Universitas indraprasta PGRI

Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam

Program Studi Pendidikan Biologi

Protein

Nama : Adinda Safira Kusuma

Kelas : X3B
Dosen Pengampu : Anik Pujianti, S.T., M.Pd.
Mata Kuliah : Biokimia
Pengertian Protein

Protein adalah makromolekul atau molekul raksasa yang merupakan

gabungan dari asam amino lewat ikatan peptida. Dengan kata lain, protein
terbentuk dari polimerisasi asam amino. Protein juga dapat ditemukan
dalam setiap sel dan molekulnya terdiri dari unsur C, H, N, O, S dan
terkadang P, Fe, Zn dan Co. Berdasarkan jumlah asam amino yang
menyusun polipeptida, peptida merupakan polipeptida yang tersusun atas
kurang dari 50 asam amino sedangkan protein tersusun atas lebih dari 50
asam amino.
Ikatan yang terjadi antar protein selain ikatan peptida antara asam amino
dan penyusunnya, juga terjadi ikatan-ikatan yang lain. Misalnya, ikatan
hidrogen yang terjadi pada gugus –NH dan gugus –OH, serta ikatan
disulfida -S-S- yang menyokong terjadinya ikatan yang kompleks pada
protein. Ikatan ion pada protein juga terjadi jika di dalamnya terdapat gugus
ion logam dan ikatan koordinasi, misalnya ikatan koordinasi antara ion Fe3+
dengan hemoglobin pada darah.

1.
 Fungsi Protein

Protein berperan penting dalam proses metabolisme tubuh, terutama

dalam pembentukan sel-sel baru untuk menggantikan sel yang rusak.
Selain itu, ada 8 fungsi protein yang lain, yaitu:
1. Sebagai enzim
Enzim merupakan biokatalis. Bagian utama molekul enzim yang disebut
apoenzim merupakan molekul protein.
2. Sebagai alat angkut (protein transport).
Protein berfungsi sebagai alat pengangkut oksigen dan ion besi.
Hemoglobin merupakan protein yang berperan mengangkut oksigen
dalam eritrosit, sedangkan mioglobin berperan dalam pengangkutan ion
besi di dalam plasma darah yang selanjutnya dibawa ke dalam hati.
3. Sebagai pengatur gerakan (protein kontraktil)
Pengatur gerakan yang dimaksud di sini adalah gerakan otot yang
disebabkan oleh dua molekul protein yang saling bergesekan.
4. Sebagai penyusun jaringan (protein struktural)
Protein berfungsi sebagai pelindung jaringan dibawahnya, misalnya
keratin pada kulit dan lipoprotein yang menyusun membran sel.
5. Sebagai protein cadangan
Protein yang berfungsi sebagai cadangan makanan, misalnya kecambah
dan ovalbumin (protein yang berada pada putih telur).
6. sebagai antibodi (protein antibodi)
Protein berperan dalam melindungi tubuh dari mikroorganisme patogen.
7. Sebagai pengatur reaksi (protein pengatur)
Protein yang berfungsi sebagai pengatur reaksi di dalam tubuh, misalnya
insulin yang berperan dalam mengubah glukosa menjadi glikogen.
8. Sebagai pengendali pertumbuhan
Protein bekerja sebagai penerima (reseptor) yang dapat memengaruhi
fungsi bagian-bagian DNA.

2.
 Struktur protein

1. Struktur
Primer
merupakan urutan asam amino yang menyusun protein
Antara asam amino satu dengan lainnya membentuk ikatan peptida
melalui gugus karboksil dan gugus amina pada ujung-ujung asam
amino
Contohnya adalah insulin sapi

2.Struktur Sekunder
Struktur ini terbentuk dari ikatan hidrogen yang terjadi antara gugus-gugus
amina dengan atom hidrogen pada rantai samping asam amino, sehingga
membentuk lipatan-lipatan, Contohnya adalah struktur α heliks dan struktur
β sheet. Terus, apa bedanya struktur α heliks dan struktur β sheet?
Struktur α heliks:
Strukturnya berbentuk batang
Dibentuk dari ikatan hidrogen antara atom H pada gugus amina dengan
atom O pada gugus karbonil pada rantai polipeptida yang sama
Rantai polipeptida jadi terlipat dan menggulung seperti spiral
Struktur β sheet:
Distabilkan oleh ikatan hidrogen antara atom H dari gugus amina dengan
atom O dari gugus karbonil pada rantai polipeptida yang berbeda
Bentuknya bisa searah (paralel) dan berlainan arah (antiparalel)

