Penjelasan Tentang Asam Amino

Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang

memiliki gugus fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2).
Dalambiokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu
atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau ). Gugus karboksil
memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk
larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa
dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu
menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak
dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai
penyusun protein.

B. Struktur
Asam amino merupakan turunan asam karboksilat yang mengandung gugus
amina. Jadi setiap molekul asam amino sekurang-kurangnya mengandung dua buah
gugus fungsional, yaitu gugus karboksil (-COOH) dan gugus amina(-NH2). Asam
amino dapat diperoleh dari hasil hidrolisis protein. Struktur asam amino mengandung
gugus -NH2 yang terikat pada atom C alfa (a), yaitu atom C yang terikat pada gugus
karboksil.
Gambar Asam 2,6-diaminoheksanoat.
Semua asam amino yang ditemukan pada protein memiliki ciri yang sama, yaitu
gugus karboksil dan amina terikat pada atom karbon yang sama.
Gambar Struktur asam amino bentuk alfa secara umum..

Perbedaan asam amino satu sama lain terletak pada rantai sampingnya. Rantai
samping yang dilambangkan dengan R dapat berupa alkil, cincin benzena, alkohol,
dan turunannya.
Suatu asam amino- terdiri atas:
1. Atom C . Disebut karena bersebelahan dengan gugus karboksil (asam).
2. Atom H yang terikat pada atom C .
3. Gugus karboksil yang terikat pada atom C .
4. Gugus amino yang terikat pada atom C .
5. Gugus R yang juga terikat pada atom C .

C. Klasifikasi Asam Amino

Terdapat 2 jenis asam amino berdasarkan kemampuan tubuh dalam sintesisnya,
yaitu asam amino esensial dan asam amino non esensial. Asam amino esensial
adalah asam amino yang tidak dapat disintesis didalam tubuh, tetapi diperoleh dari
luar misalnya melalui makanan( lisin, leusin, isoleusin, treonin, metionin, valin,
fenilalanin, histidin, dan arginin). Asam amino non esensial adalah asam amino yang
dapat disintesis didalam tubuh melalui perombakan senyawa lain.
Klasifikasi asam amino dapat dilakukan berdasarkan rantai samping (gugus R)
dan sifat kelarutannya didalam air. Berdasarkan kelarutan didalam air dibagi atas
asam amino hidrofobik dan hidrofilik (klasifikasi dapat dilihat pada bagian struktur
asam amino). Berdasarkan rantai sampingnya dapat diklasifikasikan sebagai berikut :
- Dengan rantai samping alifatik (asam amino non polar) : Glisin, Alanin, Valin, Leusin,
Isoleusin.
- Dengan rantai samping yang mengandung gugus hidroksil (OH), (asam amino polar)
: Serin, Treonin, Tirosin.
- Dengan rantai samping yang mengandung atom sulfur (asam amino polar) : Sistein
dan metionin.
- Dengan rantai samping yang mengandung gugus asam atau amidanya(gugus R
bermuatan negative) : Asam aspartat, Aspargin, Asam glutamate, Glutamin.
- Dengan rantai samping yang mengandung gugus basa (gugus R bermuatan positif):
Arginin, lisin, Histidin
- Yang mengandung cincin aromatic : Histidin, Fenilalanin, Tirosin, Triptofan.
- Asam imino : Prolin.
Dari sekitar 80 jenis asam amino yang dite-mukan di alam, tubuh manusia hanya
membutuhkan seperempatnya untuk menjalankan ratusan fungsi dalam tubuh. Mulai
dari memastikan bahwa pembelahan sel terjadi dengan sempurna, fungsi-fungsi
metabolisme, memelihara daya ingat, pertumbuhan hingga penyembuhan.Macam-
macam asam amino tersebut dapat di klasifikasikan sebagai berikut:
1. Berdasarkan polaritas kandungan gugus R
Gugus R nonpolar :
2. Alanin isoleusin leusin metionin fenilalamin prolin triptofan valin
Gugus R polar tetapi tidak bermuatan
3. Asparagin sistein glutamin glisin serin treonin tiroksin
Gugus R bermuatan negatif :
4. Asam aspartat asam glutamat
Gugus R bermuatan positif
5. Lisin arginin histidin
Asam Amino non-essensial yang diproduksi tubuh antara lain:
1. Tirosin;
2. Sistein;
3. Serin.
4. Prolin
5. Glisin
6. Asam glutamate
7. Asam aspartat
8. Ariginin
9. Alanin
10. Histidin
11. Glutamin
12. Asparagin
Asam Amino esensial yang tidak di produksi oleh tubuh, antara lain sebagai berikut:
1. Triptofan;
2. Treonin
3. Metionin
4. Lisin
5. Leusin
6. Isoleusin;
7. Fenilalanin
8. Valin

