Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksil (COOH) dan amina (biasanya

-NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau ). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein.

Daftar isi
[sembunyikan]

1 Struktur asam amino o 1.1 Isomerisme pada asam amino o 1.2 Polimerisasi asam amino o 1.3 Zwitter-ion 2 Asam amino dasar (standar) o 2.1 Asam amino alifatik sederhana o 2.2 Asam amino hidroksi-alifatik o 2.3 Asam amino dikarboksilat (asam) o 2.4 Amida o 2.5 Asam amino basa o 2.6 Asam amino dengan sulfur o 2.7 Prolin o 2.8 Asam amino aromatik 3 Fungsi biologi asam amino 4 Asam amino esensial 5 Lihat pula 6 Pranala luar

[sunting] Struktur asam amino

Struktur asam -amino, dengan gugus amina di sebelah kiri dan gugus karboksil di sebelah kanan. Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau

disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya. Atom C pusat tersebut dinamai atom C ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom C ini, senyawa tersebut merupakan asam -amino. Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.

[sunting] Isomerisme pada asam amino

Dua model molekul isomer optis asam amino alanina Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam aminokecuali glisina memiliki isomer optik: L dan D. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residuamina maka ini adalah tipe D. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam, maka itu adalah tipe L. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama CLRN, dari singkatan COOH - R - NH2). Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe L meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe D. Dinding sel bakteri banyak mengandung asam amino tipe D.

[sunting] Polimerisasi asam amino

Lihat juga artikel tentang ekspresi genetik.

Reaksi kondensasi dua asam amino membentuk ikatan peptida Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya. Monomermonomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA. Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi. Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam bentuk residu asam amino.

[sunting] Zwitter-ion

Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion. Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, NH3+), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral.

[sunting] Asam amino dasar (standar)

Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing dihubungkan dengan ikatan peptida. Meskipun demikian, pada awal pembentukannya protein hanya tersusun dari 20 asam amino yang dikenal sebagai asam amino dasar atau asam amino baku atau asam amino penyusun protein (proteinogenik). Asam-asam amino inilah yang disandi oleh DNA/RNA sebagai kode genetik. Berikut adalah ke-20 asam amino penyusun protein (singkatan dalam kurung menunjukkan singkatan tiga huruf dan satu huruf yang sering digunakan dalam kajian protein), dikelompokkan menurut sifat atau struktur kimiawinya: [sunting] Asam amino alifatik sederhana

Glisina (Gly, G) Alanina (Ala, A) Valina (Val, V) Leusina (Leu, L) Isoleusina (Ile, I)

[sunting] Asam amino hidroksi-alifatik

Serina (Ser, S) Treonina (Thr, T)

[sunting] Asam amino dikarboksilat (asam)

Asam aspartat (Asp, D) Asam glutamat (Glu, E)

[sunting] Amida

Asparagina (Asn, N) Glutamina (Gln, Q)

[sunting] Asam amino basa

Lisina (Lys, K) Arginina (Arg, R) Histidina (His, H) (memiliki gugus siklik)

[sunting] Asam amino dengan sulfur

Sisteina (Cys, C) Metionina (Met, M)

[sunting] Prolin

Prolina (Pro, P) (memiliki gugus siklik)

[sunting] Asam amino aromatik

Fenilalanina (Phe, F) Tirosina (Tyr, Y) Triptofan (Trp, W)

Kelompok ini memiliki cincin benzena dan menjadi bahan baku metabolit sekunder aromatik.

[sunting] Fungsi biologi asam amino

1. Penyusun protein, termasuk enzim. 2. Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin, hormon dan asam nukleat). 3. Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam dalam reaksi enzimatik (kofaktor).

