Laporan Hasil Praktikum

ASAM AMINO DAN PROTEIN

MOHAMMAD ARFADILLAH RUSTAM

H031 171 305

LABORATORIUM KIMIA ORGANIK DASAR

DEPARTEMEN KIMIA
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS HASANUDDIN
MAKASSAR
2018
 LAPORAN PRAKTIKUM

ASAM AMINO DAN PROTEIN

Disusun dan diajukan oleh:

MOHAMMAD ARFADILLAH RUSTAM

H031 171 305

Laporan ini telah diperiksa dan disetujui oleh:

Makassar, 16 April 2016

Asisten

ADHAN
Nim : H3113000000
 BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Asam amino yang merupakan suatu senyawa yang mempunyai dua gugus

fungsi yaitu gugus amino dan dan gugus karboksil. Pada asam amino, gugus amino

terikat pada atom karbon yang berdekatan dengan gugus karboksil (C-α) atau dapat

dikatakan juga bahwa gugus amino dan gugus karboksil dalam asam amino terikat

pada atom karbon yang sama (Chang, 2005).

Protein adalah salah satu makrobiomolekular yang berfungsi sebagai

pembentuk struktur sel dari pada makhluk hidup termasuk manusia. Protein adalah

polimer dari asam-asam amina yang tersambung melalui ikatan peptida, oleh

karenanya dapat juga disebut polipeptida (Chang, 2005).

Hal yang menarik bahwa protein pada semua bentuk kehidupan (organisme)

mengandung hanya 20 jenis asam amino, namun interkoneksinya menghasilkan

ragam makhluk hidup yang terhingga banyaknya. Penamaan asam amino dapat

dituliskan dengan nama biasa (umum), cara penamaan ini dapat pula digunakan

singkatan terutama jika asam amino dalam bentuk peptida dengan jumlah yang

banyak. Disamping itu, penamaan asam amina dapat juga menggunakan nama

sistematik (IUPAC). Nama asam amino mula-mula diberikan secara empirik.

Pembuatan peptida dan protein dari asam amino sederhana dalam laboratorium

melibatkan strategi dan teknik yang canggih. Berdasarkan uraian diatas maka

dilakukanlah percobaan asam amino dan peptida, yakni untuk mengetahui sifat-sifat

dari asam amino dan protein.

1.2 Maksud dan Tujuan Percobaan

1.2.1 Maksud Percobaan

Adapun maksud dari percobaan ini adalah mengenal beberapa sifat asam

amino dan protein berdasarkan reaksi kimia.

1.2.2Tujuan Percobaan

Adapun tujuan dari percobaan ini yaitu:

1. Mengetahui reaksi asam amino dan protein dengan pereaksi Millon

2. Mengetahui reaksi asam amino dan protein dengan pereaksi Ninhidrin

3. Mengetahui reaksi asam amino dan protein dengan pereaksi biuret

1.3 Prinsip Percobaan

Prinsip pada percobaan ini adalah menentukan sifat dari asam amino dan

protein dengan mereaksikan beberapa asam amino (Glisin, Sistin, Sistein, Alanin,

Tirosin, Triptolisin, Gelatin) dan protein dengan pereaksi Millon, Ninhidrin, dan

biuret.
 BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

2.1 Asam Amino

Asam amino adalah senyawa yang mempunyai rumus umum +H3NCH – (R)

COO-, bersifat ion dan hidrofil. Asam-asam amino saling berbeda gugus R-nya. Ada

sekitar 20 asam amino penting yang merupakan pembentuk protein dan disebut asam

amino hidrosilat seperti, Alanin, Arigin, Sistein, Glutamin, Asam Glutamat, Glisin,

Histidin, leusin, Lisisn, Metionin, Prolin, Serin, Treonin, Triptofan, Tirosin, dan

Valin (Rediatning dan Kartini, 1987).