Asam amino polar

Memiliki gugus R yang tidak bermuatan
Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin, glutamin
Bersifat hidrofilik mudah larut dalam air
Cenderung terdapat di bagian luar protein
 Sistein berbeda dgn yg lain, karena ggs R terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3)
sehingga dapat mengalami oksidasi dengan sistein membentuk ikatan disulfide
(-S-S-) sistin (tdk tmsk dlm a.a. standar karena selalu tjd dari 2 buah molekul sistein
dan tidak dikode oleh DNA)
Asam amino non polar
Memiliki gugus R alifatik
Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin
Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu a.a spt Ile (I) biasa terdapat di bagian
dlm protein.
Prolin berbeda dgn a.a siklis. Tapi mempunyai byk kesamaan sifat dgn kelompok
alifatis ini.
Umum terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid

D. Sifat Kimia
1. Pada umumnya, asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik non
polar seperti eter, aseton dan kloroform. Sifat asam amino ini berbeda dengan asam
karboksilat maupun dengan sifat amina. Asam karboksilat alifatik maupun aromatik
yang terdiri dari beberapa atom karbon, umumnya kurang larut dalam air tetapi larut
dalam pelarut organik. Demikian pula amina, pada umumnya tidak larut dalam air,
tetapi larut dalam pelarut organik.
2. Asam amino mempunyai titik lebur yang lebih tinggi dibandingkan dengan asam
karboksilat atau amina (lebih besar dari 200C).
3. Bersifat sebagai elektrolit. Dalam larutan kondisi netral (pH isoelektrik), asam amino
dapat membentuk ion yang bermuatan positif dan juga bermuatan negative
(zwitterion) atau ion amfoter. Keadaan ion ini sangat tergantung pada pH larutan. Bila
ditambahkan dengan basa, maka asam amino akan terdapat dalam bentuk :
H2N CH COO-R
Dan bila ditambahkan asam ke dalam larutan asam amino, maka asam amino yang
terbentuk :+H3N CH COOHR
E. Fungsi dan Sumber-sumber Asam Amino
Fungsi biologis asam amino yaitu :
1. Penyusun protein, termasuk enzim.
2. Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin,
hormon, dan asam nukleat).
 3. Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalamreaksi enzimatik (kofaktor).
SUMBER-SUMBER ASAM AMINO
Asam amino dapat diperoleh melalui asupan makanan seperti pada kacang-
kacangan(misalnya kedelai), ikan gabus dan produk susu.
PENYAKIT YANG BERKAITAN DENGAN METABOLISME ASAM AMINO
1. FENILKETONURIA
Adalah kelainan metabolism sejak lahir yang ditandai dengan ketidakmampuan
mengubah fenilalanin menjadi tirosin, sehingga menyebabkan akumulasi fenilalanin
dan hasil metaboliknya didalam tubuh. Menyebabkan retardasi mental, manifestasi
neurologic, pigmentasi ringan, eczema dan bau kesturi. Kesemuanya dapat dicegah
dengan restriksi awal diet fenilalanin.
2. MAPLE SYRUP URINE DISEASE
Terjadinya akumulasi asam keto dari leusin, valin dan isoleusin, karena adanya cacat
pada enzim -keto dekarboksilase. Dapat menyebabkan gangguan susunan saraf
pusat.
3. AMINOASIDURIA
Penyakit yang timbul akibat gangguan pada transportasi asam amino tertentu ke
dalam sel. Karena defek pada transportasi ini secara khas mengakibatkan eksresi
satu atau lebih asam amino dalam jumlah yang meningkat.

