PROTEIN

Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalah
senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomermonomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul
protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan beberapa sulfur serta fosfor.
Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.
Protein memiliki berbagai fungsi seperti:
1. Protein merupakan enzim atau subunit enzim, misal ribonuklease, tripsin
2. Protein berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, misal protein yang membentuk
batang dan sendi sitoskeleton
3. Protein juga terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, misal Trombin
4. Protein sebagai sistem pengendali dalam bentuk hormon, misal insulin, hormon tumbuh
(auksin),
5. Protein sebagai komponen penyimpanan/ nutrient, misal kasein (susu),ovalgumin
(telur),gliadin (gandum) dan transportasi hara di tumbuhan
6. Protein sebagai salah satu sumber gizi dan berperan sebagai sumber asam amino bagi
organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof).
7. Pada organism lain, protein memiliki fungsi lain seperti Monelin, pada suatu tanaman di
Afrika yang mempunyai rasa yang amat manis ataupun protein anti beku pada ikan. Sebagian
besar kimia kehidupan adalah senyawa organik polifungsional. Gugus fungsional tersebut
biasanya mempunyai interaksi agak kuat, seperti gugus yang ada pada karbohidat dan antara
gugus amino dengan karboksil pada asam amino. Protein yang merupakan komponen tak
berair di dalam sel dan begitu banyak dijumpai di dalam makhluk hidup mempunyai fungsi
yang sangat mengagumkan. Protein berdasarkan bentuk, dibedakan menjadi 2 macam yaitu
protein serabut dan globular. Protein apabila dihidrolisis dengan asam atau basa akan menjadi
asam amino. Hal ini membuktikan bahwa molekul penyusun protein adalah asam amino.
Ciri-ciri utama molekul protein yaitu ;
1. Umumnya terjadi atas 20 macam asam amino yang berikatan secara kovalen dalam variasi
urutan yang bermacam-macam, membentuk suatu rantai polipeptida.
2. Terdapat ikatan kimia lain yang menyebabkan terbentuknya lengkungan- lengkungan rantai
polipeptida menjadi struktur tiga dimensi protein.
3. strukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti pH, dll.
4. umumnya reaktis sangat speifik hal ini disebabkan karena adanya gugus samping yang
reaktif dan susunan khas struktur makromolekulnya.
Komposisi Protein Protein terdiri dari karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen, dan, dalam
beberapa kasus, belerang. Protein adalah satu-satunya senyawa organic yang mengandung
nitrogen, sebuah fakta yang menjadikannya kedua penting dan berpotensi beracun. Asam
amino merupakan unit dasar struktur protein. Beberapa dari asam amino ini dapat synthesized
lain dari asam amino (disebut sebagai nonessential asam amino), sementara beberapa harus
diperoleh dari makanan (disebut sebagai asam amino essensial).

Klasifikasi protein berdasarkan kelarutan Berdasarkan kelarutannya protein dapat

digolongkan sbb:
1. albumin, larut dalam air dan larutan garam, tidak mempunyai asam amino khusus.
2. globulin, sedikit larut dalam air tetapi larut dalam garam, tdk mempunyai asam amino
khusus.
3. protamin,larut dalam etanol 70 80 %, tetapi tidak larut dalam air dan etanol absolut. Kaya
akan arginin.
4. histon, larut dalam larutan garam
5. skeroprotein, tidak larut dalam air atau larutan garam. Kaya akan glisin, alanin dan prolin.
1. Asam Amino
a. Struktur asam amino dan nama asam amino penyusun protein Asam amino yang terjadi
secara alami sebagai penyusun protein mempunyai gugus amino (NH2) dan gugus
karboksilat (COOH) yang terikat pada atom yang sama yaitu pada atom karbon alfa. Oleh
karena itu asam amino ini disebut asam -amino dan secara umum rumus strukturnya dapat
digambarkan seperti dibawah ini. Struktur asam amino
Suatu asam amino- terdiri atas:
a. Atom C . Disebut karena bersebelahan dengan gugus karboksil (asam).
b. Atom H yang terikat pada atom C .
c. Gugus karboksil yang terikat pada atom C .
d. Gugus amino yang terikat pada atom C .
e. Gugus R yang juga terikat pada atom C . Contoh struktur dari beberapa asam amino
Perbedaan antara asam amino yang satu dengan asam amino yang lain disebabkan oleh
perbedaan gugus R yang disebut rantai samping. Ada 20 asam amino yang bertindak sebagai
pembangun molekul protein, rumus strukturnya, nama umum dan singkatannya diberikan
dapat dilihat dibawah ini :
No.
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
16
17
18
19
20

Nama Singkatan
Ala
Val
Leu
Trp
Met
Ile
Pro
Phe
Ser
Gly
Thr
Cys
Asn
Gln
Tyr
Asp
Glu
Arg
Lys
His

Sturktur
Alanin
Valin
Leusin
Triptofan
Metionin
Isoleusin
Prolin
Fenilalan in
Serin
Glisin
Threonin
Sistein
Asparagi n
Glutamin
Tirosin
Asam aspartat
Asam glutamat e
Arginin
Lisin
Histidin

Sifat gugus rantai samping

hidropibik
Polar tak bermuatan
Bermuatan negative pada PH 7 (asam)
Bermuatan positif pada PH 7 (basa)
-

