BAB 5 ASAM AMINO DAN PROTEIN

A. Pendahuluan

Protein adalah poliamida, yang tersusun dalam rantai asam amino, hidrolisis
protein menghasilkan asam-asam amino. Ada tiga kelompok polimer biologi yaitu
polisakarida, protein, dan asam nukleat. Sebagai salah satu kelompok biopolimer, protein,
mempunyai bermacam-macam fungsi. Sebagai enzim dan hormon, katalis protein yang
mengatur setiap reaksi dalam tubuh ; sebagai bagian dari daging yang menyediakan
banyak manfaat pada setiap gerakan; sebagai kulit dan rambut(penutup bagian luar);
sebagai molekul hemoglobin yang berperan dalam transfer semua oksigen penting ke
seluruh bagian tubuh; sebagai antibodi yang memberikan perlindungan terhadap penyakit
dan kombinasinya dengan substansi lain dalam tulang sebagai struktur penyangga.
DLisosom, salah satu enzim merupakan protein yang relative berukuran kecil tapi
mempunyai berat molekul 14,600. Berat molekul dari banyak protein memang sangat
berat dan besar. Bentuk tampilan luar dari protein, misalnya lisosom yang berbentuk bulat
dan hemoglobin ke double heliks dari a-keratin ( rambut dan kuku ) dan lembaran tipis
fibroin. Dan karena perbedaan dari segi ukuran, bentuk, dan fungsi umumnya protein
terutama dilihat dari struktur dan pemahaman properti.

Sedangkan untuk struktur protein biasanya dibagi menjadi empat tingkat

organisasi. Struktur primer adalah sebutan untuk urutan asam amino khas dari rantai
polipeptida. Struktur sekunder meliputi bagian-bagian dari rantai polipeptida yang
distabilkan oleh suatu pola teratur dari ikatan-ikatan hidrogen antara gugus CO dan gugus
NH dari tulang punggung, misalnya a-heliks. Struktur tersier berlaku pada struktur tiga
dimensi yang distabilkan oleh gaya dispersi, ikatan hidrogen, dan gaya antarmolekul
lainnya. Dan struktur terakhir yaitu kuartener adalah susunan keseluruhan rantai
polipeptida. Dalam kehidupan, protein mempunyai fungsi yang sangat penting. Semua
enzim tumbuhan dan hewan adalah protein. Protein bersama-sama dengan lipid dan
tulang membentuk kerangka tubuh hewan. la juga membentuk otot, antibodi, dan
berbagai hormon(Fessenden).

Pada akhir tahun 1800, telah diidentifikasi bahwa unit protein yang terkecil adalah
asam a-amino. Sekarang telah diketahui bahwa ada 20 macam asam amino terdapat
dalam protein sebagai hasil langsung dari berikut ini adalah asam amino yang lazim
ditemukan dalam protein :
 Asam amino netral : Glycine (Gly), Alanine (Ala), Valine (Val), Leucine (Leu),
Isoleucine (Iie), Tyrosine (Tyr), Tryptophan (Thrp), Serine (Ser), Proline (Pro),
Hydroxyproline (Hyp), Cystine (Cys), Asparagine (Asn), Glutamine (Gln).
 Asam amino asam : Aspartic acid (Asp).
  Asam amino basa : Lysine (Lys), Arginin (Arg).

Turunan Asam amino yang terdapat dalam protein :

- Keratin (rambut, kuku, bulu, dll)  Sistin
- Kolagen, elastin  Hidroksiprolin
- Tiroglobulin  Tiroksin

B. Asam Amino

Unit struktur dasar dari protein ialah asam amino. Asam amino ialah senyawa
yang mengandung sedikitnya satu gugus amino (-NH2) dan sedikitnya satu gugus
karboksil (-COOH).

