ASAM AMINO DAN PROTEIN

Struktur Asam Amino

Asam-asam amino yang terdapat dalam protein adalah asam α-

aminokarboksilat. Variasi dalam struktur monomer-monomer ini terjadi dalam

rantai samping.
Variasi struktur terjadi dalam
rantai samping
Gugus α -amino CO2H

H2N C H

Asam amino tersederhana adalah asam amino asetat (H2NCH2CO2H), yang

disebut glisina (glicine) yang tidak memiliki rantai samping dan karena itu tidak

memiliki satu karbon kiral. Semua asam amino lain memiliki rantai samping dan

karena itu karbon α-nya bersifat kiral. Asam amino yang berasal dari protein

termaksud dalam deret – L – artinya gugus-gugus disekeliling karbon α-

mempunyai konfigurasi yang sama seperti dalam L – gliseraldehida.

CHO CO2H

HO C H H2N C H

CH2OH R

L- gliseraldehida suatu asam L- amino

Sifat keasaman dan kebasaan asam amino

Asam amino dengan sebuah gugus amino dan sebuah gugus karboksil

paling baik digambarkan sebagai struktur ion dipolar * (dwikutub).

R CH C

+
NH3 O

Struktur dipolar dari sebuah asam amino

Gugus amino menunujukan sifat ammonium dan gugus karboksil menunjukan

sifat ion karboksilat. Struktur ion di polar bertanggung jawab terhadap titik cair

yang tinggi dan kelarutan yang rendah pada pelarut organic.

Asam amino bersifsat amfoter (amphoter), yaitu dapat bersifat sebagai asam dan

memberikan proton kepada basa kuat , atau dapat bersifat sebagai basa dan

menerima proton dari sebuah sebuah asam kuat. Sifat ini dinyatakan dalam

persamaan untuk asam amino dengan sebuah gugus amino dan sebuaqh gugus

karboksil.
 OH − ¿ ¿ - OH − ¿ ¿
RCHCO2H H + ¿ ¿ RCHCO2 H +¿¿

RCHCO2-

+ +
NH3 NH3 NH3

(basa)
Asam amino bentuk ion asam amino
Pada pH rendah dipolar pada pH tinggi
(asam) (netral)

Nama dan rumus Asam Amino umum

Nama Singkatan Rumus R
A. Asam amino dengan sebuah gugus amino dan karboksil
1. Glisin Gly H CH CO2H
NH2
2. Alanin Ala CH3 CH CO2H
NH2
3.Valin Val* CH3CH CH CO2H
CH3 NH2
4 .Lesin Leu* CH3CHCH2 CH CO2H
CH3 NH2
5. Isolesin Ile* CH3CH2 CH CH CO2H
CH3 NH2
6. Serin Ser CH2 CH CO2H
OH NH2
7. Treonin Thr* CH3CH CH CO2H
OH NH2
8. Sistein Cys CH2 CH CO2H
SH NH2

9. Metionin Met* CH3S CH2CH2 CH CO2H

NH2
1O. Prolin Pro* CH2 CH CO2H

CH2 NH

CH2

11. Fenilalanin Phe*

CH2 CH CO2H

NH2

12. Tironis Tyr

HO CH2 CH CO2H

NH2

13. Tritofan Trp*

CH2 CH CO2

N NH2

B. Asam amino dengan sebuah gugus amino dan dua buah gugus karboksil

14. Asam Aspartat Asp HOOC CH2 CH CO2H

NH2
15. Asam glutamat Glu HOOC CH2CH2 CH CO2H

NH2
 16. Asparagin Asn O

H2N C CH2 CH CO2H

NH2

17. Glutamin Gln O

H2N C CH2 CH CO2H

NH2

C. Asam amino dengan sebuah gugus sebuah karboksil dan dua buah gugus basa
18. lisin Lys* CH2CH2CH2CH2 CH CO2H

NH2 NH2

19. Arginin Arg NH2

C NH CH2CH2CH2 CH CO2H

NH NH2

20. Histidin His CH C CH2 CH CO2H

N NH NH2

CH

Asam Amino Esensial

 Beberapa asam amino dapat disentesis oleh suatu organisme dari

“persediaan” senyawa organiknya. Satu cara sintesis semacam itu adalah

pengubahan suatu asam amino yang terdapat berlebih menjadi asam amino yang

diinginkan oleh suatu reaksi transminasi. Mekanisme untuk reaksi ini

dipaparkan dalam Sub-bab 11.6.

