Nama : Fathin Salsabila Alfarisi

Kelas : PKA 2018

NIM : 18030194004

Mata Kuliah: Kimia Organik II

LKM PROTEIN

2. TUGAS-TUGAS DAN PENYELESAIAN

Fase 1: Orientasi

Tugas 1.

Amatilah fenomena yang ada di sekitar Anda (dapat dengan fenomena nyata
atau dalam bentuk visual). Lakukan orientasi yang didukung dengan kegiatan
membaca kritis tentang materi protein yang dapat bersumber dari buku Kimia
Organik yang Anda miliki atau diperoleh dari internet kemudian lakukan diskusi
dengan teman Anda. Tuliskan hal-hal yang terkait dengan materi protein yang
Anda pelajari!

Penyelesaian Tugas 1

Materi Protein

1. Pengertian protein
2. Jenis-jenis protein
3. Klasifikasi protein
4. Sifat-sifat protein
5. Reaksi-reaksi protein
6. Kegunaan protein
 Fase 2: Konseptualisasi

Tugas 2.

Berdasarkan hasil orientasi rumuskan pertanyaan / permasalahan yang ingin

Anda ketahui tentang protein. Bila diperlukan Anda dapat menambahkan butir
pertanyaan dari yang telah tersedia.

Penyelesaian Tugas 2

Rumusan Pertanyaan/Rumusan Masalah

1. Apakah protein itu?

2. Apa saja jenis-jenis dari protein?
3. Bagaimana klasifikasi dari protein?
4. Bagaimana sifat-sifat yang dimiliki oleh protein?
5. Apa saja reaksi-reaksi yang terjadi pada protein?
6. Apa kegunaan dari protein?
 Fase 3: Investigasi

Tugas 3.

Berdasarkan pertanyaan/permasalahan yang telah Anda buat pada Tugas 2

lakukan investigasi dengan studi pustaka atau percobaan di laboratorium sesuai
dengan kebutuhan jawaban pertanyaan atau permasalahan yang telah Anda
rumuskan!

