BIOKIMIA

reaksi khas protein dan daur urea

DISUSUN OLEH :

AFIFAH INTAN SARI (14110001)

MENI KRISTINA

PUTRI DWI KUSUMA WARDANI

SONI CANDRA (14110038)

ULAN JULAIHA

UNIVERSITAS KADER BANGSA

PALEMBANG
TAHUN AJARAN 2015/2016
REAKSI KHAS PROTEIN DAN DAUR UREA
A. REAKSI KHAS PROTEIN
1. pengertian protein
Protein merupakan komponen utama dalam semua sel hidup. Fungsinya terutama ialah
sebagai unsur pembentuk struktur sel misalnya dalam rambut, wol, kolagen, jaringan
penghubung, membran sel, dan sebagainya. Sebagai protein aktif misalnya enzim mempunyai
peran sebagai biokatalisator, selain enzim adalah hormon.
Protein adalah suatu senyawa organik yang berbobot molekul tinggi dan tersusun dari unsur
C, H, O dan N serta unsur lain seperti P dan S yang akan membentuk struktur unit asam amino.
Asam amino cukup banyak ditemukan di alam, cuma sekitar 20 jenis asam amino yang
menyusun suatu rantai protein dengan struktur kimia berupa rantai aromatik, alifatik, dan
heterosiklik atau menurut gugus R yang ada. Gugus R sangat bermakna karena dapat
menunjukkan polaritas dalam menentukan fungsi asam amino dalam protein.
Asam amino mempunyai satu gugus karboksil dan satu gugus amino, umumnya gugus R
tidak sama dengan H, maka atom karbon adalah asimetris, ini memungkinkan didapatkan dua
senyawa yang berbeda tetapi mempunyai rumus yang sama, dimana salah satunya adalah isomer
bayangan cermin / enansiomer.

2. Klasifikasi protein
Klasifikasi protein dalam biokimia didasarkan pada fungsi biologinya.
1. Enzim
Enzim merupakan golongan protein yang terbesar dan paling penting. Kira-kira seribu
macam enzim telah diketahui, dimana berfungsi sebagai biokatalisator reaksi kimia dalam jasad
hidup. Molekul enzim biasanya berbentuk globular (bulat), sebagian terdiri dari satu rantai
polipeptida dan ada yang lebih dari satu rantai polipeptida.
Sebagai contoh adalah ribonuklease (enzim yang mengkatalisis hidrolisis RNA), sitokrom
(berperan dalam proses pemindahan elektron), tripsin (katalisator pemutus ikatan peptida).
2. Protein Pembangun
Protein ini berfungsi sebagai pembentuk struktur.
Sebagai contoh adalah glikoprotein (penunjang struktur dinding sel), α-keratin (terdapat
dalam kulit, rambut), kolagen (serabut dalam jaringan penyambung), mukoprotein (sekresi
mukosa/lender).
3. Protein Kontraktil
Golongan protein ini berperan dalam proses gerak.
Sebagai contoh adalah myosin (filament tak bergerak dalam miofibril), aktin (filament yang
bergerak miofibril), dinein (dalam rambut getar dan flagel).
4. Protein Pengangkut
Protein ini mempunyai kemampuan untuk mengikat molekul tertentu dan melakukan
pengangkutan melalui aliran darah.
Sebagai contoh adalah hemoglobin (alat pengangkut oksigen dalam darah), mioglobin
(pengangkut oksigen dalam otot), serum albumin (pengangkut asam lemak dalam darah), β-
lipoprotein (pengangkut lipida dalam darah).
5. Protein Hormon
Seperti halnya enzim, hormon termasuk protein yang aktif.
Sebagai contoh adalah insulin (mengatur metabolisme glukosa), adrenokortikotrop (mengatur
sintesis kortikosteroid).
6. Protein Bersifat Racun
Beberapa protein bersifat racun terhadap hewan kelas tinggi
Sebagai contoh adalah Clostridium botulinum (keracunan bahan makanan), bisah ular (penyebab
terhidrolisisnya fosfogliserida), risin (racun dalam beras).
7. Protein Pelindung
Golongan ini umumnya terdapat dalam darah vertebrata.
Sebagai contoh adalah antibodi (terbentuk jika ada antigen), fibrinogen (sumber pembentuk
fibrin dalam pembekuan darah), trombin (komponen dalam pembekuan darah).
8. Protein Cadangan
Protein ini disimpan untuk berbagai proses metabolisme dalam tubuh.
Sebagi contoh adalah ovalbumin (protein pada putih telur), kasein (protein susu), feritin
(cadangan besi dalam limfa).

