BAB I

PENDAHULUAN

A. Latar Belakang
Manusia dapat membentuk 12 dari 20 asam amino yang umum dari zat-zat
antara amfibolik glikolisis dan siklus asam sitrat. Meskipun secaranutrisional
nonesensial, namun kedua belas asam amino ini tidak bersifat “nonesensial”. Kedua
puluh asam amino tersebut secara biologis esensial.Dari 12 asam amino yang secara
nutrisional nonesensial, 9 buah diantaranya dibentuk dari zat antara amfibolik dan 3
buah (sistein, tirosin, danhidroksilisin) dibentuk dari asam amino yang esensial secara
nutrisional. Identifikasi 12 asam amino yang dapat disintesis oleh manusia terutama
didasarkan pada data yang berasal dari diet dengan protein yang digantikan oleh asam
amino murni.
Kedua puluh asam amino yang terdapat di protein bersifat esensial bagi
kesehatan. Meskipun relatif jarang dijumpai di dunia besar, defisiensiasam amino
masih bersifat endemik di beberapa tempat di Afrika Baratyang sangat mengandalkan
diet dari padi-padian yang kurang mengandungasam amino, seperti triptofan dan
lisin. Penyakit-penyakit ini mencakup kwashiorkor yang timbul jika anak disapih
dengan makanan yang kaya akan pati, tetapi kurang mengandung dan marasmus yaitu
terjadi defisiensi baik asupan kalori maupun asam amino spesifik.
Dalam tubuh mahluk hidup pasti dijumpai asam amino, asam-asamamino
terdiri atas pertama, produksi asam amino dari pembongkaran protein tubuh, digesti
protein diet serta sintesis asam amino dihati. Kedua, pengambilan nitrogen dari asam
amino. Sedangkan ketiga adalah katabolisme asam amino menjadi energi melalui
siklus asam serta siklusurea sebagai proses pengolahan hasil sampingan pemecahan
asam amino.Keempat adalah sintesis protein dari asam-asam amino. Asam amino
juga mengalami katabolisme,yang terjadi dalam 2 tahapan yaitu: Transaminasi dan
Pelepasan amin dari glutamate menghasilkan ion ammonium. Semua jaringan
memiliki kemampuan untuk mensintesis asam amino nonesensial, melakukan
remodeling asa melakukan remodeling asam amino, serta mengubah rangka karbon

Biosintesis Asam Amino (BIOKIMIA)| 1

 nonasam amino menjadi asam amino dan turunan lain yang mengandungnitrogen.
Dalam kondisi surplus diet, nitrogen toksik potensial dari asamamino dikeluarkan
melalui transaminasi, deaminasi dan pembentukan urea.Rangka karbon umumnya
diubah menjadi karbohidrat melalui jalurglukoneogenesis, atau menjadi asam lemak
melalui jalur sintesis asamlemak.

B. Rumusan Masalah
1. Definisi dan Fungsi Sintesis Asam Amino
2. Tahap Reaksi Biosintesis dari Berbagai Asam Amino Nonesenesensial
3. Pengaturan Secara Alosterik
4. Penyakit / Kelainan Genetik Yang Berhubungan Dengan Biosintesis Asam Amino

C. Tujuan
1. Untuk Mengetahui Definisi dan Fungsi Sintesis Asam Amino
2. Untuk Mengetahui Tahap Reaksi Biosintesis dari Berbagai Asam Amino
Nonesenesensial
3. Untuk Mengetahui Pengaturan Secara Alosterik
4. Untuk Mengetahui Penyakit / Kelainan Genetik Yang Berhubungan Dengan
Biosintesis Asam Amino

D. Manfaat
1. Mengetahui Definisi dan Fungsi Sintesis Asam Amino
2. Mengetahui Tahap Reaksi Biosintesis dari Berbagai Asam Amino Nonesenesensial
3. Mengetahui Pengaturan Secara Alosterik
4. Mengetahui Penyakit / Kelainan Genetik Yang Berhubungan Dengan Biosintesis
Asam Amino

Biosintesis Asam Amino (BIOKIMIA)| 2

 BAB II
PEMBAHASAN

A. Definisi dan Fungsi Sintesis Asam Amino

1. Pengertian Asam Amino
Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino.Asam amino
yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada
atom karbon α dari posisi gugus -COOH. Asam amino termasuk golongan senyawa
yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinyaadalah sebagai penyusun
protein yang sangat penting dalam organisme.Rumus umum asam amino adalah
sebagai berikut:

R–CH–COOH

NH2

Semua jaringan memiliki kemampuan untuk men-sintesis asam aminonon esensial,

melakukan remodeling asam amino, serta mengubah rangkakarbon non asam amino
menjadi asam amino dan turunan lain yangmengandung nitrogen. Dalam kondisi
surplus diet, nitrogen toksik potensialdari asam amino dikeluarkan melalui
transaminasi, deaminasi dan pembentukan urea.

