BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Asam amino merupakan unit dasar penyusun struktur protein yang dibutuhkan oleh
tubuh. Asam amino memiliki fungsi yang sangat penting, yaitu merupakan kerangka dasar
sejumlah senyawa penting dalam metabolismee seperti enzim, hormon, asam nukleat, dan
vitamin. Asam amino mengalami proses katabolisme yang terjadi dalam dua tahapan, yaitu
Transaminasi dan Pelepasan amin dari glutamate dan menghasilkan ion ammonium. Semua
jaringan mampu mensintesis asam amino essensial, melakukan remodeling asam amino dan
turunan lain yang mengandung nitrogen. Setiap jenis asam amino dapat mengalami
biosintesis (Lehninger, 1993)
Tumbuhan dapat mensintesis ke-20 asam amino tidak seperti manusia dan hewan
yang hanya bisa mensintesis 10 dari 20 asam amino. Asam amino yang dapat disintesis
sendiri oleh makhluk hidup dikenal dengan asam amino nonesensial. Sedangkan asam amino
yang tidak dapat disintesis sendiri harus diperoleh dari makanan disebut asam amino esensial.
Lintas yang mengarah kepada sintesis asam amin esensial biasanya lebih panjang (5 sampai
15 tahap) dan lebih kompleks dibandngkan dengan lintas yang menuju asam amino esensial
yang kebanyakan dibentuk melalui tahap yang lebih kecil dari lima (Murray et al, 1990).
Dalam makalah ini akan dibahas lebih lanjut tentang macam-macam asam amino dan
biosintesis asam amino.

1.2 Rumusan masalah

1. Apa saja jenis - jenis asam amino pada tumbuhan?
2. Bagaimana jalur biosintesis 20 asam amino pada tumbuhan?
1.3 Tujuan
1. Untuk mengetahui jenis jenis asam amino pada tumbuhan
2. Untuk mengetahui Bagaimana jalur biosintesis 20 asam amino pada tumbuhan

1
 BAB II
TINJAUAN PUSTAKA

2.1 Pengertian Asam Amino

Asam amino yang merupakan monomer (satuan pembentuk) protein adalah suatu
senyawa yang mempunyai dua gugus fungsi yaitu gugus amino dan gugus karboksil
(Lehninger, 1993). Pada asam amino, gugus amino terikat pada atom karbon yang
berdekatan dengan gugus karboksil (C-) atau dapat dikatakan juga bahwa gugus amina dan
gugus karboksil dalam asam amino terikat pada atom karbon yang sama. Jalur metabolik
utama dari asam-asam amino terdiri atas pertama, produksi asam amino dari pembongkaran
protein tubuh, digesti protein diet serta sintesis asam amino di hati. Kedua, pengambilan
nitrogen dari asam amino. Sedangkan ketiga adalah katabolisme asam amino menjadi energi
melalui siklus asam serta siklus urea sebagai proses pengolahan hasil sampingan pemecahan
asam amino. Keempat adalah sintesis protein dari asam-asam amino (Murray et al, 1990).
Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus:
gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R,
dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino
dengan asam amino lainnya. Atom C pusat tersebut dinamai atom C (C-alfa) sesuai
dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan
gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom C ini, senyawa tersebut
merupakan asam -amino. Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia
rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam
amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar
(Montgomery et al, 1996)

