MAKALAH BIOKIMIA

STRUKTUR DAN FUNGSI ASAM AMINO DAN PROTEIN

OLEH KELOMPOK :

1. SERLIN KALE HAE (2306050011)

2. MARIA DOMINIKA FERNANDEZ (2306050012)

3. DESMILANI RESTAVIKA (2306050013)

4. ZULVA MAGFIRA AMBU RINNU (2306050012)

5. MARTINA FITRIANI DAI TUPEN (2306050015)

PROGRAM STUDI BIOLOGI

 FAKULTAS SAINS DAN TEKNIK

KUPANG

2024

BAB I
PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Biokimia merupakan ilmu yang mempelajari struktur dan fungsi komponen selular,
seperti protein, karbohidrat, asam lemak, minyak, dan biomolekul lainnya.
Sekitar 75% asam amino digunakan untuk sintesis protein. Asam-asam amino dapat
diperoleh dari protein yang kita makan atau dari hasil degradasi protein di dalam tubuh
kita. Protein yang terdapat dalam makanan di cerna dalam lambung dan usus menjadi
asam-asam amino yang diabsorpsi dan di bawa oleh darah ke hati. Protein dalam tubuh
dibentuk dari asam amino. Bila ada kelebihan asam amino akan di ubah menjadi asam
ketogkutarat yang dapat masuk kedalam siklus asam sitrat. Hati adalah organ tubuh dimana
terjadi reaksi Anabolisme dan Katabolisme. Proses Metabolik dan katabolik juga terjadi
dalam jaringan di luar hati. Asam amino yang terdapat dalam darah berasal dari tiga
sumber yaitu absorpsi melalui dinding usus, hasil penguraian protein dalam sel dan hasil
sintesis asam amino dalam sel. Hati berfungsi sebagai pengatur konsentrasi asam amino
dalam darah.
Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang
terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada atom karbon α dari
posisi gugus –COOH. Jenis-jenis asam amino, urutan cara asam amino tersebut terangkai,
serta hubungan spasial asam-asam amino tersebut asan menentukan struktur 3 dimensi dan
sifat-sifat biologis protein sederhana.
Sedangkan Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama")
adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari
monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida.
Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur
serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup
dan virus.
Semua protein terdapat dalam semua makhluk hidup, tanpa memandang fungsinya dan
aktivitas biologisnya, dibangun oleh susunan dasar yang sama, yaitu 20 asam amino baku,
yang molekulnya sendiri tidak mempunyai aktivitas biologis. Lalu apakah yang
memberikan suatu protein untuk aktivitas enzimnya, protein lain untuk aktivitas hormon,
dan yang lain lagi untuk aktivitas antibodi? Bagaimana kimiawi protein-protein ini
berbeda?. Secara cukup sederhana, protein berbeda satu sama lain karena masing-masing
mempunyai deret unit asam amino sendiri-sendiri. Asam amino merupakan abjad struktur
protein karena molekul-molekul ini dapat disusun dalam sejumlah deret yang hampir tidak
terbatas, untuk membuat berbagai protein dalam jumlah yang hampir tidak terbatas pula.

1.2 Rumusan Masalah

1. Apakah definisi dari Asam Amino dan Protein?
2. Bagaimana struktur dan Asam amino?
3. Bagaimana klasifikasi dari Asam amino dan Protein berdasarkan gugus fungsi?
4. Bagaimana perbedaaan antara struktur primer, sekunder, tersier dan kuartener pro-
tein?
5. Bagaimana sifat-sifat spesifik protein
6. Bagaimana contoh fungsi protein bagi sel dan organisme?

