RESUME MATERI ASAM AMINO DAN PEPTIDA

Tugas Kelompok
Disusun untuk memenuhi tugas mata kuliah Biokimia
Dosen Pengampu:
SILVIA RAHMI EKASARI, S.T.,M.T.

Disusun oleh kelompok 6:

1. Luswyaga wahyu amelya NIM : 12208183024

2. Afidatul Mudzakiroh NIM: 12208183104
3. Lutfi Eka Nur Laili NIM : 12208183105
4. Rahadian Zulvi Bayu N NIM : 12208183108
5. Irma Risa Meilinda NIM : 12208183156

TADRIS BIOLOGI
FAKULTAS TARBIYAH DAN ILMU KEGURUAN
INSTITUT AGAMA ISLAM NEGERI TULUNGAGUNG
SEPTEMBER 2019
 A. Asam Amino
Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing dihubungkan dengan
ikatan peptide. Meskipun demikian, pada awal pembentukannya protein hanya tersusun
dari 20 asam amino yang dikenal sebagai asam amino dasar atau asam amino baku atau
asam amino penyusun protein (proteinogenik). Asam-asam amino inilah yang disandi oleh
DNA/RNA sebagai kode genetik.
Protein adalah molekul yang paling banyak dan beragam fungsinya sistem kehidupan.
Hampir setiap proses kehidupan tergantung pada molekul ini.1 Sesuai peranan ini, kata
protein berasal dari bahasa Yunani proteios, yang artinya “pertama”. Protein adalah
poliamida, dan hidrolisis protein menghasilkan asam “asam amino”.
Molekul protein mengandung karbon (C), hidrogen (H), oksigen (O), nitrogen (N) dan
kadang kala sulfur serta fosfor.

Hanya ada dua puluh macam asam amino yang lazim dijumpai pada protein tumbuhan
dan hewan, namun keduapuluh asam amino ini dapat digabungkan menurut berbagai cara,
membentuk otot, urat, kulit, kuku, bulu, sutra, hemoglobin, enzim, antibodi, dan banyak
hormon.

1
Richard Harvey dan Denise Ferrier, Lippincontts Illustrated Reviews Biochemistry, (Tokyo: Michael Cooper,
2003), hal. 1

2
 1. Pengertian dan Struktur Asam Amino
Asam amino kelompok senyawa organik yang mengandung dua gugus fungsi, yaitu
gugus amino (-NH2) yang bersifat basa, dan gugus karboksil (-COOH) yang bersifat
asam.2 Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada
satu atom karbon (C) yang sama. Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus
amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik
yaitu cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan basa.
Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitten-ion. Asam amino
termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya
sangat penting bagi organisme, yaitu sebagai penyusun protein.
Pada asam amino, gugus amino terikat pada atom karbon yang berdekatan dengan
gugus karboksil atau dapat dikatan juga bahwa gugus amina dan gugus karboksil dalam
asam amino terikat pada atom karbon yang sama.

Gambar Asam Amino

Struktur asam amino secara umum adalah suatu atom C yang mengikat empat
gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hydrogen (H) dan satu
gugus sisa (R, dari residu) atau disebut juga gugus atau ranta yang membedakan satu

2
U Satyanarayana dan U Chakrapani, Biochemistry, (India: Elsevier, 2013), hal. 44

3
 asam amino dengan asam amino yang lain. Asam amino biasanya diklasifikasikan
berdasarkan sifat kimia rantai sampaing tersebut menjadi empat kelompok. Rantai
samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika
polar dan hidrofobik jika nonpolar.

2. Sifat Fisika Asam Amino

 Titik leleh asam amino diatas 2000C, sedangkan kebanyakan senyawa organik
dengan bobot molekul sekitar itu berupa cairan pada temperatur kamar.
 Larut dalam air dan pelarut polar lain tetapi tidak larut dalam nonpolar seperti
dietil eter atau benzena.
 Momen dipol yang besar.
 Kurang bersifat asam dibandingkan sebagian besar asam karboksliat.
 Kurang basa dibandingkan sebagian besar amina.

3. Sifat Kimia Asam Amino

4
B. Struktur Asam Amino
Unit pembangunan asam amino dibebaskan dari ikatan kovalen yang menghubungkan
molekul-molekul menjadi rantai. Asam amino yang terbentuk merupakan molekul yang realtif
kecil , dan masing-masing struktur telah diketahui. Asam amino yang pertama kali ditemukan
adalah asparagine, pada tahun 1806. Yang paling terakhir yaitu treonin, yang belum
teridentifikasi sampai tahun 1938. Semua asam amino mempunyai nama biasa atau umum, yang
kadang diturunkan dari sumber pertama molekul yang diisolasi. Seperti pada asparagine yang
pertama ditemukan pada asparagus, asam glutamate ditemukan dalam gluten gandum, dan glisin
yang mempunyai rasa manis.