F. Macam-Macam Asam Amino

Macam Asam Amino
Ada 20 macam asam amino, yang masing-masing ditentukan oleh jenis gugus
R atau rantai samping dari asam amino. Jika gugus R berbeda maka jenis asam amino
berbeda.
Contoh struktur dari beberapa asam amino
Gugus R dari asam amino bervariasi dalam hal ukuran, bentuk, muatan,
kapasitas pengikatan hidrogen serta reaktivitas kimia. Keduapuluh macam asam
amino ini tidak pernah berubah. Asam amino yang paling sederhana adalah glisin
dengan atom H sebagai rantai samping. Berikutnya adalah alanin dengan gugus metil
(-CH3) sebagai rantai samping.
TABEL NAMA-NAMA ASAM AMINO
No Nama Singkatan
1 Alanin (alanine) Ala
2 Arginin (arginine) Arg
3 Asparagin (asparagine) Asn
4 Asam aspartat (aspartic acid) Asp
5 Sistein (cystine) Cys
6 Glutamin (Glutamine) Gln
7 Asam glutamat (glutamic acid) Glu
8 Glisin (Glycine) Gly
9 Histidin (histidine) His
10 Isoleusin (isoleucine) Ile
11 Leusin (leucine) Leu
12 Lisin (Lysine) Lys
13 Metionin (methionine) Met
14 Fenilalanin (phenilalanine) Phe
15 Prolin (proline) Pro
16 Serin (Serine) Ser
17 Treonin (Threonine) Thr
18 Triptofan (Tryptophan) Trp
19 Tirosin (tyrosine) Tyr
20 Valin (valine) Val
1. Alanin (Ala)
Alanin (Ala) atau asam 2-aminopropanoat merupakan salah satu asam
amino bukan esensial. Bentuk yang umum di alam adalah L-alanin (S-alanin)
meskipun terdapat pula bentuk D-alanin (R-alanin) pada dinding sel bakteri dan
sejumlah antibiotika. L-alanin merupakan asam amino proteinogenik yang paling
banyak dipakai dalam protein setelah leusin
Gugus metil pada alanina sangat tidak reaktif sehingga jarang terlibat langsung
dalam fungsi protein (enzim). Alanina dapat berperan dalam pengenalan substrat atau
spesifisitas, khususnya dalam interaksi dengan atom nonreaktif seperti karbon. Dalam
proses pembentukan glukosa dari protein, alanina berperan dalam daur alanina.
2. Arginin (Arg)
Asam amino arginin memiliki kecenderungan basa yang cukup tinggi akibat
eksesi dua gugus amina pada gugus residunya. Asam amino ini tergolong setengah
esensial bagi manusia dan mamalia lainnya, tergantung pada tingkat perkembangan
atau kondisi kesehatan.
Bagi anak-anak, asam amino ini esensial. Pangan yang menjadi sumber utama
arginin adalah produk-produk peternakan (dairy products) seperti daging, susu (dan
olahannya), dan telur. Dari produk tumbuhan dapat disebutkan cokelat dan biji kacang
tanah.
3. Asparagin (Asn)
Asparagin adalah analog dari asam aspartat dengan penggantian
gugus karboksil oleh gugus karboksamid. Asparagin bersifat netral (tidak bermuatan)
dalam pelarut air.
Asparagina merupakan asam amino pertama yang berhasil diisolasi. Namanya
diambil karena pertama kali diperoleh dari jus asparagus.
Fungsi biologi: Asparagina diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga
kesetimbangan dan dalam transformasi asam amino. Ia berperan pula dalam
sintesis amonia.
Sumber: Daging (segala macam sumber), telur, dan susu (serta produk turunannya)
kaya akan asparagina
4. Asam aspartat (Asp)
Asam aspartat merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein.
Asparagin merupakan asam amino analognya karena terbentuk melalui aminasi
aspartat pada satu gugus hidroksilnya.
Asam aspartat bersifat asam, dan dapat digolongkan sebagan asam
karboksilat. Bagimamalia aspartat tidaklah esensial.
Fungsinya diketahui sebagai pembangkit neurotransmisi di otak dan saraf otot.
Diduga, aspartat berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan. Senyawa ini juga
merupakan produk dari daur urea dan terlibat dalam glukoneogenesis.
5. Sistein (Cys)
Sistein merupakan asam amino bukan esensial bagi manusia yang memiliki
atom S, bersama-sama dengan metionin. Atom S ini terdapat pada gugus tiol (dikenal
juga sebagai sulfhidril atau merkaptan). Karena memiliki atom S, sisteina menjadi
sumber utama dalam sintesis senyawa-senyawa biologis lain yang mengandung
belerang. Sisteina dan metionin pada protein juga berperan dalam
menentukan konformasi protein karena adanya ikatan hidrogen pada gugus tiol.
 Sumber utama sisteina pada makanan adalah cabai, bawang putih, bawang
bombay,brokoli, haver, dan inti bulir gandum (embrio). L-sistein juga diproduksi
secara industri melalui hidrolisis rambut manusia dan babi serta buluunggas.

