protein akibat dari gangguan interaksi sekunder, tersier, dan kuaterner struktural. Karena fungsi
biokimia protein tergantung pada tiga dimensi bentuknya atau susunan senyawa yang terdapat
pada asam amino. Hasil denaturasi adalah hilangnya aktivitas biokimia yang terjadi didalam
senyawa protein itu sendiri. Denaturasi protein juga tidak mempengaruhi kandungan struktur
utama protein yaitu C, H, O, dan N. Meskipun beberapa protein mengalami kemungkinan untuk
kehilangan kandungan senyawa mereka karakteristik struktural saat Denaturasi. Namun,
kebanyakan protein tidak akan mengalami hal tersebut, hanya saja tidak menutup kemungkinan
juga protein akan berubah struktur kecil didalamnya saat proses denaturasi terjadi.
Bagaimanapun, untuk perubahan denaturasi secara umum, prosesnya sama dan tidak dapat
diubah. ( Stoker, 2010)
Ciri-ciri suatu protein yang mengalami denaturasi bisa dilihat dari berbagai hal. Salah
satunya adalah dari perubahan struktur fisiknya, protein yang terdenaturasi biasanya mengalami
pembukaan lipatan pada bagian-bagian tertentu. Selain itu, protein yang terdenaturasi akan
berkurang kelarutannya. Lapisan molekul yang bagian hidrofobik akan mengalami perubahan
posisi dari dalam ke luar, begitupun sebaliknya. Hal ini akan membuat perubahan kelarutan.
Ciri-ciri suatu protein yang mengalami denaturasi bisa dilihat dari berbagai hal. Salah
satunya adalah dari perubahan struktur fisiknya, protein yang terdenaturasi biasanya
mengalami pembukaan lipatan pada bagian-bagian tertentu. Selain itu, protein yang
terdenaturasi akan berkurang kelarutannya. Lapisan molekul yang bagian hidrofobik akan
mengalami perubahan posisi dari dalam ke luar, begitupun sebaliknya. Hal ini akan membuat
perubahan kelarutan.
Selain itu, masing-masing penyebab denaturasi protein juga mengakibatkan ciri denaturasi
yang spesifik. Panas, misalnya. Panas dapat mengacaukan ikatan hidrogen dari protein
namun tidak akan mengganggu ikatan kovalennya. Hal ini dikarenakan dengan
meningkatnya suhu akan membuat energi kinetik molekul bertambah. Bertambahnya energi
kinetik molekul akan mengacaukan ikatan-ikatan hidrogen. Dengan naiknya suhu, akan
membuat perubahan entalpi sistem naik. Selain itu bentuk protein yang terdenaturasi dan
tidak teratur juga sebagai tanda bahwa entropi bertambah. Entropi sendiri merupakan derajat
ketidakteraturan, semakin tidak teratur maka entropi akan bertambah. Pemanasan juga dapat
mengakibatkan kemampuan protein untuk mengikat air menurun dan menyebabkan
terjadinya koagulasi.
Selain oleh panas, asam dan basa juga dapat membuat protein terdenaturasi. Seperti telah
diketahui bahwa protein dapat membentuk struktur zwitter ion. Protein juga memiliki titik
isoelektrik dimana jumlah muatan positif dan muatan negatif pada protein adalah sama. Pada
saat itulah, protein dapat terdenaturasi yang ditandai dengan membentuk gumpalan dan
larutannya menjadi keruh. Pada saat ini entalpi pelarutannya akan menjadi tinggi, karena
jumlah kalor yang dibutuhkan untuk melarutkan sejumlah protein akan bertambah.
Mekanismenya adalah penambahan asam dan basa dapat mengacaukan jembatan garam yang
terdapat pada protein. Ion positif dan negatif pada garam dapat berganti pasangan dengan ion
positif dan negatif dari asam ataupun basa sehingga jembatan garam pada protein yang
merupakan salah satu jenis interaksi pada protein, menjadi kacau dan protein dapat dikatakan
terdenaturasi.
Bentuk protein terdenaturasi yang mengendap ini juga dapat diakibatkan oleh pengaruh
logam-logam berat. Dengan adanya logam-logam berat itu akan terbentuk kompleks garam
protein-logam. Kompleks inilah yang membuat protein akan sulit untuk larut. Dan sama
dengan ketika protein terdenaturasi akibat asam dan basa, entalpi pelarutannya akan naik.
