RESUME

ASAM AMINO dan PEPTIDA

Disusun Untuk Memenuhi Tugas Mata Kuliah
“BIOKIMIA”
Dosen pengampu :
Silvia Rahmi Ekasari, S.T. M.T

Disusun Oleh :
1. Erni Novita Sari (12208183064)
2. Binti Musrifah (12208183073)
3. Ali Syafaat (12208183074)
4. Annisa Salsabila Z.I. (12208183132)
5. Galih Prasetyo (12208183192)

TADRIS BIOLOGI
FAKULTAS TARBIYAH DAN ILMU KEGURUAN
INSTITUT AGAMA ISLAM NEGERI
(IAIN) TULUNGAGUNG
OKTOBER 2019
A. Asam Amino

1. Anatomi Asam Amino

Asam amino memiliki dua gugus fungsi yaitu – NH 2 dan – COOH seperti pada
(Gambar 1.1). Pada keadaan zwitter ion, biasanya gugus tersebut dalam keadaan –
NH4+ dan – COO-. Kecuali prolin, 20 jenis asam amino pembentuk protein memiliki
gugus karboksil bebas dan gugus amino bebas tidak tersubstitusi yang terikat pada
atom karbon α sehingga dinamakan dengan α-asam amino. Berdasarkan strukturnya,
20 jenis asam amino pembentuk protein, 19 diantaranya merupakan amina primer dan
1 amina sekunder (prolin). Selain itu, 19 asam amino memiliki C kiral dan 1 akiral
(glisin).

Gambar 1.1 Anatomi Asam Amino

H2NOHOH

H2NOH H2N
RO O
R O R

α-asam amino β- asam amino γ- asam amino

Gambar 1.2 Alpha, Beta dan Gamma Asam Amino

Berdasarkan jumlah asam amino penyusunnya, rantai asam amino dibagi menjadi:

1) Berdasarkan jumlah asam amino penyusunnya, rantai asam amino dibagi menjadi:
Peptida. Terdiri dari asam amino yang jumlahnya kurang dari 50.
a) Dipeptida. Terdiri dari 2 asam amino.
b) Tripeptida. Terdiri dari 3 asam amino.
c) Polipeptida. Terdiri lebih dari 10 asam amino.
2) Protein. Terdiri dari asam amino yang jumlahnya lebih dari 50. Biasanya protein
terdiri dari 100 – 10000 asam amino.
 Untuk membentuk peptida dan protein, asam amino akan membentuk ikatan
peptida dengan molekul asam amino lainnya. Peptida terbentuk karena adanya ikatan
antara amida pada gugus amino dengan gugus hidroksil pada molekul lainnya melalui
proses kondensasi. Di lain pihak, pemecahan ikatan peptida dinamakan dengan
hidrolisis. Pembentukan ikatan peptida dapat dilihat pada (Gambar 1.3).

Gambar 1.3 Pembentukan Ikatan Peptida

Pada pembentukan protein ada asam amino yang berfungsi sebagai N-terminus
dan C-terminus. Asam amino yang masih memiliki gugus amino dalam rangkaian
protein dinamakan N-terminus sedangkan yang masih memiliki gugus karboksilat
dinamakan Cterminus. Berdasarkan konvensi, penggambaran peptida dan protein
selalu dimulai dengan N-terminus kemudian diakahiri dengn C-teminus.

(b)

Gambar 1.4 Penggambaran N-terminus dan C-terminus pada (a) dipeptida; (b) protein
 2. Rantai Samping Asam Amino
Berdasarkan rantai samping penyusunnya, asam amino diklasifikasikan menjadi
4 kelas yaitu:

a) Gugus R nonpolar atau hidrofobik

b) Gugus R netral (tidak bermuatan) polar
c) Gugus R bermuatan positif
d) Gugus R bermuatan negatif
3. Stereoisomer
Selain glisin, α-karbon pada asam amino merupakan C kiral. Oleh sebab itu,
struktur tetrahedral asam amino memiliki dua bentuk yang merupakan bayangan
cermin yang dinamakan dengan enantiomer. Semua molekul yang memiliki C kiral
merupakan optikal aktif yang bisa memutar bidang cahaya terpolarisasi sehingga
membentuk sistem D dan L. Desain L dan D digunakan untuk menjelaskan
levorotatory (memutar cahaya ke kiri) dan dextrorotatory (memutar cahaya ke kanan).
Asam amino penyusun molekul protein adalah yang memiliki stereoisomer L. D-asam
amino dapat ditemukan pada penyusun peptida rantai pendek yang menyusun dinding
sel bakteri dan peptida yang berfungsi sebagai antibiotik.

