TUGAS BIOKIMIA

MATERI

“HYMOGOBLIN”

Oleh Kelompok 4:

Jason Patrick Lawalata (081811533080)

Nabiila Nur Shadi (081811533081)
Alfiendya Ramadhani PM (081811533082)
Thesalina Meitara Panjaitan (081811533084)
Riska Dewi Ega Fitri (081811533085)
Amalia Nur Fauziah (081811533086)
Widya Prameswari (081811533087)
Bella Niken Ikasari (081811533088)

FAKULTAS SAINS DAN TEKNOLOGI

UNIVERSITAS AIRLANGGA
2019
1. Jelaskan:
a. Struktur 3D
b. Sifat amfoter
c. Jenis asam amino
d. Pengaruh asam amino hidrofob, bergugus SH, bergugus polar pada pembentukan
struktur 3D protein
JAWAB:
a. Struktur protein sekunder adalah bentuk 3D umum segmen lokal protein
merupakan perwujudan dari fungsi protein yang mengakibatkan adanya protein
structural yang berfungsi dalam menyokong. Pada dasarnya struktur protein
sekunder pada protein berupa susunan dari dua/lebih struktur primer yang dapat
berbentuk heliks (alpha helix) dan kembaran (beta sheet). Struktur sekunder
terjadi karena adanya gaya disperse atau ikatan hydrogen. Struktur sekunder
ditentukan oleh bentuk rantai asam amino: lurus, lipatan, atau gulungan yang
mempengaruhi sifat dan kemungkinan jumlah protein yang dapat dibentuk.
b. Sifat amfoter (zwitterion) artinya kedua gugus asam amino dalam larutan yang
membentuk ion yang bermuatan positif dan juga bermuatan negatif.
c. Jenis asam amino berdasarkan segi pembentukannya atau fungsi biologisnya yaitu
asam amino nonesensial dan asam esensial.
d. Pengaruh asam amino hidrofob adalah akan mengkatalisis yang suka hidrofob
juga lalu ia dilindungi dengan hidrofilik.

2. Bagaimana tingkatan organisasi struktur yang ada pada protein?

JAWAB:
Secara hirarki, para ahli mengklasifikasikan 4 tingkatan struktur, yaitu:
a. Struktur Primer
Protein yang dibentuk dengan asam amino tergabung dalam ikatan
polipeptida. Setiap asam amino terhubung dengan asam amino lainnya dalam
ikatan peptida yang terbentuk karena adanya reaksi kondensasi gugus karboksil
pada setiap masing-masing asam amino.

Gambar 1.1 Struktur Asam amino primer

Gambar 1.2 Struktur protein primer

 Pada ujung dari rangkaian polipeptida yang terbentuk mempunyai sifat
kimia yang berbeda: satu ujung mempunyai gugus amino bebas (N atau amino,
NH2-) disisi satunya, sedangkan mempunyai gugus karboksil bebas (ujung C atau
karboksil, COOH-) pada ujung satunya. Oleh karena itu, arah polipeptida dan
dituliskan baik N→C (kiri ke kanan) maupun C →N (kanan ke kiri).
b. Struktur Sekunder
Pada struktur sekunder, rangkaian polipeptida memiliki konformasi yang
berbeda. Bersifat reguler dan memiliki pola lipatan berulang dari rangka protein.
Dua tipe umum struktur protein sekunder yaitu α-heliks dan β-sheet. Keduanya
terbentuk karena ikatan hidrogen yang terjadi antara asam amino yang berbeda
pada polipeptida.

Gambar 2.1
Alpha helix dan beta sheet sebagai struktur sekunder protein

Gambar 2.2
Alpha helix dan beta sheet sebagai struktur sekunder protein
c. Struktur Tersier
Struktur polipeptida yang terjadi dari lipatan komponen struktur sekunder
polipeptida yang membentuk konfigurasi tiga dimensi. Bermacam-macam gaya
ikatan hydrogen antar asam amino yang terjadi pada rangkaian polipeptida inilah
maka disebut struktur tersier. Disertai gaya hidrofobik rangkaian ini
menempatkannya (asam amino gugus non-polar) dibagian dalam protein dengan
tujuan melindungi nyadari air. Selain ikatan hidrogen, terdapat juga ikatan
kovalen yang disebut juga sebagai jembatan disulfide antara asam amino sistein di
berbagai macam posisi pada rangkaian polipeptida.

Gambar 3.1 Struktur Protein Tertsier

 Gambar 3.2
Struktur tersier dari protein enzim triosafosfat isomerase (TPI)
d. Struktur Kuartener
Asosiasi yang terjadi antara dua atau lebih rangkaian polipeptida, Dimana
masing-masing terlipat menjadi struktur tersier, menjadi protein multi subunit.
Tidak semua protein membentuk struktur kuat ernair. Antara rangkian polipeptida
yang berbeda struktur protein terikat dengan jembatan disulfide. Sedangkan pada
protein yang terdiri dari asosiasi subunit yang lebih lemah akan dihubungkan
dengan ikatan hidrogen dan efek hidrofobik. Protein ini dapat kembali pada
komponen polipeptidanya, atau berubah komposisi subunitnya tergantung pada
kebutuhan fungsinya. Singkatnya, struktur kuartener menggambarkan subunit-
subunit yang berbeda dipakai bersama-sama membentuk struktur protein.
Sebagai contoh adalah molekul hemoglobin manusia yang tersusun atas 4
subunit, yang dipaparkan pada Gambar.

