BAB I

PENDAHULUAN
I. A

Latar Belakang
Asam amino adalah senyawa yang memiliki gugus amino (-NH2) dan asam karboksilat

(-CO2H) pada molekul yang sama. Tetapi bagi kimiawan, istilah ini biasanya diartikan sebagai
asam amino yang terbentuk dan digunakan dalam makhluk hidup. Bab ini dimulai dengan
membahas struktur dan kimia asam amino alami.
Kemudian akan kita lihat bagaimana kombinasi asam amino alami membentuk molekul
besar (peptida), dan molekul yang lebih besar lagi (protein). Selain itu akan disinggung pula
beberapa peptida dan protein penting yang menjelaskan hubungan antara struktur molekul dan
fungsi faali.

I. B

Tujuan Penulisan
Adapun tujuan yang ingin dicapai dalam tugas makalah ini adalah :
Agar mengetahui perubahan yang terjadi di sekitar kita
Untuk lebih memahami Ilmu Kimia Organik secara umum, khususnya dalam materi
Asam Amino dan Peptida
Lebih menyadari pentingnya pendidikan, melatih kami dalam pembuatan-pembuatan
makalah secara kelompok, sehingga menjadi bekal bagi masa yang akan datang.
Untuk memenuhi syarat tugas dari mata kuliah Kimia Organik pada semester dua oleh
dosen Dr. Tiah Rachmatiah, M.Si.,Apt

Asam Amino & Peptida

Farmasi 2013, ISTN

Page 1

I. C

Metode Penulisan
Metode penulisan yang digunakan untuk penulisan makalah ini berdasarkan pada :
1. Studi kepustakaan (Morryson and Boyd Amino Acid and Proteins Hal
2. Studi kepustakaan (Fessenden & Fessenden Kimia Organik Edisi Ketiga Jilid II Bab

19 Asam Amino dan Protein ; Hal 363 377)

I. D

Rumusan Masalah
Berdasarkan keseluruhan kajian teoritis dan hasil Studi yang kami rangkum pada uraian

latar belakang di atas, maka permasalahan yang dapat kami tentukan dalam rumusan masalah
pada makalah ini seperti :
1. Menentukan asam amino dan peptida.
2. Membuat pemahaman tentang asam amino dan peptida.

I. E

Batasan Masalah
Adapun batasan masalah yang terdapat dalam makalah ini yaitu tentang asam amino

(rantai samping alifatik, rantai samping hidrosiklik, rantai samping aromatik, rantai samping
asam dan basa, rantai samping amida, rantai samping mengandung belerang), stereoisomer, ion
zwitter, titik isolistrik dan peptida.

BAB II
Asam Amino & Peptida
Farmasi 2013, ISTN

Page 2

TINJAUAN PUSTAKA
Protein termasuk dalam kelompok senyawa yang terpenting dalam organisme hewan.
Sesuai dengan peranan ini, kata protein berasal dari kata Yunani proteios, yang artinya
pertama. Protein adalah poliamida, dan hidrolisis protein menghasilkan asam-asam amino.
O

NHCHC

NHCHC

H2NCHCO2H +H2NCHCO2H

H2O, H+
kalor

R
R
Suatu protein

dst.

R
R
asam-asam amino

Hanya dua puluh asam amino yang lazim dijumpai dalam protein tumbuhan dan hewan,
namun kedua puluh asam amino ini dapat digabungkan menurut berbagai macam cara. Pertamatama akan dibahas asam amino, kemudian bagaimana kombinasi asam-asam ini dapat
menghasilkan produk yang begitu beranekaragam.

