BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Asam amino merupakan senyawa organik yang merupakan monomer (satuan

pembentuk) protein. Asam amino mempunyai dua gugus fungsi yaitu gugus amino

dan gugus karboksil yang terikat pada atom karbon yang sama. Asam amino dapat

mengalami hidrolisis yang menghasilakan hidrolisat protein. Hidrolisat protein

diasumsikan sebagai protein yang mengalami degradasi hidrolitik dengan asam atau

basa kuat dengan hasil berupa campuran beberapa hasil (Hart, 1991).

Protein merupakan molekul organik yang paling banyak di dalam sel. Zat ini

terdapat di semua bagian jasad hidup dan merupakan golongan yang paling beraneka

macamnya di antara senyawa yang pentingdalam biologi. Protein bertanggung jawab

atas keterpaduan struktur jasad tertentu maupun enzim yang mengatur fungsi

kehidupan. Sesuai dengan peranan ini, kata protein barasal dari kata Yunani proteios,

yang artinya pertama.Penelitian mengenai protein menunjukkan batas-batas yang

agak dipaksakan dalam ilmu kimia. Untuk mendapatkan gambaran yang sempurna

mengenai sifat dan fungsi makromolekul itu diperlukan berbagai cara penelitian yang

bersifat organik, analisis, anorganik, fisika, dan biokimia (Syukri, 1990).

Dari demikian banyak ragam s truktur yang dapat dijumpai, hanya 20 asam

amino saja yang penting dalam protein. Walaupun pembuatan peptida dan protein

dari asam amino sederhana dalam laboratorium melibatkan strategi dan teknik yang

canggih, biosintesis memberikan contoh yang paling mempesonakan dalam sintesis

kimia. Molekul raksasa asam nukleat mengendalikan sintesis protein yang mengatur

proses kehidupan. Berdasarkan uraian diatas maka dilakukanlah percobaan asam

amino dan peptida, yakni untuk mengetahui sifat-sifat dari asam amino dan protein.

1
I.2 Maksud dan Tujuan Percobaan

I.2.1 Maksud Percobaan

Maksud dari percobaan ini yaitu untuk mengenal beberapa sifat asam amino

dan protein berdasarkan reaksi kimia.

I.2.2 Tujuan Percobaan

Adapun tujuan dari percobaan ini yaitu:

1. Untuk mengetahui beberapa sifat asam amino dan protein melalui reaksi Millon

2. Untuk mengetahui beberapa sifat asam amino dan protein melalui reaksi

ninhidrin.

3. Untuk mengetahui beberapa sifat asam amino dan protein melalui reaksi biuret.

1.2 Prinsip Percobaan

Prinsip dari percobaan ini adalah mengidentifikasi asam amino dan protein

dengan menggunakan beberapa pereaksi tertentu yang digunakan melalui beberapa

tes yaitu tes Millon, tes Ninhidrin, dan tes Biuret yang hasilnya ditandai dengan

adanya perubahan warna dan endapan yang menunjukkan bahwa adanya reaksi uji

positif pada asam amino dan protein.

2
 BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

2.1 Asam Amino

Asam amino pada umumnya mempunyai satu gugus karboksilat dan satu gugus

amina, namun demikian ada beberapa asam amino yang mempunyai dua gugus

karboksilat (asam aspartat dan glutamat) dan ada pula asam amino yang mempunyai

dua gugus amino seperti lisin, arginin dan histidin. Asam amino dapat

dikelompokkan sebagai asam amino alifatik, asam amino aromatik, hetero asam

amino danlain-lain (Sastrohamidjojo dan Pranowo, 2011).

H C* COOH

NH2
Gambar 2.1 Rumus umum asam amino

Asam amino sangat dibutuhkan oleh tubuh manusia. Asam amino berfungsi

memperbaiki jaringan yang rusak setelah luka, melindungi hati dari berbagai zat

toksik, menurunkan tekanan darah, mengatur metabolisme kolesterol, mendorong

sekresi hormon pertumbuhan dan mengurangi kadar amonia di dalam darah (Mandila

dan hidajadti, 2013).

