DASAR-DASAR BIOKIMIA

STRUKTUR 3D PROTEIN

Disusun Oleh :

1. M. Ilyas Abdi Perkasa ( F1B013032 )

2. Sella Nurrizkicha ( F1B015034 )
3. Anggun Purnamasari Gumay ( F1B015042 )
4. Melia Eka Saputri (F1B015060 )
Jurusan : Kimia
Dosen pembimbing : Dwita Oktiarni,S.Si.,M.Si
Tanggal : 25 Agustus 2017

JURUSAN KIMIA
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS BENGKULU
2017

1
 KATA PENGANTAR

Puji syukur kehadirat Allah SWT atas segala limpahan rahmatNya sehingga saya
dapat menyelesaikan penyusunan makalah ini dalam bentuk maupun isinya yang sangat
sederhana.
Makalah ini saya buat dalam rangka pemenuhan tugas mata kuliah Biokimi . Harapan
saya semoga makalah ini membantu menambah pengetahuan dan pengalaman bagi para
pembaca, Sehingga saya dapat memperbaiki bentuk maupun isi makalah ini sehingga
kedepannya dapat lebih baik.
Makalah ini saya akui masih banyak kekurangan karena pengalaman yang saya miliki
sangat kurang. Oleh kerena itu saya harapkan kepada para pembaca untuk memberikan
masukan-masukan yang bersifat membangun untuk kesempurnaan makalah ini.

Bengkulu, Agustus 2017

Penulis

2
 DAFTAR ISI

COVER
DAFTAR ISI
KATA PENGANTAR
BAB I PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang .........................................................................................................1
1.2 Rumusan Masalah ....................................................................................................1
1.3 Tujuan ......................................................................................................................1

BAB II PEMBAHASAN
2.1 Pengertian Protein ...................................................................................................2
2.2 Fungsi Protein .........................................................................................................2-3
2.3 Komponen Penyusun Protein ...................................................................................3-4
2.4 Kekurangan dan Kelebihan Protein .........................................................................4
2.5 Struktur Protein .........................................................................................................4-10
2.6 Alat Pendeteksi Struktur Protein ...............................................................................11

BAB III PENUTUP

3.1 Kesimpulan ..............................................................................................................12
DAFTAR PUSTAKA
Lampiran

3
 BAB I
PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang
Protein adalah senyawa organic kompleks yang mempunyai bobot molekul tinggi yang
merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama
lain dengan ikatan peptide. Peptide dan protein merupakan polimer kondensasi asam
amino dengan penghilangan unsure air dalam gugus amino dan gugus karboksil.
Protein merupakan polipeptida yang memiliki berat molekul lebih dari 5.000.
Makromolekul molekul ini sangat berbeda-beda sifat fisikanya, mulai dari enzim yang
larut dalam air sampai karatin yang tidak larut seperti rambut dan tanduk. Protein
merupakan makromolekul yang paling berlimpah dalam sel dan penyusun lebih dari
setengah berat kering pada hampir semua organisme. Struktur protein terdiri dari
polipeptida yang mempunyai rantai yang amat panjang, tersusun atas banyak asam amino.
Sangat luar biasa pula bahwa semua protein didalam semua mahkluk hidup tanpa
memandang fungsi dan aktivitas biologis, dibangun oleh susunan dasar yang sama,yaitu
20 asam amino baku, yang molekulnya sendiri tidak mempunyai aktifitas hormon.
Dalam makalah ini akan membahas mengenai struktur primer, sekunder, tersier dan
kuartener.
1.2 Rumusan Masalah
1. Apa pengertian protein ?
2. Apa fungsi protein ?
3. Apa komponen penyusun protein ?
4. Apa penyakit kekurangan protein ?
5. Bagaimana struktur protein ?
6. Apa alat pendeteksi protein ?
1.3 Tujuan
1. Mengetahui pengertian protein
2. Mengetahui fungsi protein
3. Mengetahui komponen penyusun protein
4. Mengetahui penyakit kekurangan protein
5. Memahami struktur protein
6. Mengetahui alat pendeteksi protein

