ASAM AMINO DAN STRUKTUR SERTA SIFAT-SIFATNYA

A. Pengertian Asam Amino.

Asam amino merupakan komponen penyusun protein, setiap asam amino terdiri dari
gugus karboksilat (-COOH) dan gugus amino serta yang membedakan asam amino satu dengan
asam amino lainnya yaitu dengan adanya rantai samping (R). Srukturnya yaitu seperti yang
digambarkan di bawah ini :

Dari gambar tersebut terlihat bahwa: Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa")
sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung
dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut
merupakan asam α-amino. Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai
samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat
asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.
1) Stereoisomer Asam Amino
Stereoisomer merupakan suatu bentuk senyawa yang sama strukturnya dalam hal
penataan ruang namun berbeda posisi unsur-iunsur penyusunnya. Stereoisomer dibagi
menjadi enantiomer dan diastereomer.
Enantiomer merupakan isomer berupa bayangan cermin dari senyawa yang kiral
dalam hal ini adalah asam amino kecuali glisin cotohnya terlihat seperti gambar 2 di bawah
ini. Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam amino—
kecuali glisina—memiliki isomer optik: L dan D. Cara sederhana untuk mengidentifikasi
isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang
pembaca (menjauhi pembaca).
Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-
amina maka ini adalah tipe D. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum
 jam, maka itu adalah tipe L. Sedangkandiastereomer merupakan isomer yang bukan
bayangan cermin dari suatu senyawa yang bersangkutan.

2) Ikatan Peptida
Ikatan peptida merupakan ikatan yang terjadi karena adanya penyambungan antar
asam amino satu dengan asam amino lain untuk membentuk suatu rantai polimer protein.
contohnya adalah sebagai berikut :

pembentukan ikatan peptide

Dengan terbentuknya ikatan peptida maka asam amino tersebut bisa ikatakan sebagai
protein. namun karena hanya terdapat satu ikatan peptida maka protein tersebut hanya bisa
disebut sebagai protein yang berstruktur primer. Protein merupakan polimer yang tersusun
dari asam amino sebagai monomernya.
Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus
karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi
penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan
bantuan ribosom dan tRNA. Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan
bagian gugus karboksil satu asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina
asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk air.
Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi. Molekul asam amino yang
telah melepaskan molekul air dikatakan dalam bentuk residu asam amino.
 3) Zwitter-Ion
Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini dapat
dianggap sekaligus sebagai asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi
oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada
asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, –NH3+), sedangkan gugus karboksilnya
menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, –COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung
pada jenis asam aminonya.
Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion.
Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH
fisiologis yang dekat netral. Karena mempunyai muatan negatif dan positif, asam amino
dapat mengalami reaksi terhadap asam maupun basa.

B. Klasifikasi Asam Amino

Melalui reaksi hidrolisis protein telah didapatkan 20 macam asam amino yang dibagi
berdasarkan gugus R-nya, berikut dijabarkan penggolongan tersebut :
1. Asam amino non-polar dengan gugus R yang hidrofobik, antara lain Alanin, Valin, Leusin,
Isoleusin, Prolin, Fenilalanin, Triptofan dan Metionin. Gugus ini memiliki ciri-ciri: gugus
R alifatik, bersifat hidrofobik, dan pada umumnya terdapat pada protein yang berinteraksi
dengan lipid.
2. Asam amino polar tanpa muatan pada gugus R yang beranggotakan Lisin, Serin, Treonin,
Sistein, Tirosin, Asparagin dan Glutamin. Asam amino jenis ini memiliki ciri-ciri: gugus
R tidak bermuatan, bersifat hidrofilik, cenderung terdapat dibagian luar protein. Pada asam
amino sistein gugus R terionisasasi pada pH tinggi.