Asam amino tidak selalu bersifat seperti senyawa-senyawa organik. Misalnya,

titik lelehnya diatas 200 °C, sedangkan kebanyakan senyawa organik dengan bobot

molekul sekitar itu berupa cairan pada temperature kamar. Asam amino larut dalam

air dan pelarut polar lain, tetapi tidak larut dalam pelarut nonpolar seperti dietil eter

atau benzena. Asam amino mempunyai momen dipol yang besar. Juga, mereka

3
kurang bersifat asam dibanding kan bagian besar asam karboksilat dan kurang basa

dibandingkan sebagian besar amina (Fessenden dan Fessenden, 1986).

Hampir semua sumber asam amino yang digunakan oleh masyarakat pada

umumnya berasal dari hewan mamalia yaitu sapi dan babi. Hal ini menyebabkan

adanya kekhawatiran dari sebagian besar konsumen yang didasarkan pada alasan

religius dan kesehatan (Mandila dan Hidajadti, 2013).

Asam amino arginin mampu memberikan efek yaitu menurunkan

atherogenesis yang terkait dengan penyakit pembuluh darah dan jantung. Dan

disebutkan pula efek suplementasi asam amino arginin dan aspek yang lain terhadap

fisiologi manusia belum jelas. Asam amino yang biasanya sangat kurang dalam

bahan makanan disebut sebagai asam amino pembatas. Serealia (seperti nasi, roti,

dll) asam amino pembatasnya adalah lisin sedangkan pada golongan leguminosa

(kacang-kacangan) biasanya asam amino metionin (Astawan dan Aviana, 2003).

Meskipun asam amino mempunyai dua gugus fungsi yaitu asam dan basa,

namun bentuk struktur ionnya bergantung pada pH. Jika melepaskan proton, gugus

karboksilat akan memberikan ion karboksilat, sedangkan gugus amino akan

terprotonasi menjadi ion ammonium. Keadaan struktur semacam ini disebut sebagai

ion dipolar atau zwitter ion (Sastrohamidjojo dan Pranowo, 2011).

Asam amino yang biasa ditemui dalam pekerjaan identifikasi sebagai asam

amino bebas, para hidroklorida, atau peptida. Asam amino asam bebas keluar sebagai

garam internal maupun zwitter ion. Mereka sangat sedikit larut dalam pelarut organik

nonpolar, sedikit larut dalam etanol dan sangat larut dalam air untuk memberikan

solusi alami. Mereka menunjukkan peningkatan kelarutan dalam larutan asam baik

4
dan dasar, dan mereka memiliki titik leleh atau titik dekomposisi antara 120 dan

300 °C yang tergantung pada laju pemanasan (Hart, 1991).

2.1.1 Asam Amino Esensial

Asam amino esensial tidak dapat disintesis oleh tubuh sehingga didapatkan

dari makanan yang dikonsumsi. Contoh dari asam amino essensial adalah Valin

(Val), Leusin (Leu), Isoleusin (Ile), Treonin (Thr), Metionin (Met), Fenilananin

(Phe), Arginin (Arg), Lisin (Lys), Histidin(his). Dalam memformulasi pakan ternak

perlu juga diperhatikan keseimbangan dari asam amino terutama asam amino

esensial. Formulasi asam amino esensial yang tidak tepat baik kelebihan ataupun

kekurangan akan mengakibatkan ketidakseimbangan asam amino, antagonis dan juga

menjadi racun bagi tenak. Pada akhirnya mengakibatkan terganggunya pertumbuhan

ternak. Antagonis antar asam amino, misalnya terdapat pada branched-chain amino

acid (BCAA) seperti leusin, isoleusin dan valin bersifat antagonis demikian juga

dengan lisin dan arginine (Samadi, 2012).

Profil asam amino menunjukkan jumlah dan komposisi asam amino esensial

yang terkandung di dalam satu jenis protein. Gizi asam amino esensial dapat

dievaluasi dengan skor asam amino dan skor kimia untuk mengetahui jenis asam

amino esensial pembatas.Keseimbangan asam amino sejalan dengan hukum

minimum Liebig yang menyatakan bahwa kekurangan salah satu asam amino

esensial dalam diet akan mengakibatkan terhambatnya penggunaan asam-asam

amino lain, walaupun asam amino tersebut tersedia cukup (Oulette, 1994).