Gugus yang dilingkari akan ditukarganti :

CO2H CO2H CO2H CO2H

H2N C=O + C=O C O H2NCH

R R’ R R’
asam amino lama asam keto lama asam keto baru asam amino baru

Tidak semua asam amino dapat diperoleh dengan antarpengubahan

(interkonversi) dari asam amino lain atau dengan sintesis dari senyawa lain dalam

system binatang. Asam amino yang diperlukan untuk sintesis protein dan ini tidak

disintesis sendiri oleh organism itu tetapi harus terdapat dalam makanannya.

Senyawa ini dirujuk sebagai asam amino esensial. Asam amino yang esensial

bergantung pada spesi hewan itu dan bahkan bergantung pada perbedaan individu.

Dari asam-asam amino ini,triptofan (tryptophan), fenilalanin,

metionina, dan histidina dapat diubah secara enzimatik dari (R) ke (S): jadi,suatu

campuran rasemik asam-asam amino ini dapat dimanfaatkan keseluruhannya.

Asam amino esensial lain harus disediakan dalam konfigurasi-(S)-nya dalam

makanan untuk digunakan dalam biosintesis protein.

 Suatu contoh perbadaan individu dalam kebutuhan akan asam amino,

dapat dilihat pada tirosina. Asam amino ini tidak dianggap sebagai asam amino

esensial karena, dalam kebanyakan orang, tirosina dapat disintesis dari felalanina.

Sebagian kecil individu yang mewarisi suatu kondisi yang dikenal dengan

fenilketonuria (PKU), yang artinya “fenil keton dalam urine”, tidak mempunyai

enzime fenilalanina hidroksilasi yang diperlukan untuk pengubahan ini. Pada

orang-orang tersebut, fenilalaninanya diubah menjadi asam fenilpiruvat. Makanan

seorang penderita PKU harus mengandung tirosina dan banyaknya fenilalanina

harus terbatas,;kalau tidak, akan menumpuk asam fenilpiruvat secara berlebihan

dalam otak, yang menimbulkan keterbelakangan mental.

CO2H

CO2H fenilalanina hidroksilase H2NCH

H2NCH CH2 OH

CH2 tirosina

CH2

O C

CH2

Asam fenil pirufat

Pentingnya Struktur rantai-Samping

 Beberapa asam amino mempunyai rantai samping mengandung gugus

karboksil, senyawa ini di kelompokan sebagai asam amino asam. Asam amino

yang mengandung rantai samping dengan gugus amino dikelompokkan sebagai

asam amino basa. Rantai samping asam dan basa ini membantu menetapkan

struktur dan kereaktivan protein dalam mana mereka terdapat. Sisa asam amino

dikelompokkan sebagai asam amino netral. Rantai samping asam amino netral

juga penting. Misalnya, beberapa rantai samping mengandung –OH, -SH, atau

gugus polar lain yang dapat berikatan-hidrogen, yang akan berperan penting

dalam struktur protein keseluruhan.

CO2H CO2H CO2H CO2H

H2NCH H2NCH H2NCH H2NCH

CH2CH2CO2H (CH2)4NH2 CH(CH3) CH2OH

Asam glutamate lisina valina serina

Suatu asam amino Suatu asam Suatu asam Suatu asam

asam amino basa amino amino netral
netral dengan rantai
dengan samping polar
rantai
samping
non polar

Karakteristik suatu protein berubah jika suatu gugus asam karboksilat dalam suatu

rantai samping di ubah menjadi amida . Perbedaan rantai samping glutamina dan

CO2H asam CO2H netral polar

 H2NCH H2NCH O

CH2CH2CO2H CH2CH2CNH2

Asam glutamate glutamine

Rantai samping tiol dalam sisteina memainkan peranan yang unik dalam

struktur protein. Tiol dapat berekasi kopling ksidatif untuk menghasilkan

disulfide. Kopling antara dua satuan sisteina ini menghasika suatu asam amino

baru yang di sebut sistina dan memberikan cara hubungan silang rantai-rantai

protein. “pengeritingan rambut” (permanent wave) melibatkan pemutusan

beberapa hubungan silang S – S lama dengan cara reduksi dan kemudian

pembentukan hubungan S – S baru yang baru dalam posisi lain dari rantai protein.

