REVISI TUGAS 2

ASAM AMINO DAN PROTEIN

Dibuat untuk memenuhi tugas mata kuliah Biokimia Perairan Semester 3

Oleh Kelompok 2:
Muhammad Ryan K.

230110130185

Muhammad Salsabil

230110130196

Agung Fuadi

230110130204

Ruth Mawar

230110130211

Silmi Fitriani

230110130216

Sona Yudha Diliana

230110130217

Dina Arifiah

230110130219

Eva Amalia Destyani

230110130221

Shafwan Hariz

230110130224

Chervin Oktavian

230110130226
Kelas C

FAKULTAS PERIKANAN DAN ILMU KELAUTAN

UNIVERSITAS PADJADJARAN
JATINANGOR
2014
1

BAB I
PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang
Asam amino adalah komponen utama protein, yang ditemukan dalam
semua organisme hidup dan memainkan peranan dalam sel hidup (Holme,
dkk., 1993 dan Othmer, K., 1978).
Semua protein pada semua spesies mulai dari bakteri sampai manusia
dibentuk dari 20 asam amino yang sama dan tidak berubah selama evolusi.
Kenaekaragaman fungsi yang diperantarai oleh protein dimungkinkan oleh
keanekaragaman susunan yang mungkin di dapat dari 20 jenis asam amino ini
sebagai unsur pembangun.
Pada protein terdapat empat tingkat struktur yang berbeda yaitu : Struktur
primer, struktur sekunder, struktur tersier, dan struktur kuartener. Terdapat faktor
yang dapat menguatkan dan menstabilkan struktur sekunder, tersier dan kuartener
ini. Sifat umum semua protein mencakup hambatan pada konformasi atau susunan
spasialnya oleh ikatan kovalen dan non kovalen.
Penggandaan dan penyediaan asam amino menjadi amat penting oleh
karena senyawa tersebut dipergunakan sebagai satuan penyusun protein.
Kemampuan jasad hidup untuk membentuk asam amino tidak sama. Misalnya
tanaman tingkat tinggi mampu membentuk semua asam amino yang diperlukan
bagi

penyusunan

protein

tubuhnya.

Sebaliknya

hewan

tingkat

tinggi

kemampuannya terbatas. Golongan jazad hidup ini tidak dapat mensintesa asam
amino esensial. Asam amino-asam amino tersebut harus disediakan dari luar baik
berupa protein yang mengandung asam amino tersebut maupun dalam bentuk
asam amino tunggal.

1.2 Tujuan

Menjelaskan tentang unsur penyusun, sifat, rumus kimia, struktur , dan

jenis asam amino standar, serta mengklasifikasikan asam amino standar
berdasarkan rantai sisinya.

Menjelaskan tentang pembentukan protein dari asam amino melalui ikatan

peptida, urutan asam amino dalam protein, struktur protein, jenis, sifat dan
fungsi protein.

BAB II
PEMBAHASAN

2.1

ASAM AMINO

2.1.1 Pengertian
Asam amino adalah senyawa organik yang mengandung gugus amino
(NH2), sebuah gugus asam karboksilat (COOH), dan salah satu gugus lainnya,
terutama

dari

kelompok

20

senyawa

yang

memiliki

rumus

dasar

NH2CHRCOOH, dan dihubungkan bersama oleh ikatan peptida untuk

membentuk protein.
Asam amino sering disebut blok bangunan kehidupan. Semua proses
kehidupan tergantung pada protein yang berperan penting dalam tubuh sebagai
struktur, pengirim pesan, enzim, dan hormon. Dua puluh jenis asam amino alami
adalah blok bangunan protein, yang terhubung satu sama lain dalam bangunan
rantai. DNA memberitahu tubuh bagaimana membuat rantai amino dan
bagaimana mengurutkannya menjadi jenis protein tertentu.
2.1.2 Struktur Kimia
Asam amino merupakan biomolekul kecil (berat molekul rata-rata
sekitar 135) memiliki struktur umum yang digambarkan pada gambar berikut :

Gambar 1. Struktur Umum Asam Amino

Semua asam amino merupakan asam organik (-COOH) yang

mengandung suatu gugus amino (NH2) dan atom hidrogen yang berikatan

dengan -karbon. Mereka berbeda satu sama lain melalui komposisi kimiawi
dari gugusan R (rantai samping).
2.1.3 Sifat Asam Amino
A. Sifat amfoter (amfiprotik)

Asam amino dengan gugus karboksil menyebabkan sifat asam karena

gugus [-COOH] dapat melepas ion H+ membentuk COO

Asam amino dengan gugus amino menyebabkan sifat basa karena gugus
[-NH2] dapat melepas ion H+ membentuk NH3+

Sifat senyawa demikian disebut amfoter (bereaksi baik dengan asam maupun
basa), pembentukan ion tersebut disebut dengan ion zwitter. Asam amino
bersifat amfoter, maka:
1. jika direaksikan dengan asam, maka asam amino akan menjadi suatu
kation.
2. jika direaksikan dengan basa, maka asam amino akan menjadi suatu
anion.
B. Sifat optis aktif
Semua senyawa asam amino mempunyai atom C asimetris (spiral)
sehingga bersifat optis aktif, artinya dapat memutar bidang polarisasi kecuali
glisin. Glisin adalah satu-satunya asam amino yang tidak bersifat optis aktif.
C. Sifat Umum Asam Amino

larut dalam air dan pelarut polar lain tetapi tidak larut dalam pelarut
nonpolar seperti dietil eter atau benzena.

momen dipol yang besar

kurang bersifat asam dibandingkan sebagian besar asam karboksilat

kurang basa dibandingkan sebagian besar amina.

2.1.4 Jenis Asam Amino Standar

Asam amino esensial atau asam amino utama adalah asam amino yang
sangat diperlukan oleh tubuh dan harus didatangkan dari luar tubuh karena sel-

sel tubuh tidak dapat mensintesis sendiri. Asam amino nonesensial adalah asam
amino yang dapat disintesis sendiri oleh tubuh.