1.3 Tujuan
1. Menjelaskan definisi dari Asam Amino dan Protein.
2. Menjelaskan struktur dan perbedaan struktur Asam amino dengan Protein.
3. Menjelaskan klasifikasi dari Asam amino dan Protein berdasarkan gugus fungsinya
4. Menjelaskan perbedaan antara struktur primer, sekunder, tersier dan kuartener pro-
tein
5. Menjelaskan sifat-sifat spesifik protein
6. Menjelaskan contoh fungsi protein bagi sel dan organisme
 BAB II
PEMBAHASAN

2.1 Asam Amino

2.1.1 Pengertian
Asam amino yang merupakan monomer (satuan pembentuk) protein adalah suatu
senyawa yang mempunyai dua gugus fungsi yaitu gugus amino dan gugus karboksil.
Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom
karbon (C) yang sama Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina
memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik yaitu
cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku
ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk
golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat
penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein.
Pada asam amino, gugus amino terikat pada atom karbon yang berdekatan dengan gugus
karboksil (C-α) atau dapat dikatakan juga bahwa gugus amina dan gugus karboksil dalam
asam amino terikat pada atom karbon yang sama.
2.1.2 Struktur Asam Amino

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus
amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari
residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino
dengan asam amino lainnya. Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai
dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung
dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom Cα ini, senyawa
tersebut merupakan asam α-amino. Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan
sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat
membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan
hidrofobik jika nonpolar.
2.1.3 Klasifikasi Asam amino
Struktur asam amino secara umum adalah satu atom karbon (C) yang mengikat empat gu-
gus yaitu :
1. Gugus amina (-NH2)
Gugus amina pada asam amino adalah gugus fungsional yang terdiri dari atom nitrogen (-
NH2) yang terikat pada atom karbon alfa dari kerangka asam amino. Gugus amina ini
membedakan asam amino dari molekul lainnya dan memberikan karakteristik asam amino
sebagai senyawa dasar penyusun protein. Gugus amina ini juga memungkinkan terben-
tuknya ikatan peptida antara dua molekul asam amino, yang memungkinkan pembentukan
rantai polipeptida dalam struktur protein.
2. Gugus karboksi (-COOH)
Gugus karboksil adalah sebuah gugus fungsional yang terdiri dari atom karbon yang terikat
pada atom oksigen dan sebuah gugus hidroksil (-COOH). Gugus karboksil ini merupakan
ciri khas dari asam karboksilat, yang juga ditemukan dalam struktur asam amino.
Dalam asam amino, gugus karboksil terdapat pada atom karbon yang terikat pada gugus
amina, membentuk struktur yang disebut sebagai gugus karboksil. Gugus karboksil ini
memberikan sifat asam pada asam amino, sehingga asam amino dapat melakukan reaksi
asam basa.
Dalam struktur asam amino, gugus karboksil ini memberikan sifat polar dan dapat mem-
bentuk ikatan hidrogen dengan gugus amino lainnya, berperan dalam membentuk ikatan
peptida antara dua molekul asam amino, dan berkontribusi terhadap pembentukan struktur
tiga dimensi dari protein. Sehingga, gugus karboksil pada asam amino memiliki peran yang
sangat penting dalam pembentukan dan fungsionalitas dari protein dan asam amino itu
sendiri.
3.Gugus hidrogen (H)
Gugus hidrogen pada asam amino merujuk pada atom hidrogen yang terikat pada gugus
karboksil (COOH). Saat asam amino kehilangan proton dari gugus karboksilnya, maka gu-
gus hidrogen akan terlepas, dan asam amino akan membentuk struktur zwitterion. Struktur
ini memiliki muatan positif pada gugus amino dan muatan negatif pada gugus karboksil,
serta gugus hidrogen terlepas.
Gugus hidrogen ini berperan dalam pembentukan ikatan hydrogen dengan gugus karboksil
asam amino lainnya atau dengan molekul air, yang berpengaruh pada sifat fisik dan kimia
dari asam amino tersebut. Selain itu, gugus hidrogen juga memainkan peran penting dalam
membentuk ikatan peptida saat dua molekul asam amino bergabung untuk membentuk pro-
tein.
4. Gugus sisa (R dari residu)
Gugus sisa R ini merupakan bagian yang melekat pada atom karbon alfa dalam struktur
asam amino. Gugus sisa R ini menentukan sifat-sifat unik dari masing-masing asam amino,
seperti sifat hidrofobik, hidrofilik, bermuatan positif, bermuatan negatif, atau netral, serta
ukuran dan bentuknya. Gugus sisa R ini juga memiliki peran penting dalam menentukan
struktur tiga dimensi dari protein. Interaksi antara gugus sisa R residu asam amino yang
berdekatan dalam rantai polipeptida dapat mempengaruhi lipatan dan penjalinan protein,
yang pada gilirannya memengaruhi fungsi protein tersebut. Selain itu, gugus sisa R juga
berperan dalam interaksi protein dengan molekul lain, seperti interaksi dengan enzim, pro-
tein partner, atau molekul kecil dalam lingkungan sel. Jadi, gugus sisa R dari residu pada
asam amino merupakan komponen kunci dalam menentukan sifat dan fungsi dari protein,
serta mempengaruhi interaksi protein dengan lingkungan sekitarnya.