Penyelesaian Tugas 3

1. Pengertian protein :
 Protein berasal dari bahasa Yunani "proteios" yang artinya pertama.
 Protein adalah suatu poliamida dengan lebih dari 50 satuan asam
amino.
 Protein adalah polimer dari asam amino yang dihubungkan dengan
ikatan peptida.
2. Jenis-jenis Protein
Protein dapat diklasifikasikan berdasarkan beberapa hal diantaranya fungsi
biologis, bentuk molekul, komponen penyusun, dan asam amino
penyusunnya (Muhammad, 1983).
1. Berdasarkan Fungsi Biologisnya
a) Protein enzim, berperan pada biokatalisator dan pada umumnya
mempunyai bentuk globular. Protein enzim ini mempunyai sifat
yang khas karena hanya bekerja pada substrat tertentu.
b) Protein pengangkut, mampu membawa ion atau molekul tertentu
dari suatu organ ke organ lain melalui aliran darah.
c) Protein struktural, pembentuk struktur sel dan jaringan serta
memberi kekuatan pada jaringan
d) Protein hormon, dihasilkan kelenjar endokrin membantu
mengatur aktivitas metabolisme di dalam tubuh.
 e) Protein pelindung, terdapat di dalam darah berfungsi melindungi
organisme dengan cara melawan serangan zat asing yang masuk
tubuh.
f) Protein kontraktil, berperan dalam proses gerak, memberi
kemampuan pada sel untuk berkonsentrasi atau mengubah bentuk,
contohnya: miosin dan aktin.
g) Protein cadangan, protein yang disimpan dan dicadangkan untuk
beberapa proses metabolism.
2. Berdasarkan Bentuk Molekul
a) Protein bentuk serabut (fibrous), protein ini terdiri atas beberapa
rantai peptida berbentu spiral yang terjalin. Satu sama lain
sehingga menyerupai batang yang kaku. Karakteristik protein
bentuk serabut adalah rendahnya daya larut, mempunyai
kekuatan mekanis yang tinggi untuk tahan terhadap enzim
pencernaan. Kolagen merupakan protein utama jaringan ikat.
Elasti terdapat dalam urat, otot, arteri (pembuluh darah) dan
jaringan elastis lain. Keratini adalah protein rambut dan kuku.
Miosin merupakan protein utama serat otot (Fessenden &
Fessenden, 1986).
b) Protein globular, berbentuk bola terdapat dalam cairan jaringan
tubuh. Protein ini larut dalam larutan garam dan encer, mudah
berubah dibawah pengaruh suhu, konsentrasi garam dan mudah
denaturasi. Albumin terdapat dalam telur, susu, plasma, dan
hemoglobin. Globulin terdapat dalam otot, serum, kuning telur,
dan gizi tumbuh-tumbuhan. Histon terdapat 10 dalam jaringan-
jaringan seperti timus dan pancreas. Protamin dihubungkan
dengan asam nukleat (Fessenden & Fessenden, 1986).
c) Protein konjugasi, merupakan protein sederhana yang terikat
dengan baha-bahan non- asam amino. Nukleoprotein terdaoat
dalam inti sel dan merupakan bagian penting DNA dan RNA.
Nukleoprotein adalah kombinasi protein dengan karbohidrat
dalam jumLah besar. Lipoprotein terdapat dalam plasma-plasma
 yang terikat melalui ikatan ester dengan asam fosfat sepertu
kasein dalam susu. Metaloprotein adalah protein yang terikat
dengan mineral seperti feritin dan hemosiderin adalah protein
dimana mineralnya adalah zat besi, tembaga dan seng
(Fessenden & Fessenden, 1986).
3. Berdasarkan Komponen Penyusunnya
a) Protein sederhana, tersusun oleh asam amino saja oleh karena
itu pada hidrolisisnya hanya diperoleh asam-asam amino
penyusunnya saja.
b) Protein majemuk atau konjugasi, tersusun oleh protein
sederhana dan zat lain bukan protein. Zat lain disebut radikal
prostetik.
4. Berdasarkan Asam Amino Penyusunnya
a) Protein dari asam amino essensial, tubuh tidak dapat mensintesis
sendiri sehingga diperoleh dari makanan berprotein. Contohnya:
isoleusin, leusin, lisin, metionin, sistein, valin, tripofan, tirosin,
fenilalanin, dan treonina.
b) Protein dari asam amino non essensial, tubuh dapat mensintesis
sendiri melalui reaksi aminasi reduktif asam keton atau melalui
transaminasi. Contohnya: alanin, aspartat, glutamat, dan
glutamin.
5. Berdasarkan Struktur yang Lebih Tinggi dari Protein
 1) Struktur primer adalah rantai polipeptida. Struktur primer protein
di tentukan oleh ikatan kovalen antara residu asam amino yang
berurutan yang membentuk ikatan peptida. Struktur primer dapat
di gambarkan sebagai rumus bangun yang biasa di tulis untuk
senyawa organik (Fessenden & Fessenden, 1986).
2) Struktur sekunder, ditentukan oleh bentuk rantai asam amino
lurus, lipatan, atau gulungan yang mempengaruhi sifat dan
kemungkinan jumLah protein yang dapat dibentuk. Struktur ini
terjadi karena ikatan hydrogen antara atom O dari gugus karbonil
(C=O) dengan atom H dari gugus amino (N-H) dalam satu rantai
peptida, memungkinkan terbentuknya konfirasi spiral yang disebut
struktur helix (Fessenden & Fessenden, 1986).
3) Struktur tersier, ditentukan oleh ikatan tambahan antara gugus R
pada asam-asam amino yang memberi bentuk tiga dimensi
sehingga membentuk struktur kompak dan padat suatu protein
(Fessenden & Fessenden, 1986).
Struktur kuarterner, protein tersusun atas lebih dari 1 rantai
polipeptida. Struktur kuarterner menggambarkan subunit-subunit yang
berbeda dipak bersama-sama membentuk struktur protein. Sstruktur
kuartener adalah susunan kompleks yang terdiri dari dua rantai polipeptida
atau lebih, yang setiap rantainya bersama dengan struktur primer,
sekunder, tersier membentuk satu molekul protein yang besar dan aktif
secara biologis (Fessenden & Fessenden, 1986).
3. Klasifikasi Protein
 Berdasarkan kelarutan :
1) Protein fibrosa : tidak larut dalam pelarut biasa namun larut
dalam asam dan basa.
2) Protein globular : larut dalam air, larut asam basa, bahkan
garam (Fessenden & Fessenden, 1999).
 Berdasarkan kompleks strukturnya :
1) Protein sederhana : hidrolisisnya menghasilkan asam amino,
contoh : albumin, globular.
 2) Protein konjugasi : memiliki gugus bukan proteinyaitu gugus
prostetik, contoh : neuro protein, kromo protein (Fessenden &
Fessenden, 1986).
 Asam amino yang terdapat dalam protein dapat dibagi menjadi 4
golongan berdasarkan relatif gugus R-nya.
a) Asam amino dengan gugus R non polar (tak mengutup)
Gugus non polar adalah gugus yang mempunyai sedikit
atau tidak mempunyai selisih muatan dari daerah yang satu ke
daerah yang lain. Golongan ini terdiri dari lima asam amino
yang mengandung gugus alifatik (Alanin, leusin, isoleusin,
valin,dan prolin) dua dengan R aromatic (fenilalanin dan
triptopan) dan satu mengandung atom sulfur (metionin).
b) Asam amino dengan gugus R mengutub tak bermuatan
Golongan ini lebih mudah larut dalam air dari golongan
yang tak mengutub karena gugus R mengutup dapat
membentuk ikatan hydrogen dengan molekul air. Selain
treoinin dan tirosin yang kekutubannya disebabkan oleh adanya
gugus hidroksil (-OH) merupakan asam amino yang termasuk
golongan ini. Selain itu yang termasuk dalam golongan ini juga
adalah asparagin dan glutamine yang kekutubannya disebabkan
oleh gugus amida (-CONH2) serta sistein oleh gugus sulfidril (-
SH).
Asparagin dan glutamine, masing masing merupakan
bentuk senyawa amida dari asam aspartat dan asam glutamat
dan mudah terhidrolisis oleh asam atau basa. Sistein yang
mengandung gugus tiol dan tirosin yang mengandung gugus
hidroksil fenol bersifat paling mengutub dalam golongan asam
amino ini.
c) Asam amino dengan gugus R bermuatan negative (Asam amino
asam)
 Golongan asam amino ini bermuatan negative pada pH 6.0-
7.0 dan terdiri dari asam aspartat dan asam glutamat yang
masing-masing mempunyai dua gugus karboksil (COOH).
d) Asam amino dengan gugus R bermuatan positif (Asam amino
basa)
Golongan asam amino ini bermuatan positif pada pH 7.0
terdiri dari lisin, histidin dan arginine
1. Lisin mengandung satu lagi gugus amino pada posisis e dari
rantai R alifatik
2. Histidin mengandunga gugus lemah imidazolium pada pH
6.0 lebih dari 50 % molekul histidin bermuatan positif
sedangkan pada pH 7.0 kurang dari 10 %bermuatan positif.
3. Arginin mempunyai gugus guanido pada gugus R-nya.
 Berdasarkan biosintesis, Asam Amino diklasifikasikan menjadi tiga
jenis, yaitu Asam amino essensial, Asam amino nonessensial dan
Asam amino essensial bersyarat.
a) Asam amino esensial, adalah asam amino yang tidak bisa
diproduksi sendiri oleh tubuh, sehingga harus didapat dari
konsumsi makanan. Jenis-jenis Asam amino esensial yaitu :
Histidin, Isoleusin, Leusin, Lysin, Metionin, Fenilalanin, Treonin,
Triftofan, Valin.
b) Asam amino non-esensial adalah asam amino yang bisa diproduksi
sendiri oleh tubuh, sehingga memiliki prioritas konsumsi yang
lebih rendah dibandingkan dengan asam amino esensial.
c) Asam amino esensial bersyarat adalah kelompok asam amino non-
esensial, namun pada saat tertentu, seperti setelah latihan beban
yang keras, produksi dalam tubuh tidak secepat dan tidak sebanyak
yang diperlukan sehingga harus didapat dari makanan maupun
suplemen protein.
4. Sifat-sifat Protein

 Hidrolisis, protein dapat dihidrolisis oleh asam, basa, atau enzim

tertentu dan menghasilkan campuran asam-asam amino

 Sifat fisikokimia protein berbeda satu sama lain, tergantung pada

komposisi dan jenis asam amino penyusunnya.

 Kebanyakan bersifat koloid hidrofil

 Berat molekul protein sangat besar.

 Ionisasi, seperti asam amino, protein yang larut dalam air akan
membentuk ion yang mempunyai muatan positif dan negatif

 Kelarutan dalam air, sebagian besar protein bila dilarutkan dalam air
akan membentuk dispersi koloidal dan tidak dapat berdifusi bila
dilewatkan melalui membran semipermeabel.

 Kelarutan, protein umumnya larut jika dilarutkan di dalam garam,

asam, basa, dan pelarut-pelarut organik seperti etanol, kloroform, dan
eter.

 Protein senyawa yang amorph, tak berwarna, dimana ia tak mempunyai

titik cair atau titik didih yang tertentu.