Asam Amino
Alanin
Arginin
Asparagin
Asam Aspartat
Sistein
Glutamin
Asam Glutamat
Glisin
Histidin
Isoleusin
Leusin
Lisin
Metionin
Fenilalanin
Prolin
Serin
Treonin
Triptofan
Tirosin
Valin

Simbol Kependekan
Ala
Arg
Asn
Asp
Cys
Gln
Glu
Gly
His
Ile
Leu
Lys
Met
Phe
Pro
Ser
Thr
Trp
Tyr
Val

Singkat satu huruf

A
R
N
D
C
Q
E
G
H
I
L
K
M
F
P
S
T
W
Y
V
6

Tabel yang menunjukkan Asam Amino beserta singkatannya :

2.1.5 Klasifikasi Asam Amonia berdasarkan Rantai Samping
2.5.1 Alanin (Ala)
Bentuk yang umum di alam adalah L-alanin
(S-alanin) meskipun terdapat pula bentuk Dalanin (R-alanin) pada dinding sel bakteri dan
sejumlah antibiotika. L-alanin merupakan asam amino proteinogenik yang
paling banyak dipakai dalam protein setelah leusin.
Gugus metil pada alanin sangat tidak reaktif sehingga jarang terlibat
langsung dalam fungsi protein (enzim). Alanin dapat berperan dalam
pengenalan substrat atau spesifisitas, khususnya dalam interaksi dengan atom
nonreaktif seperti karbon. Dalam proses pembentukan glukosa dari protein,
alanina berperan dalam daur alanin.
2.5.2 Arginin (Arg)
Asam amino arginin memiliki
kecenderungan basa yang cukup tinggi
akibat eksesi dua gugus amina pada
gugus residunya. Asam amino ini tergolong setengah esensial bagi mamalia
lainnya, tergantung pada tingkat perkembangan atau kondisi kesehatan.
Sumber utama arginin adalah produk-produk peternakan (dairy products)
seperti daging, susu (dan olahannya), dan telur.
2.5.3 Asparagin (Asn)
Asparagin adalah analog dari asam aspartat
dengan

penggantian

gugus

karboksil oleh

gugus karboksamid. Asparagin bersifat netral (tidak

bermuatan) dalam pelarut air.
Asparagin merupakan asam amino pertama yang berhasil diisolasi.
Namanya diambil karena pertama kali diperoleh dari jus asparagus.
Fungsi biologi : Asparagin diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga
kesetimbangan dan dalam transformasi asam amino. Berperan pula dalam
7

sintesis amonia. Sumber : Daging, telur, dan susu (serta produk turunannya)
kaya akan asparagin.
2.5.4 Asam Aspartat (Asp)
Asparagin merupakan asam amino analognya
karena terbentuk melalui aminasi aspartat pada satu
gugus hidroksilnya.
Asam aspartat bersifat asam, dan dapat digolongkan sebagan asam
karboksilat. Bagi mamalia aspartat tidaklah esensial.
Fungsinya diketahui sebagai pembangkit neurotransmisi di otak dan saraf
otot. Diduga, aspartat berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan.
Senyawa

ini

juga

merupakan

produk

dari daur

urea dan

terlibat

dalam glukoneogenesis.
2.5.5 Sistein (Cys)
Sistein merupakan asam amino bukan esensial
yang

memiliki

dengan metionin.

atom S,
Atom

ini

bersama-sama
terdapat

pada

gugus tiol (dikenal juga sebagai sulfhidril atau merkaptan). Karena memiliki
atom S, sisteina menjadi sumber utama dalam sintesis senyawa-senyawa
biologis lain yang mengandung belerang. Sistein dan metionin pada protein
juga berperan dalam menentukan konformasi protein karena adanya ikatan
hidrogen pada gugus tiol.
2.5.6 Glutamin (Gln)
Rantai sampingnya adalah suatu amida.
Glutamin dibuat dengan mengganti rantai
samping hidroksil asam glutamat dengan
gugus fungsional amina.
Rantai sampingnya adalah suatu amida. Glutamina dibuat dengan
mengganti rantai sampai hidroksil asam glutamat dengan gugus fungsional
amina. Glutamin digunakan untuk mengganti kerusakan otot dengan segera.
2.5.7 Asam Glutamat (Glu)

Asam glutamat termasuk asam amino

yang bermuatan (polar) bersama-sama dengan
asam

aspartat.

Ini

terlihat

dari titik

isoelektriknya yang rendah, yang menandakan ia sangat mudah menangkap

elektron (bersifat asam menurut Lewis).
Asam glutamat dapat diproduksi sendiri oleh tubuh, sehingga tidak
tergolong esensial. Ion glutamat merangsang beberapa tipe saraf yang ada
di lidah. Sifat ini dimanfaatkan dalam industri penyedap.
2.5.8 Glisin (Gly)
Glisin

atau asam

aminoetanoat adalah

asam amino alami paling sederhana. Rumus

kimianya C2H5NO2.
Glisin merupakan asam amino yang mudah menyesuaikan diri dengan
berbagai situasi karena strukturnya sederhana. Secara umum protein tidak
banyak mengandung glisin. Pengecualiannya ialah pada kolagen yang dua per
tiga dari keseluruhan asam aminonya adalah glisin.
2.5.9 Histidin (His)
Fungsi Histidin menjadi precursor histamin, suatu
amina yang berperan dalam sistem saraf, dan karnosin,
suatu asam amino.
2.5.10 Isoleusin (Ile)
Rumus

kimianya

sama

dengan leusin

hidrofobik (tidak larut dalam air). tetapi susunan

atom-atomnya berbeda. Ini berakibat pada sifat yang berbeda. Walaupun
berdasarkan strukturnya ada empat kemungkinan stereoisomer sepertitreonin,
isoleusina alam hanya tersedia dalam satu bentuk saja.
2.5.11 Leusin (Leu)
Leusina merupakan asam amino yang paling
umum dijumpai pada protein. Ada dugaan bahwa
leusina berperan dalam menjaga perombakan dan
pembentukan protein otot.
9