3. Struktur protein
1. Struktur Primer (Struktur Utama)
Struktur primer protein ditentukan oleh ikatan kovalen antara residu asam amino yang berurutan
membentuk ikatan peptide. Struktur ini dapat digambarkan sebagai rumus bangun yang biasa
ditulis senyawa organik.
2. Struktur Sekunder
Dari analisis difraksi sinar X dapat dipelajari struktur sekunder protein. Struktur ini timbul
karena ikatan hidrogen antara atom O dari gugus karbonil (C=O) dengan atom H dari gugus
amino (N–H) dalam rantai polipeptida, hal ini memungkinkan terjdinya konformasi spiral
(struktur helix). Bilamana ikatan hydrogen terjadi antara dua rantai polipeptida, maka masing-
masing rantai tidak membentuk helix, melainkan rantai parallel yang berkelok (konformasi β).
Rantai ini dihubungkan silang oleh ikatan hidrogen membentuk struktur lembaran berlipat.
3. Struktur Terzier
Bentuk penyusunan bagian terbesar rantai cabang disebut struktur terzier, artinya adalah
susunan dari struktur sekunder yang satu dengan struktur sekunder bentuk lain. Sebagai contoh
beberapa protein yang mempunyai bentuk α-helix dan bagian yang tidak membentuk α-helix.
4. Struktur Kuartener
Struktur primer, sekunder dan terzier umumnya hanya melibatkan satu rantai polipeptida, tetapi
bilamana struktur ini melibatkan beberapa polipeptida dalam membentuk suatu protein, maka
disebut struktur kuartener.
5. Denaturasi Protein/Peracunan Protein
Bila susunan ruang atau rantai polipeptida suatu molekul protein berubah, maka dikatakan
protein ini terdenaturasi. Sebagian besar protein globular mudah mengalami denaturasi, jika
ikatan-ikatan yang membentuk konfigurasi molekul tersebut rusak. Kadang-kadang perubahan
ini memang dikehendaki namun sering juga merugikan sehingga perlu dicegah.
Ada dua macam denaturasi yaitu pengembangan rantai peptida dan pemcahan protein menjadi
unit yang lebih kecil tanpa disertai pengembangan molekul. Terjadinya kedua jenis denaturasi ini
tergantung pada keadaan molekul. Yang pertama terjadi pada rantai polipeptida, dan yang kedua
terjadi pada bagian molekul yang bergabung dalam ikatan sekunder.
Masalah utama terjadinya denaturasi meliputi : Panas dan Radiasi Sinar Ultraviolet, Pelarut-
pelarut Organik, Asam atau Basa, Ion Logam Berat, dan Pereaksi Alkaloid.
4. Sifat protein

1. Ionisasi
2. Denaturasi
3. Viskositas
4. Kristaisasi
5. System koloid

5. Jenis protein
Kolagen, protein struktur yang diperlukan untuk membentuk kulit, tulang dan ikatan tisu.
 Antibodi, protein sistem pertahanan yang melindungi badan daripada serangan penyakit.
 Dismutase superoxide, protein yang membersihkan darah kita.
 Ovulbumin, protein simpanan yang memelihara badan.
 Hemoglobin, protein yang berfungsi sebagai pembawa oksigen
 Toksin, protein racun yang digunakan untuk membunuh kuman.
 Insulin, protein hormon yang mengawal aras glukosa dalam darah.
Tripsin, protein yang mencernakan makanan protein.

6. Sumber Protein
Sumber protein dibagi menjadi 2 yaitu protein nabati dan protein hewani. Protein Nabati
tidak mengandung jenis asam amino yang lengkap, contoh dari protein nabati adalah sayuran dan
padi-padian. Sedangkan protein hewani mengandung semua jenis asam amino esenssial,
contohnya adalah daging,telur,susu.
Terbentuknya Protein
Diawali dari asam amino, nama resminya adalah asam 2-amino karboksilat atau asam α-
amino karboksilat. Secara umum memiliki struktur sebagai berikut:
Dimana R adalah gugus samping mulai dari yang paling sederhana –H (glycine | gly)
hingga yang memiliki gugus samping siklik seperti tryptophan (trp). Gambar di bawah ini adalah
struktur dari 20 jenis asam amino penyusun protein. Gugus R ada yang bersifat netral, bermuatan
positif, negatif, ada yang hidrofilik dan hidrofobik.
Asam amino (selanjutnya disebut AA saja) dapat membentuk rantai karena gugus amino
(–NH2) suatu AA dapat bereaksi dengan gugus karboksilat (–COOH) pada AA lainnya. Molekul
rantai yang terbentuk dinamakan peptida, jika rantainya relatif pendek (<10 AA) biasa disebut
oligopeptida, jika rantainya panjang disebut polipeptida atau protein (sekitar 50 – 2000 residu
AA). Ikatan yang terbentuk antar AA dinamakan ikatan peptida.
 Karena reaksi pembentukan peptida membebaskan 1 molekul air, maka jumlah AA
penyusun polipeptida disebut residu.Berdasarkan konvensi, penyebutan urutan AA dimulai dari
AA yang memiliki gugus –NH2 (disebut N terminal) hingga yang memiliki gugus –COOH bebas
(C terminal).
Rantai peptida biasa disebut “backbone” alias tulang punggung sedangkan gugus R biasa
disebut gugus samping

