Asam Amino dan Peptida

Oleh :

Noelta Anika Tiranjar (611810118)

Sukainah Al Hadad (611810050)

Bunga Leonita Manurung (611810003)

Putera Maitreya (611810038)

Veronika Ranum Vebrianty (611810052)

Program Studi S1 Farmasi

Fakultas Sains dan Teknologi
Universitas Ma Chung
Semester Genap – Tahun Akademik 2019/2020
 Asam Amino
A. Struktur umum dan sifat asam amino
Asam amino merupakan komponen penyusun protein, setiap asam amino
terdiri dari gugus karboksilat. Asam amino adalah senyawa organik yang
mengandung gugus fungsional amina (-NH2) dan karboksil (-COOH), bersama
dengan rantai samping (gugus R) yang spesifik untuk setiap asam amino. Nama asam
amino menunjukkan bahwa senyawa ini mempunyai dua gugus fungsi yaitu gugus
karboksil yang bersifat asam dan gugus amino yang bersifat basa. Asam-asam amino
yang terdapat dalam protein adalah asam α-aminokarboksilat.

Asam α-amino terdiri dari atom karbon pusat, yang disebut karbon α, terkait
dengan gugus amino, gugus asam karboksilat, atom hidrogen, dan gugus R khas.
Kelompok R sering disebut sebagai rantai samping. Dengan empat kelompok berbeda
yang terhubung ke atom α-karbon tetrahedral, asam α-amino adalah kiral; dua bentuk
cermin-gambar disebut l isomer dan d isomer.
Sifat-sifat asam amino secara umum :
1. Larut dalam air dan pelarut polar lain tetapi tidak larut dalam pelarut nonpolar
seperti dietil eter atau benzena.
2. Momen dipol yang besar
3. Kurang bersifat asam dibandingkan sebagian besar asam karboksilat
4. Kurang basa dibandingkan sebagian besar amina

Sifat Asam Amino dalam Asam :

Sifat Asam Amino dalam Basa :

B. Pengelompokan Asam Amino
 Berdasarkan gugus dan rumus bangunannya
1. Asam Amino Alifatik

Asam Amino berantai terbuka dan tidak memiliki cincin aromatik pada
struktur molekulnya. Kelompok alifatik adalah nonpolar dan hidrofobik (Tidak
larut air).

Dalam asam amino alifatik terdapat pembagian lagi, yaitu asam amino netral,
asam amino asam, dan asam amino basa.
a. Asam Amino Netral
Asam Amino ini hanya mempunyai satu gugus karboksilat dan satu gugus
amino. Contoh: Glisina, Alanina, Serina, Sisteina, Tirosina, Metionina,
Valina, Leusina, Isoleusina.
b. Asam Amino Asam
Dinamakan asam amino asam karena jenis ini mempunyai dua gugus
karboksilat dan satu gugus amino pada struktur amino pada struktur
molekulnya.
c. Asam Amino Basa
Asam Amino Basa mempunyai dua gugus amino dan satu gugus
karboksilat, sehingga bersifat basa.
2. Asam Amino Aromatik
Asam amino ini ditandai dengan adanya cincin benzena pada struktur
molekulnya.
Contoh :
a. Fenilalanina

Fenilalanin termasuk asam amino yang banyak terdapat dalam makanan.

Fenilalanin penting bagi tubuh karena merupakan senyawa kimia yang mengantar
atau menyampaikan pesan pada sistem saraf otak.