Asam Amino sebagai ion dipolar

Asam amino mempunyai sebuah asam karboksilat dan gugus amino dalam sebuah
molekul. Akibatnya, suatu asam amino akan mengalami reaksi asam-basa dalam
molekulnya untuk membentuk suatu ion dipolar, yaitu suatu ion yang mempunyai muatan
positif dan negatif. Ion dipolar disebut jugaa zwitter ion (Kata Jerman untuk zwitter =
hibrida ). Ion dipolar bersifat amfoter, dapat bereaksi dengan asam dan basa.

Kimia Ruang (Streokimia)

Pada tahun1851, Louis Pasteur menemukan bahwa asam-asam amino adalah optis
aktif. Kemudian diketahui bahwa ini terjadi karena karbon a dari tiap asam a amino
adalah suatu kiral selain glisin. Dua dari 20 asam amino yaitu isoelusin dan treonin
mempunyai dua karbon kiral.

Dua dari 20 asam amino yaitu isoleusin dan treonin mempunyai dua karbon kiral.
Koonfigurasi karbon a dari kedua asam amino ini sama dengan yang dijumpai dalam
asam amino lain dan L-gliseraldehida. Dalam isoleusin, kiral karbon kedua adalah (S),
sedangkan dalam treonin (R).
Klasifikasi yang berdasarkan Rantai Samping

Klasifikasi asam amino berdasarkan rantai samping dibagi menjadi 3 bagian yaitu
asam amino netral, asam amino basa, dan asam amino asam. berikut adalah
penjabarannya dapat dilihat pada tabel dibawah ini.
 ASAM AMINO NETRAL, BASA, DAN ASAM
Asam Amino Netral :

• Nonpolar : alanin, glisin, isoleusin, metionin, fenilalanin, prolin, triptofan, dan valin.

• Polar : asparagin, sistein, glutamin, serin, treonin, dan tirosin.

Asam Amino Basa : Arginin, lisin, dan histidin.

Asam Amino Basa : Asam aspartat dan asam glutamat.

1. Asam Amino Netral. Termasuk golongan ini adalah asam-asam yang tidak mempunyai
gugus karboksil maupun gugus fungsi basa dalam rantai sampingnya lima belas dari 20
asam amino termasuk golongan ini. Asam amino netral ini dibagi dalam asam amino
polar dan nonpolar.
2. Asam Amino Basa. Tiga asam amino yang basa adalah arginin, histidin, dan lisin.
Masing-masing dari asam amino ini mempunyai gugus fungsi yang dapat bereaksi
dengan proton pada pH 6-7 dan membentuk senyawa ion yang bermuatan positif.
3. Asam Amino Asam. Dua dari 20 asam amino digolongkan sebagai asam karena
mempunyai gugus karboksil pada rantai cabangnya. Pada pH 6-7,rantai cabang karboksil
ini akan melepaskan protonnya ke air untuk membentuk suatu senyawa dengan dua
muatan negatif dan sebuah muatan positif.

Titik Isolistrik dan Elektroforesis Asam amino

Muatan akhir dari suatu asam amino beragam sesuai dengan perubahan pH
larutan. pH dimana asam amino mempunyai muatan listrik yang netral disebut titik
isolistrik dari asam amino tersebut. Untuk alanin, titik isolistriknya pada pH 6,0. Titik
isolistrik untuk asam amino yang asam terletak kira-kira pada pH = 3.

Dalam suatu campuran, pada pH tertentu beberapa asam amino dapat berbentuk
anion, kation, atau ion dipolar yang netral. Elektroforesis adalah suatu proses pemisahan
ion dan partikel netral berdasarkan ada atau tidaknya gaya tarik dari partikel-partikel ini
ke arah elektrode pada pH larutan tertentu.

