LAPORAN PENGAYAAN

BLOK BIOLOGI SEL BAGIAN BIOKIMIA

“PROTEIN”

DISUSUN OLEH : KELOMPOK 5 A2

Tutor : dr. Zulfahmidah

A.YULIA PUSPITASARI.S 11020190059

M. ARSAL SHIDDIQ K 11020190056
INDAH RUSMAN 11020190060
ANDI MUHAMMAD AKBAR 11020190077
BATARA PUTRA AMIR
NURUL TASYA AMALIA D 11020190076
NURFIKA UTAMI 11020190089
LENNI SARI SIREGAR 11020190104
ANDI BULQIS KHAERUNNISA 11020190110
INDRI AFISKA 11020190124
FAKULTAS KEDOKTERAN

UNIVERSITAS MUSLIM INDONESIA

MAKASSAR

2019
 I. TINGKATAN STRUKTUR PROTEIN DAN STRUKTUR TIGA
DIMENSI DARI PROTEIN
1. Struktur Primer

Struktur primer merupakan struktur yang sederhana dengan urutan-urutan

asam amino yang tersusun secara linear yang mirip seperti tatanan huruf dalam
sebuah kata dan tidak terjadi percabangan rantai. Struktur primer terbentuk
melalui ikatan antara gugus α–amino dengan gugus α–karboksil. Ikatan tersebut
dinamakan ikatan peptida atau ikatan amida. Struktur ini dapat menentukan urutan
suatu asam amino dari suatu polipeptida.(1)

Penulisan residu asam amino pada struktur primer protein dapat menggunakan
simbol tiga huruf asam amino atau satu huruf. Struktur primer adalah struktur satu
dimensi yang merupakan langkah pertama untuk menentukan struktur tiga
dimensi dari suatu protein. (2)

Jadi untuk gambar di atas bisa ditulis seperti dibawah ini:

Gly-Pro-Thr-Gly-Thr-Gly-Glu-Ser-Lys-Cys-Pro-Leu-Met-Val-Lys-Val-Leu-Asp-
Ala-Val-Arg-Gly-Ser-Pro-Ala atauGPTGTGGSLCPLMVLVLAAVAGSPA.(3)
Tabel 1. Notasi asam amino dalam kode tiga huruf dan kode huruf tunggal(4)

2. Struktur sekunder

Struktur sekunder protein mengacu kepenataan ruang dari residu asam amino
yang berdekatan di dalam bagian suatu polipeptida. Struktur sekunder protein
terbentuk akibat ikatan hidrogen antara hidrogen amida dan oksigen karbonil
sepanjang ikatan peptida dari protein tersebut. Bentuk struktur sekunder protein
adalah α-helix, β-sheet, loop (ikalan) dan turn (belokan). Struktur α-helix dan β-
sheet merupakan struktur yang berulang pada interval yang teratur. Struktur α-
helix seperti spiral dan hanya melibatkan satu polipeptida, sedangkan struktur β-
sheet seperti lembaran yang terlipat-lipat dan dapat melibatkan satu atau lebih
polipeptida.
 Pada gambar sebelah kiri, terlihat bahwa struktur alfa-helix terbentuk oleh
‘backbone’ ikatan peptida yang membentuk spiral dimana jika dilihat tegak lurus
dari atas, arah putarannya adalah searah jarum jam. Struktur ini terbentuk karena
adanya ikatan hydrogen antara atom O pada gugus CO dengan atom H pada gugus
NH.(3)

Seperti halnya alfa-helix, struktur beta-sheet juga terbentuk karena adanya

ikatan hydrogen, namun seperti terlihat pada gambar sebelah kanan, ikatan
hydrogen terjadi antara dua bagian rantai yang paralel sehingga membentuk
lembaran yang berlipat-lipat. (3)

3. Struktur tersier

Struktur tersier menjelaskan bagaimana seluruh rantai polipeptida melipat senidri

sehingga membentuk struktur 3 dimensi. Pelipatan ini dipengaruhi oleh interaksi
antar gugus samping (R) satu sama lain. Ada beberapa interaksi yang terlibat
yaitu: (5)

- Ikatan hydrogen

Jika pada struktur sekunder ikatan hidrogen terjadi pada ‘backbone‘, maka
ikatan hidrogen yang terjadi antar gugus samping akan membentuk struktur
tersier. Karena pada gugus samping bisa banyak terdapat gugus seperti –OH, –
COOH, –CONH2 atau –NH2 yang bisa membentuk ikatan hidrogen.

- Ikatan Ionik

Terjadi antara gugus samping yang bermuatan positif (memiliki gugus –NH2
tambahan) dan gugus negatif (–COOH tambahan).

- Ikatan Kovalen (Jembatan Sulfida)

Cysteine memiliki gugus samping –SH dimana dapat membentuk ikatan

sulfida dengan –SH pada cystein lainnya, ikatan ini berupa ikatan kovalen
sehingga lebih kuat dibanding ikatan-ikatan lain yang sudah disebutkan di atas.
 - Hidrofobik (Gaya Dispersi Van Der Waals)

Beberapa asam amino memiliki gugus samping (R) dengan rantai karbon yang
cukup panjang. Nilai dipol yang berfluktuatif dari satu gugus samping dapat
membentuk ikatan dengan dipol berlawanan pada gugus samping lain.

4. Struktur Kuarterner

Beberapa protein mengandung dua atau lebih rantai polipeptida yang berbeda
atau sama. Rantai polipeptida pada protein ini dinamakan subunit. Masing-masing
subunit merupakan polipeptida yang terpisah. Proteinnya dinamakan dengan
protein multisubunit. Protein multisubunit dapat terdiri dari 2 subunit (dimer), 3
subunit (trimer), 4 subunit (tetramer), dan bahkan lebih dari 4 subunit.(2)

Penataan polipeptida-polipeptida pada protein multisubunit dalam struktur

tiga-dimensinya dinamakan struktur quartener. Struktur quartener berhubungan
dengan topologi, penataan ruang dari dua atau lebih rantai polipeptida. Struktur
quartener merupakan penataan dan pengorganisasian subunit-subunit protein
menjadi protein kompleks yang fungsional. Interaksi antara subunit pada protein
multisubunit dimediasi oleh interaksi nonkovalen seperti ikatan hidrogen,
interaksi hidrofobik, dan interaksi elektrostatik. (2)
 II. DENATURASI PROTEIN

Denaturasi protein adalah fenomena transformasi struktur protein yang

berlipat menjadi terbuka. Perubahan konformasi protein mempengaruhi sifat
protein.

