ASAM AMINO

TIM BIOKIMIA
Fakultas Peternakan UNAND
 Asam Amino: Unit dasar dr
protein
R
NH3 + C COO- R adalah salah satu
Gugus Amino Gugus
dr 20 rantai sisi yg
berbeda.
H Karboksilat

Asam amino
PADA PH 7, KEDUA GUGUS (AMINO DAN KARBOKSIL)
AKAN TERION
 Asam Amino
Asam amino diperoleh dr hidrolisis protein
Asam amino bervariasi berdasarkan
keragaman struktur gugus R.
Asam amino mempunyai asam dan basa
Asam amino Aromatic menyerap sinar
near-ultraviolet
Semua asam amino kecuali glycine tampak
asimetri
Dpt diwarnai oleh ninhydrin, membentuk
senyawa berwarna
 SIFAT ASAM AMINO
Larut dalam air dan pelarut organik
Mempunyai titik lebur yang tinggi
dibanding asam karboksilat
Karena punya dua gugus fungsi
menyebabkan asam amino bermuatan
Dalam air akan mengalami ionisasi
 Asam amino terionisasi dlm air

Asam amino larut dalam air akan mengalami

ionisasi membentuk ion + dan – (Zwitter
ion)
Asam amino terionisasi dan dpt bersifat
asam atau basa
Bentuk Zwitterion Asam Amino
Pada kondisi fisiologis normal (seluler),
asam amino merupakan zwitterion
(ion dipolar):
gugus amino = -NH3+
gugus karboksil = -COO-
 R acid
amino

NH2 Ca COOH

Asam amino bebas mempunyai pKa

NH3+ NH2 COOH COO-
pKa ~ 9.4 pKa ~ 2.2
R

+NH
3 Ca COO-

pada pH fisiologis, asam amino merupakan zwitterion

 Asam amino dpt berperan sebagai asam
dan sebagai basa

R R
NH3+ C COO- NH2 C COO- + H+
H H

Sebagai asam atau donor proton

 Atau sebagai basa (akseptor proton)
R R
NH3+ C COO- + H
+ NH3+ C COOH
H H

Senyawa yg mempunyai 2 sifat ini

disebut ampoter atau ampolit
(amphoteric electrolytes)
 pH isoelektrik (PI)
Adalah pH dimana asam amino
bermuatan + dan –
PI = pka1 + pka 2
2
 Klasifikasi Asam Amino

Berdasarkan pembentuknya
- Asam amino esensial
- Asam amino non esensial
Berdasarkan strukturnya
 R acid
amino

NH2 Ca COOH

Asam amino bebas mempunyai pKa

NH3+ NH2 COOH COO-
pKa ~ 9.4 pKa ~ 2.2
R

+NH
3 Ca COO-

pada pH fisiologis, asam amino merupakan zwitterion

Carbon- a pada semua asam amino (kecuali
glisin) adalah asimetrik (mempunyai 4 gugus
berbeda yg melekat padanya) yg merupakan
pusat khiral .
Glycine tidak mempunyai atam karbon
asimetrik, shg disebut akhiral.
Molekul khiral menempati 2 susunan yg
berbeda dlm ruang yg merupakan bayangan
cermin.
Dua bayangan cermin disebut enansiomer.
Molekul khiral dpt memutar bidang dr sinar
terpolarisasi.
enansiomer yg memutar bidang cahaya
terpolarisasi ke kiri disebut L- (laevus =
“left”) dan enansiomer lainnya disebut D-
(dexter = right).
Kebanyakan asam amino pada proteins
berada dlm konfigurasi-L.
Beberapa D-asam amino : terdapat pada
dinding sel bakteri dan antibiotik tertentu.
 Klasifikasi Asam Amino
berdasarkan strukturnya
Asam amino dpt digolongkan berdasarkan
gugus R (rantai sisi) nya yaitu:
Rantai sisi Hidrofobik (non polar): Ala, Val,
Leu, Ile, Pro, Trp, Phe, Met
Netral(tidak bermuatan) dan Polar: Gly,
Ser, Thr, Tyr, Cys, Asn, Gln
Asam (bermuatan negatif): Asp, Glu
Basa (bermuatan positif): Lys, Arg, His
 20 Amino acids
Glycine (G) Alanine (A) Valine (V) Isoleucine (I) Leucine (L)