3. Asam amino dengan gugus aromatik yang beranggotakan Fenilalanina (Phe, F), Tirosina
(Tyr, Y), dan Triptofan (Trp, W). Asam amino ini bersifat relatif non-polar, dan
hidrofobik.Kelompok ini memiliki cincin benzena dan menjadi bahan baku metabolit
sekunder aromatic

4. Asam amino yang bermuatan positif pada gugus R, yang beranggotakan Lisin, Arganin,
dan histidin. Yang memiliki ciri-ciri rantai R bersifat basa dan bersifat polar. Pada asam
amino Histidin mempunyai muatan mendekati netral.
 5. Asam amino yang bermuatan negatif pada gugus R, yang beranggotakan aspartat dan
glutamat. Dengan ciri-ciri bermuatan negatif dan bersifat asam.

Sebagai bahan penting untuk kehidupan, asam amino dikelompokkan menjadi dua, yaitu
asam amino esensial dan asam amino non esensial. Berikut ini adalah daftar lengkap asam amino
esensial dan non esensial.
 Asam Amino Esensial
Dari sekitar dua puluhan asam amino yang kita kenal, sekitar sepuluh macam tidak
bisa dibentuk oleh tubuh manusia dan harus didatangkan dari asupan makanan. Itulah yang
disebut asam amino esensial, sering juga disebut asam amino indispensable. Asam amino
esensial ini diperlukan untuk pertumbuhan tubuh. Jika kekurangan kelompok asam amino
ini akan menderita busung lapar (kwashiorkor). Berbeda dengan lemak atau karbohidrat
yang bisa disimpan, tubuh kita tidak dapat menyimpan asam amino. Itu sebabnya asupan
asam amino yang cukup dari makanan selalu diperlukan setiap hari.
Sebenarnya dari beberapa jenis asam amino esensial seperti arginin dapat dibuat
oleh tubuh, tetapi prosesnya sangat lambat dan tidak mencukupi untuk seluruh kebutuhan.
 Jadi juga harus disuplai dari makanan. Selain itu beberapa jenis asam amino juga berfungsi
saling melengkapi satu sama lain. Contohnya metionin diperlukan untuk memproduksi
cystein, atau fenilalanin diperlukan untuk membentuk tirosin.
 Asam amino non esensial
Ada sepuluh asam amino yang bisa dibentuk oleh tubuh manusia, dan disebut asam
amino non esensial atau asam amino dispensable. Karena bisa dibentuk sendiri oleh tubuh
maka tidak harus memperoleh asupan dari makanan. Berikut ini adalah daftar asam amino
non esensial.
C. Nama-Nama Asam Amino

1. Alanin (Ala)
Alanin (Ala) atau asam 2-aminopropanoat merupakan salah satu asam amino bukan
esensial. Bentuk yang umum di alam adalah L-alanin (S-alanin) meskipun terdapat pula
bentuk D-alanin (R-alanin) pada dinding sel bakteri dan sejumlah antibiotika. L-alanin
merupakan asam amino proteinogenik yang paling banyak dipakai dalam protein setelah
leusin
Gugus metil pada alanina sangat tidak reaktif sehingga jarang terlibat langsung
dalam fungsi protein (enzim). Alanina dapat berperan dalam pengenalan substrat atau
spesifisitas, khususnya dalam interaksi dengan atom nonreaktif seperti karbon. Dalam
proses pembentukan glukosa dari protein, alanina berperan dalam daur alanina.
2. Arginin (Arg)
Asam amino arginin memiliki kecenderungan basa yang cukup tinggi akibat eksesi
dua gugus amina pada gugus residunya. Asam amino ini tergolong setengah esensial bagi
manusia dan mamalia lainnya, tergantung pada tingkat perkembangan atau kondisi
kesehatan.

Gambar 5. Arginin

Bagi anak-anak, asam amino ini esensial. Pangan yang menjadi sumber utama
arginin adalah produk-produk peternakan (dairy products) seperti daging, susu (dan
olahannya), dan telur. Dari produk tumbuhan dapat disebutkan cokelat dan biji kacang
tanah.