Gambar Denaturasi Protein

Selama denaturasi, ikatan hidrogen dan ikatan hidrofobik dipecah, sehingga

terjadi peningkatan entropi atau peningkatan kerusakan molekulnya. Denaturasi
mungkin dapat bersifat bolak-balik (reversibel), seperti pada kimotripsin yang
hilang aktivitasnya bila dipanaskan, tetapi aktivitasnya akan pulih kembali bila
didinginkan. Namun demikian, umumnya tidak mungkin memulihkan protein
kembali ke bentuk aslinya setelah mengalami denaturasi. Kelarutan protein
berkurang dan aktivitas biologisnya juga hilang pada saat denaturasi. Aktivitas
biologis protein di antaranya adalah sifat hormonal, kemampuan mengikat
antigen, serta aktivitas enzimatik. Protein-protein yang terdenaturasi cenderung
untuk membentuk agregat dan endapan yang disebut koagulasi. Tingkat kepekaan
suatu protein terhadap pereaksi denaturasi tidak sama, sehingga sifat tersebut
dapat digunakan untuk memisahkan protein yang tidak diinginkan dari suatu
campuran dengan cara koagulasi

Denaturasi disebabkan oleh beberapa faktor antara lain:

a. Penyebab Fisik
1. Panas

Ketika larutan protein dipanaskan secara bertahap di atas suhu kritis,

protein mengalami transisi dari keadaan asli ke terdenaturasi. Mekanisme suhu
menginduksi denaturasi protein cukup kompleks dan menyebabkan
destabilisasi interaksi nonkovalen di dalam protein. Ikatan hidrogen, interaksi
elektrostatik, dan gaya van der Waals bersifat eksotermis, sehingga mengalami
destabilisasi pada suhu tinggi dan mengalami stabilisasi pada suhu rendah.
Sebaliknya, interaksi hidrofobik bersifat endotermis, sehingga mengalami
destabilisasi pada suhu rendah dan mengalami stabilisasi pada suhu tinggi.
Ikatan hidrogen antar ikatan peptida kebanyakan terkubur di bagian dalam
struktur protein, sehingga tetap stabil pada berbagai kisaran suhu. Akan tetapi,
stabilitas interaksi hidrofobik tidak dapat meningkat secara tajam dengan
meningkatnya suhu. Hal tersebut disebabkan setelah melewati suhu tertentu,
struktur air secara bertahap pecah dan menyebabkan denaturasi interaksi
hidrofobik.

2. Tekanan

Denaturasi akibat tekanan terjadi pada suhu 25⁰C jika tekanan yang
diberikan cukup tinggi. Kebanyakan protein mengalami denaturasi pada
tekanan 1-12 kbar. Tekanan dapat menyebabkan denaturasi protein karena
protein bersifat fleksibel dan dapat dikompresi. Walaupun residu asam amino
 tersusun rapat di bagian dalam protein globular, biasanya masih terdapat
rongga di dalam protein. Akibatnya, protein bersifat dapat dikompresi dan
terjadi penurunan volume protein. Penurunan volume tersebut disebabkan
rongga yang hilang dalam struktur protein dan hidrasi protein. Denaturasi
akibat tekanan bersifat reversibel.

3. Pengadukan

Pengadukan mekanik kecepatan tinggi seperti pengocokan, pengulenan,

dan pembuihan menyebabkan protein terdenaturasi. Banyak protein yang
terdenaturasi dan mengalami presipitasi ketidak diaduk intensif. Denaturasi
terjadi akibat inkorporasi udara dan adsorpsi molekul protein ke dalam
antarmuka udara-cairan. Energi untuk antarmuka udara-cairan lebih besar
dibandingkan fase curah sehingga protein mengalami perubahan konformasi
yang dipengaruhi oleh fleksibilitas protein. Protein dengan fleksibilitas tinggi
lebih cepat berada pada antarmuka udara-cairan, sehingga terdenaturasi lebih
cepat dibandingkan protein yang kaku (rigid). Ketika pengadukan tinggi
dilakukan menggunakan pengaduk berputar maka akan terbentuk kavitasi.
Keadaan ini menyebabkan protein mudah terdenaturasi. nonpolar.

b. PenyebabKimiawi
1. pH

Protein bersifat lebih stabil pada pH di titik isoelektrik dibandingkan pH

lain. Pada pH netral, kebanyakan protein bermuatan negatif dan hanya sedikit
yang bermuatan positif. Rendahnya gaya tolak elektrostatik dibandingkan
interaksi yang lain, menjadikan kebanyakan protein bersifat stabil pada pH
mendekati netral. Pada pH ekstrem, gaya tolak elektrostatik dalam molekul
protein yang disebabkan muatan tinggi mengakibatkan struktur protein
membengkak dan terbuka. Derajat terbukanya struktur protein lebih besar
pada pH alkali dibandingkan pada pH asam.

2. PelarutOrganik
 Pelarutorganik mempengaruhistabilitasinteraksihidrofobik protein, ikatan
hidrogen,daninteraksielektrostatik.Rantaisamping residuasamamino nonpolar
lebih larutpadapelarutorganik dibandingkan air. Hal tersebut mengakibatkan
interaksi hidrofobik menjadi melemah. Sebaliknya,
stabilitasdanpembentukanikatanhidrogenantarikatanpeptidameningkatpada
lingkungan dengan permisivitas rendah maka sejumlah pelarut organik
dapat meningkatkan atau memperkuat pembentukan ikatan
hidrogenantarikatanpeptida. Padakonsentrasirendah, sejumlahpelarut
organikdapat menstabilkanbeberapaenzimterhadapdenaturasi.Pada konsentrasi
tinggi, pelarut organik menyebabkan protein terdenaturasikarenaefek
pelarutan rantaisampingnonpolar.

3. Senyawa Organik

Sejumlah senyawa organik seperti urea dan guanidin hidroksida

menyebabkan denaturasi protein. Urea dan guanidin pada konsentrasi tinggi
membentuk ikatan hidrogen dan menyebabkan ikatan hidrogen dalam air
menjadi terganggu. Rusaknya ikatan hidrogen antarmolekul air menjadikan air
sebagai pelarut yang baik untuk residu nonpolar.Dampaknya adalah struktur
protein terbuka dan terjadi pelarutan residunonpolar dari bagian dalam
molekul protein.

4. Deterjen

Deterjen seperti Sodium Dodecyl Sulfate (SDS) merupakan pendenaturasi

proteinyang kuat. Deterjen terikat kuat pada protein yang terdenaturasi
sehingga menyempurnakan denaturasi. Akibatnya, denaturasi protein menjadi
bersifat irreversibel.

5. Garam

Garam mempengaruhi stabilitas struktural protein. Hal ini berkaitan

dengankemampuan garam untuk mengikat air secara kuat dan mengubah sifat
hidrasi protein. Pada konsentrasi rendah, garam menstabilkan struktur protein
karena meningkatkan hidrasi protein dan terikat lemah pada
protein.Sebaliknya, garam juga dapat menyebabkan ketidakstabilan struktur
protein karena menurunkan hidrasi protein dan berikatan kuat dengan protein.