2.5.12 Lisin (Lys)

Lisin (Lys) merupakan asam amino penyusun protein yang dalam pelarut
air bersifat basa, seperti juga histidin. Lisin menjadi kerangka bagi niasin
(vitamin B1).
Kekurangan vitamin ini dapat menyebabkan pelagra. Lisin juga
dilibatkan dalam pengobatan terhadap penyakit herpes. Lisin (bahasa
Inggris lysine) merupakan asam amino penyusun protein yang dalam
pelarut air bersifat basa, seperti juga histidin.
2.5.13 Metionin (Met)
Metionin, bersama-sama dengan sistein,
adalah asam amino yang memiliki atom S.
Asam amino ini penting dalam sintesis
protein (dalam proses transkripsi, yang menerjemahkan urutan basa nitrogen
di DNA untuk membentuk RNA) karena kode untuk metionin sama dengan
kode awal (start) untuk suatu rangkaian RNA. Biasanya, metionin awal ini
tidak akan terikut dalam protein yang kelak terbentuk karena dibuang
dalam proses pasca transkripsi. Sumber utama metionina adalah daging
(ikan).
2.5.14 Fenilalanin (Phe)
Fenilalanin adalah suatu asam amino penting,
yang bersama-sama dengan asam amino tirosin
dan triptofan merupakan kelompok asam amino
aromatik yang memiliki cincin benzena. Fenilalanin bersama-sama dengan
taurin dan triptofan merupakan senyawa yang berfungsi sebagai penghantar
atau penyampai pesan (neurotransmitter) pada sistem saraf otak.
2.5.15 Prolin (Pro)
Prolin merupakan satu-satunya asam amino
dasar yang memiliki dua gugus samping yang
10

terikat satu-sama lain (gugus amino melepaskan satu atom H untuk berikatan
dengan gugus sisa). Akibat strukturnya ini, prolin hanya memiliki
gugus amina sekunder (-NH-).
Beberapa pihak menganggap prolina bukanlah asam amino karena tidak
memiliki gugus amina namun pendapat ini tidak tepat.
Fungsi terpenting prolin tentunya adalah sebagai komponen protein. Sel
tumbuh-tumbuhan tertentu yang terpapar kondisi lingkungan yang kurang
cocok (misalnya kekeringan) akan menghasilkan prolina untuk menjaga
keseimbangan osmotik sel. Prolin dibuat dari asam L-glutamat dengan
prekursor suatu asam amino
2.5.16 Serin (Ser)
Serin merupakan asam amino penyusun protein
yang umum ditemukan pada protein hewan. Protein
mamalia hanya memiliki L-serin. Namanya diambil
dari bahasa Latin, sericum (berarti sutera) karena pertama kali diisolasi dari
protein serat sutera pada tahun 1865. Strukturnya diketahui pada tahun 1902.
Fungsi biologi dan kesehatan : Serin penting bagi metabolisme karena
terlibat dalam biosintesis senyawa-senyawa purin dan pirimidin, asistein,
triptofan (pada bakteri) dan sejumlah besar metabolit lain.
Sebagai penyusun enzim, serin sering memainkan peran penting dalam
fungsi

katalisator

enzim.

Ia

diketahui

berada

pada

bagian

aktif

Sebagai penyusun protein non-enzim, rantai sampingnya

dapat

kimotripsin, tripsin, dan banyak enzim lainnya.

mengalami glikolisasi yang dapat menjelaskan gangguan akibat diabetes.
Serin juga merupakan satu dari tiga asam amino yang biasanya
terfosforilasi oleh enzim kinase pada saat transduksi signal pada eukariota.
2.5.17 Treonin (Thr)
Kehadiran

enzim

treonina-kinase

menyebabkan

fosforilasi

menghasilkan

fosfotreonina,

pada
senyawa

dapat

treonina,
antara

11

penting pada biosintesis metabolit sekunder. Treonina banyak terkandung

pada produk-produk dari ikan.

2.5.18 Tritofan (Trp)

Bentuk yang umum pada mamalia adalah,
seperti asam amino lainnya, L-triptofan. Meskipun
demikian D-triptofan ditemukan pula di alam
(contohnya adalah pada bisa ular laut kontrifan).
Fungsi biologi dan kesehatan : Gugus fungsional
yang dimiliki triptofan, indol, tidak dimiliki asam-asam amino dasar lainnya.
Akibatnya, triptofan menjadi prekursor banyak senyawa biologis penting
yang tersusun dalam kerangka indol. Triptofan adalah precursor melatonin
(hormon perangsang tidur), serotonin (suatu transmiter pada sistem saraf) dan
niasin.
2.5.19 Tirosin (Tyr)
Tirosin

(dari bahasa

Yunani tyros,

berarti keju, karena ditemukan pertama kali dari

keju).

Ia

memiliki

satu

gugus

fenol

(fenil dengan satu tambahan gugus hidroksil). Bentuk yang umum adalah Ltirosin (S-tirosin), yang juga ditemukan dalam tiga isomer struktur: para,
meta, dan orto.
Pembentukan tirosin menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim
Phe-hidroksilase. Enzim ini hanya membuat para-tirosina. Dua isomer yang
lain terbentuk apabila terjadi serangan dari radikal bebas pada kondisi
oksidatif tinggi (keadaan stress).
Fungsi biologi dan kesehatan : Dalam transduksi signal, tirosina memiliki
peran kunci dalam pengaktifan beberapa enzim tertentu melalui proses
fosforilasi (membentuk fosfotirosina).
2.5.20 Valin (Val)