4
5
 BAB II
PEMBAHASAN
2.1 Pengertian Protein
Protein ditemukan oleh Jns Jakob Berzelius pada tahun1838. Biosintesis protein
alami sama dengan ekspresi genetik . Kode genetik yang dibawa DNA ditranskripsi menjadi
RNA, yang berperan sebagai cetakan bagi translasi yang dilakukan ribosom. Sampai tahap
ini, protein masih mentah, hanya tersusun dari asam amino proteinogenik. Melalui
mekanisme pascatranslasi, terbentuklah protein yang memiliki fungsi penuh secara
biologi.Sumber sumber protein berasal dari Daging, Ikan, Telur, Susu, dan produk sejenis
Quark , Tumbuhan berbji, Suku polong-polongan dan Kentang.
Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan
polimer dari monomer monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan
ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang
kala sulfur serta fosfor . Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel
makhluk hidup dan virus. Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis
protein lain berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya protein yang
membentuk batang dan sendi sitoskeleton.
Protein terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, sistem kendali dalam
bentuk hormon, sebagai komponen penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam transportasi
hara. Sebagai salah satu sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam aminobagi
organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof). Protein
merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain polisakarida,lipid, dan polinukleotida,
yang merupakan penyusun utama makhluk hidup. Selain itu, protein merupakan salah satu
molekul yang paling banyak diteliti dalam biokimia.
2.2 Fungsi Protein
Protein memiliki fungsi biologis yang berbeda-beda, yaitu :
1. Katalis enzim, enzim merupakan protein katalis yang mampu meningkatakan laju
reaksi sampai 1012 kali laju awalnya.
2. Transport dan penyimpanan, banyak ion dan molekul kecil diangkut dalam darah
maupun didalam sel dengan cara berikatan pada protein pengangkut. Contohnya :
hemoglobin merupakan protein pengangkut oksigen. Zat besi disimpan dalam
berbagai jaringan oleh protein ferritin.