b. Tirosina

L-tirosin sering juga disebut tirosin merupakan asam amino aromatik yang
sangat kuat. Zat ini merupakan blok bangunan untuk hormon epinefrin, dopamin,
tiroid, dan norepinephrine.
3. Hetero Asam Amino
4. Asam Amino yang berasal dari sumber tertentu
Contoh : citrulina (terdapat dalam melon, jus, dihati), asam jengkolat (terdapat
dalam jengkol), tiroksin, dan lain-lain.
 Berdasarkan Fungsinya
1. Asam Amino Esensial
Asam amino esensial adalah asam amino yang diperlukan oleh spesies
organisme tapi spesies itu tidak dapat memproduksinya sendiri,sehingga
harus memasoknya dari luar (lewat makanan). Jadi asam amino esensial
tidak dapat disintesis oleh tubuh. Macam dan cara kerja asam amino
esensial adalah sebagai berikut :
1. Histidin
Histidin berperan penting dalam memproses berbagai jenis mineral
dalam tubuh, seperti zat tembaga, zat besi, magnesium dan zinc. Selain itu,
histidin juga berfungsi dalam meningkatkan sistem kognisi tubuh,
pencernaan, serta berperan dalam membersihkan tubuh dari adanya
berbagai zat logam yang sangat berbahaya. Beberapa orang mengonsumsi
histidin untuk mengobati alergi atau mengurangi rheumatoid arthritis.
Selain itu, Hisitidin juga berperan dalam pembentukan asam amino
histamin. Sementara histamin bekerja sebagai neurotransmitter serta mesin
penggerak inflamasi untuk membantu merespon imun, di sisi lainnya
hisitidin bergerak untuk mempertahankan tubuh dari berbagai zat yang
berbahaya seperti virus maupun bakteri jahat. Mengonsumsi makanan atau
suplemen dengan kandungan Vitamin B6 mampu meerubah sifat histidin
menjadi histamin dalam tubuh.
2. Lisin
Tubuh memerlukan Lisin untuk berbagai proses produksi kimia dalam
tubuh seperti hormon, antibodi, dan enzim. Lisin juga berguna untuk
menyerap kalsium, pembuatan protein secara utuh, dan pemulihan tubuh
setelah operasi. Sebagian individu mengonsumsi suplemen lisin untuk
mengobati herpes simplex atau luka dingin dan juga untuk mengurangi
rasa cemas. Sebuah studi yang di lansir dalam laman
naturalfoodpantry.ca menjelaskan bahwa mengonsumsi kandungan lisin
yang banyak serta vitamin C ternyata mampu mengobati para penderita
penyakit jantung. Hal ini biasa disebut dengan pauling.

3. Metionin

Metionin bekerja dengan cara meningkatkan fungsi sel tubuh dan

mensintesis pembuluh darah yang baru. Metionin juga bisa mempercepat
masa pemulihan tubuh yang terjadi karena luka, gangguan liver dan
overdosis asetaminofen. Pada dasarnya, mengonsumsi suplemen metionin
sangatlah aman jika dikonsumsi sesuai dengan dosis yang disarankan atau
mengonsumsi langsung dari sumber makanan alami. Namun untuk
beberapa individu, mengonsumsi suplemen metionin bisa menyababkan
mulas, mual, diare, pusing, dan kantuk. Mengonsumsi suplemen metionin
dalam jangka panjang atau dosis yang berlebih sangat tidak disarankan
karena mampu menyebabkan peningkatan kadar zat homosistein di dalam
darah, meningkatkan beberapa pertumbuhan tumor, kelumpuhan jaringan
otak dan bahkan kematian.

4. Fenilanin

Salah satu asam amino esensial ini berperan sebagai prekusor

neurotransmiter norepinefrin, epinefrin, dan dopamin. Fenilalanin akan
berubah menjadi tirosin di dalam tubuh, oleh sebab itu tidak jarang
fenilalanin digabung menjadi satu pada suplemen yang dapat
meningkatkan kualitas tidur seseorang. Suplemen fenilalanin sering
digunakan oleh banyak orang untuk meringankan depresi, rasa cemas, dan
vitiligo.

5. Treonin

Treonin diperlukan oleh tubuh untuk memproduksi asam amino glisin.

Asam amino glisin memiliki efek penenang pada tubuh. Treonin berfungsi
untuk meningkatkan sistem imun dan sistem metabolisme tubuh. Selain
itu, Treonin juga memiliki peranan penting dalam membentuk jaringan
tubuh lainnya seperti kolagen dan elastin, yang merupakan bagian penting
dalam pembentukan kulit dan jaringan ikat.
6. Triptofan

Asam amino esensial triptofan diperlukan untuk memproduksi niasin

(vitamin B3), melatonin (hormon), dan serotonin (neurotransmitter).
Serotonin berperan aktif dalam meningkatkan suasana hati dan
meningkatkan kualitas tidur. Rendahnya kadar serotonin berkaitan erat
dengan memburuknya suasana hati dan gangguan tidur.

7. Leusin

Asam amino esensial ini bekerja dalam proses sintesis protein dan
peningkatan metabolisme tubuh seperti mengatur gula darah,
meningkatkan tumbuh-kembang tubuh, mencegah berkurangnya kadar
protein dalam otot karena cedera, dan memulihkan sel otot serta tulang.
Selain itu, Leusin juga mampu memabantu memulihkan penyakit bagi para
penderita fenilketonuria.

