LAPORAN PRAKTIKUM ANALISA

ASAM AMINO

Disusun untuk memenuhi tugas :

MATA KULIAH : BIOKIMIA

Oleh :

Roma Diansyah (211030700289)

STIKES WIDYA DARMA HUSADA TANGERANG

Jl. Pajajaran No. 1 Pamulang Barat, Kec. Pamulang, Kota Tangerang Selatan Banten
15417

1
 BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Asam amino adalah monomer protein yang mempunyai dua gugus fungsi yaitu
gugus amino dan gugus hidroksil. Jumlah asam amino yang terdapat di alam ada beratus-
ratus jumlahnya, namun yang diketahui ikut membangun protein hanya sekitar 20 macam.
Sifat asam amino antara lain memiliki titik leleh di atas 200 °C, larut dalam senyawa polar
dan tidak larut dalam senyawa nonpolar serta memiliki momen dipol yang besar (Anonim,
2010).

Protein (protos yang berarti ”paling utama") adalah senyawa organik kompleks
yang mempuyai bobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer
asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Peptida dan protein
merupakan polimer kondensasi asam amino dengan penghilangan unsur air dari gugus
amino dan gugus karboksil. Jika bobot molekul senyawa lebih kecil dari 6.000, biasanya
digolongkan sebagai polipeptida (Anonim,2010).

Sifat protein tidak jauh berbeda dengan sifat asam–asam amino pembentuknya.
Sifat ini ditentukan oleh gugus α-karboksil, α-amino dan gugus- gugus yang terdapat pada
rantai samping molekulnya. Gugus α-karboksil dan gugus α-amino bereaksi sebagaimana
lazimnya reaksi organik lainnya untuk membentuk amida, ester dan asil halida lainnya.
Asam amino dan Protein dapat bereaksi dengan beberapa pereaksi tertentu, seperti
pereaksi Biuret, Hopkins-Cole, Millon dan sebagainya.

1.2 Tujuan

Untuk mengetahui kandungan asam amino dalam sampel secara kuliatatif.

2
 BAB II

LANDASAN TEORI

2.1 Pengertian Asam Amino

Asam amino yang merupakan monomer (satuan pembentuk) protein adalah suatu
senyawa yang mempunyai dua gugus fungsi yaitu gugus amino dan gugus karboksil. Pada
asam amino, gugus amino terikat pada atom karbon yang berdekatan dengan gugus
karboksil (C-α) atau dapat dikatakan juga bahwa gugus amina dan gugus karboksil dalam
asam amino terikat pada atom karbon yang sama. Rumus asam amino dapat ditunjukkan
pada gambar (Tim Dosen Kimia, 2007):

H2N – C – COOH

Asam amino adalah senyawa yang memiliki gugus amino (-NH2) dan asam
karboksilat (-CO2H) pada molekul yang sama. Ada dua puluh asam amino alami yang
lazim. Keduapuluh asam amino alami yang lazim, memiliki rangka yang terdiri dari gugus
asam karboksilat dan gugus yang terikat secara kovalen pada atom pusat (karbon alfa).
Dua gugus lainnya pada karbon alfa ialah hydrogen dan gugus R yang merupakan rantai
samping asam amino. Sifat kimia gugus rantai sampinglah yang menyebabkan perbedaan
sifat asam amino. Dua puluh asam amino alfa alami ini dibagi menjadi tujuh golongan
berdasarkan struktur rantai sampingnya, yaitu (Sultanry, 1985) :

1. Rantai samping alifatik.

Golongan ini terdiri dari asam amino yang memiliki rantai samping hidrokarbon.
Asam amino golongan ini ialah glisina, alanina, valina, lesina, isolesina, dan
prolina.

2. Rantai samping hidrosilik

Asam amino dalam golongan ini ialah serina dan treonina. Keduanya mempunyai
rantai samping alifatik yang mengandung fungsi hidroksi.

3. Rantai samping aromatik

Ada tiga asam amino yang mempunyai cincin aromatik pada rantai sampingnya
yaitu fenilalanina, tirosina, dan triptofan.

3
 4. Rantai samping asam
Asam aspartat dan glutamat mempunyai rantai samping yang berakhir dengan
asam karboksilat. Pada pH faal yang lazim, yaitu sedikit di atas pH 7, gugus asam
karboksilat ini mengion. Karena alasan ini, maka asam aspartat dan asam glutamat
sering disebut sebagai ion karboksilatnya, yaitu aspartat dan glutamat.

