TUGAS 2

ASAM AMINO DAN PROTEIN

Dibuat untuk memenuhi tugas mata kuliah Biokimia Perairan Semester 3

Oleh Kelompok 2:
Muhammad Ryan K.

230110130185

Muhammad Salsabil

230110130196

Agung Fuadi

230110130204

Ruth Mawar

230110130211

Silmi Fitriani

230110130216

Sona Yudha Diliana

230110130217

Dina Arifiah

230110130219

Eva Amalia Destyani

230110130221

Shafwan Hariz

230110130224

Chervin Oktavian

230110130226
Kelas C

FAKULTAS PERIKANAN DAN ILMU KELAUTAN

UNIVERSITAS PADJADJARAN
JATINANGOR
2014
I. PENDAHULUAN

Asam amino adalah komponen utama protein, yang ditemukan dalam

semua organisme hidup dan memainkan peranan dalam sel hidup (Holme,
dkk., 1993 dan Othmer, K., 1978).
Semua protein pada semua spesies mulai dari bakteri sampai manusia
dibentuk dari 20 asam amino yang sama dan tidak berubah selama evolusi.
Kenaekaragaman fungsi yang diperantarai oleh protein dimungkinkan oleh
keanekaragaman susunan yang mungkin di dapat dari 20 jenis asam amino ini
sebagai unsur pembangun.
Pada protein terdapat empat tingkat struktur yang berbeda yaitu : Struktur
primer, struktur sekunder, struktur tersier, dan struktur kuartener. Terdapat
faktor yang dapat menguatkan dan menstabilkan struktur sekunder, tersier dan
kuartener ini. Sifat umum semua protein mencakup hambatan pada konformasi
atau susunan spasialnya oleh ikatan kovalen dan non kovalen.
II. ASAM AMINO
2.1 Pengertian
Asam amino adalah senyawa organik yang mengandung gugus amino
(NH2), sebuah gugus asam karboksilat (COOH), dan salah satu gugus lainnya,
terutama

dari

kelompok

20

senyawa

yang

memiliki

rumus

dasar

NH2CHRCOOH, dan dihubungkan bersama oleh ikatan peptida untuk

membentuk protein.
Asam amino sering disebut blok bangunan kehidupan. Semua proses
kehidupan tergantung pada protein yang berperan penting dalam tubuh sebagai
struktur, pengirim pesan, enzim, dan hormon. Dua puluh jenis asam amino alami
adalah blok bangunan protein, yang terhubung satu sama lain dalam bangunan
rantai. DNA memberitahu tubuh bagaimana membuat rantai amino dan
bagaimana mengurutkannya menjadi jenis protein tertentu.
Asam amino esensial atau asam amino utama adalah asam amino yang
sangat diperlukan oleh tubuh dan harus didatangkan dari luar tubuh karena selsel tubuh tidak dapat mensintesis sendiri. Asam amino nonesensial adalah asam
amino yang dapat disintesis sendiri oleh tubuh. Tabel nama-nama asam amino
yang dibagi menjadi dua kelompok sebagai berikut :
Asam amino

Alanine,

Asparagine,

Aspartate,

Cysteine,

Glutamate,

non-esensial
Asam amino

Glutamine, Glycine, Proline, Serine, Tyrosine.

Arginine, Histidine, Isoleucine, Leucine, Lysine, Methionine,

esensial
Phenylalanine, Threonine, Tyrptophan, Valine.
Ke-20 macam amino beserta simbol kependekannya dapat dilihat pada
tabel berikut:
Asam Amino
Alanin
Arginin
Asparagin
Asam Aspartat
Sistein
Glutamin
Asam Glutamat
Glisin
Histidin
Isoleusin
Leusin
Lisin
Metionin
Fenilalanin
Prolin
Serin
Treonin
Triptofan
Tirosin
Valin
a.

Simbol Kependekan
Ala
Arg
Asn
Asp
Cys
Gln
Glu
Gly
His
Ile
Leu
Lys
Met
Phe
Pro
Ser
Thr
Trp
Tyr
Val

Singkat satu huruf

A
R
N
D
C
Q
E
G
H
I
L
K
M
F
P
S
T
W
Y
V

Struktur asam amino dan nama-namanya

a.

