dalam beras.
 Prolamin atau gliadin larut dalam alkohol 70-80% dan tidak larut dalam
air maupun alkohol. Contoh gliadin dalam gandum, hordain dalam barley,
dan zein pada jagung.
 Histon : larut dalam air dan tidak larut dalam amonia encer. Contoh globin
dalam hemoglobin.
 Protamin larut dalam air dan tidak terkoagulasi oleh panas.Contoh Salmin
dalam ikan salmon.
Tingkat Degradasi Protein dibedakan berdasarkan tingkat degradasi yaitu
berdasarkan tingkat permulaan denaturasi (mulai terjadinya perubahan struktur
protein atau kerusakan struktur protein).
 Protein alami adalah protein dalam keadaan seperti protein dalam sel.
 Turunan protein yang merupakan hasil degradasi protein pada tingkat
permulaan denaturasi. Dapat dibedakan sebagai protein turunan primer
(protean, metaprotein) dan protein turunan sekunder (proteosa, pepton, dan
peptida).
Protein primer merupakan hasil hidrolisis yang ringan, sedangkan protein
sekunder adalah hasil hidrolisis yang berat. Protean adalah hasil hidrolisis oleh
air, asam encer, atau enzim, yang bersifat tidak larut. Contoh miosan, esestan.
Metaprotein merupakan hasil hidrolisis lebih lanjut oleh asam dan alkali dan
larut dalam asam dan alkali encer tetapi tidak larut dalam larutan garam netral.
Contoh asam albuminat dan alkali albuminat. Protein terkoagulasi yaitu hasil
denaturasi protein oleh panas atau alkohol. Proteosa bersifat larut dalam air dan
tidak terkoagulasi oleh panas. Pepton larut dalam air, tidak terkoagulasi oleh
panas. Peptida yaitu gabungan dua atau lebih asam amino yang terikat melalui
ikatan peptida.
Protein Konjugasi adalah protein yang mengandung senyawa lain
nonprotein. Protein konjugasi dapat dilihat dalam tabel berikut :

17
 Nama Tersusun oleh Terdapat pada
Nukleoprotein Protein + Asam Nukleat Inti sel, kecambah biji-
bijian
Glikoprotein Protein + Karbohidrat Musin pada kelenjar
ludah, tendomusin pada
tendon, hati
Fosfoprotein Protein + Fosfat yang Kasein susu, kuning telur
mengandung lesitin
Kromoprotein/ Protein + Pigmen / Ion Hemoglobin
metaloprotein Logam
Lipoprotein Protein + Lemak Serum darah, kuning
telur, susu, darah,
membran sel

6. Metabolisme Protein
Metabolisme meliputi :
1) Jalur Sintesis (Anabolisme/Endorgenik)
menggabungkan molekul-molekul kecil menjadi makromolekul yang lebih
kompleks; memerlukan energi yang disuplai dari hidrolisis ATP
2) Jalur Degradatif (Katabolisme/Eksorgenik)
memecah molekul kompleks menjadi molekul yang lebih sederhana; melepaskan
energi yang dibutuhkan untuk mensintesis ATP.
 Asam amino dalam tubuh terutama digunakan untuk sintesis protein.
Tetapi, jika asupan glukosa rendah, asam amino dapat diubah menjadi
glukosa melalui jalur yang disebut glukoneogenesis yaitu pembentukan
glukosa baru dari prekursor nonkarbohidrat.
 Proporsi protein sebagai sumber energi dalam diet yang dianjurkan adalah
sebesar 15%.
 Asam amino merupakan sumber utama untuk glukosa melalui jalur
glukoneogenesis, tetapi gliserol dari trigliserida juga dapat digunakan.
 Glukoneogenesis dan glikogenolisis penting untuk memback up sumber
glukosa pada saat puasa.

18
Asam Amino Dalam Darah
Jumlah asam amino dalam darah tergantung jumlah yang diterima dan jumlah
yang digunakan. Proses absorbsi asam amino dalam dinding usus adalah proses
transport aktif yang memelukan energy. Dalam keadaan berpuasa. Konsentrasi
asam amino dalam darah 3.5-5 mg/ 100ml darah. Setelah ada asupan makanan
menjasi 5-10mg/100ml darah. Dan turun kembali setelah 6 jam.
Reaksi Metabolisme Asam Amino
Meliputi reaksi pelepasan gugus asam amino, kemudian perubahan kerangka
karbon. Transaminasi : Proses katabolisme asam amino berupa pemindahan
gugus amino darisuatu asam amino ke senyawa lain (keto. Asam piruvat,
ketoglutarat atau oksaloasaetat). Sehingga (keto)senyawa tersebut dirubah
menjadi asam amino. Sedangkan asam amino dirubah menjadi senyawa keto)
 katabolisme asam amino menjadi energi melalui siklus asam serta siklus
urea sebagai proses pengolahan hasil sampingan pemecahan asam amino.
 sintesis protein dari asam-asam amino.
Tahapan
Ada 2 tahap pelepasan gugus amin dari asam amino, yaitu:
 Transaminasi
Enzim aminotransferase memindahkan amin kepada α-ketoglutarat
menghasilkan glutamat atau kepada oksaloasetat menghasilkan aspartat
 Deaminasi oksidatif
Pelepasan amin dari glutamat menghasilkan ion amonium

7. Denaturasi Protein

Pada umumnya, protein sangat peka terhadap pengaruh-pengaruh fisik dari

zat kimia, maka mudah mengalami perubahan bentuk. Perubahan atau modifikasi
pada struktur molekul protein disebut dengan denaturasi. Hal-hal yang
menyebabkan terjadinya denaturasi adalah panas, pH, tekanan, aliran listrik, dan
adanya beban kimia seperti urea, alkohol, dan sabun. Temperatur merupakan titik
tengah dari proses denaturasi yang disebut dengan melting temperature (Tm) yang

19
pada umumnya protein memiliki nilai Tm kurang dari 100°C , apabila diatas suhu
Tm, maka protein akan mengalami denaturasi. Protein yang mengalami denaturasi
akan menurunkan aktivitas biologinya dan berkurang kelarutannya, sehingga
mudah mengendap.

