KO

ASAM AMINO &

PROTEIN
TIM KIMIA
ORGANIK 2
DEFINISI
PROTEIN
▶ Protein berasal dari kata Yunani Proteios yang artinya “pertama”.
Protein adalah poliamida dan hidrolisis protein menghasilkan
asam- asam amino.
 ASAM
AMINO
▶ Nama asam amino menunjukkan bahwa senyawa ini mempunyai dua gugus fungsi yaitu gugus karboksil yang
bersifat asam dan gugus amino yang bersifat basa.
▶ Asam-asam amino yang terdapat dalam protein adalah asam α- aminokarboksilat.

▶ Asam amino tersederhana adalah asam aminoasetat (H2NCH2CO2H) yang disebut glisina (glycine).
Glycine tidak memiliki rantai samping sehingga tidak mengandung satu karbon kiral.
▶ Asam amino lain memiliki rantai samping, sehingga karbon α-nya bersifat kiral.
 ASAM
AMINO
▶ Asam amino yang berasal dari protein termasuk dalam deret-L, artinya gugus-gugus disekeliling karbon
α mempunyai konfigurasi yang sama seperti dalam L-gliseraldehida.
 ASAM
AMINO
▶ Sifat-sifat asam amino:
• larut dalam air dan pelarut polar lain tetapi tidak larut dalam pelarut nonpolar seperti dietil eter atau benzena.
• memiliki momen dipol yang besar
• kurang bersifat asam dibandingkan sebagian besar asam karboksilat
• kurang basa dibandingkan sebagian besar amina.
 SIFAT ASAM-BASA ASAM
AMINO
▶ Sifat asam dan basa dari asam
amino Dalam asam

Dalam basa
 STRUKTUR & NAMA ASAM
AMINO
▶ Nama dan struktur 20 macam asam amino penyusun protein

Nama Nama sistematika Struktur

alanina As. 2-amino propanoat

arginina As. 2-amino-5-guanido

valerat
Asparagina As. 2-amino-suksinat

Asam aspartat As. 2-amino-suksinat

Sisteina A
s
.

2
-
a
m
i
n
Glutamina As. 2 amino glutaramat

Glisina As. 2 amino etanoat

Histidina As. 2-amino-3-

imidazol propanoat

Isoleusina As. 2-amino-4-metil pentanoat

Leusina As. 2-amino-4-metil pentanoat

Lisina As. 2,6-diamino-heksanoat

Metionina As. 2-amino-4-(metal

tin) butanoat

Fenilalanina As. 2-amino-3 fenilpropanoat

Prolina As.2-amino-3 fenilpropanoat

Serina As. 2-amino-3-

hidroksil propaniat

Treonina As. 2-amino-3-

hidroksin propaniat
Triptofan As. 2-amino-3 (3-
idolil)- propanoat

Tirosina As. 2-amino-3-(p-hidroksil

fenil)
propanoat

Valina As. 2-amino-3-metil butanoat

 PENAMAAN ASAM
AMINO
▶ Penamaan Asam Amino
• Jika gugus NH3+ terletak disebelah kanan diberi awalan D, jika NH3+ dikiri
diberi awalan L.
• Semua asam amino yang ada di alam dalam protein mempunyai konfigurasi L.
Ada beberapa asam amino yang penting dalam struktur dan metabolisme
mempunyai konfigurasi D, yaitu asam D-alanin dan D-glutamat yang merupakan
komponen penyusun dinding sel bakteri tertentu.
• Penulisan asam amino (20 asam amino yang umum) dapat disingkat
dengan 3 huruf.
Misal : Serine → Ser
Glysin → gly
SIFAT OPTIS ASAM
AMINO
CONTOH ASAM
AMINO
COO - COO-