II. A Struktur Asam Amino

Asam-asam amino yang terdapat dalam protein adalah asam -aminokarboksilat. Variasi
dalam struktur monomer-monomer ini terjadi dalam rantai samping.
CO2H
Gugus -amino
H2N

variasi struktur terjadi

dalam rantai samping

R
Asam amino tersederhana adalah asam aminoasetat (H 2NCH2CO2H), yang disebut glisina
(glycine), yang tidak memiliki rantai samping dan karena itu tidak mengandung satu karbon
kiral. Semua asam amino lain memiliki rantai samping, dan karena itu karbon -nya bersifat
kiral. Asam amino yang berasal dari protein termasuk dalam deret-L artinya, gugus-gugus di
Asam Amino & Peptida
Farmasi 2013, ISTN

Page 3

sekeliling karbon mempunyai konfigurasi yang sama seperti dalam L-gliseraldehida. (Fakta
yang menarik adalah bahwa asam -amino rasemik ditemui dalam meteorit berkarbon tertentu).
CHO
HO

CO2H
H

H2N

CH2OH

L-gliseraldehida

suatu asam L-amino

Asam amino tidak selalu bersifat seperti senyawa-senyawa organik. Misalnya, titik
lelehnya di atas 200oC, sedangkan kebanyakan senyawa organik dengan bobot molekul sekitar
itu berupa cairan pada temperatur kamar. Asam amino larut dalam air dan pelarut polar lain,
tetapi tidak larut dalam pelarut nonpolar seperti dietil eter atau benzena. Asam amino mempunyai
momen dipol yang besar. Juga, mereka kurang bersifat asam dibandingkan sebagian besar asam
karboksilat dan kurang basa dibandingkan sebagian besar amina.
CO2H
RCO2H
pKa = ~ 5

RNH2
pKb = ~ 4

H2NCH
R
pKa = ~ 10
pKb = ~ 12

Mengapa asam amino menunjukkan sifat-sifat yang tak biasa ini? Karena suatu asam
amino mengandung suatu gugus amino yang bersifat basa dan gugus karboksil yang bersifat
asam dalam molekul yang sama. Suatu asam amino mengalami reaksi asam-basa internal yang
menghasilkan suatu ion dipolar, yang juga disebut zwitterion (dari kata Jerman zwitter,
hibrida). Karena terjadinya muatan ion, suatu asam amino mempunyai banyak sifat garam.
Tambahan pula, pKa suatu asam amino bukanlah pKa dari gugus CO2H, melainkan dari gugus
Asam Amino & Peptida
Farmasi 2013, ISTN

Page 4

-- NH3 + . pKb bukan dari gugus amino yang bersifat basa, melainkan dari gugus CO 2 yang
bersifat basa sangat lemah.

CO2-

CO2H
H2N

H3N+

R
suatu ion dipolar

TABEL 19.1 Asam Amino yang lazim terdapat dalam protein

Nama

Singkatan

alanina

ala

Struktur
CH3CHCO2H
NH2

arginina*

Arg

H2NCNHCH2CH2CH2CHCO2H
NH

asparagina

Asn

NH2

O
H2NCCH2CHCO2H
NH2

asam aspartat

Asp

HO2CCH2CHCO2H
NH2

sisteina
(cysteine)

Cys

asam glutamat

glu

HSCH2CHCO2H
NH2
HO2CCH2CH2CHCO2H
NH2

glutamina

gln

O
H2NCCH2CH2CHCO2H

Asam Amino & Peptida

Farmasi 2013, ISTN

Page 5

NH2
glisina

gly

CH2CO2H
NH2

histidina*
CH2CHCO2H

his
NH2

isoleusina*

ile

CH3
CH3CH2CHCHCO2H
NH2

leusina*

leu

(CH3)2CHCH2CHCO2H
NH2

lisina*

lys

H2NCH2CH2CH2CH2CHCO2H
NH2

metionina*

met

CH3SCH2CH2CHCO2H
NH2

fenilalanina*

phe
CH2CHCO2H
NH2

prolina

pro

CO2H
serina

ser

HOCH2CHCO2H
NH2

treonina*

thr

OH
CH3CHCHCO2H

Asam Amino & Peptida

Farmasi 2013, ISTN

Page 6

NH2
triptofan*

try

CH2CHCO2H
NH2
NH

Tirosina
(tyrosine)