Catatan :
Gugus R rantai samping yang berbeda-bedapada setiap jenis asam amino Gugus R
yang berbeda-beda tersebut menentukan: -. Struktur -. Ukuran -. Muatan elektrik -. Sifat
kelarutan di dalam air .
Asam Amino esensial Terdapat 20 asam amino yang terbagi menjadi dua kelompok, asam
amino non- enensial dan asam amino esensial. 12 jenis asam amino non-enensial di produksi
oleh tubuh. Sedangkan 8 sisanya, berupa asam amino esensial yang harus didapatkan melalui
makanan. Fungsi Asam Amino antra lain : 1. Penyusun protein, termasuk enzim. 2. Kerangka
dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin, hormon, dan asam
nukleat) 3. Pengikat logam penting yang di perlukan dalam reaksi enzimatik (kofaktor).
CH2 OH O O HOCH2 C C C NHCH2CH2 C OH CH3 H Asam pantotenat
Pengaruh gugus rantai samping. Berdasarkan struktur rantai samping, asam amino
dibedakanmenjadi; asam amino asam, asam amino basa dan asamamino netral. CO2H CO2H
CO2HH2N CH H2N CH H2N CH CH2CH2CO2H (CH2)4NH2 CH3Asam
glutamatAs.amino asam Asam amino basa
Kelebihan gugus COOH pada suatu asam amino, menjadikan asam amino bersifat
asam Kelebihan gugus NH2, menjadikan asam amino bersifat basa Asam amino yang
tidak mengandung kelebihan keduanya, maka asam amino besifat netral Stereo kimia asam
aminoasam amino & protein merupakan senyawa optik aktif denganpusat kiral pada atom
karbon alfa dan mempunyai konfoguarasi L COOH COOHH COOH C H2N C H H2N HR
NH2 R R L Asam amino (S Asam) Proyeksi Fischer
Pengertian konfigurasi L, berdasarkan pada konfigurasi gliseral dehida yang dilukiskan
dalam proyeksi Fischer. Apabila gugus NH2 yang dilukiskan dalam proyeksi Fischer ter
letak disebelah kiri, maka konfigurasinya adalah L atau S CHO COOH COOH HO H H2N H
H NH2 CH2OH R R L gliseraldehida L asam amino D-asam amino Setiap asam amino mempunyai satu atau lebih atom C tak simetris, kecuali glisin Semua asam amino
mempunyai konfigurasi L sehingga disebut asam amino L atau alfa Jumlah stereo isomer
dari asam amino ditentukan oleh jumlah atom C tak simetrisnya
Sifat Keasaman dan Kebasaan asam amino Asam amino mempunyai gugus amina
(NH2) dan gugus karboksil (COO ) di dalam satu molekul sehingga asam amino dapat
bersifat amfoter Asam amino bersifat asam atau memberikan proton, jika dalam kondisi
basa kuat Asam amino bersifat basa atau menerima proton, jika dalam kondisi asam kuat +
OH H R NH CO+ H + CH H2 R +NH CHCOO R CH COO NH 3 3 2 Asam amino
pada Bentuk ion dipol Asam amino pada pH rendah (2) Netral (1) pH tinggi (3) pH makin
tinggi
Titik Isoelektrik pH dimana asam amino tidak bergerak baik ke elektroda positip (anoda)
maupun elektroda negatip (katoda) disebut titik isoelktrik. Penentua titik isoelektrik glisin
adalah sebagai berikut : Ka 1 H3N+CH2COOH H3N+CH2COO- + H+ Ka 2
H3N+CH2COO- H2NCH2COO- + H+ [H+] [H3N+CH2COO-] pKa 1 = 2,35 Ka 1= [H3N
CH2COOH] + [H+] [H2NCH2COO-] pKa 2 = 9,78 Ka 2 = [H3N+CH2COO pKa1 + pKa2 Titik isoelektrik glisin = = 6,06 2Sintesis Asam Amino 1. NH3 RCHX
COOH 2. - OH RCHNH2COOH 1. Ftalimida XCH(CO2C2H3)2 2.NaOC2H3RX RCHNH
COOH RCHNH2 COOH 3.H2O, kalor 1.NH3 - H2O R CHO 2.HCN RCCHNH2COOH
3.H2O, H+ H2, NH3, Pd RCOCOOH RCHNH2COOH
100% C 50%B/50%C (C) Cas bersih -1 100% B (B) Tiada cas bersih 50%A/50%B100%
A (A): Cas bersih +1

 2 kawasan/zon penimbal Alanina adalah Alanina adalah penimbal yang baik penimbal
yang baik pada pH 2.34 & 9.60 pada pH 2.34 & 9.60 Tidak bertindak Tidak bertindak sebagai
penimbal sebagai penimbal yang baik dalam sel yang baik dalam sel ie pH7.4 ie pH7.4
9.602.34 pI = (pKa1 + pKa2) = (2.34 + 9.60) = 5.97
Reaksi-reaksi Asam Amino
1. Reaksi esterifikasi :
H3N+CHCOOH + R OH H3N+CHCOOH alkohol R R asam amino ester
2. Reaksi pembentukan amida :
O OH3N+CHCOOH + CH3C Cl CH3CNHCHCOOH R RAnalisis Asam Amino Tes
warna dengan Ninhidrin adalah analisis asam amino yang sederhana dan cukup sensitip
dengan memberikan warna biru- violet.
O C OH C + RCHNH2COOH C OH asam amino O O O Ninhidrin C C C N C C C O O
Kompleks ninhidrin as. amino biru-violet Tes warna dengan ninhidrin hanya berlaku untuk
amina primer Ketajaman warna bergantung pada konsentrasi asam amino yang ada dalam
larutan
Peptida Senyawa peptida merupakan hasil polimerisasi dari asam amino Molekulmolekul asam amino terikat satu sama lain yang dihubungkan oleh ikatan peptida Ikatan
peptida terbentuk antara gugus NH2 dari asam amino yg satu dengan gugus COOH dari asam
amino yg lain.
O O R1 R2 NH2 CH C OH + NH2 CH C OH O O R1 R2 NH2 CH C NH CH
C OH PeptidaIkatan peptida
Pembentukan Ikatan Peptida (Reaksi Kondensasi) Dipeptida
Dua Asam Amino Dihubungkan oleh Ikatan Peptida Reaksi kondensasi Terbentuk
antara gugus karboksil di suatu asam amino dengan gugus amino asam amino lainnya
Menghasilkan air Dalam perhitungan energi tidak menguntungkan
Peptida: Protein dibina oleh tindak balas kondensasi antara asid-asid amino Tindak balas
kondensasi adalah antara kumpulan karboksil dan kumpulan amino H2 O Sejenis ikatan
amida: Ikatan peptida
H2OPeptida kecil yang mengandungi kurang daripada 12 asid amino: oligopeptidapeptida
yang lebih panjang dipanggil polipeptida.Hujung amino/ Hujung karboksil/Residu Hujung-N
Residu Hujung-CHujung yang Hujung yang kutubkutub Kumpulan R mungkin bersifat kutub
mempengaruhi cas
Ingat bahawa struktur peptida atau protein: Ada tulang belakang dan rantai sisi Tulang
belakang: unit-unit amida dan karbon- Rantai Sisi
Semua asam amino kecuali prolin mempunyai formula struktur umum L- asam amino
sebagai berikut. Satu dengan yang lainnya dibedakan dengan gugus samping R.Terdapat 4
golongan asam amino berdasarkan sifat sifat kandungan gugus R:
1. Asam amino dengan gugus samping R non polar atau hidrofobik.
2. Asam amino dengan gugus samping R polar tak bermuatan
3. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan positif
4. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan negative Asam amino dengan gugus
samping R non polar atau hidrofobik polar tak bermuatan bermuatan positif bermuatan
negatif Alanin Isoleusin Leusin Metionin Fenilalanin Prolin Triptofan Valin Asparagin Sistein
Glutamin Glisin Serin Treonin Tirosin Arginin Histidin Lisin Asam Aspartat Asam glutamat
b. Asam amino esensial Dari 20 asam amino pembangun molekul protein, ada delapan
diantaranya yang tidak dapat disintesis oleh manusia dewasa sehingga diperoleh melalui
makanan. Asam amino semacam ini dikenal dengan asam amino esensial.

