ASAM AMINO DAN

PROTEIN

Oleh:
Yusriadi
 ASAM AMINO :
• merupakan monomer satuan pembentuk
protein.
• mempunyai dua gugus fungsi (gugus amino
dan gugus karboksil) yang terikat pada atom
karbon yang sama (C-asimetris/kiral).
• Atom karbon yang mengikat gugus amino
adalah atom karbon α terhadap karboksil,
karenanya dapat disebut asam α-amino
karboksilat.
 asam karboksilat yang
mempunyai gugus
R – CH – COOH
amino
s NH
i Larut dalam 2

air asam amino larut dalam air, gugus karboksilat akan

f Apabila
melepaskan ion H+,sedangkan gugus amina akan menerima
a ion H+
-COOH -COO- + H+
t -NH + H+ - NH3+
Tidak larut dalam pelarut organik nonpolar
(eter, aseton, dan kloroform)
 Sifat-Sifat Asam Amino
1. Mempunyai titik leleh  200 oC
2. Larut dalam air & pelarut polar lainnya,
tapi tidak larut dalam pelarut non polar
3. Bersifat zwitter ion ( dapat bereaksi
dengan asam dan basa)
4. Bersifat amfoter  memiliki ion
karboksilat (-CO2-) & ion amonium
(-NH3+)
 Ionisasi Asam Amino

R – C*H –COOH R – C*H –COO-

| |
NH2 NH3+
Bentuk Netral Bentuk Zwitter ion/ amfoter
Titik Isolistrik Asam Amino
ASAM AMINO Titik (pH) isolistrik
Alanin 6,00
Arginin 10,76
Asam aspartat 2,77
Asam glutamat 3,22
Glisin 5,97
Histidin 7,59
Leusin 5,98
Lisin 9,78
Fenilalanin 5,48
Prolin 6,30
Serin 5,68
Triptofan 5,89
Tirosin 5,66
valin 5,96
Amino acids are chiral (ASIMETRIS)
Cermin (mirror)

H R R H

C C

H3 N+ COO- COO- H3N+

L isomer D isomer

The L and D isomers are mirror images of each other.

Only L amino acids are found in proteins.
 Klasifikasi Asam Amino berdasarkan rantai
samping R

R = Non-polar R = Polar R = Asam R = Basa

- Ala, Leu, Ile, - Ser, Tre, Tir - Asp & Glu - Lis, His, Arg
Val, Pro(alifatik) (-OH) (2 –NH2)
(2 –COOH)
- Phe & Trp - Asn & Gln
(aromatik) (–CONH2)
- Met ( ggs -SH) - Sis ( -SH)
Klasifikasi Asam Amino
Berdasarkan sumbernya:
1. As. Amino pembentuk protein.
2. As. Amino Non protein
 Asam Amino Penyusun
Protein
• Hal yang menarik bahwa protein pada semua
bentuk kehidupan (organisme) mengandung
hanya 20 jenis asam amino, namun
interkoneksinya menghasilkan ragam mahluk
hidup yang tak terhingga banyaknya.
2. Yang tidak terdapat
dalam protein

Ornitin

homosistein

sitrulin
3,3-diidotirosin
3,4-dihidroksi fenilalanin
 Asam Amino
Berdasar nilai gizi

• As. Amino Esensial • As. Amino Non

adalah asam amino Esensial adalah
yang tidak dapat asam amino yang
disintesis oleh tubuh dapat disintesis
tapi sangat oleh tubuh.
dibutuhkan oleh
tubuh.
As. Amino Esesnsial & Non
Esesnsial
1. Valin (val) 1. Alanin (ala)
2. Leusin (leu) 2. Glisin (gli)
3. Isoleusin (ile) 3. Prolin (pro)
4. Fenil alanin (fen) 4. Serin (ser)
5. Triptofan (trp) 5. Tirosin (tir)
6. Metionin (met) 6. Sistein (sis)
7. Treonin (tre) 7. Glutamin (gln)
8. Lisin (lis) 8. Glutamat (glu)
9. Histidin (his) 9. Asparagin (asn)
10. Arginin (arg) 10. Aspartat (asp)
• Dalam teknologi pangan, asam amino
mempunyai beberapa sifat yang
menguntungkan maupun yang kurang
menguntungkan. Misalnya D-triptofan
mempunyai rasa manis 35 kali kemanisan
sukrosa, sebaliknya L-triptofan
mempunyai rasa yang sangat pahit. Asam
glutamat sangat penting peranannya dalam
pengolahan makanan, karena dapat
menimbulkan rasa yang lezat.
 CARA PEMISAHAN ASAM AMINO