5. Rantai samping amida

Asparagina dan glutamine masing-masing adalah amida dari aspartat dan glutamat.
Rantai sampingnya bermuatan netral pada pH 7,0.

6. Rantai samping basa

Dalam golongan ini dijumpai tiga asam amino yang mengandung nitrogen yang
bersifat basa lemah. Nitrogen dari lisina dan arginina adalah basa yang cukup kuat
sehingga dapat mengambil proton dari air pada pH netral. Nitrogen pada rantai
samping histidina sifat basa nyalebih lemah dibanding pada lisina dan arginia.

7. Rantai samping mengandung belerang

Metionina dan sisteina adalah dua asam amino biasa. Sisteina sering terdapat
berhubungan dengan sisteina lain dengan membentuk ikatan disulfida (-S-S-) dan
menghasilkan asam amino sistina.

Terdapat empat buah struktur rangkaian asam amino yang membentuk protein, yaitu
(Pine, 1988) :
1. Struktur primer, struktur ini merupakan rantai pendek dari asam amino dan
dianggap lurus.
2. Struktur sekunder, struktur ini merupakan rangkaian lurus (struktur primer) dari
rantai asam amino, dimana masing-masing gugus mengadakan ikatan hidrogen
sehingga rantai asam amino membentuk heliks, seperti per.
3. Struktur tersier, struktur ini terbentuk jika rangkaian heliks (struktur sekunder)
menggulung karena adanya tarik-menarik antar bagian polipeptida sehingga
membentuk satu sub unit protein yang disebut struktur tersier.
4. Struktur kuaterner, struktur ini terbentuk jika antar sub unit protein (dari struktur
tersier) mengadakan suatu interaksi membentuk struktur kuaterner.

Protein adalah segolongan besar senyawa organik yang dijumpai dalam semua
makhluk hidup. Protein terdiri dari karbon, hidrogen, nitrogen, dan kebanyakan juga
mengandung sulfur. Bobot molekulnya berkisar dari 6000 sampai beberapa juta. Molekul
protein terdiri dari satu atau beberapa panjang polipeptida dari asam-asam amino yang
terikat dengan urutan yang khas. Urutan ini dinamakan struktur primer dari protein.
Polipeptida ini dapat melipat atau menggulung. Sifat dan banyaknya pelipatan
menyebabkan timbulnya struktur sekunder. Bentuk tiga dimensi dari polipeptida yang
menggulung atau melipat ini dinamakan struktur tersier. Struktur kuartener muncul dari
hubungan struktural beberapa polipeptida yang terlibat. Jika dipanaskan di atas 50 oC atau
dikenai asam atau basa kuat, protein kehilangan struktur tersiernya yang khas dan dapat
4
membentuk koagulat yang tak larut (misalnya putih telur). Proses ini biasanya
menonaktifkan sifat hayatinya (Daintith, 2005).
Protein merupakan polimer dari asam amino dan merupakan sebagian besar dari
tubuh manusia dan hewan tingkat tinggi. Sebagian protein merupakan penyusun tubuh
(daging, kulit, rambut, dan lain-lain), sebagian mempunyai fungsi katalis (enzim), yang
menyebabkan reaksi-reaksi tertentu dapat berlangsung baik pada kondisi tubuh. Protein
disusun oleh α asam amino dengan melalui ikatan amida yang disebut ikatan peptida
(Isnain, 2008).
Ada empat tingkat struktur dasar protein, yaitu struktur primer, sekunder, tersier,
dan kuartener. Struktur primer menunjukkan jumlah, jenis dan urutan asam amino dalam
molekul protein. Oleh karena ikatan antara asam amino ialah ikatan peptida, maka struktur
primer protein juga menunjukkan ikatan peptida yang urutannya diketahui. Untuk
mengetahui jenis, jumlah dan urutan asam amino dalam protein dilakukan analisis yang
terdiri dari beberapa tahap yaitu (Poedjiadi, 1994):
1. Penentuan jumlah rantai polipeptida yang berdiri sendiri.
2. Pemecahan ikatan antara rantai polipeptida tersebut.
3. Pemecahan masing-masing rantai polipeptida, dan
4. Analisis urutan asam amino pada rantai polipeptida.