2. Klasifikasi Asam Amino

Rangka karbon umumnya diubah menjadi karbohidrat melalui jalurglukoneogenesis,
atau menjadi asam lemak melalui jalur sintesis asam lemak.Asam amino
dikelompokkan menjadi 2 kategori yaitu:
a) Asam Amino Esensial
Tumbuhan dan bakteri bisa mensintesis 20 asam amino, kita sebagaimanusia
tidak dapat mensintesis 9 dari 20 asam amino tersebut. Sembilanasam amino
tersebut hanya diperoleh dari makanan yang kita makan dandinamakan asam

Biosintesis Asam Amino (BIOKIMIA)| 3

 amino esensial. Asam amino esensial meliputi: Histidine,Isoleucine, Leucine,
Lysine, Methionine, Phenylalanine, Threonine,Tyrptophan, dan Valine.
b) Asam Amino Non-Esensial
Merupakan asam amino yang tidak dapat disintesis oleh tubuh kita
sehinggaharus ada di dalam makanan yang kita makan. Macam-macam asam
aminoesensial: Alanine, Arginine, Asparagine, Aspartate, Cysteine,
Glutamat,Glutamine, Glycyne, Proline, Syerine, Tyrosyne.

3. Biosintesis Asam Amino

Berdasarkan klasifikasi atau macamnya, asam amino dapat dibedakanmenjadi dua,
yakni asam amino esensial, dan asam amino nonesensial.Biosintesis asam amino
esensial melalui jalur atau proses yang kompleks,sedangkan biosintesis asam amino
nonesensial dapat melalui jalur atau proses yang sederhana.

4. Manfaat Biosintesis Asam Amino

Manfaat dari biosintesis asam amino tentunya kembali lagi pada manfaat asam
amino yang disintesis. Asam amino tentunya merupakan precursor pembentuk protein

Biosintesis Asam Amino (BIOKIMIA)| 4

dalam ekspresi gen. Namun fungsinya tidak hanya sebatas itu, tetapi juga mencakup
fungsi – ungsi vital lain yang mandiri. Adapun manfaat asam amino yang disintesis
tubuh yaitu :

No Asam Amino Manfaat

1. Alanin memperkuat membran sel, membantu metablisme glukosa
menjadi energy tubuh.
2. Aspartat perubahan karbohidrat menjadi energy dalam sel,
melindungi hati dengan mengeluarkan ammonia berlebih
dalam tubuh dan membantu sel dalam membentuk
RNA/DNA.
3. Glutamat bahan bakar utama sel - sel otak bersama glukosa serta
menguragi ketergantungn alkoholik dan menstabilkan
mental.
4. Glisin meningkatkan energy dan penggunaan oksigen dalam sel.
Glisisn juga penting dalam kesehatan persarafan dan kelenjar
prostat, mencegah epilepsy dan depresi.
5. Prolin sebagai bahan dasar glutamate. Prolin bersama lisin dan
vitamin C membentuk jarngan kolagen.
6. Serin membantu dalam pembentukan lemak pelindung serabut
saraf (myelinsheaths). Serin juga penting dalam metabolism
lemak dan asam lemak, pertumbuhan otot dan system imun.
7. Tirosin dapat memperlambat penuaan dan menekan pusat lapar pada
hipotalamus. Tirosin juga bertanggung jawab atas produksi
melanin, fungsi kelenjar adrenal, tiroid, dan pituitary
8. Ornitin membantu pelepasan hormone pertumbuhan yang
memetabolisir lemak tubuh berlebihan jika digabung
bersama arginine dan karnitin. Ornitin juga berperan dalam
detoksifikasi ammonia dan proses penyembuhannya.

