TUGAS 1

KIMIA ORGANIK 2

FIFIN SETIANI
19030234020
JURUSAN KIMIA
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS NEGERI SURABAYA
2020
 1

ASAM AMINO
Hanya dua puluh asam amino yang lazim dijumpai dalam protein tumbuhan dan
hewan, namun keduapuluh asam amino ini dapat digabungkan menurut berbagai
cara, membentuk otot, urat, kulit, kuku, bulu, sutera, hemoglobin, enzyme,
antibody, dan banyak hormone [ CITATION Fes82 \l 1033 ].
Struktur Asam Amino
Asam-asam amino yang terdapat dalam protein adalah asam α-aminokarboksilat.
Variasi dalam struktur monomer-monomer ini terjadi dalam rantai samping.
CO2H
Variasi struktur terjadi dalam
H2N C H rantai samping

R [ CITATION Fes82 \l 1033 ].

Asam amino tersederhana adalah asam aminoasetat (H2NCH2CO2H), yang disebut
glisina, yang tidak memiliki rantai samping dan karena itu tidak mengandung satu
karbon kiral. Semua asam amino lain memiliki rantai samping, dan karena itu α-
nya bersifat kiral. Asam amino yang berasal dari protein termasuk dalam deret L-
artinya, gugus-gugus disekeliling karbon α mempunyai konfigurasi yang sama
seperti dalam L-gliseraldehida.

CHO CO2H

HO C H H2N C H

CH2OH R
L-gliseraldehida Suatu asam L-amino
[ CITATION Fes82 \l 1033 ]
Asam amino tidak terlalu bersifat seperti senyawa-senyawa organic.
Misalnya, titik lelehnya di atas 200℃, sedangkan kebanyakan senyawa organic
dengan bobot molekul sekitar itu berupa cairan pada temperature kamar. Asam
amino larut dalam air dan pelarut polar lain, tetapi tidak larut dalam pelarut
nonpolar seperti dietil eter atau benzene. Asam amino mempunyai momen dipole
yang besar. Juga, mereka kurang bersifat asam dibandingkan sebagian besar asam
karboksilat dan kurang basa dibandingkan sebagian besar amina.
CO2H

H2NCH

RCO2H RNH2 R

pKa = pKb = pKa =

a. Anatomi Asam Amino

10
 2

Asam amino memiliki dua gugus fungsi yaitu – NH2 dan – COOH seperti
pada Gambar 2.2. Pada keadaan zwitter ion, biasanya gugus tersebut dalam
keadaan –NH4+ dan – COO-. Kecuali prolin, 20 jenis asam amino pembentuk
protein memiliki gugus karboksil bebas dan gugus amino bebas tidak tersubstitusi
yang terikat pada atom karbon α sehingga dinamakan dengan α-asam amino.
Berdasarkan strukturnya, 20 jenis asam amino pembentuk protein, 19 diantaranya
merupakan amina primer dan 1 amina sekunder (prolin). Selain itu, 19 asam
amino memiliki C kiral dan 1 akiral (glisin).