6
 3. Fungsi mekanik, protein ini menjalankan peranan sebagai pembentuk struktur.
Misalnya, protein kolagen menguatkan kulit, gigi, serta tulang. Membrane yang
mengelilingi sel dan organsel juga mengandung protein yang berfungsi sebagai
pembentuk struktur sekaligus menjalankan fungsi biokimia lainnya.
4. Pergerakan. Kontraksi otot terjadi kerena adanya interaksi antara dua tipe protein
filament, yakni aktin dan myosin. Myosin juga memiliki aktivitas enzim yang dapat
memudahkan energi kimia ATP menjadi energy mekanik.
5. Pelindung. Antibody merupakan protein yang terlibat dalam perusakan sel asing.
6. Protein informasi, rangsangan luar seperti sinyal hormone atau intensitas cahaya
dideteksi oleh protein tertentu yang meneruskan sinyal kedalam sel. Contohnya,
rodopsin yang terdapat dalam membrane sel retina.
Fungsi-fungsi protein ini berkaitan dengan struktur protein yang masing-masing dapat
melakukan ikatan spesifik dengan molekul-molekul tertentu. Misalnya hemogoblin
mengikat oksigen, antibody mengikat molekul asing tertentu, enzim mengikat molekul
substrat tertentu.
2.3 Komponen Penyusun Protein
Unit dasar penyusun struktur protein adalah asam amino. Asam amino adalah senyawa
organik yang mengandung gugus amino (NH2), sebuah gugus asam karboksilat (COOH), dan
salah satu gugus lainnya, terutama dari kelompok 20 senyawa yang memiliki rumus dasar
NH2CHRCOOH, dan dihubungkan bersama oleh ikatan peptida. Dengan kata lain protein
tersusun atas asam-asam amino yang saling berikatan. Suatu asam amino- terdiri atas:
1. Atom C . Disebut karena bersebelahan dengan gugus karboksil (asam).
2. Atom H yang terikat pada atom C .
3. Gugus karboksil yang terikat pada atom C .
4. Gugus amino yang terikat pada atom C .
5. Gugus R yang juga terikat pada atom C .
Ada 20 macam asam amino, yang masing-masing ditentukan oleh jenis gugus R atau
rantai samping dari asam amino.Jika gugus R berbeda maka jenis asam amino
berbeda.Contohnya asam amino serin, asam aspartat dan leusin memiliki perbedaan hanya
pada jenis gugus R saja.
Gugus R dari asam amino bervariasi dalam hal ukuran, bentuk, muatan, kapasitas
pengikatan hidrogen serta reaktivitas kimia.Keduapuluh macam asam amino ini tidak pernah
berubah.Asam amino yang paling sederhana adalah glisin dengan atom H sebagai rantai
samping. Berikutnya adalah alanin dengan gugus metil (-CH3) sebagai rantai samping.
7
2.4 Penyakit Kekurangan dan kelebihan Protein
Protein memiliki kelebihan dan kekurangan masing-masing, berikut merupakan
contoh dari kekurangan dan kelebihan protein :
a. Kekurangan protein
1. Marasmus
2. Kwashiorkor
3. Cachexia
4. Gagal hati
5. Apati
b. Kelebihan protein
1. Gagal ginjal
2. Pengasaman pada darah
3. Osteoporosis
c. Penyakit akibat struktur protein berubah
Timbulnya penyakit prion akibat terjadinya perubahan struktur sekunder- tersier.
2.5 Struktur Protein
Protein yang tersusun dari rantai asam amino akan memiliki berbagai macam struktur
yang khas pada masing-masing protein. Karena protein disusun oleh asam amino yang
berbeda secara kimiawinya, maka suatu protein akan terangkai melalui ikatan peptida dan

8
bahkan terkadang dihubungkan oleh ikatan sulfida. Selanjutnya protein bisa mengalami
pelipatan-pelipatan membentuk struktur yang bermacam-macam.
Ada 4 tingkat struktur protein yaitu struktur primer, struktur sekunder, struktur tersier dan
struktur kuartener.

A. Struktur Primer
Struktur primer rantai polipeptida sebuah protein adalah susunan atau urutan bagaimana
asam asam amino disatukan, dan susunan ini mecakup lokasi setiap ikatan disulfida.
Jumlah protein yang diketahui sedemikian rupanya dan terus bertambah dengan cepat
sehingga data rangkain tersebut tidak dapat dicatat dalam bentuk tercetak namun tersimpan
dalam database elektronik rangkain protein.
Struktur primer merupakan struktur yang
sederhana dengan urutan-urutan asam amino yang
tersusun secara linear yang mirip seperti tatanan
huruf dalam sebuah kata dan tidak terjadi
percabangan rantai.
Struktur primer terbentuk melalui ikatan antara
gugus amino dengan gugus karboksil (Gambar
3). Ikatan tersebut dinamakan ikatan peptida atau ikatan amida. Struktur ini dapat
menentukan urutan suatu asam amino dari suatu polipeptida.