Gambar 2.1 Struktur umum asam Amino

Sumber: Murray et al, 1990

2
 2.2 Klasifikasi Asam Amino
2.2.1 Klasifikasi dalam protein
Asam amino yang terdapat dalam protein dapat dibagi menjadi 4 golongan berdasarkan
relatif gugus R-nya.
a. Asam amino dengan gugus R non polar (tak mengutup)
Gugus non polar adalah gugus yang mempunyai sedikit atau tidak mempunyai selisih
muatan dari daerah yang satu ke daerah yang lain. Golongan ini terdiri dari lima asam amino
yang mengandung gugus alifatik (Alanin, leusin, isoleusin, valin,dan prolin) dua dengan R
aromatic (fenilalanin dan triptopan) dan satu mengandung atom sulfur (metionin) (Murray et
al, 1990).
b. Asam amino dengan gugus R mengutub tak bermuatan
Golongan ini lebih mudah larut dalam air dari golongan yang tak mengutub karena
gugus R mengutup dapat membentuk ikatan hydrogen dengan molekul air. Selain treoinin
dan tirosin yang kekutubannya disebabkan oleh adanya gugus hidroksil (-OH) merupakan
asam amino yang termasuk golongan ini. Selain itu yang termasuk dalam golongan ini juga
adalah asparagin dan glutamine yang kekutubannya disebabkan oleh gugus amida (-CONH 2)
serta sistein oleh gugus sulfidril (-SH) (Murray et al, 1990).
Asparagin dan glutamine, masing masing merupakan bentuk senyawa amida dari
asam aspartat dan asam glutamat dan mudah terhidrolisis oleh asam atau basa. Sistein yang
mengandung gugus tiol dan tirosin yang mengandung gugus hidroksil fenol bersifat paling
mengutub dalam golongan asam amino ini.Asam amino dengan gugus R bermuatan negative
(Asam amino asam). Golongan asam amino ini bermuatan negative pada pH 6.0-7.0 dan
terdiri dari asam aspartat dan asam glutamat yang masing-masing mempunyai dua gugus
karboksil (COOH) (Murray et al, 1990).
c. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif (Asam amino basa)
Golongan asam amino ini bermuatan positif pada pH 7.0 terdiri dari lisin, histidin dan
arginine lisin mengandung satu lagi gugus amino pada posisis e dari rantai R alifatik Histidin
mengandunga gugus lemah imidazolium pada pH 6.0 lebih dari 50 % molekul histidin
bermuatan positif sedangkan pada pH 7.0 kurang dari 10 %bermuatan positif. Arginin
mempunyai gugus guanido pada gugus R-nya (Murray et al, 1990).

2.2.2 Klasifikasi menurut rantai sruktur

3
 Dua puluh asam amino alfa alami ini dibagi menjadi tujuh golongan berdasarkan struktur
rantai sampingnya, yaitu
a. Rantai samping alifatik, yakni terdiri dari asam amino yang memiliki rantai samping
hidrokarbon. Asam amino golongan ini ialah glisin, alanin, valin, lesin, isolesin, dan
prolin.
b. Rantai samping hidrosilik, yang terdiri dari asam amino mempunyai rantai samping
alifatik yang mengandung fungsi hidroksi. Asam amino dalam golongan ini adalah Serin
dan Treonin.
c. Rantai samping aromatik, merupakan golongan asam amino yang mempunyai cincin
aromatik pada rantai sampingnya, yaitu Fenilalanin, Tirosin, dan Triptofan.
d. Rantai samping asam, contohnya adalah Asam aspartat dan Glutamat mempunyai rantai
samping yang berakhir dengan asam karboksilat. Pada pH faali yang lazim, yaitu sedikit
di atas pH 7, gugus asam karboksilat ini mengion. Karena alas an ini, maka asam
aspartat dan asam glutamat sering disebut sebagai ion karboksilatnya, yaitu aspartat dan
glutamat.
e. Rantai samping amida, contohnya adalah Asparagin dan Glutamine masing-masing
adalah amida dari aspartat dan glutamat. Rantai sampingnya bermuatan netral pada pH
7,0.
f. Rantai samping basa, dalam golongan ini dijumpai tiga asam amino yang mengandung
nitrogen yang bersifat basa lemah. Nitrogen dari Lisin dan Arginina adalah basa yang
cukup kuat sehingga dapat mengambil proton dari air pada pH netral. Nitrogen pada
rantai samping Histidin sifat basanya lebih lemah dibanding pada Lisin dan Arginin.
g. Rantai samping mengandung belerang, contohnya adalah Metionin dan Sistein. Metionin
dan Sistein adalah dua asam amino biasa. Sistein sering terdapat berhubungan dengan
Sistein lain dengan membentuk ikatan disulfida (-S-S-) dan menghasilkan asam amino
Sistin (Harold, 1983).