2.1.2 Asam Amino Non Essensial

Asam amino non essensial adalah asam amino yang bisa diproduksi sendiri

oleh tubuh, sehingga memiliki prioritas konsumsi yang lebih rendah dibandingkan

5
dengan asam amino non essensial. Asam amino non essensial bisa berasal dari

makanan maupun dibentuk sendiri oleh tubuh bila tubuh membutuhkannya melalui

proses metabolisme. Contoh dari asam amino non essensial adalah:Glisin, Alanin,

Serin, Sistein, Tirosin, Triptopan, Asam aspartat, Asparagin, Glutamin, Asam

Glutamat, Hidroksilin (Syukri, 1990).

2.2 Protein

Protein merupakan salah satu komponen yang sangat berguna bagi tubuh

manusia. Protein tersusun atas beberapa asam amino.Asam amino yang menyusun

protein biasanya merupakan asam amino yang mempunyai cirikhas. Protein hewani

kualitasnya lebih baik bila dibandingkan protein nabati, karena protein hewani

memiliki asam amino yang lebih lengkap dan susunannya mendekati nilai protein

yang diperlukan oleh tubuh manusia (Nurjannah dkk., 2014).

Enzim merupakan senyawa protein yang berfungsi sebagai katalisator pada

reaksi-reaksi kimia dalam sistem biologis. Enzim mempunyai kemampuan katalitik

yang sangat besar. Enzim mampu mempercepat reaksi hingga satu juta kali lebih

cepat dibanding reaksi-reaksi tanpa enzim. Di samping daya katalitiknya mencapai

nilai yang luar biasa, enzim memiliki spesifitas terhadap substrat dari reaksi yang

dikatalisisnya(Risnawati dan Cahyaningrum, 2013).

Protein merupakan blok pembangun dasar hewan-hewan dan oleh karenanya

memiliki daya tarik utama bagi para biokimiawan. Protein merupakan konstituen

utama dan kulit, jaringan syaraf, tendon, otot, rambut dan darah, dan protein penting

dalam sel hidup karena protein juga merupakan konstituen utama enzim-enzim dan

banyak hormon, protein sesungguhnya mengontrol fungsi tubuh. Penelitian protein

merupakan dasar ke bidang kimia oleh karenanya kita akan membahas beberapa

6
prinsip dasar dan struktur dalam sintesis protein Gelatin adalah protein dari kolagen

kulit, membran, tulang, dan bagian tubuh berkolagen lainnya. Gelatin larut dalam air

panas dan jika didinginkan akan menjadi gel (Sastrohamidjojo dan Pranowo, 2011).

2.3 Reaksi Uji Terhadap Asam Amino Dan Protein

2.3.1 Uji Millon

Pereaksi millon adalah larutan merkuri dan merkuri nitrat dalam asam nitrat.

Apabila pereaksi ini ditambahkan kedalam larutan protein yang mengandung asam

amino dengan rantai samping gugus fenolik, akan menghasilkan endapan putih yang

dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan. Pada uji millon, uji positif

ditunjukkan oleh asam amino tirosin. Hal ini ditandai dengan terbentuknya endapan

yang berwarna merah. Pereaksi millon melibatkan penambahan senyawa Hg ke

dalam protein sehingga pada penambahan logam ini akan menghasilkan endapan

putih dari senyawa merkuri(Syukri, 1990).

2.3.2 Uji Nihidrin

Apabila nihidrin dipanaskan bersama asam amino, maka akan terbentuk

kompleks berwarna biru, kecuali pada gugus prolin dan hidroksi prolin yang gugus

aminanya tersubtitusi, memberikan hasil berwarna kuning. Kompleks berwarna biru

dihasilkan dari reaksi nihidrin dengan hasil reduksinya, yaitu hidrindatin dan

ammonia. Uji nihidrin dipergunakan untuk identifikasi asam α-amino dan peptida

yang memiliki gugus α-amino bebas (Syukri, 1990).

2.3.3 Uji Biuret

Uji ini digunakan untuk menguji adanya ikatan peptida. Larutan biuret terdiri

atas NaCl dan larutan protein jika ditambah pereaksi biuret maka akan terbentuk

warna merah muda sampai violet. Adanya ikatan peptida mengindikasikan adanya

protein, karena asam amino berikatan dengan asam amino lain melalui ikatan peptida

7
membentuk protein. Ikatan peptida merupakan ikatan yang terbentuk ketika atom

karbon dari gugus karboksil suatu molekul berikatan dengan atom nitrogen dari

gugus amina molekul lain (Syukri, 1990).