 Denaturasi, protein sangat peka terhadap pengaruh-pengaruh fisik dan

zat kimia, sehingga mudah mengalami perubahan bentuk. Perubahan
atau modifikasi pada struktur molekul protein disebut denaturasi.
Protein yang mengalami denaturasi akan menurunkan aktivitas biologi
protein dan berkurannya kelarutan protein, sehingga protein mudah
mengendap.

 Amfoter, molekul protein mempunyai gugus amino (-NH2) dan gugus

karboksilat (-COOH) pada ujung-ujung rantainya. Hal ini menyebabkan
protein mempunyai banyak muatan (polielektrolit) dan bersifat amfoter,
yaitu dapat bereaksi dengan asam dan basa.
  Titik isoelektrik, setiap jenis protein dalam larutan mempunyai pH
tertentu yang disebut titik isoelektrik (TI). Pada pH isoelektrik (pI),
molekul protein yang mempunyai muatan positif dan negatif yang
sama, sehingga saling menetralkan atau bermuatan nol. Pada titik
isoelektrik, protein akan mengalami pengendapan (koagulasi) paling
cepat dan prinsip ini digunakan dalam proses-proses pemisahan atau
pemurnian suatu protein.

 Viskositas adalah tahanan yang timbul oleh adanya gesekan antara

molekul-molekul di dalam zat cair yang mengalir. Viskositas larutan
protein tergantung pada jenis protein, bentuk molekul, kemolaran, dan
suhu larutan.

5. Reaksi-reaksi Protein
a. Reaksi-reaksi protein
1) Reaksi keamfoteran protein
Amfoter merujuk pada zat yang dapat bereaksi sebagai asam atau
basa. Protein mengandung gugus karboksil (COO) dan
mengandung gugus amina (NH2). Ketika terkondensasi, gugus
karboksil melepas OH- dan gugus amina melepas H+.Asam ini
dapat bereaksi dengan asam ataupun dengan basa, masing-masing
dengan menghasilkan suatu kaiton atau suatu anion.

Gambar 1. Reaksi amfoter

[ CITATION Fes922 \l 1033 ]
2) Reaksi dengan logam berat
Protein dapat bereaksi dengan logam berat seperti Pb, Zb, Cu, Fe,
Hg. Protein akan mengendap jika direaksikan dengan logam berat.
 Terbentuk endapat dikarenakan protein berada dalam bentuk
isoelektrik yang bermuatan negatif [ CITATION Har031 \l 1033 ]
3) Reaksi Warna Protein
a. Reaksi Biuret
Reaksi biuret merupakan reaksi warna yang umum untuk
gugus peptida dan protein. Reaksi positif ditandai dengan
terbentuknya warna ungu karena terbentuk senyawa kompleks
antara Cu2+ dan N dari molekul ikatan peptida. Banyaknya asam
amino yang terikat pada ikatan peptida mempengaruhi hasil
reaksi. Senyawa dengan dipeptida memberikan warna biru,
tripeptida memberikan warna ungu, tetrapeptida serta peptida
kompleks memberikan warna merah. (Hidajati dkk, 2019).

Gambar struktur komplek Cu2+ senyawa peptida

b. Reaksi Xanthoprotein
Reaksi warna xantoprotein dapat terjadi karena reaksi
nitrasi pada cincin benzena dari asam amino penyusun protein.
Tes dikatakan positif ditunjukkan dengan warna kuning yang
disebabkan terbentuknya suatu senyawa polinotrobenzena dari
asam amino protein. Reaksi ini positif untuk protein yang
mengandung asam amino dengan inti benzena, seperti tirosin,
fenilalanin, triptofan (Muchtadi, 1989).
c. Reaksi Ninhidrin
Asam amino bereaksi dengan ninhidrin untuk membentuk
produk yang disebut ungu ruhemann (Fessenden, 1986). Reaksi
ninhidrin digunakan untuk mendeteksi dan menduga asam
 amino secara kuantitatif dalam jumLah kecil. Pemanasan
dengan ninhidrin berlebih menghasilkan produk berwarna ungu
pada semua asam amino yang memiliki gugus α-amino bebas,
sedangkan produk yang dihasilkan oleh prolin berwarna kuning,
karena pada molekul ini terjadi substitusi gugus α-amino. Pada
kondisi yang sesuai intensitas warna yang dihasilkan dapat
digunakan untuk mengukur konsentrasi asam amino secara
kalorimetrik. Metode ini sangat sensitif bagi pengukuran
konsentrasi asam amino (Lehninger, 1995).
O O
O
R
OH pH = 7 N C
H C NH2 + o H
OH 100 C
COOH O O
O

d. Reaksi Millon
Pereaksi Millon melibatkan penambahan senyawa Hg ke
dalam protein sehingga pada penambahan logam ini akan
menghasilkan endapan putih dari senyawa merkuri. Untuk
protein yang mengandung tirosin atau triptofan penambahan
pereaksi Millon menghasilkan warna merah. Namun pereaksi ini
tidak spesifik karena juga memberikan tes positif warna merah
dengan adanya senyawa fenol. (Hidajati dkk, 2019).
e. Reaksi Hopkin-cole
Reaksi warna protein ini menunjukkan positif apabila
ditandai dengan terbentuknya cincin ungu pada bidang batas
antara larutan protein dengan pereaksi. Pebentukan cincin ini
dikarenakan terbentuknya kondensasi 2 inti indol dari triptofan
dengan aldehid. Aldehid disini diperoleh dari asam glioksalat
yang dipakai untuk test Adamkiewicz-Hopkins. Digunakan
untuk menguji adanya asam amino triptofan. Khususnya yang
mengandung gugus indol (Sudarmadji dkk, 1996).
f. Hidrolisis Protein dan Tes Adanya Belerang
 Adanya penambahan alkali pada protein dapat
menyebabkan terjadinya hidrolisis ikatan peptida dari polimer
protein. Hidrolisis ini menghasilkan monomer – monomerasam
amino dan sebagian gugus amino yang berubah menjadi
ammonia. Akibat hidrolisis tersebut jumLah gugus amino
berkurang. Jika dalam protein terdapat asam amino yang
memiliki atom S seperti sistein dan sistin dalam molekulnya
maka asam amino ini dapat tereliminasi ke dalam bentuk
senyawa H2S. Penambahan garam Pb dalam suasana basa
menjadi endapan PbS yang mudah untuk diamati (Hidajati dkk,
2019).

