Nama: Ananda Novalinda

NIM: 06091381924060
Pendidikan Biologi 2019 Palembang

ASAM AMINO

Asam amino merupakan monomer (turunan asam karboksilat, yang mengandung

gugus amina) dari protein.
Asam amino mempunyai struktur, yaitu:
1. Mengandung gugus karboksil (-COOH).
2. Mengandung gugus amina (-NH2).
3. Struktur yang mengandung gugus amina terikat pada atom C alfa (α), yaitu
atom C yang terikat pada gugus karboksil atau paling ujung.

Sifat-sifat asam amino:

1. Memiliki titik isoelektrik: pH ketika asam amino berada dalam bentuk dipolar
dan tidak memiliki muatan bersih.
2. Bersifat amfoter: Berperilaku sebagai asam dan mendonasikan proton pada
basa kuat atau dapat juga berperilaku sebagai basa dan menerima proton dari
asam kuat.
3. Dapat membentuk ion zwitter (membentuk ion positif maupun ion negatif).

Titik isoelektrik ion zwitter adalah keadaan di mana ion zwitter bersifat netral.
Tiap-tiap asam amino mempunyai titik isoelektrik (TIE) yang berbeda-beda, dari 6,1
hingga menyentuh 10,8. Titik isoelektrik ini berguna untuk menyeimbangkan struktur
asam amino saat disintesis.
- Jika pH asam (di bawah 7), maka TIE menunjukkan ke ion kation, yaitu -NH2.
- Jika pH basa (di atas 7), maka TIE menunjukkan ke ion anion, yaitu -COO.
- Jika pH netral (sama dengan 7), maka TIE menunjukkan ion zwitter.

Kelompok asam amino (berdasarkan biosintesis):

1. Asam amino esensial (endogen) : Asam amino yang tidak bisa diproduksi
sendiri oleh tubuh, sehingga harus didapat dari konsumsi makanan.
Jenis-jenis asam amino esensial yaitu : Histidin, Isoleusin, Leusin, Lysin,
Metionin, Fenilalanin, Treonin, Triftofan, Valin.
2. Asam amino non-esensial (eksogen): Asam amino yang bisa diproduksi
sendiri oleh tubuh, sehingga memiliki prioritas konsumsi yang lebih rendah
dibandingkan dengan asam amino esensial.
3. Asam amino esensial bersyarat: Kelompok asam amino non-esensial, namun
pada saat tertentu, seperti setelah latihan beban yang keras, produksi dalam
tubuh tidak secepat dan tidak sebanyak yang diperlukan sehingga harus
didapat dari makanan maupun suplemen protein.

Klasifikasi asam amino:

1. Asam amino dengan gugus R non polar (tak mengutup)

-> Gugus non polar adalah gugus yang mempunyai sedikit atau tidak
mempunyai selisih muatan dari daerah yang satu ke daerah yang lain. Golongan
ini terdiri dari 5 asam amino yang mengandung gugus alifatik (Alanin, Leusin,
 Isoleusin, Valin, dan Prolin) 2 dengan R aromatic (Fenilalanin dan Triptopan)
dan satu mengandung atom sulfur (Metionin).
2. Asam amino dengan gugus R mengutub tak bermuatan
-> Golongan ini lebih mudah larut dalam air dari golongan yang tak
mengutub karena gugus R mengutup dapat membentuk ikatan hydrogen dengan
molekul air. Selain treoinin dan tirosin yang kekutubannya disebabkan oleh
adanya gugus hidroksil (-OH) merupakan asam amino yang termasuk golongan
ini. Selain itu yang termasuk dalam golongan ini juga adalah asparagin dan
glutamine yang kekutubannya disebabkan oleh gugus amida (-CONH2) serta
sistein oleh gugus sulfidril (-SH).
Asparagin dan glutamine, masing masing merupakan bentuk senyawa
amida dari asam aspartat dan asam glutamat dan mudah terhidrolisis oleh asam
atau basa. Sistein yang mengandung gugus tiol dan tirosin yang mengandung
gugus hidroksil fenol bersifat paling mengutub dalam golongan asam amino ini.
3. Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif (Asam amino asam)
-> Golongan asam amino ini bermuatan negative pada pH 6.0-7.0 dan terdiri
dari asam aspartat dan asam glutamat yang masing-masing mempunyai dua gugus
karboksil (COOH).
4. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif (Asam amino basa)
-> Golongan asam amino ini bermuatan positif pada pH 7.0 terdiri dari lisin,
histidin dan arginin
1. Lisin mengandung satu lagi gugus amino pada posisis e dari rantai R
alifatik.
2. Histidin mengandung gugus lemah imidazolium pada pH 6 lebih dari
50% molekul histidin bermuatan positif sedangkan pada pH 7 kurang
dari 10% bermuatan positif.
3. Arginin mempunyai gugus guanido pada gugus R-nya.