Ciri cirri Asam amino essensial :

1. rantai samping bersifat hidrofobik atau sukar larut dalam air.
2. mempunyai nama umum (trivial).
3. Biasanya diambil (dipakai) dari sumber (dimana) pertama kali protein tersebut ditemukan.
Sebagai contoh, asparagin diisolasi pertama kali dari asparagus, asam glumatat diisolasi dari
gandum, glisin berasal dari bahasa yunani yang artinya manis.
Asam amino non protein Ada beberapa asam amino yang terjadi secara alami di dalam
makhluk hidup yang bukan merupakan protein dan strukturnya bukan asam -amino.
Beberapa di antaranya sering dijumpai dan memainkan peranan penting di dalam metabolism
sel. Sebagai contoh, asam 3-amino propinoat adalah suatu zat pemula di dalam biosintesis
vitamin. Asam pantotenat dan asam 4-amino butanoat terlibat di dalam jaringan (transmisi)
simpul nervus (saraf). Asam 3-amino propionate Asam 4-amino butanoat (-alanin) (-amino
butirat) Asam pentotenat Homo sisteina dan homo sirena adalah diantara asam-asam -amino
yang bukan penyusun protein. Senyawa ini merupakan senyawa di dalam biosintesis
metionina. Homosisteina Homosirena e. Pengaruh gugus samping Berdasarkan atas struktur
rantai samping, asam amino dibedakan menjadi asam amino asam, asam amino basa dan
asam amino netral. OHH2NCH2CH C O O OHH2NCH2CH2 CH2 H C NHCH2CH2 C OH
OO CHOCH2 C CH2 OH CH3 CH C O OHH3CCH2CH2 NH2 CH C O OHHOCH2CH2
NH2
Beberapa contoh sebagai berikut:
Asam glutamat Suatu asam amino asam Lisina Suatu asam amino basa Valin Suatu asam
amino netral Serina Suatu asam amino netral Jadi kelebihan gugus COOH pada suatu asam
amino menjadikan asam amino tersebut termasuk asam amino asam, sedangkan kelebihan
gugus NH2 menjadikan asam amino tersebut masuk kelompok asam amino basa. Asam
amino yang tidak mengandung kelebihan keduanya menjadi asam amino netral. Reaksireaksi terhadap protein juga dapat terjadi pada rantai samping. Misalnya hemoglobin adalah
suatu protein yang mempunyai unit ulang (repeating unit) terdiri atas 146 unit asam amino.
Salah satu dari unit asam amino itu adalah asam glutamate. f. Asam amino sebagai ion dipol
Pengukuran pKa dan pKb dari asam amino netral memberikan data pKb = 12 dan pKa=10.
Harga-harga ini adalah sesuai dengan pKa dari NH3 dan pKb dari gugus COO- . Atas dasar
itu asam amino netral digambarkan sebagai dwi kutub berikut: Gambar 1.3 asam amino netral
Pada struktur di atas terlibat adanya satu muatan positif dan satu muatan negative pada satu
molekul ion. Struktur semacam ini dinamakan ion dipole atau zwitterions. Sebagaimana
telah diketahui pada reaksi asam dengan basa, maka C COO- HH3N R
ASAM BASA BASA ASAM BASA ASAM ASAM BASA H2O + asam kuat akan
menghasilkan basa konjugat lemah dan basa kuat akan menghasilkan asam konjugat lemah.
CH3OH H+ + CH3O- H2O H+ + OH- CH3COOH H+ + CH3COO- H2O + RNH2 OH- +
RNH3 + RNH3 + CI- RNH3 + CI- RNH3 + + H2O RNH2 + H3O+ RNH3 + + H2O
RNH3OH + H+ Dua hal yang dapat disimpulkan berdasarkan informasi diatas yaitu:
a. Gugus COO- adalah kurang bersifat basa bila dibandingkan dengan gugus NH2.
b. Gugus NH3+ bersifat kurang asam apabila dibandingkan dengan gugus COOH. Adanya
ion dipole ini menyebabkan asam amino mempunyai titik leleh yang tinggi dan kelarutan
yang rendah di dalam pelarut organik. Kedua pernyataan di atas dapat dilihat pada persamaan
umum perubahan struktur asam amino akibat perubahan pH. Dalam pelarut air, asam amino
berupa Zwiter ion sehingga dapat bersifat sebagai asam (proton donor) dan sebagai basa
(proton aseptor) Sebagai asam : H3N+ CH(CH3)COO- H2NCH(CH3)COO- + H+