Beberapa asam amino yang bukan merupakan satuan pembentuk protein, baik

yang terdapat dalam keadaan bebas atau yang terikat pada sel jaringan, mempunyai

peranan penting dalam proses metabolisme. Ada 2 struktur asam amino, yaitu

struktur yang tidak bermuatan dan struktur ion pada pH fisiologis. Gugus karboksil

bersifat sebagai donor proton, gugus amino bersifat sebagai akseptor proton; dan

gugus R yang dikenal sebagai rantai samping atau rantai cabang mempunyai sifat

yang khas. Dengan pengecualian glisin (karena R = H), struktur kimia semua asam

amino penyusun protein mengandung atom karbon asimetris sehingga bersifat aktif

optis. Oleh karena itu, asam amino dapat memutar bidang cahaya terpolarisasi

menuju ke suatu arah atau kebalikannya (Sumardjo, 2006).

Gugus karboksil (COOH) adalah karakteristik dari seluruh asam organik dan

melekat pada atom karbon-a, keseluruhan asam amino dikenal sebagai asam

amino. R adalah sebutan umum bagi berbagai gugus samping yang membedakan

kedua puluh asam amino yang ditemukan di alam (Fried dan Handemenos, 2013).
 Asam amino dibagi menjadi dua bagian yaitu asam amino esensial dan asam

amino nonesensial.asam amino esensial dan asam amino nonesensial dibededaan

berdsrkan cara memperolehnya. Asam amino umumnya berbentuk serbuk dan

mudah larut dalam air, namun tidak larut dalam pelarut organik nonpolar (Sitompul,

2004).

2.1.1 Asam Amino Esensial

Asam amino ini dikenal dengan asam amino esensial. Kebutuhan untuk asam

amino tertentu berbeda berdasarkan spesies, umur, dan jenis makanan. Misalnya,

histidin sangat dibutuhkan oleh anak kecil dan semua anjing, tetapi tak dibutuhkan

oleh orang dewasa. Sedangkan sistein adalah contoh dari asam amino yang harus

ada. Kebutuhan dari sistein tergantung pada banyaknya jumlah meteonin maka

sistein menjadi asam amino esensial. Akan tetapi, apabila jumlah meteonin banyak,

kelebihannya akan diubah menjadi sistein. Tirosin menjadi esensial apabila tak ada

fenilalanin karena tirosin dapat dibiosintesis dari fenilalanin. Apabila tirosin tidak

ada dalam makanan, maka harus diberikan fenilalanin yang cukup untuk memenuhi

kebutuhan fenilalanin dan tirosin pada tubuh (Fessenden, 2010).

2.1.2 Asam Amino Nonesensial

Asam-asam amino yang dapat disintesis dalam tubuh dari zat makanan

tertentu ini disebut asam-asam amino nonesensial (nonessensial amino acid). Perlu

diingat bahwa asam-asam amino esensial tidak berarti lebih penting daripada asam-

asam amino nonesensial. Kedua jenis asam amino ini dibutuhkan untuk pertumbuhan

(perkembangan) dan pemeliharaan kesehatan. Histidin bersifat nonesensial untukpria

dewasa. Arginin dapat disintesis dalam tubuh, tetapi kurang cepat untuk

pertumbuhan yang normal (Sumardjo, 2006).

 Asam amino nonesensial disintesis dalam rangka karbon yang utama untuk

sebagian besar asam amino nonesensial. Dua asam amino esensial, yaitu fenilalanin

dan meteonin masing-masing digunakan untuk membentuk asam amino nonesensial

tirosin dan sistein (Fried dan Handemenos, 2013).

2.2 Protein

Protein ialah polimer yang terdiri dari asam amino. Protein memainkan peran

penting dalam hampir semua proses biologis. Enzim, yaitu kalatis biokimia, hampir

semuanya protein. Protein juga membantu berbagai fungsi lain, seperti

pengangkutan, dan penyimpanan zat vital, gerakan terkoordinasi, penyangga mekanis

dan pelindungan terhadap penyakit. Tubuh manusia diperkirakan mengandung

100.000 jenis protein, masing-masing mempunyai fungsi fisiologis sendiri-sendiri

(Chang,2006).