12

Valin adalah salah satu dari 20 asam

amino penyusun protein yang dikode oleh DNA.
Dalam ilmu gizi, valin termasuk kelompok asam
amino esensial. Namanya berasal dari nama tumbuhan valerian (Valeriana
officinalis).
Sifat valin dalam air adalah hidrofobik (takut air) karena ia tidak
bermuatan. Valin diproduksi dengan menggunakan treonin sebagai bahan
baku. Sumber pangan yang kaya akan valina mencakup produk-produk
peternakan (daging).
2.1.6 Klasifikasi Asam Amonia berdasarkan Sifat Kepolaran
2.5.1 Asam amino non polar
Memiliki gugus R alifatik, bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik
suatu asam amino seperti isoleusin yang biasa terdapat di bagian dalam
protein. Umumnya terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid.
Contohnya glisin, alanin, valin, leusin, metionin, isoleusin.
2.5.2 Asam amino polar
Memiliki gugus R yang tidak bermuatan. Bersifat hidrofilik, artinya
mudah larut dalam air. Cenderung terdapat di bagian luar protein. Sistein
berbeda dgn yg lain, karena gugus R terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3)
sehingga dapat mengalami oksidasi dengan sistein membentuk ikatan
disulfide. (-S-S-) sistin (tidak termasuk dalam asam amino standar karena
selalu terjadi dari 2 buah molekul sistein dan tidak dikode oleh DNA).
Contohnya serin, treonin, sistein, prolin, asparagin, glutamin
2.5.3 Asam amino dengan gugus R aromatik
Bersifat 13elative non polar yakni hidrofobik. Fenilalanin bersama dengan
Valin, Leusin & Isoleusin merupakan asam amino paling hidrofobik.
Tirosin merupakan gugus hidroksil , triptofan merupakan cincin indol.
Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV 280 nm yang sering
digunakan untuk menentukan kadar protein. Contohnya fenilalanin, tirosin
dan triptofan.
13

2.5.4 Asam amino dengan gugus R bermuatan positif

Mempunyai gugus yang bersifat basa pada rantai sampingnya, bersifat
polar, yakni terletak di permukaan protein yang dapat mengikat molekul
air. Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pada gugus imidazol)
dibanding lisin pada gugus amino dan arginin pada gugus guanidino.
Karena histidin dapat terionisasi pada pH mendekati pH fisiologis yang
berperan dalam reaksi enzimatis yang melibatkan pertukaran proton.
Contohnya Lisin, arginin dan histidin.
2.5.5 Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif
Mempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnya. Bermuatan negatif
atau asam pada pH 7. Contohnya Asam Aspartat dan Asam Glutamat.
2.6 Jenis Asam amino non standar
Merupakan asam amino di luar 20 macam asam amino standar. Terjadi
karena modifikasi yang terjadi setelah suatu asam amino standar menjadi
protein. Kurang lebih 300 asam amino non standar dijumpai pada sel.
2.7 Reaksi asam amino
Asam amino dapat bereaksi dengan basa kuat karena bersifat asam
lemah dan bereaksi dengan asam kuat karena mengandung gugus -NH2 yang
bersifat basa lemah. Gugus yang memberikan sifat asam adalah gugus COOH.
Hal ini karena asam amino bersifat amfoter.
Asam -amino secara umum dimisalkan sebagai R-CH(NH2)-COOH.
Pada saat larutannya direaksikan dengan basa kuat, NaOH maka OH menyerang gugus -COOH terbentuklah -COO-.
R-CH(NH2)-COOH + OH- R-CH(NH2)-COO- + H2O
Ketika asam amino itu direaksikan dengan asam kuat, H2SO4(aq), ionion H+ tertarik ke gugus -NH2 membentuk -NH3+.
R-CH(NH2)-COOH + H+ R-CH(NH3+)-COOH
Perhatikan persamaan reaksi ini. Ketika larutan NaOH ditambahkan ke
dalam larutan asam amino, ion-ion OH- dari NaOH menumbuk gugus -COOH
14

dan menarik ion H+ membentuk H2O. Gugus asam berubah menjadi -COO-.
Berarti saat asam amino ditambah basa kuat, bersifat asam lemah.
Kebalikannya, saat asam amino direaksikan dengan asam kuat HCl(aq), ion-ion
H+ tertarik ke gugus -NH2 membentuk -NH3+. Berarti ketika asam amino
ditambah dengan asam kuat, bersifat basa lemah.
2.2

PROTEIN

2.2.1 Pengertian
Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling
utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang
merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan
satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon,
hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein
berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.
Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain polisakarida,
lipid, dan polinukleotida, yang merupakan penyusun utama makhluk hidup. Selain
itu, protein merupakan salah satu molekul yang paling banyak diteliti dalam
biokimia. Protein ditemukan oleh Jns Jakob Berzelius pada tahun 1838.

Protein adalah instrumen yang mengekspresikan informasi genetik dan

merupakan makromolekul yang paling berlimpah di dalam sel yang menyusun
lebih dari setengah berat kering pada hampir semua organisme. Protein disusun
atas unsur karbon (C), hydrogen (H), oksigen dan kadang-kadang ada unsur
fosfor (P) dan sulfur (S). Ikatan peptida ini akan terwujud apabila gugusan
karboksil dari asam amino yang satu bergabung dengan gugusan amino dari
asam amino yang lain. Di dalam penggabungan molekul asam amino itu, akan
terlepas satu molekul air.
Hal tersebut dapat dilihat dalam reaksi berikut :

Pembongkaran protein menjadi asam amino memerlukan bantuan dari

enzim-enzim protease dan air untuk mengadakan proses hidrolisis pada ikatan15

ikatan peptida. Hidrolisis ini juga dapat terjadi, jika protein dipanasi, diberi basa,
atau diberi asam.
2.2.2 Struktur Protein
a.