8. Isoleusin

Isoleusin sangat terkenal karena fungsinya yang mampu membantu

memulihkan jaringan sel otot yang rusak dan meningkatkan daya tahan
tubuh. Suplemen isoleusin sering di konsumsi oleh para atlet professional
dan para binaragawan untuk meningkatkan tenaga dan membantuk proses
pemulihan ototnya karena kegiatan fisik yang berat. Selain itu, Isoleusin
juga memiliki peranan penting dalam mensistesis hemoglobin dan
mengatur gula darah serta energi.

9. Valin

Asam amino valin berperan aktif dalam mencegah terjadinya

kerusahan otot karena valin dinilai cukup mampu untuk memenuhi
kebutuhan asupan otot dengan ekstra glukosa yang bertugas dalam
memproduksi energi tubuh selama melakukan latihan. Asam amino yang
tergabung dalam Branched-Chain Amino Acid (BCAA) ini juga sangat
penting dalam membantu meningkatkan sistem saraf dan kognitif tubuh.
2. Asam Amino Non Esensial

Asam amino yang bias dari makanan atau dapat pula dibentuk sendiri oleh
tubuh bila tubuh membutuhkannya melalui proses metabolism tubuh. Dalam
kata lain dapat disintesis sendiri oleh tubuh. Macam dan cara kerja asam
amino non esensial adalah sebagai berikut :

1. Tirosin

Tirosin (dari bahasa Yunani tyros, berarti keju, karena ditemukan

pertama kali dari keju) merupakan satu dari 20 asam amino penyusun
protein. Ia memiliki satu gugus fenol (fenil dengan satu tambahan
gugus hidroksil). Bentuk yang umum adalah L-tirosin (S-tirosin), yang
juga ditemukan dalam tiga isomer struktur: para, meta, dan orto.
Pembentukan tirosina menggunakan bahan baku fenilalanin
oleh enzim Phe-hidroksilase. Enzim ini hanya membuat para-tirosina. Dua
isomer yang lain terbentuk apabila terjadi “serangan” dari radikal
bebas pada kondisi oksidatif tinggi (keadaan stress).