5
 Semua asam amino (20) yang ditemukan pada protein mempunyai ciri sama, gugus
karboksil dan gugus amino diikat pada atom karbon yang sama. Masing-masing berbeda satu
dengan yang lain pada rantai sampingnya, atau gugus R, yang bervariasi dalam struktur, ukuran,
muatan listrik, dan kelarutan dalam air. Ke 20 asam amino pada protein seringkali dipandang
sebagai asam amino baku, utama atau normal , untuk membedakanmolekul dari jenis asam amino
yang lain pada organisme hidup, tetapi tidak terdapat dalam protein.

Table singkatan asam amino

Hampir semua asam amino mempunyai atom karbon asimetrik, α karbon, yang mengikat
empat gugus substituent yang berbeda, yakni gugus karboksil, gugus amino, gugus R, dan atom
hydrogen. Atom α karbon asimetrik karena merupakan pusat khiral. Senyawa dengan pusat
khiral terdapat dua bentuk isomer yang berbeda, memiliki sifat identic dalam semua sifat kimia
dan fisiknya, kecuali arah perputaran sinar terpolarisasi dari dalam polarimeter. Kecuali pada
glisin yang tidak mempunyai atom karbon asimetrik.

Gb. Glisin

20 asam amino yang diperoleh dari hidrolisa protein dengan kondisi cukup ringan, bersifat
optik aktif , yakni dapat memutar sinar bidang polarisasi menuju suatu arah atau kebalikannya.
Karena susunan tetrahedral ikatan valensi disekitar atom α karbon pada asam amino,
mengakibatkan keempat gugus substituent yang berbeda dapat menempati dua susunan yang
berbeda dalam ruang, yang merupakan bayangan cermin yang tidak saling menutupi sesamanya.
Kedua bentuk ini dinamakan isomer optik, enansiomer, atau stereoisomer.

6
 Gb. Dua isomer optik alanin
Kedua isomer optic alanine, dengan gugus penciri (gugus karboksil) pada ikatan kearah vertikal
pusat khiral. L dan D alanine merupakan bayangan cermin yang tidak saling menutupi sesamanya
(b, c). dua asumsi yang berbeda untuk memperlihatkan konfigurasi ruang isomer optik. Pada rumus
prespektif, ikatan yang berbentuk baji berproyeksi di atas bidang kertas, ikatan titik-titik
dibelakang bidang. Pada rumus proyeksi ikatan horizontal dianggap berproyeksi diatas bidang
kertas, ikatan vertical dibelakangnya.
Larutan dari salah satu stereoisomer dari asam amino tertentu akan memutar cahaya bidang
polarisasi ke kiri (berlawanan dengan arah jarum jam) dan disebut isomer “leverotatory” dengan
tanda (-),stereoisomer lain akan memutar sinar bidang polarisasi ke kanan (menurut arah jarum
jam), disebut isomer “dextrorotatory” dengan tanda (+). Campuran molar yang sama dari bentuk
(+) dan (-) tidak akan memutar sinar bidang polarisasi. Karena semua asam amino (kecuali glisin)
jika secara teliti diisolasi dari protein makan akan memutar sinar bidang polarisasi, yang tentunya
berada hanya pada satu bentuk stereoisomernya dalam molekul protein.
Aktivitas optik suatu stereoisomer dinyatakan secara kuantitatif oleh rotasi spesifik yang
ditentukan dari pengukuran derajat rotasi laritan murni stereoisomer pada konsentrasi tertentu
dalam tabung dengan panjang tertentu, dalam sebuah polarimeter :
rotasi yang diamati (derajat)
[α]25C
D =
panjang tabung (dm)𝑥 𝑘𝑜𝑛𝑠𝑒𝑛𝑡𝑟𝑎𝑠𝑖, 𝑔𝑟/𝑚𝑙

7
Dari rumus diatas, dm melambangkan desimeter (0,1 m). suhu dan panjang gelombang sinar
yang dipergunakan (biasanya garis D dari sodium, 589 nm) harus ditentukan.

Table rotasi spesifik beberapa asam amino yang diisolasi dari protein
Klasifikasi penamaan stereoisomer dibandingkan dengan arah rotasi sinar bidang polarisasi
adalah konfigurasi absolut dari keempat substituent yang berbeda pad tetrahedron disekeliling
atom karbon asimetrik. Diperlukan gula 3-karbon gliseraldehida sebagai senyawa pembanding
guna membandingkan senyawa lain yang bersifat optik aktif.

Gb. Hubungan letak ruang enansiomer alanine L dan D gliseraldehida

Hubungan tersebut telah ditetapkan berdasarkan analisa sinar x. tepat dibawah kedua
stereoisomer gliseraldehida, diperlihatkan pula kedua stereoisomer yang serupa dari asam amino
alanine. Atom penciri adalah atom karbon yang paling mudah teroksidasi, melekat pada karbon
asimetrik. Yang menjadi atom penciri yaitu L-alanin dan karbon aldehida dari L-gliseraldehida