8. Sintesis Protein
Sintesis protein adalah proses pembentukan protein dari monomer peptida
yang diatur susunannya oleh kode genetik. Sintesis protein dimulai dari anak inti
sel, sitoplasma dan ribosom. Sintesis protein terdiri dari 3 tahapan besar yaitu :
Rantai double heliks DNA diputus oleh struktur yang disebut RNA
Polimerase,proses tersebut membagi struktur rantai DNA menjadi 2 bagian yaitu :
DNA Sense atau DNA Template dan DNA Anti sense. Bagian dari rantai DNA
yang digunakan pada proses sintesa polipeptida adalah DNA Sense atau DNA
Template yang kemudian diterjemahkan oleh kodon-kodon yang terdapat pada
RNA messenger. Proses ini terjadi di sitoplasma, proses yang mengkode ulang
urutan basa pada rantai DNA sesuai dengan pasangan basanya yang terdapat pada
rantai RNA messenger.
a. Transkripsi
Transkripsi adalah proses penterjemahan atau pengkodean rantai DNA
Sense oleh rantai mRNA sesuai dengan pasangan basanya yang terdapat pada
rantai mRNA. Transkripsi terjadi di dalam nukleus, setelah proses penterjemahan
selesai maka serangkaian mRNA akan keluar menuju sitoplasma. Dalam
sitoplasma mRNA akan segera ditangkap oleh ribosom, yang kemudian akan
melaksanakan proses selanjutnya yaitu Translasi.
b. Translasi
Translasi adalah proses pengkodean ulang rantai mRNA oleh tRNA sesuai
kode pasangan basanya masing-masing. Proses ini terjadi pada ribosom, setelah
proses translasi terjadi maka proses berikutnya adalah mensintesis anti kodon dari

20
tRNA oleh rRNA yang selanjutnya berdasarkan kode-kode tersebutlah sintesa
asam amino dilakukan.
Daftar kode sintesa asam amino

Kesimpulan
Berbagai protein yang berbeda dapat diciptakan dari hanya 20 asam
amino yang umum, karena asam amino dapat saling berikatan dalam banyak
kombinasi yang berbeda. Perbedaan dalam urutan asam amino di sepanjang
rantai polipetida menyebabkan pembentukan struktur tiga dimensi yang
berbeda.
Asam amino sebagai penyusun utama protein menjadi sangat penting
dibutuhkan oleh tubuh kita, karena ada asam amino essensial yang didapat dari
makanan dari luar tubuh dan asam amino non essensial yang di sintesis dalam
tubuh. Asam amino memiliki sifat amfoter dan sifat optis aktif. Berdasarkan
kepolarannya asam amino dibagi menjadi asam amino polar, non polar, dengan
gugus R aromatik, gugus R bermuatan positif, dan gugus R bermuatan negatif.
Protein memiliki struktur primer, sekunder, tersier dan kuartener.
Dengan sifat fisiko kimia protein, maka protein dapat mengalami denaturasi

21
 jika mendapat pengaruh panas, pH, tekanan, aliran listrik, dan adanya beban
kimia seperti urea, alkohol, dan sabun. Protein sendiri terbentuk melalui
serangkaian proses sintesis protein
LIPID
PENDAHULUAN

Kelas material biologi secara historis terdiri dari lemak, protein

karbohidrat dan mineral. Lemak berbeda khas dari produk-produk alamiah lainnya
karena dapat larut dalam pelarut non-polar antara lain ether, chloroform dan
benzene, tetapi tidak larut dalam air. Komposisi ekstrak lemak heterogen
umumnya terdiri dari campuran kompleks berbagai senyawa dengan struktur yang
sangat beragam. Grup-grup senyawa yang beragam ini disebut lipid sebagai
sebutan untuk material yang larut dalam senyawa organik tetapi khas tidak larut
dalam air (Weete, 1980). Lipid adalah penyusun penting dari makanan karena
mereka adalah sumber nilai energi tinggi. Selain itu, lipid juga berkontribusi
terhadap struktur sel, menyediakan bahan bakar yang disimpan dan juga
mengambil bagian dalam berbagai proses biologi.

1. Pengertian Lipid

Lipida (dari kata Yunani, Lipos, lemak) dikenal oleh masyarakat awam
sebagai minyak (organik, bukan minyak mineral atau minyak bumi), lemak, dan
lilin. Istilah "lipida" mengacu pada golongan senyawa hidrokarbon alifatik
nonpolar dan hidrofob, yang esensial dalam menyusun struktur dan menjalankan
fungsi sel hidup. Karena nonpolar, lipida tidak larut dalam pelarut polar, seperti
air atau alkohol, tetapi larut dalam pelarut nonpolar, seperti eter atau kloroform.
Berbeda dengan karbohidrat dan protein, lipid bukan merupakan suatu polimer.

2. Sifat, Jenis dan Struktur Lipid

Gambar 1. Struktur Lipid Bilayer

22
1. Sifat-sifat Lipid
 Tidak larut dalam air
 Larut dalam pelarut
organik seperti eter,
kloroform, dan benzene

2. Jenis-jenis Lipid
Terdapat beberapa jenis lipid
yaitu:
a. Asam lemak
Asam lemak merupakan
asam monokarboksilat rantai
panjang. Adapun rumus
umum dari asam lemak
adalah: CH3(CH2)nCOOH
atau CnH2n+1-COOH.
Rentang ukuran dari asam
lemak adalah C12 sampai dengan C24. Struktur asam lemak merupakan
salah satu kategori paling mendasar dari biolipid biologis dan dipakai
sebagai blok bangunan dari lipid dengan struktur yang lebih kompleks.

Ada dua macam asam lemak yaitu:

o Asam lemak jenuh (saturated fatty acid), yaitu asam lemak yang
tidak memiliki ikatan rangkap
o Asam lemak tak jenuh (unsaturated fatty acid), yaitu asam lemak
yang memiliki satu atau lebih ikatan rangkap.

Gambar 2. Struktur Asam Lemak

b. Gliserida
Gliserida terdiri atas gliserida netral dan fosfogliserida
o Gliserida netral (lemak netral)
Gliserida netral adalah ester antara asam lemak dengan
gliserol. Fungsi dasar dari gliserida netral adalah sebagai simpanan
energi (berupa lemak atau minyak). Setiap gliserol mungkin
berikatan dengan 1, 2 atau 3 asam lemak yang tidak harus sama.
Jika gliserol berikatan dengan 1 asam lemak disebut
monogliserida, jika berikatan dengan 2 asam lemak disebut
digliserida dan jika berikatan dengan 3 asam lemak dinamakan

23
 trigliserida. Trigliserida merupakan cadangan energi penting dari
sumber lipid.
o Fosfogliserida (fosfolipid)
Lipid dapat mengandung gugus fosfat. Lemak termodifikasi
ketika fosfat mengganti salah satu rantai asam lemak.

Penggunaan fosfogliserida adalah:

1. Sebagai komponen penyusun membran sel
2. Sebagi agen emulsi

c. Lipid kompleks
Lipid kompleks adalah kombinasi antara lipid dengan molekul lain.
Contoh penting dari lipid kompleks adalah lipoprotein dan glikolipid.

d. Lipid non gliserida

Lipid jenis ini tidak mengandung gliserol. Jadi asam lemak
bergabung dengan molekul-molekul non gliserol. Yang termasuk ke
dalam jenis ini adalah sfingolipid, steroid, dan kolesterol.