9
Gambar 3. Reaksi pembentukan peptida melalui reaksi dehidrasi (Voet & Judith, 2009).

Struktur primer protein mengacu pada urutan asam amino linier dari rantai polipeptida.
Struktur primer disebabkan oleh ikatan kovalen atau peptida, yang dibuat selama proses
biosintesis protein atau disebut dengan proses translasi. Kedua ujung rantai polipeptida yang
disebut sebagai ujung karboksil (C-terminal) dan ujung amino (N-terminal) berdasarkan sifat
dari gugus bebas. Perhitungan residu selalu dimulai pada akhir N-terminal (gugus amino, -
NH2), yang merupakan akhir dimana gugus amino tidak terlibat dalam ikatan peptida.
Struktur primer protein ditentukan oleh gen yang berhubungan dengan protein. Sebuah urutan
tertentu dari nukleotida dalam DNA ditranskripsi menjadi mRNA, yang dibaca oleh ribosom
dalam proses yang disebut translasi. Urutan protein dapat ditentukan dengan metode seperti
degradasi Edman.
B. Struktur Sekunder
Istilah konfugurasi yang kedengarannya serupa
pengacu pada arsitektur tiga dimensi sebuah protein, yaitu
hubungan special semua atom terhadap semua atom lain.
Berbagai interaksi nonkovalen yang secara
individual lemah, tetapi secara numerik cukup kuat, akan
menstabilkan konformasi protein. Kekuatan atau gaya ini
mencakup :
1. Ikatan hydrogen, resuda pada gugus polar R
umumnya,terdapat pada permukaan protein globular,tempat
residu tersebut membentuk ikatan hydrogen terutama dengan molekul air. Dibagian
lain sisanya residu aminosia tulang punggung membentuk ikatan hydrogen antara satu
sama lain.

10
 2. Interaksi Hidropobik, melibatkan gugus nonpolar R pada residu aminosial,yang pada
protein globular tipikal berada pada bagian interior protein. Terkonsentrasi residu
nonpolar dalam bagian interior protein menurunkan jumlah residu permukaan dan
memaksimalkan peluang bagi lapis tipis molekul air permukaan untuk membentuk
ikatan antara satu sama lain, suatu proses yang berhubungan dengan peningkatan
entropi.
3. Interaksi Elektrostatik,dibentuk antara gugus-gugus yang muatannya berlawanan,
seperti gugus terminal amino dan karboksil pada peptida dengan gugus R bermuatan
pada residu polar aminoasil.
4. Interaksi Van Der Waals, yang bersifat sangat lemah serta bekerja hanya pada jarak
yang amat pendek mencakup komponen yang menarik dan yang menolak.
Struktur sekunder protein bersifat reguler, pola lipatan berulang dari rangka protein.Dua
pola terbanyak adalah alpha helix dan beta sheet.Struktur sekunder protein adalah struktur
tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh
ikatan hidrogen. Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut:
a. - heliks. Karakteristik : berbentuk spiral regular yang dibentuk akibat dari ikatan
hydrogen antara : +4. - heliks putar kanan lebih umum disbanding putar kiri (
asam amino L membentuk heliks putar kanan, dan asam amino D membentuk heliks
putar kiri). Satu putaran heliks terdapat 3,6 residu. Dan jarak satu putaran adalah 5,4
A. gugus R pada - heliks semuanya menghadap keluar sumbu heliks, sehingga R
dapat berinteraksi dengan R dari heliks lain. - heliks juga merupakan dipol.

11
 Heliks memiliki sifat amfipatik, suatu kasus istimewa dengan residu residu
hidrofobik dan hidrofilik yang saling bertukar pada sekitar setiap tiga atau empat residu,
terjadi di tempat heliks- berhadapan dengan lingkungan polar sekaligus nonpolar.
b. -sheet, Simbil menunjukkan bahwa struktur ini merupakan struktur reguler
kedua yang dijelaskan. Gugus -kabon dengan gugus R-nya yang berkaitan terletak
berselag-seling bergantia, sedikit di atss dana sedikit di bawah bidnag rantai utama
polipeptida Polipeptida yang tersusun segaris sebelah-menyebelah distabilkan oleh
ikatan hidrogen yang terbentuk di antara hidrogen nitrogen peptida dan oksigen
karbonil pada untai-untai yang berdekatan.
Rantai polipeptida berdekatan dari lembar
antiparalel membentang dalam arah yang berlawanan
Pasangan-pasagan yang silih berganti antara ikatan
hidrogen dengan jarak yang sempit dan dengan jarak
yang lebar menstabilkan lembar antiparalel