Asam Amino Esensial

Beberapa asam amino tak dapat disintesis dalam tubuh binatang sehingga harus
disintesis dalam makanan. Asam amino ini disebut asam amino esensial. Kebutuhan
untuk asam amino tertentu berbeda berdasarkan spesies, umur, dan jenis makanan.
Reaksi dari asam amino

a. Esterifikasi dan Asilasi

Asam amino mengadakan reaksi yang khas dari asam karboksilat dan amina.
Gugus karboksil dari asam amino dapat diesterifikasi dengan mereaksikan dengan
alkohol memakai asam sebagai katalisator. Gugus amino dapat diasilasi dengan
reagen yang aktif seperti halida asam atau anhidrida suatu asam.

b. Reaksi dengan Ninhidrin

Asam amino sendiri tidak berwarna dan tidak dapat dideteksi secara
visual pada kromatografi atau cara analisis lainnya. Reaksi warna yang penting
dari asam amino adalah reaksinya dengan Ninhidrin karena intensitas warna yang
terbentuk pada reaksi Ninhidrin ini sebanding dengan konsentrasi

c. Oksidasi sistein menjadi sistin

Gugus sulfhidrid (-SH) dari sistein mudah dioksidasi menjadi gugus

disulida (-SS-), suatu reaksi yang menggabungan dua sisa sistein membentuk
asam amino sistin. Reaksi dapat menghasilkan suatu ikatan kovalen yang
menghubungkan dua rantai polipeptida yang berlainan membentuk suatu protein.

Sintesis asam amino

1. Strecker Sintesis

Sintesis asam amino Strecker, juga dikenal hanya sebagai sintesis Strecker, adalah
suatu metode sintesis asam amino yang menggunakan aldehida dan amonium klorida
dengan keberadaan kalium sianida. Metode ini secara komersial digunakan untuk
memproduksi asam amino metionina rasemat
Dari metional.

Pada bagian pertama dari reaksi, oksigen kerbonil dari aldehida pertama-tama
diprotonasi, diikuti oleh serangan nukleofilik amonia ke karbon gugus karbonil.
Setelah melalui pertukaran proton, gugus air terlepas. Ion sianida kemudian
menyerang karbon gugus iminium dan menghasilkan aminonitril.

Pada bagian kedua dari reaksi ini, nitrogen dari gugus nitril senyawa
aminonitril diprotonasi. Karbon yang terprotonasi ini diserang oleh sebuah molekul
 air. Setelah melalui proses pertukaran proton dan serangan nukleofilik air
terbentuklah senyawa 1,2-diaminodiol. Deprotonasi gugus hidroksil kemudian
menghasilkan asam amino.

Salah satu contoh penerapan dari sintesis Strecker adalah sintesis berskala
multikilogram senyawa turunan asam amino L-valina yang berawal dari metil
isopropil keton.

C. Peptida

Peptida adalah suatu senyawa yang dibentuk dari asam a amino yang terikat oleh
suatu ikatan peptida. Suatu peptida yang dibentuk dari dua residu asam amino disebut
peptida. Polipeptida adalah suatu peptida dengan banyak residu asam amino. Peptida
adalah ikatan amida yang dibentuk oleh gugus a-amino dari suatu asam amino dan gugus
karboksilat dari asam amino lainnya. Peptida yang mengandung 2,3 dan beberapa (3-10),
atau banyak asam amino disebut dipeptida, tripeptida, oligopeptida, dan polipeptida.

1. Urutan asam amino dalam peptida

Dua dipeptida yang berlainan dapat dibentuk dari dua asam amino yang
berlainan pula, mislanya glisin dan alanin membentuk dua dipeptida. Dan sesuai
kesepakatan konvensi, sisa asam amino dengan gugus karboksil yang bebas
ditulis di sebelah kanan dan disebut asam amino C-terminal. Sedangkan sisa asam
amino dengan gugus a-amino bebas ditulis di sebelah kiri disebut asam amino N-
terminal. Sedangkan dalam pemberian nama peptida, asam amino C-terminal
dianggap sebagai induk. Asam amino lain termasuk asam amino N-terminal
merupakan substitusi pada induk, diberi nama dengan akhiran il.

D. Protein

Protein adalah suatu polipeptida yang tersusun dari banyak asam amino.
Protein merupakan molekul yg sangat vital untuk organisme yang terdapat
disemua sel. Protein dalam tubuh dikelompokkan berdasarkan tugas dan fungsi
dari protein tersebut. Kelompok protein tersebut adalah protein serat, protein
globular, dan protein konjugasi.