b. Denaturasi protein
Denaturasi Protein adalah proses perubahan struktur lengkap dan
karakteristik bentuk protein akibat dari gangguan interaksi sekunder,
tersier, dan kuaterner struktural. Hasil denaturasi adalah hilangnya
aktivitas biokimia yang terjadi didalam senyawa protein itu sendiri.
Denaturasi protein juga tidak mempengaruhi kandungan struktur
utama protein yaitu C, H, O, dan N. Protein yang larut dalam air akan
membentuk ion yang mempunyai muatan positif dan negatif. Dalam
suasana asam molekul protein akan membentuk muatan positif,
sedangkan dalam suasana basa akan membentuk ion negatif. Salah satu
faktor yang menyebabkan denaturasi suatu protein ialah perubahan
temperatur [ CITATION Fes922 \l 1033 ].
1) Denaturasi oleh panas
Panas dapat mengacaukan ikatan hidrogen dan
menyebabkan molekul penyusun protein bergerak sangat cepat.
Pemanasan mengakibatkan menurunnya kemampuan mengikat air,
sehingga memutuskan ikatan hidrogen [ CITATION Fes922 \l 1033 ].
2) Denaturasi oleh asam basa
 Pada saat mencapai pH isoelektris atau memiliki muatan
positif dan negatif yang sama, protein mengalami kekeruhan dan
gumpalan. Asam dan basa dapat mengacaukan jembatan garam
dengan adanya mjatan ionik [ CITATION Fes922 \l 1033 ].
3) Denaturasi oleh garam logam berat
Garam logam berat mendenaturasi protein sama dengan
halnya asam dan basa. Garam logam berat umumnya mengandung
Hg2+, Pb2+, Ag2+, Cd+2 dan logam lainnya dengan berat atom yang
besar[ CITATION Fes922 \l 1033 ].
c. Pengendapan Protein
Adanya berbagai gugus fungsional (NH2, NH, OH, CO) dan bentuk
ion ganda (zwitter ion) yang terdapat dalam struktur protein dapat
menyebabkan terjadinya reaksi pengendapan protein. Gugus-gugus
fungsional tersebut mampu mengikat molekul air melalui
pembentukan ikatan hidrogen. Reaksi pengendapan dapat terjadi
dikarenakan penambahan bahan-bahan kimia seperti garam-garam dan
pelarut organik yang dapat merubah sifat kelarutan protein dalam
air[ CITATION Tim17 \l 1033 ].
 Pengendapan dengan amonium sulfat
Pengendapan yang diakibatkan oleh penambahan amonium
sulfat pekat menyebabkan terjadinya dehidrasi protein (kehilangan
air). Akibat proses dehidratasi ini molekul protein yang mempunyai
kelarutan paling kecil akan mudah mengendap. Protein yang
diendapkan dengan cara ini tidak mengalami perubahan kimia
sehingga dapat dengan mudah dilarutkan kembali melalui
penambahan air. Pengendapan dengan cara ini bersifat reversible
[ CITATION Tim17 \l 1033 ].
 Pengendapan karena asam mineral pekat
Perlakuan asam mineral pekat pada protein dapat
menyebabkan terbentuknya senyawa garam dari reaksi asam
dengan gugus amino protein. Pengaruh lainnya dapat terjadi
denaturasi irreversibel dan diperoleh endapan protein. Namun pada
 umumnya pengendapan dengan penambahan asam mineral kuat
(kecuali HNO3 pekat) bersifat reversibel[ CITATION Tim17 \l 1033 ].
 Pengendapan protein oleh logam berat
Dasar reaksi pengendapan oleh logam berat adalah
penetralan muatan. Pengendapan dapat terjadi apabila protein
berada dalam bentuk isoelektrik yang bermuatan negatif. Dengan
adanya muatan positif dari logam berat akan terjadi reaksi
netralisasi dari protein dan dihasilkan garam netral proteinat yang
mengendap. Endapan protein ini akan larut kembali pada
penambahan alkali (misalnya NH3 dan NaOH). Sifat pengendapan
protein tersebut adalah reversibel[ CITATION Tim17 \l 1033 ].
6. Kegunaan Protein
 Diperlukan dalam pembentukan tulang, otot, tulang rawan, kulit, dan
darah.
 Membangun, memperkuat, dan memperbaiki atau mengganti jaringan
tubuh.
 Membantu tubuh merasa kenyang lebih lama. Karena itu, konsumsi
makanan berprotein tinggi bisa menjadi salah satu cara untuk
melangsingkan badan.
 Membuat hormon yang berfungsi membantu sel mengirim pesan dan
mengkoordinasikan fungsi sel dan organ di dalam tubuh.
 Membuat antibodi untuk sistem kekebalan tubuh.
 Penting untuk pertumbuhan dan perkembangan anak-anak, remaja,
hingga wanita hamil dan janin yang dikandungnya.
 Terlibat dalam kontraksi dan gerakan otot, contohnya protein aktin dan
myosin.
 Membuat enzim yang berfungsi memfasilitasi reaksi biokimiawi dan
metabolisme tubuh.
 Mengangkut sel atau zat, contohnya hemoglobin yang membawa
oksigen melalui darah ke seluruh tubuh
 menjaga sistem imun tubuh.
 pemeliharaan jaringan tubuh, termasuk pengembangan dan perbaikan.
Mulai dari rambut, kulit, mata, otot dan organ semuanya terbuat dari
protein.
 sebagai pengatur reaksi di dalam tubuh, misalnya insulin yang
berperan dalam mengubah glukosa menjadi glikogen.
 Pengendali pertumbuhan. Bekerja sebagai penerima (reseptor) yang
dapat memengaruhi fungsi bagian-bagian DNA.
 sebagai penyimpan molekul tertentu. Misalnya adalah Ferritin, yang
merupakan protein yang dikombinasikan dengan zat besi
 Untuk mengatur keseimbangan konsentrasi asam dan basa dalam darah
dan cairan tubuh lainnya
 Pembentukan antar ikatan esensial tubuh, hormon (tiroid, insulin) dan
epinerfin
 Pengatur gerakan (protein kontraktil) gerakan otot disebabkan oleh dua
molekul protein yang saling bergeseran
 Pengatur gerakan (protein kontraktil) gerakan otot disebabkan oleh dua
molekul protein yang saling bergeseran
 membantu sel dan jaringan tubuh agar kuat. Protein yang berperan
dalam struktur tubuh tersebut berupa keratin, kolagen, dan elastin.
 Protein-protein tersebut membantu pembentukan kerangka struktur
tertentu, agar saling berkait.
 Fase 4: Simpulan

Tugas 4.

Berdasarkan hasil investigasi Anda melalui kajian pustaka (atau percobaan di

laboratorium) buatlah simpulannya.