BAB III

METODOLOGI PERCOBAAN

3.1 Bahan Percobaan

Bahan-bahan yang digunakan dalam percobaan ini yaitupereaksi Millon,

larutan ninhidrin 0,1%, NaOH 2 N, CuSO4 0,01 N, glisin, sistin, sistein, alanin,

tirosin, triptofan, gelatin, protein (putih telur), dan arginin.

3.2 Alat Percobaan

Adapun alat-alat yang digunakan dalam percobaan ini adalah tabung reaksi,

pipet tetes, penjepit tabung, sikat tabung, rak tabung, busen, dan penagas air, dan

sikat tabung.

3.3 Prosedur Percobaan

3.3.1 Uji Millon

Disiapkan 10 buah tabung reaksi, kemudian masing–masing tabung diisi

dengan2 mL, glisin, sistin, sistein, alanin, tirosin, triptofan, arginin, gelatin dan

protein. Masing-masing tabung ditambahkan 5 tetes pereaksi Millon. Dikocok dan

dipanaskan sambil digoyang-goyangkan. Selanjutnya, dimati dan dicatat perubahan

yang terjadi, jika pereaksi berlebih warna hilang.

3.3.2 Uji Ninhidrin

8
 Disiapkan 10 buah tabung reaksi yang bersih dan kering. Masing–masing

tabung diisi dengan 2 mL,glisin, sistin, sistein, alanin, tirosin, triptofan, arginin,

gelatin dan protein. Kemudian masing-masing tabung ditambahkan 0,5 mL

larutanninhidrin 0,1%. Dikocok dan dipanaskan sampai mendidih, selanjutnya

diamati dan dicatat perubahan yang terjadi.

3.3.3 Uji Biuret

Disiapkan 10 buah tabung reaksi, kemudian masing–masing tabung diisi

dengan 2 mL, glisin, sistin, sistein, alanin, tirosin, triptofan, arginin, gelatin dan

protein. Ditambahkan ke dalam tabung reaksi 1 mL larutan NaOH 2 N, kemudian

dikocok. Selanjutnya, tambahkan setetes larutan CuSO4 0,01 N. Kemudian dikocok

dan diamati perubahan yang terjadi. Apabila tidak timbul warna ditambahkan setetes

atau lebih CuSO4.

9
 BAB IV

HASIL DAN PEMBAHASAN

4.1 Hasil Pengamatan

4.1.1 Tabel Data

a. Reaksi Millon

Perubahan
Perubahan
Contoh setelah Pereaksi berlebih
setelah
Larutan ditambah setelah dipanaskan
dipanaskan
pereaksi Millon
L-Glisin Bening Bening Bening
L-Sistin Endapan putih Endapan putih Endapan putih
L-Sistein Endapan putih Endapan putih Endapan putih
Tidak ada Tidak ada
L-Alanin Tidak ada endapan
endapan endapan
L-Tirosin Endapan putih Endapan putih Merah bata
Endapan kuning
L-Triptofan Endapan kuning Endapan kuning
kecokelatan
L-Arginin Endapan Putih Endapan Putih Endapan Putih
Gelatin Endapan putih Endapan putih Merah muda
Endapan putih Endapan putih Endapan merah
Protein
muda
Tabel 1. Hasil Pengamatan Asam Amino dan Protein Terhadap Pereaksi Millon

b. Reaksi Ninhidrin

Contoh + Ninhidrin Warna Setelah dipanaskan

Pendinginan
Larutan yang terbentuk warna yang terbentuk
L-Glisin Bening Bening Biru
L-Sistin Bening Bening Bening