O O

Rantai protein pertama: NHCHC NHCHC

Hubungan
CH2SH CH2
silang

Ranati protein kedua: CH2SH S

NHCHC S

O CH2

NHCHC

O
 Urutan asam amino dalam suatu molekul protein menentukan hubungan
rantai samping satu sama lain dan karenanya menentukan bagaimana protein itu
berinteraksi dengan dirinya dan dengan lingkungannya. Misalnya, suatu hirmon
atau protein lain yang larut dalam air yang mengandung banyak asam amino
dengan rantai samping polar, sedangkan suatu protein otot yang taklarut
mengandung lebih banyak asam amino dengan rantai samping nonpolar.
Sintesis Asam Amino
Asam amino biasa merupakan senyawa yang agak sederhana , dan

sintesis campuran rasemik dari kebanyakan asam amino ini dapat di capai dengan

teknik-teknik standar. Campuran rasemik kemudian dapat di pisahkan untuk

menghasilkan asam amino enantiomer murni. Sintesis Strecker dari asam amino,

yang dikembangkan dalam tahun 1850, merupakan rentetan dua-tahap. Tahap

pertama adalah reaksi antara suatu aldehida dan suatu campuran ammonia dan

HCl untuk menghasilkan suatu aminonitril. Hidrolisis aminonitril itu

menghasilkan asan amino.

Tahap 1:

O OH NH2
NH3 -H2O HCN
CH3CH CH3CHNH2 CH3CH NH2 CH3CHCN

asetaldehida 2-amino-propananitril

Tahap 2:

NH2 NH2
(1)H2O, H+
CH3CHCN CH3CHCO2H
(2)netralkan
(R)(S)-alamina (60%)
 Jalur sintetik lain menuju asam amino ialah dengan aminasi suatu asam

α-halo dengan ammonia berlebih. (perlu menggunakan NH3 berlebih untuk

menetralkan asam dan meminimalkan alkilasi-berlebih).

Br NH2
(1)NH3,berlebih
(CH3)2CHCHCO2H (CH3)2CHCHCO2H + NH4Br
(2)netralkan

(R) (S)-valina (48%)

Sintesis ftamilida Gabriel, merupakan jalur yang lebih bagus sekali

menuju asam amino. Keuntungan sintesis ini terhadap aminasi langsung ialah

bahwa tidak terjadi alkilasi-berlebih.

Aminasi reduktif suatu asam α-keto merupakan suatu prosedur lain

untuk memperoleh asam amino rasemat (ingat gugus karboksil tidak mudah

direduksi).

Reaksinya sebagai berikut:

O NH2
H2, NH3, Pd
CH3CCO2H CH3CHCO2H

suatu asam α-keto (R)(S)-alamina

Reaksi Asam Amino

A. Keamfoteran Asam Amino

Suatu asam amino mengandung baik suatu asam karboksilat (-CO 2-)

maupun suatu ion ammonium (NH3+) dalam sebuah molekul. Oleh karena itu

asam amino bersifat amfoter: asam ini dapat bereaksi dengan asam ataupun

dengan basa, masing-masing dengan menghasilkan suatu kation atau suatu anion.

Dalam asam: CO2- CO2H

H3N C H + H+ H3N C H

R R

suatu kation

Dalam basa: CO2- CO2-

H2N C H + OH- H2N C H + H2O

H R R

suatu anion

Disamping reaksi yang berhubungan dengan sifat keasaman dan

kebasaannya, asam amino menjalankan beberapa reaksi khusus untuk gugus asam

karboksilat dan aminonya. Misalnya, gugus karboksil dapat diesterifikasikan.

 R CH CO2- + R’OH + H- R CH CO2R’ + H2O
+ +
NH3 NH3
Gugus amino dapat diubah menjadi amina.

R CH CO2 + R’ C Cl R CH CO3- + H2O + Cl2

+
NH3 HNC R’

O
amida

Jenis-jenis reaksi tersebut sangat berguna dalam modifikasi sementara atrau

berfungsi pelindung bagi salah satu dari kedua gugus fungsi selama proses

pembentukkan ikatan peptida atau protein.