Struktur Primer
Struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein yang
dihubungkan melalui ikatan peptida (amida). Vernon Ingram menemukan
bahwa translokasi asam amino akan mengubah fungsi protein, dan lebih
lanjut memicu mutasi genetik.
b. Struktur Sekunder
Struktur sekunder protein
adalah

struktur

tiga

dimensi

lokal

dari

berbagai rangkaian asam

amino pada protein yang
distabilkan

oleh

ikatan

hidrogen. Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut:

alpha helix (-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam amino
berbentuk seperti spiral; beta-sheet (-sheet, "lempeng-beta"), berupa
lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang
saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H); beta-turn, (turn, "lekukan-beta"); dan gamma-turn, (-turn, "lekukan-gamma").
c. Struktur Tersier
16

Struktur tersier menggambarkan pengaturan

ruang residu asam amino yang berjauhan
dalam urutan linier dan pola ikatan-ikatan
disulfida.

Merupakan

konformasi

tiga

dimensi keseluruhannya. Istilah struktur

tersier mengacu pada hubungan spasial
antar unsur struktur sekunder. Pelipatan
polipeptida pada suatu domain biasanya terjadi tanpa tergantung pada
pelipatan domain lainnya. Struktur tersier menjelaskan hubungan antara
domain ini, cara dimana pelipatan protein dapat menyatukan asam amino
yang letaknya terpisah dalam pengertian struktur primer, dan ikatan yang
menstabilkan konformasi ini.
d. Struktur Kuartener
Menggambarkan pengaturan sub unit protein
dalam ruang. Protein dengan dua atau lebih
rantai polipeptida yang terikat oleh kekuatan
nonkovalen memperlihatkan struktur kovalen.
Dalam protein multimerik ini, masing-masing
rantai polipeptida disebut protomer atau sub unit. Sub unit tersebut
disatukan oleh jenis interaksi nonkovalen yang sama yang berperan dalam
struktur tersier yaitu interaksi elektrostatik dan hidrofobik serta ikatan
hidrogen. protein
2.2.3 Fungsi protein bagi tubuh sebagai berikut.
a. Bahan enzim untuk mengkatalisis reaksi-reaksi biokimia misalnya tripsin.
b. Protein cadangan disimpan dalam beberapa bahan sebagai cadangan makanan.
c. Protein transport, mentransfer zat-zat atau unsur-unsur tertentu misalnya
hemoglobin untuk mengikat O2.

d. Protein kontraktil, untuk kontraksi jaringan tertentu, misalnya myosin untuk

kontraksi otot

17

e. Protein pelindung, melindungi tubuh terhadap zat-zat asing, misalnya antibodi

yang mengadakan perlawanan terhadap masuknya molekul asing (antigen) ke
dalam tubuh.

f. Hormon merupakan protein yang berfungsi sebagai pengatur proses dalam tubuh,
misalnya hormon insulin, pada hewan.

g. Protein struktural, merupakan protein yang menyusun struktur sel, jaringan dan
tubuh organisme hidup misalnya glikoprotein untuk dinding sel.

h. Membangun sel-sel yang rusak, sumber energi, pengatur asam basa darah,
keseimbangan cairan tubuh, pembentuk antibodi.

2.2.4 Sifat Protein

Sifat fisikokimia setiap protein tidak sama, tergantung pada jumlah dan jenis
asam aminonya.

Berat molekul protein sangat besar

Ada protein yang larut dalam air, ada pula yang tidak dapat larut dalam air, tetapi
semua protein tidak larut dalam pelarut lemak.

Menurut Sumardjo, 2008 :

Protein murni tidak berwarna dan tidak berbau. Jika protein tersebut dipanaskan,
warnanya berubah menjadi coklat dan baunya seperti bau bulu atau bau rambut
terbakar.

Protein alam yang murni juga tidak memiliki rasa, tetapi hasil hidrolisis protein,
yaitu proteosa, pepton, dan peptida, mempunyai rasa pahit.

Protein jika bertemu dengan asam tartaric, akan mengeras, dengan demikian akan
mempengaruhi daya serap dan daya cerna.

2.2.5

Jenis Protein
Protein dapat digolongkan menurut struktur susunan molekulnya,

kelarutannya, adanya senyawa lain dalam molekul, tingkat degradasi, dan

fungsinya.
Menurut Struktur Susunan Molekulnya, protein dibagi menjadi :

Protein fibriler/skleroprotein adalah protein yang berbentuk serabut, tidak

larut dalam pelarut-pelarut encer garam, basa, asam maupun alkohol
18

fungsinya membentuk struktur bahan dan jaringan. Contoh : kolagen yang

terdapat pada tulang rawan, miosin pada otot, keratin pada rambut, fibrin
pada gumpalan darah.

Protein globular / sferoprotein yaitu protein yang berbentuk bola larut

dalam larutan asam dan garam encer, mudah berubah (terdenaturasi) di
bawah pengaruh suhu. Protein ini banyak terdapat pada bahan pangan
seperti susu, telur, dan daging, enzim dan hormon.
Menurut kelarutan, protein globuler dapat dibagi dalam beberapa grup,

yaitu albumin, globulin, glutelin, prolamin, histon, dan protamin.

Albumin : larut dalam air dan terkoagulasi oleh panas. Contoh : albumin
telur, albumin serum, dan laktalbumin dalam susu.

Globulin : tidak larut dalam air, terkoagilasi oleh panas, larut dalam
larutan garam encer, dan mengendap dalam larutan garam konsenrasi
tinggi. Contoh : miosinogen dalam otot, ovoglobulin dalam kuning telur,
amandin dari buah almonds, legumin dalam kacang-kacangan.

Glutelin tidak larut dalam pelarut netral tetapi larut dalam asam / basa
encer. Contoh glutelnin dalam gandum dan orizenin dalam beras.

Prolamin atau gliadin larut dalam alkohol 70-80% dan tidak larut dalam
air maupun alkohol. Contoh gliadin dalam gandum, hordain dalam barley,
dan zein pada jagung.

Histon : larut dalam air dan tidak larut dalam amonia encer. Contoh globin
dalam hemoglobin.