10
 L-Sistein Bening Bening Bening
L-Alanin Bening Bening Ungu muda
L-Tirosin Bening Bening Bening
L-Triptofan Bening Bening Bening
L-Arginin Bening Bening Bening
Gelatin Jingga Ungu Ungu pekat
Protein Bening Bening Biru muda
Table 2. Hasil Pengamatan Asam Amino dan Protein Terhadap Pereaksi Ninhidrin

c. Reaksi Biuret

Contoh + CuSO4 0,01 M

+ NaOH 2 N + CuSO4 0,01 N
Larutan berlebih
L-Glisin Bening Biru muda Biru pekat
L-Sistin Bening Hijau Hijau pekat
L-Sistein Bening Hijau Hijau pekat
L-Alanin Bening Biru Biru pekat
L-Tirosin Bening Biru Biru pekat
L-Triptofan Bening Biru Biru pekat
L-Arginin Bening Biru Biru pekat
Gelatin Bening Ungu Ungu pekat
Protein Bening Ungu Ungu pekat
Table 3. Hasil Pengamatan Asam Amino dan Protein Terhadap Pereaksi Biuret

4.1.2 Reaksi

a. Reaksi Millon

a. H CH CO2H + Hg(NO3)2

NH2
Glisin
b. + Hg(NO3)2
HOOC CH2 CH S S CH2 CH COOH
NH2 NH2
Sistin

c. CH2 CH2 CH CO2H + Hg(NO3)2

SH NH2
Sistein

d CH CH CO2H + Hg(NO3)2
3

NH2
Alanin

11
 OOC
H2 2+ -H2O
e. 2
NH CH C OH + Hg2 + HNO3

NO2
tirosin
COOH
H2
+
H3N C C OH + HgO
H

COO
H2 2+ -H2O
C CH + Hg2 + HNO3
f.
NH2
N
H COOH
triptofan H2
C CH + HgO
+
H 3N
N
H

NH CH2 CH2 CH2 CH CO2H + Hg(NO3)2

g.
H2N CH NH2 NH2
Arginin

O NH2

h. H2NCCH2CH2 CHCO2H + Hg(NO3)2

glatin

i. O O
H N CH C NH CH2 C OH + Hg(NO3)2
H R
Protein

12
b. Reaksi Ninhidrin
O

a. H CH CO 2H + O
OH
NH2 O
Glisin O

O + H-CHO + NH + CO
3 2
OH
O

b. HOOC CH 2 CH S S CH 2 CH COOH + O
OH
NH2 NH 2
Sistin O

c. CH 2 CH 2 CH CO 2H + O
OH
SH NH2 O
Sistein

d. CH3 CH CO 2H + O
OH
NH 2 O
Alanin

e. HO CH 2 H CO 2 H + O
OH
NH 2
Tirosin O

CH 2 CH CO 2 H + O
f.
OH
N NH 2
H Triptofan O
O
COH + NH 3 + CO 2
O +
OH N
H
O

13
 O

g. NH CH 2 CH 2 CH 2 CH CO 2H + O
OH
H 2N CH NH 2 NH 2 O
Arginin

O H2
NH CH2 CH 2 C COH + NH 3 + CO2
O +
OH H 2N CH NH 2
O

O NH 2 O
O
h. H 2NCCH 2CH2 CHCO 2H + OH
gelatin O

i. O
O O O
H N CH C NH CH2 C OH + OH
H R O
Protein

c. Reaksi Biuret.

a. H CH CO2H + NaOH + CuSO4

NH2
Glisin

b. HOOC CH2 CH S S CH2 CH COOH + NaOH + CuSO4

NH2 NH2
Sistin

c.
CH2 CH2 CH CO2H + NaOH + CuSO4

SH NH2
Sistein

d. CH3 CH CO2H + NaOH + CuSO4

NH2
Alanin

14
e. HO CH2 CH CO2H + NaOH + CuSO4
NH2
Tirosin

CH2 CH CO2H + NaOH + CuSO4

f.
N NH2
Triptofan

g.
NH CH2 CH2 CH2 CH CO2H + NaOH + CuSO4

H2N CH NH2 NH2

Arginin

O NH2

h. H2NCCH2CH2 CHCO2H + CuSO4 + NaOH

gelatin C2H5
H H
H2N C N C COOH
H
O

Cu + Na2SO4 + H2O

C2H5 O
H
HOOC C N CH
H
NH2

15
i.
O O C O
H N CH C NH CH2 C OH + NaOH H N CH C NH CH2 C ONa + H2O
H R H R

Protein

R R O
H2N HC CH N CH C OH
O H
C O
H N CH C NH CH2 C ONa + CuSO4 Cu
H H

O R H O
OH C HC NH CH CH NH2
R

4.2 Pembahasan

a. Reaksi millon

Berdasarkan percobaan yang telah dilakukan, diperoleh data bahwa glisin dan

alanin tetap bening dan tidak terjadi perubahan warna ketika ditambahkan peraksi

Millon. Sementara tirosin dan gelatin saat ditambahkan pereaksi Millon

menghasilkan endapan putih begitupun setelah dipanaskan. Tetapi setelah dipanaskan