+
+
H3 N C H H C NH3

CH2OH CH2OH

L-serine D-serine
• Asam amino dengan gugus amino bebas biasanya ditaruh pada ujung kiri struktur itu.
Asam amino ini disebut asam amino n-ujung.
• Asam amino dengan gugus karboksil bebas ditaruh diujung kanan disebut asam amino
c-ujung.
 PENGGOLONGAN ASAM
AMINO
▶ Penggolongan Asam Amino
Penggolongan asam amino didasarkan pada sifat dari rantai samping (-
R). Berdasarkan sifat rantai samping R, asam amino dapat digolongkan
menjadi :
1. Asam amino dengan R non polar
Golongan ini terdiri dari lima asam amino yang mengandung gugus alifatik (Alanin,
leusin, isoleusin, valin, dan prolin) dua dengan R aromatic (fenilalanin dan triptopan)
dan satu mengandung atom sulfur (metionin).
2. Asam amino dengan R polar
Golongan ini terdiri dari treoinin dan tirosin yang kekutubannya disebabkan oleh
adanya gugus hidroksil (-OH), asparagin dan glutamine yang kekutubannya
disebabkan oleh gugus amida (-CONH2) serta sistein oleh gugus sulfidril (-SH).
PENGGOLONGAN ASAM
AMINO
3. Asam amino dengan R polar bermuatan
 Asam amino dengan gugus R bermuatan negative (Asam
amino asam)
Golongan asam amino ini bermuatan negative pada pH 6.0-7.0
dan terdiri dari asam aspartat dan asam glutamat yang masing-
masing mempunyai dua gugus karboksil (COOH).
 Asam amino dengan gugus R bermuatan positif (Asam amino basa)
Golongan asam amino ini bermuatan positif pada pH 7.0 terdiri
dari lisin, histidin dan arginin
 KLASIFIKASI ASAM
AMINO

Klasifikasi asam amino menurut fungsi biologisnya

 Asam amino Esensial
Asam amino yang diperoleh hanya dari makanan sehari-hari karena tidak dapat disintesa
di dalam tubuh
 Asam amino Non Esensial
Selain dari makanan dapat juga disintesa didalam tubuh melalui proses transaminasi.
KLASIFIKASI ASAM
AMINO
Esensial Nonesensial
Isoleusin Alanin
Leusin Asparagin
Lisin Aspartat
Metionin Sistein
Fenilalanin Glutamat
Treonin Glutamin
Triptofan Glisin
Valin Prolin
Arginin Serin
Histidin Tirosin
Penggolongan asam amino berdasarkan gugus fungsinya:
• Asam amino dg gugus NH2 dan COOH
• Asam amino dg gugus –OH
• Asam amino dg rantai R mengandung –S-
• Asam amino dg gugus amina sekunder
• Asam amino dg cincin aromatis
• Asam amino dg 2 gugus COOH
• Asam amino dg gugus amida
• Asam amino dg 2 gugus basa
Asam amino mengandung hanya gugus NH2
dan COOH
+
+ + NH3
NH3 NH3

H CH COO- CH3 COO- H 3C CH CH COO-

CH
CH3
glysin L - alanin (ala)
(gly)
+ +
NH3 NH3

H 3C HC CH2 CH COO- H 3C H 2C CH CH COO-

CH3 CH3
Isoleusin (Ile)
Leusin (Leu)
Asam amino yang mengandung gugus -
OH

NH3+ OH NH3+
HO CH2 CH COO- CH3 CH CH COO-
L - serine (Ser) L - threonina
(Thr)
Asam amino yang rantai R mengandung
Sulfur
NH3+

HS CH2 CH COO-

L - systein (Cys)

NH3+

CH3 S CH2 CH3

CH COO-

L - methionin (Met)
Asam amino dengan gugus
amino sekunder, siklis

N + COO -
H2
L-prolin (pro)
Asam amino yang rantai R mengandung
cincin aromatis
NH3+
NH3+
- CH2 CH COO-
HO CH2 CH COO

L - tyrosin (Tyr) L-fenilalanin (Phe)

+
NH3

CH2 CH
COO-

N
H
L
Asam amino mengandung gugus NH2 dan 2 gugus
COOH

NH3+

HOOC CH2 CH2 CH COO-

+ asam L - glutamat (Glu)

NH3

HOOC CH2 CH
COO-

asam L - aspartat (Asp)

Asam amino mengandung gugus
amida

O NH3+

H2 N C CH2 CH COO-

L - asparagin (Asn)
O NH3+

H2 N C CH2 CH2 CH COO-

L - glutamin (Gln)
Asam amino mengandung dua gugus
basa
NH 3+
H2 -
HC C C CH
NH3+ COO
H2N (CH2)4 CH COO- N NH