8
guna memperlihatkan letak yang sama dalam ruang. Oleh karena itu dapat kita lihat bahwa gugus
amino pada L-alanin setara dengan gugus CH2OH pada L-gliseraldehida. Stereoisomer semua
senyawa khiral yang mempunyai konfihurasi setara dengan D-gliseraldehida ditetapkan sebagai D,
tanpa memandang arah perputaran sinar bidang polarisasi oleh molekul yang bersangkutan.
Lambing L dan D menunjukkan konfigurasi absolut keempat substituent sekitar karbon khiral, dan
bukan arah perputaran sinar bidang polarisasi.
Jika suatu asam amino mempunyai dua atau lebih pusat khiral, senyawa itu mempunyai 2n
kemungkinan isomer, n adalah jumlah pusat khiral. Semua asam amino yang umum ditemukan
pada protein mempunyai satu karbon asimetrik, kecuali treonin dan isoleusin yang mempunyai
dua, sehingga mempunyai 2n = 22 = 4 stereoisomers, tetapi hanya satu dari keempat kemungkinan
asam-asam amino tersebut yang terdapat pada protein.
Dengan hokum diatas, penamaan stereoisomer senyawa yang mempunyai dua atau lebih
pusat khiral kadang menjadi sulit, dan penyebab ketidakpastian. Suatu sistem penamaan baru
disebut sistem RS yang lebih sering digunakan untuk menentukan stereoisomer, terutama yang
mempunyai dua atau lebih pusat khiral.
Asam amino dari protein yang bersifat optik aktif adalah stereoisomer L. kecuali glisin yang
tidak mempunyai atom karbon asimetrik, asam amino yang ada dalan molekul protein adalah
stereoisomer L. kesimpulan ini dihasilkan dari penelitian kimia tentang sifat kimia dan reaksi
organic dari asam amino. Asam amino dari protein adalah stereoisomer L merupakan hal yang
istimewa, karena rekasi-reaksi kimia biasa, dan bersifat non-biologi untuk sintesa senyawa yang
mempunyai atom karbon asimetrik yang menghasilkan produk bersigat optic-inaktif. Disebabkan
oleh reaksi kimia biasa membentuk stereoisomer D dan L pada kecepatan yang sama.3

3
Dr. Ir. Maggy Thenawidjaja, Lehninger Dasar-dasar Biokimia, (Jakarta : Erlangga, 1983), hal. 108-111

9
C. Klasifikasi Asam Amino
Terdapat 20 asam amino pada protein. Semua asam amino, kecuali prolin memiliki gugus
a-amino dan a-karboksil bebas. Beberapa residu dimodifikasi setelah protein disintesis yang lain
yaitu asam amino yang ada dalam organisme hidup tetapi tidak sebagai konstituen protein. Asam
amino umum dari protein telah ditetapkan sebagai singkatan tiga huruf dan simbol satu huruf yang
digunakan sebagai singkatan untuk menunjukkan komposisi dan urutan asam amino yang

dipolimerisasi dalam protein.4

Ada beberapa cara untuk mengklasifikasikan asam amino yang umum. Klasifikasi yang paling
berguna ini didasarkan pada polaritas rantai samping, berikut klasifikasinya :
1. Asam amino nonpolar atau hidrofobik

4
David L. Nelson dan Michaek M.Cos, Lehninger Principles of Biochemistry 5th Edition, (New York : W.H Freeman
and Company, 2008), hal 74-76

10
 Asam amino nonpolar sangat penting untuk proses yang mendorong rantai protein untuk
"melipat," yaitu untuk membentuk struktur alami (dan fungsional) pada mereka. Asam
amino yang disebut nonpolar mencakup semua yang memiliki gugus R rantai alkil (alanin,
valin, leusin, dan isoleusin), serta prolin (dengan struktur sikliknya yang tidak biasa),
metionin (salah satu dari dua asam amino yang mengandung sulfur). Prolin, sebenarnya,
bukanlah asam amino melainkan asam a-imino. Glycine memiliki struktur paling
sederhana. Meskipun paling mudah dikelompokkan dengan asam amino nonpolar, rantai
sampingnya yang sangat kecil tidak memberikan kontribusi nyata pada interaksi
hidrofobik.
Gb. Asam amino non polar

2. Kelompok R Aromatik

11
Fenilalanin, tirosin, dan triptofan, dengan rantai samping aromatiknya relatif nonpolar
(hidrofobik). Semua dapat berpartisipasi dalam interaksi hidrofobik. Kelompok hidroksil
tirosin dapat membentuk ikatan hidrogen, dan merupakan gugus fungsional yang penting
dalam beberapa enzim. Karena tirosin dan triptofan secara signifikan lebih polar daripada
fenilalanin, dari gugus tirosin hidroksil dan nitrogen dari cincin indole triptofan. Triptofan
dan tirosin, dan sedikit banyak fenilalanin, menyerap sinar ultraviolet.
Gb. Kelompok aromatic

Gb. Penyerapan sinar ultraviolet oleh asam amino aromatik

Perbandingan spektrum serapan cahaya asam amino aromatik triptofan dan tirosin pada pH
6,0. Asam amino hadir dalam jumlah yang sama (10 3 M) dalam kondisi yang identik.
Absorbansi triptofan yang diukur adalah sebanyak empat kali lipat dari tirosin. penyerapan

12
 cahaya maksimum untuk triptofan dan tirosin terjadi di dekat panjang gelombang 280 nm.
Penyerapan cahaya oleh asam amino aromatik ketiga, fenilalanin (tidak diperlihatkan),
umumnya berkontribusi sedikit terhadap sifat spektroskopi protein.