6. Glutamine (Gln)
Glutamin adalah satu dari 20 asam amino yang memiliki kode pada kode
genetikstandar. Rantai sampingnya adalah suatu amida. Glutamina dibuat dengan
mengganti rantai samping hidroksil asam glutamat dengan gugus fungsional amina.
Glutamina merupakan bagian penting dari asimilasi nitrogen yang berlangsung
padatumbuhan. Amonia yang diserap tumbuhan atau hasil reduksi nitrit diikat
oleh asam glutamat menjadi glutamina dengan bantuan enzim glutamin
sintetase atau GS.
Glutamina dijadikan suplemen atlet binaraga untuk mengganti kerusakan otot
dengan segera akibat latihan beban yang berat.
7. Asam glutamate (Glu)
Asam glutamat termasuk asam amino yang bermuatan (polar) bersama-sama
dengan asam aspartat. Ini terlihat dari titik isoelektriknya yang rendah, yang
menandakan ia sangat mudah menangkap elektron (bersifat asam menurut Lewis).
Asam glutamat dapat diproduksi sendiri oleh tubuh manusia sehingga tidak
tergolong esensial.
Ion glutamat merangsang beberapa tipe saraf yang ada di lidah manusia. Sifat
ini dimanfaatkan dalam industri penyedap. Garam turunan dari asam glutamat, yang
dikenal sebagai mononatrium glutamat ( dikenal juga sebagai monosodium glutamat,
MSG, vetsin atau micin), sangat dikenal dalam dunia boga Indonesia maupun Asia
Timur lainnya sebagai penyedap masakan.
8. Glisin (Gly)
Glisina atau asam aminoetanoat adalah asam amino alami paling sederhana.
Rumus kimianya C2H5NO2. Asam amino ini bagi manusia bukan merupakan asam
amino esensial karena tubuh manusia dapat mencukupi kebutuhannya.
Glisina merupakan asam amino yang mudah menyesuaikan diri dengan
berbagai situasi karena strukturnya sederhana. Secara umum protein tidak banyak
mengandung glisina. Pengecualiannya ialah pada kolagen yang dua per tiga dari
keseluruhan asam aminonya adalah glisina.
Glisina merupakan asam amino nonesensial bagi manusia. Tubuh manusia
memproduksi glisina dalam jumlah mencukupi. Glisina berperan dalam sistem
sarafsebagai inhibitor neurotransmiter pada sistem saraf pusat (CNS).
9. Histidin (His)
Histidina merupakan satu dari 20 asam amino dasar yang ada dalam protein.
Bagimanusia histidina merupakan asam amino yang esensial bagi anak-anak. Fungsi
Histidina menjadi prekursor histamin, suatu amina yang berperan dalam sistem saraf,
dan karnosin, suatu asam amino.
10. Isoleusin (Ile)
Isoleusina adalah satu dari asam amino penyusun protein yang dikode
oleh DNA. Rumus kimianya sama dengan leusinhidrofobik (tidak larut dalam air) dan
esensial bagi manusia. tetapi susunan atom-atomnya berbeda. Ini berakibat pada sifat
yang berbeda. Isoleusina bersifat
Walaupun berdasarkan strukturnya ada empat
kemungkinan stereoisomer sepertitreonin, isoleusina alam hanya tersedia dalam satu
bentuk saja.
11. Leusin (Leu)
Leusina merupakan asam amino yang paling umum dijumpai pada protein. Ia
mutlak diperlukan dalam perkembangan anak-anak dan dalam
kesetimbangan nitrogen bagi orang dewasa. Ada dugaan bahwa leusina berperan
dalam menjaga perombakan dan pembentukan protein otot. Leusina tergolong asam
amino esensial bagi manusia.
12. Lisin (Lys)
Lisina (bahasa Inggris lysine) merupakan asam amino penyusun protein yang
dalam pelarut air bersifat basa, seperti juga histidin. Lisina tergolong esensial bagi
manusia dan kebutuhan rata-rata per hari adalah 1- 1,5 g. Lisina menjadi kerangka
bagi niasin(vitamin B1). Kekurangan vitamin ini dapat menyebabkan pelagra. Lisina
juga dilibatkan dalam pengobatan terhadap penyakit herpes.
Biji-bijian serealia terkenal miskin akan lisina. Sebaliknya, biji polong-
polongan kaya akan asam amino ini.
13. Metionin (Met)