L - lysin (lys)
L - histidin
(His) +
NH NH3

H2 N C NH (CH2)3 CH COO-

L - arginin (arg)
Sintesis asam
amino
Sintesis asam
amino
Sintesis asam
amino
 Analisis Kualitatif Asam
Amino
▶ Reaksi dengan Ninhidrin

Ninhidrin di dalam air akan terhidrasi membentuk ninhydrin hidrat. Ninhydrin hidrat
bereaksi dengan asam amino menghasilkan anion berwarna ungu, aldehid dan CO2.
Analisis Kualitatif asam
amino
▶ Reaksi Sanger
Reaksi sanger merupakan reaksi antara a-amino dengan 1-fluoro-2,4—
dinitrobenzen (FDNB). Dalam suasana basa lemah FDNB bereaksi dengan asam
a- amino membentuk turunan 2,4-dinitfenil yang disebut DNP-asam amino.
Reaksi ini digunakan untuk penentuan asam amino N-ujung suatu rantai
peptida.
▶ Reaksi Edman
Reaksi ini merupakan reaksi antara a-amino dengan fenil isotiosianat
yang
menghasilkan turunan fenil tiokarbonil.
Analisis Kualitatif asam
amino
 Reaksi Asilasi pada asam
amino
▶ Asilasi
Gugus amino dari suatu asam amino dapat dengan mudah diasilasi dengan suatu halida
asam ataupun dengan anhidrat asam untuk menghasilakan amida. Karena nitrogen amida
tidak bersifat basa,suatu asam amino terasilasi tidak membentuk ion dipolar.
 Ikatan
peptida
▶ Ikatan yang menghubungkan 2 asam amino melalui gugus karboksil dari satu asam
amino dengan gugus amino dari asam amino yang lain.
O O
O-
+H3 N CH2 C +
+H3 N CH C
O
CH3
alanin O
glysin O
H N
+H3 N C C C O- + H2 O
H2
C
CH3 C-terminal
N-terminal
ikatan peptida
gly - ala
(g ly s in a la n in )
Ikatan
peptida

▶ Berdasarkan konvensi ikatan peptida ditulis dengan asam amino

yg mempunyai NH3+ bebas (sebelah kiri) dan as. Amino dg gugus
COO - bebas (sebelah kanan)

▶ Molekul yang mengandung 2 asam amino dg 1 ikatan peptida

disebut
dipeptida

▶ Molekul mengandung 3 asam amino disebut tripeptida.

Ada tetrapeptida, pentapeptida, dst.
Suatu dipeptida terjadi bila suatu ikatan amida terbentuk antara gugus –
NH2 dari suatu asam amino dengan gugus –COOH dari asam amino yang
lain.

Tiap asam amino dalam suatu molekul peptide disebut suatu satuan (unit) atau
suatu
residu.
Alanilglisina mempunyai dua residu : residu alanina dan residu glisina.
Suatu polipeptida ialah suatu peptide dengan banyak sekali residu asam amino.
 Ikatan
peptida
▶ Pada beberapa protein terdapat rantai cabang yang mengadakan ikatan silang yang
disebut ikatan disulfida. Adanya ikatan disulfida diakibatkan oleh terjadinya oksidasi dari
dua residu sistein menghasilkan suatu senyawa sistin (cystine).
▶ Pada polipeptida, rantai utama yang menghubungkan atom C-C-C disebut rantai
kerangka molekul protein, sedangkan atom di sebelah kanan dan kiri rantai kerangka
disebut gugus R atau rantai samping.
Beberapa rantai polipeptida tersebut diikat bersama oleh ikatan
nonkovalen. Rantai polipeptida protein biasanya diikat oleh ikatan
sulfida. Beberapa ikatan yang mungkin terjadi dalam polipeptida atau
protein dapat dilihat pada gambar berikut:
 Menurut perjanjian suatu poliamida dengan residu asam amino kurang dari
50 dikelompokkan sebagai suatu peptide, sedangkan poliamida yang lebih
besar dianggap sebagai protein.
Alanina dan glisina dapat digabungkan dengan cara lain untuk
membentuk glisilalanina, dalam mana glisina mempunyai gugus amino
bebas dan alanina mempunyai gugus karboksil bebas.
 Protein