[sunting] Asam amino esensial

Asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai penyusun protein atau sebagai kerangka molekul-molekul penting. Ia disebut esensial bagi suatu spesies organisme apabila spesies tersebut memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau selalu kekurangan asam amino yang bersangkutan. Untuk memenuhi kebutuhan ini, spesies itu harus memasoknya dari luar (lewat makanan). Istilah "asam amino esensial" berlaku hanya bagi organisme heterotrof. Bagi manusia, ada delapan (ada yang menyebut sembilan) asam amino esensial yang harus dipenuhi dari diet sehari-hari, yaitu isoleusina, leusina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofan, dan valina. Histidina dan arginina disebut sebagai "setengah esensial" karena tubuh manusia dewasa sehat mampu memenuhi kebutuhannya. Asam amino karnitina juga bersifat "setengah esensial" dan sering diberikan untuk kepentingan pengobatan. Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksil (COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau ). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein.

Daftar isi
[sembunyikan]

1 Struktur asam amino o 1.1 Isomerisme pada asam amino o 1.2 Polimerisasi asam amino o 1.3 Zwitter-ion 2 Asam amino dasar (standar) o 2.1 Asam amino alifatik sederhana o 2.2 Asam amino hidroksi-alifatik o 2.3 Asam amino dikarboksilat (asam) o 2.4 Amida o 2.5 Asam amino basa o 2.6 Asam amino dengan sulfur o 2.7 Prolin o 2.8 Asam amino aromatik

3 Fungsi biologi asam amino 4 Asam amino esensial 5 Lihat pula 6 Pranala luar

[sunting] Struktur asam amino

Struktur asam -amino, dengan gugus amina di sebelah kiri dan gugus karboksil di sebelah kanan. Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya. Atom C pusat tersebut dinamai atom C ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom C ini, senyawa tersebut merupakan asam -amino. Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.

[sunting] Isomerisme pada asam amino

Dua model molekul isomer optis asam amino alanina Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam aminokecuali glisina memiliki isomer optik: L dan D. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari

gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residuamina maka ini adalah tipe D. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam, maka itu adalah tipe L. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama CLRN, dari singkatan COOH - R - NH2). Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe L meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe D. Dinding sel bakteri banyak mengandung asam amino tipe D.

[sunting] Polimerisasi asam amino

Lihat juga artikel tentang ekspresi genetik.

Reaksi kondensasi dua asam amino membentuk ikatan peptida Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya. Monomermonomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA. Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi. Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam bentuk residu asam amino.

[sunting] Zwitter-ion

Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion. Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, NH3+), sedangkan gugus karboksilnya menjadi

bermuatan negatif (terdeprotonasi, COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral.

[sunting] Asam amino dasar (standar)

Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing dihubungkan dengan ikatan peptida. Meskipun demikian, pada awal pembentukannya protein hanya tersusun dari 20 asam amino yang dikenal sebagai asam amino dasar atau asam amino baku atau asam amino penyusun protein (proteinogenik). Asam-asam amino inilah yang disandi oleh DNA/RNA sebagai kode genetik. Berikut adalah ke-20 asam amino penyusun protein (singkatan dalam kurung menunjukkan singkatan tiga huruf dan satu huruf yang sering digunakan dalam kajian protein), dikelompokkan menurut sifat atau struktur kimiawinya: [sunting] Asam amino alifatik sederhana

Glisina (Gly, G) Alanina (Ala, A) Valina (Val, V) Leusina (Leu, L) Isoleusina (Ile, I)

[sunting] Asam amino hidroksi-alifatik

Serina (Ser, S) Treonina (Thr, T)

[sunting] Asam amino dikarboksilat (asam)

Asam aspartat (Asp, D) Asam glutamat (Glu, E)

[sunting] Amida

Asparagina (Asn, N) Glutamina (Gln, Q)

[sunting] Asam amino basa

Lisina (Lys, K) Arginina (Arg, R) Histidina (His, H) (memiliki gugus siklik)

[sunting] Asam amino dengan sulfur

Sisteina (Cys, C) Metionina (Met, M)

[sunting] Prolin

Prolina (Pro, P) (memiliki gugus siklik)

[sunting] Asam amino aromatik

Fenilalanina (Phe, F) Tirosina (Tyr, Y) Triptofan (Trp, W)

Kelompok ini memiliki cincin benzena dan menjadi bahan baku metabolit sekunder aromatik.