Gambar 1.5 Stereoisomer pada asam amino

Gambar 1.6 Stereoisomer pada asam amino
Penggolongan Asam Amino
Tidak semua molekul asam amino yang terdapat dalam protein dapat dibuat dalam tubuh
kita. Ditinjau dari segi pembentukannya asam amino dibagi menjadi dua golongan yaitu asam
amino esensial (tidak dapat dibuat dalam tubuh) diperoleh dari makanan sumber protein dan
asam amino non esensial (dapat dibuat dalam tubuh).
 Gambar 1.7 Rumus struktur asam amino dalam protein

TABEL NAMA-NAMA ASAM AMINO DALAM PROTEIN

No Nama Singkatan
1 Alanin (alanine) Ala
2 Arginin (arginine) Arg
3 Asparagin  (asparagine) Asn
4 Asam aspartat (aspartic acid) Asp
5 Sistein (cystine) Cys
6 Glutamin (Glutamine) Gln
7 Asam glutamat (glutamic acid) Glu
8 Glisin (Glycine) Gly
9 Histidin (histidine) His
10 Isoleusin (isoleucine) Ile
11 Leusin (leucine) Leu
12 Lisin (Lysine) Lys
13 Metionin (methionine) Met
14 Fenilalanin (phenilalanine) Phe
15 Prolin (proline) Pro
16 Serin (Serine) Ser
17 Treonin (Threonine) Thr
18 Triptofan (Tryptophan) Trp
 19 Tirosin (tyrosine) Tyr
20 Valin (valine) Val