tyr
HO

CH2CHCO2H
NH2

valina*

val

(CH3)2CHCHCO2H
NH2

*Asam amino esensial

Tabel 19.1 memaparkan daftar lengkap kedua puluh asam amino yang lazim terdapat
dalam protein. Meskipun asam-asam amino berbeda dalam bentuk ion-ion dipolar (H 3N+
CH2CO2-),

struktur-struktur

mereka

biasanya

diwakili

oleh

bentuk

non

ioniknya

(H2NCH2CO2H), seperti ditunjukkan dalam tabel itu. Singkatan nama asam amino itu juga
dimasukkan dalam tabel ini. Penggunaan singkatan ini akan dibahas nanti dalam bab ini.

II. B

Asam amino esensial

Beberapa asam amino dapat disintesis oleh suatu organisme dari :persediaan senyawa

organiknya. Satu cara sintesis semacam itu adalah pengubahan suatu asam amino yang terdapat
berlebih menjadi asam amino yang diinginkan oleh suatu reaksi transaminasi. Mekanisme
untuk reaksi ini dipaparkan dalam Sub-Bab 11.6
Asam Amino & Peptida
Farmasi 2013, ISTN

Page 7

Gugus yang dilingkari akan ditukarganti :

CO2H
H2N CH
R
asam amino lama

CO2H
+

enzim transaminase

CO2H

(banyak tahap)

CO2H
O

+ H2NCH

asam keto lama

asam keto baru

R
asam amino baru

(interkonversi)

Tidak semua asam amino dapat diperoleh dengan antarpengubahan (interkonversi) dari
asam amino lain atau dengan sistesis dari senyawa lain dalam sistem binatang. Asam amino yang
diperlukan untuk sintesis protein dan ini tidak disintesis sendiri oleh organisme itu tetapi harus
terdapat dalam makanannya. Senyawa semacam ini dirujuk sebagai asam amino esensial. Asam
amino yang esensial bergantung pada spesi hewan itu dan bahkan bergantung pada perbedaan
individu.
Asam amino yang biasanya dianggap esensial untuk manusia diberi tanda bintang dalam
tabel 19.1. Dari asam-asam amino ini, triptofan (tryptophan), fenilalanina, metionina, dan
histidina dapat diubah secara enzimatik dari (R) ke (S) : jadi, suatu campuran resemik asam-asam
amino ini dapat dimanfaatkan keseluruhannya. Asam amino esensial lain harus disediakan dalam
konfigurasi (S)-nya dalam makanan untuk digunakan dalam biosintesis protein.
Suatu contoh perbedaan individu dalam kebutuhan akan asam amino, dapat dilihat pada
tirosina. Asam amino ini tidak dianggap sebagai asam amino esensial karena, dalam kebanyakan
orang, tirosina dapat disintesis dari fenilalanina. Sebagian kecil individu yang mewarisi suatu
kondisi yang dikenal dengan fenilketonuria (PKU), yang artinya fenil keton dalam urine,
tidak mempunyai enzime fenilalanina hidroksilasi yang diperlukan untuk pengubahan ini. Pada
orang-orang tersebut, fenilalaninanya diubah menjadi asam fenilpiruvat. Makanan seorang
penderita PKU harus mengandung tirosina dan banyaknya fenilalanina haruslah terbatas. Kalau