3.Struktur Tersier
Memperlihatkan bentuk tiga dimensi protein
Bentuk tiga dimensi distabilkan oleh 4 interaksi antarmolekul pada
rantai samping, seperti ikatan hidrogen, ikatan silang disulfida,
jembatan garam, dan interaksi hidrofobik
Tersusun atas satu rantai poplipeptida
Contohnya yaitu mioglobin
4.Struktur Kuatener
Terdiri atas dua atau lebih rantai polipeptida dan membentuk
molekul fungsional
1 rantai polipeptida = 1 sub unit
Terdapat protein oligomer atau protein yang terdiri dari
beberapa sub unit
Contohnya yaitu hemoglobin pada sel darah merah yang
terdiri atas 4 sub unit

3.
 Jenis protein

Berdasarkan jenis konformasinya, protein dapat diklasifikasikan menjadi:

a) Protein Fibrous. Protein jenis ini berupa paralel single axis yang tidak
larut dalam air tetapi larut dalam larutan garam. Contohnya adalah
kolagen, α-keratin, rambut, kuku, bulu dan kulit.
b) Protein Globular. Protein ini memiliki bentuk spiral atau globular dan
larut dalam sistem air. Contohnya adalah albumin dan hemoglobin.

Fungsi protein tergantung pada struktur pembentuk protein. Beberapa

jenis protein
berdasarkan fungsi biologinya yaitu:
a) Enzim. Contohnya adalah heksokinase, sitokrom c dan DNA polimerase.
b) Storage Protein. Contohnya adalah ovalbumin, kasein, gliadin dan zein.
c) Protein Transport. Contohnya adalah hemoglobin dan hemosianin.
d) Protein Kontraktil. Contohnya adalah miosin dan dinein.
e) Protein Protektif. Hanya ada pada vertebrata dan contohnya adalah
antibodi dan trombin.
f) Toksin. Contohnya adalah bisa ular dan racun pada jamur.
g) Hormon. Contohnya adalah insulin dan hormon pertumbuhan.
h) Protein Struktur. Contohnya adalah kolagen dan α-keratin.

4.
 Sifat Protein

1. Terbentuk dari polimerisasi atau gabungan asam amino satu

dengan lainnya melalui ikatan peptida.
2. Jenis dari setiap asam amino, dapat dibedakan dari gugus R atau
rantai samping asam amino.
3. Kelarutannya dalam air dipengaruhi oleh sisi hidrofobik yang
menjadikannya sukar larut dalam air dan sisi hidrofilik yang
mudah larut dalam air.
4. Protein globular larut dalam air, sedangkan protein serabut tidak
bisa larut dalam air.
5. Dapat mengalami koagulasi oleh pemanasan dan penambahan
asam atau basa.
6. Bersifat amfoter karena membentuk ion zwitter. Pada titik
isoelektriknya, protein mengalami koagulasi sehingga dapat
dipisahkan dari pelarutnya.
Dapat mengalami kerusakan atau perubahan struktur tiga dimensi
(denaturasi) akibat pemanasan. Pada denaturasi, protein
mengalami kerusakan sehingga rantai polipeptida menjadi rantai
terbuka.

5.
 Klasifikasi Protein

Berdasarkan komponen penyusunnya, protein diklasifikasikan menjadi dua

kategori, yaitu:
1. Protein sederhana. Jika protein ini dihidrolisis maka hanya akan
menghasilkan asam amino. Komposisi unsur penyusunnya adalah 50%
karbon, 7% hidrogen, 23% oksigen, 16% nitrogen dan 0 – 3% belerang.
2. Protein terkonjugasi.
Protein konjugasi merupakan senyawa protein yang mengikat molekul
lain yang bukan protein. Protein konjugasi terdiri atas :
1. Nukleoprotein
Nukleoprotein merupakan protein yang terikat pada asam nukleat,
terdapat pada inti sel dan kecambah biji-bijian.
2. Glikoprotein
Glikoprotein merupakan protein yang berikatan dengan karbohidrat,
terdapat pada lendir yang dihasilkan kelenjar ludah, hati dan tendon.
3. Posfoprotein
Posfoprotein merupakan protein yang berikatan dengan fosfat yang
mengandung lesitin, terdapat pada susu atau kuning telur.
4. Lipoprotein
Lipoprotein merupakan protein yang terikat pada lipid, misalnya serum
darah, kuning telur atau susu.
5. Kromoprotein (metaloprotein)
Kromoprotein merupakan protein yang mengikat pigmen atau ion logam,
misalnya hemoglobin.

