Anda di halaman 1dari 20

1

BAB I
PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang
Protein adalah senywa organik yang molekulnya sangat besar dan susunannya
sangat kompleks serta merupakan polimer dari alfa asam-asam amino. Jadi, sebenarnya
protein bukan merupakan zat tunggal, serta molekulnya sederhana, tetapi masih
merupakan asam amino. Oleh karena protein tersusun atas asam-asam amino, maka
susunan kimia mengandung unsur-unsur seperti terdapat pada asam-asam amino
penyusunnya yaitu C, H, O, N dan kadang-kadang mengandung unsur-unsur lain, seperti
misalnya S, P, Fe, atau Mg.
Dalam kehidupan protein memegang peranan yang penting pula. Proses kimia
dalam tubuh dapat berlangsung dengan baik karena adanya enzim, suatu protein yang
berfungsi sebagai biokatalis. Disamping itu hemoglobin dalam butir-butir darah merah
atau eritrosit yang berfungsi sebagai pengangkut oksigen dari paru-paru keseluruh bagian
tubuh, adalah salah satu jenis protein. Disamping digunakan untuk pembentukan sel-sel
tubuh, protein juga dapat digunakan sebagai sumber energi apabila tubuh kita kekurangan
karbohidrat dan lemak. Protein mempunyai molekul besar dengan bobot molekul
bervariasi antara 5000 sampai jutaan. Ada 20 jenis asam amino yang terdapat dalam
molekul protein. Asam-asam amino ini terikat satu dengan yang lain oleh ikatan
peptide.protein mudah dipengaruhi oleh suhu tinggi, PH, dan pelarut organic.
Protein adalah salah satu bio-makromolekul yang penting perananya dalam
makhluk hidup. Fungsi dari protein itu sendiri secara garis besar dapat dibagi ke dalam
dua kelompok besar, yaitu sebagai bahan struktural dan sebagai mesin yang bekerja pada
tingkat molekular. Apabila tulang dan kitin adalah beton, maka protein struktural adalah
dinding batu-batanya. Beberapa protein struktural, fibrous protein, berfungsi sebagai
pelindung, sebagai contoh dan -keratin yang terdapat pada kulit, rambut, dan kuku.
Sedangkan protein struktural lain ada juga yang berfungsi sebagai perekat, seperti kolagen.
Protein dapat memerankan fungsi sebagai bahan structural karena seperti halnya
polimer lain, protein memiliki rantai yang panjang dan juga dapat mengalami cross-
linking dan lain-lain. Selain itu protein juga dapat berperan sebagai biokatalis untuk
2

reaksi-reaksi kimia dalam sistem makhluk hidup. Makromolekul ini mengendalikan jalur
dan waktu metabolisme yang kompleks untuk menjaga kelangsungan hidup suatu
organisma. Suatu sistem metabolisme akan terganggu apabila biokatalis yang berperan di
dalamnya mengalami kerusakan.

1.2 Rumusan Masalah
1.2.1 Apa yang dimaksud dengan Protein dalam bahan makanan?
1.2.2 Bagaimana sifat dan klasifikasi dari Protein?
1.2.3 Bagaimana reaksi yang terjadi pada Protein dalam makanan?
1.2.4 Bagaimana analisis Protein dalam makanan?

1.3 Tujuan
1.2.5 Mengetahui pengertian dan maksud dari Protein dalam bahan makanan.
1.2.6 Mengetahui sifat dan klasifikasi Protein
1.2.7 Mengetahui tentang reaksi yang terjadi pada Protein dalam bahan makanan.
1.2.8 Mengetahui analisis Protein dalam makanan.