3. Asparagin (Asn)
Asparagin adalah analog dari asam aspartat dengan penggantian gugus karboksil
oleh gugus karboksamid. Asparagin bersifat netral (tidak bermuatan) dalam pelarut air.
Asparagina merupakan asam amino pertama yang berhasil diisolasi. Namanya
diambil karena pertama kali diperoleh dari jus asparagus.

Gambar 7. Asparagin
 Fungsi biologi: Asparagina diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga
kesetimbangan dan dalam transformasi asam amino. Ia berperan pula dalam sintesis
amonia. Sumber: Daging (segala macam sumber), telur, dan susu (serta produk
turunannya) kaya akan asparagina
4. Asam aspartat (Asp)
Asam aspartat merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein. Asparagin
merupakan asam amino analognya karena terbentuk melalui aminasi aspartat pada satu
gugus hidroksilnya. Asam aspartat bersifat asam, dan dapat digolongkan sebagan asam
karboksilat. Bagi mamalia aspartat tidaklah esensial.

Gambar 8. Asam Aspartat

Fungsinya diketahui sebagai pembangkit neurotransmisi di otak dan saraf otot.

Diduga, aspartat berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan. Senyawa ini juga
merupakan produk dari daur urea dan terlibat dalam glukoneogenesis.

5. Sistein (Cys)
Sistein merupakan asam amino bukan esensial bagi manusia yang memiliki atom
S, bersama-sama dengan metionin. Atom S ini terdapat pada gugus tiol (dikenal juga
sebagai sulfhidril atau merkaptan). Karena memiliki atom S, sisteina menjadi sumber
utama dalam sintesis senyawa-senyawa biologis lain yang mengandung belerang. Sisteina
dan metionin pada protein juga berperan dalam menentukan konformasi protein karena
adanya ikatan hidrogen pada gugus tiol.
 Gambar 9. Sistein

Sumber utama sisteina pada makanan adalah cabai, bawang putih, bawang bombay,
brokoli, haver, dan inti bulir gandum (embrio). L-sistein juga diproduksi secara industri
melalui hidrolisis rambut manusia dan babi serta buluunggas.

6. Glutamine (Gln)
Glutamin adalah satu dari 20 asam amino yang memiliki kode pada kode genetik
standar. Rantai sampingnya adalah suatu amida. Glutamina dibuat dengan mengganti rantai
samping hidroksil asam glutamat dengan gugus fungsional amina.

Gambar 11. Glutamin

Glutamina merupakan bagian penting dari asimilasi nitrogen yang berlangsung

pada tumbuhan. Amonia yang diserap tumbuhan atau hasil reduksi nitrit diikat oleh asam
glutamat menjadi glutamina dengan bantuan enzim glutamin sintetase atau GS. Glutamina
dijadikan suplemen atlet binaraga untuk mengganti kerusakan otot dengan segera akibat
latihan beban yang berat.

7. Asam glutamate (Glu)

Asam glutamat termasuk asam amino yang bermuatan (polar) bersama-sama
dengan asam aspartat. Ini terlihat dari titik isoelektriknya yang rendah, yang menandakan
 ia sangat mudah menangkap elektron (bersifat asam menurut Lewis). Asam glutamat dapat
diproduksi sendiri oleh tubuh manusia sehingga tidak tergolong esensial.
Ion glutamat merangsang beberapa tipe saraf yang ada di lidah manusia. Sifat ini
dimanfaatkan dalam industri penyedap. Garam turunan dari asam glutamat, yang dikenal
sebagai mononatrium glutamat ( dikenal juga sebagai monosodium glutamat, MSG, vetsin
atau micin), sangat dikenal dalam dunia boga Indonesia maupun Asia Timur lainnya
sebagai penyedap masakan.

