Nama : Nunik Suprapti

Nim : H041211049
Kelas : Biologi A
Kelompok : Enam

1. Jelaskan defenisi umum dari protein!

Jawab :
Protein yang namanya berarti “pertama” atau utama merupakan makro
molekul yang paling berlimbah di dalam sel dan menyusun lebih dari
setengah berat kering pada hampir semua organisme. Sebagai makro molekul,
protein merupakan senyawa organik yang mempunyai berat molekul tinggi
yang berkisar antara beberapa ribu sampai jutaan dan tersusun dari atom C,
H, O dan N serta unsur lainnya seperti S yang membentuk unit-unit asam
amino.
2. Jelaskan klasifikasi protein berdasarkan fungsi biologisnya!
Jawab :
Klasifikasi protein berdasarkan fungsi biologinya :
1. Enzim
Enzim merupakan golongan protein yang terbesar dan paling penting.
Kirakira seribu macam enzim telah diketahui yang masing-masing
berfungsi sebagai katalisator reaksi kimia dalam jasad hidup. Pada jasad
hidup yang berbeda pula. Molekul enzim biasanya berbentuk bulat
(globuler), sebagian terdiri dari satu rantai polipeptida dan sebagian lain
terdiri lebih dari satu polipeptida.
Contoh : Karboksi peptidase, suatu enzim yang mengkatalisa reaksi
pemutusan ikatan peptida tertentu dalam polipeptida.
2. Protein pembangunan
Protein pembangunan berfungsi sebagai unsur pembentuk struktur.
Contoh : Gliko protein - Merupakan penunjang struktur dinding sel, dan
struktur membran sel. - -keratin - terdapat dalam kulit, bulu ayam dan
kuku - Elastin – terdapat pada jaringan penyambung yang elastis (ikat
sendi).
3. Protein kontraktil
Protein kontraktil merupakan golongan protein yang berperan dalam
proses gerak, sebagai contoh miosin, merupakan unsur filamen tak
bergerak dalam miofibril ; aktin, merupakan unsur filamen yang bergerak
dalam miofibril ; dinen, terdapat dalam rambut getar dan flagel (bulu
cambuk).
4. Protein pengangkut
Protein pegangkut mempunyai kemampuan molekul tertentu dan
melakukan pengangkutan berbagai macam zat melalui aliran darah.
Sebagai contoh hemoglobin, terdiri dari gugus senyawa heme yang
mengandung besi terikat pada protein globin, berfungsi sebagai alat
pengangkut oksigen dalam darah beberapa invetebrata ; Serum albumin
sebagai alat pengangkut asam lemak dalam darah, seruloplasmin
mengangkut ion Cu dalam darah, serta sitokrom berfungsi sebagai
pengangkut elektron.
5. Protein pelindung
Golongan protein pelindung umumnya terdapat dalam darah vertebrata.
Sebagai contoh antibodi merupakan protein yang hanya dibentuk jika ada
antigen dan dengan antigen yang merupakan protein asing, dapat
membentuk senyawa komplex; fibrinogen, merupakan sumber pembentuk
fibrin dalam proses pembekuan darah; trombin, merupakan komponen
dalam mekanisme pembekuan darah.
6. Protein hormon
Seperti enzim, hormon juga termasuk protein yang aktif. Sebagai contoh
insulin, berfungsi mengatur metabolisme glukosa, hormon
adrenokortikotrop, berperanan mengatur sintesa kortikosteroid, hormon
pertumbuhan, berperanan menstimulasi pertumbuhan tulang.
7. Protein bersifat racun
Beberapa protein yang bersifat racun terhadap hewan kelas tinggi yaitu
racun dari Clostridium botulinum, menyebabkan keracunan bahan
makanan; racun ular, suatu protein enzim yang dapat menyebabkan
 terhidrolisanya fosfogliserida yang terdapat dalam membran sel; risin,
protein racun dari beras.
8. Protein cadangan
Protein cadangan disimpan untuk berbagai proses metabolisme dalam sel.
Contoh: ovalbumin, merupakan protein yang terdapat pada putih telur,
kasein, merupakan protein susu; feritin, merupakan tempat cadangan besi
dalam limpa; zein, merupakan protein dalam biji jagung.
3. Jelaskan dan gambarkan organisasi struktur dari protein!
Jawab :
Struktur tiga dimensi protein dapat dijelaskan dengan mempelajari tingkat
organisasi struktur, yang para ahli biokimia membaginya atas 4 struktur dasar
yaitu :
 Struktur Primer
Pada struktur primer ini ikatan antar asam amino hanya ikatan peptida
(ikatan kovalen). Struktur ini dapat digambarkan sebagai rumus bangun yang
biasa ditulis untuk senyawa organik. Di sini tidak terdapat ikatan atau
kekuatan lain yang menghubungkan asam amino yang satu dengan lainnya.