3. Fungsi Lipid
a. Penyimpan Energi
b. Transportasi metabolik sumber energi
c. Sumber zat untuk sintese bagi hormon, kelenjar empedu serta
menunjang proses pemberian signal-signal transducing.
d. Struktur dasar atau komponen utama dari membran semua jenis sel.
e. Sebagai pelindung tubuh dari suhu rendah
f. Sebagai pelarut vitamin A,D,E dan K
g. Penahan rasa lapar, karena adanya lemak akan memperlambat
pencernaan. Bila pencernaan terlalu cepat maka akan cepat pula
timbulnya rasa lapar.
h. Sebagai salah satu bahan penyusun hormon dan vitamin (khususnya
untuk sterol)
Lemak dan minyak keduanya merupakan trigliserida. Perbedaan
antara keduanya, yaitu :
1. Lemak
- Umumnya diperoleh dari hewan
- Berwujud padat pada suhu ruang
- Tersusun dari asam lemak jenuh
2. Minyak

24
 - Umumnya diperoleh dari tumbuhan
- Berwujud cair pada suhu ruang
- Tersusun dari asam lemak tak jenuh

3. Metabolisme Asam Lemak

 Katabolisme Asam Lemak

Asam lemak jenuh didegedasi dalam 3 tahapan oksidasi :

Tahap pertama, ß-oksidasi, dilakukan dalam siklus yang
berkesinambungan dengan hasil akhir sebagai acetyl-CoA. Tiap siklus
terdiri atas 4 tahap reaksi, yaitu (1) dehidrogenasi 1, (2) hidratasi, (3)
dehidrogenasi 2, dan (4) tiolasi. Tahap kedua, tiap acetyl-CoA dioksidasi
menghasilkan 2 CO2 dan 8 elektron dalam siklus TCA. Tahap ketiga,
elektron yang dihasilkan dari tahap 1 dan 2 masuk ke rantai respirasi
mitokondria dengan menghasilkan energi untuk sintesis ATP dengan
forforilasi oksidatif. Oksidasi asam lemak tidak jenuh memerlukan 2
enzim tambahan: enoyl-CoA isomerase dan 2,4-dienoyl-CoA reductase.
Asam lemak beratom C ganjil dioksidasi ß menghasilkan acetyl-CoA dan
propionyl-CoA. Propionyl-CoA dikarboksilasi menjadi Lmethylmalonyl-
CoA yang kemudian diisomerisasi menjadi succinyl-CoA untuk dioksidasi
menjadi CO2 dalam siklus TCA. Peroxisome tanaman dan hewan dan
glyoxysome tanaman menjalankan ß oksidasi dalam empat tahap yang
mirip dengan ß oksidasi di mitokondria hewan. Akan tetapi pada tahap
pertama elektron langsung ditransfer ke molekul O2 menghasilkan H2O2.
Reaksi -oksidasi yang terjadi di dalam retikulum endoplasma
menghasilkan asam lemak dikarboksilat yang dapat mengalami ß-oksidasi
dari kedua ujungnya sampai diperoleh asam dikarboksilat berantai pendek
seperti C8 (asam suberat) atau C6 (asam adipat).

 Anabolisme Asam Lemak

Asam Lemak jenuh rantai panjang disintesis di sitosol dari acetyl-

CoA oleh sistem enzim kompleks asam lemak synthase dengan enam
aktivitas enzim dan ACP. Sistem enzim kompleks ini terdiri atas dua jenis
gugus –SH, yang satu terikat pada ACP, dan yang lainnya pada residu
Cystein pada ß-ketoacyl-ACP synthase yang berfungsi sebagai pembawa
intermediet asam lemak. Tiap satu siklus penambahan satu unit 2 atom C
pada sintesis asam lemak terdiri atas 4 tahap reaksi, yaitu (1) kondensasi
gugus acetyl dari malonyl-ACP dengan intermediet asam lemak yang
terikat pada cys-SH, dengan melepaskan CO2, (2) reduksi 1 menghasilkan

25
-turunan D-ß-hydroxy, (3) dehidrasi menghasilkan trans- 2- unsaturated
acyl-ACP, dan (4) reduksi 2 menghasilkan intermediet asam lemak yang
sudah diperpanjang dengan dua atom C. Asam palmitat dapat diperpanjang
menjadi asam stearat (C18:0). Baik asam palmitat maupuan stearat dapat
didesaturasi menghasilkan masing-masing palmitoleat dan oleat. Mamalia
tidak dapat membuat asam linoleat dan asam -linolenat, kedua asam
lemak ini disebut asam lemak esensial. Triasil gliserol dibentuk dengan
reaksi dua molekul asam lemak-CoA dengan gliserol-3-fosfat membentuk
asam fosfatidat, yang selanjutnya didefosforilasi menghasilkan

diacylglicerol. Melalui asilasi dengan molekul asam lemak-CoA ketiga

triasilgleserol dapat diperoleh. Sintesis dan degradasi triasilgliserol diatur
oleh hormon.

Gambar 3. Perbedaan Anabolisme dan Katabolisme Asam Lemak

26
 Singkatnya, metabolisme asam lemak adalah proses oksidasi asam
lemak dinamakan oksidasi beta dan menghasilkan asetil KoA. Selanjutnya
sebagaimana asetil KoA dari hasil metabolisme karbohidrat dan protein,
asetil KoA dari jalur inipun akan masuk ke dalam siklus asam sitrat
sehingga dihasilkan energi. Di sisi lain, jika kebutuhan energi sudah
mencukupi, asetil KoA dapat mengalami lipogenesis menjadi asam lemak
dan selanjutnya dapat disimpan sebagai trigliserida.

27
 NUKLEOTIDA

A. Latar belakang
Ada dua jenis asam nukleat yaitu DNA ( deoxyribonucleic acid ) atau
asamdeoksiribonukleat dan RNA ( ribonucleic acid ) atau asam ribonukleat.DNA
ditemukan pada tahun 1869 oleh seorang dokter muda Friedrich Miescher yang
mempercayai bahwa rahasiakehidupan dapat diungkapkan melalui penelitian
kimia pada sel-sel.
Sel yang dipilih oleh Friedrich adalah sel yang terdapat pada nanah untuk
dipelajari nya dan ia mendapatkan sel-sel tersebut dari bekas pembalut luka yang
diperolehnya dari dari ruang bedah.
Sel-sel tersebut dilarutkan nya dalam asam encer dan dengan cara ini
diperoleh nya intisel yang masih terikat pada sejumlah protein.Kemudian dengan
menambahkan enzim pemecah protein ia dapat memperoleh inti sel saja dan dengan cara
dan dengan cara ekstraksi terhadapinti sel ini ia memperoleh suatu zat yang larut dalam
basa tetapi tidak larut dalam asam.Padawaktu itu ia belum menentukan rumus
kimia untuk untuk zat tersebut,sehingga ia menamakanya nuclein.
Sebenarnya apa yang ia peroleh dari ekstrak inti sel tersebut adalah campuran
senyawa-senyawa yang mengandung 30% DNA.
Asam nukleat terdapat dalam semua sel dan memiliki peranan yang sangat
pentingdalam biosintesis protein. Baik DNA maupun RNA berupa anion dan pada
umumnya terikat. pada protein yang mempunyai sifat basa,misalnya DNA dalam
inti sel terikat pada histon. Senyawa gabungan antara asam nukleat dengan protein
ini disebut nukleoprotein. Molekul asam nukleat merupakan suatu polimer seperti
protein,tetapi yang menjadi monomer bukan asam amino ,melainkan nukleotida.
Dibawah ini merupakan hasil hidrolisis nucleoprotein.