Pengaruh garam untuk stabilisasi atau destabilisasi struktur protein

berkaitan dengan konsentrasi dan pengaruhnya terhadap ikatan air-air.
Peningkatan stabilitas protein pada kadar garam rendah
disebabkanpeningkatan ikatan hidrogen antarmolekul air. Sebaliknya, pada
konsentrasi tinggi, garam mendenaturasi protein karena merusak struktur air
sehingga air menjadi pelarut yang baik untuk residu nonpolar protein.
III. PROTEIN STRUKTURAL

Protein struktural

Protein struktural merupakan salah satu jenis protein yang berperan dalam
membangun sturuktur biologi mahluk hidup, contohnya filamen, kolagen
(pengikat jaringan dan tulang), elastin, dan keratin (rambut, kulit). Banyak protein
yang berperan sebagai filamen, kabel, atau lembaran penyanggah untuk
memberikan struktur biologi kekuatan atau proteksi. Komponen utama dari urat
dan tulang rawan adalah protein serabut kolagen yang mempunyai daya tenggang
yang amat tinggi. Hamir semua komponen kuli adalah kolagen murni. Persendian
mengandung elastin, suatu protein struktural yang mampu merenggang kedua
dimensi. Rambut, kuku, dan bulu unggas terdiri terutama dari protein tidak larut,
yang liat, keratin. Komponen utama dari serat sutra dan jaring laba-laba adalah
protein fibroin.

Ket. Gambar 1: Struktur jenis-jenis protein struktural

Salah satu contoh protein struktural yang sangat penting bagi organisme
adalah kolagen.

KOLAGEN

1. PENGERTIAN
 Kolagen merupakan material yang mempunyai kekuatan rentang dan struktur
yang berbentuk serat. Hampir sepertiga protein dalam tubuh vertebrata berada
sebagai kolagen. Kolagen juga merupakan komponen serat utama dalam tulang,
gigi, tulang rawan, lapisan kulit dalam (dermis), tendon ( urat daging) tulang
rawan, dan lensa mata.

Kolagen merupakan material yang menarik perhatian dalam hal bahwa

kolagen mempunyai kekuatan rentang, struktur istimewa, dan mengandung
hidroksilisin dan hidroksiprolin yakni asam-asam amino yang terdapat dalam
beberapa protein lain. Satu zat yang diturunkan dari kolagen umwn adalah
gelatin. Jika kolagen dididihkan, struktumya menjadi . rusak secara permanen dan
menghasilkan gelatin. Karena adanya sejumlah besar rantai samping yang
hidrofil (suku air) dalam gelatin, maka dalam larutan air membentuk gel.

Ket. Gambar 2, Struktur Hidroksilisin (A) dan Hidroksiprolin

2. SIFAT-SIFAT
a. SIFAT UMUM KOLAGEN

Jika di didihkan di dalam air, kolagen akan mengalami transformasi dari

bentuk untaian, tidak larut dan tidak tercerna menjadi gelatin, yaitu campuran
polipetida yang larut yang merupakan dasar pembentuk gelatin. Perubahan ini
melibatkan hidrolisis beberapa ikatan kovalen pada kolagen, karena kolagen
pada jaringan pengikat dan pembuluh yang menjadikan daging berbentuk liat.

b. SIFAT KHUSUS KOLAGEN

 Kolagen mengandung kira-kira 35persen glisin dan kira-kira 11 persen
alanin; persentasi asam amino ini agak luar biasa tinggi. Yang lebih menonjol
adalah kandungan prolin dan 4-hidroksiprolin yang tinggi, yaitu asam amino
yang jarangditemukan pada protein selain pada kolagen dan elastin. Bersama-
sama, prolin dan hidroksiprolin mencapai kira-kira 21 persen dari residu asam
amino pada kolagen. Komposisi asam amino kolagen tersebut mengandung
empat jenis asam amino, tatapi rendah dalam hampir semua jenis asam amino
lainnya yang merupakan dasar bagi kualitas gizi, gelatin relatif rendah sebagai
somber protein pangan. Protein pangan yang paling baik adalah mengandung
20 jenis asam amino, terutama golongan -10, yang disebut asam amino
esensial.

c. STRUKTUR

Strutur kolagen tersusun atas tiga tingkat yakni:

1. Kerangka kovalen terdiri dari rantai-rantai protein individual dengan bobot

molekular kira-kira sebesar 100.000 masing-masing. Residu asam amino
yang paling berlimpah adalah glisin, atas tanggung jawab 33% dari residu
asam amino total yang ada. Prolin juga berlimpah (12%) dan juga ada
asam-asam amino yang tidak umum, hidroksiprolin dan hidroksilisin.
2. Tiga rantai bergabung untuk membentuk tripel heliks dalam struktur
sekunder. Tripel heliks ini merupakan satuan struktural dasar dari kolagen
dan disebut tropokolagen. Tropokolagen merupakan batang berdiameter
15 A dan panjang 3000 A. Dalam heliks tropokolagen ketiga benang
terikat hidrogen satu dengan yang lain dengan perantaraan gugus peptida –
NH dari residu glisin dan gugus peptida –C=O pada rantai lain. Ini
merupakan struktur heliks yang berbeda nyata dari α-heliks.
3. Satuan tropokolagen yang terangkaikan secara kovalen yang kemudian
niembentuk satu ikatan atau berkas yang disebut mikrofibril. Kolagenibril
fibril dapat terbentuk dalam ikatan paralel, dalarn hal pembentukan urat,
atau dalam lembaran-lembaran seperti ikatan pembentukan kertas dan
dalam hal pembentukan kulit.

Ket. Gambar 3, Struktur Kolagen kerangka kovalen dan tripel heliks

Ket. Gambar 4, Susunan Molekul Tropokolagen Pada Fibril Kolagen

Gambar 4 di atas menunjukkan susunan molekul tropokolagen pada

fibril kolagen. Tiap tropokolagen memanjang sampai empat garis
melintang dengan selang 64 nm. Kepala molekul tropokolagen terusun
sedemikian rupa sehingga tersusun dengan selang 64 nm. Di bawah
diagram skema fibril terlihat gambaran bagian molekul tropokolagen, yang
memperlihatkan kerangka tropokolagen heliks ganda tiga. Perbesaran lebih
lanjut pada gambar di bawah yang memperlihatkan bahwa tiap-tiap rantai
dari ketiga peptida tropokolagen merupakan satuan heliks, sudut dan ruang
antaranya ditentukan oleh gugus R yang kaku dari sejumlah residu prolin
dan hidroksiprolin.
IV. PROTEIN-PROTEIN PLASMA
A. Pengertian Protein Plasma

Protein plasma ialah protein total dalam plasma manusia yang memiliki
konsentrasi sekitar 7,0-7,5 gr/dl dan membentuk bagian terbesar dari bahan
padat plasma. Protein plasma sebenarnya campuran kompleks yang mencakup
tidak saja protein-protein sederhana tetapi juga protein terkonjugasi, misalnya
glikoprotein dan berbagai lipoprotein.

B. Macam – Macam Prorein Plasma

1. Fibrinogen

Fibrinogen adalah glikoprotein yang dapat larut di dalam air.