2. Sistein
Sistein merupakan asam amino bukan esensial bagi manusia yang
memiliki atom S, bersama-sama dengan metionin. Atom S ini terdapat
pada gugus tiol (dikenal juga sebagai sulfhidril atau merkaptan). Karena
memiliki atom S, sisteina menjadi sumber utama dalam sintesis senyawa-
senyawa biologis lain yang mengandung belerang. Sistein dan metionin
pada protein juga berperan dalam menentukan konformasi proteinkarena
adanya ikatan hidrogen pada gugus tiol.
Sistein Membantu kesehatan pankreas. Menstabilkan gula darah dan
metabolisme karbohidrat. Mengurangi gejala alergi makanan dan
intoleransi. Penting untuk pembentukan kulit, terutama penyembuhan luka
bakar dan luka operasi. Membantu penyembuhan kelainan pernafasan
seperti bronchitis. Meningkatkan aktifitas sel darah putih melawan
penyakit.
3. Serin
Serin merupakan asam amino penyusun protein yang umum
ditemukan pada protein hewan. Protein mamalia hanya memiliki L-serin.
Serin bukan merupakan asam amino esensial bagi manusia.
4. Prolin
Sebagai bahan dasar glutamic acid. Bersama lycine dan vitamin C
akan membentuk jaringan kolagen yang penting untuk menjaga kecantikan
kulit. Memperkuat persendian, tendon, tulang rawan dan otot jantung.
Prolina merupakan satu-satunya asam amino dasar yang memiliki dua
gugus samping yang terikat satu-sama lain (gugus amino melepaskan satu
atom H untuk berikatan dengan gugus sisa). Akibat strukturnya ini, prolina
hanya memiliki gugus amina sekunder (-NH-). Beberapa pihak
menganggap prolina bukanlah asam amino karena tidak memiliki gugus
amina namun imina namun pendapat ini tidak tepat. Fungsi terpenting
prolina tentunya adalah sebagai komponen protein. Sel tumbuh-tumbuhan
tertentu yang terpapar kondisi lingkungan yang kurang cocok (misalnya
kekeringan) akan menghasilkan prolina untuk menjaga
keseimbangan osmotiksel. Prolina dibuat dari asam L-glutamat dengan
prekursor suatu asam imino. Prolina bukan merupakan asam amino
esensial bagi manusia.
5. Glisin
Glisin atau asam aminoetanoat adalah asam amino alami paling
sederhana. Rumus kimianya C2H5NO2. Asam amino ini bagi manusia
bukan merupakan asam amino esensial karena tubuh manusia dapat
mencukupi kebutuhannya.Glisin merupakan asam amino yang mudah
menyesuaikan diri dengan berbagai situasi karena strukturnya sederhana.
Secara umum protein tidak banyak mengandung glisina. Pengecualiannya
ialah pada kolagen yang dua per tiga dari keseluruhan asam aminonya
adalah glisina.
6. Asam Glutamat
Merupakan bahan bakar utama sel-sel otak bersama glukosa.
Mengurangi ketergantungan alkohol dan menstabilkan kesehatan
mental.Asam glutamat termasuk asam amino yang bermuatan (polar)
bersama-sama dengan asam aspartat. Ini terlihat dari titik
isoelektriknya yang rendah, yang menandakan ia sangat mudah
menangkap elektron (bersifat asam menurut Lewis).
7. Asam Aspartat
Asam aspartat merupakan satu dari 20 asam amino penyusunprotein.
Asparagin merupakan asam amino analognya karena terbentuk melalui
aminasi aspartat pada satu gugushidroksilnya. Asam aspartat bersifat asam,
dan dapat digolongkan sebaganasam karboksilat. Bagi mamalia aspartat
tidaklah esensial.Fungsinya diketahui sebagai pembangkit neurotransmisi
diotak dan saraf otot. Diduga, aspartat berperan dalam daya tahan terhadap
kepenatan. Senyawa ini juga merupakan produk dari daur urea dan terlibat
dalam glukoneogenesis.
8. Arginin
Asam amino arginin memiliki kecenderungan basa yang cukup tinggi
akibat eksesi dua gugus amina pada gugus residunya. Asam amino ini
tergolong setengah esensial bagi manusia dan mamalia lainnya, tergantung
pada tingkat perkembangan atau kondisi kesehatan
9. Alanin
Alanin Memperkuat membran sel. Membantu metabolism glukosa
menjadi energy tubuh. Alanin (Ala) atau asam 2-aminopropanoat
merupakan salah satu asam amino bukan esensial. Bentuk yang umum di
alam adalah L-alanin (S-alanin) meskipun terdapat pula bentuk D-alanin
(R-alanin) pada dinding sel bakteri dan sejumlah antiobiotika. L-alanin
merupakan asam amino proteinogenik yang paling banyak dipakai dalam
protein setelah leusin. Gugus metil pada alanine sangat tidak reaktif
sehingga jarang terlibat langsung dalam fungsi protein (enzim)
 10. Histidin
Histidina merupakan satu dari 20 asam amino dasar yang ada
dalam protein. Bagi manusia histidina merupakan asam amino yang
esensial bagi anak-anak. Fungsi Histidina menjadi prekursor histamin,
suatu amina yang berperan dalam sistem saraf, dan karnosin, suatu asam
amino, Memperkuat hubungan antar syaraf khususnya syaraf organ
pendengaran. Telah dipakai untuk memulihkan beberapa kasus ketulian.
Perlu untuk perbaikan jaringan. Perlu dalam pengobatan alergi, rheumatoid
arthritis, anemia. Perlu untuk pembentukan sel darah merah dan sel darah
putih.
11. Glutamin
Glutamin adalah satu dari 20 asam amino yang memiliki kode
pada kode genetik standar. Rantai sampingnya adalah suatu amida.
Glutamina dibuat dengan mengganti rantai samping hidroksil asam
glutamat dengan gugus fungsional amina. Glutamina merupakan bagian
penting dari asimilasi nitrogen yang berlangsung pada tumbuhan.
Amonia yang diserap tumbuhan atau hasil reduksi nitrit diikat oleh asam
glutamat menjadi glutamina dengan bantuan enzim glutamin sintetase atau
GS.