7. Kajian asam amino

Asam amino mempunyai satu gugus karboksil dan satu gugus amino, umumnya gugus R
tidak sama dengan H, maka atom karbon adalah asimetris, ini memungkinkan didapatkan dua
senyawa yang berbeda tetapi mempunyai rumus yang sama, dimana salah satunya adalah
isomer bayangan cermin / enansiomer.
Reaksi hidrolisis lebih lanjut mendapatkan 20 jenis asam amino dengan sifat pada gugus
R yang khas.
A. Klasifikasi asam amino
Asam amino esensial dan non esensial

Asam Amino Kode Asam Amino Nonesensial Kode

Esensial

Valin Val Glisin Gl

Leusin Leu Alanin Ala

Isoleusin Ile Serin Ser

Treonin Thr Asam glutamat Glu

Lisin Lys Glutamin Gln

Metionin Met Tirosin Tyr

Fenilalanin Phe Sistein Cys

Triptofan Trp Prolin Pro

Histidin His Aspargin Asn

Arginin Arg Asam aspartat Asp

Berdasarkan sifat polar gugus R, maka asam amino terdiri dari 4 golongan yakni :
1. Asam amino dengan gugus R yang tidak mengutub
 Asam amino dibagi menjadi beberapa golongan yakni lima asam amino yang
mengandung gugus R alifatik (alanina, lesina, isolesina, valina, dan prolina), dua dengan R
aromatik (fenilalanina dan triptofana) dan satu mempunyai atom sulfur (metionina).
2. Asam amino dengan gugus R mengutub tidak bermuatan
Asam amino golongan ini lebih mudah larut dalam air, karena gugus R mengutub dapat
membentuk ikatan hidrogen dengan molekul air. Kepolaran serina, treonina, dan tirosina
disebabkan oleh gugus hidroksil, pada asparagina dan glutamine oleh gugus amida, dan pada
sisteina oleh gugus sulfidril (-SH).
3 Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif/asam amino asam
Asam amino asam mempunyai pH 6 s/d 7 dan terdiri dari asam aspartat dan asal
glutamate dimana masing-masing asam amino ini mempunyai dua gugus karboksil
4.Asam amino dengan gugus R bermuatan positif/asam amino basa
Asam amino basa bermuatan positif pada pH 7 terdiri dari lisina yang mengandung gugus
amino, arginina mengandung gugus basa lemah (imidazolium), histidina pada pH 6 umumnya
bermuatan posistif.
B. Reaksi Kimia Asam Amino
1 Reaksi Ninhidrin
Reaksi Ninhidrin digunakan untuk penentuan kuantitatif asam amino, dengan
memanaskan asam amino dan ninhidrin akan terjadi larutan warna biru dan intensitasnya dapat
diukur dengan spektrofotometer. Asam amino dengan gugus α-amino bebas memberikan reaksi
ninhidrin yang positif, pada prolina dan hidroksi prolina menghasilkan warna kuning.
2. Reaksi Sanger
Reaksi Sanger adalah reaksi antara gugus α-amino dengan 1-fluoro-2-,4-dinitrobenzena
(FDNB). Dalam keadaan basa lemah, FDNB bereaksi dengan α-asam amino menghasilkan
derivat 2,4-dinitrofenil atau DNP-asam amino
Reaksi di atas digunakan untuk penentuan asam amino N-ujung dari suatu rantai polipeptida.
3. Reaksi Dansil Klorida
Reaksi Dansil klorida adalah reaksi antara gugus amino dengan 1-dimetil amino
naftalena 5-sulfonil klorida. Karena gugus dansil mempunyai sifat fluoresensi yang tinggi, maka
derivat dansil asam amino dapat ditentukan dengan cara fluorometri
4. Reaksi Edman
Reaksi Edman merupakan reaksi antara α-asam amino dengan fenilisotiosianat yang
menghasilkan derivat asam amino feniltiokarbamil. Dalam suasana asam pelarut nitrometana
yang terakhir ini mengalami siklisasi membentuk senyawa lingkar feniltuihidantoin.
Reaksi Edman sering dipakai untuk penentuan asam amno N-ujung suatu rantai polipeptida.
5. Reaksi Basa Schiff
Reaksi basa Schiff merupakan reaksi reversible anta gugus α-amino dengan gugus
aldehida, basa Schiff b ini biasa terjadi sebagai senyawa antara dalam reaksi enzim antara α-
asam amino dan substrat.
6 Reaksi Gugus R
Gugus –SH pada sisteina, hidroksifenol pada tirosina, dan guanidium pada arginina
menunjukkan reaksi khas yang sering terjadi pada gugus fungsi tersebut. Gugus sulfidril pada
sisteina bereaksi dengan ion logam berat (ion Ag dan ion Hg) menghasilkan merkaptida