6.
 Asam amino

1) Anatomi Asam Amino

Asam amino memiliki dua gugus fungsi yaitu – NH2 dan – COOH . Pada
keadaan zwitter ion, biasanya gugus tersebut dalam keadaan – NH4+ dan –
COO-. Kecuali prolin, 20 jenis asam amino pembentuk protein memiliki
gugus karboksil bebas dan gugus amino bebas tidak tersubstitusi yang
terikat pada atom karbon α sehingga dinamakan dengan α-asam amino.
Berdasarkan strukturnya, 20 jenis asam amino pembentuk protein, 19
diantaranya merupakan amina primer dan 1 amina sekunder (prolin). Selain
itu, 19 asam amino memiliki C kiral dan 1 akiral (glisin).
Berdasarkan jumlah asam amino penyusunnya, rantai asam amino dibagi
menjadi:
1) Peptida. Terdiri dari asam amino yang jumlahnya kurang dari 50.
a) Dipeptida. Terdiri dari 2 asam amino.
b) Tripeptida. Terdiri dari 3 asam amino.
c) Polipeptida. Terdiri lebih dari 10 asam amino.
2) Protein. Terdiri dari asam amino yang jumlahnya lebih dari 50. Biasanya
protein terdiri dari 100 – 10000 asam amino.
Untuk membentuk peptida dan protein, asam amino akan membentuk
ikatan peptida dengan molekul asam amino lainnya. Peptida terbentuk
karena adanya ikatan antara amida pada gugus amino dengan gugus
hidroksil pada molekul lainnya melalui proses kondensasi. Di lain pihak,
pemecahan ikatan peptida dinamakan dengan hidrolisis.
Pada pembentukan protein ada asam amino yang berfungsi sebagai N-
terminus dan C-terminus. Asam amino yang masih memiliki gugus amino
dalam rangkaian protein dinamakan N-terminus sedangkan yang masih
memiliki gugus karboksilat dinamakan C- terminus. Berdasarkan konvensi,
penggambaran peptida dan protein selalu dimulai dengan N-terminus
kemudian diakhiri dengan C-terminus.

7.
 Asam amino

2) Rantai Samping Asam Amino

Berdasarkan rantai samping penyusunnya, asam amino diklasifikasikan
menjadi 4
kelas yaitu:
a) R nonpolar atau hidrofobik
b) Gugus R netral (tidak bermuatan) polar
c) Gugus R bermuatan positif
d) Gugus R bermuatan negatif

3) Stereoisomer
Selain glisin, α-karbon pada asam amino merupakan C kiral. Oleh sebab itu,
struktur tetrahedral asam amino memiliki dua bentuk yang merupakan
bayangan cermin yang dinamakan dengan enantiomer. Semua molekul
yang memiliki C kiral merupakan optikal aktif yang bisa memutar bidang
cahaya terpolarisasi sehingga membentuk sistem D dan L. Desain L dan D
digunakan untuk menjelaskan levorotatory (memutar cahaya ke kiri) dan
dextrorotatory (memutar cahaya ke kanan). Asam amino penyusun molekul
protein adalah yang memiliki stereoisomer L. D-asam amino dapat
ditemukan pada penyusun peptida rantai pendek yang menyusun dinding
sel bakteri dan peptida yang berfungsi sebagai antibiotik.

4) Titik Isoelektrik
Asam amino jika dilarutkan dalam air dapat membentuk ion dengan dua
kutub polar (dipolar) yang sering dinamakan dengan zwitterion. Dalam
bahasa Jerman, zwitterion memiliki arti ion hibrit. Zwitterion dapat
berfungsi sebagai asam (donor proton) dan juga basa (akseptor proton).
Oleh karena sifatnya yang dipolar dan dapat berfungsi sebagai asam dan
basa, asam amino sering disebut sebagai amfoter atau amfolit (amfoter
elektrolit). Ion amonium ( -NH3+) berfungsi sebagai asam dan ion
karboksilat ( - COO-) berfungsi sebagai basa. Titrasi asam basa dapat
digunakan untuk menentukan titik isoelektrik asam amino. Titik isoelektrik
(pI) adalah pH dimana asam amino bersifat netral atau bermuatan 0
(bentuk zwitterion).

8.
 Asam amino

5) Asam Amino Esensial dan Nonesensial

Berdasarkan kemampuan tubuh mensintesis, asam amino dibagi menjadi
asam
amino essensial, nonesensial dan kondisional.
a) Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak dapat disintesis oleh
tubuh sehingga harus diperoleh dari makanan yang dikonsumsi.
b) Asam amino nonesensial adalah asam amino yang dapat disintesis oleh
tubuh.
c) Asam amino esensial kondisional adalah asam amino yang tidak dapat
disintesis oleh tubuh karena pada keadaan sakit atau kurangnya prekursor.
Contohnya adalah bayi yang lahir prematur enzim yang digunakan untuk
mensintesis arginin belum berkembang dengan baik.