Rantai polipeptida dari lembar paralel,

membentang ddalam arah yang sama Ikatan hidrogen
yang menstabilkan untai-untai paralel tersebar merata
dengan jarak yang sama, tetapi membentuk sudut
menyilang di antara untai-untai tersebut
c. -turn, Terbentuk melalui ikatan hidrogen antara dua rantai polipeptida

Struktur sekunder merupakan kombinasi antara struktur primer yang linear

distabilkan oleh ikatan hidrogen antara gugus =CO dan =NH di sepanjang tulang
belakang polipeptida. Salah satu contoh struktur sekunder adalah -heliks dan -
pleated (Gambar 4 dan 5). Struktur ini memiliki segmen-segmen dalam polipeptida
yang terlilit atau terlipat secara berulang.

12
 C. Struktur Tersier
Struktur tersier protein adalah lipatan secara keseluruhan dari rantai polipeptida
sehingga membentuk struktur 3 dimensi tertentu.Sebagai contoh, struktur tersier enzim sering
padat, berbentuk globuler.Struktur tersier yang merupakan gabungan dari aneka ragam dari
struktur sekunder. Struktur tersier biasanya berupa gumpalan.Beberapa molekul protein dapat
berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya
dimer, trimer, atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener.
Lipatan tersebut dikendalikan oleh interaksi hidrofobik, tapi struktur tersebut dapat stabil
hanya bila bagian-bagian protein terkunci pada tempatnya oleh interaksi tersier yang spesifik,
seperti jembatan garam, ikatan hidrogen , dan kemasan ketat rantai samping dan ikatan
disulfida.
Struktur tersier dari suatu protein adalah
lapisan yang tumpang tindih di atas pola struktur
sekunder yang terdiri atas pemutarbalikan tak
beraturan dari ikatan antara rantai samping (gugus R)
berbagai asam amino (Gambar 9). Struktur ini
merupakan konformasi tiga dimensi yang mengacu
pada hubungan spasial antar struktur sekunder.
Struktur ini distabilkan oleh empat macam ikatan,
yakni ikatan hidrogen, ikatan ionik, ikatan kovalen,
dan ikatan hidrofobik. Dalam struktur ini, ikatan hidrofobik sangat penting bagi protein.
Asam amino yang memiliki sifat hidrofobik akan berikatan di bagian dalam protein globuler
yang tidak berikatan dengan air, sementara asam amino yang bersifat hodrofilik secara umum
akan berada di sisi permukaan luar yang berikatan dengan air di sekelilingnya.
Bentuk struktur tersier yang dikenal ada dua yaitu:
1. Protein globular, berbentuk bola terdapat dalam
cairan jaringan tubuh. Protein ini larut dalam air,
berdefusi cepat dan bersifat dinamis, dan mudah
berubah dibawah pengaruh suhu, konsentrasi garam
dan mudah mengalami denaturasi. Contohnya
meliputi enzim, hormone, dan protein darah.

13
 2. Protein fibrosa, teridiri dari beberapa rantai peptide
berbentuk spiral yang terjalin satu sama lain
sehingga menyerupai batang kaku. Protein fibrosa
mempunyai bentuk molekul panjang seperti serat
atau serabut, tidak larut dalam air, mempunyai
kekuatan mekanis yang tinggi dan tahan terhadap
enzim pencernaa. Protein ini terdapat dalam unsure-
unsur struktur tubuh. Contohnya meliputi kolagen, myosin, fibrin, dan karatin
pada rambut kuku dan kulit.