Asam Amino & Peptida

Farmasi 2013, ISTN

Page 8

tidak, akan menumpuk asam fenilpiruvat secara berlebihan dalam otak, yang menimbulkan
keterbelakangan mental.
CO2H

fenilalanina
hidroksilase
CO2H

H2NCH

H2NCH

CH

OH

CH2

tirosina

fenilalanina

CO2H

dalam penderita

PKU
O

C
CH2
asam fenilpiruvat

II. C Pentingnya struktur rantai-samping

Bagaimana polimer yang tersusun dari dua puluh asam amino yang mirip satu sama lain
itu, dapat mempunyai anekaragam sifat? Sebagian jawabannya terletak pada sifat dasar rantai
samping dalam asam-asam amino itu. Perhatikan dalam Tabel 19.1 bahwa beberapa asam amino
mempunyai rantai samping yang mengandung gugus karboksil; senyawa ini dikelompokkan
sebagian asam amino asam. Asam amino yang mengandung rantai samping dengan gugus
amino dikelompokkan sebagai asam amino basa. Rantai samping asam dan basa ini membantu
menetapkan struktur dan kereaktivan protein dalam mana mereka terdapat. Sisa asam amino
dikelompokkan sebagai asam amino netral. Rantai samping asam amino netral juga penting.
Misalnya, beberapa rantai samping mengandung - OH, -SH, atau gugus polar lain yang dapat
berikatan-hidrogen, yang akan berperanan penting dalam struktur protein keseluruhan.
CO2H
H2NCH
Asam Amino & Peptida
Farmasi 2013, ISTN

CO2H
H2NCH
Page 9

CO2H
H2NCH

CO2H
H2NCH

CH2CH2CO2H

(CH2)4NH2

asam glutamat

CH(CH3)2

CH2OH

valina

serina

suatu asam
amino netral
dengan rantai
samping non polar

suatu asam
amino netral
dengan rantai
samping polar

lisina

suatu asam
amino asam

suatu asam
amino basa

Karakter suatu protein berubah jika suatu gugus asam karboksilat dalam suatu rantai
samping diubah menjadi amida. Perhatikan perbedaan dalam rantai-samping glutamina dan asam
glutamat.
CO2H
H2NCH

CO2H
asam

H2NCH

CH2CH2CO2H

netral, polar

CH2CH2CNH2

asam glutamat

glutamina

Rantai samping tiol dalam sisteina memainkan peranan yang unik dalam struktur protein.
Tiol dapat bereaksi kopling oksidatif untuk menghasilkan disulfida (Sub-Bab 7.16). Kopling
antara dua satuan sisteina ini menghasilkan suatu asam amino baru yang disebut sistina dan
memberikan cara hubungan-silang rantai-rantai protein. Pengeritingan rambut (permanent
wave) melibatkan pemutusan beberapa hubungan-silang S-S yang baru dalam posisi lain dari
rantai protein.
O
rantai protein pertama :

NHCHC

NHCHC
CH2SH

CH2
[O]
S
[H]

antara rantai
S

CH2SH
Asam Amino & Peptida
Farmasi 2013, ISTN

Page 10

hubungan-silang

CH2

NHCHC

rantai protein kedua :

NHCHC

Pentingnya rantai samping asam amino digambarkan oleh suatu penyakit yang dikenal
dengan sebutan anemia sel-sabit (sickle-cell anemia). Beda antara hemoglobin normal dan
hemoglobin sel sabit ialah bahwa suatu molekul protein terdiri dari 146 satuan asam amino, satu
satuan tunggal telah diubah dari asam glutamat (dengan suatu rantai samping asam) menjadi
valina (dengan rantai samping nonpolar). Galat kecil dalam proteinnya ini menyebabkan
hemoglobin tersebut kurang larut dan dengan demikian kurang mampu menjalankan tugas
mengangkut oksigen ke sel-sel tubuh seperti telah digariskan.

