ASAM AMINO

1. Pengertian
Asam amino adalah senyawa organik yang mengandung gugus amino
(NH2), sebuah gugus asam karboksilat (COOH), dan salah satu gugus lainnya,
terutama dari kelompok 20 senyawa yang memiliki rumus dasar
NH2CHRCOOH, dan dihubungkan bersama oleh ikatan peptida untuk
membentuk protein.
Asam amino sering disebut blok bangunan kehidupan. Semua proses
kehidupan tergantung pada protein yang berperan penting dalam tubuh sebagai
struktur, pengirim pesan, enzim, dan hormon. Dua puluh jenis asam amino
alami adalah blok bangunan protein, yang terhubung satu sama lain dalam
bangunan rantai. DNA memberitahu tubuh bagaimana membuat rantai amino
dan bagaimana mengurutkannya menjadi jenis protein tertentu.

2. Struktur Kimia
Asam amino merupakan biomolekul kecil (berat molekul rata-rata
sekitar 135) memiliki struktur umum yang digambarkan pada gambar berikut :

Gambar 1. Struktur Umum Asam Amino

Semua asam amino merupakan asam organik (α-COOH) yang
mengandung suatu gugus amino (NH2) dan atom hidrogen yang berikatan
dengan α-karbon. Mereka berbeda satu sama lain melalui komposisi kimiawi
dari gugusan R (rantai samping).

1
3. Sifat Asam Amino
a. Sifat amfoter (amfiprotik)
• Asam amino dengan gugus karboksil menyebabkan sifat asam karena
gugus [-COOH] dapat melepas ion H+ membentuk COO
• Asam amino dengan gugus amino menyebabkan sifat basa karena gugus
[-NH2] dapat melepas ion H+ membentuk –NH3+
Sifat senyawa demikian disebut amfoter (bereaksi baik dengan asam maupun
basa), pembentukan ion tersebut disebut dengan ion zwitter. Asam amino
bersifat amfoter, maka:
1. jika direaksikan dengan asam, maka asam amino akan menjadi suatu
kation.
2. jika direaksikan dengan basa, maka asam amino akan menjadi suatu
anion.
b. Sifat optis aktif
Semua senyawa asam amino mempunyai atom C asimetris (spiral)
sehingga bersifat optis aktif, artinya dapat memutar bidang polarisasi kecuali
glisin. Glisin adalah satu-satunya asam amino yang tidak bersifat optis aktif.
c. Sifat Umum Asam Amino
• larut dalam air dan pelarut polar lain tetapi tidak larut dalam pelarut
nonpolar seperti dietil eter atau benzena.
• momen dipol yang besar
• kurang bersifat asam dibandingkan sebagian besar asam karboksilat
• kurang basa dibandingkan sebagian besar amina.

4 Jenis Asam Amino Standar

Asam amino esensial atau asam amino utama adalah asam amino yang
sangat diperlukan oleh tubuh dan harus didatangkan dari luar tubuh karena sel-
sel tubuh tidak dapat mensintesis sendiri. Asam amino nonesensial adalah asam
amino yang dapat disintesis sendiri oleh tubuh.

Asam amino Alanine, Asparagine, Aspartate, Cysteine, Glutamate,

2
 non-esensial Glutamine, Glycine, Proline, Serine, Tyrosine.
Asam amino Arginine, Histidine, Isoleucine, Leucine, Lysine, Methionine,
esensial Phenylalanine, Threonine, Tyrptophan, Valine.

Tabel yang menunjukkan Asam Amino beserta singkatannya :

Klasifikasi Asam Amonia berdasarkan Rantai Samping
1 Alanin (Ala)
Bentuk yang umum di alam adalah L-alanin

Asam Amino Simbol Kependekan Singkat satu huruf

Alanin Ala A
Arginin Arg R
Asparagin Asn N
Asam Aspartat Asp D
Sistein Cys C
Glutamin Gln Q
Asam Glutamat Glu E
Glisin Gly G
Histidin His H
Isoleusin Ile I
Leusin Leu L
Lisin Lys K
Metionin Met M
Fenilalanin Phe F
Prolin Pro P
Serin Ser S
Treonin Thr T
Triptofan Trp W
Tirosin Tyr Y
Valin Val V