Alanin (Ala)
Bentuk yang umum di alam adalah L-alanin (S-alanin) meskipun

terdapat pula bentuk D-alanin (R-alanin) pada dinding sel bakteri dan
sejumlah antibiotika. L-alanin merupakan asam amino proteinogenik yang
paling banyak dipakai dalam protein setelah leusin.
Gugus metil pada alanin sangat tidak reaktif sehingga jarang
terlibat langsung dalam fungsi protein (enzim). Alanin dapat berperan
dalam pengenalan substrat atau spesifisitas, khususnya dalam interaksi
dengan atom nonreaktif seperti karbon. Dalam proses pembentukan
glukosa dari protein, alanina berperan dalam daur alanin.
b. Arginin (Arg)

Asam amino arginin memiliki kecenderungan basa yang cukup

tinggi akibat eksesi dua gugus amina pada gugus residunya. Asam amino
ini tergolong setengah esensial bagi mamalia lainnya, tergantung pada
tingkat perkembangan atau kondisi kesehatan.
Sumber utama arginin adalah produk-produk peternakan (dairy
products) seperti daging, susu (dan olahannya), dan telur.
c. Asparagin (Asn)
Asparagin adalah analog dari asam aspartat dengan penggantian
gugus karboksil oleh gugus karboksamid. Asparagin bersifat netral (tidak
bermuatan) dalam pelarut air.
Asparagin merupakan asam amino pertama yang berhasil diisolasi.
Namanya diambil karena pertama kali diperoleh dari jus asparagus.
Fungsi biologi : Asparagin diperlukan oleh sistem saraf untuk
menjaga kesetimbangan dan dalam transformasi asam amino. Berperan
pula dalam sintesis amonia. Sumber : Daging, telur, dan susu (serta produk
turunannya) kaya akan asparagin.
d. Asam Aspartat (Asp)
Asparagin merupakan asam amino analognya karena terbentuk
melalui aminasi aspartat pada satu gugus hidroksilnya.
Asam aspartat bersifat asam, dan dapat digolongkan sebagan asam
karboksilat. Bagi mamalia aspartat tidaklah esensial.
Fungsinya diketahui sebagai pembangkit neurotransmisi di otak
dan saraf otot. Diduga, aspartat berperan dalam daya tahan terhadap
kepenatan. Senyawa ini juga merupakan produk dari daur urea dan terlibat
dalam glukoneogenesis.
e. Sistein (Cys)
Sistein merupakan asam amino bukan esensial yang memiliki
atom S, bersama-sama dengan metionin. Atom S ini terdapat pada
gugus tiol (dikenal juga sebagai sulfhidril atau merkaptan). Karena
memiliki atom S, sisteina menjadi sumber utama dalam sintesis senyawasenyawa biologis lain yang mengandung belerang. Sistein dan metionin
pada protein juga berperan dalam menentukan konformasi protein karena
adanya ikatan hidrogen pada gugus tiol.

f. Glutamin (Gln)
Rantai sampingnya adalah suatu amida. Glutamin dibuat dengan
mengganti rantai samping hidroksil asam glutamat dengan gugus
fungsional amina.
Rantai sampingnya adalah suatu amida. Glutamina dibuat dengan
mengganti rantai sampai hidroksil asam glutamat dengan gugus fungsional
amina. Glutamin digunakan untuk mengganti kerusakan otot dengan
segera.
g. Asam Glutamat (Glu)
Asam glutamat termasuk asam amino yang bermuatan (polar)
bersama-sama dengan asam aspartat. Ini terlihat dari titik isoelektriknya
yang rendah, yang menandakan ia sangat mudah menangkap elektron
(bersifat asam menurut Lewis).
Asam glutamat dapat diproduksi sendiri oleh tubuh, sehingga tidak
tergolong esensial. Ion glutamat merangsang beberapa tipe saraf yang ada
di lidah. Sifat ini dimanfaatkan dalam industri penyedap.
h. Glisin (Gly)
Glisin atau asam aminoetanoat adalah asam amino alami paling
sederhana. Rumus kimianya C2H5NO2.
Glisin merupakan asam amino yang mudah menyesuaikan diri
dengan berbagai situasi karena strukturnya sederhana. Secara umum
protein tidak banyak mengandung glisin. Pengecualiannya ialah pada
kolagen yang dua per tiga dari keseluruhan asam aminonya adalah glisin.
i.