1. Alanin (Ala)
Alanin (Ala) atau asam 2-aminopropanoat merupakan salah satu asam amino bukan
esensial. Bentuk yang umum di alam adalah L-alanin (S-alanin) meskipun terdapat pula bentuk
D-alanin (R-alanin) pada dinding sel bakteri dan sejumlah antibiotika. L-alanin merupakan asam
amino proteinogenik yang paling banyak dipakai dalam protein setelah leusin
Gugus metil pada alanina sangat tidak reaktif sehingga jarang terlibat langsung dalam
fungsi protein (enzim). Alanina dapat berperan dalam pengenalan substrat atau spesifisitas,
khususnya dalam interaksi dengan atom nonreaktif seperti karbon. Dalam proses pembentukan
glukosa dari protein, alanina berperan dalam daur alanina.
2. Arginin (Arg)
Asam amino arginin memiliki kecenderungan basa yang cukup tinggi akibat eksesi dua
gugus amina pada gugus residunya. Asam amino ini tergolong setengah esensial bagi manusia
dan mamalia lainnya, tergantung pada tingkat perkembangan atau kondisi kesehatan.
Bagi anak-anak, asam amino ini esensial. Pangan yang menjadi sumber utama arginin
adalah produk-produk peternakan (dairy products) seperti daging, susu (dan olahannya), dan
telur. Dari produk tumbuhan dapat disebutkan cokelat dan biji kacang tanah.
3. Asparagin (Asn)
Asparagin adalah analog dari asam aspartat dengan penggantian gugus karboksil oleh
gugus karboksamid. Asparagin bersifat netral (tidak bermuatan) dalam pelarut air.
Asparagin merupakan asam amino pertama yang berhasil diisolasi. Namanya diambil
karena pertama kali diperoleh dari jus asparagus.
Fungsi biologi: Asparagina diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan
dan dalam transformasi asam amino. Ia berperan pula dalam sintesis amonia.
Sumber: Daging (segala macam sumber), telur, dan susu (serta produk turunannya) kaya
akan asparagina
4. Asam aspartat (Asp)
Asam aspartat merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein. Asparagin
merupakan asam amino analognya karena terbentuk melalui aminasi aspartat pada satu gugus
hidroksilnya.
Asam aspartat bersifat asam, dan dapat digolongkan sebagan asam karboksilat. Bagi
mamalia aspartat tidaklah esensial.
 Fungsinya diketahui sebagai pembangkit neurotransmisi di otak dan saraf otot. Diduga,
aspartat berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan. Senyawa ini juga merupakan produk
dari daur urea dan terlibat dalam glukoneogenesis.
5. Sistein (Cys)
Sistein merupakan asam amino bukan esensial bagi manusia yang memiliki atom S,
bersama-sama dengan metionin. Atom S ini terdapat pada gugus tiol (dikenal juga sebagai
sulfhidril atau merkaptan). Karena memiliki atom S, sisteina menjadi sumber utama dalam
sintesis senyawa-senyawa biologis lain yang mengandung belerang. Sisteina dan metionin pada
protein juga berperan dalam menentukan konformasi protein karena adanya ikatan hidrogen pada
gugus tiol.
Sumber utama sisteina pada makanan adalah cabai, bawang putih, bawang bombay,
brokoli, haver, dan inti bulir gandum (embrio). L-sistein juga diproduksi secara industri melalui
hidrolisis rambut manusia dan babi serta buluunggas.
6. Glutamine (Gln)
Glutamin adalah satu dari 20 asam amino yang memiliki kode pada kode genetik standar.
Rantai sampingnya adalah suatu amida. Glutamina dibuat dengan mengganti rantai samping
hidroksil asam glutamat dengan gugus fungsional amina.
Glutamin merupakan bagian penting dari asimilasi nitrogen yang berlangsung pada
tumbuhan. Amonia yang diserap tumbuhan atau hasil reduksi nitrit diikat oleh asam glutamat
menjadi glutamina dengan bantuan enzim glutamin sintetase atau GS.
Glutamin dijadikan suplemen atlet binaraga untuk mengganti kerusakan otot dengan
segera akibat latihan beban yang berat.
7. Asam glutamate (Glu)
Asam glutamat termasuk asam amino yang bermuatan (polar) bersama-sama dengan
asam aspartat. Ini terlihat dari titik isoelektriknya yang rendah, yang menandakan ia sangat
mudah menangkap elektron (bersifat asam menurut Lewis).
Asam glutamat dapat diproduksi sendiri oleh tubuh manusia sehingga tidak tergolong
esensial.
Ion glutamat merangsang beberapa tipe saraf yang ada di lidah manusia. Sifat ini
dimanfaatkan dalam industri penyedap. Garam turunan dari asam glutamat, yang dikenal sebagai
mononatrium glutamat ( dikenal juga sebagai monosodium glutamat, MSG, vetsin atau micin),
sangat dikenal dalam dunia boga Indonesia maupun Asia Timur lainnya sebagai penyedap
masakan.
8. Glisin (Gly)
 Glisin atau asam aminoetanoat adalah asam amino alami paling sederhana. Rumus
kimianya C2H5NO2. Asam amino ini bagi manusia bukan merupakan asam amino esensial
karena tubuh manusia dapat mencukupi kebutuhannya.
Glisin merupakan asam amino yang mudah menyesuaikan diri dengan berbagai situasi
karena strukturnya sederhana. Secara umum protein tidak banyak mengandung glisina.