Dalam protein dapat dibagi menjadi 4 golongan berdasarkan relatif gugus R-nya.
1. Asam amino dengan gugus R non polar (tak mengutup)
Gugus non polar adalah gugus yang mempunyai sedikit atau tidak mempunyai selisih
muatan dari daerah yang satu ke daerah yang lain. Golongan ini terdiri dari lima asam
amino yang mengandung gugus alifatik (Alanin, leusin, isoleusin, valin,dan prolin) dua
dengan R aromatic (fenilalanin dan triptopan) dan satu mengandung atom sulfur
(metionin).
2. Asam amino dengan gugus R mengutub tak bermuatan
Golongan ini lebih mudah larut dalam air dari golongan yang tak mengutub karena gugus
R mengutup dapat membentuk ikatan hydrogen dengan molekul air. Selain treoinin dan
tirosin yang kekutubannya disebabkan oleh adanya gugus hidroksil (-OH) merupakan asam
amino yang termasuk golongan ini. Selain itu yang termasuk dalam golongan ini juga
adalah asparagin dan glutamine yang kekutubannya disebabkan oleh gugus amida (-
CONH2) serta sistein oleh gugus sulfidril (-SH).
Asparagin dan glutamine, masing masing merupakan bentuk senyawa amida dari asam
aspartat dan asam glutamat dan mudah terhidrolisis oleh asam atau basa. Sistein yang
mengandung gugus tiol dan tirosin yang mengandung gugus hidroksil fenol bersifat paling
mengutub dalam golongan asam amino ini.
3. Asam amino dengan gugus R bermuatan negative (Asam amino asam)
Golongan asam amino ini bermuatan negative pada pH 6.0-7.0 dan terdiri dari asam
aspartat dan asam glutamat yang masing-masing mempunyai dua gugus karboksil
(COOH).
4. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif (Asam amino basa)
Golongan asam amino ini bermuatan positif pada pH 7.0 terdiri dari lisin, histidin dan
arginin
 Lisin mengandung satu lagi gugus amino pada posisis e dari rantai R alifatik
 Histidin mengandunga gugus lemah imidazolium pada pH 6.0 lebih dari 50 % molekul
histidin bermuatan positif sedangkan pada pH 7.0 kurang dari 10 %bermuatan positif.
 Arginin mempunyai gugus guanido pada gugus R-nya.