Histidin (His)
Fungsi Histidin menjadi precursor histamin, suatu amina yang

berperan dalam sistem saraf, dan karnosin, suatu asam amino.

j. Isoleusin (Ile)
Rumus kimianya sama dengan leusin hidrofobik (tidak larut dalam
air). tetapi susunan atom-atomnya berbeda. Ini berakibat pada sifat yang
berbeda. Walaupun berdasarkan strukturnya ada empat kemungkinan
stereoisomer sepertitreonin, isoleusina alam hanya tersedia dalam satu
bentuk saja.

k. Leusin (Leu)
Leusina merupakan asam amino yang paling umum dijumpai
pada protein. Ada dugaan bahwa leusina berperan dalam menjaga
perombakan dan pembentukan protein otot.
l. Lisin (Lys)
Lisin (Lys) merupakan asam amino penyusun protein yang dalam
pelarut air bersifat basa, seperti juga histidin. Lisin menjadi kerangka
bagi niasin (vitamin B1).
Kekurangan vitamin ini dapat menyebabkan pelagra. Lisin juga
dilibatkan dalam pengobatan terhadap penyakit herpes. Lisin (bahasa
Inggris lysine) merupakan asam amino penyusun protein yang dalam
pelarut air bersifat basa, seperti juga histidin.
m. Metionin (Met)
Metionin, bersama-sama dengan sistein, adalah asam amino yang
memiliki atom S. Asam amino ini penting dalam sintesis protein (dalam
proses transkripsi, yang menerjemahkan urutan basa nitrogen di DNA
untuk membentuk RNA) karena kode untuk metionin sama dengan kode
awal (start) untuk suatu rangkaian RNA. Biasanya, metionin awal ini tidak
akan terikut dalam protein yang kelak terbentuk karena dibuang
dalam proses pasca transkripsi. Sumber utama metionina adalah daging
(ikan).
n. Fenilalanin (Phe)
Fenilalanin adalah suatu asam amino penting, yang bersama-sama
dengan asam amino tirosin dan triptofan merupakan kelompok asam
amino aromatik yang memiliki cincin benzena. Fenilalanin bersama-sama
dengan taurin dan triptofan merupakan senyawa yang berfungsi sebagai
penghantar atau penyampai pesan (neurotransmitter) pada sistem saraf
otak.
o. Prolin (Pro)
Prolin merupakan satu-satunya asam amino dasar yang memiliki
dua gugus samping yang terikat satu-sama lain (gugus amino melepaskan
satu atom H untuk berikatan dengan gugus sisa). Akibat strukturnya ini,
prolin hanya memiliki gugus amina sekunder (-NH-).

Beberapa pihak menganggap prolina bukanlah asam amino karena

tidak memiliki gugus amina namun pendapat ini tidak tepat.
Fungsi terpenting prolin tentunya adalah sebagai komponen
protein. Sel tumbuh-tumbuhan tertentu yang terpapar kondisi lingkungan
yang kurang cocok (misalnya kekeringan) akan menghasilkan prolina
untuk menjaga keseimbangan osmotik sel. Prolin dibuat dari asam Lglutamat dengan prekursor suatu asam amino
p. Serin (Ser)
Serin merupakan asam amino penyusun protein yang umum
ditemukan pada protein hewan. Protein mamalia hanya memiliki L-serin.
Namanya diambil dari bahasa Latin, sericum (berarti sutera) karena
pertama kali diisolasi dari protein serat sutera pada tahun 1865.
Strukturnya diketahui pada tahun 1902.
Fungsi biologi dan kesehatan : Serin penting bagi metabolisme
karena terlibat dalam biosintesis senyawa-senyawa purin dan pirimidin,
asistein, triptofan (pada bakteri) dan sejumlah besar metabolit lain.
Sebagai penyusun enzim, serin sering memainkan peran penting
dalam fungsi katalisator enzim. Ia diketahui berada pada bagian aktif
kimotripsin, tripsin, dan banyak enzim lainnya.
Sebagai penyusun protein non-enzim, rantai sampingnya dapat
mengalami glikolisasi yang dapat menjelaskan gangguan akibat diabetes.
Serin juga merupakan satu dari tiga asam amino yang biasanya
terfosforilasi oleh enzim kinase pada saat transduksi signal pada eukariota.
q. Treonin (Thr)
Kehadiran enzim treonina-kinase dapat menyebabkan fosforilasi
pada treonina, menghasilkan fosfotreonina, senyawa antara penting pada
biosintesis metabolit sekunder. Treonina banyak terkandung pada produkproduk dari ikan.
r. Tritofan (Trp)
Bentuk yang umum pada mamalia adalah, seperti asam amino
lainnya, L-triptofan. Meskipun demikian D-triptofan ditemukan pula di
alam (contohnya adalah pada bisa ular laut kontrifan).