PEMBAHASAN

1. Pengertian Asam Nukleat

Asam nukleat adalah senyawa kimia yang terdapat di dalam inti sel (Nukleus).
Asam nukleat merupakan suatu polimer nukleotida yang berperanan dalam
penyimpanan serta pemindahan informasi genetik yang berhubungan dengan
pewarisan sifat turunan.
Asam nukleat adalah biopolymer yang berbobot molekul tinggi dengan unit
monomernya mononukleotida. Asam nukleat terdapat pada semua sel hidup dan

28
 bertugas untuk menyimpan dan mentransfer genetic, kemudian menerjemahkan
informasi ini secara tepat untuk mensintesis protein yang khas bagi masing-
masing sel. Asam nukleat, jika unit-unit pembangunnya deoksiribonukleotida ,
disebut asam deoksiribonukleotida (DNA) dan jika terdiri- dari unit-unit
ribonukleaotida disebut asam ribonukleaotida (RNA). Asam Nukleat juga
merupakan senyawa majemuk yang dibuat dari banyak nukleotida. Bila
nukleotida mengandung ribose, maka asam nukleat yang terjadi adalah RNA
(Ribnucleic acid = asam ribonukleat) yang berguna dalam sintesis protein. Bila
nukleotida mengandung deoksiribosa, maka asam nukleat yang terjadi adalah
DNA (Deoxyribonucleic acid = asam deoksiribonukleat) yang merupakan bahan
utama pementukan inti sel. Dalam asam nukleat terdapat 4 basa nitrogen yang
berbeda yaitu 2 purin dan 2 primidin. Baik dalm RNA maupun DNA purin selalu
adenine dan guanine. Dalam RNA primidin selalu sitosin dan urasil, dalam DNA
pirimidin selalu sitosin dan timin. Asam-asam nukleat terdapat pada jaringan
tubuh sebagai nukleoprotein, yaitu gabungan antara asam nukleat dengan protein.
Untuk memperoleh asam nukleat dari jaringan-jaringan tersebut, dapat dilakukan
ekstraksi terhadap nukleoprotein terlebih dahulu menggunakan larutan garam IM.
Setelah nukleoprotein terlarut, dapat diuraikan atau dipecah menjadi protein-
protein dan asam nukleat dengan menambah asam-asam lemah atau alkali secara
hati-hati, atau dengan menambah NaCl hingga jenuh akan mengendapkan protein.
Cara lain untuk memisahkan asam nukleat dari protein ialah menggunakan enzim
pemecah protein, misal tripsin. Ekstraksi terhadap jaringan-jaringan dengan asam
triklorasetat, dapat pula memisahkan asam nukleat. Denaturasi protein dalam
campuran dengan asam nukleat itu dapat pula menyebabkan terjadinya denaturasi
asam nukleat itu sendiri. Oleh karena asam nukleat itu mengandung pentosa, maka
bila dipanasi dengan asam sulfat akan terbentuk furfural. Furfural ini akan
memberikan warna merah dengan anilina asetat atau warna kuning dengan p-
bromfenilhidrazina. Apabila dipanasi dengan difenilamina dalam suasana asam,
DNA akan memberikan warna biru. Pada dasarnya reaksi-reaksi warna untuk
ribosa dan deoksiribosa dapat digunakan untuk keperluan identifikasi asam
nukleat.

2. Sifat-sifat Asam Nukleat

· Stabilitas asam nukleat

Ketika melihat struktur tangga berpilin molekul DNA atau struktur
sekunder RNA, sepintas akan terlihat bahwa struktur tersebut menjadi stabil
karena adanya ikatan hidrogen. Ikatan hidrogen di antara pasangan-pasangan basa
hanya akan sama kuatnya dengan ikatan hidrogen antara basa dan molekul air
apabila DNA berada dalam bentuk rantai tunggal. Jadi, ikatan hidrogen jelas tidak

29
 berpengaruh terhadap stabilitas struktur asam nukleat, tetapi hanya sekedar
menentukan spesifitas perpasangan basa.
Penentu stabilitas struktur asam nukleat terletak
pada interaksi penempatan(stacking interactions) antara pasangan-pasangan basa.
Permukaan basa yang bersifat hidrofobik menyebabkan molekul-molekul air
dikeluarkan dari sela-sela perpasangan basa sehingga perpasangan tersebut
menjadi kuat.
· Pengaruh asam
Di dalam asam pekat dan suhu tinggi, misalnya HClO 4 dengan suhu lebih
dari 100ºC, asam nukleat akan mengalami hidrolisis sempurna menjadi
komponen-komponennya. Namun, di dalam asam mineral yang lebih encer, hanya
ikatan glikosidik antara gula dan basa purin saja yang putus sehingga asam
nukleat dikatakan bersifat apurinik.
· Pengaruh alkali
Pengaruh alkali terhadap asam nukleat mengakibatkan terjadinya
perubahan status tautomerik basa. Sebagai contoh, peningkatan pH akan
menyebabkan perubahan struktur guanin dari bentuk keto menjadi bentuk enolat
karena molekul tersebut kehilangan sebuah proton. Selanjutnya, perubahan ini
akan menyebabkan terputusnya sejumlah ikatan hidrogen sehingga pada akhirnya
rantai ganda DNA mengalami denaturasi. Hal yang sama terjadi pula pada RNA.
Bahkan pada pH netral sekalipun, RNA jauh lebih rentan terhadap hidrolisis bila
dibadingkan dengan DNA karena adanya gugus OH pada atom C nomor 2 di
dalam gula ribosanya.
· Denaturasi kimia
Sejumlah bahan kimia diketahui dapat menyebabkan denaturasi asam
nukleat pada pH netral. Contoh yang paling dikenal adalah urea (CO(NH 2)2) dan
formamid (COHNH2). Pada konsentrasi yang relatif tinggi, senyawa-senyawa
tersebut dapat merusak ikatan hidrogen. Artinya, stabilitas struktur sekunder asam
nukleat menjadi berkurang dan rantai ganda mengalami denaturasi.
· Viskositas
DNA kromosom dikatakan mempunyai nisbah aksial yang sangat tinggi
karena diameternya hanya sekitar 2 nm, tetapi panjangnya dapat mencapai
beberapa sentimeter. Dengan demikian, DNA tersebut berbentuk tipis memanjang.
Selain itu, DNA merupakan molekul yang relatif kaku sehingga larutan DNA akan
mempunyai viskositas yang tinggi. Karena sifatnya itulah molekul DNA menjadi
sangat rentan terhadap fragmentasi fisik. Hal ini menimbulkan masalah tersendiri
ketika kita hendak melakukan isolasi DNA yang utuh.
· Kerapatan apung
Analisis dan pemurnian DNA dapat dilakukan sesuai dengan kerapatan
apung(bouyant density)-nya. Di dalam larutan yang mengandung garam pekat

