BAB 1

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Sekitar 75% asam amino digunakan untuk sintesis protein. Asam-asam amino dapat diperoleh
dari protein yang kita makan atau dari hasil degradasi protein di dalam tubuh kita. Protein yang
terdapat dalam makanan di cerna dalam lambung dan usus menjadi asam-asam amino yang
diabsorpsi dan di bawa oleh darah ke hati. Protein dalam tubuh dibentuk dari asam amino. Bila ada
kelebihan asam amino akan di ubah menjadi asam ketogkutarat yang dapat masuk kedalam siklus
asam sitrat. Hati adalah organ tubuh dimana terjadi reaksi Anabolisme dan Katabolisme. Proses
Metabolik dan katabolik juga terjadi dalam jaringan di luar hati. Asam amino yang terdapat dalam
darah berasal dari tiga sumber yaitu absorpsi melalui dinding usus, hasil penguraian protein dalam sel
dan hasil sintesis asam amino dalam sel. Hati berfungsi sebagai pengatur konsentrasi asam amino
dalam darah.
Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang
terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada atom karbon α dari posisi gugus –
COOH. Jenis-jenis asam amino, urutan cara asam amino tersebut terangkai, serta hubungan spasial
asam-asam amino tersebut akan menentukan struktur 3 dimensi dan sifat-sifat biologis protein
sederhana.

1.2 Rumusan Masalah

1. Apa itu asam amino?
2. Bagaimana tata nama dari asam amino?
3. Apa saja sifat-sifat asam amino?
4. Bagaimana cara pembuatan asam amino?
5. Bagaimana reaksi-reaksi kimia dari asam amino?
1.3 Tujuan
1. Untuk mengetahui pengertian asam amino
2. Untuk mengetahui tata nama dari asam amino
3. Untuk mengetahui sifat-sifat asam amino
4. Untuk mengetahui cara pembuatan asam amino
5. Untuk mengetahui reaksi-reaksi kimia dari asam amino
 BAB 1I

TINJAUAN PUSTAKA

2.1 Pengertian Asam Amino

Asam amino yang merupakan monomer (satuan pembentuk) protein adalah suatu
senyawa yang mempunyai dua gugus fungsi yaitu gugus amino dan gugus karboksil. Protein
tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing dihubungkan dengan ikatan peptida.
Suatu protein jika dihidrolisis dengan asam, alkali, atau enzim akan menghasilkan campuran
asam-asam amino. Sebuah asam amino terdiri dari sebuah gugus amino, sebuah gugus
karboksil, sebuah atom hidrogen, dan gugus R yang terikat pada sebuah atom C yang dikenal
sebagai karbon α. Gugus R merupakan rantai cabang yang membedakan satu asam amino
dengan asam amino lainnya (Winarno 2008).

Asam amino dalam kondisi netral (pH isolistrik, pI) berada dalam bentuk ion dipolar
atau disebut juga ion zwitter. Pada asam amino yang dipolar, gugus amino mendapat
tambahan sebuah proton dan gugus karboksil terdisosiasi. Derajat ionisasi dari asam amino
sangat dipengaruhi oleh pH (Winarno 2008). Asam amino merupakan komponen utama
penyusun protein, dan dibagi dalam dua kelompok yaitu asam amino esensial dan non
esensial. Asam amino esensial tidak dapat diproduksi dalam tubuh sehingga sering harus
ditambahkan dalam bentuk makanan, sedangkan asam amino non esensial dapat diproduksi
dalam tubuh. Asam amino umumnya berbentuk serbuk dan mudah larut dalam air namun
tidak larut dalam pelarut organik non polar (Suharsono 1970 dalam Sitompul 2004).

COOH (gugus karboksil)

H C R (gugus radikal)

NH2 (gugus amino)

STRUKTUR UMUM ASAM AMINO

2.2 Tata Nama Asam Amino

Selain nama biasa asam amino, juga diberika nama kimia secara sistematik (IUPAC).
Masa ini ada dua sistem tatanama yang dipakai untuk asam amino. Pertama
dengan memberi nama atom karbon yang mengikat gugus karboksil danamino sebagai alfa.
Karbon yang berikatan selanjutnya (dari rantai R) dinamakan betha, gamma dan seterusnya.
Sistem ini perlahan didesak oleh sistem dengan pemberian nomor pada atom atom
karbon.