Fibrinogen disintesis di hati (1,7-5 g/hari) dan oleh hepatosit dan
megakariosit, dan dapat membentuk benang fibrin yang berguna untuk
pembekuan darah. Fibrinogen mempunyai standart normal berkisar antara
1,5–4 g/dl. Di dalam plasma kadarnya sekitar 200-400 mg/dl. Waktu paruh
fibrinogen sekitar 3-5 hari. Fibrinogen tersusun atas 6 rantai, yaitu : 2
rantai Aα, 2 rantai Bβ dan 2 rantai γ. Trombin (FIIa) memecah molekul
fibrinogen menjadi 2 fibrinopeptide A (FPA) dari rantai Aα dan 2
fibrinopeptide B (FPB) dari rantai Bβ. Fibrin monomer yang dihasilkan
dari reaksi ini kemudian berlekatan membentuk fibrin, yang selanjutnya
distabilkan oleh faktor XIIIa. Tahap pertama stabilisasi terdiri atas ikatan
dua rantai γ dari dua fibrin monomer. Ikatan ini adalah asal dari D-Dimer,
produk degradasi fibrin spesifik. Fibrinogen dapat didegradasi oleh
plasmin. (Muszbek et.al 2008). Defisiensi fibrinogen dapat disebabkan
karena DIC (Disseminated Intravascular Coagulation), fibrinogenolisis,
hipofibrinogenemia, komplikasi obstetrik, penyakit hati berat, leukemia.
 Gambar B.1 Fibrinogen

2. Albumin

Albumin adalah protein terbanyak dalam serum (Yuliantini, 2013).

Albumin membentuk sekitar 60% protein plasma total. Sekitar 40%
albumin terdapat dalam plasma dan 60% terdapat dalam ruang ekstrasel.
Hati menghasilkan sekitar 12 gram albumin per hari, yaitu sekitar 25%
dari semua sintesis protein oleh hati. Penurunan relatif dini terhadap
proses pembentukan protein terjadi pada kondisi-kondisi malnutrisi
protein Albumin manusia (human albumin) dibuat dari plasma manusia
yang diendapkan dengan alkohol.

Gambar B.2 Albumin

 Adapula fungsi dari albumin ialah :

a. Albumin sebagai pengikat dan pengangkut Albumin akan mengikat secara

lemah dan reversibel partikel yang bermuatan negatif dan positif, dan
berfungsi sebagai pembawa dan pengangkut molekul metabolit dan obat.
Meskipun banyak teori tentang pentingnya albumin sebagai pengangkut
dan pengikat protein, namun masih sedikit mengenai perubahan yang
terjadi pada pasien dengan hipoalbuminemia.
b. Efek antikoagulan albumin Albumin mempunyai efek terhadap
pembekuan darah. Kerjanya seperti heparin, karena mempunyai persamaan
struktur molekul. Heparin bermuatan negatif pada gugus sulfat yang
berikatan antitrombin III yang bermuatan positif, yang menimbulkan efek
antikoagulan. Albumin serum juga bermuatan negatif.
c. Efek antioksidan albumin Albumin dalam serum bertindak memblok suatu
keadaan neurotoxic oxidant stress yang diinduksi oleh hidrogen peroksida
atau copper, asam askorbat yang apabila teroksidasi akan menghasilkan
radikal bebas.
3. Globulin

Globulin adalah kelompok protein yang tidak larut dalam larutan

garam encer. Globulin terdiri atas beberapa kelompok protein lagi.
Globulin berfungsi sebagai pengangkut lemak, vitamin, hormon, dan
mineral. Selain itu globulin juga berguna untuk membentuk fibrinogen,
musculin, crystallin dan antibodi (Djojodibroto, 2003). Nilai rujukan untuk
globulin normal adalah 2,8-3,2 g/dl. Peningkatan konsentrasi protein total
dan globulin diikuti dengan penurunan konsentrasi albumin. Kadar
globulin meningkat pada infeksi kronis, penyakit hati (sirosis bilier,
ikterus obstruktif), rheumatoid arthritis, leukemia, lupis, dan disfungsi
ginjal. Kadar globulin dapat menurun pada kasus anemia hemolitik akut.
 Gambar B.3 Globulin

A. Fungsi Protein Plasma

1. Sebagai keseimbangan osmotic
2. Pembentukan dan nutrisi jaringan
3. Sebagai alat transportasi
4. Sebagai daya tahan tubuh
B. Perubahan Protein Plasma
a. Hiperalbumin, yaitu peningkatan kadar albumin dan biasanya
dijumpai pada saat dehidrasi terjadi hemokonsentrasi protein
plasma.
b. Hipoalbumin, ialah penurunan kadar albumin dan biasanya
dijumpai pada saat malnutrisi, hepatitis akut, penyakit hati
menahun.
V. HEMOGLOBIN DAN MIOGLOBIN
1. Hemoglobin

Hemoglobin merupakan molekul pembawa oksigen dengan Mr 64500.

Hemoglobin (Hb) berasal dari bahasa Yunani yaitu ‘hemo’ dan ‘globin’. Kata
hemo berarti darah dan globin merupakan protein dalam darah. Hemoglobin
terdapat dalam sel darah merah dan memiliki peranan yang penting dalam
transport karbondioksida dan ion hidrogen. Melalui analisis sinar-X telah
ditemukan bahwa bentuk molekul hemoglobin agak bulat dengan diameter
sekitar 5,5 nm.

Hemoglobin adalah tetramer yang mengandung dua jenis rantaipolipeptida

(α dan β) yang berlainan, masing-masing terwakili dua kali dalam molekulnya.
Rantai–α memiliki suatu rangakaian 141 asam amino, dan rantai –β memiliki
146 asam amino, dua lokus genanya terletak pada kromosom yang berbeda.
( Harris, 1994)

Hemoglobin adalah protein yang kaya akan zat besi. Memiliki afinitas
(daya gabung) terhadap oksigen dan oksigen itu membentuk oxihemoglobin di
 dalam sel darah merah. Dengan melalui fungsi ini maka oksigen dibawa dari
paru-paru ke jaringan-jaringan (Evelyn, 2009).

Menurut William, Hemoglobin adalah suatu molekul yang berbentuk bulat

yang terdiri dari 4 subunit. Setiap subunit mengandung satu bagian heme yang
berkonjugasi dengan suatu polipeptida. Sedangkan, heme adalah suatu derivat
porfirin yang mengandung besi. Polipeptida itu secara kolektif disebut sebagai
bagian globin dari molekul hemoglobin (Shinta, 2005).

Struktur Hemoglobin :

1. Heme

Hemeterdiri atas bagian organik dan suatu atom besi. Bagian organik yaitu
porfirin,tersusun dari empat cincin  pirol. Keempat pirol ini terikat satu sama
lain melalui jembatan metilen membentuk cincin tetrapirol. Porfirin pada
hemoglobin adalah protoporfirin IX yang mengandung empat rantai samping
metil, dua rantai samping vinil dan dua rantai samping propionil terikat ke
cincin tetrapirol tersebut.