Fungsi biologi dan kesehatan : Gugus fungsional yang dimiliki

triptofan, indol, tidak dimiliki asam-asam amino dasar lainnya. Akibatnya,
triptofan menjadi prekursor banyak senyawa biologis penting yang
tersusun dalam kerangka indol. Triptofan adalah precursor melatonin
(hormon perangsang tidur), serotonin (suatu transmiter pada sistem saraf)
dan niasin.
s. Tirosin (Tyr)
Tirosin (dari bahasa Yunani tyros, berarti keju, karena ditemukan
pertama kali dari keju). Ia memiliki satu gugus fenol (fenil dengan satu
tambahan gugus hidroksil). Bentuk yang umum adalah L-tirosin (Stirosin), yang juga ditemukan dalam tiga isomer struktur: para, meta, dan
orto.
Pembentukan tirosin menggunakan bahan baku fenilalanin oleh
enzim Phe-hidroksilase. Enzim ini hanya membuat para-tirosina. Dua
isomer yang lain terbentuk apabila terjadi serangan dari radikal bebas
pada kondisi oksidatif tinggi (keadaan stress).
Fungsi biologi dan kesehatan : Dalam transduksi signal, tirosina
memiliki peran kunci dalam pengaktifan beberapa enzim tertentu melalui
proses fosforilasi (membentuk fosfotirosina).
t.

Valin (Val)
Valin adalah salah satu dari 20 asam amino penyusun protein yang

dikode oleh DNA. Dalam ilmu gizi, valin termasuk kelompok asam amino
esensial. Namanya berasal dari nama tumbuhan valerian (Valeriana
officinalis).
Sifat valin dalam air adalah hidrofobik (takut air) karena ia tidak
bermuatan. Valin diproduksi dengan menggunakan treonin sebagai bahan
baku. Sumber pangan yang kaya akan valina mencakup produk-produk
peternakan (daging).

Klasifikasi Asam Amonia berdasarkan rantai sisinya adalah sebagai berikut:

2.3 Sifat-sifat asam amino, yaitu :

A. Sifat amfoter (amfiprotik)

Asam amino dengan gugus karboksil menyebabkan sifat asam karena

gugus [-COOH] dapat melepas ion H+ membentuk COO

Asam amino dengan gugus amino menyebabkan sifat basa karena gugus
[-NH2] dapat melepas ion H+ membentuk NH3+

Sifat senyawa demikian disebut amfoter (bereaksi baik dengan asam

maupun basa)

Pembentukan ion tersebut disebut dengan ion zwitter.

Asam amino bersifat amfoter, maka:

1. jika direaksikan dengan asam, maka asam amino akan menjadi suatu
kation.
2. jika direaksikan dengan basa, maka asam amino akan menjadi suatu
anion.
B. Sifat optis aktif
Semua senyawa asam amino mempunyai atom C asimetris (spiral)
sehingga bersifat optis aktif, artinya dapat memutar bidang polarisasi kecuali
glisin. Glisin adalah satu-satunya asam amino yang tidak bersifat optis aktif.
2.4

Reaksi asam amino

Asam amino dapat bereaksi dengan basa kuat karena bersifat asam

lemah dan bereaksi dengan asam kuat karena mengandung gugus -NH2 yang
bersifat basa lemah. Gugus yang memberikan sifat asam adalah gugus COOH.
Hal ini karena asam amino bersifat amfoter.
Asam -amino secara umum dimisalkan sebagai R-CH(NH2)-COOH.
Pada saat larutannya direaksikan dengan basa kuat, NaOH maka OH menyerang gugus -COOH terbentuklah -COO-.
R-CH(NH2)-COOH + OH- R-CH(NH2)-COO- + H2O