Oksitosin adalah suatu hormon yang berasal dari kelenjar di bawah otak
(pituitary hormone) yang membantu proses persalinan yang bekerja dengan cara
 zat yang dihasilkan oleh tubuh yang mempunyai efek peptida otak yang
mengandung hanya met dan tyr-gly-glyamino. Dalam tubuh dikelompokkan
berdasarkan tugas dan fungsi dari protein tersebut. Kelompok protein tersebut
adalah protein serat, but juga protein struktural yang bertugas membentuk kulit,
otot, protein pembentuk tersebut diantaranya adalah kolagen yang bertugas
membentuk jaringan penyambung, elastin yang membentuk urat dan pembuluh
darah, dan keratin yang membentuk rambut dan kuku.
Klasifikasi Protein
Menurut klasifikasi asli yang dimodifikasi, protein dapat dibagi menjadi tiga goglongan :
protein serat, protein bujur telur, dan protein gabungan.
1. Protein serat adalah bentuk protein yang tidak larut yang ditemukan dalam
kulit, rambut, jaringan pengikat, dan tulang. Protein ini dapat lagi dibagi
menjadi kolagen yaitu protein pokok dari jaringan pengikat, tulang gigi dan
tendon; dan keratin yaitu protein pokok dari kulit, kuku, sayap dan rambut.
2. Protein bujur telur bentuknya bujur telur atau bulat lonjong, umumnya (tetapi
tidak selalu) larut dalam air. Protein ini, menggunakan klasifikasi yang lebih
modern, lebih mudah diklasifikasi menurut fungsinya (seperti enzim atau
hormon). Cara klasifikasi lama protein bujur telur ini dibagi menjadi beberapa
subbab bagian, empat diantaranya adalah :

• Albumin, dapat dikasifikasikan karena larut dalam air dan

Larutan garam. Albumin yang khas terdapat dalam darah
(protein serum) dan pada telur (albumin telur).

• Globulin, tidak larut dalam air, tetapi larut dalam Iarutan garam
Encer. Y-globulin suatu globulin yang khas adalah campuran
protein yang dapat diisolasi dari serum darah dan mengandung antibodi.

• Histon dan Protamin adalah protein basa yang larut dalam air.
Dibandingkan dengan protein yang lain, histon dan protamin
Menghasilkan konsentrasi asam amino basa yang besar.

3. Protein Gabungan adalah protein yang bergabung dengan senyawa bukan

protein. Misalnya protein dalam haemoglubin bergabung dengan besi yang
mengandung heme bukan protein. Bagian nonprotein dalam protein gabungan
seperti heme dalam haemoglubin disebut gugus prostetik.

Tingkatan Struktur Protein

 Protein dalam bentuk asalnya mempunyai tiga tingkat, kadang-kadang
empat tingkat struktur.

Tingkat Struktur Uraian

Primer Urutan atau orde dari sisa asam amino dalam rantai protein
Sekunder Bentuk dari rantai protein tulang belakang
Tersier Melipatnya rantai protein, kembali seperti bentuknya
Kuartener Melipatnya dua atau lebih rantai protein

Penentuan Struktur Primer dari Protein

Apabila peptida yang diisolasi itu homogen dan tidak siklik, maka cara umum
berikut ini dapat dipakai untuk menentukan urutan asam amino tersebut :
 Pemisahan dari ikatan disulfida (apabila ada) dengan gugus –SH dan
menutup semua gugus ini.
 Analisis gugus ujung
 Hidrolisis parsial dari peptida dilanjutkan dengan identifikasi dari
bagian-bagiannya dan akhirnya.
 Menentukan urutannya

E. Analisis Gugus Ujung

Analisis gugus ujung dipakai untuk mengidentifikasi urutan asam amino pada N-
terminal dan C-terminal dari rantai peptida. Ada bermacam-macam reagen yang
digunakan untuk mengidentifikasi asam amino N-terminal. Salah satunya reagen Edman
yaitu fenil isotiosianat. Metode fenil isotiosianat telah dijadikan satu ke dalam suatu alat
analisis yang disebut automated amino acid sequenators.