3. Asam amino netral (tidak bermuatan)

Asam amino kutub yang tidak bermuatan mengandung gugus R yang dapat membentuk
ikatan hidrogen dengan air, dan memainkan berbagai peran nukleofilik dalam reaksi enzim.
Asam amino ini biasanya lebih larut dalam air daripada asam amino nonpolar. Kelompok
amida asparagin dan glutamin, gugus hidroksil treonin, dan serin. Serta gugus sulfhidril
sistein semuanya adalah gugus pembentuk ikatan hidrogen yang baik.
Gb. Asam amino netral (tidak bermuatan)

4. Asam amino asam (yang memiliki muatan negatif netto pada pH 7,0)

13
 Ada dua asam amino asam yaitu asam aspartat dan asam glutamat yang kelompok R-nya
mengandung gugus karboksil. Gugus karboksil rantai samping ini adalah asam yang lebih
lemah daripada gugus a-COOH tetapi cukup asam untuk eksis sebagai OCOO2 pada pH
netral. Asam aspartat dan asam glutamat memiliki muatan negatif bersih pada pH 7.
Bentuk-bentuk ini secara tepat disebut sebagai aspartat dan glutamat. Asam amino
bermuatan negatif ini memainkan beberapa peran penting dalam protein. Banyak protein
yang mengikat ion logam untuk keperluan struktural atau fungsional memiliki situs
pengikat logam yang mengandung satu atau lebih rantai samping aspartat dan glutamat.
Gb. Asam amino asam

5. Asam amino basa (yang memiliki muatan positif bersih pada pH netral)
Tiga asam amino umum memiliki rantai samping dengan muatan positif bersih pada pH
netral: histidin, arginin, dan lisin. Histidin mengandung gugus imidazol, arginin
mengandung gugus guanidino, dan lisin mengandung gugus alkil amino terprotonasi.
Rantai samping dari kedua asam amino terakhir sepenuhnya terprotonasi pada pH 7, tetapi
histidin, dengan rantai samping pKa 6,0, hanya 10% terprotonasi pada pH 7. Dengan pKa
yang hampir netral, rantai samping histidin memainkan peran penting sebagai donor dan
akseptor proton dalam banyak reaksi enzim. Peptida yang mengandung histidin adalah

14
 buffer biologis yang penting. Rantai samping arginin dan lisin, yang terprotonasi dalam
kondisi fisiologis, berpartisipasi dalam interaksi elektrostatik dalam protein. 5

Gb. Asam amino basa

Ada beberapa cara alternatif untuk mengklasifikasikan 20 asam amino yang umum. Sebagai
contoh, akan masuk akal untuk membayangkan bahwa asam amino dapat digambarkan sebagai
hidrofobik, hidrofilik, atau amphipati:
a. Hydrofobik : c. Amphiphati :
- Alanine - Lisin
- Glisin - Metionin
- Isoleusine - Triptofan
- Leusin - Tirosin
- Fenilalanin
- Prolin
- Valine

b. Hidrofibilik :
- Arginine
- Serin
- Asparagin
- Treonin
5
Reginald H Garrett dan Charles M Grisham, Biochemistry 5th Edition, (USA : Mary Fanch, 2013), hal. 79-81

15
 - Asam aspartat
- Sistein
- Asam Glutamic
- Glutamin
- Histidin

Lisin dapat dianggap amphipathik karena kelompok R-nya terdiri dari rantai samping
alifatik, yang dapat berinteraksi dengan asam amino hidrofobik dalam protein, dan gugus amino,
yang biasanya diisi pada pH netral. Metionin adalah yang paling polar dari asam amino
amphipathic, tetapi sulfurnya dapat menjadi ligan logam yang efektif dalam protein. Sistein dapat
terdeprotonasi pada nilai pH lebih besar dari 7, dan anion tiolat adalah nukleofil yang paling kuat
yang dapat dihasilkan di antara 20 asam umum. Cincin imidazol histidin memiliki dua atom
nitrogen, masing-masing dengan H. pK untuk disosiasi yang pertama dari kedua H ini adalah
sekitar 6. Namun, begitu satu N-H berdisosiasi, nilai pK untuk yang lain menjadi lebih besar dari
10
Meskipun tidak biasa, asam amino alami di luar 20 yang terkenal benar-benar terjadi.
Selenocysteine pertama kali diidentifikasi pada tahun 1986, dan sejak itu telah ditemukan di

berbagai organisme. Baru-baru ini, Joseph Krzycki dan rekan-rekannya di Ohio State University
telah menemukan turunan lisin - pyrrolysine - pada beberapa spesies purba, termasuk
Methanosarcina barkeri, yang ditemukan sebagai mikroba danau air tawar yang tinggal di bawah
permukaan air. Pyrrolysine dan selenocysteine keduanya dimasukkan secara alami ke dalam
protein berkat modifikasi spesifik yang terjadi selama reaksi sintesis protein. Baik selenocysteine
dan pyrrolysine membawa fitur struktural dan kimiawi baru pada protein yang mengandungnya.
Gb. Selenocysteine dan Pyrrolysine