II.D

Sintesis Asam Amino

Asam amino biasa merupakan senyawa yang agak sederhana, dan sintesis campuran

rasemik dari kebanyakan asam amino ini dapat dicapai dengan teknik-teknik standar. Campuran
rasemik kemudian dapat dipisahkan untuk menghasilkan asam amino enantiomer murni.
Sintesis Strecker dari asam amino, yang dikembangkan dalam tahun 1850, merupakan rentetan
dua-tahap. Tahap pertama ialah reaksi antara suatu aldehida dan suatu campuran amonia dan
HCN untuk menghasilkan suatu aminonitril. Hidrolisis aminonitril itu menghasilkan asam
amino.
Tahan 1 :
O
NH3
CH3CH

OH

NH2

H2O

CH3CHNH2

HCN

CH3CH NH

asetaldehida

CH3CHCN
2-aminopropananitril

Tahap 2 :
NH2

NH2
(1)

CH3CHCN

H2O, H+
(2) netralkan

CH3CHCO2H
(R) (S)-alanina (60%)

Asam Amino & Peptida

Farmasi 2013, ISTN

Page 11

Jalur sintetik lain menuju asam amino ialah dengan aminasi suatu asam -halo dengan
amonia berlebih. (Perlu digunakan NH3 berlebih untuk menetralkan asam dan meminimalkan
alkilasi-berlebih. Lihat Sub-Bab 15.5A).
Br

NH2
(1)

(CH3)2CHCHCO2H

NH3 berlebih

(CH3)2CHCHCO2H + NH4Br

(2) netralkan

(R) (S)-valina (48%)

Sintesis ftalimida Gabriel (Sub-Bab 15.5A) merupakan jalur yang lebih bagus sekali
menuju asam amino. Keuntungan sintesis ini terhadap aminasi langsung ialah bahwa tidak terjadi
alkilasi-berlebih.
Ringkasan jalur sintetik ke asam -amino
Reaksi
Subsitusi :
X

NH2
(1)

RCHCO2H

NH3
+
(2) H

RCHCO2H

NH2
(1)

XCH(CO2C2H5)2

K+ftaliamida

(2) NaOC2H5, RX

RCHCO2H

(3) H2O, H+,kalor

Sintesis Strecker :
O

RCH

(1)

NH2

NH3, - H2O

(2) HCN
(3) H O, H+
2

RCHCO2H

Aminasi Reduktif :
O

RCCO2H

NH2
H2, NH3, Pd

RCHCO2H

Asam Amino & Peptida

Farmasi 2013, ISTN

Page 12

Aminasi reduktif suatu asam -keto merupakan suatu prosedur lain untuk memperoleh
asam amino rasemat. (Ingat, gugus karboksil tidak mudah direduksi).
O

H2, NH3, Pd
CH3CCO2H
suatu asam -keto

NH2
CH3CHCO2H
(R) (S) alanina

Reaksi-reaksi yang menghasilkan asam -amino diringkaskan dalam Tabel 19.2.

II.E

Reaksi Asam Amino

a. Keamfoteran Asam Amino
Suatu asam amino mengandung baik suatu ion karboksilat (-CO 2-) maupun suatu ion

amonium (-NH3+) dalam sebuah molekul. Oleh karena itu asam amino bersifat amfoter : asam
ini dapat bereaksi dengan asam apapun dengan basa, masing-masing dengan menghasilkan suatu
kation atau suatu anion.

Dalam asam :

CO2-

H3N+ CH

CO2H
+

H+

H3N+ C H
R
suatu kation

CO2-

Dalam basa :

H3N+ CH
H

+ OH-

CO2..
H3NC H

H2O

R
suatu anion

Titik isolistrik. Mungkin orang mengira larutan berair dari apa yang disebut asam amino
netral betul-betul bersifat netral. Namun larutan berair dari asam amino netral ini bersifat agak
Asam Amino & Peptida
Farmasi 2013, ISTN

Page 13

asam karena keasaman gugus NH3+ lebih kuat daripada kebasaan gugus CO2-. Akibat
perbedaan dalam keasaman dan kebasaan ini adalah bahwa suatu larutan berair alanina
mengandung lebih banyak anion asam amino daripada kation. Dapat kita katakan bahwa alanina
mengemban muatan negatif netto dalam larutan berair.
Pada pH 7, alanina mengemban muatan negatif netto :
CO2-

Basa lebih lemah

H3N+ C H
Asam lebih kuat

CO2+ H2O

CH3
tak bermuatan netto

H2N C H + H3O+
CH3
muatan negatif netto

Jika sedikit HCl atau asam lain ditambahkan ke dalam larutan alanina, kesetimbangan
asam-basa bergeser sedemikian rupa sehingga muatan netto pada ion alanina menjadi nol. Pada
pH di mana suatu asam tidak mengemban muatan ion netto didefinisikan sebagai titik isolistrik
dari asam amino tersebut. Titik isolistrik alanina adalah 6,0.