Reaksi oksidasi sistein dengan ion besi menghasilkan senyawa disulfida, sistina Peptida
C. Peptida
Peptida tersusun dari beberapa asam amino yang merupakan rantai yang terhubungkan
dari gugus karboksil asam amino dengan gugus amino dari asam amino lainnya melalui ikatan
peptide.
Dua asam amino yang dihubungan oleh ikatan peptida disebut dipeptida dan lebih dari
dua asam amino adalah tripeptida dan seterusnya akan menjadi polipeptida.
Penamaan peptida lebih lanjut didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan dimulai dari
rantai N-ujung.
Penamaan pentapeptida di atas didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan
dimulai dari rantai N-ujung, sehingga gambar di atas mempunyai susunan nama adalah
Serilglisiltirosilalanillesina (Ser-Gli-Tir-Ala-Les).
Ikatan peptida yang terjadi dari dua residu asam amino menunjukkan kemantapan
resonansi yang tinggi; ikatan C – N akan mempunyai sifat ikatan rangkap sebesar 40 %, dan
ikatan rangkap C = O mempunyai sifat ikatan tunggal sebesar 40 %. Akibatnya, gugus amino
(- NH -) dalam ikatan peptida tersebut tidak mengalami ionisasi, juga ikatan C – N
dalam peptida tidak mengalami rotasi dengan bebas. Hal ini merupakan faktor penting dalam
menentukan struktur tiga dimensi dan sifat rantai polipeptida dari protein.
Sifat asam basa peptida ditentukan oleh gugus ujungnya, NH2 dan – COOH serta gugus
R yang berionisasi. Pada peptida dengan rantai panjang, sifat asam basa dari gugus ujung
berkurang artinya karena jumlah gugus R yang banyak dan berionisasi.
Beberapa peptida mempunyai aktivitas biologis yang penting seperti glutation yang
terdiri dari 3 asam amino, hormon vasopresin (meningkatkan tekanan darah dengan kontraksi
pembuluh darah perifer) dan oksitosin (penyebab kontraksi urat daging) dari glandula (kelenjar)
pituitari membentuk rantai nonapeptida.
D. Sintesis Rantai Polipeptida
Pembentukan peptida dari dua asam amino menemui beberapa masalah yaitu bahwa
pereaksi yang digunakan untuk pembentukan ikatan peptida juga dapat bereaksi dengan gugus
fungsi yang seharusnya tidak terlibat seperti gugus amino ujung, gugus karboksil ujung dan
gugus tios dari sisteina.