Gambar 12. Asam glutamat

8. Glisin (Gly)
Glisina atau asam aminoetanoat adalah asam amino alami paling sederhana. Rumus
kimianya C2H5NO2. Asam amino ini bagi manusia bukan merupakan asam amino esensial
karena tubuh manusia dapat mencukupi kebutuhannya.
Glisina merupakan asam amino yang mudah menyesuaikan diri dengan berbagai
situasi karena strukturnya sederhana. Secara umum protein tidak banyak mengandung
glisina. Pengecualiannya ialah pada kolagen yang dua per tiga dari keseluruhan asam
aminonya adalah glisina. Glisina merupakan asam amino nonesensial bagi manusia. Tubuh
manusia memproduksi glisina dalam jumlah mencukupi. Glisina berperan dalam sistem
saraf sebagai inhibitor neurotransmiter pada sistem saraf pusat (CNS).

Gambar 13. Glisisn

9. Histidin (His)
Histidina merupakan satu dari 20 asam amino dasar yang ada dalam protein. Bagi
manusia histidina merupakan asam amino yang esensial bagi anak-anak. Fungsi Histidina
menjadi prekursor histamin, suatu amina yang berperan dalam sistem saraf, dan karnosin,
suatu asam amino.

Gambar 14. Histidin

10. Isoleusin (Ile)

Isoleusina adalah satu dari asam amino penyusun protein yang dikode oleh DNA.
Rumus kimianya sama dengan leusinhidrofobik (tidak larut dalam air) dan esensial bagi
manusia. tetapi susunan atom-atomnya berbeda. Ini berakibat pada sifat yang berbeda.
Isoleusina bersifat
Walaupun berdasarkan strukturnya ada empat kemungkinan stereoisomer seperti
treonin, isoleusina alam hanya tersedia dalam satu bentuk saja.

11. Leusin (Leu)

Leusina merupakan asam amino yang paling umum dijumpai pada protein. Ia
mutlak diperlukan dalam perkembangan anak-anak dan dalam kesetimbangan nitrogen
bagi orang dewasa. Ada dugaan bahwa leusina berperan dalam menjaga perombakan dan
pembentukan protein otot. Leusina tergolong asam amino esensial bagi manusia.

12. Lisin (Lys)

Lisina (bahasa Inggris lysine) merupakan asam amino penyusun protein yang dalam
pelarut air bersifat basa, seperti juga histidin. Lisina tergolong esensial bagi manusia dan
kebutuhan rata-rata per hari adalah 1- 1,5 g. Lisina menjadi kerangka bagi niasin (vitamin
 B1). Kekurangan vitamin ini dapat menyebabkan pelagra. Lisina juga dilibatkan dalam
pengobatan terhadap penyakit herpes.
Biji-bijian serealia terkenal miskin akan lisina. Sebaliknya, biji polong-polongan
kaya akan asam amino ini.