Titik isolistrik. Mungkin orang mengira larutan berair dari apa yang

disebut asam amino netral betuk-betul bersifat netral. Namun larutan berair dari

asam amino netral ini bersifat agak asam karena keasaman gugus –NH3-+ lebih

kuat dari pada kebasaan gugus –CO2-. Akibat perbedaan dalam keasaman dan

kebasaan ini bahwa suatu larutan beair alanina mengandung lebih banyak anion

asam amino dari pada kation. Dapat kita katakan bahwa alanina mengemban

muatan negative netto dalam larutan berair.

Pada pH 7, alanini mengemban muatan negative netto:

basa lebih lemah

CO2- CO2-

H3N+ C H + H2O H2N C H + H3O+

CH3 CH3

Asam lebih kuat tak bermuatan netto muatan negative netto

 Jika sedikit HCl atau asam lain ditambahkan kedalam larutan

alanina, kesetimbangan asam-basa bergeser sedemikian rupa sehingga muatan

netto pada ion alanina menjadi nol. Pada pH dimana suatu asam tidak mengemban

muatan ion netto didefinisikan sebagai titik isolistrik dari asam amino tersebut.

Titik isolistrik alanina adalah 6,0.

Pada pH 6, alanina tidak mengemban muatan netto:

CO2- CO2-

H3N C H + H3O+ H3N C H

CH3 CH3

Titik isolistrik dapat ditentukan dengan elektroforesis (electrophoresis),

suatu proses untuk mengukur migrasi ion dalam suatu medan listrik. Proses ini

dilakukan dengan menaruh larutan suatu asam amino berair pada suatu adsorben

antara sepasang elektroda. Dalam sel ini anion bermigrasi kearah elektroda positif

dan kation kearah elektroda negative. Jika alanina atau asam amino netral lain

dilarutkan dalam air biasa, ternyata terdapat migrasi netto ion asam amino kearah

elektroda positif. Pada titik isolistriknya, suatu asam amino tidak menunjukkan

migrasi netto kearah elektroda manapun dalam suatu sel elektroforesis.

REAKSI NINHIDRIN

Ninhidrin (ninhydrin) adalah reaksi yang berguna untuk mendeteksi

asam amino dan menetapkan konsentrasinya dalam larutan. Ninhidrin merupakan

hidrat dari triketon siklik dan jika bereaksi dengan asam amino akan

menghasilkan warna violet. Keseluruhan reaksi yang mekanismenya rumit adalah:

 O

OH

+ RCHCO2-

OH

Ninhidrin O

O O

N + RCHO +CO2

+3 H2O +H+

O O-

anion violet

Perhatikan bahwa asam amino hanya menyumbangkan atom nitrogenya

pada warna violeyt . Asam amino sisasnya di ubah menjadi aldehid dan karbon

dioksida. Warna violet yang sama di hasilkan dari seluruh asam α-amino dengan

gugus dengan NH2 primer dan ketajaman (intensitas) setiap warna tergantung

pada kosentrasi asamj amino. Hanya prolin yang denderung mempunyai gugus

amino sekunder (bukan gugus amino primer), tidak berwarna violet jika di berikan

reaksi warna ini. Reaksinya menimbulkan warna kuning. Sifat ini dapat di

gunakan untuk analisis prolin.

Asilasi

Gugus amino dari suatu asam amino dengan mudash di asilasi dengan

suatu halide asam ataupun dengan anhidrida asam untuk menghasilkan amida.

Karena nitrogen amida tidak bersifat, suatu asam amino terasilasi tidak
membentuk ion dipolar. Kareana alasan ini, asam amino terasilasi menunjukan

sifat-sifat fisis yang khas dari senyawa organic bukannya sifat fisis dari garam-

garam. Dalam sintesis peptide(protein kecil) gugus N –asil digunakan sebagai

suatu gugus blokade.

