Karakteristik Protein dan Metode Uji Protein di Dalam Enzim

Natanael Petra
NIM : 102014026 (PBL F7)
Mahasiswa Fakultas Kedokteran Universitas Kristen Krida Wacana
Jl. Arjuna utara No.6 Jakarta barat 11510. Tlp 5666952
natanael.2014fk026@civitas.ukrida.ac.id

Abstract:

Enzyme is protein who catalysis biochemistry reaction. Enzyme usually resides in the cell with
low concentration. Protein is one of the important compounds that are needed by the body.they
are formed from amino acids as a constituent of living cells because it serves to improve the
body's cells are damaged and is a major component of enzymes and hormones that serves to
control body functions. To identify enzim we must first understand protein; from protein bond,
the structure, protein classfication, amino acid, metabolism process to test method so we can
know what method we use to identify the enzym. The method we can use to test proteins is the biuret
reaction, ninhydrin reaction, Xanthoproteic reaction, the reaction millon, and reaction hopkin-cole.

Key words: amino acid, Enzyme, protein bond, biuret reaction.

Abstrak :
Enzim adalah protein yang mengkatalis reaksi-reaksi biokimia. Enzim biasanya terdapat dalam
sel dengan konsentrasi yang sangat rendah. Protein adalah salah satu bagian yang di butuhkan
oleh tubuh. Protein di bentuk dari asam yang berguna untuk memperbaiki sel tubuh yang rusak
dan merupakan komponen utama enzim serta hormone. Untuk mengidentifikasi enzim pertama
kita harus mengerti tentang protein; mulai dari ikatan protein, strukturnya, penggolongan protein,
asam amino, proses metabolism, sifat-sifat protein sampai uji metode yang digunakan untuk
mengetahui enzim tersebut. Metode yang dapat digunakan antara lain reaksi biuret, reaksi
ninhidrin, reaksi xantoprotein, reaksi millon dan reaksi hopskin-cole.
Kata Kunci: asam amino, enzim, ikatan protein, reaksi biuret.

Pendahuluan
Latar belakang
Enzim adalah protein yang mengkatalis reaksi-reaksi biokimia. Enzim biasanya terdapat
dalam sel dengan konsentrasi yang sangat rendah.1 Protein merupakan molekul makro yang
mempunyai berat molekul antara lima ribu hingga beberapa juta. Protein terdiri atas rantai-rantai
panjang asam amino, yang terikat satu sama lain dalam ikatan peptida. Asam amino terdiri atas
unsur-unsur karbon, hidrogen, oksigen dan nitrogen. Beberapa asam amino di samping itu
mengandung unsur-unsur fosfor, besi, sulfur, iodium, dan kobalt. Unsur nitrogen adalah unsur
utama protein, karena terdapat di dalam semua protein akan tetapi tidak terdapat di dalam
karbohidrat dan lemak. Unsur nitrogen merupakan 16% dari berat protein. 2 Dapat kita lihat
bahwa enzim adalah protein, oleh karena itu untuk dapat kita menganalisa enzim tersebut kita
harus terlebih dahulu mengetahui protein itu sendiri.
Tujuan penulis membuat tinjauan pustaka pbl ini adalah agar mahasiswa lebih mengerti
tentang protein di bidang kedokteran seperti struktur, ikatan dan fungsi protein dan mengerti
metode uji apa yang diguanakn.
Skenario
Seorang mahasiswa kedokteran sedang melakukan penelitian untuk tugas akhirnya
(skripsi). Pada skripsinya tersebut, mahasiswa itu hendak mengukur kadar enzim X yang telah
diisolasi dari suatu jaringan tikus yang telahdinerikan perlakuan. Sebelum melakukan
pengukuran, mahasiswa tersebut di minta oleh dosen pembimbingnya untuk mempelajari
karakteristik dari enzim X tersebut supaya dapat memilih metode uji yang tepat untuk enzim X
tersebut.
Rumusan masalah
Seorang mahasiswa mempelajari dari enzim x agar dapat memilih metode uji yang tepat.
Sasaran pembelajaran
Agar mahasiswa dapat lebih mengerti tentang ikatan, struktur, penggolongan dan metode uji
protein di bidang kedokteran.