3
 (S-alanin) meskipun terdapat pula bentuk D-alanin (R-alanin) pada dinding
sel bakteri dan sejumlah antibiotika. L-alanin merupakan asam amino
proteinogenik yang paling banyak dipakai dalam protein setelah leusin.
Gugus metil pada alanin sangat tidak reaktif sehingga jarang terlibat
langsung dalam fungsi protein (enzim). Alanin dapat berperan dalam
pengenalan substrat atau spesifisitas, khususnya dalam interaksi dengan atom
nonreaktif seperti karbon. Dalam proses pembentukan glukosa dari protein,
alanina berperan dalam daur alanin.
2 Arginin (Arg)
Asam amino arginin memiliki
kecenderungan basa yang cukup tinggi
akibat eksesi dua gugus amina pada
gugus residunya. Asam amino ini tergolong setengah esensial bagi mamalia
lainnya, tergantung pada tingkat perkembangan atau kondisi kesehatan.
Sumber utama arginin adalah produk-produk peternakan (dairy products)
seperti daging, susu (dan olahannya), dan telur.
3 Asparagin (Asn)
Asparagin adalah analog dari asam aspartat
dengan penggantian gugus karboksil oleh
gugus karboksamid. Asparagin bersifat netral (tidak
bermuatan) dalam pelarut air.
Asparagin merupakan asam amino pertama yang berhasil diisolasi.
Namanya diambil karena pertama kali diperoleh dari jus asparagus.
Fungsi biologi : Asparagin diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga
kesetimbangan dan dalam transformasi asam amino. Berperan pula dalam
sintesis amonia. Sumber : Daging, telur, dan susu (serta produk turunannya)
kaya akan asparagin.

4 Asam Aspartat (Asp)

4
 Asparagin merupakan asam amino analognya
karena terbentuk melalui aminasi aspartat pada satu
gugus hidroksilnya.
Asam aspartat bersifat asam, dan dapat digolongkan sebagan asam
karboksilat. Bagi mamalia aspartat tidaklah esensial.
Fungsinya diketahui sebagai pembangkit neurotransmisi di otak dan saraf
otot. Diduga, aspartat berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan.
Senyawa ini juga merupakan produk dari daur urea dan terlibat
dalam glukoneogenesis.
5 Sistein (Cys)
Sistein merupakan asam amino bukan esensial
yang memiliki atom S, bersama-sama
dengan metionin. Atom S ini terdapat pada
gugus tiol (dikenal juga sebagai sulfhidril atau merkaptan). Karena memiliki
atom S, sisteina menjadi sumber utama dalam sintesis senyawa-senyawa
biologis lain yang mengandung belerang. Sistein dan metionin pada protein
juga berperan dalam menentukan konformasi protein karena adanya ikatan
hidrogen pada gugus tiol.
6 Glutamin (Gln)
Rantai sampingnya adalah suatu amida.
Glutamin dibuat dengan mengganti rantai
samping hidroksil asam glutamat dengan
gugus fungsional amina.
Rantai sampingnya adalah suatu amida. Glutamina dibuat dengan
mengganti rantai sampai hidroksil asam glutamat dengan gugus fungsional
amina. Glutamin digunakan untuk mengganti kerusakan otot dengan segera.
7 Asam Glutamat (Glu)
Asam glutamat termasuk asam amino
yang bermuatan (polar) bersama-sama dengan
asam aspartat. Ini terlihat dari titik

5
 isoelektriknya yang rendah, yang menandakan ia sangat mudah menangkap
elektron (bersifat asam menurut Lewis).
Asam glutamat dapat diproduksi sendiri oleh tubuh, sehingga tidak
tergolong esensial. Ion glutamat merangsang beberapa tipe saraf yang ada
di lidah. Sifat ini dimanfaatkan dalam industri penyedap.
8 Glisin (Gly)
Glisin atau asam aminoetanoat adalah
asam amino alami paling sederhana. Rumus
kimianya C2H5NO2.
Glisin merupakan asam amino yang mudah menyesuaikan diri dengan
berbagai situasi karena strukturnya sederhana. Secara umum protein tidak
banyak mengandung glisin. Pengecualiannya ialah pada kolagen yang dua per
tiga dari keseluruhan asam aminonya adalah glisin.
9 Histidin (His)
Fungsi Histidin menjadi precursor histamin, suatu
amina yang berperan dalam sistem saraf, dan karnosin,
suatu asam amino.
10 Isoleusin (Ile)
Rumus kimianya sama dengan leusin
hidrofobik (tidak larut dalam air). tetapi susunan
atom-atomnya berbeda. Ini berakibat pada sifat yang berbeda. Walaupun
berdasarkan strukturnya ada empat kemungkinan stereoisomer sepertitreonin,
isoleusina alam hanya tersedia dalam satu bentuk saja.
11 Leusin (Leu)
Leusina merupakan asam amino yang paling
umum dijumpai pada protein. Ada dugaan bahwa
leusina berperan dalam menjaga perombakan dan
pembentukan protein otot.