3

BAB II
ISI

2.1 Protein
Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti yang paling utama)
adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer
dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan
peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan
kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi
semua sel makhluk hidup dan virus.
Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain
berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya protein yang
membentuk batang dan sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem kekebalan
(imun) sebagai antibodi, sistem kendali dalam bentuk hormon, sebagai komponen
penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam transportasi hara. Sebagai salah satu sumber
gizi, protein berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang tidak mampu
membentuk asam amino tersebut (heterotrof).
Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain polisakarida, lipid,
dan polinukleotida, yang merupakan penyusun utama makhluk hidup. Selain itu,
protein merupakan salah satu molekul yang paling banyak diteliti dalam biokimia.
Protein ditemukan oleh Jns Jakob Berzelius pada tahun 1838.
Protein tersusun dari peptida-peptida sehingga membentuk suatu polimer yang
disebut polipeptida. Setiap monomernya tersusun atas suatu asam amino. Asam amino
adalah molekul organik yang memiliki gugus karboksil dan gugus amino yang mana
pada bagian pusat asam amino terdapat suatu atom karbon asimetrik (Gambar 1).
Pada keempat pasangannya yang berbeda itu adalah gugus amino, gugus karboksil,
atom hidrogen, dan berbagai gugus yang disimbolkan dengan huruf R. Gugus R
disebut juga sebagai Rantai samping yang berbeda dengan gugus amino. (Campbell et
al., 2009).
4


Asam amino dalam suatu protein memiliki bentuk L, terionisir dalam larutan,
dan memiliki bentuk C asimetris kecuali asam amino jenis glisin. Asam amino standar
memiliki jumlah sebanyak 20 macam. Dari 20 macam asam amino tersebut
terbentuklah suatu rantai polipeptida. Rantai asam amino akan dilipat menjadi bentuk
3 dimensi dan menjadi bentuk protein spesifik yang diperlukan oleh berbagai aktivitas
metabolisme atau menjadi komponen suatu sel (Lehninger et al., 2004; Vo-Dinh,
2005). Di dalam protein tersusun 20 macam asam amino yang memiliki karakteristik
yang bebeda-beda sehingga dapat dikelompokkan berdasarkan sifat dan ciri rantai
sampingnya (gugus R). Pengelompokan tersebut antara lain asam amino bersifat polar
(serin, treonin, sistein, asparagin, dan glutamin); non-polar (glisin, alanin, prolin,
valin, leusin, isoleusin, dan metionin); gugus aromatik (fenilalanin, tirosin, triptofan);
bermuatan positif (lisin, histidin, arginin); dan bermuatan negatif (aspartat dan
glutamat). Pengelompokan tersebut didasarkan pada polaritas, ukuran, dan bentuk dari
suatu asam amino (Lehninger et al., 2004; Murray et al., 2009).
Asam amino Polar


5

Asam amino Non-Polar

Gugus Aromatik

Asam amino bermuatan negatif



6

Asam amino bermuatan positif

2.2 Struktur Protein
Protein yang tersusun dari rantai asam amino akan memiliki berbagai macam
struktur yang khas pada masing-masing protein. Karena protein disusun oleh asam
amino yang berbeda secara kimiawinya, maka suatu protein akan terangkai melalui
ikatan peptida dan bahkan terkadang dihubungkan oleh ikatan sulfida. Selanjutnya
protein bisa mengalami pelipatan-pelipatan membentuk struktur yang bermacam-
macam. Adapun struktur protein meliputi struktur primer, struktur sekunder, struktur
tersier, dan struktur kuartener.


Struktur primer merupakan struktur yang sederhana dengan urutan-urutan
asam amino yang tersusun secara linear yang mirip seperti tatanan huruf dalam
sebuah kata dan tidak terjadi percabangan rantai (Gambar 4). Struktur primer
terbentuk melalui ikatan antara gugus amino dengan gugus karboksil (Gambar
3). Ikatan tersebut dinamakan ikatan peptida atau ikatan amida (Berg et al., 2006;
Lodish et al., 2003). Struktur ini dapat menentukan urutan suatu asam amino dari
suatu polipeptida (Voet & Judith, 2009).
7


Struktur primer merupakan struktur yang sederhana dengan urutan-urutan
asam amino yang tersusun secara linear yang mirip seperti tatanan huruf dalam
sebuah kata dan tidak terjadi percabangan rantai (Gambar 4). Struktur primer
terbentuk melalui ikatan antara gugus amino dengan gugus karboksil (Gambar
3). Ikatan tersebut dinamakan ikatan peptida atau ikatan amida (Berg et al., 2006;
Lodish et al., 2003). Struktur ini dapat menentukan urutan suatu asam amino dari
suatu polipeptida (Voet & Judith, 2009).