2.2.3 Klasifikasi menurut kebutuhan organisme dan kemampuan sintesis organisme

a. Asam Amino non-essensial
Asam amino non esensial adalah asam amino yang penting bagi tubuh tetapi
tubuh bisa membuatnya sendiri sehingga tidak perlu secara langsung dari asupan atau
sumber dari luar. Ada sepuluh asam amino yang bisa dibentuk oleh tubuh manusia.
Asam amino ini disebut asam amino dispensable. Karena bisa dibentuk sendiri oleh
tubuh maka tidak harus memperoleh asupan dari makanan. Yang termasuk dalam
golongan asam amino esensial antara lain Tirosin, Sistein, Serin, Prolin, Glisin, Asam
glutamate, Asam aspartate, Ariginin, Alanin, Histidin, Glutamin, dan Asparagin
(Lehninger, 1993)

4
b. Asam Amino essensial
Asam amino esensial adalah asam amino yang sangat penting bagi tubuh
tetapi tubuh tidak bisa memproduksinya sehingga perlu dari asupan atau sumber dari
luar tubuh, baik itu dari hewan ataupun tumbuhan. Asam amino esensial sering juga
disebut asam amino indispensable. Asam amino esensial sangat diperlukan untuk
pertumbuhan tubuh. Jika kekurangan kelompok asam amino ini akan menderita
busung lapar (kwashiorkor). Berbeda dengan lemak atau karbohidrat yang bisa
disimpan, tubuh kita tidak dapat menyimpan asam amino. Itu sebabnya asupan asam
amino yang cukup dari makanan selalu diperlukan setiap hari. Asam Amino
esensial Triptofan, Treonin, Metionin, Lisin, Leusin, Isoleusin, Fenilalanin, dan
Valin (Lehninger, 1993).

Tabel 2.2 Tabel Nama-nama dan singkatan ke-20

asam amino
Sumber: Montgomery et al, 1996

Nama asam Symbol

No
amino 3 huruf 1 huruf
1 Alanin Ala A
2 Valin Val V
3 Leusin Leu L
4 Isoleusin Ile I
5 Prolin Pro P
6 Fenilalanin Fen F
7 Triptofan Trp W
8 Metionin Met M
9 Glisin Gli G
10 Serin Ser S
11 Treonin Tre T
12 Sistein Sis C
13 Tirosin Tiv Y
14 Asparagin Asn N
15 Glutamin Gln G
16 Asam aspartat Asp D
17 Asam glutamat Glu E
18 Lisin Lis K
19 Arginin Arg R
20 Histidin His H

5
 BAB III
PEMBAHASAN

Lintas biosintetik yang menghasilkan ke-20 jenis asam amino tidak hanya banyak
jumlahnya tetapi juga kebanyakan bersifat agak kompleks. Asam amino ini dibutuhkan dalam
jumlah yang relatif kecil, aliran biosintetik yang melalui sebagian besar aliran ini tidak akan
sebesar seperti aliran biosintetik yang menghasilkan karbohidrat atau lemak (Lehninger,
1993).
Tidak seperti asam amino non essensial yang sederhana pembentukannya, asam
amino essensial memiliki jalur pembentukan yang sangat kompleks. Terdapat lima asam
amino yang merupakan prekursor dalam biosintesis asam amino, yaitu glutamat, fenilalanin,
aspartat, serin, dan treonin. Pengelompokkan biosintesis asam amino berdasarkan prekusor

metaboliknya dibagi menjadi 6, yaitu prekusor dari ketoglutarat 3-fosfogliserat,

oksaloasetat, piruvat, fosfoenolpiruvat dan erythrose 4 fosfat, dan ribosa 5 fosfat.