Protein salah satu komponen yang sangat berguna bagi tubuh manusia.

Protein tersusun atas beberapa asam amino. Asam amino yang menyusun protein

biasanya merupakan asam amino yang mempunyai cirri khas. Protein hewani

kualitasnya lebih baik bila dibandingkan protein nabati, karena protein hewani

memiliki asam amino yang lebih lengkap dan susunannya mendekati nilai protein

yang diperlukan oleh tubuh manusia. Sekitar 300 jenis asam amino berada di alam,

namun hanya 20 jenis yang merupakan unit monomer untk membangun tulang

punggung polipeptida protein (Nurjannah, 2014).

Struktur protein biasanya dibagi menjadi empat tingkat organisasi. Struktur

primer adalah sebutan untuk urutan asam amino khas dari rantai polipeptida yang

distabilkan oleh suatu pola teratur dari ikatan-ikatan hidrogen antara gugus CO dan

gugus NH dari tulang punggung, misalnya alfa-heliks. Istilah struktur teriser berlaku
pada struktur 3D yang distabilkan oleh gaya dispersi, ikatan hidrogen dan gaya

antarmolekul lainnya. Struktur tersier berbeda dari struktur sekunder karena asam

amino yang mengambil bagian dalam interaksi ini mungkin jaraknya berjauhan

dalam rantai polipeptida. Molekul protein dapat terdiri atas lebih dari satu rantai

polipeptida. Jadi, selain berbagai interaksi di dalam rantai yang menghasilkan

struktur sekunder dan tersier, kita juga harus mempertimbangkan interaksi di antara

rantai. Susunan keseluruhan rantai polipeptida dinamakan struktur kuaterner. Sebagai

contoh molekul hemoglobin terdiri atas 4 rantai polipeptida terpisah atau subunit.

Subunit-subunit ini diikat oleh gaya van der waals dan gaya ionik (Chang, 2005).

2.3 Reaksi Uji Terhadap Asam Amino dan Protein

Reaksi asam amino untuk membentuk suatu senyawa berwarna sangat

penting dalam analisis pemisahan. Asam amino sendiri tidak berwarna dan tidak

dapat dideteksi secara visual pada kromatografi atau cara analisis lainnya. Dengan

mengubahnya menjadi senyawa yang berwarna, kita dapat melihatnya

(Fessenden, 2010).

2.3.1 Reaksi Millon

Reaksi ini digunakan untuk protein dimana protein ini yang mengandung

asam amino dengan radikal hidroksi fenil sebagai suatu penyusunnya. Jika larutan

protein yang mengandung asam amino ini ditambahkan pereaksi Millon (larutan

merkuri nitrit dan merkuri nitrat dalam campuran asam nitrit dan asam nitrat),

terbentuk gumpalan berupa gumpalan yang berwarna putih dan akan segera berubah

menjadi berwarna merah hal ini terjadi karena pada proses pendidihan

(Suryaningrum, 2010).
2.3.2 Reaksi Ninhidrin

Ninhidrin merupakan reagen pengoksidasi kuat yang bereaksi dengan seluruh

asam amino. Dalam suasana asam yang lebih jelasnya pada Ph 4 - 8 yang

menghasilkan senyawa berwarna ungu. Ninhidrin ini zat yang bereaksinya adalah

protein dengan triketohydrindene hidrat. Semua asam amino, atau peptida yang

mengandung asam-alpa amino asam bebas akan bereaksi dengan ninhidrin

membentuk senyawa kompleks berwarna biru-ungu. Namun, prolin dan

hidroksiprolin menghasilkan senyawa berwarna kuning ( Fessenden, 2010).