Pengecualiannya ialah pada kolagen yang dua per tiga dari keseluruhan asam aminonya adalah
glisina.
Glisin merupakan asam amino nonesensial bagi manusia. Tubuh manusia memproduksi
glisina dalam jumlah mencukupi. Glisina berperan dalam sistem saraf sebagai inhibitor
neurotransmiter pada sistem saraf pusat (CNS).
9. Histidin (His)
Histidin merupakan satu dari 20 asam amino dasar yang ada dalam protein. Bagi manusia
histidina merupakan asam amino yang esensial bagi anak-anak. Fungsi Histidina menjadi
prekursor histamin, suatu amina yang berperan dalam sistem saraf, dan karnosin, suatu asam
amino.
10. Isoleusin (Ile)
Isoleusin adalah satu dari asam amino penyusun protein yang dikode oleh DNA. Rumus
kimianya sama dengan leusinhidrofobik (tidak larut dalam air) dan esensial bagi manusia. tetapi
susunan atom-atomnya berbeda. Ini berakibat pada sifat yang berbeda.
Walaupun berdasarkan strukturnya ada empat kemungkinan stereoisomer seperti treonin,
isoleusina alam hanya tersedia dalam satu bentuk saja.
11. Leusin (Leu)
Leusin merupakan asam amino yang paling umum dijumpai pada protein. Ia mutlak
diperlukan dalam perkembangan anak-anak dan dalam kesetimbangan nitrogen bagi orang
dewasa. Ada dugaan bahwa leusina berperan dalam menjaga perombakan dan pembentukan
protein otot. Leusina tergolong asam amino esensial bagi manusia.
12. Lisin (Lys)
Lisin (bahasa Inggris lysine) merupakan asam amino penyusun protein yang dalam
pelarut air bersifat basa, seperti juga histidin. Lisina tergolong esensial bagi manusia dan
kebutuhan rata-rata per hari adalah 1- 1,5 g. Lisin menjadi kerangka bagi niasin (vitamin B1).
Kekurangan vitamin ini dapat menyebabkan pelagra. Lisina juga dilibatkan dalam pengobatan
terhadap penyakit herpes.
Biji-bijian serealia terkenal miskin akan lisina. Sebaliknya, biji polong-polongan kaya
akan asam amino ini.
13. Metionin (Met)
 Metionin bersama-sama dengan sistein, adalah asam amino yang memiliki atom S. Asam
amino ini penting dalam sintesis protein (dalam proses transkripsi, yang menerjemahkan urutan
basa nitrogen di DNA untuk membentuk RNA) karena kode untuk metionina sama dengan kode
awal (start) untuk suatu rangkaian RNA. Biasanya, metionina awal ini tidak akan terikut dalam
protein yang kelak terbentuk karena dibuang dalam proses pascatranskripsi.
Asam amino ini bagi manusia bersifat esensial, sehingga harus dipasok dari bahan
pangan. Sumber utama metionina adalah buah-buahan, daging (ayam, sapi, ikan), susu (susu
murni, beberapa jenis keju), sayuran (spinach, bayam, bawang putih, jagung), serta kacang-
kacangan (kapri, pistacio, kacang mete, kacang merah, tahu, tempe).
14. Fenilalanin (Phe)
Fenilalanin adalah suatu asam amino penting dan banyak terdapat pada makanan, yang
bersama-sama dengan asam amino tirosin dan triptofan merupakan kelompok asam amino
aromatik yang memiliki cincin benzena.
Fenilalanin bersama-sama dengan taurin dan triptofan merupakan senyawa yang
berfungsi sebagai penghantar atau penyampai pesan (neurotransmitter) pada sistem saraf otak.
Dalam keadaan normal, fenilalanin diubah menjadi tirosin dan dibuang dari tubuh.
Gangguan dalam proses ini (penyakitnya disebut fenilketonuria atau fenilalaninemia atau
fenilpiruvat oligofrenia, disingkat PKU) menyebabkan fenilalanina tertimbun dalam darah dan
dapat meracuni otak serta menyebabkan keterbelakangan mental. Penyakit ini diwariskan secara
genetik: tubuh tidak mampu menghasilkan enzim pengolah asam amino fenilalanina, sehingga
menyebabkan kadar fenilalanina yang tinggi di dalam darah, yang berbahaya bagi tubuh.
15. Prolin (Pro)
Prolin merupakan satu-satunya asam amino dasar yang memiliki dua gugus samping
yang terikat satu-sama lain (gugus amino melepaskan satu atom H untuk berikatan dengan gugus
sisa). Akibat strukturnya ini, prolina hanya memiliki gugus amina sekunder (-NH-). Beberapa
pihak menganggap prolina bukanlah asam amino karena tidak memiliki gugus amina namun
imina namun pendapat ini tidak tepat.
Fungsi terpenting prolina tentunya adalah sebagai komponen protein. Sel tumbuh-
tumbuhan tertentu yang terpapar kondisi lingkungan yang kurang cocok (misalnya kekeringan)
akan menghasilkan prolina untuk menjaga keseimbangan osmotik sel. Prolina dibuat dari asam
L-glutamat dengan prekursor suatu asam imino. Prolina bukan merupakan asam amino esensial
bagi manusia.
16. Serine (Ser)
Serin merupakan asam amino penyusun protein yang umum ditemukan pada protein
hewan. Protein mamalia hanya memiliki L-serin. Serina bukan merupakan asam amino esensial
bagi manusia. Namanya diambil dari bahasa Latin, sericum (berarti sutera) karena pertama kali
diisolasi dari protein serat sutera pada tahun 1865. Strukturnya diketahui pada tahun 1902.
Fungsi biologi dan kesehatan:
Serin penting bagi metabolisme karena terlibat dalam biosintesis senyawa-senyawa purin
dan pirimidin, sistein, triptofan (pada bakteria), dan sejumlah besar metabolit lain.
Sebagai penyusun enzim, serina sering memainkan peran penting dalam fungsi
katalisator enzim. Ia diketahui berada pada bagian aktif kimotripsin, tripsin, dan banyak enzim
lainnya. Berbagai gas-gas perangsang saraf dan senyawa aktif yang dipakai pada insektisida
bekerja melalui residu serina pada enzim asetilkolin esterase, sehingga melumpuhkan enzim itu
sepenuhnya. Akibatnya, asetilkolin (suatu neurotransmiter) yang seharusnya segera diuraikan
oleh enzim itu segera setelah bekerja malah menumpuk di sel dan mengakibatkan kekejangan
dan kematian.
Sebagai penyusun protein non-enzim, rantai sampingnya dapat mengalami glikolisasi yang dapat
menjelaskan gangguan akibat diabetes. Serina juga merupakan satu dari tiga asam amino yang
biasanya terfosforilasi oleh enzim kinase pada saat transduksi signal pada eukariota
17. Treonin (Thr)
Treonin merupakan salah satu dari 20 asam amino penyusun protein. Bagi manusia,
treonina bersifat esensial. Tubuh manusia tidak memiliki enzim pembentuk treonina namun
manusia memerlukannya, sehingga treonina esensial (secara gizi) bagi manusia.
Kehadiran enzim treonina-kinase dapat menyebabkan fosforilasi pada treonina,
menghasilkan fosfotreonina, senyawa antara penting pada biosintesis metabolit sekunder.
Treonin banyak terkandung pada produk-produk dari susu, daging, ikan, dan biji wijen.
18. Tritofan (Trp)
Triptofan merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein yang bersifat esensial
bagi manusia. Bentuk yang umum pada mamalia adalah, seperti asam amino lainnya, L-triptofan.
Meskipun demikian D-triptofan ditemukan pula di alam (contohnya adalah pada bisa ular laut
kontrifan).
Fungsi biologi dan kesehatan:
Gugus fungsional yang dimiliki triptofan, indol, tidak dimiliki asam-asam amino dasar
lainnya. Akibatnya, triptofan menjadi prekursor banyak senyawa biologis penting yang tersusun
dalam kerangka indol. Triptofan adalah prekursor melatonin (hormon perangsang tidur),
serotonin (suatu transmiter pada sistem saraf) dan niasin (suatu vitamin).
19. Tirosin (Tyr)
Tirosina (dari bahasa Yunani tyros, berarti keju, karena ditemukan pertama kali dari keju)
merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein. Ia memiliki satu gugus fenol (fenil
dengan satu tambahan gugus hidroksil). Bentuk yang umum adalah L-tirosin (S-tirosin), yang
juga ditemukan dalam tiga isomer struktur: para, meta, dan orto.
 Pembentukan tirosina menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim Phe-hidroksilase.
Enzim ini hanya membuat para-tirosina. Dua isomer yang lain terbentuk apabila terjadi
“serangan” dari radikal bebas pada kondisi oksidatif tinggi (keadaan stress).
Fungsi biologi dan kesehatan:
Dalam transduksi signal, tirosina memiliki peran kunci dalam pengaktifan beberapa
enzim tertentu melalui proses fosforilasi (membentuk fosfotirosina). Bagi manusia, tirosina
merupakan prekursor hormon tiroksin dan triiodotironin yang dibentuk di kelenjar tiroid, pigmen
kulit melanin, dan dopamin, norepinefrin dan epinefrin.
Tirosin tidak bersifat esensial bagi manusia. Oleh enzim tirosina hidroksilase, tirosina
diubah menjadi DOPA yang merupakan bagian dari manajemen terhadap penyakit Parkinson.
Tanaman opium (Papaver somniferum) menggunakan tirosina sebagai bahan baku untuk
menghasilkan morfin, suatu alkaloid.
20. Valin (Val)
Valin adalah salah satu dari 20 asam amino penyusun protein yang dikode oleh DNA.
Dalam ilmu gizi, valina termasuk kelompok asam amino esensial. Namanya berasal dari nama
tumbuhan valerian (Valeriana officinalis).
Sifat valin dalam air adalah hidrofobik (‘takut air’) karena ia tidak bermuatan. Pada
penyakit anemia “bulan sabit” (sel-sel eritrosit tidak berbentuk seperti pil tetapi seperti bulan
sabit, sickle-cell anaemia), valina menggantikan posisi asam glutamat, asam amino lain yang
hidrofilik (‘suka air’), pada hemoglobin. Akibatnya bentuk sel berubah dan kehilangan
kemampuan mengikat oksigen secara efektif.
Valina diproduksi dengan menggunakan treonin sebagai bahan baku. Sumber pangan
yang kaya akan valina mencakup produk-produk peternakan (daging, telur, susu, keju) dan biji-
bijian yang mengandung minyak (misalnya kacang tanah, wijen, dan lentil).
 TABEL NAMA-NAMA ASAM AMINO TIDAK DALAM PROTEIN
Nama Fungsi Rumus Struktur
Orinitin Zat antara dalam biosintesis C5H12N2O2
urea
Homosistein Zat antara biosintesis C4H9NO2S
metionin
Homoserin Zat antara dalam C4H9NO3
metabolisme treonin, asparat
dan metionin
Sitrulin Zat antara dalam biosintesis C6H13N3O3
urea
3,5-diiodotirosin Sebagai pembentuk hormon C9H9I2NO3
tiroid
3,4-dihidroksi fenilalanin Sebagai pembentuk melanin