13. Metionin (Met)

Metionina, bersama-sama dengan sistein, adalah asam amino yang memiliki atom
S. Asam amino ini penting dalam sintesis protein (dalam proses transkripsi, yang
menerjemahkan urutan basa nitrogen di DNA untuk membentuk RNA) karena kode untuk
metionina sama dengan kode awal (start) untuk suatu rangkaian RNA. Biasanya, metionina
awal ini tidak akan terikut dalam protein yang kelak terbentuk karena dibuang dalam proses
pascatranskripsi.
Asam amino ini bagi manusia bersifat esensial, sehingga harus dipasok dari bahan
pangan. Sumber utama metionina adalah buah-buahan, daging (ayam, sapi, ikan), susu
(susu murni, beberapa jenis keju), sayuran (spinach, bayam, bawang putih, jagung), serta
kacang-kacangan (kapri, pistacio, kacang mete, kacang merah, tahu, tempe)
.
14. Fenilalanin (Phe)
Fenilalanina adalah suatu asam amino penting dan banyak terdapat pada makanan,
yang bersama-sama dengan asam amino tirosin dan triptofan merupakan kelompok asam
amino aromatik yang memiliki cincin benzena.
Fenilalanina bersama-sama dengan taurin dan triptofan merupakan senyawa yang
berfungsi sebagai penghantar atau penyampai pesan (neurotransmitter) pada sistem saraf
otak. Dalam keadaan normal, fenilalanina diubah menjadi tirosin dan dibuang dari tubuh.
Gangguan dalam proses ini (penyakitnya disebut fenilketonuria atau fenilalaninemia atau
fenilpiruvat oligofrenia, disingkat PKU) menyebabkan fenilalanina tertimbun dalam darah
dan dapat meracuni otak serta menyebabkan keterbelakangan mental. Penyakit ini
diwariskan secara genetik: tubuh tidak mampu menghasilkan enzim pengolah asam amino
fenilalanina, sehingga menyebabkan kadar fenilalanina yang tinggi di dalam darah, yang
berbahaya bagi tubuh.
15. Prolin (Pro)
Prolina merupakan satu-satunya asam amino dasar yang memiliki dua gugus
samping yang terikat satu-sama lain (gugus amino melepaskan satu atom H untuk berikatan
dengan gugus sisa). Akibat strukturnya ini, prolina hanya memiliki gugus amina sekunder
(-NH-). Beberapa pihak menganggap prolina bukanlah asam amino karena tidak memiliki
gugus amina namun imina namun pendapat ini tidak tepat.
Fungsi terpenting prolina tentunya adalah sebagai komponen protein. Sel tumbuh-
tumbuhan tertentu yang terpapar kondisi lingkungan yang kurang cocok (misalnya
kekeringan) akan menghasilkan prolina untuk menjaga keseimbangan osmotik sel. Prolina
dibuat dari asam L-glutamat dengan prekursor suatu asam imino. Prolina bukan merupakan
asam amino esensial bagi manusia.

16. Serine (Ser)

Serina merupakan asam amino penyusun protein yang umum ditemukan pada
protein hewan. Protein mamalia hanya memiliki L-serin. Serina bukan merupakan asam
amino esensial bagi manusia. Namanya diambil dari bahasa Latin, sericum (berarti sutera)
karena pertama kali diisolasi dari protein serat sutera pada tahun 1865. Strukturnya
diketahui pada tahun 1902.

17. Treonin (Thr)

Treonina merupakan salah satu dari 20 asam amino penyusun protein. Bagi
manusia, treonina bersifat esensial. Tubuh manusia tidak memiliki enzim pembentuk
treonina namun manusia memerlukannya, sehingga treonina esensial (secara gizi) bagi
manusia.
Kehadiran enzim treonina-kinase dapat menyebabkan fosforilasi pada treonina,
menghasilkan fosfotreonina, senyawa antara penting pada biosintesis metabolit sekunder.
Treonina banyak terkandung pada produk-produk dari susu, daging, ikan, dan biji wijen.

18. Tritofan (Trp)

Triptofan merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein yang bersifat
esensial bagi manusia. Bentuk yang umum pada mamalia adalah, seperti asam amino
 lainnya, L-triptofan. Meskipun demikian D-triptofan ditemukan pula di alam (contohnya
adalah pada bisa ular laut kontrifan).

19. Tirosin (Tyr)

Tirosina (dari bahasa Yunani tyros, berarti keju, karena ditemukan pertama kali dari
keju) merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein. Ia memiliki satu gugus fenol
(fenil dengan satu tambahan gugus hidroksil). Bentuk yang umum adalah L-tirosin (S-
tirosin), yang juga ditemukan dalam tiga isomer struktur: para, meta, dan orto.
Pembentukan tirosina menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim Phe-
hidroksilase. Enzim ini hanya membuat para-tirosina. Dua isomer yang lain terbentuk
apabila terjadi “serangan” dari radikal bebas pada kondisi oksidatif tinggi (keadaan stress).