16
 Ada beberapa asam amino yang jarang muncul dalam protein dan diproduksi oleh
modifikasi salah satu dari 20 asam amino yang sudah dimasukkan ke dalam protein. Hal-hal baru
ini termasuk hidroksilysin dan hidroksiprolin, yang ditemukan terutama dalam protein kolagen
dan gelatin, asam piroglutamat, yang ditemukan dalam protein pemompa proton yang digerakkan
oleh cahaya yang disebut bacteriorhodopsin, dan asam g-karboksiglutamat, yang ditemukan dalam
protein pengikat kalsium .

Gb. Asam amino yang jarang ditemukan pada protein

Asam amino tertentu dan turunannya, meskipun tidak ditemukan dalam protein, namun
secara biokimia penting. Beberapa contoh yang lebih penting yaitu asam g-Aminobutyric, atau
GABA, diproduksi oleh dekarboksilasi asam glutamat dan merupakan neurotransmitter yang kuat.
Histamin, yang disintesis oleh dekarboksilasi histidin, dan serotonin, yang berasal dari triptofan,

17
juga berfungsi sebagai neurotransmiter dan regulator. Epinefrin (juga dikenal sebagai adrenalin),
berasal dari tirosin, adalah hormon penting.6

Gb. Turunan dari asam amino

Berdasarkan biosintesis, asam amino dibedakan menjadi tiga jenis, yaitu :

1. Asam amino essensial adalah asam amino yang diperoleh hanya dari makanan sehari-hari,
karena tidak dapat disintesis oleh tubuh. Jenis-jenis asam amino adalah : argina, histidina,
isoleusina, leusin, lisin, methionine, fenilalalina, treonina, triptofan, valin
2. Asam amino non essensial adalah asam amino yang dapat disintesis dalam tubuh melalui
perombakan senyawa lain. Sehingga memiliki prioritas konsumsi yang lebih rendah
dibandingkan asam amino essensial. Jenis dari asam amino non essensial ini yaitu : asam
aspartate, alanine, asparagine, sisteina, asam glutamate, glisina, prolina, serina, dan
tirosina.
3. Asam amino essensial bersyarat adalah asam amino non essensial, namun pada saat
tertentu seperti saat latihan beban keras, produksi dalam tubuh tidak secepat dan tidak
sebanyak yang diperlukan, sehingga harus didapatkan dari makan maupun suplemen
protein. Jenis-jenis dari asam amino yaitu : arginine, histidine, cysteine, asam glutamic,
tyrosin, glutamin, taurin, ornithine.
Reaksi Kimia Asam Amino
1. penggolongan asam amino berdasarkan gugus R
gugus R pada asam amino memiliki tingkat kepolaran (Polaritas) yang berbeda. Polaritas
adalah kecenderungan omolekul ntuk berinteraksi dengan air pada pH biologi yaitu
mendekati pH 7,0. Terdapat empat golongan asam amino berdasarkan polaritasnya.
a) Asam amino dengan gugu R nonpolar (hidrophobik)
Gugus R asam aminonya berupa hidrokarbon dan bersifat hidrofobik. Asam amino
yang masuk dalam golongan ini adalah asam amino dengan gugus R alifatik meliputi
alanin, valin, leusin, isoleusin, dan prolin. Gugus R dengan lingkaran aromatic
melirputi fenilalanin dan triptofan. Gugus R mengandung sulfur yaitu metionin.
b) Asam amino dengan gugus R polar tidak bermuatan
Golongan ini mengandung gugus fungsionil yang mampu membentuk ikatan
hydrogen dengan air sehingga dapat larut dengan air dan bersifat hidrofilik. Gugus
fungsionil penyebab sifat hidrofiliki yang dikandung setiap asam amino berbeda-

