PROTEIN DAN ASAM AMINO

ELA MELANI MS.,M.Si

PENDAHULUAN
PROTEIN
Salah satu makromolekul penting di dalam sel yang
mempunyai rangkaian asam amino

LOOK AT VIDEO
FUNGSI PROTEIN
 Enzyme : mengkatalilis suatu reaksi kimia (mengubah substrat
menjadi produk). Contoh :Enzim amilase adalah enzim yang
berfungsi mengurai amilum atau polisakarida menjadi senyawa
maltosa, yakni senyawa disakarida, Enzim lipase berperan dalam
mengurai lemak menjadi senyawa gliserol dan juga asam lemak.
(reajsi degradasi glikogen, biosintesis nukleotida, metabolisme
lemak)
 Pertahanan : contoh Imunoglobulin dan interferon, yang
mampu mempertahankan tubuh mamalia terhadap infeksi
bakteri maupun virus
 Hormon. Contoh, Hormon insulin dan human growth hormon
 Protein mampu melakukan kontrol atau melakukan regulasi
proses sintesis DNA (replikasi) maupun sintesis RNA
(transkripsi)
 Protein tersusun atas sejumlah asam amino yang
membentuk suatu untaian (polimer) yang disebut
polipeptida dengan ikatan peptida
 Asam amino penyusun protein : 20 AA
 Suatu protein dapat tersusun dari satu atau lebih
polipeptida
 Contoh : hemoglobin (4 unit polipeptida, 2 unit alfa globin,
dan 2 unit beta globin). Insulin (2 unit polipeptida, yang
dihubungkan dengan 2 ikatan disulfida)
 protein juga memiliki gugus amina (NH2) dan gugus
karboksil (-COOH)
STRUKTUR DAN PENGELOMPOKAN AA

α-amino, α-karboksil, α-karbon dan gugus R (rantai samping)

 Nama asam amino pada gambar diatas menggunakan
bahasa inggris.
 Tiga huruf pertama di dalam kurung adalah singkatan yang
lazim digunakan untuk menunjukkan asam amino.
 Biasanya sistem penyingkatan digunakan pada penjabaran
sekuens protein. Untuk sekuens/rantai protein yang
dituliskan seluruh sekuensnya biasanya digunakan sistem 1
huruf agar lebih mudah.
 Gugus R menentukan karakter dari AA sehingga juga kaan
menentukan karakter dari protein tersebut. Terdapat
macam golongan AA:
a. AA hidrofobik: Gugus R non polar (9 AA)
b. AA polar: dengan R yang netral (6)
c. AA bermuatan negatif : R bermuatan negatif pada pH
fisiologi, (2)
d. AA bermuatan positif : gugus R yang positif pada pH
fisiologis (3)
Asam amino esensial adalah golongan asam amino yang
harus tersedia dalam diet karena tidak dapat disintesis
oleh tubuh, sedangkan asam amino non-esensial adalah
golongan asam amino yang dapat disintesis oleh tubuh
(dalam hati).
 Asam amino esensial:
 T2L2V HAMIF
(treonin, triptofan, lisin, leusin, valin → histidin, arginin, metionin,
isoleusin, fenilalanin)
 Asam amino non esensial:
 SAGA SATGA
(serin, alanin, glisin, asparagin → sistein, asam aspartat, tirosin,
glutamin, asam glutamat)
AA hidrofobik (Non-polar)
 yang paling sederhana adalah Glisin. Hanya mempunyai
atom hidrogen tunggal pada rantai sampingnya, unik
(struktur achiral).
 Alanin : metil;
 valin, leusin, isoleusin mempunyai gugus hidrokarbon yang
besar pada rantai
 Prolin: samping.dapat mempengaruhi arsitektur protein
(ada struktur cincin) pergerakan lebih terbatas.
 Fenilalanin dan triptofan: concin aromatik (protein dapat
di ukur menggunakan spektrofotometer UV)
 Glycine adalah asam amino yang paling sederhana, dengan
rantai samping hanya berupa satu atom hidrogen.
 Karena itu, glysine tidak memiliki atom C kiral, tidak
seperti asam amino lain yang memiliki C kiral. Atom C
kiral adalah atom C yang keempat tangannya mengikat
rantai/atom berbeda.