Kolerasi antara asam amino dan protein yaitu asam amino merupakan
protein,sedangkan protein belum tentu asam amino.
Protein merupakan polimer asam amino yang berfungsi sebagai enzim,
sebagai antibodi, sebagai hormon, serta sebagai alat transpor dalam darah,
misalnya transpor zat besi dan ikut mempertahankan keseimbangan asam basa
di dalam tubuh. Protein terdiri dari: 1.
Protein Struktural: Protein yang berfungsi sebagai struktural, misalnya
kolagen, keratin, dll. 2.
Protein Fungsional: Protein yang mengerjakan fungsi tertentu, misalnya
enzim dan hormon.
Proporsi protein yaitu:
a. 50-55% karbon.
b. 6-7& hidrogen.
c. 20-23& oksigen.
d. 12-19& nitrogen, dan
e. 0,2-3& sulfur.

Di dalam tumbuhan, protein dapat disusun atau dibentuk dari unsur N yang
berasal dari bahan anorganik, misalnya nitrat, nitrit, dan amonia. Sedangkan
pada manusia dan hewan, protein tidak dapat langsung disusun dari unsur N
yang berasal dari senyawa anorganik, melainkan melalui senyawa yang disebut
Asam Amino.
 Ikatan peptida adalah ikatan kovalen yang terbentuk antara 2 molekul asam
amino ketika gugus karboksil asam amino bereaksi dengan gugus amino dari
asam amino yang lain dengan melepaskan molekul air. Melalui asam amino
dan gugus karboksil maka terbentuklah ikatan-ikatan peptida sehingga menjadi
di, tri, polipeptida yang disebut Protein.

Struktur protein dapat dibagi menjadi 4 bentuk yaitu:

1. Struktur Primer
-> Struktur yang sederhana dengan urutan-urutan asam amino yang
tersusun secara linear yang mirip seperti tatanan huruf dalam sebuah kata
dan tidak terjadi percabangan rantai. Struktur primer terbentuk melalui
ikatan antara gugus α–amino dengan gugus α–karboksil. Ikatan tersebut
dinamakan ikatan peptida atau ikatan amida.
2. Struktur Sekunder
-> Kombinasi antara struktur primer yang linear distabilkan oleh ikatan
hidrogen antara gugus =CO dan =NH di sepanjang tulang belakang
polipeptida. Salah satu contoh struktur sekunder adalah α-heliks dan
β-pleated. Struktur ini memiliki segmen-segmen dalam polipeptida  yang
terlilit atau terlipat secara berulang.
3. Struktur Tersier
-> Lapisan yang tumpah tindih di atas pola struktur sekunder yang terdiri
atas pemutarbalikan tak beraturan dari ikatan antara rantai samping
(gugus R) berbagai asam amino. Struktur ini merupakan konformasi 3
dimensi yanng mengacu pada hubungan spasial antar struktur sekunder.
Struktur ini distabilkan oleh 4 macam ikatan, yakni ikatan hidrogen,
ikatan ionik, ikatan kovalen, dan ikatan hidrofobik. Dalam struktur ini,
ikatan hidrofobik sangat penting bagi protein. Asam amino yang
memiliki sifat hidrofobik akan berikatan di bagian dalam protein
globuler yang tidak berikatan dengan air, sementara asam amino yang
bersifat hodrofilik secara umum akan berada di sisi permukaan luar yang
berikatan dengan air di sekelilingnya.
4. Struktur Kuartener
-> Gambaran dari pengaturan sub unit atau promoter protein dalam
ruang. Struktur ini memiliki 2 atau lebih dari sub unit protein dengan
struktur tersier yang akan membentuk protein kompleks yang fungsional.
Ikatan yang berperan dalam struktur ini adalah ikatan nonkovalen, yakni
interaksi elektrostatis, hidrogen, dan hidrofobik. Protein dengan struktur
kuartener sering disebut juga dengan protein multimerik. Jika protein
yang tersusun dari 2 sub unit disebut dengan protein dimerik dan jika
tersusun dari 4 sub unit disebut dengan protein tetramerik.