Biosintesis Asam Amino (BIOKIMIA)| 5

9. Sistein bahan dasar gluthation yang merupakan antioksidan terbaik.
Sistein melindungi sel dari zat – zat berbahaya, dan radiasi.

B. Tahap Reaksi Biosintesis dari Berbagai Asam Amino Nonesenesensial

Asam amino dikelompokkan dalam 2 kategori :
a. Asam amino esensial, merupakan asam amino yang tidak dapat
disintesis oleh jaringan tubuh makhluk hidup dan diperoleh dari makanan
yang dikonsumsi organisme heterotrof (tidak mampu memproduksi makanan
sendiri) disebabkan untuk mensintesisnya diperluhan senyawa nitrat
anorganik. Contoh : Histidin, Isoleusin, Fenilalanin, Leusin, Treonin, Lisin,
Triptofan, Metionin, Valin.
b. Asam amino non esensial, merupakan asam amino yang dapat disintesis
oleh tubuh dengan bahan baku asam amino lain (Dedi Rambadani. 2010) serta
memiliki prioritas yang rendah untuk dikonsumsi. Contoh : Alanin,
Asparagin, Aspartat, Sistein, Glutamat, Glisin, Prolin, Serin dan Tirosin.
Dari 20 jenis macam asam amino, ± 75% digunakan untuk sintesis protein.
Asam amino tersebut dapat diperoleh dari protein yang kita makan atau hasil
degradasi protein didalam tubuh. Terdapat 3 jalur untuk sintesis asam amino
diantaranya :
a. Asam amino glukogenik : asam-asam amino yang dapat masuk ke jalur
produksi piruvat atau intermediat siklus asam sitar seperti α-ketoglutarat atau
oksaloasetat.Misal : Asparagin, aspartat, Alanin, Glutamat, Tirosin dan
lainnya.
b. Asam amino ketogenik : asam-asam amino yang hanya dapat masuk ke
intermediat asetil CoA atau asetoasetil KoA. Misal : Lisin dan Leusin.
c.Asam amini ketogenik serta glukogenik : misal Isoleusin, Fenilalanin,
Threonin, Triptofan dan Tirosin.

Biosintesis Asam Amino (BIOKIMIA)| 6

 Siklus sintesis asam amino nonesensial secara umum

Biosintesis Alanin
Alanin dipindahkan ke sirkulasi oleh berbagai jaringan, tetapi umumnya oleh
otot. Alanin disintesis dari piruvat. Hati mengakumulasi alanin plasma, kebalikan
transaminasi yang terjadi di otot dan secara proporsional meningkatkan produksi
urea. Alanin dipindahkan dari otot ke hati bersamaan dengan transportasi glukosa dari
hati kembali ke otot. Proses ini dinamakan siklus glukosa-alanin. Glukosa yang
berasal dari hati masuk ke otot melalu pembuluh darah lalu diubah menjadi asam
piruvat dan asam laktat dan menghasilkan 2 ATP, asam piruvat sendiri akan
mengalami transaminasi piruvat dengan bantuan enzim alanin transaminase menjadi
alanin, reaksi ini bersifar reversibel. Pada proses ini, asam α amino akan diubah
menjadi asam α keto. Alanin otot melalui sirkulasi darah akan dibawa ke hati lalu
diubah menjadi asam piruvat kembali dan NH2-. NH2- akan membutuhkan 2 ATP
untuk berubah menjadi urea dan asam piruvat akan membutuhkan 6 ATP untuk
diubah kembali menjadu glukosa, glukosa dibawa kembali ke otot begitu seterusnya
Ada 2 jalur utama untuk memproduksi alanin otot yaitu:
1. Secara langsung melalui degradasi protein
2. Melalui transaminasi piruvat dengan bantuan enzim alanin transaminase; ALT
(juga dikenal sebagai serum glutamat-piruvat transaminase; SGPT).