 Proline adalah satu-satunya asam amino yang rantai

sampingnya membentuk siklik dengan rantai utama. Hal ini
menyebabkan atom-atom pada rantai proline tidak dapat
berotasi dengan bebas.
 Trypthopan dan phenylalain merupakan AA esensial.
 Phenylalanine dapat diperoleh dalam jumlah cukup dari
susu, telur, pemanis buatan, dan sumber protein lainnya.
 Tyrosin (polar ) dapat dibuat dari phenylalanine. Namun
dalam keadaan tertentu, tyrosine tambahan dari diet dapat
dibutuhkan.
 Permasalahan dalam metabolisme phenylalanine dan
tyrosin dapat menyebabkan beberapa penyakit.
 Jika di dalam tubuh kita kekurangan, kerusakan, mutasi pada gen yang
mengkode enzim phenylalanine hydroxylase, maka metabolisme
phenylalanine dan tyrosine akan terganggu.
 Tyrosine dibentuk dari asam amino phenylalanine melalui reaksi
hidroksilasi (penambahan gugus OH) yang dikatalisasi oleh enzim
phenylalanine hydroxylase.
 Penyakit akibat kekurangan atau kerusakan enzim phenylalanine
hydroxylase dikarenakan mutasi pada gen yang mengkode enzim ini
disebut phenylketonuria (fenilketonuria dalam bahasa indonesia).

 Jika enzim tersebut tidak berfungsi dengan baik, phenylalanine yang

diperoleh dari diet (makanan dan minuman) akan menumpuk dalam
aliran darah dan jaringan lainnya. Jika konsentrasi phenylalanine
dalam darah sudah mencapai batas maksimum yang dapat ditoleransi
tubuh, phenylalanine akan mengakibatkan kerusakan pada syaraf dan
otak.
 Penyakit phenylketonuria ini adalah penyakit keturunan.
Gen pembawa penyakit ini resesif, hanya timbul jika kedua
orang tua memiliki gen tersebut.
 Gejala penyakit ini diantaranya keterbelakangan mental,
kesulitan berinteraksi, hiperaktif, tremor, kejang, ruam
kulit, ukuran kepala dibawah normal.
 Penyakit ini dapat disembuhkan, disertai dengan
pengaturan asupan makanan yang ketat, harus
mengandung phenylalanine dalam jumlah yang sangat
sedikit.
AA Polar
 Adanya Gugus hidroksil yang terikat pada rantai samping
hidrofobik : serin. Treonin, dan tirosin
 Gugus hidroksil : AA menjadi lebih polar dan reaktif
 Aspargin dan glutamin merupakan turunan dari asam
aspartat dan glutamat.
 Sistein : srtuktur mirip serin, tetapi mempunyai gugus
sulfhildril atau tiol
 Dua gugus sulfhidril yang berpasangan akan membentuk
ikatan disulfida
 Tyrosine berfungsi dalam pembentukan berbagai hormon,
protein, serotonin yang merupakan neurotransmitter (pemberi
sinyal ke otak), serta dalam pembentukan melanin yang
merupakan pigmen warna tubuh dan rambut.
 Tyrosine diubah menjadi senyawa dopaquinon yang akan
diproses lebih lanjut menjadi melanin.
 Perubahan Tyrosine menjadi dopaquinon ini dikatalisasi oleh
enzim tyrosinase.
 jika gen pengkode enzim ini mengalami mutasi, maka tyrosine
tidak dapat diubah menjadi dopaquinon karena enzimnya
mengalami perubahan, atau enzim diproduksi dengan jumlah
sangat sedikit sehingga pembentukan melanin akan terhambat.
Jika hal tersebut terjadi maka penderitanya akan mengalami
ALBINISM ATAU ALBINO.
AA Bermuatan
 AA bermuatan negatif : rantai sampingnya kekurangan
proton
 Pada beberapa protein, rantai samping dari aspartat dan
glutamin ini akan menerima proton.
 AA bermuatan positif mempunyai rantai samping yang
panjang dan diakhiri dengan gugus yang bermuatan positif
pada pH netral
 Lisin diakhiri dengan gugus primer, arginin dengan gugus
guanidin. Dan histidin dengan gugus imidasol
ZWITTER ION
Ikatan Peptida
 Ikatan yang menghubungkan 2 asam amino melalui gugus
karboksil dari satu asam amino dengan gugus amino dari asam
amino yang lain.
O O
+H3N CH2 C O- + +H3N CH C
O
CH3
glysin alanin O
O
H
+H3N C C N C C O- + H2O
H2
CH3 C-terminal
N-terminal ikatan peptida
gly - ala
(glysinalanin)
Reaksi Kondensasi dan Hidrolisis

Figure 6.3
Ikatan Peptida
 Berdasarkan konvensi ikatan peptida ditulis dengan asam
amino yg mempunyai NH3+ bebas (sebelah kiri) dan as.
Amino dg gugus COO- bebas (sebelah kanan)
 Molekul yang mengandung 2 asam amino dg 1 ikatan
peptida disebut dipeptida
 Molekul mengandung 3 asam amino disebut tripeptida.
Ada tetrapeptida, pentapeptida, dst.
Ikatan Sulfida
 Disamping ikatan peptida, ikatan kovalen lain diantara
as. Amino dlm peptida dan protein adalah ikatan
disulfida.
 Ikatan disulfida adalah ikatan tunggal -S–S-.
 Ikatan disulfida menghubungkan 2 unit sisteina.
 Senyawa peptida alam yang mengandung ikatan
disulfida : Oksitosin, vasopresin.
 Oksitosin: hormon yang mengatur kontraksi uterus
dan laktasi untuk merangsang kelahiran bayi
MACAM PROTEIN