8. Kajian metabolisme protein

1.Penguraian Protein Dalam Tubuh
Asam amino yang dibuat dalam hati, maupun yang dihasilkan dari proses katabolisme
protein dalam hati, dibawa oleh darah kedalam jaringan untuk digunakan.proses anabolik
maupun katabolik juga terjadi dalam jaringan diluar hati.asam amino yang terdapat dalam darah
berasal dari tiga sumber, yaitu absorbsi melalui dinding usus, hasil penguraian protein dalam sel
dan hasil sintesis asam amino dalam sel. Banyaknya asam amino dalam darah tergantung
keseimbangan antara pembentukan asam amino dan penggunaannya. Hati berfungsi sebagai
pengatur konsentrasi asam amino dalam darah.
Dalam tubuh kita, protein mengalami perubahan – perubahan tertentu dengan kecepatan
yang berbeda untuk tiap protein. Protein dalam dara, hati dan organ tubuh lain mempunyai waktu
paruh antara 2,5 sampai 10 hari. Protein yang terdapat pada jaringan otot mempunyai waktu
paruh 120 hari. Rata-rata tiap hari 1,2 gram protein per kilogram berat badan diubah menjadi
senyawa lain. Ada tiga kemungkinan mekanisme perubahan protein, yaitu :
1) Sel-sel mati, lalu komponennya mengalami proses penguraian atau katabolisme dan dibentuk
sel – sel baru.
2) Masing-masing protein mengalami proses penguraian dan terjadi sintesis protein baru, tanpa
ada sel yang mati.
3) Protein dikeluarkan dari dalam sel diganti dengan sintesis protein baru.
Protein dalam makanan diperlukan untuk menyediakan asam amino yang akan digunakan
untuk memproduksi senyawa nitrogen yang lain, untuk mengganti protein dalam jaringan yang
mengalami proses penguraian dan untuk mengganti nitrogen yang telah dikeluarkan dari tubuh
dalam bentuk urea. Ada beberapa asam amino yang dibutuhkan oleh tubuh, tetapi tidak dapat
diproduksi oleh tubuh dalam jumlah yang memadai. Oleh karena itu asam amino tersebut,yang
dinamakan asam essensial yang dibutuhkan oleh manusia.
Kebutuhan akan asam amino esensial tersebut bagi anak-anak relatiflebih besar daripada
orang dewasa. Kebutuhan protein yang disarankan ialah 1 sampai 1,5 gram per kilogram berat
badan per hari.
2. Asam Amino Dalam Darah
Jumlah asam amino dalam darah tergantung dari jumlah yang diterima dan jumlah yang
digunakan. Pada proses pencernaan makanan, protein diubah menjadi asam amino oleh beberapa
reaksi hidrolisis serta enzim – enzim yang bersangkutan. Enzim-enzim yang bekerja pada proses
hidrolisis protein antara lain ialah pepsin, tripsin, kimotripsin, karboksi peptidase, amino
peptidase, tripeptidase dan dipeptidase.
Setelah protein diubah menjadi asam-asam amino, maka dengan proses absorpsi melalui
dinding usus, asam amino tersebut sampai kedalam pembuluh darah. Proses absorpsi ini ialah
proses transpor aktif yang memerlukan energi. Asam-asam amino dikarboksilat atau asam
diamino diabsorbsi lebih lambat daripada asam amino netral.
Dalam keadaan berpuasa, konsentrasi asam amino dalam darah biasanya sekitar 3,5
sampai 5 mg per 100 ml darah. Segera setelah makan makanan sumber protein, konsentrasi asam
amino dalam darah akan meningkat sekitar 5 mg sampai 10 mg per 100 mg darah. Perpindahan
asam amino dari dalam darah kedalam sel-sel jaringan juga proses tranpor aktif yang
membutuhkan energi.
3.Reaksi Metabolisme Asam Amino
Tahap awal pembentukan metabolisme asam amino, melibatkan pelepasan gugus amino,
kemudian baru perubahan kerangka karbon pada molekul asam amino. Dua proses utama
pelepasan gugus amino yaitu, transaminasi dan deaminasi.
Transaminasi
Transaminasi ialah proses katabolisme asam amino yang melibatkan pemindahan gugus
amino dari satu asam amino kepada asam amino lain. Dalam reaksi transaminasi ini gugus amino
dari suatu asam amino dipindahkan kepada salah satu dari tiga senyawa keto, yaitu asam piruvat,
a ketoglutarat atau oksaloasetat, sehingga senyawa keto ini diubah menjadi asam amino,
sedangkan asam amino semula diubah menjadi asam keto. Ada dua enzim penting dalam reaksi