O O O O

CH3COCCH3 + NH3CHCO2- CH3C NHCHCO2H + CH3COH

CH3CH(CH3)2 CH2CH(CH3)2

Anhidrida asam asetat leusina N-asetileusina(85%)

Peptida

Asam amino saling berikatan pada peptida melalui pembentukkan

sebuah amida diantara gugus karboksil sebuah asam amino dan gugus amino yang

lain. Emil fischer, yang pertama kali memperkenalkan struktur ini, menamakan

ikatan α amino tersebut sebagai ikatan peptida. Sebuah molekul yang terdiri

dari gabungan dua buah asam amino melalui ikatan ini disebut dipeptida.

ikatan peptida aa

O R’ ujung-C

R CH C NH CH CO2-
+
NH3

Ujung -N

aa
Menurut konvensi, ikatan peptide di tulis dengan cara yang di tunjukan gambar

diatas. Asam amino yang mempunyai sebuah gugus +NH3 bebas terletak disebelah

kiri dan asam amino dengan sebuah gugus CO 2- di sebelah kanan. Asam amino ini

disebut asam amino ujung –N dan asam amino ujung –C.

Penetapan struktur Peptida

A. Analisis residu ujung

Reagensia Edman. Analisis untuk N- terminal dapat di capai dengan

mengolah peptide itu dengan fenil isotiosianat (reagensia Edman). Isotiosianat

menjalani reaksi dengan gugus

Amino bebas dalam sederet tahap yang akhirnya menghasilkan

pemaksapisahan asam amino N- ujung dari dalam peptidanya dan pembentukan

suatu feniltiohidantoin(PTH), suatu derivate asam amino yang dapat di isolasi dan

ditentukan cirinya. Reaksi pemaksapisahan di lakukan dengan memanasi zat-

antara adisi (adduk) dengan asam dalam suatu pelarut bebas air seperti

nitrometana(seandainya ada air, peptide keseluruhan akan terhidrolisis).

Dalam tiap tahap residu N-ujung dapat dipatahkan sampai seluruh

peptide itu terdegradasi dan urutan asam amino itu ditetapkan. Sampai batas

tertentu hal ini bias dilakukan; tetapi tiap siklus pembentukkan tiourea dan

hidrolisis akan mengakibatkan suatu hidrolisis-dalam pada sisa peptide itu.

Setelah sekitar 20-30 siklus, hirolisis peptide itu telah cukup untuk menghasilkan

banyak peptide lebih kecil, yang masing-masing memiliki suatu residu N-ujung.
 O

N C + H2NCHC sisa peptida

R
HCl
Fenil isotiosianat N-ujung dari asam amino
CH3NO2
N-ujung

N NH + sisa peptida

C CHR

Reagensia Sanger, Suatu reagensia lain yang berguna untuk

menetapkan residu N-ujung adalah reagen Sanger, 1-floro-2,4dinitrobenzena.

Gugus fluoro dari reagensia Sanger itu dapat mengalami subtitusi nukleofilik

aromatic dengan amina. Subtitusi itu mudah karena zat antara-karbonion

distabilkan oleh gugus nitro.

Reagnsia senger bereaksi dengan mudah dengan sam amino N- ujung dari suatu

peptide dan mengubah gugus amino itu menjadi gugus arilamino. Setelah peptide

yang ditangani itu di hidrolisis lengkap , asam amino N-ujung tetap terikat pada

gugus 2,4-dinitrofenil dan karena itu dapat dipisahkan dari asam-asam amino lain

dan diidentifikasi.
 NO2 NO2

O2N F + H2N:R O2N

.. - +
NH2R

NO2

-HF O2N NHR

Suatu 2,4-dinitrofenilamina

B. Rentetan dalam asam-asam Amino

Suatu polipeptida besar biasanya harus di hidrolisis menjadi

pecahan-pecahan yang lebih kecil untuk penetapan rentetan-dalam

(internal-sequence) asam amino. Campuran hidrolisis di pisah-pisahkan

dan urutn residu asam amino dalam tiap pecahan di tentukan (misalnya

dengan analisis gugus ujung).

Dalam teori, hidrolisis parsial dapat di capai dengan memanaskan

polipeptida itu dengan air dan asam atau basa.

Dalam praktek di gunakan enzim proteolitik (penghidrolisis peptide) atau

reagensia kimiawi.Reagensia dan enzim ini mempunyai kelebihan dalam

hal mereka memaksapisahkan polipeptida pada ikatan-ikatan peptide yang

spesifik. Sebagai contoh;

 O O

NHCHC NHCHC

R R
letak pemaksapisahan

Kimotripsin: R = try, phe, trp

Pepsin: R’ = tyr, phe, trp
Tripsin : R = lys, Arg
Sianogen Bromida : R = met
Termolisin : R = ile, leu dan val.