Penyelesaian Tugas 4

1. Pengertian protein :
 Protein berasal dari bahasa Yunani "proteios" yang artinya pertama.
 Protein adalah suatu poliamida dengan lebih dari 50 satuan asam
amino.
 Protein adalah polimer dari asam amino yang dihubungkan dengan
ikatan peptida.
2. Jenis-jenis Protein
Protein dapat diklasifikasikan berdasarkan beberapa hal diantaranya fungsi
biologis, bentuk molekul, komponen penyusun, dan asam amino
penyusunnya (Muhammad, 1983).
1. Berdasarkan Fungsi Biologisnya
a) Protein enzim, berperan pada biokatalisator dan pada umumnya
mempunyai bentuk globular. Protein enzim ini mempunyai sifat
yang khas karena hanya bekerja pada substrat tertentu.
b) Protein pengangkut, mampu membawa ion atau molekul tertentu
dari suatu organ ke organ lain melalui aliran darah.
c) Protein struktural, pembentuk struktur sel dan jaringan serta
memberi kekuatan pada jaringan
d) Protein hormon, dihasilkan kelenjar endokrin membantu
mengatur aktivitas metabolisme di dalam tubuh.
e) Protein pelindung, terdapat di dalam darah berfungsi melindungi
organisme dengan cara melawan serangan zat asing yang masuk
tubuh.
 f) Protein kontraktil, berperan dalam proses gerak, memberi
kemampuan pada sel untuk berkonsentrasi atau mengubah bentuk,
contohnya: miosin dan aktin.
g) Protein cadangan, protein yang disimpan dan dicadangkan untuk
beberapa proses metabolism.
2. Berdasarkan Bentuk Molekul
a) Protein bentuk serabut (fibrous), protein ini terdiri atas beberapa
rantai peptida berbentu spiral yang terjalin. Satu sama lain
sehingga menyerupai batang yang kaku. Karakteristik protein
bentuk serabut adalah rendahnya daya larut, mempunyai
kekuatan mekanis yang tinggi untuk tahan terhadap enzim
pencernaan. Kolagen merupakan protein utama jaringan ikat.
Elasti terdapat dalam urat, otot, arteri (pembuluh darah) dan
jaringan elastis lain. Keratini adalah protein rambut dan kuku.
Miosin merupakan protein utama serat otot (Fessenden &
Fessenden, 1986).
b) Protein globular, berbentuk bola terdapat dalam cairan jaringan
tubuh. Protein ini larut dalam larutan garam dan encer, mudah
berubah dibawah pengaruh suhu, konsentrasi garam dan mudah
denaturasi. Albumin terdapat dalam telur, susu, plasma, dan
hemoglobin. Globulin terdapat dalam otot, serum, kuning telur,
dan gizi tumbuh-tumbuhan. Histon terdapat 10 dalam jaringan-
jaringan seperti timus dan pancreas. Protamin dihubungkan
dengan asam nukleat (Fessenden & Fessenden, 1986).
c) Protein konjugasi, merupakan protein sederhana yang terikat
dengan baha-bahan non- asam amino. Nukleoprotein terdaoat
dalam inti sel dan merupakan bagian penting DNA dan RNA.
Nukleoprotein adalah kombinasi protein dengan karbohidrat
dalam jumLah besar. Lipoprotein terdapat dalam plasma-plasma
yang terikat melalui ikatan ester dengan asam fosfat sepertu
kasein dalam susu. Metaloprotein adalah protein yang terikat
dengan mineral seperti feritin dan hemosiderin adalah protein
 dimana mineralnya adalah zat besi, tembaga dan seng
(Fessenden & Fessenden, 1986).
3. Berdasarkan Komponen Penyusunnya
a) Protein sederhana, tersusun oleh asam amino saja oleh karena
itu pada hidrolisisnya hanya diperoleh asam-asam amino
penyusunnya saja.
b) Protein majemuk atau konjugasi, tersusun oleh protein
sederhana dan zat lain bukan protein. Zat lain disebut radikal
prostetik.
4. Berdasarkan Asam Amino Penyusunnya
a) Protein dari asam amino essensial, tubuh tidak dapat mensintesis
sendiri sehingga diperoleh dari makanan berprotein. Contohnya:
isoleusin, leusin, lisin, metionin, sistein, valin, tripofan, tirosin,
fenilalanin, dan treonina.
b) Protein dari asam amino non essensial, tubuh dapat mensintesis
sendiri melalui reaksi aminasi reduktif asam keton atau melalui
transaminasi. Contohnya: alanin, aspartat, glutamat, dan
glutamin.
5. Berdasarkan Struktur yang Lebih Tinggi dari Protein