 Berdasarkan banyaknya asam amino dapat dibedakan

menjadi:
 Peptide: 2 – 10 asam amino
 Polipeptide: 10 – 100 asam amino
 Protein: > 100 asam amino

 Beberapa jenis protein antara lain:

 Glikoprotein: gabungan glukose dengan protein
 Lipoprotein: gabungan lipid dan protein
 Polipeptida alam mengandung 50 sampai 2.000 AA
 Rata-rata massa suatu AA adalah 110 g/mol dan massa
untuk sebagian besar protein berkisar antara 5.500 dan
220.00 g/mol (masa tsb dapat dinyatakan dengan dalton)
 Massa protein dengan massa 50.000 g/mol sama dengan
50.000 dalton atau 50 kilo dalton (kd)
 Rangkaian AA dengan jumlah >50 AA disebut Protein
 Rangkaian tersebut mempunyai ujung amina (-NH2) dan
ujung karboksil (-COOH)
 Struktur “dipeptida” : pemanis aspartam (Asp-Phe-OCH3)
 Oksitosin : polipeptida (9 AA), yang disekresi posterior
pituitary dan menstimulus kontraksi uterus
 Glukagon (efek kebalikan insulin: 29 AA
Kelainan AA (TUGAS)
 PHENILKETONURIA
 ALKAPTONURIA
 ALBINO
 SYRUP MEPEL
 GAUCHER DAN NIEMANN PICK
STRUKTUR PROTEIN

PROTEIN
STRUKTUR PRIMER, SEKUNDER, TERSIER DAN
KUARTERNER
Struktur Primer
 Protein dengan rangkaian AA yang linear dan dihubungkan
oleh iktan kovalen. Contoh :dari lisosim yang terdiri atas
129 AA
Struktur Sekunder
 Protein dengan pola struktur reguler atau mengalami
pelipatan (folded pattern), yang merupakan short-range
non-covalent interaction.
 Umumnya adalah struktur α-helix dan β-sheet. Kedua
struktur tersebut distabilkan oleh adanya ikatan hidrogen
Struktur Tersier
Protein dengan struktur tiga dimensi, long-range
noncovalent interactions. Dalam protein tersier tersebut
memungkinkan adanya strukur sekunder secara
bersamaan . Contoh : struktur lisosim
Strukur Kuarterner
 Struktur protein yang terdiri atas lebih dari satu
polipeptida (lebih dari satu unit). Sebagai contoh adalah
Collagen triple unit dan Hemoglobin yang terdiri atas a
dan b chains dengan heme.
 Lisosim mempunyai sruktur tersier yang di dalamnya
mempunyai bentuk alpa-helix dan beta-sheet.
 Kolagen dan hemoglobin adalah protein tersier. Kolagen
merupakan protein fiber yang terdiri atas 3 polipeptida
yang saling membentuk koil. Sedangkan hemoglobin
berupa protein globular yang terdiri atas 4 polipeptida
Protein Folding (pelipatan protein) dan
Denaturasi Protein
 Terbentuknya struktur protein (konformasi protein)
tersebut sangat di pengaruhi oleh keadaan. Misalnya:
temperatur, pH, dan kadar garam yang dapat merusak
ikatan-ikatan
 Konformasi menentukan bagaimana protein tersebut akan
berfungsi
 Protein dapat terdenaturasi (un folding) dan denaturasi
(re-folding) ke bentuk semula
Ikatan Yang Menstabilkan Protein
 Konformasi protein distabilkam oleh beberapa ikatan
kimia dan interaksi non kovalen. Beberapa ikatan/interaksi
tersebut diantaranya :
1. Ikatan/interaksi hidrofobik
2. Ikatan hidrogen
3. Ikatan elektrostatik
4. Ikatan van der waals