Biosintesis Asam Amino (BIOKIMIA)| 7

Biosintesis Serin
Ada beberapa jalur sintesis serin, jalur utama untuk serin dimulai dari
intermediat glikolitik 3-fosfogliserat. NADH-linked dehidrogenase mengubah 3-
fosfogliserat menjadi sebuah asam keto yaitu 3-fosfopiruvat, sesuai untuk
transaminasi subsekuen. Aktivitas aminotransferase dengan glutamat sebagai donor
menghasilkan 3-fosfoserin, yang diubah menjadi serin oleh fosfoserin fosfatase. Jalur
kedua untuk serin dimulai dari 3-fosfogliserat menjadi gliserat dengan bantuan enzim
3-fosfogliserat fosfatase, lalu diubah menjadi hidroksipiruvat dengan bantuam enzim
hidroksipiruvat reduktase lalu menjadilah serin dengan bantuan enzim hidroksi
aminotransferase dan NH2-. Jalur ketiga melalui jalur yang berasal dari glisin lalu
diubah menjadi serin dengan enzim serin hidroksimetil tranferase, reaksi ini bersifat
reversibel.

Siklus serin dan glisin

Biosintesis Glisin
Ada dua jalur pembentukan glisin, jalur utama untuk glisin adalah 1 tahap
reaksi yang dikatalisis oleh serin hidroksimetiltransferase. Reaksi ini melibatkan
transfer gugus hidroksimetil dari serin untuk kofaktor tetrahidrofolat (THF),
menghasilkan glisin dan N5, N10-metilen-THF. Jalur yang kedua, RuBP diubah
menjadi fosfoglikolat dengan bantuan enzim RUBISCO dan membutuhkan O2, lalu
diubah menjadi glikolat oleh enzim fosfoglikolat fosfatase selanjutnya dibuah

Biosintesis Asam Amino (BIOKIMIA)| 8

menjadi glikosilat oleh enzim glutamat-glioksilat aminotransferase dengan
membutuhkan NH2-.
Biosintesis Sistein
Sulfur untuk sintesis sistein berasal dari metionin. Kondensasi dari ATP dan
metionin dikatalisis oleh enzim metionin adenosiltransfrease menghasilkan S-
adenosilmetionin (SAM).
Biosintesis S-adenosilmetionin (SAM)
SAM merupakan precursor untuk sejumlah reaksi transfer metil (misalnya
konversi norepinefrin menjadi epinefrin). Akibat dari tranfer metil adalah perubahan
SAM menjadi S-adenosilhomosistein. S-adenosilhomosistein selanjutnya berubah
menjadi homosistein dan adenosin dengan bantuan enzim adenosilhomosisteinase.
Homosistein dapat diubah kembali menjadi metionin oleh metionin sintase.
Reaksi transmetilasi melibatkan SAM sangatlah penting, tetapi dalam kasus ini
peran S-adenosilmetionin dalam transmetilasi adalah sekunder untuk produksi
homosistein (secara esensial oleh produk dari aktivitas transmetilase). Dalam
produksi SAM, semua fosfat dari ATP hilang: 1 sebagai Pi dan 2 sebagai Ppi.
Adenosin diubah menjadi metionin bukan AMP.
Dalam sintesis sistein, homosistein berkondensasi dengan serin menghasilkan
sistationin dengan bantuan enzim sistationase. Selanjutnya dengan bantuan enzim
sistationin liase sistationin diubah menjadi sistein dan α-ketobutirat. Gabungan dari 2
reaksi terakhir ini dikenal sebagai trans-sulfurasi.
Biosintesis Tirosin dan Fenilalanin
Tirosin diproduksi di dalam sel dengan hidroksilasi fenilalanin. Setengah dari
fenilalanin dibutuhkan untuk memproduksi tirosin. Jika diet kita kaya tirosin, hal ini
akan mengurangi kebutuhan fenilalanin sampai dengan 50%.
Fenilalanin hidroksilase adalah campuran fungsi oksigenase: 1 atom oksigen
digabungkan ke air dan lainnya ke gugus hidroksil dari tirosin. Reduktan yang
dihasilkan adalah tetrahidrofolat kofaktor tetrahidrobiopterin, yang dipertahankan
dalam status tereduksi oleh NADH-dependent enzim dihydropteridine reductase
(DHPR).