Sintesis Peptida

Berbagai metode telah di temukan untuk mengikatkan sebuah asam

amino dengan cara yang terkendali. Cara-cara ini memerlukan strategi yang tepat

dan dilakukan secara hati-hati. Asam amino merupakan senyawa dengan dua buah

gugus fungsional. Untuk mengikat gugus karboksil dari suatu asam amino ke

asam amino berikutnya, kita terlebih dahulu harus “melindungi” gugus amino

asam amino pertama dan gugus karboksil dari asam amino kedua

R1 R1
lindungi

H2N CH CO2H P1 NH CH CO2H

Gugus amino

Aa1
 R2 R2 O
lindungi

H2N CH CO2H H2N CH C P2

Gugus karboksil

Aa2

Dengan cara ini dapat mengendalikan penggabungan dua buah asam amino.

Dari persamaan di atas gugus karboksil aa1 dapat bergabung dengan gugus

amino aa2 :

R R2 O

-H2O
P1 NHCHCO2H + H2N CH C P2

Ikatan peptida

R1 O R2 O

P1 NHCH C NH CH C P2

Pelindung ganda dipeptida

Setelah ikatan peptide terbentuk , kita harus dapat melepaskan pelindung

gugus fungsional, tetapi di lain di pihak tidak menyebabkan ikatan peptide

terhidrolisis. Jika ingin menambahkan sebuah atau lebih asam amino lagi

kita harus dapat melepaskan salah satu dari kedua pelindung gugus.

Pada tahun 1965 R.B. Merifield (Rockefeller university) menemukan teknik

fase padat (Solid Phase Technique) untuk mensintesis peptide. Teknik ini

tidak menggunakan cara-cara sebelumnya yang rumit dan kini banyak di

pakai. Prinsip utama dari tekhnik ini ialah membentuk ikatan peptide,

sementara salah satu ujungnya terikat secara kimia pada padatan lembam

yang tak larut. Dengan cara ini kelebihan pereaksi dan hasil samping dapat

di hilangkan dengan mudah melalui pencucian dan penyaringan padatan.

Pembentukan ikatan peptide tidak memerlukan pemurnian pada setiap

langkah. Ketika peptide telah terbentuk seluruhnya, secara kimia ikatan

dengan zat padat dapat di putus.

Padatan yang khusus di gunakan untuk metode ialah polisterina yang

berikatan silang dengan senyawa aroatik tertentu yang mengandung gugus

klorometil (ClCH2-)

R1 O
R1 O

-Cl-
P O + H2CCl P NHC C OCH2
NHC C

polimer dengan tambahan asam-

polimer asamamino ujung -c
Gugus pelindung kemudian di lepaskan dan asam amino dengan gugus N

terlindung berikutnya di reaksikan dengan hasil yang ada.

Struktur Sekunder Protein

a. Geometri ikatan Peptide

Amida sederhana mempunyai struktur geometri datar bahwa ikatan C-N lebih

pendek daripada biasanya, dan bahwa rotasi di sekeliling ikatan tersebut

terbatas. Ikatan yang datar dan rotasi yang terbatas karena adanya bentuk

resonansi, juga merupakan hal yang penting dalam ikatan peptide.

Ciri-ciri penting struktur peptide:

a. Enam atom terletak pada sebuah bidang

b. Sudut di sekitar nitrogen adalah 1200, menunjukan atom N berikatan

dengan menggunakan hibrida sp2 (seperti dugaan bahwa ikatan antara N

dan karbon karbonil adalah ikatan ganda)

c. Ikatan antara N dan karbon karbonil lebih pendek daripada ikatan N-C

yang lain.

b. Ikatan Hidrogen

Amida dengan mudah membentuk ikatan hydrogen antara gugus karbonil dan

gugus N-H yaitu jenis ikatan C=O….H-N. Ikatan hydrogen tersebut dapat

terjadi pula dalam rantai peptide. Rantai mungkin menggulung, sehingga N-H

daris sebuah ikatan peptide dapat membentuk ikatan hydrogen dengan gugus
 karbonil yang letaknya jauh dari ikatan peptide yang sama sehingga struktur

bersifat lebih kaku. Dapat juga terjadi gugus karbonil dan gugus N-H dari

rantai peptide yang berbeda membentuk ikatan hydrogen, sehingga dua rantai

peptida tergabung. Walaupun sebuah ikatan hydrogen tunggal relative

lemah(mungkin hanya 5 kkal/mol), tetapi karena banyaknya ikatan dalam

rantai maupun antara rantai, ikatan hydrogen merupakan factor yang sangat

penting dalam struktur protein.

c. α-heliks dan lembaran terlipat

Penelitian sinar-X dari keratin yaitu protein struktur pada rambu, tanduk, wol,

dan kuku menunjukkan gambaran struktur yang berulang setiap 5,4 amstrong.

