ASAM AMINO DAN PROTEIN

ASAM AMINO
 Asam amino adalah senyawa yg mengandung
dua jenis gugus fungsional
 Gugus amino (-NH2) dan karboksilat (-COOH)
Asam amino :
1. Secara alami hanya ada 20 jenis asam amino
2. Semuanya adalah asam α-amino
3. Semuanya (kec. Glisina) bersifat optis aktif
4. Lebih dikenal dengan nama trivial daripada IUPAC
5. Asam amino yg tidak dpt dibuat oleh tubuh  Asam
amino esensial
6. Asam amino yg dpt dibuat oleh tubuh  Asam amino
non-esensial
Non-polar
Polar
Asam

Basa
Asam Amino Amfoter
 Asam amino dapat berperan sebagai asam
(mendonorkan proton pada basa kuat) dan dapat
berperan sebagai basa (menerima proton dari
asam kuat) tergantung lingkungannya
 Bentuk kesetimbangan :
Sifat Asam Amino
 Larut dalam pelarut polar dan tidak larut dalam pelarut
non polar
 Kurang bersifat asam dibandingkan dengan asam
karboksilat
 Kurang bersifat basa dibandingkan dengan amina
 Muatan total asam amino dalam larutan akan
menentukan kelarutannya, sebagai fungsi pH.

 pH dimana asam amino mempunyai muatan = 0

(tidak bermuatan) disebut pH isoelektrik (pI).

 Pada pI, kelarutan asam amino <<<, oleh karena itu

pada pI asam amino akan mengendap
pH Isoelektrik Asam Amino
Asam Amino Gugus Terionisasi pH Isoelektrik
As. Aspartat Karboksil 2,98
As. Glutamat Karboksil 3,08
Histidin Imidazol 7,64
Sistein Tiol 5,05
Tirosin Fenol 5,63
Lisin Amino 9,47
Arginin Amino 10,76
Fungsi pH Isoelektrik (pI)
 Untuk mengkristalkan asam amino/protein 
pengendapan isoeletrik
 Dengan mengetahui titik isoelektrik dapat
meramalkan proses migrasi protein dalam medan
elektrikum  Dasar untuk pemisahan asam amino
dengan elektroforesis
Reaksi Ninhidrin
Uji Hopkins-Cole
Uji Xanthoprotein
Uji Millon
Ikatan Peptida
 Ikatan yang menghubungkan 2 asam amino melalui gugus
karboksil dari satu asam amino dengan gugus amino dari
asam amino yang lain.
Ikatan Peptida
 Berdasarkan konvensi ikatan peptida ditulis dengan
asam amino yg mempunyai NH3+ bebas (sebelah kiri)
dan as. Amino dg gugus COO- bebas (sebelah kanan)
 Penamaan dimulai dari sebelah kiri diberi akhiran –il
dan hanya asam amino paling kanan diberi akhiran -
ina
 Molekul yang mengandung 2 asam amino dg 1 ikatan
peptida disebut dipeptida
 Molekul mengandung 3 asam amino disebut
tripeptida. Ada tetrapeptida, pentapeptida, dst.
 Protein merupakan polipeptida (>50 asam amino)
Contoh Peptida
 Piroglutamilhistidilprolinamida  hormon dari
sapi utk mengatur metabolisme tubuh
 Oksitosin: hormon yang mengatur kontraksi
uterus dan laktasi untuk merangsang kelahiran
bayi
 Glutatium (glutamilsisteilglisina)  membantu
hormon insulin
 Insulin  menurunkan kadar gula dalam darah
Uji Biuret
PROTEIN
 Biopolimer yang terdiri dari banyak satuan as.
Amino yg dihubungkan oleh ikatan peptida
 Beberapa protein merupakan komponen utama
dalam jaringan struktur (otot, rambut, kuku,
kulit)
 Struktur protein :
 Struktur primer
 Struktur sekunder
 Struktur tersier
 Struktur kuartener
Penggolongan Protein
 Protein Fibrous (Serat)
Protein yang terdapat pada hewan, tidak larut dalam
air. Misal : keratin, kolagen, sutra
 Proterin Globular
Protein yang larut dalam air. Misal : enzim, hormon,
hemoglobin, mioglobin, ovalbumin (pada putih telur)
Struktur Primer