 Metionina, bersama-sama dengan sistein, adalah asam amino yang memiliki
atom S. Asam amino ini penting dalam sintesis protein (dalam proses transkripsi,
yang menerjemahkan urutan basa nitrogen di DNA untuk membentuk RNA) karena
kode untuk metionina sama dengan kode awal (start) untuk suatu rangkaian RNA.
Biasanya, metionina awal ini tidak akan terikut dalam protein yang kelak terbentuk
karena dibuang dalam proses pascatranskripsi.
Asam amino ini bagi manusia bersifat esensial, sehingga harus dipasok dari
bahan pangan. Sumber utama metionina adalah buah-buahan, daging
(ayam, sapi, ikan), susu(susu murni, beberapa jenis keju), sayuran
(spinach, bayam, bawang putih, jagung), serta kacang-kacangan (kapri, pistacio,
kacang mete, kacang merah, tahu, tempe).
14. Fenilalanin (Phe)
Fenilalanina adalah suatu asam amino penting dan banyak terdapat pada
makanan, yang bersama-sama dengan asam amino tirosin dan triptofan merupakan
kelompokasam amino aromatik yang memiliki cincin benzena.
Fenilalanina bersama-sama
dengan taurin dan triptofan merupakan senyawa yang berfungsi sebagai penghantar
atau penyampai pesan (neurotransmitter) pada sistem saraf otak. Dalam keadaan
normal, fenilalanina diubah menjadi tirosin dan dibuang dari tubuh. Gangguan dalam
proses ini (penyakitnya disebut fenilketonuria atau fenilalaninemiaatau fenilpiruvat
oligofrenia, disingkat PKU) menyebabkan fenilalanina tertimbun dalamdarah dan
dapat meracuni otak serta menyebabkan keterbelakangan mental. Penyakit ini
diwariskan secara genetik: tubuh tidak mampu menghasilkan enzim pengolah asam
amino fenilalanina, sehingga menyebabkan kadar fenilalanina yang tinggi di dalam
darah, yang berbahaya bagi tubuh.
15. Prolin (Pro)
Prolina merupakan satu-satunya asam amino dasar yang memiliki dua gugus
samping yang terikat satu-sama lain (gugus amino melepaskan satu atom H untuk
berikatan dengan gugus sisa). Akibat strukturnya ini, prolina hanya memiliki
gugus aminasekunder (-NH-). Beberapa pihak menganggap prolina bukanlah asam
amino karena tidak memiliki gugus amina namun imina namun pendapat ini tidak
tepat.
Fungsi terpenting prolina tentunya adalah sebagai komponen
protein. Sel tumbuh-tumbuhan tertentu yang terpapar kondisi lingkungan yang kurang
cocok (misalnya kekeringan) akan menghasilkan prolina untuk menjaga
keseimbangan osmotik sel. Prolina dibuat dari asam L-glutamat dengan prekursor
suatu asam imino. Prolina bukan merupakan asam amino esensial bagi manusia.
16. Serine (Ser)
Serina merupakan asam amino penyusun protein yang umum ditemukan
pada proteinhewan. Protein mamalia hanya memiliki L-serin. Serina bukan
merupakan asam amino esensial bagi manusia. Namanya diambil dari bahasa
Latin, sericum (berarti sutera) karena pertama kali diisolasi dari protein
serat sutera pada tahun 1865. Strukturnya diketahui pada tahun 1902.
Fungsi biologi dan kesehatan:
Serina penting bagi metabolisme karena terlibat dalam biosintesis senyawa-
senyawapurin dan pirimidin, sistein, triptofan (pada bakteria), dan sejumlah
besar metabolit lain.
Sebagai penyusun enzim, serina sering memainkan peran penting dalam fungsi
katalisator enzim. Ia diketahui berada pada bagian aktif kimotripsin, tripsin, dan
banyak enzim lainnya. Berbagai gas-gas perangsang saraf dan senyawa aktif yang
dipakai pada insektisida bekerja melalui residu serina pada enzim asetilkolin
esterase, sehingga melumpuhkan enzim itu sepenuhnya.
Akibatnya, asetilkolin (suatu neurotransmiter) yang seharusnya segera diuraikan oleh
enzim itu segera setelah bekerja malah menumpuk di sel dan mengakibatkan
kekejangan dan kematian.