Sebagai basa : H+ H3N+CH(CH3)COOH Senyawa yang terdapat asam dan basa seperti asam
amino disebut senyawa amfplit ( amfoter ekektrolid )
Zwitter-ion Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion.
Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini dapat
dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh
gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam
amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, NH3 + ), sedangkan gugus karboksilnya
menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, COO- ). Titik isolistrik ini spesifik bergantung
pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan
berbentuk zwitter-ion. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur
kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas
berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral. g.
Sifat-sifat asam dan basa amino Karena asam amino mengikat gugus amino (NH2) dan gugus
karboksil (COOH) di dalam satu molekul, maka asam amino mempunyai sifat ion ammonium
(+ NH3) dan sifat ion karboksilat (COO- ), dengan perkataan lain dapat bersifat amfoter yaitu
dapat bersifat asam atau memberikan proton pada basa kuat dan bersifat basa atau menerima
proton pada asam kuat. Persamaan keseimbangan secara umum dari asam amino dapat
dilukiskan sebagai berikut; R CH CO2H R CHCOO- R CH COO- +NH3 + OH- H+ +NH3
H+ + OH- OH- NH2 Asam amino pada pH rendah (bersifat asam) (2) Bentuk ion dipole
(netral) (1) Asam amino pada pH tinggi 9bersifat basa) (3) pH makin tinggi
Dari persamaan diatas terlihat jelas keamfoteran asam amino. Dalam suasana asam (pH
rendah) struktur (1) mengikat H+ menghasilkan suatu kation (2) sehingga (1) bersifat basa
dan dalam suasana basa (pH tinggi) struktur (1) mengikat OH- menghasilkan anion (3),
sehingga (1) bersifat asam. Keasaman gugus + NH3 lebih kuat dari pada kebasaan gugus
COO- , maka jumlah anion lebih banyak dari pada kation, sehingga larutan akan bersifat agak
asam dan muatan netto adalah negative. h. Stereokimia asam amino Asam amino protein
merupakan senyawa optic aktif dengan pusat kiral pada atom karbon alfa dan mempunyai
konfigurasi L. secara stereo struktur asam amino tesebut dapat dilukiskan sebagai berikut: Lasam amino (S-asam) Pengertian konfigurasi L didasarkan pada konfigurasi gliseraldehid,
yang dilukiskan mengikuti proyeksi fischer. Apabila struktur umum asam amino juga
dilukiskan menurut proyeksi fischer, maka konfigurasi L adalah apabila gugus amina (NH2)
terletak disebelah kiri. L (-) gliseraldehid L-asam amino Setiap asam - amino mempunyai
satu atau lebih atom karbon tak simetris, kecuali glisin, tetapi semuanya mempunyai
konfigurasi L, karena itu disebut asam amino L-alfa. Jumlah stereo isomer dari asam amino
ditentukan oleh jumlah atom karbon atauC NH H COOH R atauCN2H H COOH R N2H H
COOH R Proyeksi ficscher N2H H COOH R HO H CHO CH2OH tak simetris yang
dimilikinya. Misalnya treonina atau isoleusina, masing-masing mempunyai dua atom karbon
tak simetris. i. Reaksi asam amino Karena asam amino mengandung gugus amino dan gugus
karbosilat, semua asam amino akan memberikan reaksi positif dari gugus-gugus fungsi ini.
Sebagai contoh, gugus amino dapat diasetilisasi dan gugus karbosilat dapat diesterkan. Dalam
diktat ini tidak akan dibahas semua reaksi-reaksi kimia dari asam amino, hanya akan
dijelaskan dua reaksi yang cukup penting saja, yang bisa dipakai secara luas untuk
identifikasi dan kuantitasi asam amino. Reaksi asam amino Reaksi khas asam amino
disebabkan oleh adanya gugus - karboksil, - amino, dan gugus yang terdapat pada rantai
samping (R). Enyawa amida, aster dan asilhalida dapat terbentuk dari asam amino ini. Reaksi
ninhidrin Reaksi nihidrin dapat dipakai untuk penentuan kuantitatif asam amino. Dengan
memanaskan campuran asam amino dan nihidrin, terjadilah larutan berwarna biru yang
intensitasnya dapat ditentukan dengan cara spektrofotometri. Semua asam amino dan peptide

yang mengandung, gugus - amino bebas memberikan reaksi nihidrin yang positif. Prolina
dan hidroksi prolina yang gugus asam aminonya tersubsitusi, memberikan hasil reaksi lain
yang berwarna kuning. Reaksi sanger Reaksi sanger merupakan reaksi antara gugus - amino
dengan l-fluoro-2, 4- dinitrobenzena (FDNB). Dalam suasan basa lemah, FDNB bereaksi
dengan - asam amino membentuk derivate 2, 4-dinitrofetil, disebut DNP- asam amino.
Reaksi ini dipakai untuk penentuan asam amino N-ujung suatu rantai polipedtida. FDNB juga
bereaksi dengan gugus - amino dan derivate gugus - amino yang terjadi, diidentifikasi
dengan cara kromatografi. Reaksi dansil klorida Reaksi dansil klorida adalah reaksi antara
gugus asam amino denagn l-dimetil- amino naftalena-5-sulfonil klorida (dansil klorida).
Karena gugus dansil mempunyai sifat flouresensi yang tinggi, maka derivate dansil asam
amino dapat ditentukan dengan cara flourometri. reaksi edman reaksi edman merupakan
reaksi antar - asam amino dengan fenilisotio-sianat, yang menghasilkan derivate asam
amino feniltiokarbamil. Dalam suasana asam dalam pelarut nitrometana, yang terakhir ini
mengalami siklisasi membentuk senyawa lingkar feniltiohidantoin. Hasil reaksi yang terjadi
dapat dipisahkan dan diidentifikasi dengan cara kromatografi. Reaksi edman ini juga dipakai
untuk penentuan asam amino N- ujung suatu reaksi rantai polipeptida. reaksi basa Schiff
reaksi basa Schiff adalah reaksi reversible antar gugus - amino dengan gugus aldehida. Basa
Schiff biasanya terjadi sebagai senyawa antara dalam reaksi enzima antara - asam amino
dan substrat. reaksi gugus R gugus SH pada sisteina, hidroksifenol pada tirosina, dan
guanidium pada arginina menunjukkan reaksi khas yang biasa terjadi pada gugus fungsi
tersebut. Gugus sulfihidril pada sisteina bereaksi dengan ion logam berat, dan menghasilkan
merkaptida. Reaksi oksidasi sisteina dengan adanya ion besi, memberikan hasil senyawa
disuffida, dan sistina. analisia asam amino prinsip kromatografi partisi dan kromatografi ion
dapat dipakai untuk menganalisa tidak hanya asam amino, tetapi juga peptide, protein, asam
nukleat, nukleotida, lipida dan campuran karbohidrat. Berbagai cara kromatografi dan
elektroforesa asam amino didasarkan pada daya larut dan sifat-sifatnya.
Isomerisme pada asam amino Dua model molekul isomer optis asam amino alanin Karena
atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam amino kecuali glisin
memiliki isomer optik: L dan D. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari
gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi
pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residuamina maka ini adalah tipe D. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum
jam, maka itu adalah tipe L. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama CORN,
dari singkatan COOH - R - NH2). Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan
eukariota merupakan tipe L meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe D. Dinding sel
bakteri banyak mengandung asam amino tipe D. 3. Peptida Senyawa peptida merupakan hasil
polimerisasi dari asam amino. Molekul-molekul asam amino terikat satu sama lain
dihubungkan oleh gugus amida yang disebut ikatan peptida yang dibentuk antara gugus NH2
dari asam amino yang satu dengan gugus COOH dari asam amino yang lain.
Dalam disiplin kimia polimer dikenal istilah monomer, oligomer, polimer, segmer atau
satuan antar unit ulang (inter unit linkage). Adapun penetrapan konsep polimer pada disiplin
peptida didapatkan korelasi sebagai berikut: Asam Amino --- Monomer Peptida --- Oligomer
Polipeptida --- Polimer Gugus (-CH-C-NH-) ------ satuan antar unit ulang Berdasarkan dari
keterangan di atas dapat disimpulkan bahwa dalam hal disiplin ilmu peptida atau protein
lebih ditekankan pada satuan antar unit ulang yang disebut gugus peptida. Pengertian segmer
dalam kimia polimer agak sukar diterapkan dalam polipeptida, karena segmer yang
dimilikinya kurang teratur (memiliki rantai samping yang beragam). Cukup banyak senyawa