Ketika asam amino itu direaksikan dengan asam kuat, H2SO4(aq), ionion H+ tertarik ke gugus -NH2 membentuk -NH3+.
R-CH(NH2)-COOH + H+ R-CH(NH3+)-COOH
Perhatikan persamaan reaksi ini. Ketika larutan NaOH ditambahkan ke
dalam larutan asam amino, ion-ion OH- dari NaOH menumbuk gugus -COOH
dan menarik ion H+ membentuk H2O. Gugus asam berubah menjadi -COO-.
Berarti saat asam amino ditambah basa kuat, bersifat asam lemah.
Kebalikannya, saat asam amino direaksikan dengan asam kuat HCl(aq), ion-ion
H+ tertarik ke gugus -NH2 membentuk -NH3+. Berarti ketika asam amino
ditambah dengan asam kuat, bersifat basa lemah. Kesimpulannya, asam amino
bersifat amfoter, dapat bereaksi dengan asam kuat dan basa kuat.
Suatu ion dipolar mempunyai sebuah muatan positif dan sebuah muatan
negatif; sehingga muatan listriknya netral. Walaupun netral, tetapi ion dipolar
masih merupakan senyawa ion. Terlihat dari sifat-sifat fisiknya. Misalnya :
titik didihnya tinggi, dapat larut dalam air, tetapi hampir tidak larut dalam
pelarut organik. Sifat-sifat ini tidak ada bila ion dipolar tidak mempunyai
muatan ion.
Ion dipolar bersifat amfoter, dapat bereaksi dengan asam atau basa.
Sifat penting ini disebabkan karena adanya muatan positif dan negatif. Bila
asam-amino yang dipolarkan bereaksi dengan asam, gugus karboksil akan
mendapat sebuah proton dan ion dipolar ini akan berubah menjadi suatu
proton. Bila direaksikan dengan basa, asam amino akan kehilangan sebuah
proton sehingga terbentuk sebuah amino.
Berdasarkan pada struktur rantai samping (R) asam-asam amino
termasuk dalam golongan asam amino berikut:
1)

rantai samping netral

2)

rantai samping basa

3)

rantai samping asam

a) Asam Amino Netral

Pada rantai samping netral, asam amino yang termasuk dalam golongan
ini tidak mempunyai gugus karboksil maupun gugus fungsional basa dalam
rantai sampingnya. Lima belas dari 20 asam amino termasuk dalam golongan
ini. Asam amino netral ini dibagi dalam asam amino polar dan non polar.

Asam amino netral non polar umumnya adalah yang paling sukar larut
dalam air dari seluruh 20 asam amino ini. Pada pH 6-7 mereka berada sebagai
ion dipolar yang netral. Tak satupun dari asam amino ini yang gugus fungsional
rantai cabangnya dapat membentuk ikatan hidrogen dengan air (Nitrogen
heterosiklik dari triptofan tak membentuk ikatan hidrogen dengan air karena
pasangan elektronnya adalah sebagian dari awan elektron pi. Gugus sulfida
dalam metionin tak polar sehingga tak membentuk ikatan hidrogen dengan air.
Enam dari asam amino netral polar adalah karena rantai cabangnya
mengandung gugus polar seperti : -OH. Asam amino ini lebih mudah larut
dalam air daripada asam amino netral non polar.
III. PROTEIN
3.1 Pengertian
Protein adalah instrumen yang mengekspresikan informasi genetik dan
merupakan makromolekul yang paling berlimpah di dalam sel yang menyusun
lebih dari setengah berat kering pada hampir semua organisme.
Protein disusun atas unsur karbon (C), hydrogen (H), oksigen dan kadangkadang ada unsur fosfor (P) dan sulfur (S).
Protein juga merupakan suatu komponen dalam sel yang dapat berguna untuk
pembentukan sel baru yang telah mati dan dapat membantu dalam pertumbuhan
sel. Protein ini tersusun dari beberapa asam amino yang saling berhubungan satu
sama lain.
Ikatan peptida ini akan terwujud apabila gugusan karboksil dari asam amino
yang satu bergabung dengan gugusan amino dari asam amino yang lain. Di dalam
penggabungan molekul asam amino itu, akan terlepas satu molekul air.
Hal tersebut dapat dilihat dalam reaksi berikut.