D. Struktur Kuartener
Protein dengan dua atau lebih rantai polipeptida yang disatukan oleh kekuatan
nonkovalen akan memperlihatkan struktur kuarterner. Dalam protein multimerik,masing -
masing rantai polipeptida disebut protomer atau subunit. Ikatan hidrogen di antara residu
permukaan subunit yang berdekatan menstabilkan ikatan anatar subunit tersebut.
Beberapa protein tersusun atas lebih dari satu rantai polipeptida.Struktur kuartener
menggambarkan subunit-subunit yang berbeda dipakai bersama-sama membentuk struktur
protein.Struktur kuarterner adalah gambaran dari pengaturan sub-unit atau promoter protein
dalam ruang.
Struktur ini memiliki dua atau lebih dari sub-unit protein dengan struktur tersier yang
akan membentuk protein kompleks yang fungsional. ikatan yang berperan dalam struktur ini
adalah ikatan nonkovalen, yakni interaksi elektrostatis, hidrogen, dan hidrofobik. Protein
dengan struktur kuarterner sering disebut juga dengan protein multimerik. Jika protein yang
tersusun dari dua sub-unit disebut dengan protein dimerik dan jika tersusun dari empat sub-
unit disebut dengan protein tetramerik

14
2.6 Alat Pendeteksi Struktur Protein

1. Kristalogi Sinar X, Pendekatan ini memerlukan kristal protein berukuran besar dan
tersusun secara teratur, yang mengandung rangkaian molekul identik yang berulang
secara reguler dan menimbulkan suatu difraksi sinar-x kuat. Kalau sebuah berkas
sinar-x monokromatik diarahkan pada kristal yang tersusun baik, berkas sinar ini akan
menimbulkan difraksi pancaran dengan corak yang dapat digunakan untuk
menyimpukan struktur protein yang menjadi asal masing-masing molekul.
2. Spektoskopi Resonansi Magnetik Nuklear, Pemeriksaan spektroskopi resonansi
magnetik nuklear(NMR) akan memerikan informasi struktural tentang sebuah protein
di dalam larutan. Berbagai inti atom yang penting secara biologis 1H, 13C, 15N, 31P -
memperlihatkan momentum magnetik atau spin.Untuk menentukan struktur protein,
1
spektroskopi NMR buasanya menggunakan spin (Putaran) nukleus H yang
terdapatdalam jumlah berlimpah

15
 BAB III

PENUTUP

3.1 Kesimpulan
1. Protein adalah senyawa organik kompleks yang mempunyai bobot molekul tinggi
yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan
satu sama lain dengan ikatan peptida.
2. Protein menunjang keberadaan setiap sel tubuh, proses kekebalan tubuh.
3. Komponen penyusun protein terdiri dari :Alanin (alanine), Arginin (arginine),
Asparagin (asparagine), Asam aspartat (aspartic acid), Sistein (cystine), Glutamin
(Glutamine), Asam glutamat (glutamic acid), Glisin (Glycine), Histidin (histidine),
Isoleusin (isoleucine), Leusin (leucine), Lisin (Lysine), Metionin (methionine),
Fenilalanin (phenilalanine), Prolin (proline), Serin (Serine), Treonin (Threonine),
Triptofan (Tryptophan), Tirosin (tyrosine), dan Valin (valine)
4. Ikatpeptidaan antara asam amino yang satu dengan lainnya disebut ikatan
5. Struktur protein ada 4 tingkatan yaitu :Struktur primer, Struktur sekunder, Struktur
tersier, Struktur kuartener.
6. Untuk mendeteksi struktur protein dapat menggunakan alat kristalogi sinar X dan
Spektoskopi Resonansi Magnetik Nuklear

16
 DAFTAR PUSTAKA

Ngili, Yohans.2013.Biokimia Dasar Edisi Revisi. Bandung: Rekayasa Sains.

Thenawijaya,Maggy. 1982.Dasar-dasar Biokimia(terjemahan). Jakarta : Erlangga.
Murray, Robert K. Daryl K. Granner. Mayes Petter A. Victor W. Radwell.
2013.Biokimia Harper Edisi 25.Jakarta: Penerbit Buku Kedokeran (EGC).