transaminasi yaitu alanin transaminase dan glutamat transaminase yang bekerja sebagai katalis
dalamreaksi berikut :
Pada reaksi ini tidak ada gugus amino yang hilang, karena gugus amino yang dilepaskan
oleh asam amino diterima oleh asam keto. Alanin transaminase merupakan enzim yang
mempunyai kekhasan terhadap asam piruvat-alanin. Glutamat transaminase merupakan enzim
yang mempunyai kekhasan terhadap glutamat-ketoglutarat sebagai satu pasang substrak .
Reaksi transaminasi terjadi didalam mitokondria maupun dalam cairan sitoplasma.
Semua enzim transaminase tersebut dibantu oleh piridoksalfosfat sebagai koenzim. Telah
diterangkan bahwa piridoksalfosfat tidak hanya merupakan koenzim pada reaksi transaminasi,
tetapi juga pada reaksi-reaksi metabolisme yang lain.
Deaminasi Oksidatif
Asam amino dengan reaksi transaminasi dapat diubah menjadi asam glutamat. Dalam
beberapa sel misalnya dalam bakteri, asam glutamat dapat mengalami proses deaminasi oksidatif
yang menggunakan glutamat dehidrogenase sebagai katalis.
Asam glutamat + NAD+ a ketoglutarat + NH4+ + NADH + H+
 Dalam proses ini asam glutamat melepaskan gugus amino dalam bentuk NH4+. Selain
NAD+ glutamat dehidrogenase dapat pula menggunakan NADP+ sebagai aseptor elektron. Oleh
karena asam glutamat merupakan hasil akhir proses transaminasi, maka glutamat dehidrogenase
merupakan enzim yang penting dalam metabolisme asam amino oksidase dan D-asam oksidase.
4.Pembentukan Asetil Koenzim A
Asetil koenzim A merupakan senyawa penghubung antara metabolisme asam amino
dengan siklus asam sitrat. ada dua jalur metabolic yang menuju kepada pembentukan asetil
koenzim A, yaitu melalui asam piruvat dan melalui asam asetoasetat
Asam-asam amino yang menjalani jalur metabolic melalui asam piruvat ialah alanin,
sistein, serin dan treonin. alanin menghasilkan asam piruvat dengan langsung pada reaksi
transaminasi dengan asam a ketoglutarat. Treonin diubah menjadi gllisin dan asetaldehida oleh
enzim treonin aldolase. glisin kemudian diubah menjadi asetil koenzim A melalui pembentukan
serin dengan jalan penambahan satu atom karbon, seperti metal, hidroksi metal dan formil.
koenzim yang bekerja disini ialah tetrahidrofolat.
5.Siklus Urea
Hans Krebs dan Kurt Heneseleit pada tahun 1932 mengemukakan serangkaian reaksi
kimia tentang pembentukan urea. Mereka berpendapat bahwa urea terbentuk dari ammonia dan
karbondioksidamelalui serangkaian reaksi kimia yang berupa siklus, yang mereka namakan
siklus urea. Pembentukan urea ini terutama berlangsung didalam hati. Urea adalah suatu senyawa
yang mudah larut dalam air, bersifat netral, terdapat dalam urine yang dikeluarkan dari dalam
tubuh.
Dalam reaksi pembentukan karbamil fosfat ini, satu mol ammonia bereaksi dengan satu
mol karbondioksida dengan bantuan enzim karbamilfosfat sintetase. Reaksi ini membutuhkan
energi, karenanya reaksi ini melibatkan dua mol ATP yang diubah menjadi ADP. Disamping itu
sebagai kofaktor dibutuhkan mg++ dan N-asetil-glutamat.
Karbamil fosfat yang terbentuk bereaksi dengan ornitin membentuk sitrulin. Dalam
reaksi ini bagian karbomil bergabung dengan ornitin dan memisahkan gugus fosfat. Sebagai
katalis pada pembentukan sitrulin adalah ornitin transkarbamilase yang terdapat pada bagian
mitokondria sel hati.
Selanjutnya sitrulin bereaksi dengan asam aspartat membentuk asam argininosuksinat.
Reaksi ini berlangsung dengan bantuan enzim argininosuksinat sintetase. Dalam reaksi tersebut
ATP merupakan sumber energi dengan jalan melepaskan gugus fosfat dan berubah menjadi
AMP.
Dalam reaksi ini asam argininosuksinat diuraikan menjadi arginin dan asam fumarat.
Reaksi ini berlangsung dengan bantuan enzim argininosuksinase, suatu enzim yang terdapat
dalam hati dan ginjal. Reaksi terakhir ini melengkapi tahap reaksi pada siklus urea. Dalam reaksi
ini arginin diuraikan menjadi urea dan ornitin. Enzim yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi
penguraian ini ialah arginase yang terdapat dalam hati. Ornitin yang terbentuk dalam reaksi
hidrolisis ini bereaksi dengan karbamilfosfat untuk membentuk sitrulin.
6.Biosintesis Protein
Biosintesis protein yang terjadi dalam sel merupakan reaksi kimia yang kompleks dan
melibatkan beberapa senyawa penting, terutama DNA dan RNA.molekuk DNA merupakan
rantai polinukleutida yang mempunyai beberapa jenis basapurin dan piramidin, dan berbentuk
heliks ganda.
Dengan demikian akan terjadi heliks gandayang baru dan proses terbentunya molekul
DNA baru ini disebut replikasi, urutan basa purin dan piramidin pada molekul DNA menentukan
urutan asam amino dalam pembentukan protein. Peran dari DNA itu sendri sebagai pembawa
informasi genetic atau sifat-sifat keturunan pada seseorang . dua tahap pembentukan protein:
1) Tahap pertama disebut transkripsi, yaitu pembentukan molekul RNA sesuai pesan yang
diberikan oleh DNA.
2) Tahap kedua disebut translasi, yaitu molekul RNA menerjemahkan informasi genetika
kedalam proses pembentukan protein.
Biosintesis protein terjadi dalam ribososm, yaitu suatu partikel yang terdapat dalam
sitoplasma r RNA bersama dengan protein merupakan komponen yang membentuk ribosom
dalam sel, perananya dalam dalam sintesis protein yang berlangsung dalam ribosom belum
diketahui.
m RNA diproduksi dalam inti sel dan merupakan RNA yang paling sedikit jumlahnya.
kode genetika yang berupa urutan basa pada rantai nukleutida dalam molekul DNA. tiap tiga
buah basa yang berurutan disebut kodon, sebagai contoh AUG adalah kodon yang terbentuk
dalam dari kombinasi adenin-urasil-guanin, GUG adalah kodon yang terbentuk dari kombinasi
guanin-urasil-guanin. kodon yang menunjuk asam amino yang sama disebut sinonim, misalnya
CAU dan CAC adalah sinonim untuk histidin. perbedaan antara sinonim tersebut pada umumnya
adalah basa pada kedudukanketiga misalnya GUU,GUA,GUC,GUG..
Bagian molekut t RNA yang penting dalam biosintesis protein ialah lengan asam amino
yang mempunyai fungsi mengikat molekul asam amino tertentu dalam lipatan anti kodon. lipatan
anti kodon mempunyai fungsi menemukan kodon yang menjadi pasangannya dalam m RNA
yang tedapat dalam ribosom. pada prosese biosintesis protein, tiap molekuln t RNA membawa
satu molekul asam amino masuk kedalam ribosom. pembentukkan ikatan asam amino dengan t
Rna ini berlangsung dengan bantuan enzim amino asli t RNA sintetase dan ATP melalui dua
tahap reaksi:
1. Asam aminon dengan enzim dan AMP membentuk kompleks aminosil-AMP-enzim.
2. reaksi antara kompleks aminoasil-AMP-enzim dengan t RNA
proses biosintesis akan berhenti apabila pada m RNA terdapat kodon UAA,UAG,UGA. karena
dalam sel normal tidak terdapat t RNA yang mempunyai antikodon komplementer.
Efek metabolisme protein
Metabolisme adalah proses alami tubuh itu melakukan sepanjang hari dan cara tubuh
menggunakan energi tergantung pada tingkat metabolisme. Asam amino membantu dalam
sintesis makanan dan itulah mengapa mereka dapat memiliki efek besar pada metabolisme. Ada
beberapa asam amino mempengaruhi metabolisme dan beberapa yang paling penting
adalah triptofan, fenilalanin, dan treonin antara lain. Semua asam amino yang dibuat dalam hati
dan mereka dikeluarkan bersama dengan insulin untuk mengatur metabolisme tubuh. Setiap
orang membutuhkan tingkat metabolisme yang tinggi untuk mencerna makanan dan
kemudian mengubah makanan yang dicerna menjadi energi. Seseorang yang memiliki
tingkat metabolisme yang rendah akan sering menjadi gemuk, yang mengarah ke berbagai
masalah kesehatan lainnya. Seseorang yang memiliki tingkat metabolisme yang berlebihan akan
perlu makan lebih banyak protein sebagai atau tubuhnya cenderung menggunakan lebih banyak
energi. Ada beberapa asam amino dalam hati seperti arginin dan fenilalanin yang dibutuhkan
oleh tubuh karena berbagai alasan lain dari sekadar sintesis.