Asam amino C-terminal. Contohnya adalah menggunakan karboksipeptidase,

suatu enzim yang berperan utama sebagai katalisator hidrolisis asam amink C-terminal
dari rantai peptida.

Hidrolisis Sebagian dan Penentuan akhir urutan

Hidrolisis sebagian dapat dilakukan dengan hidrolisis dalam keadaan asam yang
sedang (mild asam) atau oleh enzim. Teknik hidrolisis berasam umumnya tidak
memuaskan, karena pemecahan dari ikatan amida sangat acak dan suatu campuran yang
kompleks dari asam amino dan peptida yang kecil akan timbul. Apabila suatu peptida
 besar dihidrolisis dalam keadaan asam, akan terbentuk banyak sekali komponen dalam
campuran sehingga pemisahan yang tidak mungkin.

Cara yang lebih baik adalah dengan membelah-belah peptida dengan bantuan
enzim yang bertindak pada ikatan amid tertentu. Namun, sekarang ini telah tersedia
bermacam-macam enzim proteolitik. Menggunakan dua atau lebih dari enzim-enzim ini,
pecahan dengan golongan yang tumpang tindih dari asam amino bisa didapa.

Untuk menggambarkan penggunaan yang logis dari langkah akhir ini, misalnya
bahwa hidrolisis dari pentapeptida menghasilkan tripeptida berikut ini :

Gly-Glu-Phe Glu-Phe-Gly Phe-Gly-Arg

Dengan mengatur tripeptida sehingga terjadi tumpang tindih antara asam amino
yang biasa, kita dapat menentukan urutan dari asam amino pada pentapeptida. Urutan
asam amino dari pentapeptida : Gly-Glu-Phe-Gly-Arg

Degradation Edman

Prosedur yang paling sering digunakan untuk mengidentifikasi asam amino N-

terminal pada peptida adalah Turunan Edman. Turunan Edman dapat digunakan sebagai
metode untuk berbagai peptida berbeda hingga panjang residu 60. Metode lain yang
dapat digunakan untuk beberapa analisis adalah analisis Sanger N terminal, yang
menggunakan 2,4-dinitroflurobenzen (DNFB).

F. Enzim

Fungsi suatu enzim adalah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi di
dalam sel maupun di luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011
kali lebih cepat dari pada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Kerja enzim
dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan
inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH optimum, enzim tidak dapat bekerja
secara optimal atau struktur akan mengalami kerusakan. Hal ini membuat enzim tidak
ada fungsinya sama sekali.

Enzim adalah katalisator biologis. Enzim adalah suatu protein yang aktivitasnya
tergantung dari ketahanan struktur sekunder, tersier, dan kuartener. Enzim sering
mengandung suatu gugus prostetik di dalam lubang seperti kantung dalam strukturnya.

Jenis-Jenis Enzim
1. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya

a. Endoenzim
Enzim yang digunakan untuk proses sintesis di dalam sel dan untuk
pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses kehidupan sel, misal
dalam proses respirasi.

b. Eksoenzim
Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat secara hidrolisis, untuk
dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah sehingga
dapat masuk melewati membran sel.

2. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis

a. Oksidoreduktase
Enzim ini mengkatalis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan pemindahan
elektron, hidrogen atau oksigen.

b. Transferase
Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul
ke molekul yang lain.

c. Hidrolase
Enzim mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis, dengan contoh enzim antar lain
karboksilesterase, lipase, dan peptidase.

d. Liase
Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan
gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis.

e. Isomerase
Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi Isomerisasi, yaitu:
 Rasemase, merubah I-alanin D-alanin
 Epimerase,merubah D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat
 Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal
 Intramolekul ketol isomerase, merubah D-gliseraldehid-3-fosfat
dihidroksi aseton fosfat.
 Intramolekul transferase atau mutase, merubah metilmalonil-CoA
suksinil-CoA
 f. Ligase
Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan
dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat.

