BAB 1

PENDAHULUAN

A. Latar Belakang
Dalam tubuh makhluk hidup banyak proses kimia, fisika, dan biologis.
Salah satu proses kimia yaitu perubahan. Metabolisme merupakan Reaksi-
reaksi dasar dari kehidupan, yang membuat sel dapat tumbuh dan
bereproduksi, mempertahankan strukturnya, dan merespons lingkungannya.
Secara keseluruhan, jawab yang bertanggung jawab terhadap materi
pengaluran dan sumber energi dari sel. Tugas penggalangan yang membuat
perjalanan ke mana saja yang penting bagi perjuangan hidup koleksi hidup.
Proses metabolisme berfungsi untuk mengubah senyawa yang
kompleks menjadi senyawa yang lebih sederhana. Makanan yang di makan
oleh manusia sebagai nutrisi untuk tumbuh kembangnya mengandung
senyawa -senyawa yang kompleks dan membutuhkan proses untuk mencerna
makanan tersebut agar zat- zat yang bermanfaat yang terkandung didalam nya
dapat diserap olch tubuh. Salah satunya makanan yang mengandung protein.
Protein pada makanan akan discrap olch tubuh dalam bentuk asam amino.
Dalam proses pengubahan bentuk dari bentuk yang kompleks menjadi yang
lebih sederhana itu memerlukan proses metabolism dan zat yang membantu
dalam proses tersebut contoh nya enzim. Maka dari itu penting mempelajari
metabolism protein, karena enzim merupakan salah satu jenis protein yang
membantu dalam metabolisme beberapa senyawa yang kompleks.
Asam amino merupakan substansi dasar penyusun protein dan bisa
diproduksi sendiri oleh tubuh untuk keperluan metabolisme dan ditemukan
pada semua makanan yang mengandung protein (Winarno, 2004).
Berdasarkan kepentingannya dalam pakan asam amino terbagi 2 yaitu asam
amino esensial dan asam amino non esensial. Asam glutamat digolongkan
 pada asam amino non essensial. Asam Glutamat merupakan unsur pokok dari
protein yang terdapat pada bermacam-macam sayuran, buah, daging, ikan dan
air susu ibu. Protein hewani mengandung 11-22% asam glutamat sedangkan
protein nabati mengandung 40% asam glutamat . Asam glutamat merupakan
asam amino non essensial yang paling penting sebagai penambah rasa (Jyothi
et al., 2005). Pemberian asam glutamate dapat meningkatkan rasa enak pada
daging (Kawai et al., 2002). Hal ini terjadi karena asam glutamate dalam
bentuk bebasnya tidak terikat pada asam amino lain di dalam protein sehingga
mempunyai efek penguat rasa (Yamaguchi dan Ninomiya, 2000).
Selain sebagai penambah rasa, asam glutamat berperan penting dalam
sintesis asam amino karena asam glutamat sebagai sumber nitrogen non
spesifik yang efektif (Maynard, 1984). Menurut Maruyama et al., (1970) dan
Linder (1992) asam glutamat mempunyai 2 peran, pertama asam glutamat
berperan meningkatkan jumlah pakan yang dikonsumsi oleh ayam.
Peningkatan konsumsi pakan ini terjadi karena asam glutamat memberi rasa
lezat pada pakan sehingga ayam terdorong untuk mengkonsumsi pakan lebih
banyak (Maruyama et al., 1970). Fungsi asam glutamat yang kedua adalah
sebagai zat antara dalam reaksi 2 interkonversi asam amino. Asam glutamat
membantu proses sintesis asam amino non esensial yang akan bergabung
dengan asam amino esensial yang masuk lewat pakan untuk membentuk
protein tubuh sehingga meningkatkan pertambahan bobot badan. Pemberian
asam glutamat pada ayam broiler dapat meningkatkan kualitas karkas dan
menurunkan lemak abdomen karena kinerja broiler yang optimal tergantung
pada asam amino khususnya untuk ayam pada umur dari 1 sampai 7 hari
(Berres et al., 2010). Jumlah asam amino yang dibatasi dan nitrogen
mempengaruhi persentase lemak abdomen. Broiler yang diberi pakan dengan
kelebihan nitrogen akan memiliki energi lebih sedikit untuk penumpukan
lemak (Macleod, 1997).
B. Rumusan Masalah
1. Apakah definisi asam amino?
 2. Bagaimana sifat fisika dan kimia dari asam amino?
3. Bagaimana sintesis asam amino?
4. Struktur dari asam amino?
5. Bagaimana klasifikasi asam amino?
C. Tujuan
1. Mengetahui definidi asam amino
2. Mengetahui sifat fisika dan kimia asam amino
3. Mengetahui bagaimana sintesis asam amino
4. Mengetahui struktur asam amino
5. Mengetahui klasifikasi asam amino

BAB II

PEMBAHASAN
1. Pengertian Asam Amino
Asam amino adalah suatu erivat dari asam karboksilat yang pada C-α
nya berikatan dengan gugus amina, hidrogen, dan rantai samping R
(Sudarmadji dan Suhardi, 1989). Struktur asam amino dapat dilihat pada
Gambar berikut ini:

Struktur asam amino (Anonim, 2010).