B. Peptida
Peptida merupakan molekul yang terbentuk dari dua atau lebih asam amino. Jika jumlah
asam amino masih di bawah 50 molekul disebut peptida, namun jikalebih dari 50 molekul
disebut dengan protein. Asam amino saling berikatan dengan ikatan peptida. Ikatan peptida
terjadi jika atom nitrogen pada salah satu asam amino berikatan dengan gugus karboksil dari
asam amino lain. Peptida terdapat pada setiap makhluk hidup dan berperan pada beberapa
aktivitas biokimia. Peptida dapat berupa enzim, hormon, antibiotik, dan reseptor. Suatu
peptida ialah suatu amida yang dibentuk dari dua asam amino atau lebih. Ikatan amida antara
suatu gugus a-amino dari suatu asam amino dan gugus karboksil dari asam amino lain disebut
ikatan peptida. Contoh peptida berikut yang dibentuk dari alanina dan glisina,
disebut alanilglisina. (Winarno,2007)
Ikatan peptida adalah ikatan kovalen yang terbentuk antara dua molekul asam amino
ketika gugus karboksil asam amino bereaksi dengan gugus amino dari asam amino yang lain
dengan melepaskan molekul air. Ikatan ini ada ketika gugus karboksil dari satu molekul asam
amino berekaksi dengan gugus amino dari molekul asam amino lainnya menyebabkan
pelepasan molekul air (H2O). Dengan demikian reaksi ini menghasilkan proses kondensasi.
Pembentukan ikatan ini membutuhkan energi yang berasal dari ATP (Adenosin Trifosfat).
Peptida disintesis oleh enzim tertentu.(Moh Taufiq, 2013)
Berikut adalah contoh proses pembentukan dipeptida :
Sumber : Moh Taufiq, 2013