3. Enzim lain dengan tata nama berbeda

a. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya

1) Enzim konstitutif
Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel
normal, sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah
tetap pada sel hidup.

2) Enzim adaptif
Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya dirangsang oleh
adanya substrat.

Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang

dikatalisis. Semua enzim ini diidentifikasi dengan menambahkan akhiran –ase
pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisis. Setiap penamaan enzim
sekarang tetap menggunakan –ase, namun ditambahkan pada jenis reaksi yang
dikatalisisnya.

Dalam ilmu biologi, enzim-enzim tersebut dikelompokkan ke dalam 3

golongan dan ketiga golongan enzim ini terdiri atas beberapa jenis enzim yakni,

1. Golongan Enzim Karbohidrase

Golongan enzim ini terdiri atas beberapa jenis enzim antara lain:
 Enzim selulose yang berperan mengurai selulosa atau polisakarida
menjadi senyawa selabiosa atau disakarida.
 Enzim amylase yang berperan mengurai amilum atau polisakarida
menjadi senyawa maltosa, yakni senyawa disakarida.
 Enzim pektinase yang berfungsi mengurai petin menjadi senyawa
asam pektin.
 Enzim maltosa yang berfungsi mengurai maltosa menjadi senyawa
glukosa.
 Enzim sukrosa yakni enzim yang berperan mengubai sukrosa menjadi
senyawa glukosa dan juga fruktosa.
 Enzim laktosa yakni enzim yang berperan mengubah senyawa laktosa
menjadi senyawa glukosa dan juga galaktosa.

2. Golongan Enzim Protase

 Adapun macam-macam enzim yang masuk ke dalam golongan ini
antara lain:
 Enzim pepsin yang berperan memecah senyawa protein menjadi
senyawa asam amino.
 Enzim tripsin yakni enzim yang berperan mengurai pepton menjadi
senyawa asam amino.
 Enzim entrokinase yakni enzim yang berperan mengurai senyawa
pepton menjadi senywa asam amino.
 Enzim peptidase, enzim berperan dalam mengurai senyawa peptide
menjadi senyawa asam amino.
 Enzim renin, berperan sebagai pengurai senyawa kasein dan juga susu.
 Enzim gelatinase, berperan dalam mengurai senyawa gelatin.

3. Golongan Enzim Esterase

Macam-macam enzim yang masuk ke dalam golongan yang satu ini

 Enzim lipase, berperan dalam mengurai lemak menjadi senyawa
gliserol dan juga asam lemak.
 Enzim fostatase, berperan dalam mengurai suatu ester dan mendorong
terjadinya pelepasan asam fosfor.

Cara Kerja Enzim

Saat ada substrat yang mau dipecah, seperti amilum, agar terjadi reaksi, enzim
dan substrat harus saling melengkapi, seperti gembok dan kunci. Kita ibaratkan gembok
ini adalah enzim dan kunci ini adalah substrat. Kalau substratnya tidak pas, mereka tidak
bisa saling melengkapi karena tidak akan terjadi reaksi di antara keduanya. Tapi kalau
substratnya pas, misalnya amilum bertemu dengan amilase, maka enzimnya akan bekerja.

 Teorigembok dan anak kunci (Lock and key theory)

Enzim dan substrat bergabung bersama membentuk kompleks, seperti

kunci yang masuk dalam gembok. Di dalam kompleks, substrat dapat
bereaksi dengan energi aktivasi yang rendah. Setelah bereaksi,
kompleks lepas dan melepaskan produk serta membebaskan enzim.

 Teori kecocokan yang terinduksi (Induced fit theory)

Menurut teori kecocokan yang terinduksi, sisi aktif enzim merupakan

bentuk yang feksibel. Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim,
bentuk sisi aktif termodifikasi melingkupi substrat membentuk
kompleks. Ketika produk sudah terlepas dari kompleks, enzim tidak
aktif menjadi bentuk yang lepas. Sehingga, substrat yang lain kembali
bereaksi dengan enzim tersebut.