Gambar 1. Struktur primer protein

 Struktur Sekunder
Istilah ini dipakai untuk struktur protein dimana rantai asam amino
bukan hanya dihubungkan oleh ikatan peptida tetapi juga diperkuat oleh
ikatan hidrogen. Karena ikatan peptida adalah planar maka dalam satu
molekul protein yang dapat berotasi hanya C-N dan C-C terhadap sumbu
(struktur primer), sehingga memungkinkan suatu struktur protein yang
disebut -heliks. -heliks ini mengandung 3-6 residu asam amino, berputar
ke arah kanan dan tiap putaran distabilkan oleh ikatan hidrogen antara gugus
–NH rantai peptida dengan gugus –C=O pada asam amino ke empat di
bawahnya. Kalau dilihat putarannya, maka diketahui bahwa C adalah titik
yang penting dalam rantai peptida sehingga dapat disimpulkan kalau gugus R
(rantai samping) yang berhubungan dengan C juga mempengaruhi sifat
protein. Jika gugus R netral maka putaran -heliks mencapai maksimum.
Tetapi bila gugus R bermuatan, maka hal ini menyebabkan kurang stabilnya
-heliks.

Gambar 2. Rantai polipeptida dengan konfigurasi -heliks

Dalam struktur kolagen ini, tiga buah rantai polipeptida berjalinan
satu sama lainnya membentuk heliks ganda tiga (triple heliks). Gugus N-H
dari ikatan peptida membentuk ikatan hidrogen antara ketiga rantai tersebut,
menghasilkan struktur yang berupa suatu belitan tambang, sehingga heliks
ganda tiga yang lengkap ini disebut tropokolagen.

Gambar 3. Konformasi rantai polipeptida dalam molekul Heliks tiga ganda

tropokolagen
 Struktur Tersier
Struktur tersier terbentuk karena terjadinya pelipatan (folding) rantai
-helix, konformasi , maupun gulungan rambang suatu polipeptida,
membentuk protein globular, yang struktur tiga dimensinya lebih rumit
daripada protein serabut. Dengan menggunakan berbagai cara difraksi sinar–
X yang teliti, beberapa protein telah dapat ditentukan struktur tersiernya,
seperti misalnya hemoglobin, mioglobin, lisozima, ribonuklease dan
kimotripsinogen. Dari hasil penelitian J.C. Kendrew dan kawan-kawan,
didapatkan beberapa fakta mengenai struktur tiga dimensi mioglobin sebagai
berikut :
1) Molekul sangat kompak, dan di bagian dalamnya terdapat suatu ruangan
yang cukup untuk empat molekul air.
2) Semua gugus R mengutub dari asam aminonya berlokasi di bagian
permukaan molekul dan berhidrat.
3) Gugus R yang tak mengutub terdapat di bagian dalam, sehingga
tersembunyi dari larutan medium di luar.
4) Residu prolin hanya terdapat pada bagian rantai yang membengkok, yang
juga mengandung sisa asam amino yang tak membentuk -helix seperti
isolesin dan serin.
5) Konformasi umumnya sama dengan molekul mioglobin pada hewan
menyusui.
Dalam hal ini rantai polipeptida cenderung untuk membelit atau
melipat membentuk struktur yang kompleks. Kestabilan struktur ini
bergantung pada gugus R pada setiap asam amino yang membentuknya, dan
distabilkan oleh ikatan hidrogen, ikatan disulfida, interaksi hidrofilik, intraksi
hidrofobik dan interaksi dipol-dipol..
Ikatan non kovalen yang menstabilkan struktur tersier protein:
a. Interaksi elektrostatik
b. Ikatan hidrogen antara residu tirosin dan gugus karboksil.
c. Interaksi hidrofobik
d. Interaksi dipol-dipol
e. Ikatan disulfida yang merupakan ikatan kovalen.
Gambar 4. Struktur mioglobin Gambar 5. Ikatan non kovalen yang
menstabilkan struktur tersier protein
 Struktur Kuartener
Molekul protein ini terbentuk dari beberapa bentuk tersier dan bisa
terdiri dari protomer yang sama atau yang berlainan. Protein yang dibentuk
oleh protomer yang berlainan disebut heterogenus, sedang yang dibentuk dari
protomer yang sama di sebut homogenus. Jadi protein yang dibentuk oleh
protomer-protomer seperti ini disebut oligoprotomer. Contoh : Hemoglobin
adalah oligoprotomer yang heterogen, sedangkan enzim fosforilase termasuk
oligoprotomer yang homogen. Dari struktur protein ini, maka dapat
diterangkan 2 macam protein di alam yaitu protein globular dan protein
serabut.