Reaksi warna yang penting dari asam amino adalah reaksi ninhidrin karena

intensitas warna yang terbentuk pada reaksi ninhidrin ini sebanding dengan

konsentrasi asam aminonya sehingga reaksi ini dapat dipakai untuk analisis

kuantitatif. Dalam uji ini digunakan larutan ninhidrin untuk mendeteksi semua jenis

asam amino. Ninhidrin merupakan senyawa kimia yang digunakan untuk mendeteksi

gugus aina dalam molekul asam amino. Ninhidrin yang telah bereaksi akan

membentuk hidrindantin. Hasil positif ditandai dengan terbentuknya kompleks warna

biru keunguan yang disebabkan oleh molekul nonhidrin dan hidrindantin yang

bereaksi dengan NH3setelah asam amino tersebut dioksidasi (Sumardjo, 2006).

2.3.3 Reaksi Biuret

Reaksi biuret merupakan reaksi kolorimetri untuk penetapan kualitatif dan

kuantitatif protein, yang didasarkan pada dihasilkannya warna ungu jika biuret,

peptida, protein, ataupun senyawa terkait diolah dengan tembaga sulfat dalam suatu

larutan basa. Uji biuret digunakan untuk menunjukkan adanya ikatan peptida dalam

suatu zat yang diuji. Adanya ikatan peptida mengindikasikan adanya protein karena

asam amino berikatan dengan asam amino yang lain melalui ikatan peptida

membentuk protein (Sumardjo, 2006).

 BAB III

METODELOGI PERCOBAAN

3.1 Bahan Percobaan

Bahan yang digunakan dalam percobaan ini ialah glisin, sistein, sistin,

meteonin, alanin, tirosin, triptopan, arginin, gelatin, protein, pereaksi Millon, larutan

Ninhidrin 0,1 %, NaOH 2 N, CuSO4 0,01 N, aquadest, label, dan tissue roll.

3.2 Alat Percobaan

Alat yang digunakan pada percobaan ini ialah, tabung reaksi, rak tabung,

pipet tetes, kaki tiga, kasa, lampu spiritus, penjepit tabung, dan sikat tabung.

3.3 Prosedur Kerja

3.3.1 Uji Millon

Disiapkan 9 tabung reaksi yang bersih dan kering, diisikan pada tabung yang

berbeda, glisin, sistein, sistin, alanin, tirosin, triptofan, arginin, gelatin, dan protein

masing-masing sebanyak 2 mL, ditambahkan pada masing-masing tabung 5 tetes

pereaksi Millon, dikocok dan dipanaskan sambil digoyang-goyang, diamati dan

dicatat perubahan yang terjadi pada masing-masing tabung.

3.3.2 Uji Ninhidrin

Disiapkan 9 tabung reaksi yang bersih dan kering, diisikan pada tabung yang

berbeda, glisin, sistein, sistin, alanin, tirosin, triptofan, arginin, gelatin, dan protein

masing-masing sebanyak 2 mL, ditambahkan pada masing-masing tabung 0,5 mL

larutan ninhdrin 0,1 %, dikocok dan dipanaskan sampai mendidih. Lalu diamati dan

dicatat perubahan yang terjadi setiap pemberian perlakuan.

3.3.3 Uji Biuret

Disiapkan 9 tabung reaksi yang bersih dan kering, diisikan pada tabung yang

berbeda, glisin, sistein, sistin, alanin, tirosin, triptofan, arginin, gelatin, dan protein

masing-masing sebanyak 2 mL, ditambahkan pada masing-masing tabung 1 mL

NaOH 2N, dikocok dan ditambahkan CuSO4, dikocok dan diamati perubahan yang

terjadi, ditambahkan kembali CuSO4, diamati dan dicatat perubahan yang terjadi

setiap pemberian perlakuan.