Struktur sekunder merupakan kombinasi antara struktur primer yang
linear distabilkan oleh ikatan hidrogen antara gugus =CO dan =NH di sepanjang
tulang belakang polipeptida. Salah satu contoh struktur sekunder adalah -heliks dan
-pleated (Gambar 5 dan 6). Struktur ini memiliki segmen-segmen dalam
polipeptida yang terlilit atau terlipat secara berulang. (Campbell et al., 2009; Conn,
2008). Struktur -heliks terbentuk antara masing-masing atom oksigen karbonil pada
suatu ikatan peptida dengan hidrogen yang melekat ke gugus amida pada suatu ikatan
peptida empat residu asam amino di sepanjang rantai polipeptida (Murray et al, 2009).

Struktur sekunder -heliks struktur primer

Pada struktur sekunder -pleated terbentuk melalui ikatan hidrogen antara
daerah linear rantai polipeptida. -pleated ditemukan dua macam bentuk, yakni
antipararel dan pararel. Keduanya berbeda dalam hal pola ikatan hidrogennya. Pada
bentuk konformasi antipararel memiliki konformasi ikatan sebesar 7 , sementara
konformasi pada bentuk pararel lebih pendek yaitu 6,5 (Lehninger et al, 2004). Jika
ikatan hidrogen ini dapat terbentuk antara dua rantai polipeptida yang terpisah atau
8

antara dua daerah pada sebuah rantai tunggal yang melipat sendiri yang melibatkan
empat struktur asam amino, maka dikenal dengan istilah turn. (Murray et al, 2009).
Struktur tersier dari suatu protein adalah lapisan yang tumpang tindih di atas
pola struktur sekunder yang terdiri atas pemutarbalikan tak beraturan dari ikatan
antara rantai samping (gugus R) berbagai asam amino (Gambar 10). Struktur ini
merupakan konformasi tiga dimensi yang mengacu pada hubungan spasial antar
struktur sekunder. Struktur ini distabilkan oleh empat macam ikatan, yakni ikatan
hidrogen, ikatan ionik, ikatan kovalen, dan ikatan hidrofobik. Dalam struktur ini,
ikatan hidrofobik sangat penting bagi protein. Asam amino yang memiliki sifat
hidrofobik akan berikatan di bagian dalam protein globuler yang tidak berikatan
dengan air, sementara asam amino yang bersifat hodrofilik secara umum akan berada
di sisi permukaan luar yang berikatan dengan air di sekelilingnya (Murray et al, 2009;
Lehninger et al, 2004).
Struktur kuarterner adalah gambaran dari pengaturan sub-unit atau
promoter protein dalam ruang. Struktur ini memiliki dua atau lebih dari sub-unit
protein dengan struktur tersier yang akan membentuk protein kompleks yang
fungsional. ikatan yang berperan dalam struktur ini adalah ikatan nonkovalen, yakni
interaksi elektrostatis, hidrogen, dan hidrofobik. Protein dengan struktur kuarterner
sering disebut juga dengan protein multimerik. Jika protein yang tersusun dari dua
sub-unit disebut dengan protein dimerik dan jika tersusun dari empat sub-unit disebut
dengan protein tetramerik (Gambar 11) (Lodish et al., 2003; Murray et al, 2009).

2.3 Klasifikasi Protein
a. Berdasarkan bentuknya, protein dikelompokkan sebagai berikut
Protein bentuk serabut (fibrous)
Protein ini terdiri atas beberapa rantai peptida berbentu spiral yang terjalin.
Satu sama lain sehingga menyerupai batang yang kaku. Karakteristik protein bentuk
serabut adalah rendahnya daya larut, mempunyai kekuatan mekanis yang tinggi untuk
tahan terhadap enzim pencernaan. Kolagen merupakan protein utama jaringan ikat.
Elasti terdapat dalam urat, otot, arteri (pembuluh darah) dan jaringan elastis lain.
Keratini adalah protein rambut dan kuku. Miosin merupakan protein utama serat otot.
Protein Globuler
9