Asam amino yang pertama kali ditemukan adalah asparagin pada tahun 1806. Yang
paling akhir adalah treonin, yang belum teridentifikasi sampai tahun 1928. Semua asam
amino mempunyai nama atau nama umum yang kadang- kadang diturunkan dari sumber
pertama-tama molekul ini diisolasi. Seperti dapat diduga asparagin pertama-tama
ditemukan pada asparagus, asam glutamat ditemukan dalam gluten gandum, dan glisin
(bahasa yunani, glycos, manis) dinamakan karena rasanya yang manis (Lehninger, 1997).
Corak umum dari semua asam amino ialah adanya paling sedikit satu gugus asam
amino dan satu gugus asam karboksilat. Baik interaksi antarmolekul atau intermolekul
antara fungsi basa dan asam memainkan peranan penting dalam sifat fisika dan kimia dari
senyawa dan berdwifungsi ini. Banyak dari perhatian pada molekul ini ditunjukkan pada
suatu pemahaman mengenai peranannya sebagai “balok pembangun” dari peptida dan
protein (Pine dkk., 1980).
Gugus karboksil dan gugus amino memperlihatkan semua reaksi yang dapat
diharapkan dari fungsi-fungsi ini, misalnya pembentukan garam, pengesteran, dan asilasi.
Disamping itu gugus yang terdapat pada rantai samping (R) juga dapat memberikan
reaksi yang khas asam amino (Tim Dosen Kimia, 2007).
Asam-asam amino beraksi dengan ninhidryn untuk membentuk produk yang disebut
ungu ruhenann. Reaksi ini biasa digunakan sebagai uji bercak untuk mendeteksi hadirnya
asam-asam amino pada kertas kromatografi. Karena reaksi itu kuantitatif, reaksi ini
digunakan sebagai penganalisis asam amino yang diotomasi, instrumen-instrumen yang
menetapkan persentase asam-asam amino yang ada dalam suatu contoh (Fessenden dan
Fessenden, 1994).

5
 Nitroprussida dalam larutan amoniak akan menghasilkan warna merah dengan protein
yang mempunyai gugus –SH bebas. Jadi protein yang mengandung sistein dapat memberikan
hasil positif. Gugus –S-S- pada sistein apabila direduksi terlebih dahulu dapat juga
memberikan hasil positif (Poedjiadi, 1994).
Biuret dihasilkan dengan memanaskan urea kira-kira pada 180° C. Reaksi biuret dapat
digunakan untuk mengidentifikasikan protein. Dalam larutan basa, biuret memberikan warna
violet dengan CuSO4, karena terbentuk kompleks 𝐶𝑢2+ dengan gugus CO dan gugus NH dari
rantai ammonium dalam suasana basa (Patong, 2007).
Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat. Apabila
pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan endapan putih yang dapat
berubah merah oleh pemanasan. Pada dasarnya reaksi ini positif untuk fenol-fenol, karena
terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil yang berwarna. Protein yang
mengandung tirosin akan memberikan hasil positif (Poedjiadi, 1994).
Reaksi ini khas adalah untuk penentuan gugus indole spesifik untuk asam amino
triptofan. Senyawa-senyawa indolik dengan aldehid tertentu (asam gliosilik, methanol, para
metal amino-benzaldehide) dalam suasana asam dan dingin memberikan warna violet
(Patong, 2007).
Telah diketahui bahwa beberapa molekul asam amino dapat berikatan satu dengan yang
lain membentuk suatu senyawa yang disebut dipeptida. Apabila jumlah asam amino yang
berikatan tidak lebih dari sepuluh molekul disebut oligopeptida. Peptida yang dibentuk oleh
dua molekul asam amino disebut dipeptida. Selanjutnya tripeptida dan tetrapeptida adalah
peptide yang terdiri atas tiga molekul dan empat molekul asam amino. Delapan molekul asam
amino dengan demikian akan membentuk oktapeptida. Polipeptida adalah peptide yang
molekulnya terdiri dari banyak molekul asam amino. Protein adalah suatu ikatan polipeptida
yang terdiri atas lebih dari seratus asam amino (Poedjiadi, 1994).
Asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai penyusun protein atau sebagai
kerangka molekul-molekul penting. Ia disebut esensial bagi suatu spesies organisme apabila
spesies tersebut memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau selalu
kekurangan asam amino yang bersangkutan. Untuk memenuhi kebutuhan ini, spesies itu
harus memasoknya dari luar (lewat makanan). Istilah "asam amino esensial" berlaku hanya
bagi organisme heterotrof. Bagi manusia, ada delapan (ada yang menyebut sembilan) asam
amino esensial yang harus dipenuhi dari diet sehari-hari, yaitu isoleusin, leusin, lisin,
metionin, fenilalanin, treonin, triptofan, dan valin. Histidin dan arginin disebut sebagai
"setengah esensial" karena tubuh manusia dewasa sehat mampu memenuhi kebutuhannya.
Asam amino karnitin juga bersifat "setengah esensial" dan sering diberikan untuk
kepentingan pengobatan (Anonim, 2008).