1) Struktur primer adalah rantai polipeptida. Struktur primer protein

di tentukan oleh ikatan kovalen antara residu asam amino yang
berurutan yang membentuk ikatan peptida. Struktur primer dapat
 di gambarkan sebagai rumus bangun yang biasa di tulis untuk
senyawa organik (Fessenden & Fessenden, 1986).
2) Struktur sekunder, ditentukan oleh bentuk rantai asam amino
lurus, lipatan, atau gulungan yang mempengaruhi sifat dan
kemungkinan jumLah protein yang dapat dibentuk. Struktur ini
terjadi karena ikatan hydrogen antara atom O dari gugus karbonil
(C=O) dengan atom H dari gugus amino (N-H) dalam satu rantai
peptida, memungkinkan terbentuknya konfirasi spiral yang disebut
struktur helix (Fessenden & Fessenden, 1986).
3) Struktur tersier, ditentukan oleh ikatan tambahan antara gugus R
pada asam-asam amino yang memberi bentuk tiga dimensi
sehingga membentuk struktur kompak dan padat suatu protein
(Fessenden & Fessenden, 1986).
Struktur kuarterner, protein tersusun atas lebih dari 1 rantai
polipeptida. Struktur kuarterner menggambarkan subunit-subunit yang
berbeda dipak bersama-sama membentuk struktur protein. Sstruktur
kuartener adalah susunan kompleks yang terdiri dari dua rantai polipeptida
atau lebih, yang setiap rantainya bersama dengan struktur primer,
sekunder, tersier membentuk satu molekul protein yang besar dan aktif
secara biologis (Fessenden & Fessenden, 1986).
3. Klasifikasi Protein
 Berdasarkan kelarutan :
1) Protein fibrosa : tidak larut dalam pelarut biasa namun larut
dalam asam dan basa.
2) Protein globular : larut dalam air, larut asam basa, bahkan
garam (Fessenden & Fessenden, 1999).
 Berdasarkan kompleks strukturnya :
1) Protein sederhana : hidrolisisnya menghasilkan asam amino,
contoh : albumin, globular.
2) Protein konjugasi : memiliki gugus bukan proteinyaitu gugus
prostetik, contoh : neuro protein, kromo protein (Fessenden &
Fessenden, 1986).
 Asam amino yang terdapat dalam protein dapat dibagi menjadi 4
golongan berdasarkan relatif gugus R-nya.
a) Asam amino dengan gugus R non polar (tak mengutup)
Gugus non polar adalah gugus yang mempunyai sedikit
atau tidak mempunyai selisih muatan dari daerah yang satu ke
daerah yang lain. Golongan ini terdiri dari lima asam amino
yang mengandung gugus alifatik (Alanin, leusin, isoleusin,
valin,dan prolin) dua dengan R aromatic (fenilalanin dan
triptopan) dan satu mengandung atom sulfur (metionin).
b) Asam amino dengan gugus R mengutub tak bermuatan
Golongan ini lebih mudah larut dalam air dari golongan
yang tak mengutub karena gugus R mengutup dapat
membentuk ikatan hydrogen dengan molekul air. Selain
treoinin dan tirosin yang kekutubannya disebabkan oleh adanya
gugus hidroksil (-OH) merupakan asam amino yang termasuk
golongan ini. Selain itu yang termasuk dalam golongan ini juga
adalah asparagin dan glutamine yang kekutubannya disebabkan
oleh gugus amida (-CONH2) serta sistein oleh gugus sulfidril (-
SH).
Asparagin dan glutamine, masing masing merupakan
bentuk senyawa amida dari asam aspartat dan asam glutamat
dan mudah terhidrolisis oleh asam atau basa. Sistein yang
mengandung gugus tiol dan tirosin yang mengandung gugus
hidroksil fenol bersifat paling mengutub dalam golongan asam
amino ini.
c) Asam amino dengan gugus R bermuatan negative (Asam amino
asam)
Golongan asam amino ini bermuatan negative pada pH 6.0-
7.0 dan terdiri dari asam aspartat dan asam glutamat yang
masing-masing mempunyai dua gugus karboksil (COOH).
d) Asam amino dengan gugus R bermuatan positif (Asam amino
basa)
 Golongan asam amino ini bermuatan positif pada pH 7.0
terdiri dari lisin, histidin dan arginine
1. Lisin mengandung satu lagi gugus amino pada posisis e dari
rantai R alifatik
2. Histidin mengandunga gugus lemah imidazolium pada pH
6.0 lebih dari 50 % molekul histidin bermuatan positif
sedangkan pada pH 7.0 kurang dari 10 %bermuatan positif.
3. Arginin mempunyai gugus guanido pada gugus R-nya.
 Berdasarkan biosintesis, Asam Amino diklasifikasikan menjadi tiga
jenis, yaitu Asam amino essensial, Asam amino nonessensial dan
Asam amino essensial bersyarat.
a) Asam amino esensial, adalah asam amino yang tidak bisa
diproduksi sendiri oleh tubuh, sehingga harus didapat dari
konsumsi makanan. Jenis-jenis Asam amino esensial yaitu :
Histidin, Isoleusin, Leusin, Lysin, Metionin, Fenilalanin, Treonin,
Triftofan, Valin.
b) Asam amino non-esensial adalah asam amino yang bisa diproduksi
sendiri oleh tubuh, sehingga memiliki prioritas konsumsi yang
lebih rendah dibandingkan dengan asam amino esensial.
c) Asam amino esensial bersyarat adalah kelompok asam amino non-
esensial, namun pada saat tertentu, seperti setelah latihan beban
yang keras, produksi dalam tubuh tidak secepat dan tidak sebanyak
yang diperlukan sehingga harus didapat dari makanan maupun
suplemen protein.
4. Sifat-sifat Protein

 Hidrolisis, protein dapat dihidrolisis oleh asam, basa, atau enzim

tertentu dan menghasilkan campuran asam-asam amino

 Sifat fisikokimia protein berbeda satu sama lain, tergantung pada

komposisi dan jenis asam amino penyusunnya.

 Kebanyakan bersifat koloid hidrofil

 Berat molekul protein sangat besar.

 Ionisasi, seperti asam amino, protein yang larut dalam air akan
membentuk ion yang mempunyai muatan positif dan negatif

 Kelarutan dalam air, sebagian besar protein bila dilarutkan dalam air
akan membentuk dispersi koloidal dan tidak dapat berdifusi bila
dilewatkan melalui membran semipermeabel.

 Kelarutan, protein umumnya larut jika dilarutkan di dalam garam,

asam, basa, dan pelarut-pelarut organik seperti etanol, kloroform, dan
eter.

 Protein senyawa yang amorph, tak berwarna, dimana ia tak mempunyai

titik cair atau titik didih yang tertentu.

 Denaturasi, protein sangat peka terhadap pengaruh-pengaruh fisik dan

zat kimia, sehingga mudah mengalami perubahan bentuk. Perubahan
atau modifikasi pada struktur molekul protein disebut denaturasi.
Protein yang mengalami denaturasi akan menurunkan aktivitas biologi
protein dan berkurannya kelarutan protein, sehingga protein mudah
mengendap.

 Amfoter, molekul protein mempunyai gugus amino (-NH2) dan gugus

karboksilat (-COOH) pada ujung-ujung rantainya. Hal ini menyebabkan
protein mempunyai banyak muatan (polielektrolit) dan bersifat amfoter,
yaitu dapat bereaksi dengan asam dan basa.

 Titik isoelektrik, setiap jenis protein dalam larutan mempunyai pH

tertentu yang disebut titik isoelektrik (TI). Pada pH isoelektrik (pI),
molekul protein yang mempunyai muatan positif dan negatif yang
sama, sehingga saling menetralkan atau bermuatan nol. Pada titik
isoelektrik, protein akan mengalami pengendapan (koagulasi) paling
cepat dan prinsip ini digunakan dalam proses-proses pemisahan atau
pemurnian suatu protein.
  Viskositas adalah tahanan yang timbul oleh adanya gesekan antara
molekul-molekul di dalam zat cair yang mengalir. Viskositas larutan
protein tergantung pada jenis protein, bentuk molekul, kemolaran, dan
suhu larutan.

5. Reaksi-reaksi Protein
a. Reaksi-reaksi protein
1) Reaksi keamfoteran protein
Amfoter merujuk pada zat yang dapat bereaksi sebagai asam atau
basa. Protein mengandung gugus karboksil (COO) dan
mengandung gugus amina (NH2). Ketika terkondensasi, gugus
karboksil melepas OH- dan gugus amina melepas H+.Asam ini
dapat bereaksi dengan asam ataupun dengan basa, masing-masing
dengan menghasilkan suatu kaiton atau suatu anion.