peptida yang menarik serta memegang peranan penting dalam kehidupan. Salah satu
diantaranya adalah piroglutamilhistiridilprolinamida. Senyawa tersebut terdapat dalam
kelenjar hipotalamus sapi dan babi. Jika peptida ini dimasukan dalam tubuh manusia maka
akan merangsang pengeluaran tirotropin yang selanjutnya merangsang pengeluaran hormon
tiroid sebagai pengatur metabolisme dalam tubuh. 1. Ikatan Peptida Setiap mahluk hidup
memiliki beragam protein yang terbentuk dari 20 asam amino sama jenis yang yang
membentuk dunia protein yang beragam. Asam Amino adalah zat pembangun tubuh,
membentuk antibodi,memperbaiki jaringan, membangun RNA & DNA; menyebarkan
oksigen ke seluruh tubuh dan ikut dalam aktifitas otot. Terdapat sejenis zat medium yang
terbentuk dari asam amino yang mempunyai ciri khas protein, tapi tidak sama dengan protein,
yang disebut peptida. Peptida: asam amino dapat terangkai satu sama lain dalam suatu rantai
yang disebut Ikatan Peptida. Ikatan peptida ini dapat disebut juga sebagai ikatan amida.
Kedua puluh macam asam amino saling berikatan, dengan urutan yang beraneka ragam untuk
membentuk protein. Proses pembentukan protein dari asam- R O
asam amino ini dinamakan sintesis protein. Ikatan antara asam amino yang satu dengan
lainnya disebut ikatan peptida. Ikatan peptida merupakan ikatan yang terbentuk ketika atom
karbon pada gugus karboksil suatu molekul berbagi elektron dengan atom nitrogen pada
gugus amina molekul lainnya. Reaksi yang terjadi merupakan reaksi kondensasi, hal ini
ditandai dengan lepasnya molekul air ketika reaksi berlangsung. Hasil dari ikatan ini
merupakan ikatan CO-NH, dan menghasilkan molekul yang disebut amida. Ikatan peptida ini
dapat menyerap panjang gelombang 190-230 nm. Pembentukan Ikatan Peptida Ikatan peptida
dapat dirusak atau diputus dengan melakukan hidrolisis. Ikatan peptida terbentuk dari protein
yang mempunyai kecenderungan untuk putus secara spontan ketika terdapat air. Dari hasil
pemutusan tersebut, dilepaskan energi sebesar 10 kJ/mol. Namun, proses pemutusan terjadi
sangat lambat. Pada umumnya, organisme menggunakan enzim untuk membantu proses
pemutusan atau pembentukan ikatan peptida untuk mempercepat reaksi. 2. Struktur Peptida
dan Tatanama Peptida adalah merupakan hasil polimerisasi dari asam amino, sehingga
struktur peptida terdiri dari dua atau lebih asam amino. Peptida yang terdiri dari dua molekul
asam amino disebut dipeptida, bila terdiri dari 3, 4,5 dan 6 asam
amino disebut tripeptida, tentra peptida, penta peptida, dan heksa peptida. Untuk peptida
yang terdiri dari banyak asam amino disebut polipeptida. Dalam penulisan struktur peptida,
gugus NH2 bebas (sisa NH2) selalu terletak di sebelah kiri yang disebut dengan ujung N dan
gugus COOH bebas (sisa COOH) selalu terletak di sebelah kanan yang disebut ujung C.
Asam amino yang mengendung ujung N disebut asam amino terminal N dan asam amino
yang mengandung ujung C disebut asam amino terminal C. O Ujung C H2N CH C
NH CH COOH Ujung N R1 R2 Gambar Struktur terminal N dipeptida Struktur peptida
semuanya sering disingkat dengan menggabung simbol tiga huruf dari singkatan nama asam
amino tertentu yang urutannya sesuai dengan urutan asam amino penyusun peptida tersebut.
misalnya, dipeptida yang terbentuk dari glisin dan alanin strukturnya mempunyai dua
kemungkinan dari glisin dan alanin strukturnya mempunyai dua kemungkinan yaitu: O CH3
CH3 O H2NCH2 C NH CH COOH H2NCH C NHCH2 COOH Glisil Alanin
(Gly-Ala) Alanil Glisin (Ala-Gly) Bentuk yang pertama dinamakan Glisil Alanin disingkat
(Gly-Ala), sedangkan bentuk yang kedua dinamakan Alanil Glisin atau disingkat Ala-Gly.
Garis yang menghubungkan singkatan asam amino yang lain adalah menunjukkan ikatan
peptida. 3. Sintesis Peptida Fase Padat Perbedaan antara sintesis peptida fase padat dengan
sintesis peptida klasik adalah sintesis ini dilakukan dari belakang, di mulai dari atom C
terminal ke atom N terminal , dari kanan ke kiri seperti kita menulis peptida. Sintesis peptida
fase padat digunakan untuk menggabungkan banyak asam amino. Prinsip utama: membentuk