Berbentuk bola terdapat dalam cairan jaringan tubuh. Protein ini larut dalam
larutan garam dan encer, mudah berubah dibawah pengaruh suhu, konsentrasi garam
dan mudah denaturasi. Albumin terdapat dalam telur, susu, plasma, dan hemoglobin.
Globulin terdapat dalam otot, serum, kuning telur, dan gizi tumbuh-tumbuhan. Histon
terdapat dalam jaringan-jaringan seperti timus dan pancreas. Protamin dihubungkan
dengan asam nukleat.
Protein Konjugasi
Merupakan protein sederhana yang terikat dengan baha-bahan non-asam
amino. Nukleoprotein terdaoat dalam inti sel dan merupakan bagian penting DNA dan
RNA. Nukleoprotein adalah kombinasi protein dengan karbohidrat dalam jumlah
besar. Lipoprotein terdapat dalam plasma-plasma yang terikat melalui ikatan ester
dengan asam fosfat sepertu kasein dalam susu. Metaloprotein adalah protein yang
terikat dengan mineral seperti feritin dan hemosiderin adalah protein dimana
mineralnya adalah zat besi, tembaga dan seng.
1. Fosfoprotein => merupakan golongan penting yang mencakup protein
makanan yang penting.gugus fosfat terikat pada gugus hidroksil dari serina
dan treonina. Golongan ini mencakup kasein susu dan fosfoprotein kuning
telur.
2. Lipoprotein => merupakan gabungan lipid dengan protein dan
mempunyai daya emulsi yang sangat baik. Lipoprotein terdapat dalam
susu dan kuning telur.
3. Nukleoprotein => merupakan gabungam asam nukleat dengan protein .
senyawa ini terdapat dalm inti sel.
4. Glikoprotein => merupakan gabungan karbohidrat dengan protein.
Biasanya jumlah karbohidrat kecil, tetepi beberapa glikoprotein
mengandung karbohidrat 8 sampai 20 persen. Satu contoh mukoprotein
seperti itu ialah ovomusin putih telur.
5. Kromoprotein => merupakan protein yang gugus prostetiknya berwarna.
Terdapat banyak senyawa jenis ini, termasuk didalamnya hemoglobin dan
myoglobin, klorofil dan flavoprotein.
b. Menurut kelarutannya, protein globuler dibagi menjadi :
Albumin : laut dalam air terkoagulasi oleh panas. Contoh : albumin telur,
albumin serum.
10

Globulin : tidak larut air, terkoagulasi oleh panas, larut dalam larutan garam,
mengendap dalam larutan garam, konsentrasi meningkat. Contoh :
Ixiosinogen dalam otot.
Glutelin : tidak larut dalam pelarut netral tapi tapi larut dalam asam atau basa
encer. Contoh : Histo dalam Hb.
Plolamin/Gliadin: larut dalam alcohol 70-80% dan tidak larut dalam air maupun
alkohol absolut. Contoh : prolaamin dalam gandum.
Histon : Larut dalam air dasn tak larut dalam ammonia encer. Contoh : Hisron
dalam Hb.
Protamin : protein paling sederhana dibanding protein-protein lain, larut dalam
air dan tak terkoagulasi oleh panas. Contoh : salmin dalam ikatan
salmon.
c. Berdasarkan senyawa pembentuk, terbagi sebagai berikut:
Protein sederhana (protein saja ) Contoh : Hb
d. Berdasarkan keberadaan asam amino esensial. Dikelompokkan kedelapan asam
amino esensial yang harus disediakan dalam bentuk jadi dalam menu makanan
yang dikonsumsi sehari-hari.
1. Isoleusin
2. Leussin
3. Lisin
4. Methionin (asam amino esensial), fungsinya dapat digantikan sistin (semi
esensial) secara tidak sempurna.
5. Penilalanin, yang fungsinya dapat digantikan tirosin (semi esensial) tidak
secara sempurna, akan tetapi paling tidak dapat menghematnya.
6. Threonin
7. Triptopan
8. Valin
2.4 Sifat Protein
a. Denaturasi
Denaturasi merupakan proses perubahan konfigurasi molekul protein
sehingga terjadi perubahan atau perusakan struktur sekunder, tersier dan kuartenernya
11