6
Gambar 3. Garis Besar Jalur Biosintesis Asam Amino
Sumber: Matthews, 1988
3.1 Jalur Biosintesis Asam Glutamat
Produksi asam Glutamat membutuhkan dua enzim penting,
yaitu Phosphoenol Carboxylase dan -Ketoglutarate Dehydrogenase. Phosphoenol
Carboxylase akan mengkatalis karboksilasi dari fosfofenol piruvat ke dalam bentuk
oxaloasetat. Sedangkan -Ketoglutarate Dehydrogenase, mengubah -Ketoglutarat menjadi
suksinil KoA. Efisiensi dari fiksasi karbondioksida oksaloasetat bergantung pada hasil dari
aktivitas Phosphoenol Carboxylase (Frode dan Peter, 2007). Asam aspartat menunjukan
adanya hambatan dan tantangan enzim. Penghambatan ini telah ditingkatkan oleh asam -
Ketoglutarat. Oleh karena itu, endogenus asam aspartat dan asam -Ketoglutarat harus
diminimalkan apabila produk asam -Glutamatingin dimaksimalkan. -Ketoglutarate
Dehydrogenase ini penting untuk oksidasi glukosa menjadi CO2. Enzim ini dicegah oleh
cisakonitat, suksinil KoA, NADH, NADPH, piruvat dan oksalat yang kemudian akan diubah
menjadi asetil KoA. Kandungan -Ketoglutarate Dehydrogenase dari bakteri penghasil asam
glutamat sangat menguntungkan untuk sintesis asam glutamat dari asam -Ketoglutarat,
mencegah oksidasi asam -Ketoglutarat menjadi CO2 dan H2O melalui suksinil KoA. Nilai
K m -Ketoglutarate Dehydrogenase untuk asam -Ketoglutarata adalah sekitar 117
glutamat dehydrogenase. Enzim ini kemudianmengkatalis formasi asam glutamat menjadi
lebih luas daripada -Ketoglutarate Dehydrogenase (Frode dan Peter, 2007). Akibatnya,
konsentrasi endogenus -Ketoglutarat yang mengatur daur metabolit -Ketoglutarat
mengikuti biosinteseis asam glutamat ataupun oksidasi. Hal ini ditunjukan dengan cukup
tingginya produksi asam glutamate.

Gambar 3.1 Jalur biosintesis Asam Glutamat

Sumber: Frode dan Peter, 2007

7
3.2 Jalur Biosintesis Glutamin
Glutamin dibentuk dari sebuah kerja enzim glutamin sintesis. Glutamat sintase
merupakan enzim yang bereaksi pada reaksi yang irreversible (tidak balik), namun glutamat
dehydrogenase berperan dalam reaksi yang dapat balik (reversible). Glutamin sintatase
pertama kali dimurnikan dan ditandai dari tumbuhan pada tahun 1956 (Miflin dan Habash,
2001). Glutamin dibentuk langsung dari glutamat dan ammonia, energi untuk sintesis ini
didapatkan dari adenosine tri phosphate (ATP) (Webster, 1952). Aktivitas glutamat sintetase
berlokasi di sitoplasma dan kloroplas/plastid pada kebanyakan tumbuhan tingkat tinggi,
kecuali pada conifer (Forde dan Lea, 2007). Enzim ini dapat dipisahkan dengan standard
chromatographic localization and western blotting techniques menjadi bentuk sitoplasmik
(GS1) dam plastidik (GS2).

Gambar 3.2 Jalur biosintesis Glutamin

Sumber: Webster, 1952
Pengubahan glutamat menjadi glutamin, dikatalisis oleh glutamin sintase, yang
berlangsung di sejumlah jaringan mamalia (hati, otak, ginjal, otot, dan usus). BCAA (rantai
cabang asam amino) merupakan sumber penting dari gugus amino dalam sintesis glutamine.
Gugus amino BCAA mungkin digunakan terutama untuk sintesis asam amino nonesensial.
Selain perannya dalam sintesis protein, glutamine adalah pendonor gugus amino dalam
berbagai reaksi biosintesis (misalnya, purin, pirimidin, dan sintesis gula amino) dan sebagai
bentuk penyimpanan dan transportasi yang aman dari NH4+ (Trudy McKee.2004).