Tabel Nama dan struktur 20 macam asam amino penyusun protein

No Nama Biasa Nama Sistematika

1 Alanin As. 2-amino propanoat
2 Valin As. 2-amino-3-metil butanoat
3 Leusin As. 2-amino-4-metil pentanoat
4 Isoleusin As. 2-amino-4-metil pentanoat
5 Prolin As.2-amino-3 fenilpropanoat
6 Fenilalanin As. 2-amino-3 fenilpropanoat
7 Ttriptofan As. 2-amino-3 (3-idolil)-propanoat
8 Metionin As. 2-amino-4-(metal tin) butanoat
9 Glisin As. 2 amino etanoat
10 Serin SerinAs. 2-amino-3-hidroksil propaniat11
11 Treonin As. 2-amino-3-hidroksin propaniat
12 Sistein As. 2-amino-3-merkapto propanoat
13 Tirosin As. 2-amino-3-(p-hidroksil fenil) propanoat
14 Asparagin As. 2-amino-suksinat
15 Glutamin As. 2 amino glutaramat
16 Asam aspartat As. 2-amino-suksinat
17 Asam glutamate As. 2-glutarat
18 Lisin As. 2,6-diamino-heksanoat
19 Arginin As. 2-amino-5-guanido valerat
20 Histidin As. 2-amino-3-imidazol propanoat
2.3 Sifat-Sifat Asam Amino:

1. larut dalam air dan pelarut polar lain tetapi tidak larut dalam pelarut nonpolar seperti
dietil eter atau benzena.
2. momen dipol yang besar
3. kurang bersifat asam dibandingkan sebagian besar asam karboksilat
4. kurang basa dibandingkan sebagian besar amina.
2.4 Perbedaan asam amino esensial dan non esensial
Perbedaan utama antara asam amino esensial dan non-esensial adalah asam amino non
esensial dapat disintesis oleh tubuh manusia sedangkan asam amino esensial harus diperoleh
dari makanan sehari-hari. Asam amino esensial dan nonesensial mungkin memiliki
karakteristik fungsional yang berbeda secara signifikan. Ini dapat dikategorikan ke dalam
subkelompok berikut, Asam amino esensial tidak dapat disintesis oleh tubuh manusia. Asam
amino nonesensial dapat disintesis oleh tubuh manusia.

2.4.1. Diperoleh dari Makanan

1. Asam amino esensial harus diperoleh dari makanan sehari-hari karena tidak dapat disintesis
oleh tubuh manusia. Kekurangan asam amino esensial dapat diidentifikasi sebagai malnutrisi
energi-protein, yang dapat terlihat sebagai marasmus atau kwashiorkor. Kekurangan ini dapat
mempengaruhi fungsi semua organ tubuh, termasuk fungsi otak dan sistem kekebalan tubuh,
akibatnya meningkatkan risiko infeksi. Sumber makanan yang kaya asam amino esensial
adalah daging, unggas, telur, keju, susu, kacang kedelai, tahu, dll.
2. Asam amino nonesensial dapat disintesis oleh tubuh manusia dan sintesis ini terutama
tergantung pada ketersediaan prekursor dan nutrisi penting lainnya, seperti vitamin. Oleh
karena itu, kekurangan prekursor asam amino yang diperlukan atau nutrisi penting dapat
membuat asam amino yang dapat dibuang “esensial bersyarat.” Misalnya, meskipun glisin
dikategorikan sebagai asam amino nonesensial, tubuh manusia harus memiliki jumlah vitamin
B6 yang cukup dan enzim yang disebut serine hydroxymethyltransferase untuk menghasilkan
glisin. Jika tubuh manusia kekurangan vitamin B6, tubuh tidak dapat memproduksi glisin,
yang kemudian harus diperoleh dari makanan sehari-hari.