Gambar 6. Ilustrasi struktur kuartener

sebuah protein globular yang kompleks
Protein fibrosa (serabut) erat hubungannya dengan unsur-unsur yang
membangun sel dan berkaitan dengan sifat-sifat khas sel. Protein serabut ini
berupa serat-serat yang tersusun memanjang dihubungkan secara lateral oleh
beberapa ikatan silang sifatnya kurang larut, bersifat amorf, dapat memanjang
dan berkontraksi. Protein serabut dapat dibagi atas:
1.  - heliks
2. Triple heliks
3. -pleated sheet (paralel dan antiparalel).
 Protein globular terdiri dari polipeptida yang bergabung satu sama
lain melalui ikatan silang atau agregat. Bentuk ini dihubungkan satu sama lain
oleh ikatan non kovalen yang lebih lemak dengan struktur 3 dimensi. Protein
globular mempunyai aktivitas biologis, diantaranya enzim. Rantai
polipeptidanya melipat membentuk protein globular yang luarnya terdiri dari
gugus R yang polar dan hampir semua gugus R yang hidrofobik berada di
sebelah dalam. Protein ini kompak karena adanya lipatan-lipatan rantai
peptidanya yang secara relatif mudah larut.
4. Jelaskan sifat-sifat dari protein!
Jawab :
Bersifat Sifat Asam Basa :
Sifat asam-basa suatu protein dalam larutan, sebagian besar ditentukan
oleh gugus R asam aminonya yang dapat berionisasi. Gugus NH2 dan COOH
yang terdapat pada kedua ujung rantai polipeptida sedikit sekali menunjang
sifat asam-basa protein tersebut. Karena perbedaan macam protein ditentukan
oleh urutan asam-amino dan konformasi polipeptidanya, maka kemungkinan
ionisasi gugus R itu dipengaruhi oleh gugus tetangganya.
Seperti pada asam amino bebas, protein juga mempunyai titik
isoelektrik, yaitu pada pH yang menunjukkan jumlah muatan positif dan
negatif sama dalam protein itu, sehingga pada keadaan ini daya larut protein,
minimum. Pada pH ini protein tidak akan bergerak bila diletakkan dalam
medan listrik. pH isoelektriknya ditentukan oleh jumlah dan pK’ gugus R
yang berionisasi. Dalam larutan dengan pH di atas pH isoelektrik, protein
 bermuatan negatif dan akan bergerak ke anoda, pada pH sebaliknya protein
bergerak ke katoda.
5. Jelaskan metode pemisahan protein!
Jawab :
Pemisahan protein dari campuran yang terdiri dari berbagai macam
sifat asam, basa, ukuran dan bentuk, dapat dilakukan dengan cara
kromatografi, perbedaan kelarutan, pengendapan dan elektroforesa.
1. Kromatografi
Penentuan dan pemisahan campuran protein dengan cara kromatografi
dilakukan berdasarkan prinsip yang sama seperti untuk pemisahan dan analisa
asam amino.
2. Pengendapan secara Perbedaan Kelarutan
Berbagai protein globular mempunyai daya kelarutan yang berbeda di
dalam air. Variabel yang mempengaruhi kelarutan ini adalah: pH, kekuatan
ion, sifat dielektrik pelarut, dan temperatur. Pemisahan protein dari campuran
dengan pengaturan pH didasarkan pada harga pH isoelektrik yang berbeda-
beda untuk tiap macam protein. Pada umumnya molekul protein mempunyai