Pada pH 6, alanina tidak mengemban muatan netto :

CO2H2NC H

CO2+ H3O+

CH3

H3N+ C H
CH3

Titik isolistrik dapat ditentukan dengan elektroforesis (electrophoresis), suatu proses

untuk mengukur migrasi ion dalam suatu medan listrik. Proses ini dilakukan dengan menaruh
larutan suatu asam amino berair pada suatu adsorben antara sepasang elektroda. Dalam sel ini
anion bermigrasi ke arah elektroda positif dan kation ke arah elektroda negatif. Jika alanina atau

asam amino netral lain dilarutkan dalam air biasa, ternyata terdapat migrasi netto ion asam amino
Asam Amino & Peptida
Farmasi 2013, ISTN
-

Page 14

ke arah elektroda positif. Pada titik isolistriknya, suatu asam amino tidak menunjukkan migrasi
netto ke arah elektroda maupun dalam suatu sel elektroforesis.
CO2H2NCH
CH3

Titik isolistrik dapat juga ditetapkan dengan titrasi. Gambar 19.1 meunjukkan kurva
titrasi untuk titrasi kation bentuk dari glisina, H 3N+ -CH2CO2H, dengan basa. Pada saat basa
ditambahkan, ion yang terprotonkan sempurna diubah menjadi ion dipolar yang netral, H 3N+
-CH2CO2-. Bila separuh bentuk kation telah dinetralkan, pH akan sama dengan pK1 untuk reaksi
itu.

H3NCH2CO2- +

H3NCH2CO2H

H+

[H3NCH2CO2 ]

K1 =
+

Bila [H3NCH2CO2- ] = [H3NCH2CO2H] K1 = [H+] dank arena itu pK1 = pH

Ketika lebih banyak basa ditambahkan, semua bentuk kation diubah menjadi ion dipolar
yang netral. pH pada saat terjadinya hal ini adalah titik isolistrik (sekali lagi, rujuk Gambar 19.1).
dengan penambahan basa yang lebih banyak lagi, ion dipolar diubah menjadi anion. Pada titik
tengah, pH akan sama dengan pK2.
+

H3NCH2CO2Asam Amino & Peptida

Farmasi 2013, ISTN

H+ + H2NCH2CO2Page 15

[H3NCH2CO2 ]

K1 =
+

Bila [H2NCH2CO2- ] = [H3NCH2CO2-] K2 = [H+] dank arena itu pK2 = pH

GAMBAR 19.1 Kurva titrasi untuk glisina hidroklorida

Titik isolistrik itu ditunjukkan pada kurva titrasi. Titik itu dapat juga dihitung sebagai
rata-rata pK1 dan pK2.
Titik isolistrik pI = ...............................
Titik isolistrik suatu asam amino adalah suatu tetapan fisis. Nilainya beranekaragam,
tetapi berada dalam salah satu dari tiga kisaran umum. Untuk suatu asam amino netral, titik
isolistriknya, yang terutama bergantung pada harga pKa dan pKb dari gugus NH3+ dan C02adalah sekitar 5,5 6,0.
Adanya gugus karboksil kedua dalam suatu asam amino asam berarti bahwa ada suatu
gugus lain yang dapat berinteraksi dengan air. Suatu larutan air dari suatu asam amino asam jelas
bersifat asam, dan ion asam aminonya mengemban muatan negatif netto.
CO2-