 BAB IV

HASIL DAN PEMBAHASAN

4.1 Hasil Pengamatan Uji Millon

Tabel 1. Data hasil pengamatan uji Millon

Perubahan yang
Perubahan yang Pereaksi berlebih
terjadi setelah
Larutan Contoh terjadi setelah setelah
ditambahkan
dipanaskan dipanaskan
Millon
L-Glisin Bening Bening Bening
L-Sistin Bening Bening Bening
L-Sistein Putih keruh Putih keruh Putih keruh
L-Alanin Bening Bening Bening
L-Tirosin Merah muda Merah pekat Merah pekat
L-Triptolisin Kuning bening Kuning bening Kuning bening
Gelatin Putih keruh Merah muda Merah muda
Protein Putih keruh Merah muda Merah muda
Arganin Bening Bening Bening

Adapun reaksi yang terjadi:

a. H CH CO2H + Hg(NO3)2

NH2
Glisin

HOOC CH2 CH S S CH2 CH COOH + Hg(NO3)2

b.
NH2 NH2
Sistin

c. CH2 CH2 CH CO2H + Hg(NO3)2

SH NH2
Sistein
 CH3 CH CO2H + Hg(NO3)2
d.
NH2
Alanin

OOC
H2 2+ -H2O
e. 2
NH CH C OH + Hg2 + HNO3

NO2
tirosin
COOH
H2
+H N
3 C C OH + HgO
H

COO
H2 -H2O
C CH + Hg22+ + HNO3
f.
NH2
N
H COOH
triptofan H2
C CH + HgO
+
H3N
N
H

NH CH2 CH2 CH2 CH CO2H + Hg(NO3)2

g.
H2N CH NH2 NH2
Arginin

O NH2

h. H2NCCH2CH2 CHCO2H + Hg(NO3)2

glatin
i. O O
H N CH C NH CH2 C OH + Hg(NO3)2
H R
Protein

Pada percobaan ini dilakukan pengujian asam amino dengan pereaksi Millon,

untuk mengetahui asam amino yang mengandung gugus fenol. Pereaksi Millon

mengandung merkuri dan ion merkuri dalam asam nitrit dan asam nitrat.

Berdasarkan percobaan glisin, alanin, dan arginin berwarna bening saat ditambahkan

peraksi Millon, dan tidak terjadi perubahan warna setelah dipanaskan, yang

menandakan asam amino tersebut tidak memiliki gugus fenol. Sistein, gelatin, sistin

dan protein menghasilkan warna keruh dan terbentuk endapan putih, baik saat

sebelum dan setelah dipanaskan, yang menandakan bahwa pada keempat asam amino

tersebut tidak terdapat gugus fenol.

Hal tersebut diatas berbeda dengan tirosin yang berwarna merah bata dan

mengendap saat dipanaskan, hal ini menandakan bahwa tirosin memiliki gugus fenol.

Perubahan warna terjadi akibat gugus fenol pada tirosin ternitrasi membentuk garam

merkuri dengan pereaksi Millon yang akan membentuk kompleks yang berwarna

merah. Pada triptofan saat ditambahkan pereaksi Millon warna larutan berubah

menjadi keruh, saat dipanaskan terbentuk endapan kuning, hal ini menandakan

bahwa triptofan memiliki gugus fenol pada rantai sampingnya.

4.2 Hasil pengamatan Uji Ninhidrin

Tabel 2. Data hasil pengamatan uji ninhidrin

Perubahan setelah Perubahan Pereaksi berlebih

Larutan
ditambah pereaksi setelah setelah
contoh
Millon dipanaskan dipanaskan
L-Glisin Bening Bening Ungu
L-Sistin Bening Bening Bening
L-Sistein Putih keruh Bening Ungu muda
L-Alanin Bening Bening Ungu pekat
L-Tirosin Bening Bening Bening
L-Triptofan Bening Bening Bening
L-Arginin Bening Bening Bening
Gelatin Putih keruh Putih keruh Putih keruh
Protein Putih keruh Ungu Ungu