Protamin larut dalam air dan tidak terkoagulasi oleh panas.Contoh Salmin
dalam ikan salmon.
Tingkat Degradasi Protein dibedakan berdasarkan tingkat degradasi yaitu

berdasarkan tingkat permulaan denaturasi (mulai terjadinya perubahan struktur

protein atau kerusakan struktur protein).

Protein alami adalah protein dalam keadaan seperti protein dalam sel.

Turunan protein yang merupakan hasil degradasi protein pada tingkat

permulaan denaturasi. Dapat dibedakan sebagai protein turunan primer
19

(protean, metaprotein) dan protein turunan sekunder (proteosa, pepton, dan

peptida).
Protein primer merupakan hasil hidrolisis yang ringan, sedangkan protein
sekunder adalah hasil hidrolisis yang berat. Protean adalah hasil hidrolisis oleh
air, asam encer, atau enzim, yang bersifat tidak larut. Contoh miosan, esestan.
Metaprotein merupakan hasil hidrolisis lebih lanjut oleh asam dan alkali dan
larut dalam asam dan alkali encer tetapi tidak larut dalam larutan garam netral.
Contoh asam albuminat dan alkali albuminat. Protein terkoagulasi yaitu hasil
denaturasi protein oleh panas atau alkohol. Proteosa bersifat larut dalam air dan
tidak terkoagulasi oleh panas. Pepton larut dalam air, tidak terkoagulasi oleh
panas. Peptida yaitu gabungan dua atau lebih asam amino yang terikat melalui
ikatan peptida.
Protein Konjugasi adalah protein yang mengandung senyawa lain
nonprotein. Protein konjugasi dapat dilihat dalam tabel berikut :
Nama
Nukleoprotein
Glikoprotein

Tersusun oleh
Protein + Asam Nukleat

Terdapat pada
Inti sel, kecambah biji-

Protein + Karbohidrat

bijian
Musin

pada

kelenjar

ludah, tendomusin pada

Fosfoprotein

tendon, hati
Protein + Fosfat yang Kasein susu, kuning telur

Kromoprotein/

mengandung lesitin
Protein + Pigmen / Ion Hemoglobin

metaloprotein
Lipoprotein

Logam
Protein + Lemak

Serum

darah,

kuning

telur,

susu,

darah,

membran sel

2.2.6 Metabolisme Protein

Metabolisme meliputi :
1) Jalur Sintesis (Anabolisme/Endorgenik)

20

menggabungkan molekul-molekul kecil menjadi makromolekul yang lebih

kompleks; memerlukan energi yang disuplai dari hidrolisis ATP
2) Jalur Degradatif (Katabolisme/Eksorgenik)
memecah molekul kompleks menjadi molekul yang lebih sederhana; melepaskan
energi yang dibutuhkan untuk mensintesis ATP.
Asam amino dalam tubuh terutama digunakan untuk sintesis protein.
Tetapi, jika asupan glukosa rendah, asam amino dapat diubah menjadi
glukosa melalui jalur yang disebut glukoneogenesis yaitu pembentukan
glukosa baru dari prekursor nonkarbohidrat.
Proporsi protein sebagai sumber energi dalam diet yang dianjurkan adalah
sebesar 15%.
Asam amino merupakan sumber utama untuk glukosa melalui jalur
glukoneogenesis, tetapi gliserol dari trigliserida juga dapat digunakan.
Glukoneogenesis dan glikogenolisis penting untuk memback up sumber
glukosa pada saat puasa.
Asam Amino Dalam Darah
Jumlah asam amino dalam darah tergantung jumlah yang diterima dan jumlah
yang digunakan. Proses absorbsi asam amino dalam dinding usus adalah proses
transport aktif yang memelukan energy. Dalam keadaan berpuasa. Konsentrasi
asam amino dalam darah 3.5-5 mg/ 100ml darah. Setelah ada asupan makanan
menjasi 5-10mg/100ml darah. Dan turun kembali setelah 6 jam.
Reaksi Metabolisme Asam Amino
Meliputi reaksi pelepasan gugus asam amino, kemudian perubahan kerangka
karbon. Transaminasi : Proses katabolisme asam amino

berupa pemindahan

gugus amino darisuatu asam amino ke senyawa lain (keto. Asam piruvat,
ketoglutarat atau oksaloasaetat). Sehingga (keto)senyawa tersebut dirubah
menjadi asam amino. Sedangkan asam amino dirubah menjadi senyawa keto)
katabolisme asam amino menjadi energi melalui siklus asam serta siklus
urea sebagai proses pengolahan hasil sampingan pemecahan asam amino.
sintesis protein dari asam-asam amino.
Tahapan
21

Ada 2 tahap pelepasan gugus amin dari asam amino, yaitu:

Transaminasi
Enzim aminotransferase memindahkan amin kepada -ketoglutarat
menghasilkan glutamat atau kepada oksaloasetat menghasilkan aspartat
Deaminasi oksidatif
Pelepasan amin dari glutamat menghasilkan ion amonium
2.2.7 Denaturasi Protein
Pada umumnya, protein sangat peka terhadap pengaruh-pengaruh fisik dari
zat kimia, maka mudah mengalami perubahan bentuk. Perubahan atau modifikasi
pada struktur molekul protein disebut dengan denaturasi. Hal-hal yang
menyebabkan terjadinya denaturasi adalah panas, pH, tekanan, aliran listrik, dan
adanya beban kimia seperti urea, alkohol, dan sabun. Temperatur merupakan titik
tengah dari proses denaturasi yang disebut dengan melting temperature (Tm) yang
pada umumnya protein memiliki nilai Tm kurang dari 100C , apabila diatas suhu
Tm, maka protein akan mengalami denaturasi. Protein yang mengalami denaturasi
akan menurunkan aktivitas biologinya dan berkurang kelarutannya, sehingga
mudah mengendap.
2.2.8 Sintesis Protein
Sintesis protein adalah proses pembentukan protein dari monomer peptida
yang diatur susunannya oleh kode genetik. Sintesis protein dimulai dari anak inti
sel, sitoplasma dan ribosom. Sintesis protein terdiri dari 3 tahapan besar yaitu :
Rantai double heliks DNA diputus oleh struktur yang disebut RNA
Polimerase,proses tersebut membagi struktur rantai DNA menjadi 2 bagian yaitu :
DNA Sense atau DNA Template dan DNA Anti sense. Bagian dari rantai DNA
yang digunakan pada proses sintesa polipeptida adalah DNA Sense atau DNA
Template yang kemudian diterjemahkan oleh kodon-kodon yang terdapat pada
RNA messenger. Proses ini terjadi di sitoplasma, proses yang mengkode ulang
urutan basa pada rantai DNA sesuai dengan pasangan basanya yang terdapat pada
rantai RNA messenger.
22