tanpa menyebabkan kerusakan ikatan peptide. Ada dua macam denaturasi,
pengembangan polipeptida dan pemecahan protein menjadi unit yang lebih kecil
tanpa disertai pengembangan molekul. Terjadinya kedua jenis denaturasi ini
tergantung pada keadaan molekul. Yang pertama terjadi pada rantai polipeptida,
sedangkan yang kedua terjadi pada bagian-bagian molekul yang tergabung dalam
ikatan sekunder.
Selain sifat-sifat yang umum, kebanyakan protein alam masih mempunyai satu
atau lebih sifat khusus. Sifat khusus tersebut misalnya : (a) daya angkut oksigen; (b)
mempunyai daya sebagai alat pengangkut lipida; (c) mempunyai kelarutan tertentu
dalam garam encer atau asam encer; dan (d) mempunyai aktivitas sebagai enzim atau
hormon.
Protein tersebut yang dipengaruhi oleh beberapa faktor seperti suhu yang
panas dan dingin, sinar ultraviolet, gelombang ultrasonik, pengocokan yang kuat,
suasana asam dan basa yang ekstrim, kation logam berat, penambahan garam jenuh,
serta bahan kimia seperti aseton, alkohol, dan sebagainya dapat mengalami proses
denaturasi. Denaturasi itu sendiri dapat diartikan sebagai suatu proses perubahan
konfigurasi tiga dimensi molekul protein tanpa menyebabkan kerusakan ikatan
peptida.
Kontak protein dengan beberapa bahan kimia tertentu dapat mengakibatkan
protein tersebut mengalami denaturasi. Penambahan deterjen pada kebanyakan larutan
protein menyebabkan interaksi hidrofobik pada bagian-bagian dalam molekul protein
menjadi rusak. Perubahan pH yang terjadi karena penambahan asam mineral atau
penambahan basa pada protein dapat merusak ikatan garam yang terdapat pada
protein tersebut. Seperti kita ketahui, ikatan garam dalam molekul protein adalah
secara ionik dan terjadi karena gaya tarik menarik antara gugus COO dan gugus NH3
yang berdekatan. Terdapat 3 mekanisme denaturasi, yaitu
(1) Denaturasi protein akibat panas
(2) Denaturasi protein akibat asam basa
(3) Denaturasi protein akibat logam berat
12


b. Koagulasi
Koagulasi adalah proses penggumpalan partikel koloid karena penambahan
bahan kimia sehingga partikel-partikel tersebut bersifat netral dan membentuk
endapan karena adanya gaya grafitasi. Koagulasi dapat terjadi secara fisik seperti:
1. Pemanasan, kenaikan suhu sistem koloid menyebabkan tumbukan antar
partikel-partikel sol dengan molekul-molekul air bertambah banyak. Hal ini
melepaskan elektrolit yang teradsorpsi pada permukaan koloid. Akibatnya
partikel tidak bermuatan. contoh: darah
2. Pengadukan, contoh: tepung kanji
3. Pendinginan, contoh: agar-agar. Sedangkan secara kimia seperti penambahan
elektrolit, pencampuran koloid yang berbeda muatan dan penambahan zat
kimia koagulan.

c. Browning
Reaksi pencoklatan browning terdiri dari reaksi pencoklatan enzimatis dan
non-enzimatis. Reaksi pencoklatan enzimatis biasa terjadi pada buah-buahan dan
sayur-sayuran yang memiliki senyawa fenolik. Sedangkan reaksi pencoklatan non-
enzimatis yaitu karamelisasi, reaksi Maillard dan pencoklatan akibat vitamin C.
Namun, hanya akan dibahas karamelisasi dan reaksi Maillard saja. Warna coklat
karamel didapat dari pemanasan larutan sukrosa dengan amonium bisulfat seperti
yang digunakan pada minuman cola, minuman asam lainnya, produk-produk hasil
pemanggangan, sirup, permen, pelet, dan bumbu kering. Larutan asam (pH 2-4,5) ini
memiliki muatan negatif (Fennema 1996). Terdapat tiga kelompok karamel, yaitu
karamelan, karamelen, dan karamelin, yang masing-masing memiki bobot molekul
berbeda.
13

Reaksi Maillard terjadi antara gugus amin (asam amino) dan gula pereduksi
(gugus keton atau aldehidnya). Pada akhir reaksi terbentuk pigmen coklat melanoidin
yang memiliki bobot molekul besar. Reaksi yang diawali dengan reaksi antara gugus
aldehid atau keton pada gula dengan asam amino pada protein ini membentuk
glukosilamin. Selain gugus aldehid/keton dan gugus amino.