Gambar 18. Tirosin

20. Valin (Val)

Valina adalah salah satu dari 20 asam amino penyusun protein yang dikode oleh
DNA. Dalam ilmu gizi, valina termasuk kelompok asam amino esensial. Namanya berasal
dari nama tumbuhan valerian (Valeriana officinalis).
Sifat valina dalam air adalah hidrofobik (‘takut air’) karena ia tidak bermuatan.
Pada penyakit anemia “bulan sabit” (sel-sel eritrosit tidak berbentuk seperti pil tetapi
seperti bulan sabit, sickle-cell anaemia), valina menggantikan posisi asam glutamat, asam
amino lain yang hidrofilik (‘suka air’), pada hemoglobin. Akibatnya bentuk sel berubah
dan kehilangan kemampuan mengikat oksigen secara efektif.
Valina diproduksi dengan menggunakan treonin sebagai bahan baku. Sumber
pangan yang kaya akan valina mencakup produk-produk peternakan (daging, telur, susu,
keju) dan biji-bijian yang mengandung minyak (misalnya kacang tanah, wijen, dan lentil).
A. Proses Metabolisme Asam Amino
Asam amino adalah salah satu senyawa yang ada didalam tubuh makhluk hidupyang
diantaranya hewan dan manusia yang berguna untuk sebagai sumber bahan
utama pembentukan protein dalam tubuh. Kira-kira 75% asam amino digunakan untuk
sintesis protein. Asam-asam amino dapat diperoleh dari protein yang kita makan atau dari
hasildegradasi protein di dalam tubuh kita. Protein yang terdapat dalam makanan di
cernadalam lambung dan usus menjadi asam-asam amino yang diabsorpsi dan di bawa
olehdarah ke hati. Protein dalam tubuh dibentuk dari asam amino. Hati adalah organ
tubuhdimana terjadi reaksi Anabolisme dan Katabolisme. Proses Metabolik dan katabolik
jugaterjadi dalam jaringan di luar hati. Asam amino yang terdapat dalam darah berasal daritiga
sumber yaitu absorpsi melalui dinding usus, hasil penguraian protein dalam sel danhasil
sintesis asam amino dalam sel. Hati berfungsi sebagai pengatur konsentrasi asamamino dalam
darah.
Proses metabolisme asam amino mendasari dan memberi pengaruh bagitubuh juga zat
lain yang terdapat pada tubuh. Prosesnya yang berkesinambungan juga berkaitan dengan
proses pembentukan bahan tertentu bagi kepentingan biologis tubuh. Hal tersebut ini
merupakan proses kontinu. Karena protein didalam tubuh secara terus menerus diganti (protein
turnover)

 Proses Yang Terjadi Dalam Metabolisme Asam Amino

Jalur metabolik utama dari asam-asam amino terdiri atas pertama, produksi asam
amino dari pembongkaran protein tubuh, digesti protein diet sertasintesis asam amino di hati.
Kedua, pengambilan nitrogen dari asam amino. Sedangkan ketiga adalah katabolisme asam
amino menjadi energi melalui siklusasam serta siklus urea sebagai proses pengolahan hasil
sampingan pemecahanasam amino. Keempat adalah sintesis protein dari asam-asam amino.
 Gambar 20. Jalur-jalur metabolik utama asam amino
Katabolisme Asam amino melalui reaksi umum asam amino. Asam aminotidak dapat
disimpan oleh tubuh. Jika jumlah asam amino berlebihan atau terjadikekurangan sumber
energy lain (karbohidrat dan protein), tubuh akanmenggunakan asam amino sebagai sumber
energi. Tidak seperti karbohidrat danlipid, asam amino memerlukan pelepasan gugus amin
yang berasal dari deaminasinitrogen _
Tahap awal pembentukan metabolisme asam amino, melibatkan pelepasan gugus
amino, kemudian baru perubahan kerangka karbon pada molekul asam amino. Dua proses
utama pelepasan gugus amino yaitu, transaminasi dan deaminasi.