H H O

H N C C OH

R gambar 2.2 Anatomi Asam Amino

b. Rantai Samping Asam Amino
Berdasarkan rantai samping penyusunnya, asam amino diklasifikasikan
menjadi 4 kelas yaitu:
1. Gugus R nonpolar atau hidrofobik
2. Gugus R netral (tidak bermuatan) polar
3. Gugus R bermuatan positif
4. Gugus R bermuatan negative
Dari segi nutrisi asam amino dapat dibedakan antara lain (i) asam amino non
esensial dan (ii) asam amino esensial. Asam amino non esensial adalah asam
amino yang dapat disediakan oleh tubuh organism melalui proses biosintesa yang
rumit dari senyawa nitrogen yang terdapat dalam makanan, dan asam amino
esensial, adalah asam amino yang tidak dapat disintesa oleh tubuh. [ CITATION
Sum02 \l 1033 ]
1. Asam amino esensial
Beberapa asam amino dapat disintesis oleh suatu organism dari
“persediaan” senyawa organiknya. Satu cara sintesis semacam itu adalah
pengubahan suatu asam amino yang terdapat berlebih menjadi asam amino
yang diinginkan oleh suatu reaksi transaminasi.
Asam amino esensial diperlukan oleh spesies organisme, tetapi spesies
tersebut tidak mampu memproduksi sendiri sehingga untuk memenuhi
kebutuhan ini, spesies itu harus memasoknya dari luar atau lewat makanan, jadi
pada suatu bahan pangan jika asam amino esensialnya rendah dan asam amino
bukan esensial yang tinggi maka bahan pangan tersebut di katakan kurang
bermanfaat, karena asam amino bukan esensial mampu di produksi sendiri oleh
tubuh. [ CITATION Pur12 \l 1033 ]
 3

Sintesis Asam Amino

Asam amino biasa merupakan senyawa yang agak sederhana, dan sintesis
campuran rasemik dari kebanyakan asam amino ini dapat dipisahkan untuk
menghasilkan asam amino enantiomer murni.
Sintesis stracker dari asam amino, yang dikembangkan tahun 1850, merupakan
rentetan dua tahap. Tahap pertama ialah reaksi antara suatu aldehida dan suatu
campuran ammonia dan HCN untuk menghasilkan suatu aminonitril. Hidrolisis
asam amino nitril itu menghasilkan asam amino.
Tahap 1 :
O OH NH2
NH3 H2O HCN
CH3CH CH3CHNH2 CH3CH NH CH3CHCN
Tahap 2 :
NH2 NH2
(1)H2O,H+
CH3CHCN (2) netralkan CH3CHCO2H
(R) (S)-alanina (60%)
Jalur sintetik lain menuju asam amino ialah dengan aminasi suatu asam α-halo
dengan ammonia berlebih.(Perlu digunakan NH3 berlebih untuk menetralkan asam
dan meminimalkan alkilasi-berlebih).
Br NH2
(1)NH3 berlebih
(CH3)2CHCHCO2H (2) netralkan (CH3)2CHCHCO2H NH4Br

(R) (S)-valina (48%)

Sintesis ftalimida Gabriel merupakan jalur yang lebih bagus sekali menuju asam
amino. Keuntungan sintesis ini terhadap aminasi langsung ialah bahwa tidak
terjadi alkilasi berlebih.
NH2

(1)K+f taliamida
XCH(CO2C2H5)2 RCHCO2H
(2) NaOC2H5,Rx
(3) H2O,H+,kalor
Aminasi reduktif suatu asam α-keto merupakan suatu prosedur lain untuk
memperoleh asam amino rasemat.(Ingat, gugus karboksil tidak mudah direduksi).
O NH2

H2,NH3,Pd CH3CHCO2H
CH3CCO2H
Suatu asam α keto (R) (S)-alanina [ CITATION Fes82 \l 1033 ]

Reaksi Asam Amino

a. Keamfoteran Asam Amino
 4

Suatu asam amino mengandung baik suatu ion karboksilat ( -CO2-) maupun
suatu ion ammonium (-NH3+) dalam sebuah molekul. Oleh karena itu asam amino
bersifat amfoter : asam ini dapat bereaksi dengan asam ataupun dengan
basa,masing-masing dengan menghasilkan suatu kation atau suatu anion.
Dalam asam :
CO2- CO2H

H3 N C H H H3N C H

R R
suatu kation
Dalam basa :
CO2- CO2-

H2N C H OH- H2N C H H2O

H R R

suatu anion
[ CITATION Fes82 \l 1033 ]
b. Asilasi
Gugus amino dari suatu asam amino dapat dengan mudah diasilasi dengan
suatu halide asam ataupun dengan anhidrida asam untuk menghasilkan amida.
Karena nitrogen amida tidak bersifat basa, suatu asam amino terasilasi
menunjukkan sifat-sifat fisis yang khas dari senyawa organic bukannnya sifat
fisis dari garam-garam. Dalam sintesis peptide (protein kecil) gugus N-asil
digunakan sebagai suatu gugus blokade.
O O
O O