Protein bermuatan negatif atau protein dengan pH larutan di atas titik isoelektrik akan
diendapkan oleh ion positif atau logam lebih mudah. Sebaliknya, protein bermuatan positif
dengan pH larutan di bawah titik isoelektrik membutuhkan ion-ion negatif. Contoh ion-ion
positif yang dapat mengendapkan protein misalnya Ag+, Ca2+, Zn2+, Hg2+, Fe2+, Cu2+, dan
Pb2+. Dan contoh ion-ion negatif yang dapat mengendapkan protein misalnya ion salisilat,
trikloroasetat, piktrat, tanat, dan sulfosalisilat. Namun selain membentuk kompleks garam
protein-logam yang sukar larut, logam berat dapat menarik sulfur pada protein sehingga
mengganggu ikatan disulfida dalam protein dan menyebabkan protein terdenaturasi pula.
Gangguan pada ikatan disulfida selain disebabkan oleh logam berat juga dapat disebabkan
oleh agen-agen pereduksi. Agen pereduksi ini bisa menyebabkan ikatan disulfida putus dan
dapat membentuk gugus tiol (-SH) dengan penambahan atom hidrogen. Selain ikatan
disulfida, ikatan lain yang apabila terganggu dapat menyebabkan denaturasi protein adalah
ikatan hidrogen. Dengan adanya alkohol dapat merusak ikatan hidrogen antar rantai samping
dalam struktur tersier suatu protein.
Selain itu, alkohol juga dapat mendenaturasi protein. Alkohol seperti kita ketahui umumnya
terdapat kadar 70% dan 95%. Alkohol 70% bisa masuk ke dinding sel dan dapat
mendenaturasi protein di dalam sel. Sedangkan alkohol 95% mengkoagulasikan protein di
luar dinding sel dan mencegah alkohol lain masuk ke dalam sel melalui dinding sel. Sehingga
yang digunakan sebagai disinfektan adalah alkohol 70%. Alkohol mendenaturasi protein
dengan memutuskan ikatan hidrogen intramolekul pada rantai samping protein. Ikatan
hidrogen yang baru dapat terbentuk antara alkohol dan rantai samping protein tersebut.
Primer yaitu susunan linear asam2 amino melalui ikatan kovalen yaitu ikatan peptide dalam suatu
protein, jadi pada struktur primer protein terdapat banyak ikatan peptide. Susunan liner ini kemudian
berinteraksi melalui ikatan non kovalen yaitu ikatan hydrogen membentuk suatu lipatan protein yang
disebut dengan struktur sekunder. Jenis struktur sekunder protein yaitu Alpha helix dan Beta sin.
Struktur sekunder ini kemudian melakukan lipatan super atau bentuk globular tiga dimensi yang
dipengaruhi oleh ikatan hydrogen, jembatan disulfide dan interaksi2 muatan menjadi struktur tersier.
Agregasi dari banyaknya polipeptida untuk membentuk suatu protein tunggal yang fungsional disebut
struktur quarterner protein. Struktur quarter dapat ditemukan pada hemoglobin dan ribosom.
Denaturasi akibat pemanasan dimana lipatan protein jadi rusak dan terbuka sehingga kembali jadi
struktur primer. Panas dapat digunakan untuk mengacaukan ikatan hydrogen dan interaksi hidrophobik
nonpolar pada protein namun tidak pada ikatan peptidanya. Hal ini terjadi karena suhu tinggi dapat
meningkatkan energy kinetic dan menyebabkan molekul penyusun protein bergerak atau bergetar
sangat cepat sehingga mengacaukan ikatan molekul tersebut. Semakin tinggi suhu yang diberika maka
kejernihan pada putih telur akan semakin berkurang . hal ini dikarenakan menurunnya ikatan protein
dan terbentuknya endapan yang biasa disebut sebagai koogulasi protein. Salah satu contoh denaturasi
protein yaitu pada pengolahan telur . Maafaat dari denaturasi protein dari telur yaitu meningkatnya
daya guna protein diantaranya menurunnya protein inhibitor, kemampuan mengikat air menurun,
mempermudah enzim pepsin pada lambung untuk mencerna protein tersebut. Denaturasi akibat
lingkungan asam diamana asam akan memacahkan ion ikatan intramolekul yg menyebabkan koogulasi
protein pengendapan. Penambahan asam akan menambah konsentrasi H+ yang kemudian berinteraksi
dengan muatan negative protein yang berasal dari gugus hidroksil bebasnya akibatnya ikatan non
kovalen seperti ikatan hydrogen pada lipatan protein akan rusak sehingga lipatan protein terbuka
mengalami endapan atau koogulasi