Berdasarkan biosintesis, Asam Amino diklasifikasikan menjadi tiga jenis, yaitu Asam
amino essensial, Asam amino nonessensial dan Asam amino essensial bersyarat.
a. Asam amino esensial, adalah asam amino yang tidak bisa diproduksi sendiri oleh
tubuh, sehingga harus didapat dari konsumsi makanan. Jenis-jenis Asam amino
esensial yaitu : Histidin, Isoleusin, Leusin, Lysin, Metionin, Fenilalanin, Treonin,
Triftofan, Valin.
b. Asam amino non-esensial adalah asam amino yang bisa diproduksi sendiri oleh tubuh,
sehingga memiliki prioritas konsumsi yang lebih rendah dibandingkan dengan asam
amino esensial.
c. Asam amino esensial bersyarat adalah kelompok asam amino non-esensial, namun
pada saat tertentu, seperti setelah latihan beban yang keras, produksi dalam tubuh tidak
secepat dan tidak sebanyak yang diperlukan sehingga harus didapat dari makanan
maupun suplemen protein.
2.1.4 Ikatan Peptida
Asam amino untuk membentuk suatu protein dihubungkan dengan ikatan peptida.
Dua molekul asam amino dapat diiikat secara kovalen melalui suatu ikatan amida subtitusi
yang disebut ikatan peptida menghasilkan suatu dipeptida. Ikatan seperti ini dibentuk
dengan menarik unsur H2O dari gugus karboksil satu asam amino dan gugus α-amino dari
molekul lain, dengan reaksi kondensasi yang kuat. 3 asam amino dapat disatukan oleh dua
ikatan peptida dengan cara yang sama untuk membentuk suatu tripeptida : tetrapeptida dan
pentapeptida. Jika terdapat banyak asam amino yang tergabung dengan cara demikian
struktur yang demikian dinamakan polipeptida. Unit asam amino didalam peptida biasanya
disebut residu (rantai ini bukan lagi merupakan asam amino karena telah kehilangan atom
hidrogen dari gugus amino dan sebagian gugus karboksilnya). Residu asam amino pada
ujung suatu peptida yang mempunyai gugus α-amino bebas disebut residu terminal amino
(juga residu terminal N) : residu pada ujung yang satu lagi, yang mempunyai gugus
karboksil bebas disebut terminal karboksil atau residu terminal C. Peptida dimnamakan
dari deret kandungan asam amino, dimulai dari residu termina N
2.1.5 Perbedaan antara struktur primer, sekunder, tersier dan kuartener protein
Berdasarkan struktur molekulnya, protein yang tersusun dari rantai asam amino
akan memiliki berbagai macam struktur khas pada masing-masing protein. Karena protein
disusun oleh asam amino yang berbeda secara kimiawinya, maka suatu protein akan
terangkai melalui ikatan peptida dan bahkan terkadang dihubungkan oleh ikatan sulfida.
Selanjutnya protein bisa mengalami pelipatan-pelipatan membentuk struktur yang
bermacam-macam. Adapun struktur protein meliputi struktur primer, struktur sekunder,
struktur tersier, dan struktur kuartener :

a. Struktur Primer
Merupakan struktur yang sederhana dengan urutan-urutan asam amino yang
tersusun secara linear yang mirip seperti tatanan huruf dalam sebuah kata dan tidak terjadi
percabangan rantai. Struktur primer terbentuk melalui ikatan antara gugus α–amino dengan
gugus α–karboksil. Ikatan tersebut dinamakan ikatan peptida atau ikatan amida. Struktur
ini dapat menentukan urutan suatu asam amino dari suatu polipepztida.

b. Struktur Sekunder
Merupakan kombinasi antara struktur primer yang linear distabilkan oleh
ikatan hidrogen antara gugus =CO dan =NH di sepanjang tulang belakang
polipeptida. Salah satu contoh struktur sekunder adalah α-heliks dan β-pleated.
Struktur ini memiliki segmen-segmen dalam polipeptida yang terlilit atau terlipat
secara berulang. Struktur α-heliks terbentuk antara masing-masing atom oksigen
karbonil pada suatu ikatan peptida dengan hidrogen yang melekat ke gugus amida
pada suatu ikatan peptida empat residu asam amino di sepanjang rantai polipeptida.
Pada struktur sekunder β-pleated terbentuk melalui ikatan hidrogen antara daerah
linear rantai polipeptida.

