Anda di halaman 1dari 3

NAMA : ANALIA RINTANG PANGESTI

PRODI : D3 FARMASI

NPM : 21.0602.0001

ASAM AMINO, PEPTIDA, DAN PROTEIN

Protein adalah polimer asam amino, dengan masing-masing residu asam amino bergabung
dengan tetangganya dengan jenis ikatan kovalen tertentu. (Istilah "residu" mencerminkan
hilangnya unsur-unsur air ketika satu asam amino bergabung dengan yang lain.) Protein dapat
dipecah (dihidrolisis) menjadi asam amino penyusunnya dengan berbagai metode. Dua puluh
asam amino yang berbeda biasanya ditemukan dalam protein. Amino semua 20 dari asam amino
umum daerah-asam amino. Mereka memiliki gugus karboksil dan gugus yang terikat pada atom
karbon yang sama (karbon a). Mereka berbeda satu sama lain dalam rantai samping mereka,
atau kelompok R, yang bervariasi dalam struktur, ukuran, dan muatan listrik, dan yang
mempengaruhi kelarutan asam amino dalam air. Selain 20 asam amino ini, ada banyak asam
amino yang kurang umum. Beberapa adalah residu yang dimodifikasi setelah protein disintesis,
yang lain adalah asam amino yang ada dalam organisme hidup tetapi tidak sebagai penyusun
protein, dan dua adalah kasus khusus yang ditemukan hanya dalam beberapa protein. Asam
amino umum protein telah diberi singkatan tiga huruf dan simbol satu huruf, yang digunakan
sebagai singkatan untuk menunjukkan komposisi dan urutan asam amino yang dipolimerisasi
dalam protein.
Kode tiga huruf mudah dipahami, singkatan umumnya terdiri dari tiga huruf pertama
nama asam amino. Kode satu huruf dirancang oleh Margaret Oakley Dayhoff, yang dianggap
oleh banyak orang sebagai pendiri bidang bioinformatika. Kode satu huruf mencerminkan upaya
untuk mengurangi ukuran file data (di era memori komputer terbatas) yang digunakan untuk
menggambarkan urutan asam amino. Itu dirancang agar mudah dihafal, dan memahami asal-
usulnya dapat membantu siswa melakukan hal itu. Untuk enam asam amino (CHIMSV), huruf
pertama dari nama asam amino bersifat unik dan dengan demikian digunakan sebagai simbol.
Untuk lima lainnya (AGLPT), huruf pertama dari nama tersebut tidak unik tetapi diberikan pada
asam amino yang paling umum dalam protein
Contoh :isalnya, leusin lebih umum daripada lisin.
Untuk empat huruf lainnya, huruf yang digunakan sugestif secara fonetis (RFYW: aRginine,
Fenylalanine, tyrosine, tWiptophan). Sisanya lebih sulit untuk ditetapkan. Empat (DNEQ) diberi
huruf yang ditemukan di dalam atau disarankan oleh namanya (asparDic, asparagiNe,
glutamEke, Q tamine). Itu meninggalkan lisin. Hanya beberapa huruf yang tersisa, dan K dipilih
karena paling dekat dengan L. Untuk semua asam amino umum kecuali glisin, karbon terikat
pada empat gugus yang berbeda: gugus karboksil, gugus amino, gugus R, dan atom hydrogen
dalam glisin, gugus R adalah hidrogen lain atom). Dengan demikian atom karbon-a merupakan
pusat kiral. Karena susunan tetrahedral dari orbital ikatan di sekitar atom karbon, keempat
gugus yang berbeda dapat menempati dua susunan spasial yang unik, dan dengan demikian
asam amino memiliki dua kemungkinan stereoisomer. Karena keduanya merupakan bayangan
cermin yang tidak dapat disuperposkan satu sama lain, kedua bentuk tersebut mewakili kelas
stereoisomer yang disebut enansiomer. ata nama khusus telah dikembangkan untuk
menentukan konfigurasi absolut dari empat substituen atom karbon asimetris. Konfigurasi
absolut gula sederhana dan asam amino ditentukan oleh sistem D, L , berdasarkan konfigurasi
absolut dari tiga gula karbon gliseraldehida, sebuah konvensi yang diusulkan oleh Emil Fischer
pada tahun 1891. (Fischer tahu apa gugus mengelilingi karbon asimetris gliseraldehida tetapi
harus menebak konfigurasi absolutnya: tebakannya benar, seperti yang kemudian dikonfirmasi
oleh analisis difraksi sinar-x.) Untuk semua senyawa kiral, stereoisomer yang memiliki
konfigurasi yang terkait dengan L-gliseraldehida ditetapkan , dan stereoisomer terkait dengan D-
gliseraldehida ditunjuk n. Gugus fungsi L alanin dicocokkan dengan gugus fungsi gliseraldehida
dengan menyelaraskan gugus fungsi yang dapat diubah melalui reaksi kimia satu langkah
sederhana. Dengan demikian gugus karboksil L-alanin menempati posisi yang sama terhadap
karbon kiral seperti halnya gugus aidehid dari L-gliseraldehida, karena aldehida mudah diubah
menjadi gugus karboksil melalui oksidasi satu langkah. Secara historis, penunjukan / dan d yang
serupa digunakan untuk levorotatory (memutar cahaya terpolarisasi piane ke kiri) dan
dextrorotatory (memutar cahaya ke kanan). Namun, tidak semua asam a-amino bersifat
levorotatory, dan konvensi yang ditunjukkan pada Gambar diperlukan untuk menghindari
potensi ambiguitas tentang absolut.
Nonpolar, Gugus R Alifatik Gugus R dalam kelas asam amino ini adalah nonpolar dan
hidrofobik. Rantai samping alanin, valin, leusin, dan isoleusin cenderung mengelompok bersama
dalam protein, menstabilkan struktur protein melalui efek hidrofobik. Glisin memiliki struktur
paling sederhana. Meskipun paling mudah dikelompokkan dengan asam amino nonpolar, rantai
sampingnya yang sangat kecil tidak memberikan kontribusi nyata terhadap interaksi yang
didorong oleh efek hidrofobik. Metionin, salah satu dari dua asam amino yang mengandung
sulfur, memiliki gugus tioeter yang sedikit nonpolar di rantai sampingnya. Prolin memiliki rantai
samping alifatik dengan struktur siklik yang khas. Gugus amino (imino) sekunder dari residu
prolin ditahan dalam konformasi kaku yang mengurangi fleksibilitas struktural daerah
polipeptida yang mengandung prolin.

Gugus R Aromatik Fenilalanin, tirosin, dan triptofan, dengan rantai samping aromatiknya, relatif
nonpolar (hidrofobik). Semua dapat berkontribusi pada efek hidrofobik. Gugus hidroksil tirosin
dapat membentuk ikatan hidrogen, dan merupakan gugus fungsional penting dalam beberapa
enzim.

Anda mungkin juga menyukai