6
 BAB III

METODOLOGI

3.1 Waktu dan Tempat Penelitian

a. Hari/ Tanggal : Jumat, 15 Oktober 2021

b. Tempat : Laboratorium STIKES Widya Darma Husada

3.2 Alat dan Bahan

a. Alat
Alat yang digunakan pada percobaan ini adalah tabung reaksi, pipet tetes, rak tabung,
dan water bath.

b. Bahan 
Bahan yang digunakan pada percobaan ini adalah reagen Millon, larutan Ninhydrin
0,1 %, asam aspartat, glisin, alanin, threonin, albumin, kristal Cysteina hydroklorida,
larutan Natrium nitroprussida 1 %, NH3, aquades, Cystine, NaOH 1 M, kristal Pb-
asetat, tissue, dan kertas label.

3.3 Prosedur Kerja

1. Tes Millon
3 ml larutan protein (albumin, alanin, threonin, glisin) dimasukkan di dalam tabung
reaksi yang berbeda dan masing-masing ditambahkan 5 tetes reagen Millon. Diamati
perubahan yang terjadi sebelum pemanasan dan sesudah pemanasan. Kemudian
ditambahkan reagen Millon secara berlebih dan diamati kembali perubahan yang
terjadi.

2. Tes Ninhidrin
3 mL larutan protein (albumin, alanin, threonin, glisin) dimasukkan ke dalam tabung
reaksi yang berbeda, kemudian ditambahkan dengan 0,5 mL larutan ninhydrin 0, 1%
dan diamati perubahan yang terjadi. Kemudian dipanaskan hingga mendidih, dan
diamati perubahan yang terjadi.

3. Tes Sistein
Beberapa kristal sisstein hidroklorida dilarutkan ke dalam 5 mL aquadest, diamati
perubahan yang terjadi. Kemudian ditambahkan 0,5 mL natrium nitroprussida 1 %,
diamati kembali, selanjutnya ditambahkan 0,5 ml larutan NH3, diamati perubahan
yang terjadi.

7
4. Tes Sistin
Sedikit Sistin dilarutkan dalam 5 mL NaOH 1 M, diamati perubahan yang terjadi.
Kemudian ditambahkan beberapa kristal Pb-Asetat, diamati kembali. Setelah itu
dipanaskan hingga mendidih, kemudian diamati perubahan yang terjadi.

8
 BAB IV

HASIL DAN PEMBAHASAN

1. Tes Millon

Millon adalah larutan merkuri dari ion merkurano dalam asam nitrat dan asam
nitrous. Warna merah yang terbentuk mungkin garam merkuri dari tirosin yang
tereksitasi. Cara membuat larutan Millon adalah 10 gram merkuri dilarutkan dalam 20
ml asam nitrat pekat. Apabila telah melarut semua dan uap cokelat tak kelihatan,
kemudian diencerkan dengan 60 ml air, kemudian disimpan.