Analisis masalah

RM
Enzim
Defini
si
Protei
n
Ikatan
Protein

Struktur
protein

Penggolon
gan
protein

Sifat sifat

Asam
amino

Proses
metabolisme

Dipepti
da

Tripepti
da

Polipep
tida

Hipotesis
Untuk mengetahui metode yang digunakan untuk enzim X harus mengetahui terlebih
dahulu ikatan protein, struktur dan fungsi.
Ikatan protein
Protein tersusun atas satuan yang berupa asam amino. Satu asam amino terdiri atas satu
gugus amino, satu gugus karboksil, satu atom hidrogen, dan satu rantai samping yang terikat
pada atom karbon.3 Jika terbentuk ikatan di antara 2 asam amino maka disebut ikatan peptida.
Menurut pernjanjian jika polimiada melebihi 50 maka dianggap sebagai protein.

Metode
Uji

Struktur protein
Urutan residu asam amino dalam suatu protein dan jenis interaksi yang terjadi antara
residu-residu tersebut, terutama antara rantai sisi atau antara atom ikatan-peptida, menentukan
konformasi asli protein, sehingga mempunyai beberapa struktur antara lain:4
a. Struktur primer protein
Struktur primer rantai polipeptida sebuah protein adalah susunan atau urutan
bagaimana asam-asam amino disatukan dan susunan ini mencakup lokasi setiap
ikatan disulfida. Struktur primer dapat digambarkan sebagai rumus bangun yang baisa
ditulis untuk senyawa organik. Urutan, macam, dan jumlah asam amino yang
membentuk rantai polipeptida adalah struktur primer protein.
b. Struktur sekunder protein
Pada struktur sekunder, asam-asam amino yang menyusun protein dihubungkan
oleh ikatan peptida dan ikatan hydrogen. Oleh karena itu rantai polipeptida yang
terbentuk tidak berupa rantai lurus, melainkan berbentuk rantai terpilin (- helikx)
seperti yang ada pada gambar 1 di bawah.

Gambar 1 : illustrasi Struktur sekunder protein.

Sumber: Tanggal 23, www.chem-is-try.org

c. Struktur tertier protein

Struktur tersier merupakan yang lebih kompleks, karena adanya beberapa ikatan
yang menghubungkan antara protein yang satu (struktur primer maupun sekunder)
dengan protein yang lain. Dapat di illstrasikan seperti gambar 2 di bawah.
Ikatan-ikatan yang mungkin adalah :
- Ikatan hydrogen,
- Ikatan ionik (elektrostatik),
- Ikatan disulfide,
- Ikatan hidrofobik, dan
- Ikatan dipole atau ikatan hidrofolik.

Gambar 2 : Illustrasi gambar struktur tersier protein.

Sumber: tanggal 23, biologycool.blogspot.com

d. Struktur kuarterner protein

Struktur kuartener terbentuk dari beberapa unit molekul protein tersier, membentuk
satu molekul protein. Ikatan yang ada sama dengan pada struktur tersier. Protein yang
mempunyai struktur ini biasanya merupakan globular. Illustrasi struktur kuarterner
protein dapat dilihat di gambar 3 di bawah berikut.

Gambar 3 : illustrasi gambar struktur kuarterner protein.

Sumber: Tanggal 23, www.Sciencebiotech.net

Penggolongan protein
Terdapat 3 penggolongan protein menurut dasar masing-masing yaitu berdasarkan fungsi
biologis, komposisi kimia, dan bentuk protein.
1. Fungsi Biologis5
a. Enzim, yaitu protein yang berfungsi sebagai biokatalis. Hampir semua reaksi
senyawa organik dalam sel dikatalis enzim. Lebih dari 2.000 jenis enzim telah
ditemukan di dalam berbagai bentuk kehidupan
b. Protein transpor, yaitu protein yang mengikat dan memindahkan molekul
atau ion spesifik. Hemoglobin dalam sel darah merah mengikat oksigen dari
paru-paru, dan membawanya ke jaringan periferi. Lipoprotein dalam plasma
darah membawa lipid dari hati ke organ lain. Protein transpor lain terdapat
dalam dinding sel dan menyesuaikan strukturnya untuk mengikat dan
membawa glukosa, asam amino, dan nutrien lain melaluai membran ke dalam
sel.