Ikatan peptida terbentuk dari hasil reaksi kondensasi gugus karboksil dari satuasam amino
dengan gugus amina dari asam amino yang lain dengan melepaskansatu molekul air.

Sumber : Moh Taufiq, 2013

Ikatan peptida merupakan ikatan yang kuat dan tidak mudah terurai oleh pemanasan
atau garam konsentrasi tinggi, tetapi dapat rusak karena pemanasan dalam waktu lama dalam
asam atau basa kuat atau dengan enzim. Ikatan peptide memiliki ikatan rangkap sebagian
sehingga rigid, planar dan dapat berotasi. Ikatan peptida berada pada formasi trans dimana
oksigen dari karbonil dan hidrogen dariamida pada posisi yang berlawanan Ikatan peptida
bersifat polar dan memiliki kemampuan untuk membentuk ikaktan hidrogen karena gugus
karbonil merupakan akseptor hidrogen sedangkan gugus NH merupakan donor hidrogen.
(Korhonen H dan Pihlanto A. 2006)
1. Peptida Bioaktif

Menurut (Korhonen H dan Pihlanto A. 2006), Peptida merupakan kumpulan dari 2-

50 asam amino yang terikat satu sama lain melalui ikatan peptida. Peptida dengan
komposisi dan urutan asam amino tertentu yang mempunyai dampak atau fungsi positif
bagi kesehatan tubuh disebut sebagai peptida bioaktif. Peptida bioaktif merupakan fragmen
protein spesifik yang mempunyai dampak positif terhadap fungsional dan kondisi tubuh.
Peptida bioaktif umumnya memiliki berat molekul yang rendah dan bersifat hidrofobik.
 Menurut peptida bioaktif umumnya terdiri dari 2-20 asam amino dan banyak peptida
bioaktif yang mempunyai sifat fungsional lebih dari satu.
Sifat fungsional dari peptida bioaktif sangat ditentukan oleh susunan asam amino
dari peptida bioaktif tersebut, contoh peptida dengan komposisi dan susunan asam amino
Val-Lys-Glu-Ala-Met-Ala-Pro-Lys mempunyai fungsi sebagai anti oksidan . Sedangkan
peptida dengan urutan asam amino Val-Pro-Proatau Ile-Pro-Pro mempunyai fungsi sebagai
ACE inhibitory. Secara umum sifat fungsional dari peptida bioaktif yang berasal dari
turunan susu dapat dibagi menjadi empat kelompok, yaitu sifat fungsional yang berkaitan
dengan sistem peredaran darah (cardiovascular system), sistem saraf (nervous system),
sistem pencernaan (gastrointestinal system) dan sistem imun (immune system).(MohTaufik
2012). Ada dua cara yang dapat dilakukan untuk memutus ikatan peptida,yaitu hidrolisis
enzim dan fermentasi.
Hidrolisis Enzim Enzim-enzim tertentu dapat digunakan untuk memutus ikatan
peptida, contohnya tripsin dan pepsin. Sebenarnya peptida bioaktif diproduksi di usus kita,
yaitu dengan cara menghidrolisis protein yang kita konsumsi dengan menggunakan enzim
tripsin dan pepsin yang sudah ada dalam tubuh.(Taufik,2012)
Fermentasi Mikroba,banyak produk fermentasi terutama yang berbasis susu
menggunakan kultur starter yang mempunyai daya proteolitik tinggi, contoh Lactococcus
lactis dan Lactobacillus helveticus. Mikroba tersebut dapat memecah protein, sehingga
dihasilkan peptida dengan komposisi dan urutan asam amino tertentu. Setiap jenis mikroba
proteolitik mempunyai kemampuan memecah protein berbeda-beda, perbedaan ini
menyebabkan perbedaan jenis peptide bioaktif yang dihasilkan. Contoh Lb. delbrueckii
subsp. Bulgaricus akan memecah β-kasein menjadi Ser-Lys-Val-Tyr-Pro-Phe-Pro-Gly Pro-
Ile (Ashadan Chand 2004), sedangkan Lb. helveticus CP90 proteinase akan mengkonversi
β-kaseinmenjadi Lys-Val-Leu-Pro-Val-Pro-(Glu).(Korhonen H dan Pihlanto A. 2006).
Setelah ikatan peptida terputus, tahap selanjutnya adalah fraksinasi untuk
mendapatkan peptida yang spesifik berdasarkan berat molekul (BM) tertentu. Diindustri
besar, fraksinasi dilakukan dengan ultrafiltrasi sehingga dihasilkan peptida dengan BM 1-
300 kDa.
2. Jenis-Jenis Peptida dan fungsinya