Faktor yang memengaruhi reaksi Maillard, adalah suhu, konsentrasi gula,
konsentrasi amino, pH, dan tipe gula. Berkaitan dengan suhu, reaksi ini berlangsung
cepat pada suhu 100
o
C namun tidak terjadi pada suhu 150
o
C. Kadar air 10-15%
adalah kadar air terbaik untuk reaksi Maillard, sedangkan reaksi lambat pada kadar air
yang terlalu rendah atau terlalu tinggi. Pada pH rendah, gugus amino yang
terprotonasi lebih banyak sehingga tidak tersedia untuk berlangsungnya reaksi ini.
Umumnya molekul gula yang lebih kecil bereaksi lebih cepat dibanding molekul gula
yang lebih besar. Dalam hal ini, konfigurasi stereokimia juga memengaruh, misalnya
pada sesama molekul heksosa, galaktosa lebih reaktif dibanding yang lain.
e. Sifat Fisiko-Kimia
Protein pada umunya larut pada air. Bila larutan protein ditambahkan garam, daya
larut protein akan berkurang dan protein akan terpisah sebagai endapan. Bila
dipanaskan atau ditambahkan alkohol protein akan menggumpal. Garam-garam logam
berat dan asam-asam mineral baik untuk mengendapkan protein. Selain itu protein
juga bersifat amfoter, yaitu sifat dimana protein bisa bereaksi baik itu dengan asam
maupun basa. Pada lar. asam, asam amino bersifat basa shg protein bermuatan positif,
14

molekul protein akan bergerak ke arah katoda. Pada lar. basa, asam amino bersifat
asam, shg protein bermuatan negatif, molekul protein akan bergerak ke arah anoda.
Pada titik isoelektrik/pI ,titik dimana harga pH suatu larutan asam amino, yang
asam amino/protein tidak bergerak dalam medan listrik. Titik isoelektrik (Isoelectric
point = pI) ; pH dimana suatu senyawa (as. Amino) mempunyai jumlah muatan
positip dan negatip sama banyak.

Cara perhitungan titik isoelektrik =>
Larutan protein dalam air juga mempunyai viskositas atau kekentalan yang
relatif lebih besar dari viskositas air. Viskositas protein tergantung pada :
Bentuk molekul : molekkul panjang, viskositas lebih besar daripada molekul
bulat
Konsentrasi : viskositas berbanding lurus dengan konsentrasi larutan
Suhu : viskositas berbanding terbalik dengan suhu larutan
Beberapa jenis protein dapat diperoleh dalam bentuk kristal, tetapi ada juga
yang tidak (albumin). Proses kristalisasi dilakukan dengan penambahan garam pada
larutan protein pada pH atau titik isoelektriknya. Pada titik isoelektrik, kelarutan protein
paling minimum shg dapat dikristalkan dgn baik.

2.5 Reaksi pada Protein
1. Reaksi dengan alkohol
Reaksi ini untuk membuktikan kelarutan protein dalam alkohol. Karena protein
sangat banyak jenisnya. Dan menurut kelarutannya protein dibagi kedalam beberapa
kelompok; albumin, globulin, glutelin, prolamin, histon, dan protamin. Yang masing-
masing dari jenis protein tersebut memilki kelarutan yang berbeda-beda dalam setiap
pelarut. Dan pada sampel yang di uji reaksi protein adalah sampel putih telur yang
tergolong jenis albumin karena sampel tersebut larut dalam air dan terkoagulasi oleh
pemanasan. Dan ketika ditambahkan oleh alkohol 95% sampel berubah warna
menjadi berwarna putih seperti endapan, hal ini terjadi karena koloid-koloid protein
pada sampel mengalami koagulasi.
2. Reaksi protein dengan basa
2
2 1 pK pK
pI