Atom besi di dalam heme mengikat keempat atom nitrogen di pusat cincin
protoporfirin. Besi tersebut juga dapat membentuk dua ikatan tambahan,
masing-masing di satu sisi bidang dari heme. Kedua tempat pengikatan ini
dinamai posisi koordinasi kelima dan keenam. Atom besi dapat berbentuk fero
(2+) atau feri (3+) sehingga hemoglobin yang bersangkutan disebut
juga sebagai ferohemoglobin dan ferihemoglobin atau methemoglobin. Hanya
besi dalam bentuk 2+ (ferohemoglobin) yang dapat mengikat oksigen.  Atom
besi dalam heme dapat membentuk enam ikatan Pada posisi koordinasi kelima
dari zat besi fero nitrogen cincin histidin proksimal sedangkan posisi
koordinasi keenam dari zat besi fero dalam globin mengikat suatu molekul
oksigen. Atom besi dari hem terikat langsung dengan histidin F8. Histidin ini
menduduki kedudukan koordinasi kelima, dinamakan histidin proximal yang
terikat dengan gugus hem secara permanen. Situs pengikatan oksigen terletak
di sisi lain dari bidang hem yaitu pada kedudukan koordinasi keenam. Suatu
residu histidin kedua (E7) disebut juga histidin distal, dekat dengan hem
namun tidak terikat sehingga ikatan tidak permanen.

2. Globin

Globin adalah protein globuler (protein yang terbentuk dari gabungan

struktur kuarterner yang kompleks dan membentuk suatu bulatan (globular)
yang terdiri dari dua rantai α (yang masing-masing memiliki 141 residu) dan
dua rantai β (yang masing-masing memiliki 146 residu). Rantai α dan β
hemoglobin mengandung beberapa potongan α-heliks yang dipisahkan oleh
lekukan-lekukan. Keempat rantai polipeptida akan bersama-sama
menyesuaikan diri dalam suatu susunan yang mendekati tetra hedral, untuk
membentuk suatu susunan struktur kuarterner hemoglobin yang khas.
 Pembentukan stuktur kuarterner ini terdiri dari rantai polipeptida yang
semula membentuk struktur primer, kemudian stuktur primer ini akan
membentuk stuktur sekunderyang berupa α -heliks ataupun β-sheet.
Kemudian setelah itu struktur sekunder ini akan membentuk suatu struktur
tertier yang berupa lekukan-lekukan sejumlah delapan  buah.dalam
pembentukan struktur tersier ini terdapat beberapa jenis ikatan, yaitu antara
lain : Jembatan garam, Ikatan hidrogen, Ikatan disulfida, Interaksi Van der
Waals, Interaksi  polar. Pada masing-masing lekukan ini diberi kode atau
nama yaitu A, B, C, ..., H. Pada lekukan pertama diberi nama mulai dari A1,
A2, dan seterusnya. Kemudian pada lekukan kedua diberi nama B1, B2, B3,
dan seterusnya. Pada umumnya baik hemoglobin ataupun mioglobin rantai
utamanya berupa α-heliks, akan tetapi pada penggalan kelima rantai ini tidak
membentuk α-heliks, sehingga penamaanya menjadi CD, yaitu bila asam
amino  penyusunnya ini terletak diantara rantai C dan D. Selain itu bentuk
rantai yang bukan merupakan α-heliks ini menyebabkan bentuk lekukan yang
sedikit berbeda dari yang lainnya.
 a. Struktur Primer b. Struktur Sekunder

c. Struktur Tersier d. Struktur Kuerterner

Setiap rantai globin terdiri atas delapan daerah helik dan terdapat daerah
nonhelik di antara daerah helik tersebut dan pada terminal-terminal karboksil
dan amino. Sekelompok heme letaknya tersisip ke dalam celah yang terdapat
pada permukaan dari tiap-tiap rantai globin. Tiap-tiap atom besi yang terdapat
pada heme dapat membentuk hingga enam ikatan dan empat ikatan di
 antaranya terbentuk akibat ikatan antara atom besi tersebut dengan atom pirol
nitrogen.

Rantai yang sebelah tepi dari residu-residu histidin (asam amino E7 dan F8
di dalam rantai α dan β) terletak pada tiap tepi bidang datar dari kelompok
heme yang berinteraksi dengan atom besi.

I. Mioglobin
Mioglobin adalah molekul pembawa oksigen. Mioglobin terdapat dalam
otot, menyediakan cadangan oksigen, dan mempermudah pergerakan oksigen
di dalam otot. ( Stryer, 2000: 147).

Mioglobin merupakan protein pengikat yang ukurannya relatif kecil ( BM

16.700 ) yang ditemukan pada sel otot. Fungsinya adalah untuk menyimpan
oksigen yang terikat dan untuk meningkatkan transport oksigen ke
mitokondria, yang menggunakan oksigen dalam oksidasi nutrien sel.
Mioglobin mengandung satu rantai polipeptida yang terdiri atas 153 residu
asam amino dengan deret yang telah diketahui, dan satu forfirin besi, atau
gugus heme.

Struktur Mioglobin :

1. Heme
Gugus heme pada myoglobin sama dengan heme yang menyusun
hemoglobin. Gugus Heme ini menyebabkan warna merah-coklat yang pekat
pada mioglobin dan hemoglobin. ( Lehninger, 1982 : 195-196 )

2. Globin

Mioglobin terdiri dari 153 residu asam amino dan mengandung satu porifin
besi ( gugus prostetik heme). Kira-kira 75 % dari rantai utama berada dalam
konformasi heliks α. Delapan penggal heliks utama semuanya berputar ke
kanan dan diberi nama A, B, C .... dan H. Residu pertama dari heliks α
dinamai A1, A2 dan seterusnya. Lima penggal bukan heliks yang terletak
diantara helis-heliks tersebut dinamai CD contohnya bila terletak di antara C
dan D. Mioglobin masih mempunyai dua daerah bukan heliks yang lain , dua
residu di ujung amino dinamai NA1 dan NA2 dan lima residu di ujung akhir
karboksil dinamai HC1 sampai HC 5. Empat dari heliks yang ada, berakhir
dengan satu residu prolin, yang cincin limanya tidak dapat menjaga
kesinambungan heliks α. Rantai ikatan peptida berada pada bidang datar,
sedangkan tiap gugus karbonil dari peptida tersebut berkedudukan trans
terhadap NH dari peptida yang sama. (Strayer, 2000 : 149-150 .