17
Pertanyaan

1. Kenapa pada gambar di atas atom H dapat mengikat 2 atom O?

2. Apa perbedaan antara struktur primer, sekunder, tersier dan kuartener? Dan apa ikatan
yang terjadi pada interaksi hidrofobik?
3. Reaksi apa yang terjadi pada gambar di atas?
4. Kenapa pada struktur sekunder -sheet dapat terbentuk ikatan hidrogen antar daerah
linear rantai polipeptida?
5. Kenapa pada struktur sekunder, strukturnya harus distabilkan oleh ikatan hidrogen?
6. Kenapa struktur protein dapat berbentuk double helix?
7. Apa sajakah manfaat dalam mempelajari struktur protein?

Jawaban

1. Dari gambar di atas, yang dimaksud bukanlah 1 atom H mengikat 2 atom O. Akan
tetapi, atom H dari gugus OH yang merupakan gugus samping (residu) dari asam
amino tirosin mampu berikatan dengan atom O (COOH) yang merupakan gugus
karboksil dari asam amino yang lain. Ikatan yang terbentuk disebut dengan ikatan
hidrogen.
2. Perbedaan yang mendasar pada setiap struktur adalah proses terbentuknya struktur
tersebut, yaitu:
Struktur primer: terbentuk melalui ikatan gugus -amino dengan gugus -
karboksil yang kemudian akan membentuk ikatan peptida.

18
 Struktur sekunder: terbentuk karena adanya ikatan hidrogen antara atom H
dari gugus amino (N-H) dengan atom O dari gugus karbonil (C=O).
Struktur sekunder: ditentukan oleh ikatan tambahan antara gugus R pada
asam-asam amino yang memberi bentuk 3D. Pada struktur sekunder terdapat
ikatan hidrogen, interaksi hidrofobik, interaksi elektrostatik, dan interaksi van
der walls.
Struktur kuartener: terbentuk dari bergabungnya setiap rantai struktur primer,
sekunder, tersier yang kemudian membentuk sebuah molekul besar yang
disebut protein.

Pada interaksi hidrofobik akan terjadi ikatan antara rantai samping nonpolar asam
amino yang bergabung di bagian dalam protein globular. Ikatan yang terbentuk
pada interaksi hidrofobik ini secara individual bersifat sangat lemah, akan tetapi
karena jumlahnya yang besar maka interaksi hidrofobik ini dapat
mempertahankan struktur protein

3. Sebenarnya pada gambar di atas tidak terjadi reaksi apa-apa, karena itu merupakan
rantai pembentukan struktur protein tersier Akan tetapi pada gambar di atas terjadi
beberapa interaksi, yaitu:
a. Interaksi elektrostatik
b. Ikatan hidrogen
c. Interaksi hidrofobik
d. Interaksi disulfida
4. Karena pada struktur -sheet terdapat atom O
yang elektronegatif berdekatan dengan atom
H yang elektropositif di ujung-ujung asam
amino, dan kedua atom tersebut mampu
berikatan untuk membentuk ikatan hidrogen
yang kemudian strukturnya akan terlihat
seperti lembaran.
5. Karena ikatan hidrogen pada struktur sekunder berperan untuk memilin atau melipat
rantai polipeptida, dengan kata lain ikatan hidrogen mampu mempertahankan bentuk
struktur sekundernya (berpilin atau berlipat).

19
6. Bahwa heliks merupakan komformasi yang stabil dari rantai polipeptida, hal itu
dikarenakan adanya ikatan peptida disepanjang rantai dan banyaknya pembentukan
ikatan hidrogen antar rantai asam amino.
7. Dengan mempelajari struktur protein ini, maka:
Ketika protein terjadi kerusakan, kita akan mengetahui ikatan-ikatan apa saja
yang putus.
Dengan mengetahui struktur-struktur protein maka kita juga akan tau asam-
asam amino penyusunnya.
Struktur protein mempelajari proses suatu ikatan, sehingga dengan adanya
proses pembentukan ikatan maka kita akan mengetahui panjang ikatan.
Mengetahui bentuk geometris dari protein tiga dimensi.

20