30
 dengan berat molekul tinggi, misalnya sesium klorid (CsCl) 8M, DNA
mempunyai kerapatan yang sama dengan larutan tersebut, yakni sekitar 1,7
g/cm3. Jika larutan ini disentrifugasi dengan kecepatan yang sangat tinggi, maka
garam CsCl yang pekat akan bermigrasi ke dasar tabung dengan
membentuk gradien kerapatan. Begitu juga, sampel DNA akan bermigrasi menuju
posisi gradien yang sesuai dengan kerapatannya. Teknik ini dikenal
sebagai sentrifugasi seimbang dalam tingkat kerapatan (equilibrium density
gradient centrifugation) atau sentrifugasi isopiknik.
Oleh karena dengan teknik sentrifugasi tersebut pelet RNA akan berada di
dasar tabung dan protein akan mengapung, maka DNA dapat dimurnikan baik dari
RNA maupun dari protein. Selain itu, teknik tersebut juga berguna untuk
keperluan analisis DNA karena kerapatan apung DNA (ρ) merupakan fungsi linier
bagi kandungan GC-nya. Dalam hal ini, ρ = 1,66 + 0,098% (G + C).

3. Komponen Penyusun Asam Nukleat

· Basa Nitrogen Heterosiklik

Basa nitrogen heterosiklik yang merupakan penyusun asam nukleat adalah
turunan Purina dan pirimidina.
Purina dan turunannya
Purina atau purin adalah senyawa heterosiklik majemuk yang mempunyai lingkar
pirimidina dan imidazol yang berimit. Turunan purina yang merupakan penyusun
asam nukleat adalah adenine atau 6-aminopurina dan guanine atau 2-amino-6-
oksipurina.
Pirimidina dan turun-turunannya
Pirimidina atau pirimidin termasuk senyawa heterosiklik sederhana lingkar 6,
dengan 2 atom nitrogen sebagai heteroatomnya. Turunan-turunan pirimidina yang
meupakan penyusun asam nukleat adalah sitosin atau 2-oksi-4-aminopirimidina
yang disingkat C, timin atau 2, 4-dioksi-5-metilpirimidina yang disingkat T dan
urasil atau 2, 4-dioksipirimidina yang disingkat U.
· Pentosa atau Gula Penyusun
Pentose yang menyusun asam nukleotida adalah ribose dan 2-deoksiribosa. Dalam
struktur kimia asam nukleat, kedua pentose tersebut terdapat dalam bentuk lingkar
furanosa. Ribose merupakan penyusun RNA dan 2-deoksiribosa merupakan
penyusun DNA.
· Fosfat Penyusun
Fosfat penyusun asam nukleat adalah asam fosfat atau asam ortofosfat. Fosfat ini
berupa kristal berbentuk orto-rombik, tak stabil dan melebur pada suhu 42,350C.
Fosfat ini tergolong asam lemah atau sedang dan bervalensi tiga jenis garam
natrium. Garam natrium tersebut dapat terbentuk pada suhu kamar yaitu, Natrium

31
 fosfat Na3PO4, Natrium hidrogen fosfat Na2HPO4, dan Natrium dihidrogen fosfat
NaH2PO4.

4. Nukleotida dan Nukleosida

Suatu basa yang terikat pada satu gugus gula disebut nukleosida, sedangkan
nukleotida adalah satu nukleosida yang berikatan dengan gugus fosfat. Di dalam
molekul DNA atau RNA, nukleotida berikatan dengan nukleotida yang lain
melalui ikatanfosfodiester.
Basa purin dan pirimidin tidak berikatan secara kovalen satu sama lain. Oleh
karena itu, suatu polinukleotida tersusun atas kerangka gula-fosfat yang berselang
seling dan mempunyai ujung 5’-P dan 3’-OH. Monomer nukleotida dapat
berikatan satu sama lain melalui ikatan fosfodiester antara -OH di atom C nomor
3‘nya dengan gugus fosfat dari nukleotida berikutnya. Kedua ujung poli- atau
oligonukleotida yang dihasilkan menyisakan gugus fosfat di atom karbon nomor
5' nukleotida pertama dan gugus hidroksil di atom karbon nomor 3' nukleotida
terakhir.
 DNA
DNA (deoxyribonucleic acid) atau asam deoksiribosa nukleat (ADN)
merupakan tempat penyimpanan informasi genetik. Pada tahun 1953, Frances
Crick dan James Watson menemukan model molekul DNA sebagai suatu struktur
heliks beruntai ganda, atau yang lebih dikenal dengan heliks ganda Watson-Crick.
DNA merupakan makromolekul polinukleotida yang tersusun atas polimer
nukleotida yang berulang-ulang, tersusun rangkap, membentuk DNA haliks ganda
dan berpilin ke kanan.
Setiap nukleotida terdiri dari tiga gugus molekul, yaitu:
 Gula 5 karbon (2-deoksiribosa)
 Basa nitrogen yang terdiri golongan purin yaitu adenin (Adenin = A) dan
guanin (guanini = G), serta golongan pirimidin, yaitu sitosin (cytosine = C)
dan timin (thymine = T)
 Gugus fosfat

Model tangga berpilin menggambarkan struktur molekul DNA sebagai dua

rantai polinukleotida yang saling memilin membentuk spiral dengan arah
pilinan ke kanan. Fosfat dan gula pada masing-masing rantai menghadap ke arah
luar sumbu pilinan, sedangkan basa N menghadap ke arah dalam sumbu pilinan
dengan susunan yang sangat khas sebagai pasangan – pasangan basa antara kedua
rantai.
Dalam hal ini, basa A pada satu rantai akan berpasangan dengan basa T pada
rantai lainnya, sedangkan basa G berpasangan dengan basa C. Pasangan-pasangan
basa ini dihubungkan oleh ikatan hidrogen yang lemah (nonkovalen). Basa A dan

32
 T dihubungkan oleh ikatan hidrogen rangkap dua, sedangkan basa G dan C
dihubungkan oleh ikatan hidrogen rangkap tiga. Adanya ikatan hidrogen tersebut
menjadikan kedua rantai polinukleotida terikat satu sama lain dan
saling komplementer. Artinya, begitu sekuens basa pada salah satu rantai
diketahui, maka sekuens pada rantai yang lainnya dapat ditentukan.
Oleh karena basa bisiklik selalu berpasangan dengan basa monosiklik,
maka jarak antara kedua rantai polinukleotida di sepanjang molekul DNA akan
selalu tetap. Dengan perkataan lain, kedua rantai tersebut sejajar. Akan tetapi, jika
rantai yang satu dibaca dari arah 5’ ke 3’, maka rantai pasangannya dibaca dari
arah 3’ ke 5’. Jadi, kedua rantai tersebut sejajar tetapi berlawanan
arah (antiparalel).
 Replikasi DNA