[sunting] Fungsi biologi asam amino

1. Penyusun protein, termasuk enzim. 2. Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin, hormon dan asam nukleat). 3. Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam dalam reaksi enzimatik (kofaktor).

[sunting] Asam amino esensial

Asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai penyusun protein atau sebagai kerangka molekul-molekul penting. Ia disebut esensial bagi suatu spesies organisme apabila spesies tersebut memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau selalu kekurangan asam amino yang bersangkutan. Untuk memenuhi kebutuhan ini, spesies itu harus memasoknya dari luar (lewat makanan). Istilah "asam amino esensial" berlaku hanya bagi organisme heterotrof. Bagi manusia, ada delapan (ada yang menyebut sembilan) asam amino esensial yang harus dipenuhi dari diet sehari-hari, yaitu isoleusina, leusina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofan, dan valina. Histidina dan arginina disebut sebagai "setengah esensial" karena tubuh manusia dewasa sehat mampu memenuhi kebutuhannya. Asam amino karnitina juga bersifat "setengah esensial" dan sering diberikan untuk kepentingan pengobatan. ASAM AMINO BAB I PENDAHULUAN

Diantara banyak fungsi yang harus dipenuhi oleh asam amino dalam sel hidup, terdapat fungsi sebagai unit monomer untuk membangun rantai polipeptida protein. Sebagian besar protein mengandung 20 buah asam amino L--amino yang sama dalam proporsi yang beragam. Di samping itu, banyak protein khusus yang juga mengandung asam L--amino yang diturunkan dari sebagian di antara ke-20 asam amino tersebut. Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus NH2 pada atom karbon dari posisi gugus COOH. Jenis-jenis asam amino, urutan cara asam amino tersebut terangkai, serta hubungan spasial asam-asam amino tersebut asan menentukan struktur 3 dimensi dan sifat-sifat biologis protein sederhana. BAB II TINJAUAN PUSTAKA Asam amino adalah senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya NH2). Gugus karboksil ini memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Asam amino pembentuk protein akan saling berikatan dengan ikatan peptida, sehingga dalam satu molekul dipeptida mengandung satu ikatan peptida. STRUKTUR Rumus umum ASAM asam amino AMINO :

Secara umum, pada asam amino sebuah atom C mengikat empat gugus yaitu : gugus karboksil, gugus amina, satu buah atom hydrogen dan satu gugus sisa (rantai samping, gugus R). Rantai samping pada asam amino (gugus R) yang berbeda-beda pada asam amino menentukan struktur, ukuran, muatan elektrik dan sifat kelarutan dalam air. Asam amino yang bersifat hidrofobik : ALANIN ISOLEUSIN LEUSIN METIONIN FENILALANIN PROLIN TRIPTOFAN

 Asam SIFAT-SIFAT ASAM ASAM ASAM amino yang bersifat hidrofilik

TIROSIN VALIN : ARGININ ASPARGIN ASPARTAT SISTEIN GLUTAMAT GLUTAMIN GLISIN HISTIDIN LISIN SERIN TREONIN AMINO

1. Pada umumnya, asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik non polar seperti eter, aseton dan kloroform. Sifat asam amino ini berbeda dengan asam karboksilat maupun dengan sifat amina. Asam karboksilat alifatik maupun aromatik yang terdiri dari beberapa atom karbon, umumnya kurang larut dalam air tetapi larut dalam pelarut organik. Demikian pula amina, pada umumnya tidak larut dalam air, tetapi larut dalam pelarut organik. 2. Asam amino mempunyai titik lebur yang lebih tinggi dibandingkan dengan asam karboksilat atau amina (lebih besar dari 200C). 3. Bersifat sebagai elektrolit. Dalam larutan kondisi netral (pH isoelektrik), asam amino dapat membentuk ion yang bermuatan positif dan juga bermuatan negative (zwitterion) atau ion amfoter. Keadaan ion ini sangat tergantung pada pH larutan. Bila ditambahkan dengan basa, maka asam amino akan terdapat dalam bentuk : H2N CH COO-R

Dan bila ditambahkan asam ke dalam larutan asam amino, maka asam amino yang terbentuk : +H3N CH COOHR KLASIFIKASI ASAM AMINO