3.3 Jalur Biosintesis Prolin

8
 Sedangkan prolin disintesis dari glutamat atau ornitin. Prolin disintesis dari glutamat
melalui reaksi bertahap. Mula-mula glutamat direduksi menjadi -semialdehida dengan
bantuan glutamat kinase dehidrogenase. Kemudian metabolit ini mengalami penutupan
menjadi pirolin 5-karboksilat dan reduksi lebih lanjut menjadi prolin dengan bantuan enzim
pirolin karboksilat reduktase. Prolin adalah penghambat alosterik pada reaksi awal
biosintesisnya. Langkah utama dari biosintesis prolin pada tumbuhan, yaitu dari katalisis
glutamat menggunakan dua enzim, yaitu 1-pyrroline-5-karboksilat sintetase (P5CS) yang
menghasilkan -glutamil kinase ( GK) dan asam glutamat semialdehid (GSA)
dehidrogenase (-glutamil fosfat reduktase). GSA yang dihasilkan akan dikonversi menjadi
prolin-5-karboksilat (P5C) yang nantinya akan direduksi dengan P5C reduktase (P5CR)
menjadi prolin (Zhang, 1995 dalam Raggio dan Raggio, 2007). Selain dari glutamat, prolin
juga dibentuk dari ornitin melalui ornitin -aminotransferase (OAT) (Raggio dan Raggio,
2007).

Gambar 3.3 Jalur biosintesis Prolin

Sumber: Horton, 2006

3.4 Jalur Biosintesis Alanin

Alanin berasal dari piruvat dan oksaloasetat oleh transaminasi dari glutamate. Seperti
halnya glutamat, glutamin, dan prolin, alanin juga berasal dari metabolit sentral yang
didapatkan melalui kerja enzim alanin transaminase. Sel seludang pembuluh ditemukan

9
memiliki kapasitas untuk memproduksi alanin dari piruvat dan glutamat dengan angka 0,5
gmol/min-mg BS Chl (Valle dan Heldt, 1991).

Gambar 3.4 Jalur biosintesis Alanin

Sumber: Valle dan Heldt, 1991

3.5 Jalur Biosintesis Asam Aspartat dan Asparagin

Aspartat merupakan anggota pertama dari keluarga aspartat asam amino, berasal dari
oksaloasetat dalam reaksi transaminasi.

Gambar 3.5.1 Reaksi Transaminasi menghasilkan Aspartat

Sumber: Horton, 2006

Enzim yang mengkatalisis reaksi ini adalah aspartat transaminase. Aspartat

transaminase (AST) (juga dikenal sebagai glutamat oksaloasetat transaminase, atau GOT),
yang paling aktif dari aminotransferase, dan ditemukan di sebagian besar sel. Karena Isozim
AST terjadi baik di mitokondria dan sitoplasma, reaksinya reversible. Aktivitas enzim ini
secara signifikan mempengaruhi aliran karbon dan nitrogen dalam sel. (Trudy McKee.2004) .

10
Keluarga aspartat juga mengandung asparagin, lisin, metionin, dan treonin. Treonin
berkontribusi pada jalur reaksi dimana isoleusin disintesis. Asparagin, amida dari aspartat,
tidak terbentuk langsung dari aspartat dan NH4+. (Trudy McKee.2004)

Asparagin disintesis oleh ATP dari nitrogen amida glutamin dalam reaksi yang
dikatalisasi oleh asparagin sintetase. Dalam beberapa bakteri, asparagin sintetase
mengkatalisis pembentukan asparagin dari aspartat menggunakan amonia daripada glutamat
sebagai sumber dari kelompok amida. Reaksi ini mirip dengan reaksi yang dikatalis oleh
glutamine sintetase. Dalam beberapa kasus, asparagin sintetase dapat menggunakan salah
amonia atau glutamat sebagai substrat. (Horton.2006)