Adanya ikatan nonkovalen tersebut menyebankan

polipeptida melakukan folding dan melakukan
konformasi yang unik
Ikatan/Interaksi Hidrofobik
 Interaksi hidrofobik memberikan kontribusi yang besar
terhadap kestabilan protein
 Penyebab pelipatan protein
 Ikatan antara gugus R dengan senyawa non-polar
Ikatan Hidrogen
 Gaya tarik antar-molekul yang terjadi antara atom
hidrogen yang terikat dengan atom yang sangat
elektronegatif dan pasangan elektron bebas dari atom
sangat elektronegatif lainnya.
Ikatan Van Der Waals
 Gaya tarik menarik antar-molekul (antar kutub) dalam
senyawa yang berikatan kovalen.
 Gaya yang sangat lemah.
Ikatan Elektristatik/ Ikatan Ion
 Sebuah gaya elektrostatik yang mempersatukan ion-ion
dalam suatu senyawa ionik.
 Pembentukan ikatan ionik dilakukan dengan cara transfer
elektron.
 Beberapa tipe ikatan kimia yang terbentuk untuk masing-
masing level struktur atom :
1. Struktur Primer : Ikatan Kovalen
2. Struktur sekunder : Ikatan Hidrogen
3. Struktur Tersier : yang paling penting ikatan hidrofobik +
ikatan lain
4. Struktur Kuarterner : yang paling penting ikatan
hidrofobik + ikatan lain.
Asam amino yang mempunyai peran
spesifik :
a. Cystein : gugus –SH dari dua AA cystein akan
membentuk ikatan disukfida, yang dapat membantu
menstabilkan struktur tersier
b. Glisine, merupakan AA yang paling kecil sehingga dapat
memberikan satu ikatan hidrogen melalui celah yang
kecil dari suatu protein.
c. Tryptophan dan tyrosin dan fenilaalanin, mempunyai
gugus aromatik pada rantai sampingnya (R) sehingga
tryptophan dan tyrosin dapat mengabsorpsi sinar
ultraviolet pada panjang gelombang 280 nm. Pada
panjang gelombang tersebut kontribusi fenilalanin sangat
kecil.
Fungsi Prolin dan Hidroksi Prolin
 Prolin mempunyai struktur yang unik, mempunyai gugus α-
amino pada rantai samping, dan sering diklasifikasikan
sebagai α-amino acid, karena gugus α-amino tersebut
merupakan amina sekunder. Inkorporasi α-amino nitrogen
ke lima cincin akan membatasi ke lima cicin akan
membatasi kebebasan dalam melakukan rotasi, dan
mempengaruhi konformasi protein.
 Prolin dapat menghentikan strukur sekunder dari protein
dengan mengurangi rotasi pada gugus α-karbon sehingga
mengubah pola konformasi protein
Fungsi Protein
Ditentukan oleh struktur :
a. Protein globular : hydrofobic core yang kompak dan
hydrofilic surface
b. Protein membran : special hydrofobic surface
c. Protein yang mengalami folding : hanya marginally stable
d. Beberapa protein umumnya tidak berada dalam bentuk
folding yang stabil sampai melakukan binding pada
sesuatu
Tipe protein dan fungsinya

no Tipe Protein Fungsi Contoh

1. Struktural Support Silk, collagen
2. Penyimpanan (stage) Storage Ovalbumin, casein
3. Transport Transport Hemoglobin
4. Hormonal Koordinasi Insulin
5. Reseptor Membran Sel Reseptor sel syaraf
6. Kontraksi Pergerakan Aktin, miosin
7. Pertahanan Proteksi Antibodi
8. Enzimatik Reaksi Kimia Enzim pencernaan
Penentuan Struktur Protein
 Struktur 3D dapat ditentukan dengan beberapa metode
1. X-Ray Crystallography of Protein Crystal
2. NMR- Nuclear Magnetic Resonance
3. Metode Komputasi ( Computer Predictions Based on
Amino Acid Sequence)
Korelasi Klinis
ANTIBODI
- Antibodi : protein pertahan tubuh
- Imunoglobulin A (IgA) : terdapat pada molekul yang disekresi
suatu mukosa, misal : Colostrum, sebagai pertahanan tubuh
saat terjadi infeksi
- Imunoglobulin M (IgM) : terdapat dalam plasma. Disekresikan
dalam jumlah besar saat terjadi infeksi, mampu meningkatkan
aktivitas fagositosis makrofag
- Imunoglobulin G (IgG) : dalam plasma, meningkatkan aktivitas
fagositosis makrofag
Pada keadaan kekurangan imunoglobubulin, dapat berakibat pada
mudahnya seseorang terkena infeksi. Adanya kekurangan IgA akan
sering terkena infeksi sinus dan saluran pernafasan.
HEMOGLOBIN
- Sebagai transpor oksigen
- Terdapat lebih dari 400 perubahan gen (mutasi) penyandi
hemoglobin
- Mutasi menyebabkan terjadinya perubahan konformasi dari
protein tersebut.
- Contoh : adanya mutasi satu basa pada gen penyandi protein β-
globin, yang merupakan penyusun hemoglobin, yang berakibat
pada berubahnya satu asam amino yaitu asam glutamat menjadi
valin
- Perubahan satu asam amino tersebut dapat mengubah
konformasi hemoglobin menjadi bulan sabit sehingga
hemoglobin tersebut tidak mampu melakukan proses transpor
lagi.