ikatan peptida, sementara salah satu ujungnya terikat secara kimia pada padatan yang tak
larut. Proses sintesis peptida fase padat:
1. Pengikatan gugus karboksil pada asam amino pertama dengan padatan khusus.
2. Penggabungan asam amino pertama dengan asam amino kedua dan seterusnya dengan
terlebih dahulu melepaskan gugus pelindung amino.
3. Penghilangan padatan khusus pada peptida yang terbentuk dengan HBr dalam CF3COOH.
4. Pelindung gugus amino adalah Boc.
5. Penghilangan pelindung dengan direaksikan dengan HCl di asam asetat.
6. Pengikatan asam amino setelah asam amino pertama dibantu dengan DCC.
Struktur protein Ada 4 tingkat struktur protein yaitu struktur primer, struktur sekunder,
struktur tersier dan struktur kuartener.
1. Struktur primer Struktur primer adalah urutan asam-asam amino yang membentuk rantai
polipeptida.
2. Struktur sekunder Struktur sekunder protein bersifat reguler, pola lipatan berulang dari
rangka protein. Dua pola terbanyak adalah alpha helix dan beta sheet.
Alpha helix dan beta sheet sebagai struktur sekunder protein :
alpha helix (-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam amino berbentuk
seperti spiral; beta-sheet (-sheet, "lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang
tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau
ikatan tiol (S-H); beta-turn, (-turn, "lekukan-beta"); dan gamma-turn, (-turn, "lekukangamma").
3. Struktur tersier Struktur tersier protein adalah lipatan secara keseluruhan dari rantai
polipeptida sehingga membentuk struktur 3 dimensi tertentu. struktur tersier terbentuk karena
adanya interaksi antara gugus rantai samping (R) dari asam amino.
Sebagai contoh, struktur tersier enzim sering padat, berbentuk globuler.
4. Struktur kuartener Beberapa protein tersusun atas lebih dari satu rantai polipeptida.
Struktur kuartener menggambarkan subunit-subunit yang berbeda dipak bersama-sama
membentuk struktur protein. Sebagai contoh adalah molekul hemoglobin manusia yang
tersusun atas 4 subunit.
Struktur Kuarterner struktur ini terbentuk karena terjadinya assosiasi dua molekul protein
atau lebih
Struktur Protein Struktur Primer Struktur Tersier Struktur KuarternerStruktur Sekunder
Struktur sekunder protein: -Helix C-terminus N-terminus
Struktur protein serat : -Helix
-Heliks Paling sering ditemukan ( 25% dari aa penyusun protein berstruktur ini)
Kestabilitannya diperkuat oleh interaksi van der Waals Ikatan H segaris Gugus samping
menyembul keluar.
Denaturasi Protein Terjadi bila suatu protein yang berada dalam bentuk aslinya; dipanaskan, berada dalam pH ekstrim, atau diberi bahan kimia misalnya urea. Denaturasi
menyebabkan struktur tersier hilang. Bila protein tersebut dikembalikan ke kondisi faali,
maka akan melipat kembali secara spontan ke konformasi aslinya (reversible), serta kembali
berfungsi (renaturasi). Bila dipanaskan berlebihan, maka akan merusakStruktur
primer,disebut koagulasi (irreversible).

PolipeptidaAsam-asam amino bersambungan membentuk suatu polipeptidamelalui ikatan

peptida. Urutan (sekuens) asam amino dari suatu rantaimenjadi struktur primer suatu protein
Ikatan Peptida Ikatan Peptida Rantai Polipeptida Ikatan peptida menghubungkan gugus
karboksil dari satu asam amino dengan gugus amino dari asam amino lainnya 49
Polimer Asam Amino disebut Di-, tri-, tetra-, pentapeptida, dst., atau Secara umum,
peptida or oligopeptida (hingga sepanjang 30 asam amino) Polimer yang lebih besar disebut
polipeptida (hingga sepanjang 100 asam amino), atau Protein, dari sepanjang 70 asam
amino Urutan asam amino penyusunnya ditulis dari ujung amino ke arah ujung karboksi
(dari kiri ke kanan).
Watak Polipeptida Hanya memiliki satu ujung amino dan satu ujung karboksi, sifatnya
ditentukan oleh gugus samping asam amino penyusunnya Semakin panjang molekulnya,
semakin banyak keragaman yang mungkin terbentuk Jika terdapat sistein dapat terbentuk
ikatan kovalen intramolekuler, sebagai ikatan disulfida, yang memiliki sifat menstabilkan
struktur protein Molekul yang memiliki aktivitas biologis memiliki panjang antara dua
hingga hampir 27.000 residu
Contoh Polipeptida Berukuran Kecil Dipeptida, aspartilphenylalanil metil ester, dikenal
sebagai aspartam, pemanis rendah kalori Tripeptida, Glu-His-Pro, merupakan hormon
pelepas tirotropin Dua nonapeptida yang berkaitan (berbeda hanya dua asam amino)
memiliki sifat berbeda: Oksitosin, memicu kontraksi uterin Vasopresin, mencegah buang
air kecil di malam hari
Oksitosin vs. Vasopresin
O OH2NCH2CNHCHCOOH H2NCHCNHCH2COOH CH3 CH3 glisil alanin (gly-ala)
alanil glisin (ala-gly)Latihan,Strukutr hormon peptida oksitoksin disingkat sebagai berikut
:Cys Tyr ile Gly Asn Cys Pro
Gambarkan struktur peptida oksitoksin tersebutPenentuan Struktur Peptida :
Menentukan jumlah dan jenis asam amino dalam struktur primer
Menentukan terminal asam amino
Menentukan urutan asam amino di dalam rantai
Cara Hidrolisis Komposisi asam amino biasanya diperoleh dengan cara menghidrolisis
peptida menjadi molekul-molekul asam aminob. Cara Sanger Penentuan asam amino dalam
peptida yang dilakukan dengan meraksikan dengan 2,4 dinitrofluoro benzena.c. Cara
Edman Pereaksi fenilisosianat bereaksi secara spesifik dengan asam amino terminal N dari
suatu peptida.
Kasifikasi protein
1. Berdasarkan komposisi protein dibagi menjadi dua kelompok utama yaitu ;
a. Protein sederhana adalah protein yang pada hidrolisis hanya menghasilkan asam amino.
b. Protein konjugasi adalah protein yang pada hidrolisis tidak hanya menghasilkan asam
amino.
Berdasarkan struktur molekulnya, protein dapat dibagi menjadi 3 golongan utama, yaitu :
1. Protein Bentuk Serabut (fibrous) Protein bentuk serabut terdiri atas beberapa rantai peptida
berbentuk spiral yang terjalin satu sama lain sehingga menyerupai batang yang kaku.
Karakteristik protein serabut adalah rendahnya daya larut, mempunyaikekuatan mekanis yang
tinggi dan tahan terhadap enzim pencernaan. Protein ini terdapat dalam unsur-unsur struktur
tubuh (kolagen, elastin, keratin, dan myosin).
2. Protein Globular Protein globular berbentuk bola, terdapat dalam cairan jaringan tubuh.
Protein ini larut dalam larutan garam dan asam encer, mudah berubah dibawah pengaruh