NH2CHCO2- CH3C NHCHCO2H CH2COH

CH3COCCH3

CH2CH(CH3)2 CH2CH(CH3)2

anhidrida asam asetat leusina N-asetileusina (85%)

[ CITATION Fes82 \l 1033 ]
c. Reaksi Dengan Ninhidrin
Asam-asam amino bereaksi dengan ninhidrin untuk membentuk produk
yang disebut ungu Ruheman. Reaksi itu biasa digunakan sebagai uji bercak
untuk mendeteksi hadirnya asam-asam amino paa kertas kromatografi. Karena
reaksi itu kuantitatif, reaksi itu digunakan sebagai penganalisis asam amino
yang diotomasi, instrument-instrumen yang menetapkan persentase asam-asam
amino yang ada dalam suatu contoh.
 5

CO2H

OH
H2NCH
OH
R

O
O-
O

N RCH CO2 H2O

O
O
[ CITATION Fes82 \l 1033 ]
Soal dan jawaban pertanyaan :
1. Asam amino tersederhana adalah asam aminoasetat (H2NCH2CO2H), yang
disebut glisina, yang tidak memiliki rantai samping. Apa akibat dari tidak
memiliki rantai samping dan bagaimana dengan asam amino lain?
jawab : karena tidak memiliki rantai samping maka tidak mengandung satu
karbon kiral. Semua asam amino lain memiliki rantai samping, dan karena itu
α-nya bersifat kiral.
2. Sebutkan dan jelaskan salah satu penyakit yang menggambarkan pentingnya
rantai samping asam amino!
jawab : pentingnya rantai samping asam amino dapat digambarkan oleh suatu
penyakit yang dikenal dengan sebutan anemia sel-sabit. Dimana beda antara
hemoglobin normal dan hemoglobin sel-sabit ialah bahwa suatu molekul
protein terdiri dari 146 satuan asam amino, satu satuan tunggal telah diubah
dari asam glutamate (dengan suatu rantai samping asam) menjadi
valina(dengan rantai samping nonpolar). Galat kecil dalam proteinnya ini
menyebabkan hemoglobin tersebut kurang larut dan dengan demikian kurang
mampu menjalankan tugas mengangkut oksigen ke sel-sel tubuh seperti telah
digariskan.
3. Bagaimana reaksi aminasi reduktif yang menghasilkan asam α-amino?
O NH2

H2,NH3,Pd CH3CHCO2H
CH3CCO2H
jawab :
Suatu asam α keto (R) (S)-alanina
 6

DAFTAR PUSTAKA

Fessenden, R. J., & Fessenden, J. S. (1982). Kimia Organik (3nd Edition ed.).
Jakarta: Penerbit Erlangga.
Purnomo, H., Rosyidi, D., & Pantoro, S. K. (2012, Maret). KADAR PROTEIN
DAN PROFIL ASAM AMINO DAGING KAMBING PERANAKAN
ETAWAH (PE) JANTAN DAN PERANAKAN BOER(PB)
KASTRASI. Ilmu dan Teknologi Hasil Ternak , 1-5.
Sumarno, Noegrohati, S., Narsito, & Falah, I. I. (2002). ESTIMASI KADAR
PROTEIN DALAM BAHAN PANGAN MELALUI ANALISIS
NITROGEN TOTAL DAN ANALISIS ASAM AMINO. Majalah
Farmasi Indonesia , 34-43.
http://jurnal.untad.ac.id/jurnal/index.php/ejurnalfmipa/article/download/2897/
1978
https://diploma.chemistry.uii.ac.id/wp-content/uploads/2018/01/2.-PROTEIN.pdf