C. Titik Isoelektrik dan Elektroforesis

Suatu asam amino mengalami reaksi asam-basa internal sehingga membentuk
suatu ion dipolar, atau disebut juga sebagai zwitterion. Sebagai tambahan, pKa dalam
asam amino bukanlah dilihat dari adanya gugus -COOH, melainkan karena adanya
gugus NH3+ dan pKb dalam asam amino bukan pula dilihat dari adanya gugus -NH2,
melainkan dari adanya gugus -COO-. Sedangkan apabila asam amino berada dalam
larutan basa, maka asam amino akan bersifat basa.
Cara memisahkan suatu jenis asam amino dari campuran beberapa asam amino
dapat menggunakan prinsip elektroforesis. Suatu asam, amino yang memiliki muatan
positif akan tertarik menuju katoda dan muatan negatif akan tertarik ke anoda,
sedangkan muatan netral akan diam di tempat. Misalkan suatu campuran terdiri dari
asam aspartat, lisin, dan glisin, maka cara memisahkan glisin dari campuran adalah
dengan cara elektroforesis, sudah kita ketahui bahwa lisin merupakan asam amino
yang bersifat basa, dan dalam larutannya lisin akan terionkan dan akan lebih
bermuatan positif sehingga tertarik menuju katoda, dan kita juga sudah mengetahui
bahwa asam aspartat bersifat asam, dan dalam larutannya lebih bermuatan negatif
sehingga akan bergerak menuju anoda. Dan glisin sebagai asam amino netral, akan
terionkan dalam bentuk zwitterion, sehingga tetap diam di tempat, sehingga dalam
larutan hanya terdapat glisin saja, begitulah caranya memisahkan glisin dari campuran
tersebut. Karena asam amino mempunyai pH isoelektrik yang berbeda,maka
campuran berbagai macam asam amino dapat dipisahkan secara elektroforesis.
a. Asam Amino standar
Salah satu cara paling berguna untuk mengklasifikasikan asam amino standar
(atau umum) didasarkan pada polaritas.
Kelompok I : Asam amino nonpolar
Asam amino kelompok I adalah glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin, prolin,
fenilalanin, metionin, dan triptofan. Kelompok R dari asam amino ini memiliki gugus
alifatik atau aromatik. Ini membuat mereka hidrofobik. Dalam larutan air, protein
globular akan melipat menjadi bentuk tiga dimensi untuk mengubur rantai samping
hidrofobik ini di bagian dalam protein. Struktur kimia asam amino Grup I adalah :

Isoleusin adalah isomer leusin, dan mengandung dua atom karbon kiral. Prolin
unik di antara asam-asam amino standar karena tidak memiliki gugus α-amino dan α-
karboksil bebas. Sebaliknya, rantai sampingnya membentuk struktur siklik karena
atom nitrogen prolin dihubungkan dengan dua atom karbon. (Sebenarnya, ini berarti
bahwa prolin bukan asam amino tetapi lebih merupakan asam α-imino.) Fenilalanin,
sesuai namanya, terdiri dari gugus fenil yang terikat pada alanin.
 Metionin adalah salah satu dari dua asam amino yang memiliki atom belerang.
Metionin memainkan peran sentral dalam biosintesis protein (terjemahan) karena
hampir selalu merupakan asam amino awal. Metionin juga menyediakan kelompok
metil untuk metabolisme. Tryptophan berisi cincin indole yang melekat pada rantai
samping alanyl.
Kelompok II: Asam amino kutub, tidak bermuatan
Asam amino Golongan II adalah serin, sistein, treonin, tirosin, asparagin, dan
glutamin. Rantai samping dalam kelompok ini memiliki spektrum kelompok
fungsional. Namun, sebagian besar memiliki setidaknya satu atom (nitrogen, oksigen,
atau belerang) dengan pasangan elektron tersedia untuk ikatan hidrogen dengan air
dan molekul lainnya. Struktur kimia asam amino Grup II adalah:

Dua asam amino, serin dan treonin, mengandung gugus hidroksil alifatik
(yaitu, atom oksigen yang terikat pada atom hidrogen, diwakili sebagai ―OH).
Tirosin memiliki gugus hidroksil dalam cincin aromatik, menjadikannya turunan
fenol. Kelompok hidroksil dalam ketiga asam amino ini tunduk pada jenis modifikasi
posttranslasional yang penting: fosforilasi (lihat di bawah Asam amino tidak standar).
Seperti halnya metionin, sistein mengandung atom belerang. Tidak seperti atom sulfur
metionin, sulfur sistein sangat reaktif secara kimiawi (lihat di bawah oksidasi sistein).
Asparagine, yang pertama kali diisolasi dari asparagus, dan glutamin keduanya
mengandung gugus amida R. Gugus karbonil dapat berfungsi sebagai akseptor ikatan
hidrogen, dan gugus amino (NH2) dapat berfungsi sebagai donor ikatan hidrogen.
Kelompok III: Asam amino asam
Dua asam amino dalam kelompok ini adalah asam aspartat dan asam glutamat.
Masing-masing memiliki asam karboksilat pada rantai sampingnya yang memberikan
sifat asam (menyumbang proton). Dalam larutan berair pada pH fisiologis, ketiga
gugus fungsional pada asam amino ini akan terionisasi, sehingga memberikan muatan
keseluruhan −1. Dalam bentuk ionik, asam amino disebut aspartat dan glutamat.
Struktur kimia asam amino Grup III adalah :