c. Protein nutrien dan penyimpanan, ialah protein yang berfungsi sebagi

cadangan makanan. Contohnya ialah protein yang terdapat dalam biji-bijian
seperti gandum, beras, dan jagung. Ovalbumin pada telur dan kasein pada
susu juga merupakan protein nutrien.
d. Protein kontraktil, yaitu protein yang memberikan kemampuan pada sel dan
organisme untuk mengubah bentuk atau bergerak. Contohnya ialah aktin dan
miosin, yaitu protein yang berperan dalam sistem kontraksi otot kerangka.
e. Protein struktur, yaitu protein yang berperan sebagai penyangga untuk
memberikan struktur biologi kekuatan atau perlindungan. Contohnya ialah
kolagen, yaitu komponen utama dalam urat dan tulang rawan. Contoh lain
adalah keratin yang terdapat pada rambut, kuku, dan bulu ayam/burung;
fibroin, yaitu komponen utama dalam serat sutera dan jaring laba-laba
f. Protein pertahanan (antibodi), yaitu protein yang melindungi organisme
terhadap serangan oraganisme lain (penyakit). Contohnya adalah imunoglobin
atau antibodi yang terdapat dalam vertebrata. Protein ini dapat mengenali dan
menetralkan bakteri, virus, atau protein asing dari spesi lain. Fibrinogen dan
trombin merupakan protein penggumpal darah jika sistem pembuluh terluka.
Bisa ular dan toksin bakteri juga tampaknya berfungsi sebagai protein
pertahanan
g. Protein pengatur(hormone), yaitu protein yang berfungsi mengatur aktivitas
seluler atau fisiologi. Contohnya ialah hormon, seperti insulin yang mengatur
metabolisme gula darah. Kekurangan insulin akan menyebabkan penyakit
diabetes. Contoh lain adalah hormon pertumbuhan dan hormon seks.

2. Berdasarkan Komposisi kimia

Berdasarkan komposisi kimianya, protein dibedakan atas protein
sederhana dan protein konjugasi. Protein sederhana hanya teriri atas asam
amino, dan tidak ada gugus kimia lain. Bagian yang bukan asam amino dari
protein konjugasi disebut gugus prostetik. Protein konjugasi digolongkan
berdasarkan jenis gugus prostetiknya. Biasanya gugus prostetik pada protein
memegang peranan penting di dalam fungsi biologisnya.5

3. Berdasarkan Bentuknya
Protein bentuk serabut, terdiri dari beberapa rantai peptida berbentuk
spiral yang terjalin satu sama lain sehingga menyerupai batang yang kaku.
Karakteristiknya adalah rendahnya daya larut, mempunyai kekuatan mekanis
yang tinggi dan tahan terhadap enzim pencernaan. Protein ini terdapat dalam
unsur-unsur struktur tubuh seperti kolagen (protein utama jaringan ikat),
elastin (dalam urat, otot, arteri, jaringan elastis lain), keratin (protein rambut
dan kuku) dan miosin (protein utama serat otot).2
1) Protein globular
Pada protein globular, rantai polipeptida melipat secara rapat dan biasanya
larut dalam media cair.
2) Protein serabut
Pada keratin, protein serabut dari rambut, rantai polipeptida disusun
sepanjang satu sumbu dan tidak larut didalam air.

Proses metabolisme
Protein yang dimakan didalam tubuh akan dihidrolisis menggunakan enzim-enzim
tertentu. Adapun enzim yang bekerja ialah pepsin dengan bantuan HCl di lambung. Setelah
mencapai usus halus, maka pankreas akan mensekresikan tripsin, kimotripsin dan
karboksipeptidase yang juga bekerja untuk memotong protein menjadi polipeptida. Yang
bertugas sebagai pemecah terakhir ialah peptidase dan aminopeptidase. Setelah terbentuk asam
amino, melalui transpor mediated aktif dengan bantuan ion natrium, asam amino akan dibawa ke
dalam darah melalui lumen usus halus. Di dalam tubuh, asam-asam amino tersebut dapat
digunakan untuk membangun protein yang khas, atau dapat juga di oksidasi untuk menghasilkan
energi yaitu dengan cara mengikuti siklus TCA seperti yang ada di gambar 4di bawah ini.6