Adapun reaksi yang terjadi yaitu:

a. H CH CO2H + O
OH
NH2 O
Glisin O
O + H-CHO + NH + CO
3 2
OH
O

O
b. HOOC CH2CH S S CH2CH COOH + O
OH
NH2 NH2
Sistin O
 O

c. CH2 CH2 CH CO2H + O

OH
SH NH2 O
Sistein

d. CH3 CH CO2H + O
OH
NH2 O
Alanin

e. HO CH2 H CO2H + O
OH
NH2
Tirosin O

CH2 CH CO2H + O
f.
OH
N
H Triptofan NH2 O
O
COH + NH3 + CO2
O +
OH N
H
O

O
g. NH CH2 CH2 CH2 CH CO2H + O
OH
H2N CH NH2 NH2 O
Arginin

O H2
O NH CH2 CH2 C COH + NH3 + CO2
+
OH H2N CH NH2
O
 O NH2 O
O
h. H2NCCH2CH2 CHCO2H + OH
gelatin O

i. O
O O O
H N CH C NH CH2 C OH + OH
H R O
Protein

O O
N + R CH + CO2 + H2O + H+
O O

Pada percobaan ini dilakukan pengujian beberapa asam amino dan protein

dengan larutan Ninhidrin yang berfungsi untuk mengidentifikasi asam amino bebas

yang terdapat pada asam amino ataupun protein melalui perubahan warna yang

terjadi setelah itu dilakukan pemanasan yang berfungsi untuk koagulasi protein

sehingga tidak dapat larut dalam air dan terbentuknya endapan.Asam amino bebas

adalah asam amino yang gugus aminonya tidak terikat.Asam amino dapat ditentukan

secara kuantitatif dengan jalan mengamati intensitas warna yang terbentuk sebanding

dengan konsentrasi asam amino tersebut.Pada reaksi ini, dilepaskan CO2 dan NH4.

Pada sistin, tirosin dan triptofan saat direaksikan dengan Ninhidrin,

dipanaskan, maupun didinginkan, keduanya tetap berwarna bening, hal ini

menandakan pada sistein dan tirosin tidak terdapat asam amino bebas.

Pada glisin, sistein, alanin, gelatin, protein dan arginin saat direaksikan

dengan Ninhidrin tetap berwarna bening, namun saat dipanaskan kemudian

didinginkan berubah warna menjadi ungu. Hal ini menandakan pada glisin, sistein,

alanin, gelatin, protein dan arginin terdapat asam amino bebas.

4.3 Hasil Pengamatan Uji Biuret

Tabel 3. Hasil pengamatan Uji Biuret

Perubahan setelah Perubahan Pereaksi berlebih

Larutan
ditambah pereaksi setelah setelah
contoh
Millon dipanaskan dipanaskan
L-Glisin Bening Biru muda Biru muda
L-Sistin Bening Biru muda Biru muda
L-Sistein Bening Biru muda Biru muda
L-Alanin Bening Biru muda Biru muda
L-Tirosin Bening Biru muda Biru muda
L-Triptofan Bening Biru muda Biru muda
L-Arginin Bening Biru muda Biru muda
Gelatin Bening Ungu Ungu pekat
Protein Bening Ungu Ungu pekat

Adapun reaksi yang terjadi yaitu :

H CH CO2H + NaOH + CuSO4
a.
NH2
Glisin

HOOCCH2CH S S CH2CH COOH + NaOH + CuSO4

b. NH2 NH2
Sistin

CH2 CH2 CH CO2H + NaOH + CuSO4

c.
SH NH2
Sistein
 CH3 CH CO2H + NaOH + CuSO4

d. NH2
Alanin

HO CH2 CH CO2H + NaOH + CuSO4

NH2
e. Tirosin

CH2 CH CO2H + NaOH + CuSO4

N NH2
f. Triptofan

NH CH2 CH2 CH2 CH CO2H + NaOH + CuSO4

g.
H2N CH NH2 NH2
Arginin

O NH2

h. H2NCCH2CH2 CHCO2H + CuSO4 + NaOH

gelatin C2H5
H H
H2N C N C COOH
H
O

Cu + Na2SO4 + H2O

C2H5 O
H
HOOC C N CH
H
NH2

i.
O O C O
H N CH C NH CH2C OH + NaOH H N CH C NH CH2 C ONa + H2O
H R H R

Protein
 R R O
H2N HC CH N CH C OH
O H
C O
H N CH C NH CH2C ONa + CuSO4 Cu
H H

O R H O
OH C HC NH CH CH NH2
R

Uji biuret digunakan untuk mengetahui adanya ikatan peptida pada sampel

protein. Penambahan NaOH pada glisin, sistin, sistein, alanin, tirosin, triptofan,