Proline (P) Methionine (M) Phenylalanine (F) Tryptophan (W) Asparagine (N)

Glutamine (Q) Serine (S) Threonine (T) Tyrosine (Y) Cysteine (C)

Asparatic acid (D) Glutamic acid (E) Lysine (K) Arginine (R) Histidine (H)

White: Hydrophobic, Green: Hydrophilic, Red: Acidic, Blue: Basic

Asam amino non polar:
Hidrofobik
Tdr dr 5 asam amino alifatik (ala, val, leu, ile,
pro), 2 aa aromatik (phe, trp) dan 1 aa
mengandung sulfur (met)
Asam amino polar:
hidrofilik, larut dalam air
Mengandung gugus yg dpt membentuk ikatan
hidrogen dg air yaitu:
Gugus hidroksil (ser,thr, tyr)
Gugus amida (asn, gln )
Gugus sulfidril atau gugus Tiol (cys)
Pada gly, atom Hidrogen sebagai gugus R
Asam amino bermuatan negatif
Asam (muatan total negatif pd pH 7)
Mengandung tambahan gugus karboksil
Asam aspartat (asp) dan asam glutamat (glu)
Asp dan glu merupakan senyawa induk dari asn dan gln
Asam amino bermuatan positif
Basa (muatan total positif pd pH7)
Lisin (lys) mengandung tambahan satu gugus amino
Arginin (arg) mengandung gugus guanidino bermuatan
positif
Histidin (his) mengandung gugus imidazol yg mengion
sedikit
 Struktur Asam Amino
pKa

Glycine Gly - G 2.4 9.8

Alanine Ala - A 2.4 9.9

Valine Val - V 2.2 9.7

Leucine Leu - L 2.3 9.7

Isoleucine Ile - I 2.3 9.8

 Non-Aromatic Amino Acids with Hydroxyl R-Groups

Serine Ser - S 2.2 9.2 ~13

Threonine Thr - T 2.1 9.1 ~13

Amino Acids with Sulfur-Containing R-Groups

Cysteine Cys - C 1.9 10.8 8.3

Methionine Met-M 2.1 9.3

Asam Amino Asam dan Amida Konyugat
Aspartic
Asp - D 2.0 9.9 3.9
Acid

Asparagine Asn - N 2.1 8.8

Glutamic
Glu - E 2.1 9.5 4.1
Acid

Glutamine Gln - Q 2.2 9.1

 Asam Amino Basa

Arginine Arg - R 1.8 9.0 12.5

Lysine Lys - K 2.2 9.2 10.8

Histidine His - H 1.8 9.2 6.0

 Asam Amino Aromatik dan Prolin
Phenylalanine Phe - F 2.2 9.2

Tyrosine Tyr - Y 2.2 9.1 10.1

Tryptophan Trp-W 2.4 9.4

Proline Pro - P 2.0 10.6

 Asam amino khusus (tambahan)
pada protein tertentu terdapat asam amino
khusus
Asam amino tsb diturunkan dr asam amino
baku
Asam amino tsb yaitu :
4-hidroksiprolin, ditemukan pd kolagen
5-hidroksilisin, ditemukan pd kolagen
N-Metillisin, ditemukan pd miosin
Gamakarboksiglutamat, dlm protrombin
desmosin (turunan lisin), terdpt pd elastin
Campuran kompleks asam amino dpt
dipisahkan, diidentifikasi dan diduga
jumlahnya oleh metoda elektroforesis atau
khromatografi pertukaran ion
Asam amino dpt disatukan secara kovalen
melalui ikatan peptida membentuk senyawa
peptida
Sifat asam basa peptida merupakan fungsi
terminal amino pd gugus amino dan terminal
karboksil pd gugus karboksil, serta gugus R
yg mengion.
 Pembentukan Ikatan Peptida
•Individual asam amino membentuk rantai polipeptida
 Peptida dibentuk oleh kondensasi gugus
-COOH dr asam amino satu dan gugus NH dr
asam amino lainnya.
Asam yg membentuk ikatan peptida disebut
pertama. Cth: jk dipeptida dibentuk dr
glisin dan alanin maka gugus COOH glycine
beraksi dg gugus NH dr alanine, sehingga
dipeptida tsb. disebut glycylalanine.
 Protein adalah polimer linier dr
asam amino
R1 R2
NH3＋ C COO ＋ NH3＋ C COO ＋
ー ー
H H Asam karboksilat
H 2O berkondensasi dg gugus
H 2O
amino dan melepas air
R1 R2 R3
NH3＋ C CO NH C CO NH C CO
H Peptide H Peptide H
bond bond
Rangkaian asam amino
F T D ini disebut: primary
A G N S K A
G S structure
Peptida: rantai pendek dr polipeptida,
panjangnya kira-kira 20 asam amino,
disebut peptida;
Tetapi jk merupakan bagian dr keseluruhan
rantai polipeptida, disebut oligopeptida
Peptida dpt dihidrolisa menghasilkan asam
amino bebas
Beberapa peptida berada dlm bentuk bebas
di dlm sel dan jaringan dan mempunyai
fungsi biologis khas, yaitu: hormon,
antibiotik, dll
PROTEIN
Protein berperan penting dlm
sistem kehidupan
3 contoh fungsi protein
Alcohol
dehydrogenase
Katalisis: mengoksidasi
Hampir semua reaksi kimia dlm sel alkohol mjd aldehid
hidup dikatalisis oleh enzim. Enzim atau keton
adalah protein