Gambar 3.5.2 Jalur Biosintesis Aspartat dan Asparagin

Sumber: Horton, 2006

3.6 Jalur Biosintesis Arginin dan Histidin

Biosintesis arginin memiliki 8 tahap. Glutamate dikonversi menjadi N-acetylglutamat,
kemudian dilanjutkan dengan pengkonversian menjadi N-acetyl--glutamyl phosphate, N-
acetylglutamate -semialdehyde, N-acetylomithine, Ornithine, L-citrulline, Argininosuccinate, dan
arginine. Konversi ornitin dari glutamate terjadi di sitosol, kemudian ornitin masuk ke matriks
mitokondria. Ornitin diubah menjadi sitrulin diantara matriks. Sitrulin kemudian ditranspor ke sitosol
dan kemudian dikonversi ke arginin.
Jalur biosintesis histidine diawali oleh senyawa PRPP, dimana kemudian jalur ini memiliki
feedback yang dilakukan oleh L-Histidine. PRPP disintesis menjadi 5-phospho--D-ribose 1-
diphosphate, kemudian phosporibosyl-ATP, 1-(5-Phospoho-D-ribosyl)-AMP, 1-(5-phosporibosyl)-5-
[(5-phosporibosylamino) methylideneamino] imidazole-4-carboxamide, phosporibulosylformimino-
AICAR-P, aminoimidazole carboxamide ribonucleotide, D-erythro-imidazole-glycerol-phospate,
imidazole acetol-phospate, L-histidinol-phospate,histidinol, histidinal, dan kemudian terbentuklah L-
histidine.

11
 Gambar 3.6 Jalur Biosintesis Arginin dan Histidin
Sumber: Horton, 2006
3.7 Jalur Biosintesis Valin, Leusin, dan Isoleusin
Keluarga piruvat terdiri dari alanin, valin, leucine, dan isoleucine. Alanine seperti
yang sudah dijelaskan di atas disintesis dari piruvat dalam satu langkah:

Gambar 3.7.1 Jalur Sintesis Alanin

Sumber: Horton, 2006

Piruvat bergabung dengan -ketobutyrate melalui serangkaian tiga reaksi yang

mengarah ke rantai bercabang antara -keto--methylvalerate. Kompleks ini kemudian
dikonversi ke isoleusin dalam reaksi transaminasi. Enzim yang menjadi katalis sintesis -
keto--methylvalerate juga mengkatalisis sintesis dari-ketoisovalerate dengan
menggabungkan dua molekul piruvat daripada satu molekul piruvat dan satu molekul -
ketobutyrate. -Ketoisovalerate diubah langsung ke valin oleh valin transaminase. Enzim
yang sama yang mengkatalis sintesis isoleusin dari -keto--methylvalerate (Horton.2006).

12
 Valine dan isoleusin disintesis paralel dengan empat enzim yang sama. Sintesis valin
diawali dengan kondensasi piruvat dengan hidroksietil - TPP (produk dekarboksilasi dari
piruvat tiamin pirofosfat). Produk -acetolactate kemudian dikurangi untuk membentuk ,-
dihydroxyisovalerate diikuti oleh dehidrasi - ketoisovalerate . Valin diproduksi dalam reaksi
transaminasi berikutnya.

Sintesis isoleusin juga melibatkan hidroksietil - TPP, yang mengembun dengan -

ketobutyrate untuk membentuk - aceto - - hidroksibutirat. (- Ketobutyrate berasal dari
reaksi deaminasi L - treonin dengan katalis treonin deaminase ) , - Dihydroxy --
methylvalerate , berkurangnya produk - aceto - - hidroksibutirat , dan hilangnya molekul
H2O , maka terbentuklah -keto--methylvalerat . isoleusin kemudian dihasilkan selama
reaksi transaminasi . Langkah pertama dari biosintesis leusin dari - ketoisovalerate, asetil
CoA menyumbangkan dua unit karbon. Leusin terbentuk setelah isomerisasi, pengurangan,
dan transaminasi. (Trudy McKee.2004)