dan diberi pereaksi lebih, tirosin berubah menjadi warna merah bata sedangkan

gelatin menjadi merah muda. Asam amino sistin, sistein, dan putih telur membentuk

endapan putih setelah ditambahkan pereaksi Millon. Tetapi setelah dipanaskan dan

diberi pereaksi berlebih, sistin dan sistein tetap dan tidak mengalami perubahan,

sementara protein membentuk endapan merah muda. Asam amino triptofan setelah

ditambahkan pereaksi Millon berwarna kuning dan setelah dipanaskan membentuk

endapan kuning dan berwarna kuning kecokelatan setelah diberi pereaksi lebih.

Hal ini menandakan bahwa tirosin gelatin, dan protein memiliki gugus fenol.

Hal tersebut sesuai dengan teori bahwa perubahan warna terjadi akibat gugus fenol

16
pada tirosin ternitrasi membentuk garam merkuri dengan pereaksi Millon yang akan

membentuk kompleks yang berwarna merah.

b. Reaksi Ninhidrin

Setelah melakukanpercobaan ini, dapat diketahui bahwa ketika glisin

ditambahkan ninhidrin, larutan tetap bening, begitupun setelah dipanaskan. Tetapi

setelah didinginkan larutan mengalami perubahan warna menjadi biru.Terjadi pula

hal yang sama dengan alanin, gelatin, dan putih telur. Sedangkan ketika sistin

ditambahkan ninhidrin, larutan tidak mengalami perubahan warna atau tetap bening,

begitupun setelah dilakukan pemanasan dan setelah didinginkan kembali. Terjadi

pula hal yang sama dengan sistein, dan tirosin. Selanjutnya, ketika alanin

ditambahkan ninhidrin, larutan tetap bening dan tidak mengalami perubahan warna,

begitupun setelah dipanaskan. Tetapi setelah didinginkan kembali, larutannya

berubah menjadi warna ungu muda. Lain halnya dengan gelatin, ketika ditambahkan

ninhidrin, larutannya berubah menjadi warna merah muda keruh dan menjadi ungu

setelah dipanaskan. Kemudian setelah didinginkan, warna larutan berubah lagi

menjadi ungu pekat.

Uji ini akan positif jika ada senyawa-senyawa yang didalamnya mengandung

sedikitnya satu gugus karboksil dan asam amino bebas. Uji ninhidrin yang positif

akan ditandai dengan terbentuknya warna biru/ungu. Pada percobaan ini, hanya

beberapa larutan saja yang perubahannya sesuai dengan teori, yaitu glisin, protein,

alanin, dan gelatin. Sedangkan beberapa larutan lainnya tidak sesuai dengan teori

karena tidak mengalami perubahan warna setelah ditambahkan ninhidrin padahal

seharusnya perubah menjadi biru atau ungu. Pada uji ini akan menghasilkan larutan

berwarna biru/ungu terhadap asam amino. Kompleks warna ungu tersebut dihasilkan

17
dari senyawa ninhidrin dengan atom nitrogen pada asam amino.Semakin pekat warna

ungu yang dihasilkan maka akan semakin besar konsentrasinya dikarenakan warna

yang dihasilkan.

c. Reaksi Biuret

Setelah dilakukan percobaan didapatkan hasil yaitu pada semua larutan pada saat

ditambahkan larutan NaOH 2 N larutan tetap bening. Pada sistein dan sistin ketika

ditambahkan dengan setetes CuSO4 0,01 N larutan berubah menjadi hijau dan setelah

ditambahkan dengan CuSO4 0,01 N berlebih larutan berubah warna hijau pekat. Pada

alanin, tirosin, triptofan, dan glisin pada saat ditambahkan dengan setetes CuSO4 0,01

N larutan menjadi berwarna biru dan setelah ditambahkan dengan CuSO4 0,01 N

berlebih larutan berubah warna menjadi biru pekat. Sedangkan pada gelatin dan putih

telur pada saat ditambahkan dengan setetes CuSO4 0,01 N larutan berubah warna

menjadi agak keunguan dan setelah ditambahkan dengan CuSO4 0,01 N berlebih

larutan menjadi warna ungu pekat.