9.
 Uji Protein

Kamu tahu nggak kalau kita juga bisa lho mengidentifikasi protein pada
suatu makanan, nah ada 3 cara untuk mengujinya:
1. Uji Biuret
Uji biuret merupakan identifikasi secara umum adanya protein atau ikatan
peptida dalam suatu sampel. Pereaksi yang digunakan adalah larutan NaOH
40% dan larutan CuSO4 1%. Sebanyak 3 mL larutan sampel ditambah dengan
0,1 mL larutan NaOH dan 2 tetes CuSO4. Suatu bahan akan menunjukan
warna ungu jika mengandung ikatan peptida (protein).
2. Uji Timbal (II) asetat
Uji timbal asetat atau juga sering disebut uji timbal sulfida digunakan untuk
identifikasi adanya asam amino yang mengandung belerang (sulfur).
Pereaksi yang digunakan adalah larutan NaOH 40% dan kertas saring yang
dibasahi larutan Pb(CH3COO)2. Sebanyak 2 mL sampel yang mengandung
protein ditambah dengan NaOH kemudian dipanaskan pada penangas air.
Uap yang terjadi diuji dengan kertas timbal (II) asetat. Jika terbentuk warna
hitam pada kertas tersebut, berarti proteinnya mengandung belerang.
Warna hitam menunjukan bahwa belerang organik diubah menjadi Na2S,
yang kemudian bereaksi dengan Pb(CH3COO)2membentuk PbS yang
berwarna hitam. Jika pada suatu sampel muncul endapan hitam setelah
dilakukan uji timbal asetat, maka sampel mengandung asam amino yang
mengikat belerang. Misalkan, uji timbal sulfida akan positif jika dilakukan
pada protein yang mengandung sistein dan metionin.
3. Uji Xantoproteat
Uji xantoproteat adalah uji yang digunakan untuk mengidentifikasi adanya
asam amino yang mengandung cincin aromatik. Pereaksi yang digunakan
adalah asam nitrat pekat atau asam asetat pekat, dan dapat juga asam
sulfat pekat. Sebanyak 3 mL larutan sampel yang mengandung protein
ditambah dengan 2 mL HNO3 pekat dan dipanaskan pada penangas air. Jika
sudah dingin, ditambahkan NH3. Jika suatu sampel mengandung asam amino
yang mengandung cincin aromatik seperti benzena, maka setelah dilakukan
pengujian akan menghasilkan warna kuning. Misalkan, uji xantoproteat
akan positif pada protein yang yang mengandung fenilalanin dan triptofan.

10.
 Denaturasi

Denaturasi Protein
Denaturasi merupakan suatu perubahan struktur sekunder, tersier, dan
kuartener terhadap molekul protein tapa terjadinya pemecahan ikatan kovalen.
Denaturasi didefenisikan juga sebagai suatu proses terpecahnya ikatan hidrogen,
interaksi hidrofobik, ikatan garam, dan terbentuknya lipatan molekul.
Denaturasi protein adalah perubahan konformasi yang fundamental dalam
semua bagian yang penting yang menyebabkan kehilangan aktivitas biologi dan
fungsi alamianya, perlakuan panas, pH ekstrim, alkohol gangguan fisik dan kimia
dapat memicu terjadinya denaturasi. Denaturasi oleh panas dapat
mempermudah hidrolisis protein ole protase dalam usus halus. Akan tetapi panas
juga dapat menurunkan mutu protein akibat perombakan dan terperisainya
gugus amino epsilon dari lisin protein asli yang menghambat hidrolisis oleh
tripsin.

Pengembangan atau pemekaran molekul protein yang terdenaturasi akan

membuka gugus reaktif yang terdapat pada rantai polipeptida. Selanjutnya akan
terjadi pengikatan kembali pada gugus reaksi yang sama atau berdekatan.
Apabila unit ikatan yang terbentuk cukup banyak, sehingga protein tidak mampu
terdispersi sebagai koloid, maka protein tersebut mengalami koagulasi.
Koagulasi terjadi setelah pengembangan molekul protein yang terdenaturasi.
Setelah protein terdenaturasi unit ikatan gugus reaktif pada rantai polipeptida
yang terbentuk cukup banyak sehingga protein tidak terdispersi lagi sebagai
suatu koloid. Koagulasi dapat terjadi pada suhu di atas 90 °C.

11.