6
Ibid, hal. 82-83

18
 beda. Asam aminonya antara lain serin, tropin, tirosin (dengan gugus hidroksil),
asparagin dan glutamin (gugus amida), sistein (gugus sulfidril dan gugus tiol), glisin
(gugus atom hydrogen).
c) Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif (Asam)
Meliputi asam aspartat dan asam glutamat keduanya menanggung gugus karboksil.
d) Asam amino dengan gugus R bermuatan positif (basa)
Meliputi lisin (dengan gugus amino kedua pada posisi e di rantai alifatik), arginin
(dengan gugus guanidino bermuatan positif), histidin (dengan gugus imidazol)
2. Sifat Amfoter Asam Amino
Asam amino yang dilarutkan dalam air dapat terionisasi menjadi asam atau basa.
Asam-asam 𝛼-amino yang memiliki gugus amino tunggal dan gugus karboksil tunggal
mengkristal dari larutan netral dalam bentuk ion penuh yang disebut dengan ion dipolar
atau zwitterion (ion hybrid). Ion dipolar asam amino memiliki sifat netral dan tidak
bergerak di dalam medan listrik, namun memilkimuatan listrik yang berlawanan pada
kedua kutubnya. Kristal asam amino juga memiliki titik lebur yang lebih tinggi. Dann
titik didih molekul yang sama. untuk memisahkan kedua kutub yang berlawanan
memerlukan suhu yang tinggi sehingga kristal dapat melebur karena ikatan keduanya
sangat kuat yang ditimbulkan oleh gaya elektrostatik kuat.
Suatu kristal asam amino bersifat amfoter yaitu dapat menjadi suatu asam (donor
proton) dan sebagai basa (donor elektron). Seperti contoh alanine.
Asam amino dengan monokarboksilat 𝛼-amino sederhana adalah asam diprotik
jika dalam keadaan gugus karboksil dan gugus amino telah mengikat proton. Pada
kondisi ini asam amino memiliki dua gugus yang masing-masing dapat mengion
menghasilkan proton.
3. Memiliki kurva titrasi khas

19
 Asam amino memiliki bentuk diprotikyang mana saat dititrasi akan menunjukkan
kurva perubahan pH yang unik. Seperti contohnya yaitu alanin.
Awal titrasi alanin bentuk dominannya adalah bentuk protonnya yaitu +NH3-
CHR-COOH (R melambangkan gugus metil). Tahap pertama titrasi alanin kehilangan
proton, konsentrasi molar proton donor proton (+NH3-CHR-COOH) sama dengan
konsentrasi molar akseptor proton (+NH3-CHR-COOH-). Pada titik tengah pH mencapai
2,34 ,gugu karboksil alanin memiliki pK1 2,34. Jika titrasi dilanjutkan, akan diperoleh
titik lain yang penting misalnya pada pH 6,02 terdapat titik belok yang menandakan
pembebasan proton yang pertama dan mulai pembebasan proton kedua. Pada pH ini
sebagian besar alanin dalam bentuk dipolar (+NH3-CHR-COOH-)
Tahap kedua titrasi berkaitan dengan pembebasan proton dari gugus +NH3 alanin.
Pada titik tengah konsentrasi molar +NH3-CHR-COOH- sama dengan konsentrasi molar

20
 NH2-CHR-COO-dengan pH 9,69 = pK1 +NH3. Saat titrasi sempurna pH mencapai 12
dengan betuk sebagian besar alanin adalah NH2-CHR-COO-
Keterangan penting yang diperoleh dari titik-titik kurva titrasi adalah (1) kurva
memberikan pengukuran kuantitatif pK1 masing-masing gugus yang mengion, (2) asam
amino memiliki dua daerah buffer. Dengan persamaan Henderson-Hasselbach dapat
dihitung bentuk donot proton dan akseptor alanin yang digunakan untuk membuat buffer
pada pH tertentu, (3) dapat diketahui hubungan antara total muatan listrik dan pH larutan.
4. Hubungan pH larutan dengan muatan listrik asam amino

Pada pH titrasi tertentu asam amino berada dalam bentuk dipolar atau zwiterion, pH ini
disebut dengan pH isoelektrik dimana pH bersifat netral dan molekul asam amino tidak
menghasilkan ion di dlam medan listrik. Titi isoelektrik merupakan rata-rata dari niai pK’
gugus yang mengion.
1
pHI= 2 (pK’1 + pK’2)
nilai pH diatas pH isoelektrik menunjukkan bahwa asam amino memiliki muatan negatif
dan jika di tempatkan di medan listrik akan bergerak ke aarah elektroda positif.
Sebaliknya jika nilai pH di bawah nilai pH isoelektrik maka hal tersebut meunjukkan
asam amino bermuatan positif dan akan cenderung bergerak ke elektroda negatif.
Semakin besar perbedaan nilai pH dengan pH isoelektriknya maka semakin besar muatan
total populasi molekul yang terbentuk.
5. Gugus R asam amino memengaruhi kurva titrasi

21
a. Asam amino dengan gugus R tidak mengion, satu gugus asam 𝛼-amino dan satu
gugus karboksil memiliki kurva titrasi mirip dengan alanin. Golongan ini memiliki
cir-ciri nilai pK’ yang mirip dengan kisaran pK’1 2,0-3,0 dan pK’2 9,0-10,0

b. Asam amino dengan gugu R yang mengion memiliki tiga nilai pK’ artinya memiliki
tiga tahap ionisasi. Contoh golongan ini adalah asam glutamat dan histidin.