Gambar 4 Siklus TCA untuk menghasilkan energi

Sumber: Sainsbio4d.blogspot.com tanggal 23

Asam Amino7
Asam amino adalah molekul dasar yang membentuk polimer protein panjang. Ada 20 jenis asam
amino dalam protein yang menjadi dasar struktur dan fungsi tubuh manusia. terdapat 2 jenis
asam amino yaitu asam amino esensial dan asam amino non esensial dimana asam amino
esensial tidak dapat di sintesis oleh tubuh sehingga harus didapatkan dari makanan sedangkan
non esensial dapat di sintesis oleh tubuh tidak harus didapat dari makanan. Setiap asam amino
mengandung setidaknya satu gugus asam karboksill (-COOH) dan setidaknya satu gugus amino
(-NH2). Kedua gugus tersebut terikat pada atom karbon yang sama dan setiap asam amino
memiliki anak rantai yang disebut gugus R. Hal ini lah yang memberikan ciri khas dan
mempengaruhi sifat protein tempat asam amino bergabung. Asam amino dapat bergabung untuk
membentuk protein melalui reaksi kondensasi (dehidrasi) antara gugus karboksil dari salah satu
asam amino dan gugus amino dari asam amino lain sehingga membentuk ikatan peptida. Jika
disertai dengan pelepasan molekul air maka akan terbentuk senyawa dipeptida seperti di gambar
5 di bawah ini.

Gambar 5 : 2 asam amino berikatan membentuk dipeptida

Sumber : tanggal 23, http://lectures.molgen.mpg.de/ProteinStructure/Intro/peptide.gi

Senyawa dipeptida juga mempunyai gugus COOH dan gugus NH 2 sehingga dipeptida dapat
mengikat pula asam amino yang lain sehingga membentuk tripeptida dan seterusnya hingga
membentuk polipeptida. Tripeptida dapat dilihat di gambar 6 di bawah ini.

Gambar 6 : Contoh tripeptida dengan 2 ikatan peptda.

Sumber : Tanggal 23, www.chegg.com

Sifat-sifat protein
A.

Denaturasi5
Denaturasi merupakan proses perubahan konfigurasi molekul protein sehingga terjadi

perubahan atau perusakan struktur sekunder, tersier dan kuartenernya tanpa menyebabkan
kerusakan ikatan peptide. Ada dua macam denaturasi, pengembangan polipeptida dan pemecahan
protein menjadi unit yang lebih kecil tanpa disertai pengembangan molekul. Terjadinya kedua
jenis denaturasi ini tergantung pada keadaan molekul. Yang pertama terjadi pada rantai
polipeptida, sedangkan yang kedua terjadi pada bagian-bagian molekul yang tergabung dalam
ikatan sekunder.
Selain sifat-sifat yang umum, kebanyakan protein alam masih mempunyai satu atau lebih
sifat khusus. Sifat khusus tersebut misalnya : (a) daya angkut oksigen; (b) mempunyai daya

sebagai alat pengangkut lipida; (c) mempunyai kelarutan tertentu dalam garam encer atau asam
encer; dan (d) mempunyai aktivitas sebagai enzim atau hormon.
Protein tersebut yang dipengaruhi oleh beberapa faktor seperti suhu yang panas dan dingin, sinar
ultraviolet, gelombang ultrasonik, pengocokan yang kuat, suasana asam dan basa yang ekstrim,
kation logam berat, penambahan garam jenuh, serta bahan kimia seperti aseton, alkohol, dan
sebagainya dapat mengalami proses denaturasi. Denaturasi itu sendiri dapat diartikan sebagai
suatu proses perubahan konfigurasi tiga dimensi molekul protein tanpa menyebabkan kerusakan
ikatan peptida.
B. Koagulasi5
Koagulasi adalah proses penggumpalan partikel koloid karena penambahan bahan kimia
sehingga partikel-partikel tersebut bersifat netral dan membentuk endapan karena adanya gaya
grafitasi.
Mekanisme koagulasi terbagi menjadi 2, yaitu secara fisik dan secara kimia. Koagulasi
dapat terjadi secara fisik seperti : (1) Pemanasan, kenaikan suhu sistem koloid menyebabkan
tumbukan antar partikel-partikel sol dengan molekul-molekul air bertambah banyak. Hal ini
melepaskan elektrolit yang teradsorpsi pada permukaan koloid. Akibatnya partikel tidak
bermuatan. contoh: darah (2) Pengadukan, contoh: tepung kanji (3) Pendinginan, contoh: agaragar. Sedangkan secara kimia seperti penambahan elektrolit, pencampuran koloid yang berbeda
muatan dan penambahan zat kimia koagulan. Ada beberapa hal yang dapat menyebabkan koloid
bersifat netral, yaitu: (1) Menggunakan prinsip elektroforesis, proses elektroforesis adalah
pergerakan partikel-partikel koloid yang bermuatan ke elektrode dengan muatan yang
berlawanan. Ketika partikel ini mencapai elektrode, maka sistem koloid akan kehilangan
muatannya dan bersifat netral. (2) Penambahan koloid, dapat terjadi yaitu, koloid yang
bermuatan negatif akan menarik ion positif (kation), sedangkan koloid yang bermuatan positif
akan menarik ion negatif (anion). Ion-ion tersebut akan membentuk selubung lapisan kedua.
Apabila selubung lapisan kedua itu terlalu dekat maka selubung itu akan menetralkan muatan
koloid sehingga terjadi koagulasi. Makin besar muatan ion makin kuat daya tariknya dengan
partikel koloid,sehingga makin cepat terjadi koagulasi. (3) Penambahan elektrolit, jika suatu
elektrolit ditambahkan pada sistem koloid, maka partikel koloid yang bermuatan negatif akan