suhu. Yang termasuk dalam protein globular adalah (Albumin, Globulin, Histon, dan
Protamin).
3. Protein Konjugasi Protein konjugasi adalah protein sederhana yang terikat dengan bahanbahan non asam asam amino. Yang termasuk dalam protein globular adalah (Nukleoprotein,
Lipoprotein, Fosfoprotein dan Metaloprotein)
Koenzim Banyak enzim yang memerlukan koenzim untuk dapat berfungsi aktif sebagai
katalisator. Koenzim akan memperbesar kemampuan katalitik suatu enzim sehingga jauh
melebihi kemampuan yang ditawarkan. Koenzim yang berikatan secara erat dengan enzim
melalui ikatan kovalen atau non kovalen sering disebut sebagai gugus prostetik. Reaksi-reaksi
yang memerlukan koenzim antara lain: reaksi oksidoreduksi, pemindahan gugus serta
isomerisasi, dan reaksi yang membentuk ikatan kovalen. Koenzim dan hubungannya dengan
beberapa vitamin
1. Koenzim: molekul organic kecil, tahan terhadap panas yang mudah terdisosiasi dan dapat
dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialysis. Contoh: NAD, NADP, ATP.
2. Vitamin: golongan senyawa kimia yang terdapat dalam jumlah kecil makanan tetapi
mempunyai arti penting, sebab jika kekurangan vitamin maka akan menimbulkan penyakit
seperti beri-beri, skorbut, rabun senja, dan lain-lain.
3. Hubungan keduanya adalah beberapa koenzim mempunyai struktur yang mirip dengan
vitamin tertentu. Pada koenzim tertentu molekul vitamin menjadi bagian dari molekul
tersebut. contohnya ada 9, salah satumya Niasin. Niasin adalah nama vitamin yang beberapa
molekul nikotinamida/asam nikotinat. Niasin terdapat dalam jaringan hewan maupun
tumbuhan. Daging adalah bahan makanan yang mengandung 28 banyak niasin. Molekul
nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul NAD+ atau NADP+ yang merupakan
koenzim Unsur-unsur kimia pada sel hidup mengalami berbagai proses dan reaksi. Pada
setiap reaksi kimia organik, dibutuhkan katalisator. Katalisator diperlukan untuk
mempercepat proses reaksi. Namun, katalisator tidak akan berubah dan tidak akan habis oleh
reaksi tersebut. Enzim merupakan suatu biokatalis. Artinya, suatu katalisator yang disintesis
oleh organisme hidup. Katalisator ada dua macam, yaitu katalisator protein dan katalisator
nonprotein. Contoh katalisator protein adalah enzim, sedangkan yang merupakan katalisator
nonprotein, misalnya H, OH, dan ion logam. Dilihat dari sturkturnya, enzim adalah protein.
Oleh karena itu, enzim memiliki sifat-sifat protein, seperti termolabil, bisa rusak oleh logam
berat (Ag,Pb,Hg), dan dapat terganggu oleh perubahan pH.
1. Perbedaan Enzim dan Koenzim Ketika mempelajari enzim, Anda pasti akan mengenal
koenzim, holoenzim, dan apoenzim. Koenzim diperlukan agar enzim dapat bekerja. Koenzim
adalah molekul organik nonprotein. Jika enzim dan koenzim disatukan, disebut holoenzim.
Sementara itu, bagian protein holoenzim disebut apoenzim. Berikut ini adalah perbedaan
enzim dan koenzim. Enzim: biokatalisator, termolabil, memiliki fungsi yang spesifik, mudah
rusak oleh logam berat, pengukuran aktivitasnya dilakukan dengan kecepatan reaksi
enzimatik, memiliki letak tertentu di dalam sel, dan hanya satu macam reaksi yang mampu
dikatalis olehnya. Koenzim: diperlukan untuk aktivitas enzim tertentu, termostabil, memiliki
berat molekul yang rendah, bisa dikatakan sebagai substrat kedua, banyak koenzim yang
merupakan derivat vitamin B.
2. Enzim Memerlukan Koenzim Banyak enzim yang megatalisis proses pemindahan gugus
dan reaksi lain memerlukan, di samping substratnya, sebuah molekul organik sekunder yang
dikenal sebagai koenzim karena tanpa koenzim, enzim tersebut tidak aktif. Koenzim akan
memperbesar kemampuan katalitik sebuah enzim sehingga menjadi jauh melebihi
kemampuan yang ditawarkan hanya oleh gugus fungsional asam aminonya, yang menyusun
massa enzim tersebut. Koenzim yang berikatan secara erat dengan enzim lewat ikatan
kovalen atau gaya nonkovalen kerap kali disebut sebagai gugus prostetik.. Koenzim yang