6
12 Lisin (Lys)
Lisin (Lys) merupakan asam amino penyusun protein yang dalam pelarut
air bersifat basa, seperti juga histidin. Lisin menjadi kerangka bagi niasin
(vitamin B1).
Kekurangan vitamin ini dapat menyebabkan pelagra. Lisin juga
dilibatkan dalam pengobatan terhadap penyakit herpes. Lisin (bahasa
Inggris lysine) merupakan asam amino penyusun protein yang dalam
pelarut air bersifat basa, seperti juga histidin.
13 Metionin (Met)
Metionin, bersama-sama dengan sistein,
adalah asam amino yang memiliki atom S.
Asam amino ini penting dalam sintesis
protein (dalam proses transkripsi, yang menerjemahkan urutan basa nitrogen
di DNA untuk membentuk RNA) karena kode untuk metionin sama dengan
kode awal (start) untuk suatu rangkaian RNA. Biasanya, metionin awal ini
tidak akan terikut dalam protein yang kelak terbentuk karena dibuang
dalam proses pasca transkripsi. Sumber utama metionina adalah daging
(ikan).
14 Fenilalanin (Phe)
Fenilalanin adalah suatu asam
amino penting, yang bersama-sama dengan asam
amino tirosin dan triptofan merupakan kelompok
asam amino aromatik yang memiliki cincin benzena. Fenilalanin bersama-
sama dengan taurin dan triptofan merupakan senyawa yang berfungsi sebagai
penghantar atau penyampai pesan (neurotransmitter) pada sistem saraf otak.
15 Prolin (Pro)
Prolin merupakan satu-satunya asam amino
dasar yang memiliki dua gugus samping yang
terikat satu-sama lain (gugus amino melepaskan
satu atom H untuk berikatan dengan gugus sisa). Akibat strukturnya ini,
prolin hanya memiliki gugus amina sekunder (-NH-).
7
 Beberapa pihak menganggap prolina bukanlah asam amino karena tidak
memiliki gugus amina namun pendapat ini tidak tepat.
Fungsi terpenting prolin tentunya adalah sebagai komponen protein. Sel
tumbuh-tumbuhan tertentu yang terpapar kondisi lingkungan yang kurang
cocok (misalnya kekeringan) akan menghasilkan prolina untuk menjaga
keseimbangan osmotik sel. Prolin dibuat dari asam L-glutamat dengan
prekursor suatu asam amino
16 Serin (Ser)
Serin merupakan asam amino penyusun protein
yang umum ditemukan pada protein hewan. Protein
mamalia hanya memiliki L-serin. Namanya diambil
dari bahasa Latin, sericum (berarti sutera) karena pertama kali diisolasi dari
protein serat sutera pada tahun 1865. Strukturnya diketahui pada tahun 1902.
Fungsi biologi dan kesehatan : Serin penting bagi metabolisme karena
terlibat dalam biosintesis senyawa-senyawa purin dan pirimidin, asistein,
triptofan (pada bakteri) dan sejumlah besar metabolit lain.
Sebagai penyusun enzim, serin sering memainkan peran penting dalam
fungsi katalisator enzim. Ia diketahui berada pada bagian aktif
kimotripsin, tripsin, dan banyak enzim lainnya.
Sebagai penyusun protein non-enzim, rantai sampingnya dapat
mengalami glikolisasi yang dapat menjelaskan gangguan akibat diabetes.
Serin juga merupakan satu dari tiga asam amino yang biasanya
terfosforilasi oleh enzim kinase pada saat transduksi signal pada eukariota.
17 Treonin (Thr)
Kehadiran enzim treonina-kinase dapat
menyebabkan fosforilasi pada treonina,
menghasilkan fosfotreonina, senyawa antara
penting pada biosintesis metabolit sekunder. Treonina banyak terkandung
pada produk-produk dari ikan.

8
18 Tritofan (Trp)
Bentuk yang umum pada mamalia adalah,
seperti asam amino lainnya, L-triptofan. Meskipun
demikian D-triptofan ditemukan pula di alam
(contohnya adalah pada bisa ular laut kontrifan).
Fungsi biologi dan kesehatan : Gugus fungsional
yang dimiliki triptofan, indol, tidak dimiliki asam-asam amino dasar lainnya.
Akibatnya, triptofan menjadi prekursor banyak senyawa biologis penting
yang tersusun dalam kerangka indol. Triptofan adalah precursor melatonin
(hormon perangsang tidur), serotonin (suatu transmiter pada sistem saraf) dan
niasin.
19 Tirosin (Tyr)
Tirosin (dari bahasa Yunani tyros,
berarti keju, karena ditemukan pertama kali dari
keju). Ia memiliki satu gugus fenol
(fenil dengan satu tambahan gugus hidroksil). Bentuk yang umum adalah L-
tirosin (S-tirosin), yang juga ditemukan dalam tiga isomer struktur: para,
meta, dan orto.
Pembentukan tirosin menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim
Phe-hidroksilase. Enzim ini hanya membuat para-tirosina. Dua isomer yang
lain terbentuk apabila terjadi “serangan” dari radikal bebas pada kondisi
oksidatif tinggi (keadaan stress).
Fungsi biologi dan kesehatan : Dalam transduksi signal, tirosina memiliki
peran kunci dalam pengaktifan beberapa enzim tertentu melalui proses
fosforilasi (membentuk fosfotirosina).
20 Valin (Val)
Valin adalah salah satu dari 20 asam
amino penyusun protein yang dikode oleh DNA.
Dalam ilmu gizi, valin termasuk kelompok asam
amino esensial. Namanya berasal dari nama tumbuhan valerian (Valeriana
officinalis).
9
 Sifat valin dalam air adalah hidrofobik (‘takut air’) karena ia tidak
bermuatan. Valin diproduksi dengan menggunakan treonin sebagai bahan
baku. Sumber pangan yang kaya akan valina mencakup produk-produk
peternakan (daging).