Replikasi adalah peristiwa sintesis DNA. Saat suatu sel membelah secara
mitosis, tiap-tiap sel hasil pembelahan mengandung DNA penuh dan identik
seperti induknya. Dengan demikian, DNA harus secara tepat direplikasi sebelum
pembelahan dimulai. Replikasi DNA dapat terjadi dengan adanya sintesis rantai
nukleotida baru dari rantai nukleotida lama. Proses komplementasi pasangan basa
menghasilkan suatu molekul DNA baru yang sama dengan molekul DNA lama
sebagai cetakan.
Kemungkinan terjadinya replikasi dapat melalui tiga model, yaitu :
1. Model pertama adalah model konservatif, yaitu dua rantai DNA lama tetap
tidak berubah, berfungsi sebagai cetakan untuk dua dua rantai DNA baru.
2. Model kedua disebut model semikonservatif, yaitu dua rantai DNA lama
terpisah dan rantai baru disintesis dengan prinsip komplementasi pada masing-
masing rantai DNA lama tersebut.
3. Model ketiga adalah model dispersif, yaitu beberapa bagian dari kedua rantai
DNA lama digunakan sebgai cetakan untuk sintesis rantai DNA baru.
Gambaran replikasi yang terjadi terhadap DNA :

Dari ketiga model replikasi tersebut, model semikonservatif merupakan

model yang tepat untuk proses replikasi DNA. Replikasi DNA semikonservatif ini
berlaku bagi organisme prokariot maupun eukariot. Perbedaan replikasi antara
organisme prokariot dengan eukariot adalah dalam hal jenis dan jumlah enzim
yang terlibat, serta kecepatan dan kompleksitas replkasi DNA. Pada organisme
eukariot, peristiwa replikasi terjadi sebelum pembelahan mitosis, tepatnya pada
fase sintesis dalam siklus pembelahan sel.

33
  RNA

RNA ( ribonucleic acid ) atau asam ribonukleat merupakan makromolekul

yang berfungsi sebagai penyimpan dan penyalur informasi genetik. RNA sebagai
penyimpan informasi genetik misalnya pada materi genetik virus, terutama
golongan retrovirus. RNA sebagai penyalur informasi genetik misalnya pada
proses translasi untuk sintesis protein. RNA juga dapat berfungsi sebagai enzim
( ribozim ) yang dapat mengkalis formasi RNA-nya sendiri atau molekul RNA
lain. RNA merupakan rantai tunggal polinukleotida.

Setiap ribonukleotida terdiri dari tiga gugus molekul, yaitu :

ü 5 karbon
ü Basa nitrogen yang terdiri dari golongan purin (yang sama dengan DNA) dan
golongan pirimidin yang berbeda yaitu sitosin (C) dan Urasil (U)
ü Gugus fosfat

Purin dan pirimidin yang berkaitan dengan ribosa membentuk suatu molekul
yang dinamakan nukleosida atau ribonukleosida, yang merupakan prekursor dasar
untuk sintesis DNA. Ribonukleosida yang berkaitan dengan gugus fosfat
membentuk suatu nukleotida atau ribonukleotida. RNA merupakan hasil
transkripsi dari suatu fragmen DNA, sehingga RNA merupakan polimer yang jauh
lebih pendek dibandingkan DNA.

 Tipe RNA
RNAd atau RNAm

RNAd merupakan RNA yang urutan basanya komplementer dengan salah

satu urutan basa rantai DNA. RNAd membawa pesan atau kode genetik (kodon)
dari kromosom (di dalam inti sel) ke ribosom (di sitoplasma). Kode genetik
RNAd tersebut kemudian menjadi cetakan utnuk menetukan spesifitas urutan
asam amino pada rantai polipeptida. RNAd berupa rantai tunggal yang relatif
panjang.
RNAr
RNAr merupakan komponen struktural yang utama di dalam ribosom.
Setiap subunit ribosom terdiri dari 30 – 46% molekul RNAr dan 70 – 80%
protein.
RNAt
RNAt merupakan RNA yang membawa asam amino satu per satu ke
ribosom. Pada salah satu ujung RNAt terdapat tiga rangkaian basa pendek
( disebut antikodon ). Suatu asam amino akan melekat pada ujung RNAt yang

34
 berseberangan dengan ujung antikodon. Pelekatan ini merupakan cara
berfungsinya RNAt, yaitu membawa asam amino spesifik yang nantinya berguna
dalam sintesis protein yaitu pengurutan asam amino sesuai urutan kodonnya pada
RNAd.

Kesimpulan
· Asam nukleat merupakan suatu polimer yang memegang peranan penting
dalam kehidupan organisme.
· Fungsi dari asam nukleat adalah menyimpan, mereplikasi dan mentranskripsi
informasi genetika, turut dalam metabolisme, penyimpanan energi dan sebagai ko-
enzim.
· Ada dua macam asam nukleat : DNA (asam dioksiribonukleat) dan RNA (asam
ribonukleat).
· Suatu DNA mempunyai basa purin berupa adenin dan guanin, basa pirimidin
berupa sitosin dan timin serta gula deoksiribosa yang dihubungkan oleh gugus
fosfat.
· Suatu RNA memiliki basa purin berupa adenin dan guanine, basa pirimidin
berupa sitosin dan urasil serta gula ribose yang dihubungkan oleh gugus fosfat.
· RNA terdiri dari tiga tipe, yaitu mRNA (messenger RNA), tRNA (transfer
RNA) dan rRNA (ribosomal RNA).