Gambar 1 : Struktur Mioglobin

Sumber : Garret and Grisham

Terdapat tiga bentuk myoglobin yaitu deoksimyoglobin, oksimyoglobin, dan
ferimyoglobin.  
Pengisi
Keadaan
Bentuk Koordinasi Koordinasi
Oksidasi Fe
kelima keenam
deoksimioglobin +2 Histidin F8 Kosong
oksimioglobin +2 Histidin F8 O2
ferimioglobin +3 Histidin F8 H2O

Tabel 1 : Lingkungan Heme

Fungsi Mioglobin :
 Sebagai pengikat oksigen dan karbon monoksida di dalam otot.
 Sebagai penyimpan oksigen di dalam otot

VI. IMMUNOGLOBULIN (ANTIBODI)

A. Pengertian Immunoglobulin

Antibodi merupakan protein immunoglobulin yang

disekresi oleh sel B yang terfiksasi oleh antigen. Imunoglobulin (Ig) dibentuk oleh
sel plasma yang berasal dari proliferasi sel B yang terjadi setelah kontak dengan
antigen. Antibodi yang terbentuk secara spesifik akan mengikat antigen baru
lainnya yang sejenis. Bila serum protein tersebut dipisahkan dengan cara
elektroforesis, maka imunoglobulin terbanyak ditemukan dalam fraksi globulin
gamma, meskipun ada beberapa imunoglobulin yang juga ditemukan dalam fraksi
globulin alfa dan beta.

B. Struktur Immunoglobulin
 Semua molekul imunoglobulin mempunyai 4 rantai polipeptida dasar yang
terdiri atas 2 rantai berat (heavy chain) dan 2 rantai ringan ( light chain) yang
identik serta dihubungkan satu sama lain oleh ikatan disulfida.
Molekulimunoglobulin mempunyai rumus bangun yang heterogen meskipun
hanya terdiri dari 4 polipeptida dasar.

Bagian bervariasi dekat ujung NH2 yang dibentuk oleh molekul kecil dan
bagian molekul besar,mengikat antigen. Ujung karboksil dapat bereaksi dengan
reseptor permukaan sel.

Hasil analisa menunjukkan bahwa

terminal-N dari rantai L maupun rantai-H
selalu variabel sehingga urutan asam amino
tidak konstan, dikenal sebagai bagian
variabel. Rantai sisa ternyata menunjukkan
struktur yang relatif konstan, dikenal
sebagai bagian konstan. Bagian variabel
rantai-L dan rantai-H yang membentuk
ujung dari Fab (fragmen yang masih bisa
mengikat antigen) menentukan sifat khas
dari antibodi itu. Oleh karena itu, setiap
molekul imunoglobulin memiliki 2 Fab,
maka struktur dasar imunoglobulin dapat
mengikat dua determinan antigen.

 Rantai L
Pada setiap orang sehat dijumpai 2 macam rantai L, masing-masing
dinamakan sebagai rantai-k (rantai kappa) dan rantai-λ (rantai lambda)
dengan perbandingan rantai-k 65% dan rantai-λ (rantai lambda) 35% atau
dengan rasio k: λ adalah 2:1. Kedua rantai ini memilki BM sama yaitu
23000.
  Rantai H
Rantai H ini menyebabkan perbedaan diantara kelima khas imunoglobulin,
walaupun sama-sama memilki rantai-k dan rantai-λ
 Rantai H dari IgA dinamakan rantai-α (alpha)
 Rantai H dari IgM dinamakan rantai-µ (MU)
 Rantai H dari IgD dinamakan rantai-δ (delta)
 Rantai H dari IgE dinamakan rantai-ε (etta)
 Rantai H dari IgG dinamakan rantai-γ (gamma)
C. Sifat Immunoglobulin
1. Diproduksi di Reticuloendrothelial System (RES) seperti sumsum tulang,
kelenjar limfe, hati dan tempat pembentukan sel darah putih lainnya
2. Tidak tahan matahari (thermolabil)
3. Dapat direaksikan dengan antigen secara khusus ibarat kundi dan
gembok
4. Dapat larut dalam darah (sel plasma)
D. Fungsi Immunoglobulin
1. Prespirin
Prespirin adalah antibodi yang bersifat mengendapkan antigen atau
kuman
2. Lisin
Lisin adalah antibodi yang bersifat menghancurkan antigen atau kuman
3. Opsonisasi
Opsonisasi adalah antibodi yang bersifat merangsang serangan leukosit
terhadap antigen/kuman
4. Aglutinin
Aglutinin adalah antibodi yang bersifat menggumpalkan antigen .
aglutinogen atau kuman
E. Sintesis dan Sekresi Immunoglobulin

Syarat sintesis imunoglobulin atau antibodi adalah sedemikian rupa sehingga

tidak ada satu organpun mempunyai kekuatan monopoli dalam pembentukan
antibodi. Umumnya jika antigen dapat dipertemukan dengan makrofag, limfosit B
dan limfosit T, maka terjadilah pembentukan imunoglobulin. Keadaan ini terjadi
dalam kelenjar limfe, limpa dan jaringan nodulus limfoid tertentu sepanjang
permukaan mukosa. Dengan demikian, maka jika antigen memasuki jaringan
subkutan, seperti yang terjadi sewaktu individu disuntik, antigen tersebut akan
mengalir melalui pembuluh limfe ke kelenjar limfe regional, dimana selanjutnya
terjadi pembentukan antibodi.

Jika antigen secara langsung memasuki aliran darah, maka limpa adalah
tempat utama pembentukan antibodi. Bila antigen pertama kali masuk ke dalam
tubuh, terjadilah respon imun primer yang ditandai dengan munculnya IgM
beberapa hari setelah pemaparan. Saat antara pemaparan antigen dan munculnya
IgM disebut lag phase. Kadar IgM mencapai puncaknya setelah kira-kira 7 hari.
Enam sampai tujuh hari setelah pemaparan, dalam serum mulai dapat terdeteksi
IgG, sedangkan IgM mulaiberkurang sebelum kadar IgG mencapai puncaknya
yaitu 10-14 hari setelah pemaparan antigen. Kadar antibodi kemudian berkurang
dan umumnya hanya sedikit yang dapat dideteksi 4-5 minggu setelah pemaparan.
Bila pemaparan antigen terjadi kedua kali, terjadi respon imun sekunder ysng
sering juga disebut respon anamnestiik atau booster. Sifat pengikatan antigen-
antibodi juga berubah dengan waktu yaitu afinitas antibodi terhadap antigen
makin lama makin besar dan kompleks antigen-antibodi yang terjadi juga makin
stabil. Akan tetapi antibodi yang terbentuk juga maki lama makin poliklonal
sehingga makin kurang spesifik, yang berarti makin besar kemungkinan terjadi
reaksi silang.
F. Jenis-jenis Immunoglobulin

1. Imunoglobulin G (IgG)

IgG merupakan komponen utama imunoglobulin serum yaitu 75% dari

seluruh imunoglobulin serum. Berat molekulnya 160.000 dalton dan kadarnya
dalam serum sekitar 13 mg/ml. IgG merupakan imunoglobulin yang paling
banyak ditemukan di dalam plasma dan cairan ekstraseluler.

a. IgG dapat menembus plasenta masuk ke janin dan berperan pada

imunitas bayi sampai umur 6-9 bulan.
b. IgG dan komplemen bekerja saling membantu sebagai opsonin
(memudahkan fagositosis) pada pemusnahan antigen.
c. IgG juga berperan pada imunitas selular karena dapat merusak antigen
sel melalui interaksi dengan sistem komplemen atau melalui efek
sitolitik sel NK, eosinofil, netrofil. Kadar IgG meninggi pada infeksi
kronis dan penyakit autoimun.