c. Struktur Tersier
Struktur tersier dari suatu protein adalah lapisan yang tumpang tindih di atas
pola struktur sekunder yang terdiri atas pemutarbalikan tak beraturan dari ikatan antara
rantai samping (gugus R) berbagai asam amino. Struktur ini merupakan konformasi
tiga dimensi yang mengacu pada hubungan spasial antar struktur sekunder. Struktur ini
distabilkan oleh empat macam ikatan, yakni ikatan hidrogen, ikatan ionik, ikatan
kovalen, dan ikatan hidrofobik. Dalam struktur ini, ikatan hidrofobik sangat penting
bagi protein. Asam amino yang memiliki sifat hidrofobik akan berikatan di bagian
dalam protein globuler yang tidak berikatan dengan air, sementara asam amino yang
bersifat hodrofilik secara umum akan berada di sisi permukaan luar yang berikatan
dengan air di sekelilingnya

d. Struktur Kuartener
Adalah gambaran dari pengaturan sub-unit atau promoter protein dalam ruang.
Struktur ini memiliki dua atau lebih dari sub-unit protein dengan struktur tersier yang
akan membentuk protein kompleks yang fungsional. ikatan yang berperan dalam
struktur ini adalah ikatan nonkovalen, yakni interaksi elektrostatis, hidrogen, dan
hidrofobik. Protein dengan struktur kuarterner sering disebut juga dengan protein
multimerik. Jika protein yang tersusun dari dua sub-unit disebut dengan protein
dimerik dan jika tersusun dari empat sub-unit disebut dengan protein tetramerik
2.1.6 Pengertian dan sifat-sifat spesifik protein
Protein berasal dari kata protos (bahasa Yunani) yang berarti "yang paling utama".
Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan
polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan
ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan
kadang kala sulfur serta fosfor. Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa,
selain polisakarida, lipid, dan polinukleotida, yang merupakan penyusun utama makhluk
hidup. Selain itu, protein merupakan salah satu molekul yang paling banyak diteliti dalam
biokimia.
Sifat-sifat spesifik protein diantaranya :
1. Ionisasi
Yaitu apabila protein larut di dalam air akan membentuk ion positif dan ion negatif.
Protein mempunyai titik isoelektrik. Titik isoelektrik mempunyai arti penting karena berhubungan
erat dengan sifat fisik dan sifat kimia. Pada pH di atas titik isoelektrik protein bermuatan negatif,
sedangkan di bawah titik isoelektrik protein bermuatan positif

2. Denaturasi
Yaitu perubahan konformasi serta posisi protein sehingga aktivitasnya berkurang
atau kemampuannya menunjang aktivitas organ tertentu dalam tubuh hilang sehingga
tubuh mengalami keracunan.

3. Viskositas
Viskositas adalah tahanan yang timbul oleh adanya gesekan antara molekulmolekul di
dalam zat cair yang mengalir. Larutan protein dalam air mempunyai viskositas atau kekentalan
yang relatif lebih besar daripada viskositas air sebagai pelarutnya. Viskositas larutan protein
tergantung pada jenis protein, bentuk molekul, kemolaran, dan suhu larutan.

4. Kristalisasi
Yaitu proses yang sering dilakukan dengan jalan penambahan garam ammonium
sulfat atau NaCl pada larutan dengan pengaturan PH pada titik isoelektriknya.

5. Sistem koloid
Yaitu sistem yang heterogen terdiri atas dua fase yaitu partikel kecil yang
terdispersi dari medium pendispersi atau pelarutnya.