Asam amino digunakan untuk menghasilkan protein, neurotransmiter dan hormon pada hewan
dan makhluk hidup. Ada 22 asam amino berbeda yang memiliki struktur kimia yang berbeda, dan
setiap protein terdiri dari 50 hingga 2.000 asam amino yang terhubung bersama dalam urutan tertentu
sesuai dengan instruksi genetik. Asam amino ini dibagi menjadi dua kategori: esensial dan tidak
esensial, berdasarkan kemampuan sintesis oleh tubuh manusia.
2.5 Reaksi kimia asam amino

a. Reaksi ninhidrin

Merupakan reaksi warna yang biasa digunakan untuk identifikasi asam amino. Nindhidrin
merupakan oksidator yang sangat kuat yang dapat menyebabkan terjadinya dekarboksilasi
oksidatif asam a-amino untuk menghasilkan CO2.NH2 dan suatu aldehid dengan suatu atom
karbon kurang daripada asam amino induknya. Ninhidrin yang terduksi kemudian bereaksi
dengan amino lepas membentuk kompleks biru-ungu yang maksimal menyerap cahaya dengan
panjang gelombang 570 nm.

b. Reaksi sanger
Reaksi sanger merupakan reaksi antara a-amino dengan 1-fluoro-2,4—dinitrobenzen
(FDNB). Dalam suasana basa lemah FDNB bereaksi dengan asam a-amino membentuk turunan
2,4-dinitfenil yang disebut DNP-asam amino. Reaksi ini digunakan untuk penentuan asam amino
N-ujung suatu rantai peptide.
c. Reaksi edman
Reaksi ini merupakan reaksi antara a-amino dengan fenil isotiosianat yang menghasilkan
turunan fenil tiokarbonil.
d. Peptida
Bila gugus amino dan gugus hidroksil asam amino bergabung membentuk ikatan peptide,
unsur asam aminonya dinamakan residu asam amino. Suatu peptide terdiri dari 2 residu asam
amino atau lebih yang digabungkan oleh ikatan peptide atau dikatakan pula bahwa jika protein-
protein hanya terhidrolisa sebagian, maka polimer-polimer yang lebih kecil yang terbentuk dari
asam-asam amino disebut peptida. Peptida sederhana mengandung dua, tiga, empat, atau lebih
residu asam amino, masing-masing disebut dipeptda, tripeptida, tetrapeptida dan seterusnya. Bila
peptida mengandung banyak ikatan (dikatakan lebih dari 10 ) residu asam amino, peptida
dinamakan polipeptida, banyak hormone atau semua protein sederhana ialah polipeptida. Banyak
asam amino yang berikatan melalui ikatan peptida membentuk rantai polipeptida bercabang Satu
unit asam amino dalam rantai polipeptida disebut residu. Rantai polipeptida mempunyai arah
sebab unit penyusun mempunyai ujung yang berbeda yaitu gugus amino-α dan gugus karboksil-
α. Ujung amino diletakkan pada awal rantai polipeptida, berarti urutan asam amino dalam rantai
polipeptida ditulis dengan diawali oleh residu amino-terminal.
 DAFTAR PUSTAKA

D.W.Martin,Jr. and P.A.Mayes and V.W.Rodwell. BIOKIMIA (Review of Biochemistry).

Terjemahan Penerbit Buku Kedokteran E.G.

Harold Hart. 1983.” Organic Chemistry” a Short Course, Sixth Edition. Michigan State
University.Houghton Mifflin Co.

Lehninger, Albert L. 1982. Dasar-dasar Biokimia Jilid 1. Jakarta : Erlangga.

Ralp J. Fessenden and Joan S. Fessenden. 1986. “ Organic Chemistry,” Third Edition,
University Of MontanaWadsworth. Inc Belmont Califfornia 94002: Massachuset,
USA.

Suharsono.1988. Biokimia Jilid 1. Jogjakarta : UGM PRESS.