NAMA :FITRIANINGSIH PUTRI ANDREAS

NIM :2001060038
KELAS :B
SEMESTER :5
TUGAS BIOKIMIA PERTEMUAN 2
1. Gambarkan rumus struktur umum asam amino lalu jelaskan gugus apa saja yang ada
pada struktur tersebut.
Jawaban :

Asam amino disebut juga asam α amino karena gugus amino (-NH2) dan gugus asam
karboksilat (-COOH) terikat pada atom C alfa. Atom C alfa yaitu atom C terdekat
dengan gugus karboksil. Selain gugus amina dan gugus asam karboksilat, terdapat
pula gugus R yang biasa disebut rantai samping dan atom H.
2. Klasifikasikan asam-asam amino berdasarkan sifat kepolarannya, berikan contoh
asam amino yang termasuk ke dalam masing-masing kelompok tersebut.
Jawaban :
Asam amino polar bermuatan. Asam-asam amino selain yang telah disebutkan dalam
dua kelompok di atas, semuanya memiliki gugus samping yang bersifat polar dan
hidrofilik (hydro = air, phylia = suka). Diantara asam amino yang memiliki gugus
samping bersifat polar, ada kelompok yang gugus sampinya bermuatan pada pH
netral. Kelompok ini meliputi arginin, lisin, histidin, aspartat dan glutamat. Asam
amino polar tidak bermuatan. Asam-asam amino pada kelompok ini juga memiliki
atom-atom elektronegatif seperti nitrogen dan oksigen pada rantai sampinya. Namun
demikian, atom-atom tersebut tidak sampai mengalami protonasi maupun deprotonasi
pada pH netral sehingga tidak menghasilkan muatan. Asam-asam amino yang
termasuk dalam kelompok ini adalah glutamine, serin, treonin, dan asparagin.
3. Jelaskan secara umum sifat asam basa asam amino, tuliskan persamaan reaksi yang
menunjukkan pembentukan switter ion.
Jawaban :
Molekul asam amino standar mempunyai dua gugus asam-basa, yaitu gugus asam
karboksil dan gugus amino. Kedua gugus tersebut terikat pada atom Cα . Bila asam
amino standar dititrasi dengan basa, akan terjadi tiga keadaan ionisasi pada senyawa
tersebut. Pada pH rendah, kedua gugus mengalami protonasi penuh sehingga gugus
asam karboksilat tidak terionisasi (tidak bermuatan) tetapi gugus amino terprotonasi
sehingga bermuatan positif. Bila ditambahkan larutan basa sedikit demi sedikit maka
gugus karboksil mulai terdeprotonasi menghasilkan muatan negatif hingga pada satu
titik, muatan positif pada gugus amino setara dengan muatan negatif pada gugus asam
sehingga secara keseluruhan molekul tidak bermuatan (netral). pH pada saat keadaan
ini tercapai disebut pH isoelektrik (pI) dan molekul asam amino pada saat itu
memiliki dua muatan yang sama tetapi nilainya berlawanan disebut Switter ion.
4. Gambarkan struktur umum dipeptida yang menunjukkan ikatan peptida.