B. DAUR UREA

a. Reaksi sikulus urea

>>REAKSI 1 :
Sintesis KarbamilFosfat
Dalam reaksi pembentukan karbami l fosfatini, 1 mol amonia bereaksi dengan 1 mol
karbondioksida dengan bantuan enzim karbamil fosfat sintetase. Reaksi ini membutuhkan
energi, karenanya reaksi ini melibatkan 2 mol ATP yang diubah menjadi ADP.
CO₂ + NH₂ + 2 ATP karbomil fosfat + H₃PO4 + 2ADP

>>REAKSI 2 :
Pembentukan Sintrulin
Dalam reaksi ini bagian karbamil bergabung dengan ornitil dan memisahkan gugus
fosfat. Sebagai katalis pembentukan sitrulin adalah transkabamilase yang terdapat pada
bagian mitrokondria sel hati.
Ornitin + karbomil fosfat sintrulin + H₃PO4
 >>REAKSI 3 :
Pembentukan Asam Argininosuksinat
Dalam proses ini, sitrulin bereaksi dengan asam aspartate membentuk asam
argininesuksinat. Reaksi ini berlangsung dengan bantuan enzim argininesubsinat sintetase.
Dalam reaksi tersebut ATP merupakan sumber energi dengan jalan melepaskan gugus fosfat
dan berubah menjadi AMP .
Sintrulin + arpatat ATP ADP H₂O + arginino suksinat

>>REAKSI 4 :
Penguraian Asam Argininosuksinat
Dalam reaksi ini asam argininesuksinat diuraikan menjadi arginine dan asam fumarat.
Reaksi ini berlangsung dengan bantuan enzim argininesuksinase, suatu enzim yang terdapat
dalam hati dan ginjal.
Arginino suksinat fumarat + arginin

>>REAKSI 5 ;
Penguraian Arginin
Reaksi terakhir ini melengkapi tahap reaksi pada siklus urea. Dalam reaksi ini arginine
diuraikan menjadi urea dan ornitin.Enzim yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi
penguraian ini arginase yang terdapat dalam hati.Ornitin yang terbentuk dalam reaksi
hidrolisis ini bereaksi kembali dengan karbamilfosfat untuk membentuk sitrulin. Demikian
seterusnya reaksi berlangsung secara berulang-ulang merupakan suatu siklus. Adapun urea
yang terbentuk dikeluarkan dari tubuh melalui urine.
Arginin ornitin + urea

Tabel siklus urea.

Lang Reaktan (bahan) Produk (hasil) Dikatalisis Lokasi
kah oleh
1 NH3 + HCO3- + 2ATP Carbamoyl phosphate + 2ADP + CPS1 mitokondria
Pi
2 Carbamoyl phosphate + Citrulline + Pi OTC mitokondria
ornithin
3 Citrulline + aspartate +ATP Argininosuccinate + AMP + PPi ASS sitoplasma
4 Argininosuccinate Arg + fumarate ASL sitoplasma
5 Arg + H2O Ornithine + urea ARG1 sitoplasma
 gambar enzim yang berperan pada sikus urea

b. peranan sikus urea didalam tubuh

Asam amino yang berasal protein dalam makanan diabsorsi melaluitranspor aktif dan
dibawa ke hati. Di hati, asam amino disintesis menjadi molekul protein atau dilepas ke dalam
sirkulasi untuk ditranspor ke dalam sel lain. Setelah memasuki sel-sel tubuh, asam amino
bergabung dengan ikatan peptida untuk membentuk protein seluler yang dipakai untuk
pertumbuhan dan regenerasi jaringan. Hanya ada sedikit simpanan asam amino dalam sel-sel
tubuh, kecuali sel-sel hati. Protein intraseluler tubuh sendiri terus terhidrolisis menjadi asam
amino dan disintesis ulang menjadi protein. Asam amino dari makanan dan asam amino
dari penguraian protein intraseluler membentuk kelompok asam amino utama yang
memenuhi kebutuhan tubuh.
Penguraian asam amino untuk energi berlangsung di hati. Jika sel telah mendapatkan
protein yang mencukupi kebutuhannya, setiap asam amino tambahan akan dipakai sebagai
energi atau disimpan sebagai lemak. Urea tidak diputus oleh enzim manusia. Namun, bakteri,
termasuk bakteri yang terdapat dalam saluran cerna manusia, dapat memutuskan urea
menjadi amonia dan CO₂. (urease, enzim yang mengkatalisis reaksi ini, merupakan enzim
pertama yang dapat dikristalisasi).
Sampai tahap tertentu, manusia mengekskresikan urea ke dalam usus dan air liur. Bakteri
usus mengubah urea menjadi amonia. Amonia ini serta amonia yang dihasilkan oleh reaksi
bakteri lain di dalam usus, diserap masuk ke dalam vena porta hepatika. Dalam keadaan
normal, amonia ini diekstrasi oleh hati dan diubah menjadi urea.