mengadsorpsi koloid dengan muatan positif (kation) dari elektrolit. Begitu juga sebaliknya,
partikel positif akan mengadsorpsi partikel negatif (anion) dari elektrolit. Dari adsorpsi diatas
maka terjadi koagulasi.
Dalam proses koagulasi, stabilitas koloid sangat berpengaruh.stabilitas merupakan daya
tolak koloid karena partikel-partikel mempunyai muatan permukaan sejenis (negatif). Beberapa
gaya yang menyebabkan stabilitas partikel, yaitu : (1) Gaya elektrostatik yaitu gaya tolak
menolak terjadi jika partikel-partikel mempunyai muatan yang sejenis (2) Bergabung dengan
molekul air (reaksi hidrasi) (3) Stabilisasi yang disebabkan oleh molekul besar yang diadsorpsi
pada permukaan.
Suspensi atau koloid bisa dikatakan stabil jika semua gaya tolak menolak antar partikel
lebih besardari ada gaya tarik massa, sehingga dalam waktu tertentu tidak terjadi agregasi. Untuk
menghilangkan kondisi stabil, harus merubah gaya interaksi antara partikel denganpembubuhan
zat kimia supaya gaya tarik menarik lebih besar.Untuk destabilisasi ada beberapa mekanisme
yang berbeda : (1) Kompresi lapisan ganda listrik dengan muatan yang berlawanan (2)
Mengurangi potensial permukaan yang disebabkan oleh adsorpsi molekul yang spesifik
denganmuatan elektrostatik berlawanan (3) Adsorpsi molekul organik diatas permukaan partikel
bisa membentuk jembatan molekul diantara partikel (4) Penggabungan partikel koloid kedalam
senyawa presipitasi yang terbentuk dari koagulan. Secara garis besar (bedasarkan uraian diatas),
mekanisme koagulasi adalah destabilisasi muatan negatif partikel oleh muatan positip dari
koagulan, tumbukan antar partikel dan adsorpsi.
C.

Browning2
Reaksi pencoklatan browning terdiri dari reaksi pencoklatan enzimatis dan non-

enzimatis. Reaksi pencoklatan enzimatis biasa terjadi pada buah-buahan dan sayur-sayuran yang
memiliki senyawa fenolik. Sedangkan reaksi pencoklatan non-enzimatis yaitu karamelisasi,
reaksi Maillard dan pencoklatan akibat vitamin C.
Reaksi Maillard terjadi antara gugus amin (asam amino) dan gula pereduksi (gugus keton
atau aldehidnya). Pada akhir reaksi terbentuk pigmen coklat melanoidin yang memiliki bobot
molekul besar. Reaksi yang diawali dengan reaksi antara gugus aldehid atau keton pada gula
dengan asam amino pada protein ini membentuk glukosilamin. Selain gugus aldehid/keton dan