Tabel hasil pengamatan :

Warna Reagen berlebih

Larutan
Dengan reagen Millon Setelah pemanasan dipanaskan
Albumin Putih susu, endapan Merah salmon Putih susu
Asam aspartat Putih susu, endapan Putih susu Putih susu
Alanin bening bening bening

Pembahasan :

Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat.
Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan endapan
putih yang dapat berubah merah oleh pemanasan. Pada dasarnya reaksi ini positif untuk
fenol-fenol, karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil yang
berwarna. Protein yang mengandung tirosin akan memberikan hasil positif.
Pada albumin yang ditambahkan reagen millon akan berubah warna menjadi
putih susu, perubahan tersebut belum bisa dikatakan kalau reagen millon bereaksi
terhadap albumin. Melainkan reaksi positif campuran terjadi apabila larutan dipanaskan
dan menghasilkan warna merah serta endapan merah. Jika ditambahi lagi reagen millon
usai dipanaskan, warna tetap merah namun kandungan airnya berkurang.
Pada asam amino, dalam percobaan ini yang digunakan asam aspartat dan
alanin mendapatkan perlakuan yang sama seperti yang dialami albumin sebelumnya.
Asam amino tersebut ditambahkan reagen millon yang pada asam aspartat
menghasilkan reaksi berupa larutan yang berwarna putih susu sedangkan pada alanin
tetap bening. Setelah dipanaskan, warna kedua jenis larutan tersebut memiliki warna
yang tetap, bahkan tetap tidak berubah saat ditambahkan reagen berlebih.

2. Tes Ninhydrin
Bila ninhydrin (Triketohydrindene) dipanaskan dengan asam amino, maka
akan terbentuk kompleks yang berwarna. Untuk salah satu asam amino, dapat
ditentukan secara kuantitatif dengan jalan mengamati intensitas warna yang terbentuk
yang sebanding dengan konsentrasi asam amino tersebut. Jika terjadi reaksi maka
setelah pemanasan larutan protein akan berubah warna menjadi ungu dan albumin
menjadi warna kuning.
9
 Tabel hasil pengamatan :

Warna
Larutan
Dengan ninhydrin Setelah pemanasan
Alanin Bening Keunguan
Albumin Putih keruh Putih kekuningan
Glisin Bening Bening

Pembahasan :

Bila ninhydrin (Triketohydrindene) dipanaskan dengan asam amino, maka akan

terbentuk kompleks yang berwarna. Untuk salah satu asam amino, dapat ditentukan
secara kuantitatif dengan jalan mengamati intensitas warna yang terbentuk yang
sebanding dengan konsentrasi asam amino tersebut. Jika terjadi reaksi maka setelah
pemanasan larutan protein akan berubah warna menjadi ungu dan albumin menjadi
warna kuning.
Pada percobaa Ninhidrin, saat menggunakan larutan albumin, tidak terjadi
perubahan apapun yang menandakan bahwa larutan albumin tidak memiliki gugus
asam amino bebas. Berbeda dengan larutan asam amino, dalam percobaan ini
menggunakan alanin dan glisin, yang diharapkan mampu menghasilkan larutan yang
berwarna ungu usai dipanaskan.
Namun pada percobaan kali ini larutan Alanin mengalami kesalahan pada hasil
akhir setelah pemanasan, yang mana setelah ditambahkan dengan ninhydrin berlebih
seharusnya berubah menjadi ungu, namun tidak mengalami perubahan. Hal ini bisa
saja diakibatkan karena larutan Alanin yang sudah kurang baik atau sudah rusak karena
adanya beberapa faktor seperti suhu atau telah tercampur dengan bahan kimia yang lain
yang juga menyebabkan perubahan konsentrasi dan kepekatan larutan.

3. Tes Sistein
Reaksi antara gugus sulfuhydril dari asam amino (Cysteina) peptida
(glutathiono) atau protein dengan nitroprussida dan amoniak berlebih dapat
diterangkan sebagai berikut:

Fe3+(CN)5NO2- + NH3 + RSH  NH4+Fe2+(CN)5NO2-SR-

warna salmon warna merah

Adapun hasil yang diperoleh sebagai berikut:

Larutan contoh + Larutan Na-nitroprussida berwarna putih keruh dan terdapat
endapan + Amonium hidroksi berwarna bening pink, ada endapan.
Hasil pengamatan :
Larutan contoh + Larutan Na-nitroprussida berwarna Kuning bening dan terdapat
endapan + Amonium hidroksi berwarna Coklat.