daya kelarutan minimum pada pH isoelektriknya. Pada pH isoelektriknya
beberapa protein akan mengendap dari larutan, sehingga dengan cara
pengaturan pH larutan, masing-masing protein dalam campuran dapat
dipisahkan satu dari yang lainnya dengan teknik yang disebut pengendapan
isoelektrik.
Pengendapan protein dengan cara penambahan garam didasarkan pada
pengaruh yang berbeda-beda daripada penambahan garam tersebut pada
kelarutan beberapa protein globular. Proses ini disebut salting-in, dan tidak
dipengaruhi oleh sifat garam netral, tetapi dipengaruhi oleh konsentrasi dan
jumlah muatan pada tiap ion dalam larutan. Dalam proses ini garam divalent:
MgCl2 dan MgSO4 lebih efektif dari pada garam monovalen: NaCI, NH4Cl
dan KCl. Efek salting-in disebabkan oleh perubahan kecenderungan
berdisosiasi gugus-gugus dalam protein.
Pada saat konsentrasi garam dinaikkan terus, kelarutan protein menjadi
berkurang, sampai pada konsentrasi garam yang sangat tinggi, protein akan
mengalami pengendapan. Efek ini disebut salting-out. Kedua cara ini dapat
digunakan untuk pemisahan protein dalam campuran. Demikian juga bila
ditambahkan pelarut organik tertentu, seperti etanol dan aseton, ke dalam
larutan protein, maka kelarutan protein akan berkurang sehingga
memungkinkan pengendapannya.
3. Pengendapan Protein sebagai Garam
Sebagian besar protein dapat diendapkan dari larutan air dengan
penambahan asam tertentu seperti misalnya, asam triklorasetat dan asam
perklorat. Penambahan asam ini menyebabkan terbentuknya garam protein
yang tidak larut. Zat pengendap lainnya adalah asam tungstat, fosfotungstat
dan metafosfat. Protein dapat juga diendapkan dengan kation tertentu seperti
Zn2+ dan Pb2+ .
4. Eletroforesa
Cara ini didasarkan pada kecepatan bergerak yang berbeda daripada
protein dalam medan listrik, pada pH tertentu. Ada dua cara pemisahan
campuran protein dengan cara elektroforesa. Cara pertama disebut
elektroforesa batas bergerak (moving boundary electrophoresis). Di sini
campuran protein dalam larutan dapar diletakkan dalam tabung U yang kedua
ujungnya masing-masing dihubungkan dengan anoda dan katoda. Jika listrik
dijalankan, molekul protein yang bermuatan negatif akan bergerak ke anoda
dan yang positif bergerak ke katoda.
Kecepatan bergerak protein positif ke katoda maupun protein negatif
ke anoda berbeda-beda. Karena perbedaan kecepatan bergerak, sehingga
memberikan lapisan-lapisan pada tabung U, jumlah lapisan yang terjadi
menunjukkan banyaknya macam protein dalam campuran. Masing-masing
protein dapat dipisahkan dengan mengeluarkannya dari tabung U dengan
menggunakan kran yang merupakan bagian tabung tersebut. Kekurangan cara
ini yaitu lambatnya pekerjaan, dibutuhkan jumlah campuran protein yang
banyak, penentuan indek refraksinya sukar dan lapisan yang terjadi mudah
dipengaruhi getaran.