Terdapat 2 jenis asam amino berdasarkan kemampuan tubuh dalam sintesisnya, yaitu asam amino esensial dan asam amino non esensial. Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak dapat disintesis didalam tubuh, tetapi diperoleh dari luar misalnya melalui makanan( lisin, leusin, isoleusin, treonin, metionin, valin, fenilalanin, histidin, dan arginin). Asam amino non esensial adalah asam amino yang dapat disintesis didalam tubuh melalui perombakan senyawa lain. Klasifikasi asam amino dapat dilakukan berdasarkan rantai samping (gugus R) dan sifat kelarutannya didalam air. Berdasarkan kelarutan didalam air dibagi atas asam amino hidrofobik dan hidrofilik (klasifikasi dapat dilihat pada bagian struktur asam amino). Berdasarkan rantai sampingnya dapat diklasifikasikan sebagai berikut : - Dengan rantai samping alifatik (asam amino non polar) : Glisin, Alanin, Valin, Leusin, Isoleusin. - Dengan rantai samping yang mengandung gugus hidroksil (OH), (asam amino polar) : Serin, Treonin, Tirosin. - Dengan rantai samping yang mengandung atom sulfur (asam amino polar) : Sistein dan metionin. - Dengan rantai samping yang mengandung gugus asam atau amidanya(gugus R bermuatan negative) : Asam aspartat, Aspargin, Asam glutamate, Glutamin. - Dengan rantai samping yang mengandung gugus basa (gugus R bermuatan positif): Arginin, lisin, Histidin FUNGSI Penyusun Yang mengandung Asam BIOLOGIS protein, cincin aromatic : Histidin, Fenilalanin, : ASAM termasuk Tirosin, Triptofan. Prolin. AMINO enzim.

imino

Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin, hormon, dan asam nukleat). Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam reaksi enzimatik (kofaktor). SUMBER-SUMBER ASAM AMINO

Asam amino dapat diperoleh melalui asupan makanan seperti pada kacang-kacangan(misalnya kedelai), ikan gabus dan produk susu. PENYAKIT 1. YANG BERKAITAN DENGAN METABOLISME ASAM AMINO

FENILKETONURIA

Adalah kelainan metabolism sejak lahir yang ditandai dengan ketidakmampuan mengubah fenilalanin menjadi tirosin, sehingga menyebabkan akumulasi fenilalanin dan hasil metaboliknya didalam tubuh. Menyebabkan retardasi mental, manifestasi neurologic, pigmentasi ringan, eczema dan bau kesturi. Kesemuanya dapat dicegah dengan restriksi awal diet fenilalanin. 2. MAPLE SYRUP URINE DISEASE

Terjadinya akumulasi asam keto dari leusin, valin dan isoleusin, karena adanya cacat pada enzim -keto dekarboksilase. Dapat menyebabkan gangguan susunan saraf pusat. 3. AMINOASIDURIA

Penyakit yang timbul akibat gangguan pada transportasi asam amino tertentu ke dalam sel. Karena defek pada transportasi ini secara khas mengakibatkan eksresi satu atau lebih asam amino dalam jumlah yang meningkat. DAFTAR 1. 2. 3. 4. Robert Poppy K. Murray, 1998, et all., KAMUS 2002, BIOKIMIA HARPER, DORLAND, PUSTAKA ECG, ECG, Jakarta. Jakarta. Jakarta. 2008.

Kumala,

KEDOKTERAN BIOKIMIA,

Anonim,2000, Anonim, ASAM

DASAR-DASAR AMINO,

UI-PRESS, 8 oktober

www.wikipedia.com,

diakses

5. Suwandito, Tri www.google.com,

Martini, METABOLISME PROTEIN diakses 8

DAN ASAM oktober

AMINO, 2008.

6. Tri Rini Nuringtyas, ASAM AMINO DAN PROTEIN, www.google.com, diakses 8 oktober 2008. 7. Anonim, ASAM AMINO, www.forumbinaraga.com, diakses 10 oktober 2008.