Sebagai penyusun protein non-enzim, rantai sampingnya dapat
mengalami glikolisasiyang dapat menjelaskan gangguan akibat diabetes. Serina juga
merupakan satu dari tiga asam amino yang biasanya terfosforilasi oleh
enzim kinase pada saat transduksi signal pada eukariota
17. Treonin (Thr)
Treonina merupakan salah satu dari 20 asam amino penyusun protein. Bagi
manusia, treonina bersifat esensial. Tubuh manusia tidak memiliki enzim pembentuk
treonina namun manusia memerlukannya, sehingga treonina esensial (secara gizi)
bagi manusia.
Kehadiran enzim treonina-kinase dapat menyebabkan fosforilasi pada
treonina, menghasilkan fosfotreonina, senyawa antara penting pada
biosintesis metabolitsekunder.
Treonina banyak terkandung pada produk-produk dari susu, daging, ikan,
dan bijiwijen.
18. Tritofan (Trp)
Triptofan merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein yang bersifat
esensial bagi manusia. Bentuk yang umum pada mamalia adalah, seperti asam amino
lainnya, L-triptofan. Meskipun demikian D-triptofan ditemukan pula di alam (contohnya
adalah pada bisa ular laut kontrifan).
Fungsi biologi dan kesehatan:
Gugus fungsional yang dimiliki triptofan, indol, tidak dimiliki asam-asam amino
dasar lainnya. Akibatnya, triptofan menjadi prekursor banyak senyawa biologis
penting yang tersusun dalam kerangka indol. Triptofan adalah
prekursor melatonin (hormonperangsang tidur), serotonin (suatu transmiter
pada sistem saraf) dan niasin (suatuvitamin).
19. Tirosin (Tyr)
Tirosina (dari bahasa Yunani tyros, berarti keju, karena ditemukan pertama kali
dari keju) merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein. Ia memiliki satu
gugus fenol (fenil dengan satu tambahan gugus hidroksil). Bentuk yang umum adalah
L-tirosin (S-tirosin), yang juga ditemukan dalam tiga isomer struktur: para, meta, dan
orto.
Pembentukan tirosina menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim Phe-
hidroksilase. Enzim ini hanya membuat para-tirosina. Dua isomer yang lain terbentuk
apabila terjadi serangan dari radikal bebas pada kondisi oksidatif tinggi (keadaan
stress).
Fungsi biologi dan kesehatan:
Dalam transduksi signal, tirosina memiliki peran kunci dalam pengaktifan
beberapaenzim tertentu melalui proses fosforilasi (membentuk fosfotirosina). Bagi
manusia, tirosina merupakan prekursor hormon tiroksin dan triiodotironin yang
dibentuk dikelenjar tiroid, pigmen kulit melanin, dan dopamin, norepinefrin dan
epinefrin.
Tirosina tidak bersifat esensial bagi manusia. Oleh enzim tirosina hidroksilase,
tirosina diubah menjadi DOPA yang merupakan bagian dari manajemen terhadap
penyakitParkinson.
Tanaman opium (Papaver somniferum) menggunakan tirosina sebagai bahan
baku untuk menghasilkan morfin, suatu alkaloid.
20. Valin (Val)
Valina adalah salah satu dari 20 asam amino penyusun protein yang dikode
oleh DNA. Dalam ilmu gizi, valina termasuk kelompok asam amino esensial.
Namanya berasal dari nama tumbuhan valerian (Valeriana officinalis).
Sifat valina dalam air adalah hidrofobik (takut air) karena ia tidak bermuatan.
Pada penyakit anemia bulan sabit (sel-sel eritrosit tidak berbentuk seperti pil tetapi
seperti bulan sabit, sickle-cell anaemia), valina menggantikan posisi asam glutamat,
asam amino lain yang hidrofilik (suka air), pada hemoglobin. Akibatnya bentuk sel
berubah dan kehilangan kemampuan mengikat oksigen secara efektif.
Valina diproduksi dengan menggunakan treonin sebagai bahan baku. Sumber
pangan yang kaya akan valina mencakup produk-produk peternakan
(daging, telur, susu, keju) dan biji-bijian yang mengandung minyak (misalnya kacang
tanah, wijen, dan lentil).