10
 Pembahasan :

Pada percobaan ini, yang meraksikan kristal cystein hidroklorida pada larutan
ini memeberikan warna merah salmon. Warna ini terjadi karena antara natrium
nitroprussida dalam amoniak akan menghasilkan warna merah salmon. Setelah larutan
dipanaskan dengan cara pemanasan langsung, pemanasan berfungsi untuk
mempercepat terjadinya reaksi. Warna larutan tersebut berubah menjadi warna merah.
Gugus yang nampak adalah sulfuhidril.
Pada larutan yang menggunakan sistein, hasil akhirnya memberikan larutan
yang berwarna coklat tua.

4. Tes Sistin
Sistin merupakan salah satu cara untuk mengetahui adanya gugus sistin dalam
larutan dengan mengandalkan larutan NaOH dan Pb – asetat.

Hasil pengamatan :

Larutan contoh + Larutan NaOH berwarna bening + Larutan Pb-asetat berwarna:

- Sebelum dipanaskan terdapat endapan Pb-asetat (putih keruh)
- Setelah dipanaskan: larutan menghitam (masih terdapat endapan Pb- asetat).

Pembahasan :
Pada uji sistin, hasil yang diperoleh berupa larutan berwarna hitam dengan
sedikit endapan berwarna gelap. Dari reaksi yang terjadi bisa dikatakan bahwa reaksi
itu terjadi karena adanya Pb asetat yang bereaksi terhadap sistin yang dilarutkan
dalam larutan NaOH.

11
 BAB V

PENUTUP

5.1 Kesimpulan

Berdasarkan hasil percoban yang telah dilakukan, maka dapat disimpulkan bahwa:
1. Test Millon bereaksi spesifik untuk mengidentifikasi gugus hidroksifenil pada asam
amino tirosin yang ditandai dengan adanya gumpalan warna merah yang terjadi.
2. Test Ninhidrin bereaksi spesifik untuk mengidentifikasi gugus amino bebas pada
asam amino yang ditandai dengan adanya perubahan warna yang terjadi warna
bening sebelum dipanaskan menjadi ungu setelah dipanaskan.
3. Reaksi asam amino Cysteina dengan nitroprussida dalam amoniak bereaksi spesifik
untuk mengidentifikasi gugus sulfuhidril yang ditandai dengan terbentuknya warna
merah salmon dan terdapat endapan.
4. Reaksi asam amino Cystine dengan Natrium hidroksida dalam timbal asetat
bereaksi spesifik untuk mengidentifikasi ikatan sulfida yang ditandai dengan
adanya perubahan warna yakni berwarna putih keruh dan terdapat endapan sebelum
dipanaskan menjadi kuning ada endapan setelah dipanaskan.

5.2 Saran

Pada saat melakukan praktikum, praktikan diharapkan untuk lebih fokus dan teliti ketika
melakukan praktikum, serta diharapkan untuk saling kerja sama antar anggota kelompok
praktikum.

12
 DAFTAR PUSTAKA

Anonim, 2010, Asam Amino, http://id.wikipedia.org/wiki/Asam_amino, diakses tanggal 6

November 2010, pukul 18.10 WITA.

Ariwulan Roro, Dyah RR. 2011. Laporan Praktikum Reaksi Uji Terhadap Asam Amino.
Diakses pada 12 Oktober 2021 pukul 10.12 WIB.

Daintith, J., 2005, Kamus Lengkap Kimia, Erlangga, Jakarta.

Fessenden, R. J. dan Fessenden, J. S., 1994, Kimia Organik, Erlangga, Jakarta. Isnain, K.,
2008, Penulisan Daftar Pustaka (Laporan Kumpulan Artikel Bahasa

Aatunhalu), Uji Protein, http://aatunhalu.wordpress.com/2008/11/18/faq- tentang-

kumpulan-artikel/, diakses 15 Maret 2009.

Lehninger, A.L., 1997, Dasar-dasar Biokimia Jilid 1, Erlangga, Jakarta.

Patong, A. R., 2007, Penuntun Praktikum Biokimia, Laboratorium Biokimia Jurusan Kimia
FMIPA Universitas Hasanuddin, Makassar.

Pine, S. H., Hendrickson, J. B., Cram, D. J., dan Hammond, G. S., 1980, Kimia Organik,
ITB, Bandung.

Poedjiadi, A., 1994, Dasar-dasar Biokimia, UI-Press, Jakarta.

Tim Dosen Kimia, 2007, Kimia Dasar 2, Universitas Hasanuddin, Makassar.

13