CO2-

H2NC H

+ H2O

CH2CH2CO2H
asam
Asam Amino & Peptida
Farmasi 2013, ISTN

Page 16

H3N C H

H3O+

CH2CH2CO2muatan negative netto

Diperlukan konsentrasi H+lebih tinggi untuk memungkinkan asam amino asam sampai ke titik
isolistriknya daripada yang diperlukan untuk asam amino netral. Titik isolistrik asam amino asam
adalah berkisar pH = 3.
Suatu asam amino basa mempunyai gugus amino kedua yang bereksi dengan air
membentuk suatu ion positif. Diperlukan ion-ion hidroksida untuk menetralkan asam amino basa
dan untuk membawanya sampai ke titik isolistrik. Untuk asam amino basa titik isolistriknya
terletak di atas pH = 7. Titik isolistrik ini berkisar antara 9-10. Titik isolistrik beberapa asam
amino representatif dipaparkan dalam Tabel 19.3.
CO2-

CO2
+

H3NC H

+ H2O

H3N C H

..

+ OH-

(CH2)4NH2
basa

(CH2)4NH3
muatan negative netto

b. Asilasi
Gugus amino dari suatu asam amino dapat dengan mudah diasilasi dengan suatu halida
asam ataupun dengan anhidrida asam untuk menghasilkan amida. Karena nitrogen amida tidak
bersifat basa, suatu asam amino terasilasi tidak membentuk ion dipolar. Karena alas an ini, asam
amino terasilasi menunjukkan sifat-sifat fisis yang khas dari senyawa organik bukannya sifat
fisis dari garam-garam. Dalam sintesis peptide (protein kecil) gugus N-asil digunakan sebagai
suatu gugus blockade.
Tabel 19.3 Titik isolistrik beberapa asam amino
Nama

Struktur

Netral
alanina

CH3CHCO2H

Asam Amino & Peptida

Farmasi 2013, ISTN

Titik
Isolistrik

Page 17

6,00

NH2
O

H2NCCH2CH2CHCO2H
glutamina

5,65

NH2
Asam :
asam glutamat HO2CCH2CH2CHCO2H

3,22

NH2
HO2CCH2CHCO2H
asam aspartat

2,77
NH2

Basa :
lisina

H2N(CH2)4CHCO2H

9,74

NH2
H2NCNH(CH2)3CHCO2H

NH
NH2

arginina

O O

+
CH3COCCH3 + NH3CHCO2-

CH3C NHCHCO2H

CH2CH(CH3)2
anhidrida asam asetat

10,76

leusina

+ CH3COH

CH2CH(CH3)2
N- asetileusina (85%)

c. Reaksi dengan ninhidrin

Asam-asam amino bereaksi dengan ninhidrin untuk membentuk produk yang disebut
ungu Ruhemann. Reaksi ini biasa digunakan sebagai uji bercak untuk mendeteksi hadirnya asamasam amino pada kertas kromatografi. Karena reaksi itu kuantitatif, reaksi itu digunakan sebagai
penganalisis asam amino yang diotomasi, instrument-instrumen yang menetapkan persentase
asam-asam amino yang ada dalam suatu contoh.
O

Asam Amino & Peptida

Farmasi 2013, ISTN

CO2H
Page 18

OH
+ H2NCH
OH
O

R
O

O
O

+ RCH + CO2

+ H20

Ungu Ruhemann
(biru-ungu)
Gambar 19.2 meringkas reaksi-reaksi asam amino

II.F

Peptida

Suatu peptida ialah suatu amida yang dibentuk dari dua asam amino atau lebih. Ikatan amida
antara suatu gugus -amino dari satu asam amino dan gugus karboksil dari asam amino lain
disebut ikatan peptida. Contoh peptida berikut yang dibentuk dari alanina dan glisina, disebut
alanilglisina, menggambarkan pembentukan suatu ikatan peptida.
H