Uji biuret merupakan uji umum untuk protein yang spesifik untuk ikatan

peptida. Pada prinsip kerja biuret menguji ada atau tidaknya ikatan peptida. Dimana

ion Cu2+ (dari pereaksi biuret) dalam suasana basa akan bereaksi dengan polipeptida

yang menyusun protein dan membentuk senyawa kompleks berwarna biru hingga

ungu. Sedangkan pada percobaan yang dilakukan, hanya protein dan gelatin yang

menghasilkan warna ungu, hal ini disebabkan karena memiliki ikatan peptida lebih

dari dua sehingga bisa diidentifikasi dalam uji biuret ini, dan hasil ujinya positif.

Apabila warnanya ungu maka ikatan peptidanya panjang, apabila warnanya

kemerahmudaan maka ikatan peptidanya pendek.

18
 BAB V

PENUTUP

5.1 Kesimpulan

Berdasarkan percobaan ini, dapat disimpulkan bahwa:

1. Tirosin dan protein memiliki gugus fenol yang dibuktikan dengan berubahnya

warna larutan menjadi merah saat direaksikan dengan pereaksi Millon.

2. Glisin, alanin, gelatin, dan protein mengandung asam amino bebas yang ditandai

dengan terbentuknya larutan berwarna biru atau ungu saat direaksikan dengan

Ninhidrin.

3. Gelatin dan protein memiliki ikatan peptida, yang ditandai dengan perubahan

warna menjadi ungu saat dilakukan uji biuret.

5.2 Saran

Saran yang dapat disampaikan untuk laboratorium adalah agar tempat

pembuangan air bekas cucian lebih diperhatikan lagi, agar air tidak tergenang dan

saluran tidak tersumbat, serta dijaga kebersihannya agar tidak berdebu.

19
 DAFTAR PUSTAKA

Astawan, M. dan Aviana T., 2003, Pengaruh Jenis Larutan Perendaman Serta
Metode Pengeringan Terhadap Sifat Fisik, Kimia Dan Fungsional Gelatin
Dari Kulit Cucut, 14(1): 7-13.
Fessenden, Ralp J. dan Fessenden, Joan S., 1986, Kimia Organik Edisi Ketiga,
Jakarta, Erlangga.
Hart, H., 1991, Organic Chemistry a Short Course, Houghton Mifflin Company,
Boston.
Mandila, P. S. dan Hidjajati, N.. 2013, Identifikasi Asam Amino Pada Cacing Sutra
(Tubifex sp.) Yang Diekstrak Dengan Pelarut Asam Asetat Dan Asam Laktat.
UNESA Journal of Chemistry, 2(1): 103-108.
Nurjannah, Suwandy R.dan Pratama, G., 2014, Perubahan Karakteristik Asam
Amino Ikan Buntal Pisang (Tetraodon lunaris) Perairan Cirebon Akibat
Penggorengan. Jurnal Inovasi dan Kewirausahaan,3(1): 76-82.
Oulette, R. J., 1994, Organic Chemistry: a Brief Introduction, Macmillan Publishing
Company, New York.
Risnawaty M.dan Cahyaningrum, R. S., 2013, Pengaruh Penambahan Ion Logam
Ca2+ Terhadap Aktivitas Enzim Papain. UNESA Journal of Chemistry,2(1):
77-83.
Sastrohamidjojo, H. dan Pranowo, D.H., 2011, Sintesis Senyawa Organik. Erlangga,
Jakarta.
Samadi. 2012, Konsep Ideal Protein (Asam amino) Fokus Pada Ternak Ayam
Pedaging, 12(2): 42-48.
Syukri,S., 1990, Kimia Dasar 3, ITB, Bandung.

20