Gambar 1. Reaksi amfoter

[ CITATION Fes922 \l 1033 ]
2) Reaksi dengan logam berat
Protein dapat bereaksi dengan logam berat seperti Pb, Zb, Cu, Fe,
Hg. Protein akan mengendap jika direaksikan dengan logam berat.
Terbentuk endapat dikarenakan protein berada dalam bentuk
isoelektrik yang bermuatan negatif [ CITATION Har031 \l 1033 ]
3) Reaksi Warna Protein
a. Reaksi Biuret
Reaksi biuret merupakan reaksi warna yang umum untuk
gugus peptida dan protein. Reaksi positif ditandai dengan
terbentuknya warna ungu karena terbentuk senyawa kompleks
antara Cu2+ dan N dari molekul ikatan peptida. Banyaknya asam
 amino yang terikat pada ikatan peptida mempengaruhi hasil
reaksi. Senyawa dengan dipeptida memberikan warna biru,
tripeptida memberikan warna ungu, tetrapeptida serta peptida
kompleks memberikan warna merah. (Hidajati dkk, 2019).

Gambar struktur komplek Cu2+ senyawa peptida

b. Reaksi Xanthoprotein
Reaksi warna xantoprotein dapat terjadi karena reaksi
nitrasi pada cincin benzena dari asam amino penyusun protein.
Tes dikatakan positif ditunjukkan dengan warna kuning yang
disebabkan terbentuknya suatu senyawa polinotrobenzena dari
asam amino protein. Reaksi ini positif untuk protein yang
mengandung asam amino dengan inti benzena, seperti tirosin,
fenilalanin, triptofan (Muchtadi, 1989).
c. Reaksi Ninhidrin
Asam amino bereaksi dengan ninhidrin untuk membentuk
produk yang disebut ungu ruhemann (Fessenden, 1986). Reaksi
ninhidrin digunakan untuk mendeteksi dan menduga asam
amino secara kuantitatif dalam jumLah kecil. Pemanasan
dengan ninhidrin berlebih menghasilkan produk berwarna ungu
pada semua asam amino yang memiliki gugus α-amino bebas,
sedangkan produk yang dihasilkan oleh prolin berwarna kuning,
karena pada molekul ini terjadi substitusi gugus α-amino. Pada
kondisi yang sesuai intensitas warna yang dihasilkan dapat
digunakan untuk mengukur konsentrasi asam amino secara
 kalorimetrik. Metode ini sangat sensitif bagi pengukuran
konsentrasi asam amino (Lehninger, 1995).
O O
O
R
OH pH = 7 N C
H C NH2 + o H
OH 100 C
COOH O O
O

d. Reaksi Millon
Pereaksi Millon melibatkan penambahan senyawa Hg ke
dalam protein sehingga pada penambahan logam ini akan
menghasilkan endapan putih dari senyawa merkuri. Untuk
protein yang mengandung tirosin atau triptofan penambahan
pereaksi Millon menghasilkan warna merah. Namun pereaksi ini
tidak spesifik karena juga memberikan tes positif warna merah
dengan adanya senyawa fenol. (Hidajati dkk, 2019).
e. Reaksi Hopkin-cole
Reaksi warna protein ini menunjukkan positif apabila
ditandai dengan terbentuknya cincin ungu pada bidang batas
antara larutan protein dengan pereaksi. Pebentukan cincin ini
dikarenakan terbentuknya kondensasi 2 inti indol dari triptofan
dengan aldehid. Aldehid disini diperoleh dari asam glioksalat
yang dipakai untuk test Adamkiewicz-Hopkins. Digunakan
untuk menguji adanya asam amino triptofan. Khususnya yang
mengandung gugus indol (Sudarmadji dkk, 1996).
f. Hidrolisis Protein dan Tes Adanya Belerang
Adanya penambahan alkali pada protein dapat
menyebabkan terjadinya hidrolisis ikatan peptida dari polimer
protein. Hidrolisis ini menghasilkan monomer – monomerasam
amino dan sebagian gugus amino yang berubah menjadi
ammonia. Akibat hidrolisis tersebut jumLah gugus amino
berkurang. Jika dalam protein terdapat asam amino yang
memiliki atom S seperti sistein dan sistin dalam molekulnya
maka asam amino ini dapat tereliminasi ke dalam bentuk
 senyawa H2S. Penambahan garam Pb dalam suasana basa
menjadi endapan PbS yang mudah untuk diamati (Hidajati dkk,
2019).