Dari penelitian model molekul menggunakan geometri ikatan peptide Linus

Pauling mengusulkan struktur yang dapat menjelaskan hasil penyelidikan

sinar-X tersebut. Pauling mengajukan bahwa rantai poli peptida melilit seperti

spiral membentuk heliks, diikat oleh ikatan hydrogen dari rantainya sendiri.

Protein Serat dan Globular Struktur Tersier

Protein umumnya dibagi dalam dua kelas utama, protein serat

(fibrous) dan protein Globelar. Kelas berbeda dalam bentuk dan fungsi walaupun

keduanya mengandung sifat-sifat struktur primer dan sekunder yang sama, rantai

polipeptida dibentuk melalui ikatan hidrogen .

a. Protein Serat
 Protein serat merupakan zat pembentuk struktur pada hewan sehingga bersifat

tidak larut dalam air. Protein ini dibagi dalam tiga kelas:

1. Keratin, yang menyusun jaringan pelindung seperti kulit, rambut, bulu,

cakar, dan kuku.

2. Kolagen, yang membentuk jaringan penghubung seperti tulang rawan,

urat daging dan pembuluh darah.

3. Sutera misalnya jarring laba-laba dan kempompong ulat sutera.

b. Protein Globular

Protein globular sangat berbeda dengan protein serat, bersifat larut dalam air

dan secara kasar memiliki bentuk bola. Berdasarkan fungsi biologinya

protein biasanya masuk dalam salah satu empat jenis berikut:

1. Enzim (misalnya tripsin, kimotripsin) merupakan katalis biologi. Berlaku

sebagai katalis dalam reaksi organic sel dengan kecepatan yang tinggi

dalam keadaan reaksi yang ringan.

2. Hormon, merupakan pembawa “berita” kimia yang mengatur proses

biologi. Tidak seluruh hormone merupakan protein, tetapi beberapa

protein dan peptide seperti insulin dan oksitosin adalah hormone.

3. Protein transport merupakan pembawa molekul-molekul kecil dari satu

bagian tubuh ke bagian yang lain, misalnya hemoglobin dan mioglobin

yang mengangkut oksigen dalam aliran darah dan otot.

4. Protein cadangan, seperti kasein pada susu dan ovalbumin pada putih

telur berfungsi sebagai cadangan makanan.

c. Myoglobin

Myoglobin merupakan pengangkut oksigen dalam otot, protein ini

mengandung 153 unit asam amino yang tersusun secara kompak. Berukuran

kurang lebih 45x35x25 amstrong dan ada ruang kecil yang kosong dibagian

dalam struktur . Bagian dalam myoglobin hamper seluruhnya terdiri dari

gugus R nonpolar seperti leusin, valin, fenilalanin dan metionin. Tidak ada

gugus R polar dibagian dalam struktur (tidak ada asam glutamate, asam

aspartat, lisin, atau yang lain). Seluruh gugus R polar tersusun mengarah

keluar sedangkan gugus R nonpolar tersusun dibagian dalam misalnya gugs

hidroksil dan treonin dan tirosin mengarah keluar walaupun bagian lain dari

gugus ini mengarah kedalam.

Struktur Kuartener

Banyak protein dengan bobot molekul yang tinggi merupakan

agregat dari beberapa sub unit. Agregat ini menyebabkan struktur kuartener

protein. Agregat ini merupakan bagian ion polar pada permukaan protein terbuka

pada lingkungan cairan sel.

Hemoglobin merupakan pengangkut oksigen dalam sel darah merah adalah salah

satu contoh agregat ini. Protein ini mengandung empat unit bersruktur hamper

bulat yaitu 2 untit α dengan 141 asam amino dan 2 unit β dengan 146 asam amino.