Asam amino
Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas

Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksil
(-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit:
keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau ). Gugus
karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk
larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan
menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi
zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena
salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein.

Daftar isi
1 Struktur asam amino
o 1.1 Isomerisme pada asam amino
o 1.2 Polimerisasi asam amino
o 1.3 Zwitter-ion
2 Asam amino dasar (standar)
o 2.1 Asam amino alifatik sederhana
o 2.2 Asam amino hidroksi-alifatik
o 2.3 Asam amino dikarboksilat (asam)
 o 2.4 Amida
o 2.5 Asam amino basa
o 2.6 Asam amino dengan sulfur
o 2.7 Prolin
o 2.8 Asam amino alifatik sederhana
o 2.9 Asam amino hidroksi-alifatik
o 2.10 Asam amino dikarboksilat (asam)
o 2.11 Amida
o 2.12 Asam amino basa
o 2.13 Asam amino dengan sulfur
o 2.14 Prolin
o 2.15 Asam amino aromatik
o 2.16
3 Fungsi biologi asam amino
4 Asam amino esensial
5 Lihat pula
6 Referensi
7 Pranala luar

Struktur asam amino

Struktur asam -amino, dengan gugus amina di sebelah kiri dan gugus karboksil di sebelah kanan.

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus
amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari
residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino
dengan asam amino lainnya.

Atom C pusat tersebut dinamai atom C ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa
bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh
karena gugus amina juga terikat pada atom C ini, senyawa tersebut merupakan asam -
amino.

Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut
menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah,
basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.

Isomerisme pada asam amino

Dua model molekul isomer optis asam amino alanina

Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam aminokecuali
glisinamemiliki isomer optik: L dan D. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini
dari gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca
(menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan
karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe D. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran
berlawanan jarum jam, maka itu adalah tipe L. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris
dengan nama CORN, dari singkatan COOH - R - NH2).

Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe L meskipun
beberapa siput laut menghasilkan tipe D. Dinding sel bakteri banyak mengandung asam
amino tipe D.

Polimerisasi asam amino

Lihat juga artikel tentang ekspresi genetik.

Reaksi kondensasi dua asam amino membentuk ikatan peptida

Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya. Monomer-
monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus karboksil milik satu
monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini
(disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA.

Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu
asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya akan
terlepas dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi.
Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam bentuk
residu asam amino.

Zwitter-ion
Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion.

Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini dapat
dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh
gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam
amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, NH3+), sedangkan gugus karboksilnya
menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung
pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan
berbentuk zwitter-ion. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur
kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas
berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral.
Karena mempunyai muatan negatif dan positif, asam amino dapat mengalami reaksi terhadap
asam maupun basa. [1]

Asam amino dasar (standar)

Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing dihubungkan dengan ikatan
peptida. Meskipun demikian, pada awal pembentukannya protein hanya tersusun dari 20
asam amino yang dikenal sebagai asam amino dasar atau asam amino baku atau asam
amino penyusun protein (proteinogenik). Asam-asam amino inilah yang disandi oleh
DNA/RNA sebagai kode genetik.

Berikut adalah ke-20 asam amino penyusun protein (singkatan dalam kurung menunjukkan
singkatan tiga huruf dan satu huruf yang sering digunakan dalam kajian protein),
dikelompokkan menurut sifat atau struktur kimiawinya:

Asam amino alifatik sederhana

Glisina (Gly, G)
Alanina (Ala, A)
Valina (Val, V)
Leusina (Leu, L)
Isoleusina (Ile, I)

Asam amino hidroksi-alifatik

Serina (Ser, S)
Treonina (Thr, T)

Asam amino dikarboksilat (asam)

Asam aspartat (Asp, D)

Asam glutamat (Glu, E)

Amida
 Asparagina (Asn, N)
Glutamina (Gln, Q)

Asam amino basa

Lisina (Lys, K)
Arginina (Arg, R)
Histidina (His, H) (memiliki gugus siklik)

Asam amino dengan sulfur

Sisteina (Cys, C)
Metionina (Met, M)

Prolin

Prolina (Pro, P) (memiliki gugus siklik)

Asam amino alifatik sederhana

Glisina (Gly, G)
Alanina (Ala, A)
Valina (Val, V)
Leusina (Leu, L)
Isoleusina (Ile, I)

Asam amino hidroksi-alifatik

Serina (Ser, S)
Treonina (Thr, T)

Asam amino dikarboksilat (asam)

Asam aspartat (Asp, D)

Asam glutamat (Glu, E)

Amida

Asparagina (Asn, N)
Glutamina (Gln, Q)

Asam amino basa

Lisina (Lys, K)
Arginina (Arg, R)
Histidina (His, H) (memiliki gugus siklik)

Asam amino dengan sulfur

Sisteina (Cys, C)
 Metionina (Met, M)

Prolin

Prolina (Pro, P) (memiliki gugus siklik)

Asam amino aromatik

Fenilalanina (Phe, F)
Tirosina (Tyr, Y)
Triptofan (Trp, W)

Kelompok ini memiliki cincin benzena dan menjadi bahan baku metabolit sekunder aromatik.

Fungsi biologi asam amino

1. Penyusun protein, termasuk enzim.
2. Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin, hormon
dan asam nukleat).
3. Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam dalam reaksi enzimatik (kofaktor).

Asam amino esensial

Asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai penyusun protein atau sebagai kerangka
molekul-molekul penting. Ia disebut esensial bagi suatu spesies organisme apabila spesies
tersebut memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau selalu kekurangan
asam amino yang bersangkutan. Untuk memenuhi kebutuhan ini, spesies itu harus
memasoknya dari luar (lewat makanan). Istilah "asam amino esensial" berlaku hanya bagi
organisme heterotrof.

Bagi manusia, ada delapan (ada yang menyebut sembilan) asam amino esensial yang harus
dipenuhi dari diet sehari-hari, yaitu isoleusina, leusina, lisina, metionina, fenilalanina,
treonina, triptofan, dan valina. Histidina dan arginina disebut sebagai "setengah esensial"
karena tubuh manusia dewasa sehat mampu memenuhi kebutuhannya. Asam amino karnitina
juga bersifat "setengah esensial" dan sering diberikan untuk kepentingan pengobatan.