a. Transkripsi
Transkripsi adalah proses penterjemahan atau pengkodean rantai DNA
Sense oleh rantai mRNA sesuai dengan pasangan basanya yang terdapat pada
rantai mRNA. Transkripsi terjadi di dalam nukleus, setelah proses penterjemahan
selesai maka serangkaian mRNA akan keluar menuju sitoplasma. Dalam
sitoplasma mRNA akan segera ditangkap oleh ribosom, yang kemudian akan
melaksanakan proses selanjutnya yaitu Translasi.
b. Translasi
Translasi adalah proses pengkodean ulang rantai mRNA oleh tRNA sesuai
kode pasangan basanya masing-masing. Proses ini terjadi pada ribosom, setelah
proses translasi terjadi maka proses berikutnya adalah mensintesis anti kodon dari
tRNA oleh rRNA yang selanjutnya berdasarkan kode-kode tersebutlah sintesa
asam amino dilakukan.
Daftar kode sintesa asam amino

2.3 Ringkasan Jurnal

2.3.1

Jurnal 1

23

Judul Jurnal

: Potensi Protein Ikan Gabus Dalam Mencegah

Kwashiorkor Pada Balita Di Provinsi Jambi

Materi

:
Fungsi utama Protein adalah sebagai zat pembangun tubuh

artinya bahwa setiap sel didalam tubuh tersusun atas protein. Suatu
keadaan dimana terjadi kekurangan protein di dalam tubuh
menyebabkan kwashiorkor. Untuk angka Prevalensi kwashiorkor
selama lima tahun terakhir berdasarkan data RISKESDAS tahun 2010
di Provinsi Jambi masih Tinggi. Ikan gabus memiliki kandungan
protein yang tinggi yaitu untuk 100 gram bagian yang dapat dimakan
(BDD) adalah 25,2 gram.
Penulisan ini menggunakan analisis studi literature, yaitu
dengan mengkombinsikan data sekunder, yang diperoleh dari instansi,
buku, literature, jurnal yang terkait dengan penulisan karya ilmiah ini.
Hasil Penulisan ini menyimpulkan bahwa Ikan gabus memiliki
kandungan albumin yang tinggi. Albumin berfungsi menjaga tekanan
onkotik dalam plasma darah untuk mencegah endema. Sehingga
keunggulan ikan gabus ini dapat mencukupi asupan zat gizi protein
pada balita.
2.3.2 Jurnal 2

Judul Jurnal

: Analisa Nilai Gizi Serta Komponen Asam Amino

Dan Asam Lemak Dari Nugget Ikan Nike (Awaous Melanocephalus)

Dengan Penambahan Tempe

Materi

:
Penelitian

mengenai

nugget

ikan

nike

(Awaous

melanocephalus) dengan penambahan tempe telah dilakukan. Nugget

dibuat dengan perbandingan komposisi antara ikan nike dan tempe
sebesar ,masing-masing, 75% dan 25%. Produk yang dihasilkan
kemudian dilakukan analisa nilai gizi, antara lain nilai proksimat,
komponenn asam lemak menggunakan GC-MS dan komponen asam

24

amino menggunakan HPLC. Analisa dilakukan terhadap nugget yang

belum digoreng dan yang sudah digoreng. Dari hasil penelitian
diperoleh bahwa nugget ikan nike dengan penambahan tempe
mengandung kadar air 45,78 %, kadar abu 1,49 %, kandungan protein
8,743 %, kandungan lemak 14,43 % dan karbohidrat sebanyak 29,553
%. Disamping itu diketahui nugget ikan nike dengan penambahan
tempe mengandung 17 jenis asam Amino, 8 diantaranya adalah asam
amino essensial, dimana yang memiliki kandungan tertinggi adalah
asam amino lisin (0,901 % ) dan asam amino leusin (0,864%). Nugget
ini juga diketahui mengandung 4 jenis asam lemak essensial yaitu
asam linoleat dan AA (Omega 6), linolenat dan EPA (Omega 3),
dengan kandungan tertinggi EPA sebesar 5.26 pada nugget yang telah
digoreng.

BAB III
25

PENUTUP

3.1 Kesimpulan
Berbagai protein yang berbeda dapat diciptakan dari hanya 20 asam
amino yang umum, karena asam amino dapat saling berikatan dalam banyak
kombinasi yang berbeda. Perbedaan dalam urutan asam amino di sepanjang
rantai polipetida menyebabkan pembentukan struktur tiga dimensi yang
berbeda.
Asam amino sebagai penyusun utama protein menjadi sangat penting
dibutuhkan oleh tubuh kita, karena ada asam amino essensial yang didapat dari
makanan dari luar tubuh dan asam amino non essensial yang di sintesis dalam
tubuh. Asam amino memiliki sifat amfoter dan sifat optis aktif. Berdasarkan
kepolarannya asam amino dibagi menjadi asam amino polar, non polar, dengan
gugus R aromatik, gugus R bermuatan positif, dan gugus R bermuatan negatif.
Protein memiliki struktur primer, sekunder, tersier dan kuartener.
Dengan sifat fisiko kimia protein, maka protein dapat mengalami denaturasi
jika mendapat pengaruh panas, pH, tekanan, aliran listrik, dan adanya beban kimia
seperti urea, alkohol, dan sabun. Protein sendiri terbentuk melalui serangkaian proses
sintesis protein.