35
 HEME
a. Struktur porfirin, sifat dan contoh zat
Porfirin adalah suatu senyawa yang mengandung 4 cincin
pirol, suatu cincin segi lima yang terdiri dari 4 atom karbon dengan
atom nitrogen pada satu sudut. Empat atom nitrogen di tengah
molekul porfirin dapat mengikat ion logam seperti magnesium,
besi, seng, nikel, kobal, tembaga dan perak. Tiap-tiap logam yang
diikat akan memberkan sifat yang berbeda-beda. Jika logam yang
diikat di pusat adalah besi, maka komplek porfirin disebut
ferroporfirin atau heme. Empat gugus heme ini dapat bergabung
menyusun hemoglobin, yang berfungsi mengikat oksigen.
Struktur porfirin yaitu C20H14N4 menyingkat rumus porfirin
dengan menghhilangkan jembatan metenil dan setiap cincin pirol
yang diperlihatkan sebagai tanda kurung dengan 8 tanda subtituen.
Sifat dari porfirin adalah atom nitrogennya mampu
mengikat ion logam. Contohnya: Porfirin+Fe2=heme,
Porfirin+Mg2=klorofil.

b. Biosintesis porfirin, pembentukan heme dan Hb

– Biosintesis porfirin
Porfirin terjadi karena adanya ikatan senyawa yang
mengandung 4 cincin pirol yang terdiri dari 4 atom karbon
dengan atom nitrogen pada satu sudut.
– Pembentukan Heme
Heme adalah gugus prostetik yang terdiri dari atom besi
yang terdapat di tengah-tengah cincin organic
heterosiklik yang luas yang disebut porfirin. Tidak semua
porfirin mengandung besi, tapi fraksi metalloprotein yang
mengandung porfirin memiliki heme sebagai hemoprotein.
– Pembentukan Hemoglobin
Hemoglobin adalah protein yang mengandung zat besi
(metalloprotein) di dalam darah merah yang berfungsi sebagai
pengangkut oksigen dari paru-paru ke seluruh tubuh. Molekul
hemoglobin terdiri dari globin, apoprotein, dan empat gugus
heme, suatu molekul organic dengan satu atom besi. Adapun
proses pembentukannya berlangsung beberapa tahap dan dapat
diikhtisarkan sebagai berikut:

36
 1. 2suksinil –KoA + 2glisin membentuk senyawa pirol.
2. 4 pirol akan membentuk senyawa protoporfirin IX
3. Protoporfirin IX + Fe2+ membentuk senyawa Hem
4. 4Hem + Polipeptida membentuk Rantai Hemoglobin
(α dan β)
5. Rantai 2α + Rantai 2β membentuk hemoglobin A

3. Katabolisme Heme
a. Katabolisme Hb
Hemoglobin dipecah menjadi heme dan globin. Bagian
protein globin diurai menjadi asam amino-asam amino
pembentuknya kemudian digunakan kembali. Besi akan dilepaskan
dari heme kemudian memasuki depot besi yang juga dapat dipakai
kembali. Sedangkan porfirinnya akan di katabolisme dan
menghasilkan bilirubin.
Komplek pertama dari katabolisme heme dilakukan oleh
kompleks enzim heme oksigenase. Pada saat mencapai heme
oksigenase besi umumnya sudah teroksidasi menjadi bentuk feri
membentuk hemin. Hemin kemudian direduksi dengan NADPH,
besi feri di rubah kembali menjadi fero. Dengan bantuan NADPH
kembali, oksigen ditambahkan pada jembatan a metenil (antara
cincin perl I dan II) membentuk gugus hidroksil, besifero
teroksidasi kembali menjadi feri. Heme oksigenase dapat diinduksi
oleh substrat.
Selanjutnya dengan penambahan oksigen lagi ion feri
dibebaskan serta terbentuk karbon monoksida dan biliferdin IXa
yang berwarna hijau. Pada reaksi ini heme bertindak sebagai
katalisator. Dengan bantuan enzim biliferdin reduktase terjadi
reduksi jembatan metenil antara cincin pirol III dan IV menjadi
gugus metilen, membentuk bilirubin IXa yang berwarna kuning.
Satu gram hemoglobin diperkirakan menghasilkan 35 mg bilirubin.
Perubahan heme menjadi bilirubin secara in vivo dapat diamati
pada warna ungu hematom yang perlahan-lahan berubah menjadi
bilirubin yang berwarna kuning.

b. Ikterus
Ikterus (Jaundice) adalah kondisi dimana tubuh memiliki
terlalu banyak bilirubin sehingga kulit dan putih mata menjadi
kuning. Bilirubin adalah bahan kimia kuning di dalam hemoglobin.
Bila eritrosit rusak, tubuh akan membangun sel-sel baru di liver

37
 untuk menggantikannya. Jika hati kita tidak dapat menangani
eritrosit yang rusak maka bilirubin akan menumpuk di dalam tubuh
dan kulit akan terlihat kuning. Orang awam menyebutnya penyakit
kuning.
Ikterus juga dapat menjadi tanda masalah sebagai berikut:
– Hepatitis
– Penyumbatan saluran empedu
– Infeksi
– Penyakit darah

4. Porfirin (Penyakit gangguan metabolisme porfirin)

Penyakit turunan atau bisa berupa penyakit yang didapat yang
disebabkan oleh defisiensi salah satu enzyme pada jalur biosintesa
heme dan mengakibatkan penumpukan dan peningkatan porfirin atau
prazatnya di jaringan atau di dalam urine (Porfiria). Kelainan ini jarang
dijumpai tapi perlu difikirkan dalam keadaan tertentu misalnya sebagai
diagnose banding pada penyakit dengan keluhan nyeri abdomen,
fotosensitivitas dan ganggan psikiatri.
Porfiria digolongkan menjadi 3 golongan, yaitu:
– Porfiria eritropoetik, merupakan kelainan congenital.
Terjadi karena ketidakseimbangan enzyme kompleks
uroporfirinogen sintase dan kosintase. Pada jenis ini dibentuk
uroporfirinogen I yang tidak diperlukan dengan jumlah besar.
Juga terjadi penumpukan uroporfirinogen I, koproporfirin I
dan derivate simetris lainnya. Penyakit ini diturunkan secara
otosomal resesif dan memunculkan fenomena yang
memunculkan eritrosit berumur pendek, urine pasien merah
karena ekskresi uroporfirin I dalam jumlah besar, gigi yang
berfluoresensi merah karena deposisi porfirin dan kulit yang
hipersensitif terhadap sinar karena porfirin yang diaktifkan
cahaya bersifat sangat reaktif.

– Porfiria Hepatik
Porfiria hepatic dibagi menjadi beberapa jenis antara lain:
a. Intermitten Acute Porfiria (IAP)
IAP terjadi karena defisiensi parsial uroporfirinogen I
sintase, diturunkan secara otosomal dominan. Pada
penyakit ini dijumpai ekskresi porfobilinogen dan asam
amino levulenat yang meningkat menyebabkan urine
berwarna gelap.

38
 b. Koproporfiria Herrediter
Terjadi karena defisiensi parsial koproporfirinogen
oksidase, diturunkan secara otosomal dominan. Terdapat
peningkatan ekskresi koproporfirinogen dan menyebabkan
urine berwarna merah.
c. sPorfiria Variegata
Terjadi karena defisiensi parsial protoporfirinogen
oksidase, diturunkan secara otosomal dominan. Terdapat
peningkatan ekskresi hampir seluruh zat-zat antara sintesa
heme.
d. Porforia Cutanea Tarda
Terjadi karena defisiensi parsial uroporfirinogen
dekarboksilasi, diturunkan secara otosomal dominan.
Terdapat peningkatan ekskresi uroporfirin yang bila
terpapar cahaya menyebabkan urin berwarna merah.
Porfiria ini paling sering dijumpai dibanding yang lainnya.
e. Porfiria Toksik
Porfiria Toksik atau akuisita disebabkan oleh obat atau zat
toksik seperti griseofulvin, barbiturate,
heksachlorobenzene, Pb dan sebagainya.