Gambar 3.7.2 Jalur Sintesis Valin, Leusin, dan Isoleusin

Sumber: Horton, 2006

13
3.8 Jalur Biosintesis Lysin, Metionin, dan Threonin
Sintesis Lysin diawali dengan aspartate yang diubah menadi asparyl--phospate, aspartat-
-semialdehyde, dihydropicollinate, 1-Piperdine-2,6-dicarboxylate, N-succinyl-2-amino-6keto-
L-pimelate, N-succynil-L,L-,-diaminopimelate, meso-,-diaminopimelate dan akirnya
menjadi lysine (Trudy McKee.2004)
Metionin merupakan asam amino esensial yang diperlukan untuk beberapa fungsi
seluler yang penting termasuk inisaisi sintesis protein, metilasi DNA, rRNA, biosintesis
sistein. Beberapa bakteri dapat mensintesis metionin menggunakan belerang organic melalui
transsulfuration O-terasilasi homoserine dengan sistein untuk membentuk cystathionine.
Cystathionine kemudian dibelah untuk homosistein, dan alcohol untuk metionin (Trudy
McKee.2004)
Tumbuhan mampu mensistesis threonin dari asam aspartat. Tahap yang penting
dikatalis oleh enzim aspartokinase yang mengikat fosfat ke gugus -karboksil pada asam
aspartat. Reduksi oleh beta-aspartat semialdehid dehidrogenase menghasilkan beta asparta-
semialdehid yang merupakan senyawa antara penting dalam biosintesis threonin, metionin,
dan lisin (Trudy McKee.2004).

Gambar 3.8 Jalur Sintesis Lysin, Metionin, dan Threosin

Sumber: Horton, 2006

3.9 Jalur Biosintesis Fenilalanin, Tirosin, dan Triptofan

Jalur biosintesis phenylalnine dimulai dari chorismate yang disintesis dari
phosphoenolpyruvate dan erythrose gula 4-fosfat. Chorismate ini kemudian dikatalis oleh

14
chorismate mutase menjadi prephenate, dan kemudaian oleh pherphenate dehydrase diubah
menjadi phenylpyruvate. Phenylpyruvate ini kemudaian diubah menjadi asam amino
phenylalanine oleh enzyme aminotransferase (Horton, 2006)
Jalur biosintesis triprofan dimulai dengan chorismate, juga merupakan precursor sintesis
asam amino esensial aromatic tirosin dan fenilalanin. Chorismate disintesis dari PEP dan
erythrose gula 4-fosfat. Chorismate kemudian diubah menjadi anthranilate, N-(5-Phosporibosyl)-
anthranilate, Enol-l-o-carboxylphenylamino-l-deoxyribulose phosphate, indole-3-glycerol
phosphate, dan menjadi asam amino triptofan (Horton, 2006).

Gambar 3.9.1 Jalur Sintesis Fenilalanin dan Tirosin

Sumber: Horton, 2006

15
Gambar 3.9.2
Jalur Sintesis Fenilalanin dan Tirosin
Sumber: Horton, 2006

3.10 Jalur Biosintesis Sistein, Glisin, dan Serin

Tiga asam-serin, glisin, dan amino sistein-berasal dari glikolitik / gluconeogenic 3-
fosfogliserat. Serin disintesis dari 3 -phosphoglycerate dalam tiga langkah. Pertama,
substituen hidroksil sekunder 3-fosfogliserat dioksidasi menjadi kelompok keto, membentuk
3-phosphohydroxypyruvate. Senyawa ini mengalami transaminasi dengan glutamat untuk
membentuk 3-phosphoserine dan -ketoglutarat. Akhirnya, 3 - phosphoserine dihidrolisis
untuk memberikan serin dan Pi. (Horton.2006)

Serin merupakan sumber utama dari glisin melalui reaksi reversibel yang dikatalisasi
oleh serin hydroxymethyltransferase. Dalam mitokondria tanaman dan bakteri, aliran fluks
reaksi ini adalah menuju serin yang menyediakan rute ke serin yang berbeda atau yang lain.
Reaksi Serin hydroxymethyltransferase membutuhkan dua kofaktor: PLP gugus prostetik dan
kosubstrat tetrahydrofolate. (Horton.2006)

Pada sebagian besar spesies, biosintesis sistein dari serin terjadi dalam dua langkah
Pertama, gugus asetil dari asetil CoA ditransfer ke substituen b-hidroksil serin, membentuk
O-acetylserine. Selanjutnya, digantikan oleh kelompok sulfide asetat untuk membentuk
sistein. (Horton.2006)