Denaturasi
-> Perubahan struktur protein yang kompleks menjadi struktur yang lebih
sederhana yang diakibatkan oleh faktor-faktor fisik maupun kimia.
-> Perubahan yang besar dalam struktur alami yang tidak melibatkan
perubahan dalam urutan asam amino.
-> Biasanya dapat menimbulkan perubahan beberapa sifat fisik dan
fungsional. Misalnya kelarutan.
-> Protein yang terdenaturasi akan berkurang kelarutannya. Lapisan molekul
bagian dalam yang bersifat hidrofobik akan keluar. Sedangkan bagian
 hidrofilik akan terlipat ke dalam.
● Denaturasi karena asam dan basa
Protein akan mengalami kekeruhan terbesar pada saat mencapai pH
isoelektris yaitu pH dimana protein memiliki muatan positif dan negatif
yang sama. Pada saat inilah protein mengalami denaturasi yang
ditandai kekeruhan meningkat dan timbulnya gumpalan.
● Denaturasi karena garam logam berat
- Garam logam berat mendenaturasi protein sama dengan halnya
asam dan basa. Garam logam berat umumnya mengandung Hg+2,
Pb+2, Ag+1 Tl+1, Cd+2 dan logam lainnya dengan berat atom yang
besar.
- Reaksi yang terjadi antara garam logam berat akan mengakibatkan
terbentuknya garam protein logam yang tidak larut.
● Denaturasi yang diawali dengan proses koagulasi
Faktor penyebab koagulasi yaitu:
1. Pemanasan -> Terjadi karena struktur protein berubah karena
pengaruh temperatur yang tinggi sehingga terjadi
perubahan struktur dari protein.
2. Asam -> Terjadi dengan ditambahkannya asam pada bahan yang
sebagian besar komposisinya didominasi oleh protein.
Misalnya susu. Pada proses pembuatan yoghurt, susu
yang didalamnya terkandung bahan protein dalam
bentuk laktosa dan kasein difermentasi dengan
penambahan bakteri dari spesies lactobacillus.
3. Enzim-enzim -> Terjadi pada proses pembuatan keju dengan
menggunakan enzim rennet. Enzim rennet
merupakan nama komersil dari enzim renin. Enzim
rennet membuat susu menjadi bertekstur kental dan
berasa asam (junket). Pada akhir proses tersebut,
susu sebagai bahan baku akan berubah menjadi
dadih yang akan diolah lebih lanjut menjadi keju.
4. Perlakuan mekanis -> Terjadi proses pengocokan yang dikenakan
pada telur akan menyebabkan telur
mengalami koagulasi parsial.
5. Penambahan garam -> Ditunjukkan pada proses koagulasi putih
telur. Untuk mengeraskan keju. Untuk
dapat menekan pertumbuhan
mikroorganisme.

Aplikasi dalam industri:

1. Sebagai pengikat air

-> Sifat protein ini digunakan dalam proses pembuatan gelatin dan susu
bubuk tanpa lemak.
2. Pembantu proses pencoklatan (browning)
-> Dapat membantu proses browning secara non enzimatis yang
melibatkan reaksi Maillard.
3. Sebagai agen perbaikan struktur
-> Sebagai agen perbaikan struktur diterapkan pada penambahan gluten
pada roti dan penggunaan putih telur untuk membuat meringue.
 -> Protein gliadi dan glutenin dalam tepung gandum membentuk gluten,
yaitu sebuah agen pembentuk struktur elastis dan kohesif pada adonan.
Pada pembuatan meringue, dilakukan pengocokan pada putih telur
sehingga pada putih telur membentuk buih.
4. Pemanis
-> Protein yang dapat berperan sebagai pemanis adalah Aspartame.
5. Pengganti lemak
-> Pengganti lemak dari protein berupa protein telur berukuran mikro.

DAFTAR PUSTAKA

Anna, P.1994.Dasar-dasar Biokimia.Jakarta: Universitas Indonesia.

Simon, Erik.2015.Intisari Biologi.Jakarta: Erlangga.

Sumbono, Aung.2019.Biomolekul.Yogyakarta: Deepublish.