Nama : NOVITA SARI ( 1733009 )

Jelaskan istilah berikut : ikatan peptida asam amino

1. titik isoelektrik asam amino
2. denaturasi protein
3. jelaskan yang dimaksud dengan struktur primer, sekunder, tersier, dan kwanter
asam amino protein
Jawaban :

1. asam amino adalah senyawa organik penyusun protein yang mengandung gugus asam
( COOH ) dan basa ( NH2 ), sehingga asam amino mempunyai sifat amfoter, yaitu
dapat bereaksi dengan asam atau basa serta memiliki gugus alkil –R. Berikut adalah
struktur asam amino :

Titik isoelektrik adalah suatu nilai ph dimana protein memiliki jumlah muatan
negatif yang sama dengan jumlah muatan positifnya, atau dengan kata lain protein
bermuatan netral. Ketika pH lingkungan asam amino (dalam larutan) sama dengan pH
isoelektriknya maka asam amino dapat membentuk ion zwitter yang secara total
muatannya menjadi netral. pH isoelektrik (pI) asam amino dapat ditentukan dengan
menggunakan prinsip sebagai berikut :
pI dihitung sebagai rata-rata dari nilai pKa gugus yang menyebabkan asam amino
miliki muatan +1 dan pKa gugus yang menyebabkan asam amino memiliki muatan 0.

 pH larutan < pKa (lingkungan pH asam)

Asam amino akan menerima H+ (mengalami protonasi).
Gugus asam amino yang dapat menerima proton akan bermuatan +1
 pH larutan > pKa (lingkungan pH basa)
Asam amino akan melepas H+ (mengalami deprotonasi).
Gugus asam amino yang dapat melepas proton akan bermuatan –1
 pH larutan = pKa
Asam amino akan mengalami deprotonasi 50% dan akan mengalami protonasi 50
2. Pada umumnya, protein sangat peka terhadap pengaruh-pengaruh fisik dari zat kimia,
maka mudah mengalami perubahan bentuk. Perubahan atau modifikasi pada struktur
molekul protein disebut dengan denaturasi. Hal-hal yang menyebabkan denaturasi
adalah panas, ph, tekanan, aliran listrik, dan adanya beban kimia seperti urea, alkohol,
dan sabun. Tempratur merupakan titik tengah dari proses denaturasi yang disebut
dengan melting temprature ( Tm ) yang pada umumnya protein memiliki nilai Tm
kurang dari 100̊ C, Apa bila diatas suhu Tm, maka protein akan mengalami denaturasi,
protein yang mengalami denaturasi akan menurunkan aktifitas biologinya dan
berkurang kelarutannya, sehingga mudah mengendap. Hasil denaturasi adalah
hilangnya aktivitas biokimia yang terjadi didalam senyawa protein itu sendiri.
Denaturasi protein juga tidak mempengaruhi kandungan struktur utama protein yaitu
C, H, O, dan N. Meskipun beberapa protein mengalami kemungkinan untuk
kehilangan kandungan senyawa mereka karakteristik struktural saat Denaturasi.
Namun, kebanyakan protein tidak akan mengalami hal tersebut, hanya saja tidak
menutup kemungkinan juga protein akan berubah struktur kecil didalamnya saat
proses denaturasi terjadi. Bagaimanapun, untuk perubahan denaturasi secara umum,
prosesnya sama dan tidak dapat diubah. Salah satunya adalah dari perubahan struktur
fisiknya.
3. Protein yang tersusun dari rantai asam amino akan memiliki berbagai macam struktur
yang khas pada masing-masing protein. Karena protein disusun oleh asam amino yang
berbeda secara kimiawinya, maka suatu protein akan terangkai melalui ikatan peptida
dan bahkan terkadang dihubungkan oleh ikatan sulfida. Selanjutnya protein bisa
mengalami pelipatan-pelipatan membentuk struktur yang bermacam-macam. Adapun
struktur protein meliputi struktur primer, struktur sekunder, struktur tersier, dan
struktur kuartener.  