mampu berdifusi secara bebas umumnya berfungsi sebagai unsur pembawa (yang didaur
ulang secara kontinu) hydrogen (FADH), hidrida (NADH dan NADPH), atau unit-unit kimia
seperti gugus asil (koenzim A) atau gugus metil (folat), membawanya bolak-balik antara
tempat pembentukannya dan pemakaiannya. Oleh karena itu, koenzim yang disebut
belakangan ini dapat dianggap sebagai substrat sekunder. Jenis-jenis enzim yang
membutuhkan koenzim adalah enzim yang mengatalisis reaksi oksidoreduksi, pemindahan
gugus serta isomerisasi, dan reaksi yang membentuk ikatan kovalen (kelas IUB 1,2,5, dan 6).
Reaksi lisis, termasuk reaksi hidrolisis yang dikatalisis oleh enzim-enzim pencernaan, tidak
memerlukan koenzim.
3. Koenzim Dapat dianggap Sebagai Subtrat Sekunder Untuk dua laasan penting, akan sering
kali membantu untuk menganggap koenzim sebagai substrat sekunder. Alasan pertama,
perubahan kimia di dalam koenzim terjadi tepat mengimbangi perubahan kimia yang
berlangsung di dalam substrat. Sebagai contoh, dalam reaksi oksideruduksi, jika satu molekul
substrat dioksidasi, satu molekul koenzim akan direduksi. Alasan kedua untuk memberi
koenzim penghargaan yang sama adalah bahwa aspek reaksi ini mungkin mempunyai makna
fisiologik mendasar yang lebih besar. Sebagai contoh, peran penting kmampuan otot yang
bekerja secara anaerob untuk mengubah piruvat menjadi laktat tidak terletak pada piruvat
ataupun laktat. Reaksi tersebut semata-mata bertujuan mengoksidasi koenzin NADH yang
tereduksi menjadi NAD+ . Tanpa NAD+ glikolisis tidak dapat berlanjut dan sintesis ATP
Anaerob (dan dengan demikian, aktivitas kerjannya) akan terhenti. Di bawah keadaan
anaerob, reduksi piruvat menjadi laktat menghasilkan oksidasi ulang NADH dan
memunkinkan sintesis ATP. Reaksi lain dapat melakukan funsi ini sama baiknya. Sebagai
contoh pada bakteri atau ragi yang tumbuh secara anaerob, metabolit yang berasal dari
piruvat bertindak secara oksidan bagi NADH dan mereka sendiri berada dalam keadaan
tereduksi. Tabel . Mekanisme bagi regenerasi Anaerob NAD+ 30 Oksidan Produk Tereduksi
Bentuk Kehidupan Piruvat Asetaldehid Dihidroksiasoton fosfat Fruktosa Laktat Etanol
-Gliserofosfat Matinol Otot, bakteri laktat, ragi (yeast) Eschrichia coli bakteri heterolaktat
Fungsi Koenzim sebagai Reagensia Pemindah Gugus Tipe reaksi biokimia pemindahan gugus
D G + A A G + D Yang memindahkan gugus molekul fungsional (G) dari molekul donor
(D-G) kepada sebuah molekul aseptor akhir (misal, reaksi dahidrogenasi) atau sebagai
pembawa gugus intermediet (misal, reksi transaminasi). Diagram berikut melukiskan konsep
yang disebut terakhir ini. D H KoE A H D KoE - H A Meskipun diagram ini mengesankan
pembentukan hanya satu kompleks KoE- G tunggal saat berlangsungnya seluruh reaksi,
sebenarnya ada berbagai kompleks intermediet KoE-G yang dapat terlibat dalam suatu reaksi
tertentu (misal, transaminasi). Jika gugus yang dipindahkan merupakan hydrogen, adalah
biasa untuk menggambarkan hanya separuh reaksi di sebelah kiri: D H KoE D KoE - H
Bahwa hal ini sebenarnya merepresentasikan hanya suatu kasus khusus dari pemindahan
gugus yang biasa dapat paling mudah dipahami dalam pengertian reksi yang berlangsung di
dalam sel utuh.
Untuk pemindahan gugus bukan hydrogen: Vitamin B membentuk bagian dalam struktur
banyak koenzim. Vitamin B nikotinamida, tiamin, riboflafin dan asam pantotenat merupakan
unsur esensial yang membentuk koenzim bagi oksidasi serta reduksi biologik, dan koenzim
kobamida serta asam folat berfungsi dalam metabolisme satu karbon. Banyak koenzim
mengandung adenin, ribose, serta fosfat, dan merupakan darivat adenosin monofosfat (AMP).
Contoh-contohnya mencakup NAD+ dan NADP+ .
Karakteristik koenzim:
1. Merupakan senyawa organik dengan berat molekul kecil; non protein
2. Stabil terhadap panas
3. Banyak diperlukan untuk aktivitas Enzim kecuali Enzim pencernaan (reaksi hidrolitik)

4. Terikat pada Enzim ada yang secara kovalen (prostetik) kebanyakan non kovalen
5. Dianggap sebagai substrat ke-2 Klasifikasi koenzim 1. Pemindah gugus H NAD+ ,
NADP+, FMN, FAD As. Lipoat, co-Enzim Q kebanyakan derivat vit. B dan adenosin
monopospat. 2. Pemindah gugus selain H Gula phosphat CoA.SH KoEnzim folat KoEnzim
kobomida (vit. B12) As. Lipoat Thiamin piropospat Piridoksal pospat Biotin Gula fosfat
Dalam peranannya ,enzim sering memerlukan senyawa organik tertentu selain protein.
Ditinjau dari fungsinya, dikenal adanya koenzim yang berperan sebagai pemindah hidrogen,
pemindah elektron, pemindah gugusan kimia tertentu (group transferring) dan koenzim
dari isomerasa dan liasa.