15

Protein albumin telur tidak terhidolisis dalam basa, ini terbutkti ketika basa
(NaOH) ditambahkan pada sampel, tidak terbentuk suspensi berwarna putih,
melainkan hanya terbentuk larutan yang berbeda fasa. Dan setelah dipanaskan larutan
albumin tersebut berubah menjadi sepeerti timbul endpan putih ini membuktikan
bahwa albumin terkoagulasi oleh panas (tidak tahan panas yang tinggi) dan ketika
diamati larutan sampel yang tadinya berwarna bening berubah menjadi kuning terang
ini disebabkan karena adanya reaksi ion Na dalam basa bereaksi dengan asam amino,
dan asam amino memutuskan ikatan terhadap atom H nya.
2.6 Analisis dalam Protein
1. Uji Reaksi Timbal Asetat
Dalam suatu protein terdapat beberapa unsur diantaranya C,H,N,O. Bahkan
beberapa jenis protein memiliki unsur S dalam senyawanya. Fungsi dari uji timbal
asetat ini adalah mengidentifikasi apakah dalam protein ini terdapat unsur S atau
tidak. Dan dalam praktikumnya dalam albumin telur yang diuji ternyata protein dari
telur tersebut mengandung unsur S. Ini terbukti ketika sampel ditambahkan Pb-Asetat,
pada sampel timbul endapan Hitam PbS. Karena endapan PbS stabil dalam suasana
basa makan sebelumnya sampel harus dikondisikan dahulu dalam suasana basa oleh
NaOH.
2. Uji Biuret ( CuSO4 dalam NaOH)
Pada praktikum sampel ditambahkan NaOH terlebih dahulu kemudian sampel
protein tersebut ditambahkan CuSO4. Kedua preaksi tersebut adalah preaksi Biuret.
Fungsi dari penambah preaksi biuret ini untuk mendeteksi ada atau tidaknya ikatan
peptida dalam suatu sampel. Karena ada tidaknya suatu protein dalam suatu sampel
dapat dilihat apakaha ada tidaknya ikatan peptida dalam sampel tersebut. Dengan kata
lain suatu protein pasti memilkik ikatan peptida. Ikatan peptida adalah ikatan yang
menghubungkan antara asam amino satu dengan asam amino lainnya. Ikatan ini
terjadi antar atom N pada suatu asam amino dengan atom C pada asam amino lain
yang mengikat atom O.
Reaksi yang terjadi pada uji biuret adalah:
16



Ikatan peptida tersebut membentuk senyawa kompleks yang berwarna ungu
dengan ion Cu
2+
pada larutan CuSO4 dalam basa. Namun reaksi pada zat organik
umumnya bereaksi sangat lambat sehingga perlu pemanasan dalam proses reaksinya.
3. Uji Pengendapan dengan Ion Logam
Pada larutan protein yang akan diuji, pereaksi yang ditambahkan adalah HgCl 1%
(reagen millon). Pengujian ini digunakan untuk menguji atau mengidentifikasi
adanya senyawa protein yang memiliki gugus fenol seperti tiroksin.Saat percobaan,
penambahan pereaksi millon terhadap larutan protein menghasilkan larutan berwarna
putih pada bagian atas, gumpalan putih dibagian tengah, dan larutan berwarna kuning
pudar pada bagian bawah. Ini menunjukan bahwa reaksi negatif. Secara literatur,
reaksi positif akan didapatkan bila pereaksian tersebut menghasilkan endapan putih.
Reaksi (negatif) artinya di dalam senyawa protein tersebut tidak mengandung fenol.
Pada dasarnya reaksi ini akan positif untuk fenol-fenol, karena terbentuknya senyawa
merkuri dengan gugus hidroksifenil yang berwarna.
4. Uji Xantoprotein
Dalam praktikum larutan sampel terlebih dahulu direaksikan dengan dengan
asam nitrat kemudian ditambahkan NaOH. Ini lah yang disebut dengan uji
Xantoprotein. Fugsi dari uji xantoprotein ini adalah untuk mengetahui ada atau
17