Transportasi:
beberapa protein mengangkut Haemoglobin
mengangkut
beragam substansi, spt oksigen, ion- oksigen
ion, dll.

Transfer Informasi: Insulin

hormones mengontrol jml
gula dlm darah
 Hirarki dr Struktur Protein

• Dari 20 asam amino berbeda dpt dibentuk banyak kombinasi

Struktur primer
The order of amino acids: rangkaian Protein

Struktur sekunder
Local conformation, tergantung pd rangkaian.
ada 2 bentuk: -heliks a, dan helaian 

Struktur Tersier/Kuaterner
Keseluruhan struktur dr rantai-rantai dlm 3 dimensi
Struktur Primer:
Ikatan Peptida

sudut w ~180º
Partial double-
bond:
H H

-
-
-C - N- -C = N-

-
O O-
Resonance structures
 Struktur Primer
Satu unit asam amino yg berikatan secara linier; Unit asam
amino dikodekan oleh bahan genetik
Ditunjukkan oleh ikatan peptida dan urutannya
Ikatan antara 2 asam amino (5 hingga 4000 AA) adalah
IKATAN PEPTIDA

Val Leu Ser Tyr Pro

Ikatan peptida
 Struktur Sekunder
Local Conformation of Consecutive
Residues
Three low energy backbone f/ combinations
1. Right-hand helix: a-helix (-40°, -60°)
2. Extended: antiparallel b-sheet (140°, -140°)
3. Left-hand helix (rare): a-helix (45°, 45°)
Glycine: special it has no side chain!
Ikatan Hydrogen antara atom-atom pd
backbone provides stability to struktur
sekunder
Asam Amino mempunyai specific preferences
 HELIKS-a
Heliks-a distabilkan oleh ikatan
Hidrogen yg terbentuk antara
kumpulan C=O pd satu ikatan
peptida dg kumpulan NH pd ikatan
peptida yg lain
Dapat mengikat asam amino
Secondary Structure- a Helix

H-bond
 HELAIAN-
HELAIAN- distabilkan oleh IKATAN
HIDROGEN antara asam amino yg
berada pd rantai polipeptida berbeda
atau rantai yg sama tetapi berada dlm
arah yg berlawanan
Secondary Structure-  Sheet