2.1.7 Peran atau fungsi protein bagi sel dan organisme

Protein adalah komponen terbesar dalam tubuh manusia setelah air. Jumlahnya 1/6
dari berat tubuh manusia, dan tersebar di dalam otot, tulang, kulit, serta berbagai cairan
tubuh. Protein sangat diperlukan tubuh, fungsi utamanya sebagai zat pembangun sangat
diperlukan pada masa pertumbuhan. Pada masa bayi hingga remaja, kebutuhan protein
lebih besar persentasenya dibandingkan dengan pada masa dewasa dan manula. Pada masa
dewasa dan manula protein dibutuhkan untuk mempertahankan jaringan-jaringan tubuh
dan mengganti sel-sel yang telah rusak. Selain itu protein juga memiliki fungsi lain yaitu:
a. Sebagai enzim
 Hampir semua reaksi biologis dipercepat atau dibantu oleh suatu senyawa
makromolekul spesifik yang disebut enzim, dari reaksi yang sangat sederhana seperti
reaksi transportasi karbon dioksida sampai yang sangat rumit seperti replikasi kromosom.
b. Alat pengangkut dan penyimpan

Banyak molekul dengan MB kecil serta beberapa ion dapat diangkut atau dipindahkan
oleh protein-protein tertentu. Pengatur pergerakan Protein merupakan komponen utama
daging, gerakan otot terjadi karena adanya dua molekul protein yang saling bergeseran.
c. Penunjang mekanis

Kekuatan dan daya tahan robek kulit dan tulang disebabkan adanya kolagen, suatu
protein berbentuk bulat panjang dan mudah membentuk serabut. Pertahanan tubuh atau
imunisasi pertahanan tubuh biasanya dalam bentuk antibodi, yaitu suatu protein khusus
yang dapat mengenal dan menempel atau mengikat benda-benda asing yang masuk ke
dalam tubuh seperti virus, bakteri, dan sel- sel asing lain.
d. Media perambatan impuls syaraf

Protein yang mempunyai fungsi ini biasanya berbentuk reseptor, misalnya rodopsin,
suatu protein yang bertindak sebagai reseptor penerima warna atau cahaya pada sel-sel
mata.
Beberapa cara yang dapat digunakan dalam reaksi pengujian protein yaitu :

1. Denaturasi

Denaturasi merupakan perubahan fisik dan perubahan yang tidak diketahui dari protein.
Perubahan struktur yang diakibatkan proses denaturasi adalah perubahan konfigurasi protein dari
bentuk α-heliks menjadi memanjang. Hal ini, disebabkan rusaknya ikatan hydrogen dan ikatan
non-polar yang terjadi pada struktur berlipat protein(Tim Dosen Kimia Organik. 2017). Sifat
denaturasi protein umumnya bersifat irreversibel yaitu pengendapan yang tidak dapat diperoleh
kembali protein asal, baik dengan melarutkan dalam air atau dalam larutan garam. Dengan
berubahnya struktur protein maka aktifitas protein akan hilang. Perubahan struktur protein dapat
juga terjadi pada proses hidrolisis sehingga kecenderungan membentuk sifat koagulasi berkurang
dan akhirnya hilang sama sekali (larutan menjadi jernih).

2. Pengendapan protein

Adanya berbagai gugus fungsional (NH2, NH, OH, CO) dan bentuk ion ganda (zwitter ion)
yang terdapat dalam struktur protein dapat menyebabkan terjadinya reaksi pengendapan protein.
Gugus-gugus fungsional tersebut mampu mengikat molekul air melalui pembentukan ikatan
hidrogen. Reaksi pengendapan dapat terjadi dikarenakan penambahan bahan-bahan kimia seperti
garam-garam dan pelarut organik yang dapat merubah sifat kelarutan protein dalam air.

a. Pengendapan dengan amonium sulfat Pengendapan yang diakibatkan oleh penambahan

amonium sulfat pekat menyebabkan terjadinya dehidrasi protein (kehilangan air). Akibat proses
dehidratasi ini molekul protein yang mempunyai kelarutan paling kecil akan mudah mengendap.
Protein yang diendapkan dengan cara ini tidak mengalami perubahan kimia sehingga dapat
dengan mudah dilarutkan kembali melalui penambahan air. Pengendapan dengan cara ini bersifat
reversibel.