22
Gb. Titrasi asam amino Histidin

Gb. Kurva itrasi asam glutamat

6. Analisa asam amino dengan kromatografi
Ada dua metode untuk menganalisa, mengidentifikasi dan mengukur secara kuantitatif
asam amino yang terdapat dalam campuran yaitu menggunakan elektroforesis dan
kromatografi
a. Elektroforesis
Elektroforesis merupakan metode sederhana untuk menganalisis asam amino.
Caranya yaitu selembar kertas filter dibasahi oleh buffer dengan pH tertentu
kemudian diberi satu tetes campuran asam amino. Lalu kertas tersebut diberi medan
listrik dengan tegangan tinggi. Asam amino akan menuju arah yang berbeda dengan
kecepatan yang berbeda disepanjang kertas karena memiliki pK’ yang berbeda-beda.
Untuk menetapkan letak asam amino pada kertas dilakukan pengeringan dan
penyemprotan dengan ninhidrin kemudian dipanaskan. Reaksi ini akan memunculkan
spot warna biru atau ungu sebagai penanda letak spesifiknya.
b. Kromatografi

23
 Metode ini memanfaatka perbedaan dalam sifat amfoter (perilaku asam-basa) setiap
asam amino. Kolom kromatografi terdiri dari tabung panjang yang berisi ganula resin
sintetik yang mengandung gugus yang bermuatan tetap yaitu resin penukar ion kation
(resin dengan gugus anion) dan resin penukar anion (resin dengan gugus kation).
Asam amino dapat dipishkan pada kolom resin penukar kation. Gugus terikat
anionnya diberi muatan Na+. Larutan asam dengan pH 3,0 dari campuran asam amino
yang akan dianalisa dituang ke dalam kolom dan dibiarkan tersaring perlahan-lahan.
Pada pH 3,0 sebagian besar asam amino berbentuk kation dengan muatan total positif,
tetapi senyawa ini memiliki kemampuan menghasilkan ion. Pada saat campuran
mengalir melaui kolom , asam amino bermuatan positif akan menukar ion Na+ yang
berokatan dengan gugus terikat anion pada partikel resin. Asam amino yang berbeda
akan bergerak ke bawah kolom resin pada kecepatan yang berbeda tergantung nilai
pK’. Selanjutnya ada tahap pencucian, pengumpulan fraksi, analisa seiap fraksi dan
pencatatan data yang dilakukan secara otomatis

7. Asam amino mempunyai reaksi kimia spesifik

a. Reaksi ninhidrin
Reaksi ini digunakan untuk mendeteksi dan mengidentifikasi asam amino secara
kualitatif dalam jumlah kecil. Larutan campuran asam amino dan ninhidrin yang
dipanaskan secara berlebih akan menghasilkan produk berwarna ungu pada semua
asam amino yang memiliki gugus 𝛼-amino bebas, sedangkan akan menghasilkan
warna kuning pada gugus lain seperti pada asam amino prolin.

24
 b. Reaksi 1-fluoro-2,4-dinitrobenzen (FDNB)
Reaksi FDNB dengan asam 𝛼-amino menghasilkan turunan 2,4-dinitrofenil yang
dimanfaatkan untuk identifikasi masing-masing asam amino.

8. Reaksi kimia 𝛼-amino

a. Esterifikasi Asam Karboksilat
Esterifikasi asam karboksilat biasanya dapat dilakukan pada pH asam, yang mana
fungsi amina diubah menjadi garam ammonium dan asam karboksilat tidak
terdisosiasi.
Persamaan pertama merupakan esterifikasi fischer yang melibatkan methanol dengan
produk awalnya berupa garam ammonium yang stabil. Sedangkan produk hasil
esterifikasi melalui netralisai garam berupa ester amino bersifat tidak stabil karena
asilasi amina oleh fungsi ester.

Persamaan kedua merupakan reaksi benzilasi dari dua fungsi asam karboksilat asam
aspartate menggunakan asam p-toluensulfonat sebagai katalis asam

b. Asilasi Amina
Fungsi amina asam amino dapat dirubah menjadi amida dengan meningkatkan pH
menjadi 10 atau lebih tinggi sehingga nukelofil amina bebas ada dalam sistem reaksi.
Asam karboksilat semuannya dikonersi menjadi anion karboksilat pada pH tinggi,
dan tidak mengganggu reaksi asilasi amina. Reaksi berikut mengilustrasikan asilasi
amina

25
 Pada persamaan pertama reagen asilasinya adala asam klorida. Karena air dan anion
hidroksida keduanya menjadi nukleofil yang saling kompetitif maka persamaan ini
merupakan contoh nukleosifilitas nitrogen unggul. Pada reaksi kedua menggunakan
anhidrida sebagai pereaksi asilasi. Prosedur ini sangat beruna untuk sistesis peptida,
berkat kemudahan dengan t-butylcarbonyl dapat dihilangkan pada tahap selanjutnya.
Tuunan asam amino yang dihasilkan tidak bersifat zwitterionik karena amida hanya
bersifat basa,

Sintesis Asam α-Amino

1) Aminasi asam alfa-bromokarboksilat, diilustrasikan oleh persamaan berikut, memberikan

metode mudah untuk membuat asam alfa-aminokarboksilat. Asam bromida, dibuat dari
asam karboksilat dengan reaksi dengan Br 2 + PCl 3 .