Oxygen Nitrogen Hydrogen

Carbonyl C

H Bond Carbon a R Group

Beyond Secondary Structure
Supersecondary structure (motifs): small,
discrete, commonly observed aggregates of
secondary structures
b sheet
helix-loop-helix
bab
Domains: independent units of structure
b barrel
four-helix bundle
*Domains and motifs sometimes
interchanged*
 STRUKTUR TERTIER
ORGANISASI 3 dimensi semua atom
dlm rantai polipeptida termasuk
kumpulan R dan backbone polipeptida
Menunjukkan kecendrungan polipeptida
membentuk lipatan atau gulungan
sehingga terbentuk struktur yang lebih
komplek
 Tertiary Structure
Specific structures result from
long-range interactions
Electrostatic (charged) interactions
Hydrogen bonds (OH, N H, S  H)
Hydrophobic interactions
 Struktur Kuaterner
Definisi:
Rantai-rantai polipetida saling
berinteraksi.
IKATAN KIMIA PADA PROTEIN
IKATAN KOVALEN - JEMBATAN
DISULFIDA antara 2 residu sistein,
membentuk sistin
(STRUKTUR SEKUNDER)
IKATAN BUKAN KOVALEN:
-ikatan ionik
-ikatan hidrogen
-tarikan hidrofobik
-ikatan VAN DER WAALS
 Klasifikasi protein
berdasarkan fungsinya
Sebagai enzim
Hampir semua reaksi biologis dipercepat atau
dibantu oleh suatu senyawa makromolekul
spesifik yang disebut enzim, dari reaksi yang
sangat sederhana seperti reaksi transportasi
karbon dioksida sampai yang sangat rumit
seperti replikasi kromosom. Protein besar
peranannya terhadap perubahan-perubahan
kimia dalam sistem biologis.
Alat pengangkut dan penyimpan
Banyak molekul dengan MB kecil serta
beberapa ion dapat diangkut atau
dipindahkan oleh protein-protein tertentu.
Misalnya hemoglobin mengangkut oksigen
dalam eritrosit, sedangkan mioglobin
mengangkut oksigen dalam otot.
Pengatur pergerakan
Protein merupakan komponen utama daging,
gerakan otot terjadi karena adanya dua
molekul protein yang saling bergeseran.
Penunjang mekanis
Kekuatan dan daya tahan robek kulit dan tulang
disebabkan adanya kolagen, suatu protein berbentuk
bulat panjang dan mudah membentuk serabut.
Pertahanan tubuh atau imunisasi
Pertahanan tubuh biasanya dalam bentuk antibodi,
yaitu suatu protein khusus yang dapat mengenal dan
menempel atau mengikat benda-benda asing yang
masuk ke dalam tubuh seperti virus, bakteri, dan sel-
sel asing lain.
Media perambatan impuls syaraf
Protein yang mempunyai fungsi ini biasanya
berbentuk reseptor, misalnya rodopsin, suatu
protein yang bertindak sebagai reseptor
penerima warna atau cahaya pada sel-sel
mata.
Pengendalian pertumbuhan
Protein ini bekerja sebagai reseptor (dalam
bakteri) yang dapat mempengaruhi fungsi
bagian-bagian DNA yang mengatur sifat dan
karakter bahan
Structural Classes of Proteins
1. Protein Globular (enzim,
molecular machines)
berbentuk bulat atau elips
Larut dalam air,asam, basa dan etanol
Fungsi: in dynamic roles (e.g.
katalisis, regulasi, transport, gene
processing)
Contoh albumin, globulin dll
 Structural Classes of Proteins
2. Protein Fibrous (fibrils, structural
proteins)
Bentuknya memanjang seperti serabut
Tidak larut dalam air
Sukar dicerna oleh enzim
Contohnya keratin, kolagen
Kolagen: Protein Serat
(Fibrous)
Triple Helix
3. Protein gabungan
mukoprotein
glikoprotein
lipoprotein
nukleoprotein
Sifat-sifat fisikokimia protein
Sifat fisikokimia setiap protein tidak
sama, tergantung pada jumlah dan
jenis asam aminonya.
Berat molekul protein sangat besar
Ada protein yang larut dalam air, ada
pula yang tidak dapat larut dalam air,
tetapi semua protein tidak larut dalam
pelarut lemak.
Bila dalam suatu larutan protein
ditambahkan garam, daya larut protein
akan berkurang, akibatnya protein akan
terisah sebagai endapan. Peristiwa
pemisahan protein ini disebut salting out.
Apabila protein dipanaskan atau
ditambahkan alkohol maka protein akan
menggumpal (denaturasi)
Protein dapat bereaksi dengan asam dan
basa
 Rangkuman
Protein berperan penting dlm sistem kehidupan.
Protein merupakan polimer yg terdiri dr 20 jenis
asam amino.
Setiap protein folds into a unique three-dimensional
structure defined by its amino acid sequence.
Struktur Protein mempunyai hirarki alami.
Struktur Protein sangat berhubungan dg fungsinya.