Rangkaian tersebut dapat diperpanjang ke kiri atau ke kanan menurut

kehendak kita. Jika diperpanjang ke kanan harus menyambungkan gugusan NH 2,
sedangkan jika ke kiri harus menyambungkan gugusan COOH. Dengan demikian,

akan diperoleh molekul protein yang berat molekulnya. Penggabungan molekulmolekul asam amino itu dipengaruhi oleh kegiatan fosforilasi.
Penyusunan protein yang merupakan bagian dari protoplasma berbentuk
suatu rantai panjang, sedangkan molekul protein-protein yang lain mirip bola. Hal
itu disebabkan oleh banyaknya lekukan pada rantai tersebut.
Pembongkaran protein menjadi asam amino memerlukan bantuan dari
enzim-enzim protease dan air untuk mengadakan proses hidrolisis pada ikatanikatan peptida. Hidrolisis ini juga dapat terjadi, jika protein dipanasi, diberi basa,
atau diberi asam.
Dengan cara demikian, kita dapat mengenal macam-macam asam amino
yang tersusun di dalam suatu protein. Namun, kita tidak dapat mengetahui uruturutan susunannya ketika masih berbentuk molekul protein yang utuh.
Struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein
yang dihubungkan melalui ikatan peptida (amida). Frederick Sanger merupakan
ilmuwan yang berjasa dengan temuan metode penentuan deret asam amino pada
protein, dengan penggunaan beberapa enzim protease yang mengiris ikatan antara
asam amino tertentu, menjadi fragmen peptida yang lebih pendek untuk
dipisahkan lebih lanjut dengan bantuan kertas kromatografik. Urutan asam amino
menentukan fungsi protein, pada tahun 1957, Vernon Ingram menemukan bahwa
translokasi asam amino akan mengubah fungsi protein, dan lebih lanjut memicu
mutasi genetik.
Struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai
rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen.
Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut: alpha helix (helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam amino berbentuk seperti
spiral; beta-sheet (-sheet, "lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang
tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan
hidrogen atau ikatan tiol (S-H); beta-turn, (-turn, "lekukan-beta"); dan gammaturn, (-turn, "lekukan-gamma").
Struktur tersier yang merupakan gabungan dari aneka ragam dari struktur
sekunder. Struktur tersier biasanya berupa gumpalan. Beberapa molekul protein
dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang

stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener.
contoh struktur kuartener yang terkenal adalah enzim Rubisco dan insulin.
Protein ini dapat disintesis dan dapat pula didegradasi. Sintesis protein
merupakan suatu proses pembentukan protein dengan cara adanya bentuk baru
dari protein yang aktif. Degradasi protein merupakan suatu proses pemecahan
protein dari ikatan-ikatan yang terdapat di dalamnya. Degradasi ini dapat terjadi
akibat adanya pemanasan atau kontaminasi dengan zat kimia.
2. Fungsi protein bagi tubuh sebagai berikut.
a. Bahan enzim untuk mengkatalisis reaksi-reaksi biokimia misalnya tripsin.
b. Protein cadangan disimpan dalam beberapa bahan sebagai cadangan
makanan.
c. Protein transport, mentransfer zat-zat atau unsur-unsur tertentu misalnya
hemoglobin untuk mengikat O2.
d. Protein kontraktil, untuk kontraksi jaringan tertentu, misalnya myosin untuk
kontraksi otot
e. Protein pelindung, melindungi tubuh terhadap zat-zat asing, misalnya
antibodi yang mengadakan perlawanan terhadap masuknya molekul asing
(antigen) ke dalam tubuh.
g. Hormon merupakan protein yang berfungsi sebagai pengatur proses dalam
tubuh, misalnya hormon insulin, pada hewan.
h. Protein struktural, merupakan protein yang menyusun struktur sel, jaringan
dan tubuh organisme hidup misalnya glikoprotein untuk dinding sel.
i. Membangun sel-sel yang rusak, sumber energi, pengatur asam basa darah,
keseimbangan cairan tubuh, pembentuk antibodi.

1. Sifat Protein
Protein murni tidak berwarna dan tidak berbau. Jika protein tersebut
dipanaskan, warnanya berubah menjadi coklat dan baunya seperti bau bulu atau
bau rambut terbakar. Keratin misalnya, yaitu protein yang monomernya banyak
mengandung asam amino sistein. Jika keratin dibakar, timbul bau yang tidak enak.
Protein alam yang murni juga tidak memiliki rasa, tetapi hasil hidrolisis protein,
yaitu proteosa, pepton, dan peptida, mempunyai rasa pahit (Sumardjo, 2008).
Protein jika bertemu dengan asam tartaric, akan mengeras, dengan
demikian akan mempengaruhi daya serap dan daya cerna.