IgG dikenal 4 macam subklas yaitu IgG1, IgG2, IgG3 dan IgG4 dan
perbedaan dari keempatnya adalah terletak pada rantai H yang masing-masing
dikenal 1, 2,3,4 dan perbedaan ini berkaitan dengan beberapa fungsi biologis.

2. Imunoglobulin A (IgA)
 IgA dengan berat molekul 165.000 dalton ditemukan dalam serum dengan
jumlah sedikit, tetapi kadarnya dalam cairan sekresi saluran napas, saluran
cerna, saluran kemih, air mata, keringat, ludah dan ASI lebih tinggi dalam
bentuk IgA sekretori. (Karnen Garna, 2004) Waktu paruh IgA adalah 6 hari
dan yang aktif adalah bentuk dimer (yy), sedangkan yang monomer (y) tidak
aktif. Jaringan-jaringan yang mensekresi bentuk-bentuk dimer adalah sel epitel
yang bertindak sebagai reseptor IgA, yang kemudian sel tersebut bersama IgA
masuk ke dalam lumen.
3. Imunoglobulin M (IgM)

IgM ditemukan pada permukaan sel B yang matang dan mempunyai waktu
paruh biologi 10 hari. Imunoglobulin ini hanya dibentuk oleh fetus.
Peningkatan jumlah IgM mencerminkan adanya infeksi baru atau adanya
antigen (imunisasi/vaksinasi). IgM merupakan aglutinin yang efisien dan
merupakan isohemaglutinin alamiah. IgM sangat efisien dalam mengaktifkan
komplemen.

IgM mempunyai struktur pentamer dan merupakan imunoglobulin

terbesar. IgM merupakan paling aktif dalam aktivasi komplemen jalur
klasik.Molekul IgM diikat oleh rantai J. Kebanyakan sel B mengandung IgM
pada permukaan sebagai reseptor antigen. IgM dibentuk terlebih dahulu pada
respon imun primer terhadap kebanyakan antigen. Kebanyakan antibodi
alamiah seperti isoaglutinin, golongan darah AB, antibodi heterofil adalah
IgM. IgM dapat mencegah gerakan mikroorganisme patogen, memudahkan
fagositosis dan merupakan aglutinator poten antigen.

4. Imunoglobulin D (IgD)

Dalam serum IgD ditemukan dalam kadar yang sangat rendah. Hal ini
mungkin disebabkan oleh karena IgD tidak dilepas plasma dan rentan terhadap
degradasi oleh proses proteolitik. IgD merupakan komponen permukaan
utama sel B dan petanda dari diferensiasi sel B yang matang. IgD merupakan
1% dari total imunoglobulin dan ditemukan banyak pada membran sel B
berasa IgD yang dapat berfungsi sebagai reseptor antigen pada aktifasi sel.
IgD tidak mengikat komplemen, mempunyai aktifitas antibodi terhadap
antigen berbagai makanan dan autoantigen seperti komponen nukleus. IgD
juga diduga dapat mencegah terjadinya toleransi imun bila sel dihadapkan
pada antigen, tetapi belum jelas mekanismenya.

5. Imunoglobulin E (IgE)

Dalam serum IgE ditemukan dalam kadar rendah yang meningkat pada
penyakit alergi seperti asma, rinitis alergi, dan dermatitis atopi.
IgEmempunyaI berat molekul 200.000 dalton. Sampai sekarang belum
ditemukan subkelas IgE. IgE disebut pula reagin dan merupakan Ig dengan
jumlah paling sedikit dalam serum tetapi efeknya sangat efisien. Kadar IgE
tinggi pada reaksi alergi, infeksi cacing, skistosomiasis, dandiduga berperan
pada imunitas parasit.
VII. PROTEIN KONTRAKTIL

Protein kontraktil merupakan protein yang berada di otot yang berperan

dalam proses bergerak atau berkontraksi. Ada dua protein kontraktil yang umum
diketahui, yaitu ada aktin dan miosin. Filamen Aktin merupakan filamen tipis di
sel-sel otot. Filamen Miosin merupakan filamen tebalnya.

PERBEDAAN AKTIN DAN MIOSIN

 Protein ini bertanggung jawab untuk pergerakan otot dalam tubuh. Mereka
terlibat dalam transportasi nutrisi dalam, menyusun genetik, pembelahan sel, serta
koordinasi otot.

Contoh : protein miosin dan aktin, bersama-sama menghasilkan kontraksi otot dan
relaksasi.

MEKANISME KONTRAKSI OTOT RANGKA

2) Ca2+ masuk kemudian berikatan dengan troponin. Ketika Ca2+ berikatan

maka nanti akan terjadi tempat pengikatan kepala miosin terbuka.
3) Kepala miosin ini yang nantinya berikatan dengan aktin. Di tahap kedua
masuknya ATP atau berikatan dengan kepala miosin.
4) Ketika ATP berikatan dengan kepala miosin maka ATP mengalami hidrolisis
ATP menjadi ADP + P (pospat)
5) Ketika ADP + P menempel di kepala miosin maka kepala miosin menempel
pada aktin. Maksudnya, kepala miosin berikatan dengan tempat pengikatan
miosin pada aktin. (Terjadinya Kontraksi)
6) Tahap ini terjadinya ADP lepas menyebabkan aktin melonjor. Terjadilah
proses Relaksasi
VIII. PROTEOHORMON

1.Hormon Protein (Polypeptide hormones)

Hormon polipetida adalah hormon-hormon yang disintesis dari protein,

khususnya asam amino. Salah satu contoh hormon yang termasuk golongan
hormon polipeptida adalah Adrenocorticotrophic hormone (ACTH), yaitu
prekursor yang diketahui sebagai pro-hormon, dalam hal ini adalah pro-
opiomelanocortin (POMC). Pro-opiomelanocortin (POMC) adalah sebuah asam
amino rantai panjang (241 asam amino) dengan Ser pada terminus amino dan Phe
pada terminus carboxyl.
POMC diproduksi di kelenjar anterior pituitari, agak sedikit kebawah dari
hypothalamus, tetapi sedikit keluar dari blood-brain barrier. Asam amino
diperoleh dari pakan dan diangkut oleh darah masuk ke sitoplasma sel
corticotroph yang menjadi sel sekretori ACTH. Sel corticotroph terletak di dalam
kelenjar anterior pituitari yang menstimulasi proses transkripsi dan translasi
prekursor POMC di dalam retikulum endoplasma. Vesicle yang mengandung
POMC kemudian diangkut ke dalam golgi dan mengalami undergo (modifikasi
post-translasional) dan diproses oleh enzim menjadi ACTH. Selanjutnya, ACTH
yang disimpan dalam vesicle di dalam sel menunggu sinyal untuk exocytosis
(sekresi hormon).