RCHCO2H

suatu asam amino

terprotonkan

NH3

OH-

O
RCHCO+

NH3

O
O
O

RC Cl atau RC OCR

ninhidrin
Asam Amino & Peptida
Farmasi 2013, ISTN

Page 19

RCHCO2-

suatu amino karboksilat

NH2
RCHCO2H

suatu asam N-asilkarboksilat

NHCR

O
ungu Ruhermann

Gambar 19.2 Ringkasan reaksi asam-asam amino

H2NCHCOH

+ H2NCH2COH

-H20

CH3

ikatan peptida
O
O

H2NCHC NHCH2COH
CH3

alanina

glisina

alanilglisina
suatu dipeptida

Tiap asam amino dalam suatu molekul peptida disebut suatu satuan (unit) atau suatu residu.
Alanilglisina mempunyai dua residu : residu alanina dan residu glisina. Bergantung pada
banyaknya satuan asam amino dalam molekul itu, maka suatu peptida dirujuk sebagai dipeptida
(dua satuan), suatu tripeptida (tiga satuan), dan seterusnya. Suatu polipeptida ialah suatu
peptidadengan banyak sekali residu asam amino. Apa perbedaan suatu polipeptida dan suatu
protein? Sebenarnya tidak ada. Keduanya adalah poliamida dengan residu asam amino kurang
dari 50 dikelompokkan sebagai suatu peptida, sedangkan poliamida yang lebih besar dianggap
sebagai protein.
Dalam dipeptida alanilglisina itu, residu alanina memiliki gugus amino bebas dan satuan glisina
mempunyai suatu gugus karboksil bebas. Namun alanina dan glisina dapat digabungkan dengan
cara lain untuk membentuk glisilalanina, dalam mana glisina mempunyai gugus amino bebas
dan alanina mempunyai gugus karboksil bebas.
Dua dipeptida yang berlainan dari alanina dan glisina :
O
O

H2NCHC NHCH2COH
CH3
Asam Amino & Peptida
Farmasi 2013, ISTN

O
O

H2NCH2C NHCHCOH
CH3

Page 20

alanilglisina

glisilalanina

Makin banyak residu asam amino dalam suatu peptida, makin banyak kemungkinan strukturnya. Glisina
dan alanina dapat digabungkan dalam dua cara. Dalam suatu tripeptida, tiga asam amino dapat digabung
menurut enam cara yang berbeda. Sepuluh asam amino berlainan dapat menghasilkan lebih dari empat
trilyun (1012) dekapeptida.
Untuk tujuan pembahasan diperlukan untuk menyatakan peptida dengan cara yang sistematik. Asam
amino dengan gugus amino bebas biasanya ditaruh pada ujung kiri struktur itu. Asam amino ini disebut
asam amino N-ujung. Asam amino dengan gugus karboksil bebas ditaruh di ujung kanan disebut asam
amino C-ujung. Nama peptida terdiri dari nama asam amino seperti pemunculannya dari kiri ke kanan,
dimulai dari asam amino N-ujung.

N-ujung di kiri

C-ujung di kanan
O
O
O

H2NCHC NHCHC NHCH2COH

CH3

CH3
alaniltirosilglisina
suatu tripeptida

OH

Untuk mudahnya dan jelasnya, nama-nama asam amino sering disingkat. Singkatan duapuluh
asam amino biasa telah dipaparkan dalam Tabel 19.1. dengan menggunakan nama singkatan,
alaniltirosilglisina menjadi ala-tyr-gly.
II.G Ikatan dalam Peptida
Suatu ikatan amida mempunyai karakter ikatan rangkap yang disebabkan oleh tumpang tindih
parsial orbital p dari gugus karbonil dengan pasangan elektron menyendiri dari nitrogen.
..
O:
..
C N
Asam Amino & Peptida
Farmasi 2013, ISTN

..
:O:
+

C
Page 21

Asam Amino & Peptida

Farmasi 2013, ISTN

Page 22