1. Transaminasi
Transaminasi ialah proses katabolisme asam amino yang melibatkan pemindahan
gugus amino dari satu asam amino kepada asam amino lain. Dalam reaksi transaminasi ini
gugus amino dari suatu asam amino dipindahkan kepada salah satu dari tiga senyawa keto,
yaitu asam piruvat, a ketoglutarat atau oksaloasetat, sehingga senyawa keto ini diubah menjadi
asam amino, sedangkan asam amino semula diubah menjadi asam keto. Ada dua enzim penting
dalam reaksi transaminasi yaitu alanin transaminase dan glutamat transaminase yang bekerja
sebagai katalis dalamreaksi berikut :
 Pada reaksi ini tidak ada gugus amino yang hilang, karena gugus amino yang
dilepaskan oleh asam amino diterima oleh asam keto. Alanin transaminase merupakan enzim
yang mempunyai kekhasan terhadap asam piruvat-alanin. Glutamat transaminase merupakan
enzim yang mempunyai kekhasan terhadap glutamat-ketoglutarat sebagai satu pasang substrak
.
Reaksi transaminasi terjadi didalam mitokondria maupun dalam cairan sitoplasma.
Semua enzim transaminase tersebut dibantu oleh piridoksalfosfat sebagai koenzim. Telah
diterangkan bahwa piridoksalfosfat tidak hanya merupakan koenzim pada reaksi transaminasi,
tetapi juga pada reaksi-reaksi metabolisme yang lain.

2. Deaminasi Oksidatif
Asam amino dengan reaksi transaminasi dapat diubah menjadi asam glutamat.
Dalam beberapa sel misalnya dalam bakteri, asam glutamat dapat mengalami proses deaminasi
oksidatif yang menggunakan glutamat dehidrogenase sebagai katalis.

Asam glutamat + NAD+ a ketoglutarat + NH4+ + NADH + H+

Dalam proses ini asam glutamat melepaskan gugus amino dalam bentuk NH4+.
Selain NAD+ glutamat dehidrogenase dapat pula menggunakan NADP+ sebagai aseptor
elektron. Oleh karena asam glutamat merupakan hasil akhir proses transaminasi, maka
glutamat dehidrogenase merupakan enzim yang penting dalam metabolisme asam amino
oksidase danD-asam oksidase.
 Gambar 21. Deminasi oksidatif
Amonia merupakan senyawa yang sangat toksik bagi manusia sehinggaharus dibuang
atau dikeluarkan. Amonia yang dihasilkan bakteri enterik diserapke dalam darah vena porta
yang dengan demikian darah ini mengandung amoniadengan kadar yang lebih tingi
dibandingkan darah sistemik. Kadar urea normal dalam tubuh adalah 10-20 µg/dL.
Karena hati yang sehat akan segera mengeluarkan amonia ini dari dalam darah porta,
maka darah perifer pada hakekatnya tidak mengandung amonia. Hal ini sangat penting karena
ammonia dengan jumlah renik sekalipun akan bersifat toksik bagi sistem saraf pusat.
Jika darah porta tidak mengalir lewat hati, maka ammonia dapat meningkat hingga
mencapai kadar yang toksik dalam darah sistemik. Keadaan ini terjadi setelah fungsi hati
mengalami gangguan yang berat atau setelah adanya hubungan kolateral antara vena porta dan
vena sistemik sebagaimana terjadi pada keadaan sirosis. Gejala intoksikasi ammonia
mencakup tremor, bicara yang pelo, penglihatan kabur, dan pada kasus-kasus yang berat,
koma, serta kematian. Gejala-gejala ini menyerupai gejala pada sindrom koma hepatikum yang
terjadi ketika kadar amo-nia darah dan otak mengalami kenaikan. Penanganana keadaan ini
menekankan pada tindakan yang bertujuan untuk menurunkan kadar ammonia darah.
Di otak, amonia akan berikatan dengan α -ketoglutarat dan menghasilkan glutarat.
Akibatnya otak akan kehabisan α -ketoglutarat yang penting pada sikluskrebs. Hal ini
menyebabkan kegagalan siklus krebs atau TCA yang penting untuk memproduksi ekivalen
pereduksi (NADH dan FADH 2) yang dapat menghasilkanATP di rantai respirasi mitokondria,
sehingga menyebabkan kekurangan produksienergi. Proses yang terjadi di dalam hati tersebut
selanjutnya disebut sebagai siklus urea.