2) selnjutnya prosedur Gabriel, pada tahap ini nitrogen dimodifikasi sebagai garam phthalimide,
digunakan untuk aminasi ester bromomalonik. Ester malon tersubstitusi phthalimide memiliki
hidrogen asam (berwarna oranye), diaktifkan oleh dua kelompok ester, sehingga zat antara ini
dapat dikonversi menjadi anion ambien dan teralkilasi. Kemudian terjadi hidrolisis basa yang
dikatalisis dari gugus phthalimide dan ester, diikuti oleh pengasaman dan dekarboksilasi termal,
menghasilkan asam amino dan asam ftalat

3) Sintesis strecker , merupakan tahap perakitan asam alfa-amino dari amonia (prekursor
amina), sianida (prekursor karboksil), dan aldehida. Nitrile alfa-amino yang terbentuk dengan cara
ini kemudian dapat dihidrolisis menjadi asam amino dengan katalis asam atau basa.

4) Ketiga rekasi tadi kemudian memberikan produk asam amino

rasemik. Jika enantiomer murni L atau D diinginkan, maka perlu untuk menyelesaikan campuran

26
rasemat ini. Metode yang umum untuk menyelesaikan rasemat adalah dengan pembentukan garam
diastereomerik dengan asam atau basa kiral murni. Ini diilustrasikan untuk asam amino generik
dalam diagram berikut. Hati-hati untuk membedakan simbol muatan, yang ditunjukkan dalam
lingkaran berwarna, dari tanda-tanda rotasi optik, ditunjukkan dalam tanda kurung.7

Penetapan struktur peptida

a. Analisis residu ujung

Reagensia edman yaitu Analisis N-terminal diperoleh dengan mengolah peptida
dengan fenil isotiosinat. Isotiosinat menjalani reaksi dengan gugus amino bebas sehingga
menghasilkan pemisahan asam amino N-ujung dari dalam peptidanya dan membentuk
fenilitiohidantion (PTH). Reaksi pemisahan dilakukan dengan pemanasan zat antara addisi
dengan asam dalam suatu pelarut bebas seperti nitrometana. Dalam tahap residu N-ujung
dapat dipatahkan sampai seluruh peptida itu terdegredasidan sampai batas tertentu.

Reagensia sanger, yaitu menetapkan rentetan asam amino secara lengkap dari suatu
protein. Suatu reagensia lain yang menetapkan residu N-ujung, sanger, 1-fluoro-2,4-
dinitrobenzana. Gugus fluoro dari regensia sanger bereaksi dengan asam amino N-ujung
dari suatu peptida dan mengubah gugus amino menjadi gugus arilamino. Kekurangan
reaksi ini, suatu peptida tiak dapat didegradasikan menjadi satu asam amino

7
Chemistry Libertext, 23.6: Asam Amino, (2014)

27
 b. Rentetan asam amino
Suatu polipeptida besar harus dihidrolisis menjadi pecahan pecahan yang lebih kecil untuk
penetapan rentetan dalam asam aminoi. Campuran hidrolisis dipisahkan dari urutan residu
asam amino dalam tiap pecahan yang ditentukan. Menggunakan enzim proteolitik untuk
memaksa pisah polipeptida pada ikatan peptida.8

Proses sintesis peptida

Sintesis peptida dilakukan dengan menggabungkan gugus karboksil salah satu asam amino
dengan gugus amina dari asam amino yang lain. Sintesis peptida dimulai dari C-terminus (gugus
karboksil) ke N-terminus (gugus amin), seperti yang terjadi secara alami pada organisme. Namun,
untuk mensintesis peptida, tidak semudah mencampurkan asam amino begitu saja. Seperti
contohnya: mencampurkan glutamine (E) dan serine (S) dapat menghasilkan E-S, S-E, S-S, E-E,
dan bahkan polipeptida seperti E-S-S-E-E. Untuk menghindari asam amino berikatan tidak
terkendali, perlu dilakukan perlindungan dan kontrol terhadap ikatan peptida yang akan terjadis
sehingga ikatan yang terbentuk sesuai dengan yang diinginkan. Langkah-langkah sintesis peptida
adalah sebagai berikut: asam amino ditambahkan gugus proteksi. Kemudian asam amino yang
diproteksi dilarutkan dalam pelarut seperti dimetyhlformamide (DMF) yand digabungkan dengan
coupling reagents dipompa melalui kolom sintesis.
Grup proteksi dihilangkan dari asam amino melalui reaksi deproteksi. Kemudian pereaksi
deproteksi dihilangkan agar tercipta suasana penggabungan yang bersih. Coupling reagents,
contohnya N,N'-dicyclohexylcarbodiimide (DCCI), membantu pembentukan ikatan peptida.
Setelah reaksi coupling terbentuk, coupling reagents dicuci untuk menciptakan suasana deproteksi
yang bersih. Proses proteksi, deproteksi, dan coupling ini terus dilakukan berulang-ulang hingga
tercipta peptida yang diinginkan.9

8
j. Fessenden ralp and joan s. Fessenden. Organic chemistry, tirhd edition, (university of montana: 1966)
9
Ralp J. Fessenden and Joan S. Fessenden, “ Organic Chemistry,” Third Edition, University Of Montana, 1986, Wadsworth, Inc, Belmont,
Califfornia 94002, Massachuset, USA.hlm.130

28
29