b. Pengendapan karena asam mineral pekat Perlakuan asam mineral pekat pada protein
dapat menyebabkan terbentuknya senyawa garam dari reaksi asam dengan gugus amino protein.
Pengaruh lainnya dapat terjadi denaturasi irreversibel dan diperoleh endapan protein. Namun
pada umumnya pengendapan dengan penambahan asam mineral kuat (kecuali HNO3 pekat)
bersifat reversibel.

c. Pengendapan protein oleh logam berat Dasar reaksi pengendapan oleh logam berat
adalah penetralan muatan. Pengendapan dapat terjadi apabila protein berada dalam bentuk
isoelektrik yang bermuatan negatif. Dengan adanya muatan positif dari logam berat akan terjadi
reaksi netralisasi dari protein dan dihasilkan garam netral proteinat yang mengendap. Endapan
protein ini akan larut kembali pada penambahan alkali (misalnya NH3 dan NaOH). Sifat
pengendapan protein tersebut adalah reversibel.

3. Reaksi warna protein

a. Uji Biuret

Jika larutan protein encer yang dibuat basa dengan larutan natrium hidroksida ditambah
dengan beberapa tetes larutan tembaga sulfat encer, larutan tersebut akan terbentuk warna
merah muda sampai violet. Reaksi ini disebut reaksi biuret sebab warna senyawa yang terbentuk
sama dengan warna senyawa biuret bila ditambah larutan natrium hidroksida dan tembaga sulfat.
Warna merah muda atau merah jambu terbentuk apabila larutan protein yang diselidiki
mempunyai molekul yang kecil, misalnya proteosa dan pepton. Warna violet terbentuk apabila
larutan protein yang diselidiki mempunyai molekul yang besar, misalnya gelatin. Reaksi biuret
positif untuk semua jenis protein dan hasil-hasil antara hidrolisisnya jika masih mempunyai dua
atau lebih ikatan peptida, dan negatif untuk asam amino.

b. Uji Xantoprotein

Protein yang mengandung residu asam amino dengan radikal fenil dalam struktur kimianya
(protein yang mengandung asam amino fenilalanin atau tirosin) jika ditambahkan dengan asam
nitrat pekat akan terbentuk gumpalan warna putih. Pada pemanasan, warna gumpalan putih
tersebut akan berubah menjadi kuning, yang akhirnya berubah menjadi jingga jika ditambah
dengan larutan basa. Sebenarnya, proses ini adalah proses nitrasi inti benzena pada asam amino
penyusun protein tersebut. Proses ini dapat terjadi jika kulit terkena asam nitrat pekat, yang
segera menjadi kuning karena terjadinya proses nitrasi ini benzena pada asam amino penyusun
kulit.

c. Uji Ninhidrin

Zat pengoksidasi ninhidrin dengan larutan protein membentuk larutan berwarna ungu
sampai biru. Reaksi ini berjalan dengan sempurna pada pH 5-7 dan sedikit pemanasan. Reaksi ini
berlaku untuk semua protein, hasil antara hidrolisisnya, dan hasil akhir hidrolisisnya, yaitu asam
amino. Khusus untuk asam amino prolin dan hidroksi prolin akan terbentuk warna kuning.

d. Uji millon

Pereaksi Millon melibatkan penambahan senyawa Hg ke dalam protein sehingga

penambahan logam ini akan menghasilkan endapan putih dari senyawa merkuri. Untuk protein
yang mengandung tirosin atau triptofan penambahan pereaksi Millon menghasilkan warna
merah. Namun pereaksi ini tidak spesifik karena juga memberikan test positif warna merah
dengan adanya senyawa fenol.