HASIL DISKUSI KELAS

26

Pertanyaan untuk kelompok 3

1.

Bagaimana proses metabolisme protein ?

Terlihat pada siklus krebs berikut :

2.

Jelaskan mengenai penyakit marasmus? Dan bagaimana reaksinya ?

Marasmus berasal dari kata yunani yang bearti wasting (merusak).
Marasmus umumnya merupakan penyakit pada bayi (12 bulan pertama),
karena terlambat diberi makanan tambahan. Marasmus adalah penyakit
kelaparan dan terdapat banyak diantara kelompok sosial ekonomi rendah di
sebagian besar negara sedang berkembang dan lebih banyak dari kwashiorkor
(Yuniastuti, 2008). Gejala penyakit Marasmus adalah sebagai berikut :

Pertumbuhan yang terhambat.

Lemak dibawah kulit berkurang.

Otot-otot berkurang dan melemah.

Muka seperti orang tua (0ldmans face).

Proses terjadinya penyakit marasmus adalah merupakan hasil akhir dari

interaksi antara kekurangan makanan dan penyakit infeksi.

27

Pertanyaan untuk kelompok 4

1.

Apa manfaat protein dan asam amino bagi kehidupan sehari-hari dan bagi
bidang perikanan?
Pertumbuhan dan pemeliharaan tubuh. Pertumbuhan bearti penambahan
sel/jaringan, dan pemeliharaan adalah mengatur sel-sel yang rusak. Jaringanjaringan tertentu membutuhkan lebih banyak jenis asam amino tertentu.
Pembentukan senyawa-senyawa penting tubuh, seperti hormon, enzim, dan

hemoglobin.
Pembentuk antibodi tubuh, yaitu zat yang digunakan untuk memerangi
organisme atau bahan asing lain yang masuk dalam tubuh, termasuk
kemampuan untuk menetralkan bahan-bahan beracun dan obat-obatan.
Kemampuan ini sangat menentukan daya tahan tubuh seseorang.
Berperan dalam pengangkutan zat-zat gizi, yakni pengangkutan dari saluran
cerna ke dalam darah dan dari darah ke jaringan-jaringan serta ke sel-sel.
Pengatur keseimbangan air dalam sel, air diantara sel, dan air di dalam
pembuluh darah.
Sumber energi, selain karbohidrat dan lemak, protein juga merupakan sumber
energi tubuh. Jika tubuh kekurangan energi, fungsi protein sebagai
pembangun berkurang untuk menyediakan energi

2. Protein yan paling tinggi terdapat pada ikan air tawar atau ikan air laut?
Tidak dapat ditentukan secara pasti pada ikan air tawar atau air laut,
karena pada ikan laut ada yang memiliki kandungan protein tinggi contohnya
ikan cakalang, dan adapula yang kandungan proteinnya rendah juga.
Begitupula dengan ikan air tawar, ada yang memiliki kandungan protein yang
tinggi, contohnya ikan gabus. Namun pada umumnya, ikan air laut memang
memiliki kandungan protein dan asam amino yang tinggi, karena pada air laut
banyak kandungan terlarutnya, contohnya mineral yang terakumulasi.

28

3. Bagian tubuh ikan yang mana yang mengandung banyak protein dan asam
amino?
Pada dagingnya, dengan perbedaan bahwa, pada daging yang berwarna
merah, memiliki kandungan protein dan asam amino yang lebih tinggi jika
dibandingkan dengan daging yang berwarna putih.
4. Jelaskan mengenai asam amino yang bermuatan listrik! Apa kaitannya?
Larutan asam amino dalam air mempunyai muatan positif maupun
negatif sehingga asam amino disebut ion zwiter. Setiap jenis protein dalam
larutan mempunyai pH tertentu yang disebut pH isoelektrik (berkisar 4-4,5).
Pada pH isoelektrik molekul protein mempunyai muatan positif dan negatif
yang sama, sehingga saling menetralkan atau bermuatan nol. Pada titik
isoelektrik, protein akan mengalami pengendapan (koagulasi) paling cepat

29

DAFTAR PUSTAKA

Anonim. 2014. Protein. Medan : Universitas Sumatera Utara

Nelson, D.L. and M.M. Cox. 2004. Lehninger Principles of Biochemistry. 4th
edition. W.H. Freeman. www.whfreeman.com/lehninger4e.
Rochmah, S. N., Sri Widayati, Mazrikhatul Miah. 2009. Biologi : SMA dan MA
Kelas XII. Pusat Perbukuan, Departemen Pendidikan Nasional, Jakarta, p.
282.
Sari, Mutiara Indah. 2007. Struktur Protein. Medan : Universitas Sumatera Utara
Wirahardikusumah, Muhamad. 1977. Biokimia Protein, Enzim, dan Asam
Nukleat. Bandung: ITB.
Anonim. 2014. Asam Amino. Melalui
(http://kamuskesehatan.com/arti/asam-amino/) diakses pada 07 September
2014 Pukul 13:55 WIB
Anonim. 2014. Sintesis Protein. Melalui
http://id.wikipedia.org/wiki/Sintesis_protein diakses pada 07 September
2014 Pukul 13:50 WIB
Permana, Agus. 2012. Pembentukan Protein. Melalui
(http://blog.ub.ac.id/luluatul/2012/06/13/pembentukan-protein/) diakses
pada 07 September 2014 Pukul 13:43 WIB
Suwarno.

2010.

Pembentuk,

fungsi

dan

sumber

protein.

Melalui

(http://id.shvoong.com/exact-sciences/2001135-pembentuk-fungsi-dansumber-protein/#ixzz2eOwfZjmI/) diakses pada 07 September 2014 Pukul

13:47 WIB

30

31