gravimetri kalorim mikrobi elektroforesis

etri ologi
kromatografi

kromatogr kromatogr
afi kertas afi lapis
tipis
kromatografi
penukar ion
 Reaksi Asam Amino
• Pereaksi Ninhidrin : pereaksi umum untuk asam amino
(semua as. amino berwarna ungu terhdp reagen
nindhidrin)
• Ninhidrin suatu oksidator sangat kuat yg
menyebabkan terjadinya dekarboksilasi oksidatif AA
untuk menghasilkan CO2, NH3 dan suatu aldehid dgn
satu atom karbon kurang dari asam amino induknya.
 Reaksi Asam Amino
• Reaksi Sanger : merupakan reaksi antara α-amino
dengan 1-fluoro-2,4-dinitrobenzen (FDNB).
• Dalam suasana basa lemah FDNB bereaksi dengan
asam α-mino membentuk turunan 2,4-dinitrofenil yang
disebut DNP-asam amino.
 Reaksi Asam Amino

• Reaksi dari gugus R (rantai samping) : umumnya khas

dari sifat kimia dari setiap gugus samping tersebut.

• Gugus SH pada sistein hidroksi fenol pada tirosin dan

guanidin pada arginin menunjukkan reaksi khas.

• Gugus sulfidril pada sistein bereaksi dengan ion logam

berat (Ag+dan Hg 2+ ) dan menghasilkan merkaptida.
Reaksi Asam Amino
• Reaksi oksidasi sistein dengan adanya ion besi,
memberikan hasil senyawa disulfida, sistin.

• Hasil reaksi ini menunjukkan dua bagian dari suatu

rantai protein, yang masing-masing mengandung rantai
samping sistein, dapat bergabung secara kovalen
untuk keperluan struktural, dengan membtk jembatan
disulfida dari sistein.
 Peptida
beberapa molekul asam
amino yang dapat berikatan
satu dengan yang lain
membentuk suatu senyawa

Sifatnya ditentukan oleh gugus

-NH2, gugus –COOH dan gugus R
Pembentukan senyawa
Peptida
Gbr. Struktur Peptida
POLYPEPTIDE CHAIN

N-terminus C-terminus

H H O H H O H H O H H O H H O H H O H H O H H O
H N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C OH
H CH3 CH2 CH2 CH2 CH CH2 CH2
OH C OH H3C CH3 SH
O
OH
 Peptida dan protein yang telah
diketahui strukturnya

Glutation (glutamilsteinilglisin), tripeptida yang terdapat pada otak dan

berfungsi sebagai koenzim pada enzim glioksalase

Oksitosin dan vasopresin, yaitu peptida yang berfungsi sebagai hormon

dalam kelenjar hipofisis

Insulin yaitu hormon yang dikeluarkan oleh kelenjar pakreas yang berfungsi
menjaga keseimbangan kadar gula dalam darah
 struktur primer
S
t
struktur sekunder
r

ah
u
k struktur tersier

al
t

d
A
u struktur kuaterner
r

d protein
a Sifat
s
a
r
Protein Siste
m koloi
d
i s asi
I on

Kr
ist
as i

a
r

lis
a tu

as
e n

i
D Viskositas
 PROTEIN STRUCTURE

TABLE 3.2 A Summary of Protein Structure

Level Description Stabilized by: Example: Hemoglobin

Primary The sequence of Peptide bonds Gly Ser Asp Gls

amino acids

Secondary Formation of Hydrogen bonding between

-helices and peptide groups along the
-pleated sheets peptide backbone

Tertiary Overall three- Bonds and other interactions

dimensional shape between R-groups, or
of a polypeptide between R-groups and the
peptide backbone