Biosintesis Asam Amino (BIOKIMIA)| 9

Biosintesis Prolin
Glutamat adalah prekursor ornitin dan prolin. Dengan glutamat semialdehid
menjadi intermediat titik cabang menjadi satu dari 2 produk atau lainnya. Ornitin
bukan salah satu dari 20 asam amino yang digunakan untuk sintesis protein. Ornitin
memainkan peran signifikan sebagai akseptor karbamoil fosfat dalam siklus urea.
Ornitin memiliki peran penting tambahan sebagai prekursor untuk sintesis poliamin.
Produksi ornitin dari glutamat penting ketika diet arginin sebagai sumber lain untuk
ornitin terbatas.
Penggunaan glutamat semialdehid tergantung kepada kondisi seluler. Produksi
ornitin dari semialdehid melalui reaksi glutamat-dependen transaminasi. ketika
konsentrasi arginin meningkat, ornitin didapatkan dari siklus urea ditambah dari
glutamat semialdehid yang menghambat reaksi aminotransferase. Hasilnya adalah
akumulasi semialdehid. Semialdehid didaur secara spontan menjadi Δ1pyrroline-5-
carboxylate yang kemudian direduksi menjadi prolin oleh NADPH-dependent
reductase.

Biosintesis Glutamat, Glutamin Aspartat, dan Asparagin

Glutamat disintesis dengan aminasi reduktif α-ketoglutarat yang dikatalisis oleh
glutamat dehidrogenase yang merupakan reaksi nitrogen-fixing. Glutamat juga
dihasilkan oleh reaksi aminotranferase, yang dalam hal ini nitrogen amino diberikan

Biosintesis Asam Amino (BIOKIMIA)| 10

oleh sejumlah asam amino lain. Sehingga, glutamat merupakan kolektor umum
nitrogen amino.

Glutamin dibentuk dari sebuah kerja enzim glutamin sintesise. Enzim ini akan
mengubah L-Glutamat menjadi L-Glutamin dengan penambahan NH4+. Energi yang
digunakan pada proses ini berasal dari ATP yang kemudian diubah menjadi ADP.

C. Pengaturan Secara Alosterik

Enzim alosterik ini disebut juga enzim pengatur. Enzim allosterik merupakan
enzim regulator yang memiliki dua sisi katalik. Salah satu sisi ikatannya untuk
substrat dan yang satunya sisi regulator atau sisi allosterik
(allo=lain, stereos=sisi) yang berfungsi untuk memodulasi aktivitas enzim. Sisi
allosterik memiliki ikatan nonkovalen pada dan interaksinya bersifat reversible.
Sisi allosterik ini akan mengikat senyawa pengatur yang disebut efektor atau
modulator. Enzim allosterik ini dapat dipacu atau dihambat oleh
modulatornya. Enzim dengan sisi alosterik sering muncul pada awal jalur

Biosintesis Asam Amino (BIOKIMIA)| 11

biosintesis biomolekul. Enzim diatur oleh produk akhir dari jalur biosintesis.
Produk akhir terikat pada sisi alosterik dan menginaktifkan enzim. Inhibitor dapat
memiliki struktur yang mirip dengan produk akhir.
Enzim alosterik sering berbentuk protein yang memiliki beberapa subunit
protein dan memiliki satu atau lebih sisi aktif pada masing-masing subunitnya.
Terikatnya substrat pada sisi aktif enzim akan menginduksi perubahan
konformasi protein pada enzim tersebut yang memungkinkan sisi aktif lainnya
memiliki afinitas untuk berikatan dengan molekul substrat. Enzim alosterik
dikontrol oleh molekul efektor (activator dan inhibitor) yang berikatan pada
enzim pada bagian tertentu dari enzim tersebut di luar sisi aktif enzim,
dan selanjutnya dapat menyebabkan perubahan konformasi sisi aktif enzim yang
dapat mempengaruhi kecepatan enzim tersebut. Molekul activator alosterik dapat
meningkatkan laju kerja enzim, sedangkan molekul inhibitor alosterik
dapat menurunkan kerja enzim.
Feedback inhibition dapat dibedakan menjadi 4 bagian yaitu:
a. Simple feedback
Contohnya pada biosintesis asam amino isoleusin (oleh E.
coli). Sintesis Isoleusin dihambat oleh aktivitas enzim threonine deaminase.
b. Concerted feedback
Pada kasus ini enzim pengatur pada suatu cabang pathway memiliki
tempat ganda (multiple site) untuk efektor alosterik yang berbeda yang akan
menghambat aktivitas enzim tersebut. Penghambatan akan terjadi sempurna
apabila kedua efektor terdapat pada pathway tersebut.
c. Multiple enzim control
Bentuk kontrol dari sistim ini sedikit berbeda dari yang lain. Enzim
yang ada pada cabang patway tidak hanya satu tetapi lebih dari satu bentuk.
Masing‐masing akan dihambat oleh produk akhir yang berbeda. Contohnya
pada sintesis lysine, methyonine dan isoleucine oleh E. coli.