e. Uji Hopkins-Cole

Uji Hopkins-Cole digunakan untuk menunjukan inti indol asam aminotriptofan yang ditandai
dengan terbentuknya cincin berwarna ungu pada sampel percobaan. Jadi reaksi Hopkins-Cole
merupakan cara untuk menguji keberadaan Asam amino tryptofan pada bahan makanan. Pereaksi
HopkinsCole mengandung asam glioksilat(HgSO4). Prinsip uji Hopkins-Cole adalah kondensasi inti
indol dengan aldehid dimana jika terdapat asam kuat yang menyebabkan terbentuknya cincin
ungu pada bidang batas. Reaksi tersebut hanya akan berhasil jika ada oksidator kuat, seperti
senyawa H2SO4 yang digunakan pada percobaan ini. Fungsi penambahan asam sulfat ini adalah
sebagai oksidator agar terbentuk cincin ungu pada larutan sampel .

4. Reaksi hidrolisis

Adanya penambahan alkali pada protein dapat menyebabkan terjadinya hidrolisis ikatan
peptida dari polimer protein. Hidrolisis ini menghasilkan monomer-monomer asam amino dan
sebagian gugus amino yang berubah menjadi ammonia. Akibat hidrolisis tersebut jumlah gugus
amino berkurang. Jika dalam protein terdapat asam amino yang mempunyai atom S seperti sistein
dan sistin dalam molekulnya maka asam amino ini dapat tereliminasi ke dalam bentuk senyawa
H2S. penambahan garam Pb dalam suasana basa menjadi endapan PbS yang mudah diamati.
 BAB III
PENUTUP

3.1 Kesimpulan
Kesimpulan dari pembahasan yang telah diuraikan pada makalah ini adalah :
 Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang
terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada atom karbon α dari
posisi gugus –COOH. Jenis-jenis asam amino, urutan cara asam amino tersebut terangkai,
serta hubungan spasial asam-asam amino tersebut asan menentukan struktur 3 dimensi dan
sifat-sifat biologis protein sederhana.
 Berdasarkan sifat polar gugus R, maka asam amino terdiri dari 4 golongan yakni : Asam
amino dengan gugus R yang tidak mengutub, Asam amino dengan gugus R mengutub
tidak bermuatan, Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif/asam amino asam, Asam
amino dengan gugus R bermuatan positif/asam amino basa.
 Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan
polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan
ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan
kadang kala sulfur serta fosfor.
 Proses pembentukan protein Proses pembentukan protein terjadi melalui 2 proses utama,
yaitu Transkripsi dan Translasi. Transkripsi (proses sintesa RNA dari DNA menghasilkan
Mrna) sedangkan Translasi (proses pembentukan polipeptida dari mRNA hasil transkripsi).
 Struktur Asam amino terdiri atas satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina
(NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue)
sedangkan struktur Protein terdiri atas struktur primer, struktur sekunder, struktur tertier
dan struktur kuartener.
 Protein sangat diperlukan tubuh, fungsi utamanya sebagai zat pembangun sangat
diperlukan pada masa pertumbuhan.

DAFTAR PUSTAKA
D.W.Martin,Jr. and P.A.Mayes and V.W.Rodwell.BIOKIMIA (Review of
Biochemistry).Terjemahan Penerbit Buku Kedokteran E.G.C
Lehninger, Albert L., Dasar-dasar Biokimia Jilid 1, Erlangga, 1982, Jakarta.
Ralp J. Fessenden and Joan S. Fessenden, “ Organic Chemistry,” Third Edition, University
Of Montana, 1986, Wadsworth, Inc, Belmont, Califfornia 94002, Massachuset, USA.
Suharsono.1988,Biokimia Jilid 1.UGM PRESS : Jogjakarta.
Sumardjo, Damin. 2009. Pengantar Kimia;Buku Panduan Kuliah Mahasiswa Kedokteran
dan Program Strata 1 Fakultas Bioeksata/Penulis. Jakarta E.G.C.