Quaternary Shape produced by Bonds and other interactions

combinations of between R-groups, and
polypeptides between peptide backbones
of different polypeptides
P P
e r pro
n f iber te in g
n o pr o tei lobu
la r
g t
g e
o i Protein sederhana
l n
o
n Protein gabungan
g
a
n r o t ein
Nuk
leo
Lipop pro
te in
Gluk
o protein opr
Muk ote
in
 Pondok Bela

reaksi xantoprotein

reaksi hopkins-
cole
reaksi nitroprusida
Reaksi-reak
si khas
protein
reaksi sakaguchi
1. menentukan bahan alam
yang
akan diproses
2. mengeluarkan protein d
ari
bahan alam tersebut.
3. fraksionasi (pengendap
an dan
kromatografi)

Tahap pemurnian
protein
 Fungsi Protein
• Sebagai enzim (biokatalis)
Hampir semua reaksi biologis dipercepat
atau dibantu oleh suatu senyawa
makromolekul spesifik yang disebut enzim,
dari reaksi yang sangat sederhana seperti
reaksi transportasi karbon dioksida sampai
yang sangat rumit seperti replikasi
kromosom. Protein besar peranannya
terhadap perubahan-perubahan kimia
dalam sistem biologis.
• Alat pengangkut dan penyimpan
Banyak molekul dengan MB kecil serta
beberapa ion dapat diangkut atau
dipindahkan oleh protein-protein tertentu.
Misalnya hemoglobin mengangkut oksigen
dalam eritrosit, sedangkan mioglobin
mengangkut oksigen dalam otot.

• Pengatur pergerakan
Protein merupakan komponen utama daging,
gerakan otot terjadi karena adanya dua
molekul protein yang saling bergeseran,
yaitu protein aktin dan miosin.
• Penunjang mekanis
Kekuatan dan daya tahan robek kulit dan tulang
disebabkan adanya kolagen, suatu protein
berbentuk bulat panjang dan mudah membentuk
serabut.

• Pertahanan tubuh atau imunisasi

Pertahanan tubuh biasanya dalam bentuk antibodi,
yaitu suatu protein khusus yang dapat mengenal
dan menempel atau mengikat benda-benda asing
yang masuk ke dalam tubuh seperti virus, bakteri,
dan sel-sel asing lain.
• Media perambatan impuls syaraf
Protein yang mempunyai fungsi ini biasanya
berbentuk reseptor, misalnya rodopsin,
suatu protein yang bertindak sebagai
reseptor penerima warna atau cahaya pada
sel-sel mata.

• Pengendalian pertumbuhan
Protein ini bekerja sebagai reseptor (dalam
bakteri) yang dapat mempengaruhi fungsi
bagian-bagian DNA yang mengatur sifat
dan karakter bahan
 Sifat-sifat fisikokimia
protein
• Sifat fisikokimia setiap protein tidak
sama, tergantung pada jumlah dan
jenis asam aminonya.
• Berat molekul protein sangat besar
• Ada protein yang larut dalam air, ada
pula yang tidak dapat larut dalam air,
tetapi semua protein tidak larut
dalam pelarut lemak.
• Bila dalam suatu larutan protein
ditambahkan garam, daya larut protein
akan berkurang, akibatnya protein akan
terisah sebagai endapan. Peristiwa
pemisahan protein ini disebut salting out.
• Apabila protein dipanaskan atau
ditambahkan alkohol maka protein akan
menggumpal.
• Protein dapat bereaksi dengan asam dan
basa
 Kebutuhan protein
• Kebutuhan manusia akan protein dapat
dihitung dengan mengetahui jumlah
nitrogen yang hilang. Bila seseorang
mengkonsumsi ransum tanpa protein, maka
nitrogen yang hilang tersebut pasti berasal
dari protein tubuh yang dipecah untuk
memenuhi kebutuhan metabolisme
• Kebutuhan protein untuk tubuh manusia
rata-rata sebesar 1 g protein/kg berat
badan per hari
 Sekian
&
Terima kasih