arginin, gelatin, dan protein tidak terjadi perubahan warna yakni tetap bening. Pada

penambahan CuSO4 pada glisin, sistin, sistein, alanin, tirosin, triptofan, arginin,

gelatin, dan protein masih belum terjadi perubahan warna yakni tetap bening. Pada

penambahan NaOH, ion Cu2+ yang berasal dari pereaksi biuret (CuSO4) akan

bereaksi dengan gugus –CO dan –NH dari rantai asam amino yang menyusun protein

membentuk kompleks berwarna violet. Penambahan CuSO4 berlebih menyebabkan

glisin, sistin, sistein, alanin, tirosin, triptofan, arginin, dan protein berubah warna

menjadi biru muda, sedangkan gelatin berubah menjadi warna ungu. Kompleks

berwarna menandakan adanya ikatan peptida pada asam amino dengan nilai yang

lebih rendah dibandingkan gelatin.

 BAB V

PENUTUP

5.1 Kesimpulan

Berdasarkan percobaan asam amino dan protein, maka dapat disimpulkan

bahwa:

1. Tirosin memiliki gugus fenol yang dibuktikan dengan berubahnya warna menjadi

merah saat direaksikan dengan pereaksi Millon.

2. Glisin, triptofan, arginin, dan gelatin mengandung asam amino bebas yang

ditandai dengan terbentuknya senyawa kompleks berwarna kuning saat

direaksikan dengan Ninhidrin.

3. Gelatin dan protein memiliki ikatan peptida, yang ditandai dengan perubahan

warna menjadi ungu saat dilakukan uji biuret.

5.2 Saran

Adapun saran saya untuk praktikum selanjutnya yaitu sebaiknya lebih

lengkap lagi alat-alat dan bahannya, agar praktikum tersebut dapat berjalan dengan

lancar dan tanpa kendala.

 DAFTAR PUSTAKA

Chang, Raymond, 2005, Kimia DasarJilid 2, Erlangga, Jakarta.

Fessenden, R.J., Fessenden, J.S., 2010. Dasar-Dasar Kimia Organik, Binapura

Aksara, Tangerang.

Fried, G.H., Hademenos, G.J., 2013, Schaums: Teori dan Soal-Soal Biologi Edisi 2,
Erlangga, Jakarta.

Nurjannah.,Suwandi, R., Dan Pratama, G., 2014, Perubahan Karakteristik Asam

Amino Ikan Buntal Pisang (Tetraodon Lunaris) Perairan Cirebon Akibat
Penggorengan, Jurnal Inovasi Dan Kewirausahaan, 3, (2): 76-82.

Rediatning, W., Kartini, N., 1987, Analisis Asam Amino Dengan Kromatografi
Cairan Kinerja Tinggi Secara Derivatisasi Prakolom Dan Pascakolom,
Proceding ITB, 20(1), 41 – 59.

Sitompul, S., 2004, Analisis Asam Amino dalam Tepung Ikan dan Bungkil Kedelai,
Buletin Teknik Pertanian, 9(1), 33 – 37.

Sumardjo, Damin, 2006, Pengantar Kimia: Buku Panduan Kuliah Mahasiswa

Kedokteran Program Strata 1 Fakultas Kedokteran Bioeksakta, Buku
Kedokteran EGC, Jakarta.

Suryaningrum, T.D., 2010, Profil Sensori Dan Nilai Gizi Beberapa Jenis Ikan Patin
dan Hibrid Nasutus, Jurnal Pascapanen dan Bioteknologi Kelautan dan
Perikanan, 5(2), 153 – 164.