Rantai peptida yang dihubungkan oleh ikatan amida (peptida)

Struktur Sekunder

β-pleated sheet
(lembaran terlipat)

α-heliks
(spiral)
Struktur Tersier dan Kuartener
 Struktur tersier terbentuk bila rantai polipeptida pada
struktur sekunder bergabung satu dengan lainnya
melalui ikatan hidrogen dan van der Waals
 Struktur kuartener terbentuk dari 2 atau 4 rantai
polipeptida yang tergabung bukan oleh ikatan peptida
atau disulfida, melainkan oleh ikatan hidrogen dan
elektrostatik
 Struktur kuartener jarang, cont. Hemoglobin
 Denaturasi protein merupakan suatu proses dimana terjadi
perubahan atau modifikasi terhadap konformasi protein.
Perubahan ini terjadi pada struktur sekunder, tersier, dan
kuartener dari protein
 Pada struktur tersier protein
misalnya, terdapat empat jenis
interaksi pada rantai samping
seperti ikatan hidrogen,
jembatan garam, ikatan
disulfida, interaksi non
polar pada bagian non
hidrofobik.

 Adapun penyebab dari

denaturasi protein bisa
berbagai macam, antara lain
panas, alkohol, asam-basa,
maupun logam berat.
Analisis Struktur Primer Protein
1. Analisis Residu N-terminal, menggunakan metode
Edman. Reaksikan polipeptida dengan
fenilisotiosianat (PIT) membentuk feniltiohidantoin
2. Analisis Residu C-terminal
menggunakan hidrolisis dengan katalis enzim
karboksipeptidase A
3. Hidrolisis Parsial
Berikut beberapa enzim yang digunakan untuk
hidrolisis parsial
Kimotripsin : tyr,phe,trp (ujung C)
Pepsin : tyr,phe,trp (ujung N)
Tripsin : lys,arg (ujung C)
(tidak bisa bila berdekatan dengan pro)
BrCN : met (ujung C)
Termolisin : ile,leu,val (ujung N)
 Suatu polipeptida, Tyr, Cys, Arg, Arg, Gly, Ala, Lys. Reaksi
fenilisotiosianat = feniltiohidantoin dari tirosina. Hidrolisis
karboksipeptidase = glisina. Hidrolisis parsial = Lys-Ala, Arg-Gly, Ala-
Arg-Arg, dan Tyr-Cys-Lys.
 Bagaimana sekuens dari polipeptida ini ?

N ujung = Tyr
C ujung = Gly

Tyr - ….. - …… - …… - ……..- …… - Gly

Tyr-Cys-Lys
Lys-Ala
Ala-Arg-Arg
Arg-Gly
Tyr- Cys- Lys- Ala-Arg- Arg- Gly
 Lys-Asp-Gly-Ala-Ala-Glu-Ser-Gly

Enzim Tripsin, tentukan fragmen-fragmennya ?

Lys , dan Asp-Gly-Ala-Ala-Glu-Ser-Gly

Trp-Cys-Lys-Ala-Arg-Arg-Gly

Trp-Cys-Lys,
Ala-Arg
Arg
Gly
 Bradikinin (nonapeptida)
ser-pro-phe, gly-phe-ser, pro-phe-arg, arg-pro-pro,
pro-gly-phe, pro-pro-gly, phe-ser-pro

arg-pro-pro
pro-pro-gly
pro-gly-phe
gly-phe-ser
phe-ser-pro
ser-pro-phe
pro-phe-arg
Arg-pro-pro-gly-phe-ser-pro-phe-arg