Klasifikasi hormon berdasarkan senyawa kimia pembentuknya

1.)golongan steroid
2.)golongan eksonoid
3.)golongan derivat asam amino
4.)golongan polipeptida /protein hormon yang termasuk yaitu
insulin,glukagon,GH,THS. Golongan protein polipeptida memiliki sifat larut
dalam darah umumnya tidak perlu transpovter ,waktu paruh(half life)lebih
pendek
 Klasifikasi protein berdasarkan bentuk bentuk
1.) Protein serabut
2.) Protein gobular protein yang rantai-rantai polipeptidanya berlipat
rapat-rapat menjadi berbentuk seperti bola contoh dari protein gobular
adalah enzim ,protein transport pada darah,dan hormon protein

1.)insulin
Adalah salah satu contoh hormon yang paling dikenal .insulin membantu mengatur
jumlah glukosa dalam sel dan darah Insulin sebenarnya adalah hormon alami dalam tubuh
yang dibuat di pankreas. Hormon insulin ini berfungsi untuk mengatur penggunaan
glukosa sehingga glukosa dapat diubah menjadi energi. Selain itu, hormon ini juga
berperan untuk membantu mengontrol kadar gula darah (glukosa) dalam tubuh.

Dikeluarkan
RETIKULUM VESIKEL
HORMON
ENDOPLASMA SEKRETORIK
PEPTIDA

DAN

APARATUS
GOLGI

Ini dapat dipastikan bahwa banyak insulin dapat dilepaskan dalam waktu
singkat ketika dibutuhkan

SINTESIS HORMON PROTEIN

Seperti semua protein ,hormon polipeptida digambarkan dalam DNA,

diterjemahkan kedalam bentuk protein, dan dimodifikasi atau diubah secara tepat
Sintesis Hormon Protein dan Steroid Hormon – Hormon adalah molekul bioaktif
yang berfungsi sebagai pembawa pesan (messenger) yang disekresikan oleh
kelenjar endokrin ke dalam darah. Secara klasik, kelenjar-kelenjar endokrin terdiri
dari gonad, pankreas, adrenal, thyroid, parathyroids, dan pituitary. Namun
demikian, perkembangan ilmu pengetahuan juga mengidentifikasi ginjal,
jantung/darah, hati, otak, jaringan lemak (adiposa), dan plasenta sebagai bagian
dari kelenjar endokrin.

RETIKULUM TEMPAT SEBAGIAN PROTEIN

ENDOPLASMA
TERJADI

RIBOSOM
MEMBACA RNA PEMBAWA
PERAN DAN
DAN MENGUBAH PESAN MENJADI
ASAM AMINO

Biasanya,sel-sel hormon polipepetida melalui salah satu dari dua jalur

1. Sekresi diatur bekerja dengan memproduksi banyak hormon dan
menyimpannya dalam granula sekretori atau vesikel
Ketika sinyal diberikan untuk melepaskan hormon semburan granula dan hormon
dilepaskan ke sel ,keluar dari sel ,atau ke lingkungan .

Dalam bentuk pelepasan ini MEMPRODUKSI

HORMON
DNA POLIPEPTID
A
Ketika hormon dihasilkan ,hormon tersebut bersamaan dirilis tanpa disimpan
terlebih dahulu. Saat sinyal berahir ,DNA kembali dilindungi, dan organisme
berhenti memprodukasi hormon polipeptida

2.HORMON POLIPEPTIDA LAINNYA

Selain insulin ,tubuh manusia bergantung pada berbagai hormon peptida

lainnya ,diantaranya adalah prolaktin dan hormon pertubuhan seperti insulin
,hormon-hormon ini harus tepat waktu dan dikendalikannya oleh DNA.ini
memastikan bahwa organisme berkembang dengan cara yang tepat

Sifat Pepetida
Kelarutan Hidrofilik
Struktur Rantai asam-asam amino spesifik
Sintesis Di retikulum endoplasma kasar ,dikemas
dalam kompleks golgi
Penyimpanan Banyak di granula sekretorik
Sekresi Eksositosis granula
Transpor dalam darah Dalam bentuk hormon bebas
Tempat reseptor Permukaan sel sasaran
Mekanisme kerja Aktivitas jarak perantara kedua untuk
mengubah aktivitas protein yang sudah ada
yang menghasilkan efek
 Daftar Pustaka

1----

(1)https://portalsit.unsrat.ac.id/uploads/daring/berkas/2019-03
11berkas1961010919860220016.pdf

(2)http://repository.unp.ac.id/454/1/Minda%20Azhar-eBuku%20Biomolekul
%20sel-2016.pdf

(3) https://www.academia.edu/17263196/Biokimia_-_Asam_Amino_dan_Protein

(4)https://www.academia.edu/35832901/STRUKTUR_DAN_FUNGSI_MOLEK
UL_PROTEIN.docx

(5) https://www.academia.edu/15177234/Protein_biokimia
2-----
http://repository.unimus.ac.id

3------

Latifah, Eva dkk.2019. Uji Kesesuaian Kadar Protein Total Serum Lipemik Yang
Diolah Dengan Flokulan Alfa Siklodekstrin Dan High Speed Sentrifugasi.

http://eprints.poltekkesjogja.ac.id/1066/

Adriani, Ni Wayan Nik.2018. Gambaran Kadar Ureum, Albumin Dan Status Gizi
Pasien Gagal Ginjal Kronis Dengan Hemodialisa Di Rsup Sanglah Denpasar.
http://repository.poltekkes-denpasar.ac.id/854/

Muliasih, Aprillia.2017. Gambaran Kadar Hba1c Dan Fibrinogen Pada Penderita

Diabetes Mellitus.

http://repository.unimus.ac.id/347/3/BAB%20II.pdf

4-------
Referensi : Wulandari, N dkk. 2014. Makalah Biologi Sel dan Molekuler Struktur
dan Fungsi Hemoglobin dan Mioglobin. Universitar Negeri Yogyakarta

5----- imonuglobin

Effendi, Nurmaya. Widiastuti, Harti. 2014. Identifikasi Aktivitas Immunoglobulin

M Ekstrak Etanolik Daun Ceplukan pada Mencit. Laboratorium Kimia Farmasi
UMI. Vol.VII(no.2): hal.354.

Mahfudloh, Laukha. 2010. Perubahan Immunoglobulin G dan Immunoglobulin A

pada Qori Penghafal Al-Qur’an di Yayasan Baitul Qur’an Indonesia-Depok.
Fakultas Kedokteran dan Ilmu Kesehatan UIN Syarif Hidayatullah Jakarta.
Hal.42-51.
----- 6 kolagen
Katili, Abubakar Sidik.2009. JURNAL PELANGI ILMU VOLUME 2 NO. 5,

Struktur Dan Fungsi Protein Kolagen.

http://ejurnal.ung.ac.id/index.php/JPI/article/viewFile/587/538

Rosana, Dadan. Struktur dan fungsi protein.

http://staffnew.uny.ac.id/upload/132058092/pendidikan/modul-2-struktur-dan-
fungsi-protein.pdf