– Protoforfiria (gabungan)
Terjadi dikarenakan defisiensi parsial ferrokatalase,
diturunkan secara autosomal dominan. Terdapat ekskresi
protoporfirin dalam urin. Gejala klinis yang dapat muncul
dapat dikelompokkan dalam dua patogenesa yaitu bila
kelainan enzim sintesa heme menyebabkan penumpukan asam
amino levulenat dan porfobilinogen di sel atau cairan tubuh
akan menghabat kerja ATP ase dan meracuni neuron sehingga
menimbulkan gejala-gejala neuron psikiatri sedangkan bila
kelainan enzim sintesa heme menyebabkan penumpukan
porfirinogen dikulit dan di jaringan lain akan teroksidasi
spontan membentuk porfirin yang apabila terpapar dengan
cahaya, porfirin akan bereaksi dengan O2molekuler
membentuk suatu radikal bebas yang sangat reaktif dan
merusak jaringan atau kulit dimana porfirin terdeposisi,
peristiwa ini memunculkan gejala-gejala fotosensitivitas.
5. Proses pembekuan darah
a. Kulit terluka menyebabkan darah keluar dari pembuluh.
Trombosit ikut keluar juga bersama darah juga kemudian

39
 menyentuh permukaan-permukaan kasar dan menyebabkan
trombosit pecah. Trombosit akan mengeluarkan enzim yang
disebut trombokinase.
b. Trombokinase akan masuk ke dalam plasma darah dan akan
mengubah protrombin menjadi enzim aktif yang disebut thrombin.
Perubahan tersebut dipengaruhi ion kalsium (Ca2+) di dalam plasma
darah. Protrombin adalah senyawa protein yang larut dalam darah
yang mengandung globulin. Zat ini merupakan enzim yang belum
aktif yang dibentuk oleh hati. Pembentukannya dibantu oleh
vitamin K. Trombin yang terbentuk akan mengubah fibrinogen
menjadi benang-benang fibrin.
c. Terbentuknya benang-benang fibrin akan menyebabkan luka
tertutup sehingga darah tidak mengalir keluar lagi. Fibrinogen
adalah sejenis protein yang larut dalam darah.

6. Gangguan Pembekuan darah

Hemofilia adalah kelainan akibat gangguan pembekuan darah. Luka
kecil saja bisa menyebabkan perdarahan yang sulit dihentikan,
dikarenakan adanya gangguan pembekuan darah berupa sedikitnya
jumlah trombosit dalam darah. Sedangkan adapun keadaan sebaliknya
yaitu meningkatnya jumlah trombosit diatas 450.000 per mm3 dalam
darah disebut trombositosis yang artinya akan menyebabkan sumbatan
pembuluh darah.

40
 DAFTAR PUSTAKA

Anonim. 2014. Protein. Medan : Universitas Sumatera Utara

Anonim. 2014. Asam Amino. Melalui
(http://kamuskesehatan.com/arti/asam-amino/) diakses pada 07 September
2014 Pukul 13:55 WIB
Anonim. 2014. Sintesis Protein. Melalui
http://id.wikipedia.org/wiki/Sintesis_protein diakses pada 07 September
2014 Pukul 13:50 WIB
pengertianasam-nukleat/. Diakses tanggal 13 Mei 2011

Anonymous.f.2011. http://id.shvoong.com/writing-and-speaking/2122803-
pengertianasam-nukleat/. Diakses tanggal 18 Mei 2011

Anonymous.g.2011. http://www.e-dukasi.net/index.php?. Diakses tanggal 18 Mei

2011

Anonymous.h.2011. http://www.news-medical.net/health/RNA-Synthesis.
diakses tanggal 18 mei 2011

Dryer, L Robert.1994.BIOKIMIA suat pendekatan berorientasi kasus.UI

press.Jakarta

Dhiyah. 2011. Biokimia Lipid. Melalui :

http://dhiyahblogger.blogspot.com/2011/08/biokimia-lipid.html (diakses
pada 21 September 2014, pukul 15.13)
Dungga, Beby Poetry. 2014. Rangkuman katabolisme asam lemak. Melalui :

https://www.academia.edu/5497424/RANGKUMAN_KATABOLISME_A
SAM_LEMAK (diakses pada 21 September 2014, pukul 14.40)

Hadi, Abdul. 2013. Pengertian, fungsi dan metabolisme lemak. Melalui :

http://softilmu.blogspot.com/2013/07/pengertian-dan-fungsi-lemak.html
(diakses pada 21 September 2014, pukul 15.12)
Nelson, D.L. and M.M. Cox. 2004. Lehninger Principles of Biochemistry. 4th
edition. W.H. Freeman. www.whfreeman.com/lehninger4e.

41
Rochmah, S. N., Sri Widayati, Mazrikhatul Miah. 2009. Biologi : SMA dan MA
Kelas XII. Pusat Perbukuan, Departemen Pendidikan Nasional, Jakarta, p.
282.
Sari, Mutiara Indah. 2007. Struktur Protein. Medan : Universitas Sumatera Utara
Wirahardikusumah, Muhamad. 1977. Biokimia Protein, Enzim, dan Asam
Nukleat. Bandung: ITB.
Permana, Agus. 2012. Pembentukan Protein. Melalui
(http://blog.ub.ac.id/luluatul/2012/06/13/pembentukan-protein/) diakses
pada 07 September 2014 Pukul 13:43 WIB
Suwarno. 2010. Pembentuk, fungsi dan sumber protein. Melalui
(http://id.shvoong.com/exact-sciences/2001135-pembentuk-fungsi-dan-
sumber-protein/#ixzz2eOwfZjmI/) diakses pada 07 September 2014 Pukul
13:47 WIB
Mulyani, Sri. 2014. Metabolisme lipid. Melalui :

http://haniifadly.files.wordpress.com/2011/03/lipid.pdf (diakses pada 21

September 2014, pukul 16.23)

Saitama, Akbar. 2013. Metabolisme lipid. Melalui :

blog.ub.ac.id/akbarsaitama/2012/09/09/metabolisme-lipid/comment-page-
14/ (diakses pada 21 September 2014, pukul 14.24)

Syafar, Asfar. 2014. Makalah Lemak dan Lipid. Melalui :

http://www.academia.edu/5471304/Makalah_LEMAK_dan_LIPID_-
_Ilmu_Nutrisi (diakses pada 21 September 2014, pukul 15.05)

Anonymous.e.2011. http://id.shvoong.com/exact-sciences/biology/2104000-

Poedjiadi, Anna. 2005.Dasar-dasar Biokimia.UI press.Jakarta

Robinsson, Trevor. 1995.Kandungan Organik Tumbuhan Tinggi.ITB

press.Bandung

42