tidaknya gugus benzena dalam sampel protein. Karena protein merupakan senyawa
yang kompleks maka beberapa jenis protein memiliki gugus benzena didalamnya.
Mekanismenya adalah proses nitrasi langsung dari asam nitrat terhadap gugus benzen
pada protein. Apabila dalam suatu protein terdapat gugus benzena maka reaksi
ditandai dengan perubahan warna sampel menjadi orange setelah penambahan NaOH
(basa), biasanya warna timbul dan berada diantara lapisan NaOH dan sampel protein.
Didalam literatur protein pada putih terlur (albumin) memiliki gugus benzen. Namun
pada praktikumnya, data pengamatan yang didapat setelah melalui proses nitrasi
sampel protein berubah warna menjadi berwarna merah muda (pink). Ini terjadi
karena adanya kemungkinan preaksi yang rusak atau adanya kontaminan pada preaksi
sehingga warna yang timbul menjadi merah muda.
Reaksi yang terjadi adalah :

5. Uji Ninhidryn
Ninhydrin mrpkan pengoksidasi yg kuat dan akan bereaksi dg semua asam
amino atau peptida yg mengandung asam amino bebas dan membentuk senyawa
kompleks berwarna biru-ungu. Prolin kompleks berwarna kuning.







18

BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan
Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang
merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama
lain dengan ikatan peptida. Adapun struktur protein meliputi struktur primer, struktur
sekunder, struktur tersier, dan struktur kuartener. Protein diklasifikasikan menjadi
beberapa kelompok seperti Protein Globuler, Protein Konjugasi, protein bentuk serabut
dan lain-lain. Protein juga mempunyai beberapa sifat yaitu sifat denaturasi, koagulasi
dan browning. Protein dalam makanan dapat diketahui dengan beberapa uji seperti uji
biuret, uji xantoprotein, uji ninhidryn, uji pengendapan protein dan uji reaksi timbal
asetat.
3.2 Saran
Mahasiswa diharapkan dapat menerapkan fungsi dan peranan protein dalam
kehidupan sehari-hari.















19


DAFTAR PUSTAKA

Damarjo, Sumin. 2009. Pengantar Kimia Buku Panduan Mahasiswa
Kedokteran. Penerbit Buku Kedokteran EGC : Jakarta
Deman, John. 1997. Kimia Makanan. Penerbit Istitut Teknologi Bandung :
Jakarta
Winarno, FG. 1984. Kimia Pangan dan Gizi. Penerbit PT Gramedia Pustaka
Utama: Jakarta
http://biology-community.blogspot.com/2012/09/struktur-dan-fungsi-
protein.html
http://kimia-master.blogspot.com/2011/11/klasifikasi-dan-fungsi-
protein.html
http://eprints.uny.ac.id/8842/2/bab2%20-09604227098.pdf

http://elearning.gunadarma.ac.id/docmodul/biokimia/bab%205.pdf









20


DAFTAR ISI
KATA PENGANTAR
DAFTAR ISI
BAB I ......................................................................................................................................... 1
PENDAHULUAN ..................................................................................................................... 1
1.1 Latar Belakang ................................................................................................................. 1
1.2 Rumusan Masalah ............................................................................................................ 2
1.3 Tujuan............................................................................................................................... 2
BAB II ........................................................................................................................................ 3
ISI ............................................................................................................................................... 3
2.1 Protein .............................................................................................................................. 3
2.2 Struktur Protein ................................................................................................................ 6
2.3 Klasifikasi Protein ............................................................................................................ 8
2.4 Sifat Protein .................................................................................................................... 10
2.5 Reaksi pada Protein ........................................................................................................ 14
2.6 Analisis dalam Protein .............................................................................................. 15
BAB III .................................................................................................................................... 18
PENUTUP................................................................................................................................ 18
3.1 Kesimpulan..................................................................................................................... 18
3.2 Saran...............................................................................................................................18
DAFTAR PUSTAKA .............................................................................................................. 19

Anda mungkin juga menyukai