▶ Biopolimer yang terdiri dari banyak satuan as. Amino yg dihubungkan oleh
ikatan peptida
▶ Beberapa protein merupakan komponen utama dalam jaringan struktur (otot,
rambut,
kuku, kulit)
▶ Struktur protein :
 Struktur primer
 Struktur sekunder
 Struktur tersier
 Struktur kuartener
Struktur primer
protein
H R O H R O H R O H R O

N C C N C C N C C N C C H
H H H

Rantai peptida yang dihubungkan oleh ikatan

amida (peptida)
Urutan berulang satu atom nitrogen dan
2 atom carbon.
Struktur sekunder
protein
 Ikatan hidrogen

 Ada bentukan
heliks.
Struktur sekunder
protein
Struktur sekunder
protein
Struktur tersier
protein

 Struktur heliks lebih lengkap

 Protein serat dan globuler

 Protein serat: kreatin, kolagen, sutera.

 Protein globuler: enzim, hormon, protein

pengangkut, mioglobin.
Struktur kuartener
protein
Struktur agregat yang dibentuk oleh subunit dari
protein berbobot molekul tinggi.

 Contoh hemoglobin: empat unit. 2 unit alpha

dengan 141 asam amino 2, 2 unit beta dengan
146 asam amino.
Struktur
protein

a. Primer
b. Sekunder
c. Tersier
d. kuartener
Penggolongan
protein
▶ Protein Fibrous (Serat)
Protein yang terdapat pada hewan, tidak larut dalam air. Misal : keratin,
kolagen, sutra
▶ Proterin Globular
Protein yang larut dalam air. Misal : enzim, hormon, hemoglobin,
mioglobin, ovalbumin (pada putih telur)
 Denaturasi
protein
▶ Denaturasi suatu protein adalah hilangnya sifat-sifat struktur lebih tinggi oleh terkacaunya
ikatan hydrogen dan gaya-gaya sekunder lain yang mengutuhkan molekul itu. Akibat
suatu denaturasi adalah hilangnya banyak sifat biologis protein itu.

▶ Salah satu faktor yang menyebabkan denaturasi suatu protein ialah perubahan
temperatur.
Memasak putih telur merupakan contoh denaturasi yang tak reversible. Suatu putih telur
adalah cairan tak berwarna yang mengandung albumin, yakni protein globular yang
larut.
Pemanasan putih telur akan mengakibatkan albumin itu membuka lipatan dan mengendap;
dihasilkan suatu zat padat putih.
 Denaturasi
protein
▶ Perubahan pH juga dapat mengakibatkan denaturasi. Bila susu menjadi asam, perubahan pH
yang disebabkan oleh pembentukan asam laktat akan menyebabkan penggumpalan susu
(curdling), atau pengendapan protein yang semula larut. Faktor-faktor lain yang dapat
menyebabkan denaturasi adalah detergen, radiasi, zat pengoksidasi atau pereduksi (yang
dapat mengubah hubungan S-S), dan perubahan tipe pelarut.

▶ Beberapa protein (kulit dan dinding dalam saluran pencernaan, misalnya) sangat tahan terhadap
denaturasi, sedangkan protein-protein lain sangat peka. Denaturasi dapat bersifat reversible jika
suatu protein hanya dikenai kondisi denaturasi yang lembut, seperti sedikit perubahan pH. Jika
protein ini dikendalikan ke lingkungan alamnya, protein ini dapat memperoleh kembali struktur
lebih tingginya yang alamiah dalam suatu proses yang disebut renaturasi. Sayang renaturasi
umumnya sangat lambat atau tidak terjadi sama sekali. Salah satu permasalahannya dalam
penelitian protein ialah bagaimana mempelajari protein tanpa merusak struktur lebih tingginya.
Denaturasi
protein
 Denaturasi
protein
Sisi negatif denaturasi: Sisi positif denaturasi:

• Protein kehilangan aktivitas • Denaturasi panas pada inhibitor tripsin dalam

biologi legum dapat meningkatkan tingkat
ketercernaan dan ketersediaan biologis protein
• Pengendapan protein
legum.
• Protein kehilangan beberapa
• Protein yang terdenaturasi sebagian lebih
sifat fungsional
mudah dicerna, sifat pembentuk buih dan
emulsi lebih baik daripada protein asli.
• Denaturasi oleh panas merupakan
prasyarat pembuatan gel protein yang
dipicu panas.
 Koagulasi
Protein
Koagulasi merupakan proses lanjutan yang terjadi ketika molekul protein yang didenaturasi
membentuk suatu massa yang solid. Cairan telur (sol) diubah menjadi padat atau setengah
padat (gel) dengan proses air yang keluar dari struktur membentuk spiral-spiral yang membuka
dan melekat satu sama lain. Koagulasi ini terjadi selama rentang waktu temperatur yang lama
dan dipengaruhi oleh faktor-faktor yang telah disebutkan sebelumnya seperti panas,
pengocokan, pH, dan juga menggunakan gula dan garam. Hasil dari proses koagulasi protein
biasanya mampu membentuk karakteristik yang diinginkan. Yaitu mengental yang mungkin
terjadi pada proses selanjutnya setelah denaturasi dan koagulasi. Kekentalan hasil campuran
telur mempengaruhi keinginan untuk menyusut atau menjadi lebih kuat.
 Sifat – sifat fisikokimia
protein
 Sifat fisikokimia setiap protein tidak sama, tergantung pada jumlah dan jenis
asam
aminonya.
 Berat molekul protein sangat besar
 Ada protein yang larut dalam air, ada pula yang tidak dapat larut dalam air,
tetapi semua protein tidak larut dalam pelarut lemak.
 Bila dalam suatu larutan protein ditambahkan garam, daya larut protein akan
berkurang, akibatnya protein akan terpisah sebagai endapan. Peristiwa
pemisahan protein ini disebut salting out.
 Apabila protein dipanaskan atau ditambahkan alkohol maka protein akan
menggumpal.
 Protein dapat bereaksi dengan asam dan basa
 Fungsi
Protein
• Sebagai enzim
Hampir semua reaksi biologis dipercepat atau dibantu oleh suatu senyawa makromolekul
spesifik yang disebut enzim, dari reaksi yang sangat sederhana seperti reaksi transportasi
karbon dioksida sampai yang sangat rumit seperti replikasi kromosom.
• Alat pengangkut dan penyimpan
Banyak molekul dengan massa molekul kecil serta beberapa ion dapat diangkut atau
dipindahkan oleh protein-protein tertentu. Misalnya hemoglobin mengangkut oksigen
dalam eritrosit, sedangkan mioglobin mengangkut oksigen dalam otot.
• Pengatur pergerakan
Protein merupakan komponen utama daging, gerakan otot terjadi karena adanya dua
molekul protein yang saling bergeseran.
• Penunjang mekanis
Kekuatan dan daya tahan robek kulit dan tulang disebabkan adanya kolagen,
suatu protein berbentuk bulat panjang dan mudah membentuk serabut.
Fungsi
Protein
• Pertahanan tubuh atau imunisasi
Pertahanan tubuh biasanya dalam bentuk antibodi, yaitu suatu protein khusus yang
dapat mengenal dan menempel atau mengikat benda-benda asing yang masuk ke
dalam tubuh seperti virus, bakteri, dan sel-sel asing lain.
• Media perambatan impuls syaraf
Protein yang mempunyai fungsi ini biasanya berbentuk reseptor, misalnya rodopsin,
suatu protein yang bertindak sebagai reseptor penerima warna atau cahaya pada sel-
sel mata.
• Pengendalian pertumbuhan
Protein ini bekerja sebagai reseptor (dalam bakteri) yang dapat mempengaruhi
fungsi bagian-bagian DNA yang mengatur sifat dan karakter bahan.
 Asam Amino & Protein pada Sediaan
Farmasi

- Infus Asam Amino

- Suplemen defisiensi
Asam Amino pada
Gangguan ginjal
Kronik
TERIMA
KASIH