Gambar 3. Reaksi pembentukan peptida melalui reaksi dehidrasi (Voet & Judith, 2009).
  Gambar 4. Struktur primer dari protein (Campbell et al., 2009).

a. Struktur primer merupakan struktur yang sederhana dengan urutan-urutan asam amino

yang tersusun secara linear yang mirip seperti tatanan huruf dalam sebuah kata dan
tidak terjadi percabangan rantai (Gambar 4). Struktur primer terbentuk melalui ikatan
antara gugus α–amino dengan gugus α–karboksil (Gambar 3). Ikatan tersebut
dinamakan ikatan peptida atau ikatan amida. Struktur ini dapat menentukan urutan
suatu asam amino dari suatu polipeptida (Voet & Judith, 2009). 

b. Struktur sekunder merupakan kombinasi antara struktur primer yang

linear  distabilkan oleh ikatan hidrogen antara gugus =CO dan =NH di sepanjang
tulang belakang polipeptida. Salah satu contoh struktur sekunder adalah α-heliks dan
β-pleated (Gambar 5 dan 6). Struktur ini memiliki segmen-segmen dalam
polipeptida  yang terlilit atau terlipat secara berulang.
 Gambar 5. Struktur sekunder α-heliks (Murray et al, 2009).

 Gambar 6. Struktur sekunder β-pleated (Campbell et al., 2009).

Struktur α-heliks terbentuk antara masing-masing atom oksigen karbonil pada suatu
ikatan peptida dengan hidrogen yang melekat ke gugus amida pada suatu ikatan peptida
empat residu asam amino di sepanjang rantai polipeptida (Murray et al, 2009).
Pada struktur sekunder β-pleated terbentuk melalui ikatan hidrogen antara daerah
linear rantai polipeptida. β-pleated ditemukan dua macam bentuk, yakni antipararel dan
pararel (Gambar 7 dan 8). Keduanya berbeda dalam hal pola ikatan hidrogennya. Pada bentuk
konformasi antipararel memiliki konformasi ikatan sebesar 7 Å, sementara konformasi pada
bentuk pararel lebih pendek yaitu 6,5 Å (Lehninger et al, 2004). Jika ikatan hidrogen ini
dapat terbentuk antara dua rantai polipeptida yang terpisah atau antara dua daerah pada
sebuah rantai tunggal yang melipat sendiri yang melibatkan empat struktur asam amino,
maka dikenal dengan istilah β turn yang ditunjukkan dalam Gambar 9 (Murray et al, 2009).

 Gambar 7. Bentuk konformasi antipararel  Gambar 8. Bentuk konformasi pararel

(Berg, 2006). (Berg, 2006).
 Gambar 9. Bentuk konformasi β turn yang melibatkan empat residu asam amino
(Lehninger et al., 2004).
c. Struktur tersier dari suatu protein adalah lapisan yang tumpang tindih di atas pola
struktur sekunder yang terdiri atas pemutarbalikan tak beraturan dari ikatan antara
rantai samping (gugus R) berbagai asam amino (Gambar 10). Struktur ini merupakan
konformasi tiga dimensi yang mengacu pada hubungan spasial antar struktur
sekunder. Struktur ini distabilkan oleh empat macam ikatan, yakni ikatan hidrogen,
ikatan ionik, ikatan kovalen, dan ikatan hidrofobik. Dalam struktur ini, ikatan
hidrofobik sangat penting bagi protein. Asam amino yang memiliki sifat hidrofobik
akan berikatan di bagian dalam protein globuler yang tidak berikatan dengan air,
sementara asam amino yang bersifat hodrofilik secara umum akan berada di sisi
permukaan luar yang berikatan dengan air di sekelilingnya

 
Gambar 10. Bentuk struktur tersier dari protein denitrificans cytochrome C550 pada
bakteri Paracoccus denitrificans(Timkovich and Dickerson, 1976).

d. Struktur kuarterner adalah gambaran dari pengaturan sub-unit atau promoter protein

dalam ruang. Struktur ini memiliki dua atau lebih dari sub-unit protein dengan
struktur tersier yang akan membentuk protein kompleks yang fungsional. ikatan yang
berperan dalam struktur ini adalah ikatan nonkovalen, yakni interaksi elektrostatis,
hidrogen, dan hidrofobik. Protein dengan struktur kuarterner sering disebut juga
dengan protein multimerik. Jika protein yang tersusun dari dua sub-unit disebut
dengan protein dimerik dan jika tersusun dari empat sub-unit disebut dengan protein
tetramerik (Gambar 11)

  Gambar 11. Beberapa contoh bentuk struktur kuartener.