3. Klasifikasi Asam Amonia berdasarkan Sifat Kepolaran

1 Asam amino non polar
Memiliki gugus R alifatik, bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik
suatu asam amino seperti isoleusin yang biasa terdapat di bagian dalam
protein. Umumnya terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid.
Contohnya glisin, alanin, valin, leusin, metionin, isoleusin.
2 Asam amino polar
Memiliki gugus R yang tidak bermuatan. Bersifat hidrofilik, artinya
mudah larut dalam air. Cenderung terdapat di bagian luar protein. Sistein
berbeda dgn yg lain, karena gugus R terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3)
sehingga dapat mengalami oksidasi dengan sistein membentuk ikatan
disulfide. (-S-S-) sistin (tidak termasuk dalam asam amino standar karena
selalu terjadi dari 2 buah molekul sistein dan tidak dikode oleh DNA).
Contohnya serin, treonin, sistein, prolin, asparagin, glutamin
3 Asam amino dengan gugus R aromatik
Bersifat elative non polar yakni hidrofobik. Fenilalanin bersama dengan
Valin, Leusin & Isoleusin merupakan asam amino paling hidrofobik.
Tirosin merupakan gugus hidroksil , triptofan merupakan cincin indol.
Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV λ 280 nm yang sering
digunakan untuk menentukan kadar protein. Contohnya fenilalanin, tirosin
dan triptofan.
4 Asam amino dengan gugus R bermuatan positif
Mempunyai gugus yang bersifat basa pada rantai sampingnya, bersifat
polar, yakni terletak di permukaan protein yang dapat mengikat molekul
air. Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pada gugus imidazol)
dibanding lisin pada gugus amino dan arginin pada gugus guanidino.
10
 Karena histidin dapat terionisasi pada pH mendekati pH fisiologis yang
berperan dalam reaksi enzimatis yang melibatkan pertukaran proton.
Contohnya Lisin, arginin dan histidin.
5 Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif
Mempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnya. Bermuatan negatif
atau asam pada pH 7. Contohnya Asam Aspartat dan Asam Glutamat.

4 Jenis Asam amino non standar

Merupakan asam amino di luar 20 macam asam amino standar. Terjadi
karena modifikasi yang terjadi setelah suatu asam amino standar menjadi
protein. Kurang lebih 300 asam amino non standar dijumpai pada sel.

5 Reaksi asam amino

Asam amino dapat bereaksi dengan basa kuat karena bersifat asam
lemah dan bereaksi dengan asam kuat karena mengandung gugus -NH2 yang
bersifat basa lemah. Gugus yang memberikan sifat asam adalah gugus –COOH.
Hal ini karena asam amino bersifat amfoter.
Asam α-amino secara umum dimisalkan sebagai R-CH(NH2)-COOH.
Pada saat larutannya direaksikan dengan basa kuat, NaOH maka OH -
menyerang gugus -COOH terbentuklah -COO-.
R-CH(NH2)-COOH + OH- → R-CH(NH2)-COO- + H2O
Ketika asam amino itu direaksikan dengan asam kuat, H 2SO4(aq), ion-
ion H+ tertarik ke gugus -NH2 membentuk -NH3+.
R-CH(NH2)-COOH + H+ → R-CH(NH3+)-COOH
Perhatikan persamaan reaksi ini. Ketika larutan NaOH ditambahkan ke
dalam larutan asam amino, ion-ion OH- dari NaOH menumbuk gugus -COOH
dan menarik ion H+ membentuk H2O. Gugus asam berubah menjadi -COO-.
Berarti saat asam amino ditambah basa kuat, bersifat asam lemah.
Kebalikannya, saat asam amino direaksikan dengan asam kuat HCl(aq), ion-ion
H+ tertarik ke gugus -NH2 membentuk -NH3+. Berarti ketika asam amino
ditambah dengan asam kuat, bersifat basa lemah.
11