Peptida terpendek adalah di-peptida, yang terdiri dari 2 asam amino bergabung
dengan ikatan peptida tunggal. Ada juga tri-peptida, tetra-peptida, penta-peptida, dll.
Peptida memiliki ujung amino dan ujung karboksil. Sebuah polipeptida adalah rantai linear
tunggal asam amino terikat bersama oleh ikatan peptida. Molekul protein terdiri dari 1 atau
lebih polipeptida yang berkumpul dan biasanya berfungsi secara biologis dan kadang-
kadang memiliki kelompok-kelompok non-peptida yang melekat, yang bisa disebut
kelompok prostetik atau kofaktor.
Semua binatang di bumi memiliki peptida dalam tubuh mereka dengan berbagai cara,
sehingga peptida adalah salah satu bahan penyusun kehidupan. Peptida dan protein
mewakili banyak kemungkinan, dan banyak ahli biologi molekuler menghabiskan
bertahun-tahun meneliti fungsi peptida tunggal dan protein untuk mempelajari lebih lanjut
tentang bagaimana tubuh bekerja.
Jenis - jenis peptida yang terdapat pada bahan pangan dan tubuh Susu peptida: Mereka
terbentuk dari protein susu oleh reaksi enzimatik yangdipecah oleh enzim pencernaan atau
oleh proteinase yang dibentuk oleh lactobacilli selama fermentasi susu. Beberapa peptida
susu telah terbukti memiliki efek anti hipertensi pada hewan dan dalam studi klinis.
a. Peptida ribosom: ini disintesis oleh translasi dari mRNA. Ini berfungsi biasanya dalam
organisme tingkat tinggi, seperti hormon dan molekul sinyal. Beberapa organisme
menghasilkan peptida antibiotik.
b. Peptida non-ribosom: peptida ini dirakit oleh enzim yang spesifik untuk masing-masing
peptida, bukan oleh ribosom. Yang paling umum peptida non-ribosom adalah
glutathion, yang merupakan komponen dari pertahanan antioksidan organisme yang
paling aerobik. Peptida non-ribosom lain yang paling umum pada organisme uniseluler,
tanaman dan jamur dan disintesis oleh kompleks enzim modular yang disebut non
ribosom sintesis peptida.
c. Pepton: Pepton berasal susu bentuk hewan atau daging yang dicerna oleh pencernaan
proteolitik. Pepton digunakan dalam media nutrisi untuk tumbuh bakteri dan jamur.
d. Fragmen peptida: fragmen peptida mengacu pada fragmen protein yang digunakan
untuk mengidentifikasi atau memenuhi syarat protein sumber. Halini juga sering
sebagai produk degradasi enzimatik di laboratorium pada sampel terkontrol, tetapi juga
bisa menjadi sampel forensik yang telah terdegradasi oleh efek alami.
e. Hormon, salah satu klasifikasi yang paling umum dari peptida dalam tubuh manusia,
adalah molekul pembawa pesan khusus yang digunakan dalam komunikasi seluler.
Hormon diidentifikasi seperti itu karena mereka dikeluarkan dan disintesis oleh tim
khusus dari sel-sel, disebut kelenjar endokrin. Setelah sekresi, peptida hormon
melakukan perjalanan untuk menargetkan organ mana mereka beraksi. Bentuk Hormon
ini secara khusus berkaitan dengan reseptor pada membran sel target organ yang sesuai
itu. Sebagai contoh, peptida hormon glukagon dan insulin memiliki situs reseptor
tertentu dalam hati yang membantu mereka untuk mengontrol kadar guladarah.
f. Neuropeptida tersebar luas dalam sistem saraf pusat dan perifer tubuh dan memiliki
fungsi hambat dan rangsang tertentu. Neuropeptida bekerja dibanyak cara yang sama
 seperti neurotransmiter seperti serotonin dan dopamin. Salah satu kelas yang paling
terkenal dari neuropeptida yang endorfin. Endorfin yang dianggap sebagai
obat penghilang rasa sakit endogen tubuh, sering dibandingkan dengan morfin
narkoba.Bagian dari fungsi endorfin meliputi penghambatan lain neuropeptida,
Substance P, yang mentransmisikan sinyal rasa sakit dari sistem saraf perifer ke
penerima disistem saraf pusat. Kadang-kadang, neuropeptida dapat bekerja sebagai
hormon dalam sistem tubuh tertentu juga. Sehubungan dengan klasifikasi peptida
karena sintesis mereka, sebagian besar jenis ribosom; Jenis peptide ini disintesis ketika
utusan asam ribonukleat (mRNA) pada sel diterjemahkan.Selama penerjemahan, proses
kimia terjadi di mana satu kelompok karboksil pada pasangan asam amino dengan asam
amino lain untuk membuat awal rantai asam amino. peptida ribosom sering terdiri dari
30 sampai 40 asam amino bergabung bersamaan. Jenis nonribosomal peptida disintesis
ketika adakatalis enzimatik ada. peptida Peptonic yang langka dan terbentuk selama
proses pencernaan dalam tubuh.
g. Alkaloid adalah peptida yang umum digunakan dalam pengembangan mekanisme
pertahanan pada jenis jamur, tumbuhan dan hewan kecil seperti kerang. ergotamine,
pandamine dan dynorphin adalah jenis peptida alkaloid.
h. Antibiotik adalah peptida yang menghentikan pertumbuhan mikroorganisme dalam
tubuh. Mereka sering digunakan dalam pengobatan untuk membunuh bakteri penyebab
penyakit.Tubuh kita juga dilengkapi untuk memecah dan menggunakan kembali
peptida. Jika seseorang makan daging, enzim dalam / usus memecah protein pada ikatan
amida untuk menciptakan berbagai macam peptida yang dapat dicerna ataudikeluarkan,
tergantung pada kebutuhan tubuh.(Winarno F.G 2007)

DAFTAR PUSTAKA
Korhonen H dan Pihlanto A. 2006. Bioactive peptides : Production andfunctionality
International Dairy Journal 16
Marks, Allan D. 2000 . Modul asam amino, peptida dan protein biokimia jilid 1, Jakarta : EGC
Mohamad Taufik, 2013. Peptida Bioaktif. Jakarta
Poedjiadi F.M, Anna. Supriyanti, Titin. , 2012 Dasar-Dasar Biokimia, Jakarta : UI Press
Winarno dan kartawidjajaputra Felicia. 2007. Pangan Fungsional dan MinumanEnergi. Bogor:
M. Brio pres.