Secara umum, pada asam amino sebuah atom C mengikat empat gugus
yaitu : gugus karboksil, gugus amina, satu buah atom hydrogen dan satu
gugus sisa (rantai samping, gugus –R). Rantai samping pada asam amino
(gugus –R) yang berbeda-beda pada asam amino menentukan struktur,
ukuran, muatan elektrik dan sifat kelarutan dalam air (Irizarry, 2010)

2. Sifat Asam Amino

Pada umumnya asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam
pelarut organik non polar seperti aseton, eter, kloroform. Sifat asam amino
berbeda dengan asam karboksilat maupun dengan sifat amina yaitu titik
leburnya. Asam amino mempunyai titik lebur yang lebih tinggi apabila
dibandingkan dengan asam karboksilat ataupun amina. Apabila asam amino
larut dalam air, gugus karboksilat akan melepas ion H+ , sedangkan gugus
amino akan menerima ion H+ . Oleh adanya gugus tersebut maka asam amino
dapat membentuk ion yang bermuatan negatif (zwitter ion) atau ion amfoter
(Poedjiadi, 1994).
Selain itu, sifat fisika asam amino mempunyai struktur yang
bermuatan dan mempunyai polaritas yang tinggi. Asam amino juga
mempunyai sifat sebagai elektrolit. Apabila asam amino larut dalam air, gugus
 karboksilat akan melepskan ion H+, sedangkan gugus amina akan menerima
ion H+, seperti beikut:
-COOH ↔ -COO + H+
-NH2 + H+ ↔ -NH3+
Oleh adanya kedua gugus asam tersebut, asam amino dalam larutan
dapat membentuk ion yang bermuatan positif dan juga bermuatan negative
atau disebut juga ion amfoter (Zwitter ion). Keadaan ion ini sangat
tergantung pada pH larutan. Apabila asam amino dalam air ditambah dengan
basa, maka asam amino akan terdapat dlam bentuk (1) kaena konsentrasi ion
OH- yang tinggi mampu mengikat ion-ion H + pada gugus –NH3+.
Sebaliknya bila ditambahkan asam ke dalam larutan asam amino, maka
konsentrasi ion H+ yang tinggi mampu berikatan dengan ion –COOH-
sehingga terbentuk gugus –COOH sehingga asam amino akan terdapat dalam
bentuk (2). (Anna Poedjiadi, 1994)
3. Sintesis Asam Amino
Semua jaringan memiliki kemampuan untuk men-sintesis asam amino
non esensial, melakukan remodeling asam amino, serta mengubah rangka
karbon non asam amino menjadi asam amino dan turunan lain yang
mengandung nitrogen. Tetapi, hati merupakan tempat utama metabolisme
nitrogen. Dalam kondisi surplus diet, nitrogen toksik potensial dari asam
amino dikeluarkan melalui transaminasi, deaminasi dan pembentukan urea.
Rangka karbon umumnya diubah menjadi karbohidrat melalui jalur
glukoneogenesis, atau menjadi asam lemak melalui jalur sintesis asam lemak.
Berkaitan dengan hal ini, asam amino dikelompokkan menjadi 3 kategori
yaitu asam amino glukogenik, ketogenik serta glukogenik dan ketogenik.
Asam amino glukogenik adalah asam-asam amino yang dapat masuk
ke jalur produksi piruvat atau intermediat siklus asam sitrat seperti α-
ketoglutarat atau oksaloasetat. Semua asam amino ini merupakan prekursor
untuk glukosa melalui jalur glukoneogenesis. Semua asam amino kecuali lisin
dan leusin mengandung sifat glukogenik. Lisin dan leusin adalah asam amino
 yang semata-mata ketogenik, yang hanya dapat masuk ke intermediat asetil
KoA atau asetoasetil KoA.
Sekelompok kecil asam amino yaitu isoleusin, fenilalanin, threonin,
triptofan, dan tirosin bersifat glukogenik dan ketogenik. Akhirnya, seharusnya
kita kenal bahwa ada 3 kemungkinan penggunaan asam amino. Selama
keadaan kelaparan pengurangan rangka karbon digunakan untuk
menghasilkan energi, dengan proses oksidasi menjadi CO2 dan H2O.
Dari 20 jenis asam amino, ada yang tidak dapat disintesis oleh tubuh
kita sehingga harus ada di dalam makanan yang kita makan. Asam amino ini
dinamakan asam amino esensial. Selebihnya adalah asam amino yang dapat
disintesis dari asam amino lain. Asam amino ini dinamakan asam amino non-
esensial. Asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai
penyusun protein atau sebagai kerangka molekul-molekul penting. Ia disebut
esensial bagi suatu spesies organisme apabila spesies tersebut memerlukannya
tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau selalu kekurangan asam amino
yang bersangkutan.
Bagi manusia, ada delapan (ada yang menyebut sembilan) asam amino
esensial yang harus dipenuhi dari diet sehari-hari, yaitu isoleusina, leusina,
lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofan, dan valina. Histidina dan
arginina disebut sebagai "setengah esensial" karena tubuh manusia dewasa
sehat mampu memenuhi kebutuhannya. Asam amino karnitina juga bersifat
"setengah esensial" dan sering diberikan untuk kepentingan pengobatan.