Gambar 4.1.
Struktur hemoglobin yang merupakan struktur kuartener protein.

3. Buktikan bahwa struktur 3D protein (native protein) penting untuk menjamin fungsi
protein tersebut? Contoh?
JAWAB:

4. Mengapa polipeptida membentuk struktur sekundernya (α-heliks maupun β-sheet) ATAU

Apa yang menstabilkan pembentukan ikatan sekunder protein?
JAWAB:
Polipeptida membentuk struktur sekunder karena adanya gaya dispersi atau ikatan
hidrogen. Struktur sekunder dibentuk oleh bentuk rantai asam amino: lurus, lipatan, atau
gulungan yang mempengaruhi sifat dan kemungkinan jumlah protein yang dapat
dibentuk. Struktur ini terjadi karena ikatan hidrogen antara atom O dari gugus karbonil
(C=O) dengan atom H dari gugus amino (N-H) dalam satu rantai peptida.
 Sedangkan, yang menstabilkan pembentukan ikatan sekunder protein adalah
ikatan hidrogen. Peran ikatan hidrogen dalam pelipatan protein juga telah dikaitkan
dengan stabilitas protein yang diindustri osmolit. Osmolitik pelindung, seperti rehalosa
dan sorbitol, menggeser kesetimbangan pelipatan protein menuju keadaan terlipat,
dengan cara yang bergantung pada konsentrasi.

5. Uraikan dengan bukti-bukti bahwa urutan asam amino menentukan pembentukan struktur
3D protein.
JAWAB:
Urutan asam amino mengandung algoritma pembentukan struktur protein,
struktur protein selalu mengarah ke sifat termodinamika yang stabil dan sifat kinetika
yang cepat. Bentuk 3 dimensi protein yang fungsional disebut native structure. Apabila
ada protein yang memiliki 100 asam amino dengan satu asam amino dibatasi hanya dapat
melakukan 3 gerakan rotasi maka ada kemungkinan 3 struktur protein yang mungkin,
yaitu asam amino dalam suatu protein memiliki bentuk L, terionisir dalam larutan, dan
memiliki bentuk C asimetris kecuali asam amino jenis glisin. Asam amino standar
memiliki jumlah sebanyak 20 macam. Dari 20 macam asam amino tersebut terbentuklah
suatu rantai polipeptida. Rantai asam amino akan dilipat menjadi bentuk 3 dimensi dan
menjadi bentuk protein spesifik yang diperlukan oleh berbagai aktivitas metabolisme atau
menjadi komponen suatu sel.

6. Jelaskan peran:
a. Chaperon
b. PDI
c. Proline isomerase pada pembentukan struktur 3D
JAWAB:
a. Cheparon: protein yang membabtu pelipatan atau pembongkaran lipatan
nonkovalen dan pemasangan atau pelepasan dengan struktur makromolekul lain.2
b. PDI: Enzim yanh berada di retikulum endoplasma yang mengkatalisiskan
pembentukan dan kerusakan ikatan sulfida antara residu sistein dalam protein saat
folding
c. Proline Isomerase pada pembentukan struktur 3D: membatasi laju dalam pelipatan
protein

7. Mengapa transport oksigen di darah memerlukan Hb? Mengapa keberadaan oksigen di

otot juga memerlukan Mb? Jelaskan kaitan antara struktur/sifat HbF dan perannya.
JAWAB:
 Katabolisme: Semakin baik katabolisme sel yang terjadi semakin baik/meningkat
Hb mengikat O2
  Kadar H+ atau pH: Semakin turun pH semakin mudah Hb melepas O2 sehingga
menyebabkan berkurangnya kemampuan Hb dalam mengikat O2
 Kadar 2,3 DPG: Semakin banyak kadar 2,3 DPG, semakin berkurang kemampuan
Hb dalam mengikat O2

8. Jelaskan kaitan molekuler antara proses katabolisme sel, kadar H+, kadar 2,3 DPG.
JAWAB:
Karena hemoglobin berfungsi sebagai pengikat oksigen untuk di transfer ke
seluruh tubuh melalui pembuluh ke organ yang membutuhkan.
Karena digunakan sebagai mengikat oksigen yang ada di otot untuk dilepaskan
ketika otot-otot bergungsi.
Hemoglobin F (HbF) adalah hemoglobin yang mempunyai 2 pasang rantai
polipeptida, yaitu 2 rantai globin-α dan 2 rantai globin-ƴ membentuk tetramer α2β2.
Hemoglobin F merupakan Hb utama pada masa janin. Mengantarkan oksigen untuk si
bayi.

9. Jelaskan molekuler dari sickle disease dan thalasemia.

JAWAB:
Jika molekuler dari sickle disease adalah Acute chest syndrome pada pembuluh
darah, sedangkan thalasemia adalah H2O yang mengurang pada keping darah.