Biosintesis Asam Amino (BIOKIMIA)| 12

 d. Comulative feedback
Kontrol ini unik dan melibatkan tidak hanya satu senyawa sebagai
produk akhir dari suatu pathway. Enzim alosterik memiliki berbagai tempat
untuk mengikat senyawa dari produk akhir pathway. Masing‐masing efektor
mengambil bagian hanya partial inhibition. Apabila jumlah efektor
terakumulasi secara jenuh, maka akan tejadi penghambatan secara sempurna.
Contohnya terjadi pada enzim glutamine sintetase yang mengkonversi
glutamate menjadi glutamine.

D. Penyakit / Kelainan Genetik Yang Berhubungan Dengan Biosintesis Asam

Amino
Dewasa ini, kalangan medis dipermasalahkan oleh beberapa penyakit
yang masih tabu didengar oleh kalangan masyarakat.Beberapa faktor dapat
menjadi penyebab utama penyakit tersebut,diantaranya akibat mengkonsumsi
makanan yang tidak teratur dan tidak seimbang. Penyakit urine sirup maple
merupakan salah satu penyakit yang belum begitu diketahui oleh kalangan
masyarakat. Penyakit ini mempunya nama lain Maple Syrup Urine Disease
(MSUD). Penyakit ini merupakan gangguan yang diturunkan dari
metabolisme asam amino rantai bercabang dimana terdapat peningkatan
kuantitas leusin, isoleusin, valin, dan berhubungan dengan oxoacids di dalam
cairan tubuh. Meskipun penyakit urine sirup maple ini masih tergolong
penyakit yang belum familiar, ada baiknya kita mengetahui sedikit banyak
tentang penyakit ini .

Biosintesis Asam Amino (BIOKIMIA)| 13

 BAB III
PENUTUP

A. Kesimpulan
Dari rumusan masalah dan pembahasan dalam makalah ini, dapat disimpulkan
bahwa:
 Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugusamino. Asam
amino yang terdapat sebagai komponen proteinmempunyai gugus –NH2 pada
atom karbon α dari posisi gugus –COOH.2.
 Fungsi utama asam amino dalam sel adalah menyusun polimer protein dalam
ekspresi gen. adapun manfaat biosintesis asam amino kembali lagi pada
pemanfaatan masing-masing asam amino yang disintesis.
 Asam amino dikelompokkan menjadi 2 kategori yaitu asam aminoesensial
meliputi: Histidine, Isoleucine, Leucine, Lysine,Methionine, Phenylalanine,
Threonine, Tyrptophan, Valine.sedangkan asam amino esensial: Alanine,
Asparagine, Aspartate,Cysteine, Glutamat, Glutamine, Glycyne, Proline,
Syerine,Tyrosyne.3.
 Biosintesis asam amino esensial melalui jalur atau proses yangkompleks,
sedangkan biosintesis asam amino nonesensial dapatmelalui jalur atau proses
yang sederhana.
B. Saran
Semoga makalah ini dapat bermanfaat bagi kita semua. Apabila ada kritik dan
saran yang membangun sangat kami harapkan demi kesempurnaan makalah ini agar
kedepannya lebih baik lagi.

Biosintesis Asam Amino (BIOKIMIA)| 14

DAFTAR PUSTAKA

Poedjiadi, Anna. 1994. Dasar-Dasar Biokimia. Cet. I; Jakarta: UI Press

Yazid, Estien dan Lisda Nursanti. 2006. Penuntun Praktikum Biokimia untuk
Mahasiswa Analis. Yogyakarja: Andi Offset
Linder, Maria C. 2006. BIOKIMIA NUTRISI DAN METABOLISME. Jakarta: UI-
Press.
Sinaga, Ernawati. 2012. Biokimia Dasar. Jakarta : PT. ISFI Penerbitan
Ngili, Yohanis. 2009. Biokimia Metabolisme & Bioenergitika. Yogyakarta : Graha
Ilmu

Biosintesis Asam Amino (BIOKIMIA)| 15