Tabel. Asam Amino Esensial dan Non-Esensial

Asam amino Alanine, Asparagine, Aspartate, Cysteine, Glutamate, Glutamine,

non-esensial Glycine, Proline, Serine, Tyrosine

Asam amino Arginine*, Histidine, Isoleucine, Leucine, Lysine, Methionine*,

esensial Phenylalanine*, Threonine, Tyrptophan, Valine
 Berdasarkan prekursor nya, biosintesis asam amino dibagi menjadi 6 famili:

1. α – ketoglutarat

2. 3-phosphogliserat

3. Oksaloasetat

4. Piruvat

5. fosfoenolpiruvat dan eritrose -4P

6. Ribosa 5-P

4. Klasifiksi Asam Amino

Tidak semua asam amino yang terdapat dalam molekul protein dapat
dibuat oleh tubuh kita. Jadi apabila ditinjau dari segi pembentukannya asam
amino dapat dibagi dalam dua golongan (Poedjiadi, 1994), yaitu:
1) Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak dapat dibentuk
oleh tubuh dan harus disuplai dari makanan sumber protein.
Contohnya: lisin, leusin, isoleusin, valin, triptofan, fenilalanin,
metionin, treonin, arginin dan histidin ( ditambahkan dua lagi untuk
anak-anak yang sedang tumbuh).
2) Asam amino non-esensial adalah asam amino yang dapat dibentuk
oleh tubuh sepanjang bahan dasarnya memenuhi bagi
pertumbuhannya. Contohnya: alanin, aspargin, asam aspartat, asam
glutamat, sistein, glisin, ornitin, prolin, serin, tirosin.
Klasifikasi asam amino dapat dilakukan berdasarkan rantai samping
(gugus –R) dan sifat kelarutannya didalam air. Berdasarkan kelarutan
didalam air dibagi atas asam amino hidrofobik dan hidrofilik (klasifikasi
dapat dilihat pada bagian struktur asam amino). Berdasarkan rantai
sampingnya dapat diklasifikasikan sebagai berikut :
 1) Dengan rantai samping alifatik (asam amino non polar) : Glisin,
Alanin, Valin, Leusin, Isoleusin.
2) Dengan rantai samping yang mengandung gugus hidroksil (OH),
(asam amino polar) : Serin, Treonin, Tirosin.
3) Dengan rantai samping yang mengandung atom sulfur (asam
amino polar) : Sistein dan metionin.
4) Dengan rantai samping yang mengandung gugus asam atau
amidanya(gugus R bermuatan negatif) : Asam aspartat, Aspargin,
Asam glutamate, Glutamin.
5) Dengan rantai samping yang mengandung gugus basa (gugus R
bermuatan positif): Arginin, lisin, Histidin
6) Mengandung cincin aromatik : Histidin, Fenilalanin, Tirosin,
Triptofan.
7) Asam amino jenis Prolin.

DAFTAR PUSTAKA

Anna Poedjiadi, 1994. Dasar-Dasar Biokimia. Penerbit UI-Press: Jakarta.

Sudarmadji, S; B. Haryono dan Suhardi. (1989). Analisa Bahan
Makanan dan Pertanian. Penerbit Liberty. Yogyakarta.
Irizarry, L. 2010. Department of Emergency Medicine, Weill Cornell
School of Medicine. http://emedicine.medscape.com/article/819692-overview.