5. Jelaskan apa kekhasan ikatan peptida.

Jawaban :
Ikatan peptida adalah ikatan yang terbentuk antara atom C karbonil pada satu asam
amino dengan atom N amino pada asam amino yang lain. Ikatan peptida merupakan
ikatan yang terbentuk ketika atom karbon pada gugus karboksil suatu molekul berbagi
elektron dengan atom nitrogen pada gugus amina molekul lainnya. 
6. Jelaskan perbedaan struktur primer, sekunder, tersier, dan kuartener.
Jawaban :
 Struktur primer protein adalah urutan linier asam-asam amino yang
dihubungkan melalui ikatan peptida.Urutan linier dari asamasam amino
tersebut ditentukan oleh urutan basa-basa nukleotida di dalam gen yang
mengkode protein tersebut. Struktur primer juga mencakup lokasi ikatan-
ikatan kovalen lainnya terutama ikatan disulfida antara residu-residu sistein
yang saling berdekatan dalam ruang tetapi urutannya tidak berdekatan. Ikatan
kovalen lintas rantai polipeptida maupun lintas bagian yang berbeda dalam
satu rantai polipeptida terbentuk dari oksidasi gugusgugus SH pada residu
sistein yang terletak segaris dalam ruang.
 Struktur sekunder pada protein adalah pelipatan (lekukan) teratur bagian
tertentu dari suatu rantai polipeptida. Ada dua jenis struktur sekunder yang
paling umum, yaitu αhelix dan β-pleated sheet. Oksigen karbonil dari masing-
masing ikatan peptida terikat melalui ikatan hidrogen kepada atom hidrogen
pada gugus amino dari asam amino keempat. Gugus R dari masing- masing
asam amino tampak menjauh dari pusat rantai peptida.
 Struktur tersier protein menyangkut penataan ruang asam-asam amino yang
terpisah jauh dalam urutan linier serta residu-residu yang berdekatan. Dapat
pula dikatakan bahwa struktur tersier protein adalah penataan tiga dimensi
secara menyeluruh dari semua atom dalam suatu protein. Struktur tersier
mencakup aspek-aspek yang lebih jauh dari urutan asam amino. Asam-asam
amino yang urutannya terpisah jauh dalam polipeptida dan berada pada jenis
struktur sekunder yang berbeda dapat berinteraksi dalam struktur lengkap
suatu protein. Bagian-bagian dari rantai polipeptida yang saling berinteraksi,
dipertahankan sifat dan posisi tersiernya oleh jenis interaksi ikatan-ikatan
lemah lainnya (kadang-kadang oleh ikatan kovalen seperti ikatan silang
disulfida) di antara bagianbagian tersebut.
 Molekul protein seperti ini menunjukkan struktur kuartener yaitu struktur yang
berkaitan dengan penataan ruang dari subunit-subunit yang ada serta sifat-sifat
interaksi di antara mereka. Interaksi tersebut dapat berupa ikatan kovalen
(misalnya ikatan disulfida) atau interaksi nonkovalen (gaya elektrostatik,
ikatan hidrogen, dan interaksi hidrofobik).
7. Faktor-faktor apa yang menentukan bentuk struktur sekunder, tersier, dan kuartener.
Jawaban :
 Interaksi tersebut dapat berupa ikatan kovalen (misalnya ikatan disulfida) atau
interaksi nonkovalen (gaya elektrostatik, ikatan hidrogen, dan interaksi
hidrofobik).
 interaksi hidrofobik, tetapi juga oleh ikatan hidrogen, gaya elektrostatik, dan
ikatan disulfida
8. Berikan contoh yang memperlihatkan hubungan antara struktur dan fungsinya suatu
protein.
Jawaban :
Protein sebagai alat transportasi misalnya hemoglobin yang berfungsi membawa
oksigen dari paru-paru ke seluruh jaringan tubuh yang lain.
9. Uraikan secara singkat langkah-langkah pemurnian protein.
Jawaban :
Pemurnian protein dilakukan untuk mengisolasi suatu protein tertentu dari senyawa-
senyawa atau jenis protein lainnya sehingga struktur serta sifat-sifat protein tersebut
dapat dipelajari. Prinsip dasar pemurnian protein didasarkan pada beberapa sifat
protein, yaitu kelarutan, ukuran molekul, muatan, hidrofobisitas, dan affinitas. Teknik
pemisahan yang dapat digunakan dapat berupa:
 teknik kromatografi yang meliputi kromatografi penukar ion, filtrasi gel,
kromatografi affinitas, kromatografi interaksi hidrofobik.
 teknik elektroforetik meliputi isoelectric focusing dan sodium dodecyl sulfate
(SDS) polyacrylamide gel electrophoresis (PAGE).
Apabila sumber protein yang diinginkan telah diidentifikasi, protein tersebut
kemudian dilarutkan ke dalam pelarut yang cocok kemudian dipisahkan dari
kontaminan melalui beberapa tahap:
1. Homogenisasi dan pelarutan
2. Stabilisasi protein
3. Pengujian protein
4. Pengendapan dengan amonium sulfat (NH4)2SO4
5. Dialisis
6. Kromatografi filtrasi gel
7. Kromatografi pertukaran ion
8. Kromatografi Affinitas
10. Jelaskan prinsip dasar pemisahan protein dengan cara salting out.
Jawaban :
Salting out merupakan salah satu metode yang digunakan untuk presipitasi protein
dengan cara menambahkan garam ke dalam protein hingga diperoleh larutan jenuh
pada larutan protein. Pada konsentrasi garam yang tinggi, kekuatan ion pada garam
juga akan semakin tinggi sehingga garam akan mengikat molekul air. Dengan
demikian terjadi gaya Tarik menarik antar garam dan air sehingga protein akan
terendapkan. Dalam metode salting out ini, digunakan ammonium sulfat sebagai
garam karena tingkat kelarutannya sangat tinggi, tidak beracun dan murah (Alviyulita
et al, 2014). Sementara menurut Wingfield (2001), penggunaan ammonium sulfat
bertujuan untuk menstabilkan protein karena ammonium sulfat akan menghentikan
pertumbuhan bakteri dan kontaminasi akibat dari aktivitas protease.