gugus amino. Faktor yang memengaruhi reaksi Maillard, adalah suhu, konsentrasi gula,
konsentrasi amino, pH, dan tipe gula.
Mekanismenya yaitu, pertama- tama gula dan amino bereaksi membentuk aldosilami yang
kemudian mengalami pengaturan kembali Amadori menjadi ketosaamin. Setelah itu mengalami
suatu seri reaksi kompleks yang akhirnya menghasilkan polimer berwarna coklat yang disebut
melanoidin. Laju pencoklatan meningkat cepat karena peningkatan suhu dan pH di atas 6,8.
Metode uji 5
Ada beberapa cara untuk mengetahui apakah di dalam benda tersebut terdapat kandungan protein
atau tidak. Di sini beberapa metode yang dapat digunakan:
1) MetodeBiuret
Uji biuret merupakan uji umum untuk mengetahui ikatan peptida dalam
suatu protein. Larutan protein dibuat alkalis dengan NaOH kemudian
ditambahkan larutan CuSO4 encer. Uji ini memberikan reaksi positif yaitu
ditandai dengan timbulnya warna merah violet atau biru violet. Jika positif berarti
menandakan bahwa benda tersebut terdapat ikatan peptide dapat dilihat di gambar
7 di bawah ini.

Gambar 7 : Tabung di kiri dan di tengah menunjukan hasli positive sedangkan di kanan negative.
Sumber : http://faculty.cbu.ca/cglogowski/images/Protein%20test.JPG

2) Pereaksi Xanoprotein
Larutan asam nitrat ditambahkan ke dalam larutan protein secara hati-hati.
Setelah dicampurkan akan terbentuk endapan putih yang dapat berubah menjadi
kuning bila dipanaskan. Uji ini positif untuk protein yang mengandung gugus
fenil yaitu asam amino tirosin, fenilalanin, dan triptofan. Hasil positive berawarna
seperti yang ada di gambar 8 di bawah ini.

Gambar 8 : Tabung kanan menunjukan hasil positive dari xanthoprotein

Sumber : tanggal 23, http://www.seilnacht.com/Lexikon/xantho.JPG

3) Reaksi Millon
Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat.
Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan endapan putih
yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan. Reaksi ini positif untuk fenol-fenol,
karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil seperti tirosin. Hasil
positif akan menunjukan warna merah seperti gambar 9 di bawah ini.

Gambar 9 : Tabung menunjukan reaksi positif reaksi millon

Sumber : tanggal 23,www.answer.com

4) Reaksi Ninhidrin
Ninhidrin adalah suatu senyawa oksidator kuat yang apabila bereaksi dengan
asam amino akan menghasilkan warna ungu. Reaksi ini terjadi dengan senyawa
amin primer dan ammonia tanpa pembebasan CO. Reaksi ninhidrin digunakan
untuk mengetahui adanya kandungan asam -amino. Hasil positif akan membetuk
warna biru seperti gambar 10 di bawah ini.

Gambar 10 : Tabung kanan menunjukan hasil positif reaksi ninhidrin

Sumber : tanggal 23, www.harpercollege.com

5) Reaksi Hopkins-cole
Pereaksi ini positif untuk protein yang mengandung triptofan jika reaksi menunjukan
reaksi positif akan berbentuk cincin berwarna ungu seperti gambar 11 di bawah ini.

Gambar 11 : tabung menunjukan hasil positive Hopkins-cole.

Sumber : Tanggal 23, www.biohikmah.blogspot.com

Kesimpulan
Hipotesis diterima. Untuk mengetahui metode yang digunakan untuk enzim X harus
mengetahui terlebih dahulu ikatan protein, struktur dan fungsi. Jika kita sudah mengetahui
tentang protein maka kita dapat melakukan metode uji biuret,xanoprotein, ninhidrin, dan
Hopkins cole untuk mngetahui pasti protein apakah itu.

Daftar pustaka
1. Ralston B. Gregory, Kuchel. P. Schaums easy outlines. Edisi ke -9. Jakarta: Penerbit
Erlangga; 2006.h.49-50.
2. Arisman. Gizi dalam daur kehidupan. Jakarta: EGC; 2004.h.75-20
3. Yuwono T. Biologi molecular. Edisi ke-10. Jakarta: Penerbit Erlangga; 2004.h.24-8.
4. Marks B.D, Marks D.A, dan Smith M.C. Biokimia kedokteran dasar. Edisi ke-4. Jakarta:
Penerbit EGC; 2004.h.79-3.
5. Sumardjo D. Pengantar Kimia Buku Panduan Kuliah Mahasiswa Kedokteran.
Jakarta:ECG; 2006 h 161-205
6. Murray RK, Granner DK, Mayes PA. Biokimia harper edisi 27. Jakarta: EGC
2009.h.152-239.
7. Sloane E. Anatomi dan fisiologi untuk pemula. Edisi ke-1. Jakarta: Penerbit
EGC;2004.h.24-7.