Pada saat sifat asam protein di bawah 4.6 pH, sejumlah besar protein
dengan kadar 80% atau disebut dadih kental (kasein) akan menjadi melekat jadi
satu, mengendap, sukar untuk menyerap dan mencernakan, yang gawat mungkin
akan mengakibatkan gangguan pada pencernaan.
2. Sintesis Protein
Sintesis protein adalah proses pembentukan protein dari monomer peptida
yang diatur susunannya oleh kode genetik. Sintesis protein dimulai dari anak inti
sel, sitoplasma dan ribosom. Sintesis protein terdiri dari 3 tahapan besar yaitu :
Sintesis protein dimulai dari proses replikasi DNA yang kemudian salah
satu rantainya yang lebih dikenal dengan DNA Sense atau DNA Template yang
kemudian diterjemahkan oleh RNA. Lebih Rinci proses tersebut diurai dalam
rangkaian proses sebagai berikut :
Rantai double heliks DNA diputus oleh struktur yang disebut RNA
Polimerase,proses tersebut membagi struktur rantai DNA menjadi 2 bagian yaitu :
DNA Sense atau DNA Template dan DNA Anti sense. Bagian dari rantai DNA
yang digunakan pada proses sintesa polipeptida adalah DNA Sense atau DNA
Template yang kemudian diterjemahkan oleh kodon-kodon yang terdapat pada
RNA messenger. Proses ini terjadi di sitoplasma, proses yang mengkode ulang
urutan basa pada rantai DNA sesuai dengan pasangan basanya yang terdapat pada
rantai RNA messenger.

a. Transkripsi

Transkripsi adalah proses penterjemahan atau pengkodean rantai DNA

Sense oleh rantai mRNA sesuai dengan pasangan basanya yang terdapat pada
rantai mRNA. Transkripsi terjadi di dalam nukleus, setelah proses penterjemahan
selesai maka serangkaian mRNA akan keluar menuju sitoplasma. Dalam
sitoplasma mRNA akan segera ditangkap oleh ribosom, yang kemudian akan
melaksanakan proses selanjutnya yaitu Translasi.
b. Translasi
Translasi adalah proses pengkodean ulang rantai mRNA oleh tRNA sesuai
kode pasangan basanya masing-masing. Proses ini terjadi pada ribosom, setelah
proses translasi terjadi maka proses berikutnya adalah mensintesis anti kodon dari
tRNA oleh rRNA yang selanjutnya berdasarkan kode-kode tersebutlah sintesa
asam amino dilakukan.

Daftar kode sintesa asam amino

DAFTAR PUSTAKA
Sari, Mutiara Indah. 2007. Struktur Protein. Medan : Universitas Sumatera Utara
Wirahardikusumah, Muhamad. 1977. Biokimia Protein, Enzim, dan Asam
Nukleat. Bandung: ITB.

GGSTEAM. http://sciencepeople.weebly.com/other.html/
http://blog.ub.ac.id/luluatul/2012/06/13/pembentukan-protein/
http://budisma.web.id/proses-metabolisme-protein-dalam-tubuh.html/

http://id.shvoong.com/exact-sciences/2001135-pembentuk-fungsi-dan-sumberprotein/#ixzz2eOwfZjmI/
http://id.wikipedia.org/wiki/Sintesis_protein/
http://kamuskesehatan.com/arti/asam-amino/
http://matakristal.com/tag/sifat-asamamino/http://perpustakaancyber.blogspot.com/2013/03/proses-dan-

tahapan-sintesis-protein-pengertian-transkripsi-dna-dan-translasi-rnapembentukan-polipeptida.html#ixzz2eOxLyM5X/
http://selviozan.wordpress.com/2012/06/20/titrasi-potensiometri/
Nelson, D.L. and M.M. Cox. 2004. Lehninger Principles of Biochemistry. 4th
edition. W.H. Freeman. www.whfreeman.com/lehninger4e.
Rochmah, S. N., Sri Widayati, Mazrikhatul Miah. 2009. Biologi : SMA dan MA
Kelas XII. Pusat Perbukuan, Departemen Pendidikan Nasional, Jakarta, p. 282.