Gambar
3.10.1 Jalur
Sintesis
Serin
Sumber: Horton, 2006

Serin adalah sumber utama dari glisin. Jumlah yang lebih kecil dari glisin dapat
diturunkan dari kolin. Sintesis glisin dari kolin terdiri dari dehydrogenations dan serangkaian

16
dimethylations. Glisin bertindak sebagai penghambat neurotransmitter dalam sistem saraf
pusat. Ketika pemancar neuro penghambatan mengikat reseptor sel saraf, yang biasanya
terkait dengan saluran klorida, membran menjadi hiper-terpolarisasi dikarenakan membran
lebih negatif dalam neuron terpolarisasi daripada di neuron yang sedang istirahat. (Trudy
McKee.2004) Sintesis sistein adalah komponen utama dari metabolisme belerang. Kerangka
karbon sistein berasal dari serin.
Gambar 3.10.2 Jalur Sintesis Glisin dari Serin
Sumber: Horton, 2006

Hewan tidak memiliki jalur biosintesis sistein yang normal. Namun demikian, sistein
masih dapat disintesis pada
hewan

sebagai produk sampingan

degradasi metionin. Dalam langkah pertama, serin mengembun dengan
homosistein, senyawa antara dalam biosintesis metionin. Produk dari reaksi kondensasi,
cystathionine, dibelah menjadi ketobutyrate dan sistein. (Horton.2006)
Gambar 3.10.3 Jalur Sintesis Sistein
Sumber: Horton, 2006

17
 BAB IV
PENUTUP

4.1 Kesimpulan
1. Asam amino yang tidak dapat disintesis oleh tubuh dinamakan asam amino esensial.
2. Asam amino yang dapat disintesis oleh tubuh makhluk hidup disebut asam amino non-
esensial.
3. Terdapat lima asam amino yang merupakan prekursor dalam biosintesis asam amino,
yaitu glutamat, fenilalanin, aspartat, serin, dan treonin.
4. Gugus R ada yang bersifat netral, bernuatan positif, negative, ada yang hidrofilik dan
hidrofobik.

18
 DAFTAR PUSTAKA

Forde, Brian G. dan Peter J. Lea. 2007. Glutamate in plants: metabolism, regulation, and
signalling.Journal of Experimental Botany Vol. 58 pp. 23392358.
Harold, Hart. 1983. Organic Chemistry: a Short Course. Sixth Edition. Michigan State
University: Houghton Mifflin Co.
Horton, Robert. 2006. Principle of Biochemistry 5th edition. New York: Pearson Education

Lehninger AL, Nelson DL, Cox MM. 1993. Principles of Biochemistry. New York: Worth
Publishers.

Matthews, K. 1988. Amino Acid Biosynthesis in Plants: Approaching an Understanding at the

Molecular Level. Plant Molecular Biology Reporter. Volume 6 (3) pp. 137-154.
McKee, Trudy. 2004. Biochemistry: The Molecular Basis Of Life , Third Edition.The
McGraw-Hill Compenies.
Miflin, Ben J. dan Dimah Z. Habash. 2001. The role of glutamine synthetase and glutamate
dehydrogenase in nitrogen assimilation and possibilities for improvement in the
nitrogen utilization of crops.Journal of Experimental Botany, 53 (370), pp. 979987.
Montgomery, R., Robert L. Dryer, Thomas W. Conway, Athur A. Spector. 1996.
Biochemistry, a case oriented approach. 2nd Edition. Missouri: Mosby Company
Murray RK, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW. 1990. Biokimia Harper. Diterjemahkan
oleh Hartono A. Jakarta: Penerbit Buku Kedokteran EGC.
Valle, Estela M. dan Hans W. Heldt. 1991. Alanine Synthesis by Bundle Sheath Cells of
Maize. Plant Physiol. 95 pp. 839-845.
Webster, GEORGE C. 1952. Enzymatic Synthesis of Glutamine in Higher Plants.
Plant Physiology pp. 724-727.

19