b. Denaturasi protein
Denaturasi Protein adalah proses perubahan struktur lengkap dan
karakteristik bentuk protein akibat dari gangguan interaksi sekunder,
tersier, dan kuaterner struktural. Hasil denaturasi adalah hilangnya
aktivitas biokimia yang terjadi didalam senyawa protein itu sendiri.
Denaturasi protein juga tidak mempengaruhi kandungan struktur
utama protein yaitu C, H, O, dan N. Protein yang larut dalam air akan
membentuk ion yang mempunyai muatan positif dan negatif. Dalam
suasana asam molekul protein akan membentuk muatan positif,
sedangkan dalam suasana basa akan membentuk ion negatif. Salah satu
faktor yang menyebabkan denaturasi suatu protein ialah perubahan
temperatur [ CITATION Fes922 \l 1033 ].
1) Denaturasi oleh panas
Panas dapat mengacaukan ikatan hidrogen dan
menyebabkan molekul penyusun protein bergerak sangat cepat.
Pemanasan mengakibatkan menurunnya kemampuan mengikat air,
sehingga memutuskan ikatan hidrogen [ CITATION Fes922 \l 1033 ].
2) Denaturasi oleh asam basa
Pada saat mencapai pH isoelektris atau memiliki muatan
positif dan negatif yang sama, protein mengalami kekeruhan dan
gumpalan. Asam dan basa dapat mengacaukan jembatan garam
dengan adanya mjatan ionik [ CITATION Fes922 \l 1033 ].
3) Denaturasi oleh garam logam berat
Garam logam berat mendenaturasi protein sama dengan
halnya asam dan basa. Garam logam berat umumnya mengandung
Hg2+, Pb2+, Ag2+, Cd+2 dan logam lainnya dengan berat atom yang
besar[ CITATION Fes922 \l 1033 ].
c. Pengendapan Protein
Adanya berbagai gugus fungsional (NH2, NH, OH, CO) dan bentuk
ion ganda (zwitter ion) yang terdapat dalam struktur protein dapat
menyebabkan terjadinya reaksi pengendapan protein. Gugus-gugus
fungsional tersebut mampu mengikat molekul air melalui
pembentukan ikatan hidrogen. Reaksi pengendapan dapat terjadi
dikarenakan penambahan bahan-bahan kimia seperti garam-garam dan
pelarut organik yang dapat merubah sifat kelarutan protein dalam
air[ CITATION Tim17 \l 1033 ].
 Pengendapan dengan amonium sulfat
Pengendapan yang diakibatkan oleh penambahan amonium
sulfat pekat menyebabkan terjadinya dehidrasi protein (kehilangan
air). Akibat proses dehidratasi ini molekul protein yang mempunyai
kelarutan paling kecil akan mudah mengendap. Protein yang
diendapkan dengan cara ini tidak mengalami perubahan kimia
sehingga dapat dengan mudah dilarutkan kembali melalui
penambahan air. Pengendapan dengan cara ini bersifat reversible
[ CITATION Tim17 \l 1033 ].
 Pengendapan karena asam mineral pekat
Perlakuan asam mineral pekat pada protein dapat
menyebabkan terbentuknya senyawa garam dari reaksi asam
dengan gugus amino protein. Pengaruh lainnya dapat terjadi
denaturasi irreversibel dan diperoleh endapan protein. Namun pada
umumnya pengendapan dengan penambahan asam mineral kuat
(kecuali HNO3 pekat) bersifat reversibel[ CITATION Tim17 \l 1033 ].
 Pengendapan protein oleh logam berat
Dasar reaksi pengendapan oleh logam berat adalah
penetralan muatan. Pengendapan dapat terjadi apabila protein
berada dalam bentuk isoelektrik yang bermuatan negatif. Dengan
adanya muatan positif dari logam berat akan terjadi reaksi
netralisasi dari protein dan dihasilkan garam netral proteinat yang
mengendap. Endapan protein ini akan larut kembali pada
 penambahan alkali (misalnya NH3 dan NaOH). Sifat pengendapan
protein tersebut adalah reversibel[ CITATION Tim17 \l 1033 ].
6. Kegunaan Protein
 Diperlukan dalam pembentukan tulang, otot, tulang rawan, kulit, dan
darah.
 Membangun, memperkuat, dan memperbaiki atau mengganti jaringan
tubuh.
 Membantu tubuh merasa kenyang lebih lama. Karena itu, konsumsi
makanan berprotein tinggi bisa menjadi salah satu cara untuk
melangsingkan badan.
 Membuat hormon yang berfungsi membantu sel mengirim pesan dan
mengkoordinasikan fungsi sel dan organ di dalam tubuh.
 Membuat antibodi untuk sistem kekebalan tubuh.
 Penting untuk pertumbuhan dan perkembangan anak-anak, remaja,
hingga wanita hamil dan janin yang dikandungnya.
 Terlibat dalam kontraksi dan gerakan otot, contohnya protein aktin dan
myosin.
 Membuat enzim yang berfungsi memfasilitasi reaksi biokimiawi dan
metabolisme tubuh.
 Mengangkut sel atau zat, contohnya hemoglobin yang membawa
oksigen melalui darah ke seluruh tubuh
 menjaga sistem imun tubuh.
 pemeliharaan jaringan tubuh, termasuk pengembangan dan perbaikan.
Mulai dari rambut, kulit, mata, otot dan organ semuanya terbuat dari
protein.
 sebagai pengatur reaksi di dalam tubuh, misalnya insulin yang
berperan dalam mengubah glukosa menjadi glikogen.
 Pengendali pertumbuhan. Bekerja sebagai penerima (reseptor) yang
dapat memengaruhi fungsi bagian-bagian DNA.
 sebagai penyimpan molekul tertentu. Misalnya adalah Ferritin, yang
merupakan protein yang dikombinasikan dengan zat besi
 Untuk mengatur keseimbangan konsentrasi asam dan basa dalam darah
dan cairan tubuh lainnya
 Pembentukan antar ikatan esensial tubuh, hormon (tiroid, insulin) dan
epinerfin
 Pengatur gerakan (protein kontraktil) gerakan otot disebabkan oleh dua
molekul protein yang saling bergeseran
 Pengatur gerakan (protein kontraktil) gerakan otot disebabkan oleh dua
molekul protein yang saling bergeseran
 membantu sel dan jaringan tubuh agar kuat. Protein yang berperan
dalam struktur tubuh tersebut berupa keratin, kolagen, dan elastin.
 Protein-protein tersebut membantu pembentukan kerangka struktur
tertentu, agar saling berkait.
 Fase 5: Performance/Unjuk Kerja

Tugas 5.

Setelah Anda melakukan kegiatan belajar dengan menyelesaikan tugas-tugas

yang ada, tunjukkan hasil kinerja Anda dengan mengisi bagian LKM berikut dalam
bentuk tabel, peta konsep, atau mind map.

Penyelesaian Tugas 5
 Protein

Reaksi Kegunaan
Pengertian Jenis Klasifikasi Sifat
an

Fungsi Komponen Reaksi Denaturasi Pengendapan

Biologis Penyusun
As. Amino
Bentuk Penyusun
Molekul Oleh

Berdasarkan
Panas Garam
Logam
Kelarutan Kompleks Biosintesis Berat
Struktur
Asam
Basa
Dengan

Keamfot Dengan Reaksi

eran Logam Warna
Berat

Logam Amonium Air Mineral

Berat Sulfat Pekat
 Dengan

Logam
Berat
 DAFTAR PUSTAKA

Anonim. 2019. Contoh Protein Nabati dan Hewani. (online)

(https://www.pakarkimia.com/protein-nabati-dan-hewani/) di akses pada
tanggal 1 April 2020.
Fessenden, R. d. (1992). Kimia Organik, Jilid I, Edisi 3. Jakarta : Erlangga.
Guetouache, Guessas, M., & Medjekal. (2014). Composition and nutritional value
of raw milk. Issues Biol Sci Pharm Res , 115-122.
Hart, D. (2003). Kimia Organik. Jakarta : Erlangga.
Lehninger, A.L, 1982. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta : Erlangga.
Muchtadi, 1989. Evaluasi Nilai Gizi Pangan. Bogor : Departemen Pendidikan dan
Kebudayaan Jenderal Pendidikan Pusat Antar Universitas Pangan dan Gizi
IPB.
Tim Kimia Organik. (2017). Petunjuk Praktikum KImia Organik. Surabya :
FMIPA UNESA.

Hidajati, Nurul, dkk. 2019. Buku Penuntun Praktikum Kimia Organik. Surabaya :
Jurusan Kimia FMIPA Unesa.

Sudarmadji, dkk. 1996. Analisa Bahan Makanan dan Pertanian. Yogyakarta :

Penerbit Liberty.

Lehninger, A.L, 1982. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta : Erlangga.

Muchtadi, 1989. Evaluasi Nilai Gizi Pangan. Bogor: Departemen Pendidikan dan
Kebudayaan Jenderal Pendidikan Pusat Antar Universitas Pangan dan Gizi
IPB.
Sudarmono, A. S. (2003). Pedoman Pemeliharaan Ayam Ras Petelur. Yogyakarta
: Kanisius.
Suhaeni, N. (2007). Petunjuk Praktis Beternak Ayam Broiler. Bandung : Nuansa.