Rantai samping aspartat dan glutamat dapat membentuk ikatan ionik

("jembatan garam"), dan mereka juga dapat berfungsi sebagai akseptor ikatan
hidrogen. Banyak protein yang mengikat ion logam ("metalloprotein") untuk
keperluan struktural atau fungsional memiliki situs pengikat logam yang mengandung
rantai samping aspartat atau glutamat atau keduanya. Glutamat dan glutamin berperan
penting dalam metabolisme asam amino. Glutamat adalah neurotransmitter rangsang
paling melimpah di sistem saraf pusat.

Kelompok IV: Asam amino dasar

Tiga asam amino dalam kelompok ini adalah arginin, histidin, dan lisin. Setiap
rantai samping adalah dasar (mis., Dapat menerima proton). Lisin dan arginin
keduanya ada dengan muatan keseluruhan +1 pada pH fisiologis. Grup guanidino di
rantai samping arginin adalah yang paling dasar dari semua grup R (fakta yang
tercermin dalam nilai pKa-nya sebesar 12,5). Seperti disebutkan di atas untuk aspartat
dan glutamat, rantai samping arginin dan lisin juga membentuk ikatan ionik. Struktur
kimia asam amino Grup IV adalah :

Rantai sisi histidin imidazol memungkinkannya berfungsi dalam katalisis

asam dan basa dekat nilai pH fisiologis. Tidak ada asam amino standar lain yang
memiliki sifat kimia yang penting ini. Oleh karena itu, histidin adalah asam amino
yang paling sering membentuk situs aktif enzim protein.
b. Asam Amino tidak standar

Asam amino yang tidak standar mengacu pada asam amino yang telah
dimodifikasi secara kimia setelah mereka dimasukkan ke dalam protein (disebut
"modifikasi posttranslasional") dan asam amino yang terjadi pada organisme hidup
tetapi tidak ditemukan dalam protein. Di antara asam-asam amino yang dimodifikasi
ini adalah asam gamma-carboxyglutamic, residu asam amino pengikat kalsium yang
ditemukan dalam protrombin protein pembekuan darah (serta protein lain yang
mengikat kalsium sebagai bagian dari fungsi biologisnya). Protein yang paling
melimpah secara massal di vertebrata adalah kolagen. Proporsi asam amino dalam
kolagen yang signifikan adalah bentuk prolin dan lisin yang dimodifikasi: 4-
hydroxyproline dan 5-hydroxylysine.

Modifikasi asam amino posttranslasional yang paling penting dalam organisme

eukariotik (termasuk manusia) adalah penambahan molekul fosfat ke bagian hidroksil
dari gugus R serin, threonine, dan tyrosine. Peristiwa ini dikenal sebagai fosforilasi
dan digunakan untuk mengatur aktivitas protein dalam fungsi menit-ke-menitnya
dalam sel. Serin adalah residu yang paling sering terfosforilasi dalam protein,
threonine adalah yang kedua, dan tirosin adalah yang ketiga.Protein dengan
karbohidrat (gula) yang secara kovalen melekat padanya disebut glikoprotein.
Glikoprotein didistribusikan secara luas di alam dan menyediakan spektrum fungsi
yang sudah dibahas untuk protein yang tidak dimodifikasi. Kelompok gula dalam
glikoprotein melekat pada asam amino melalui oksigen (gula terkait-O) atau atom
nitrogen (gula terkait-N) dalam residu asam amino. Gula terkait-O melekat pada
protein melalui atom oksigen dalam residu serin, treonin, hidroksilysin, atau
hidroksilprolin. Gula yang terhubung dengan N melekat pada protein melalui atom
nitrogen dalam asparagin.
Akhirnya, ada kasus selenocysteine. Meskipun ini adalah bagian dari hanya
beberapa protein yang diketahui, ada alasan ilmiah yang masuk akal untuk
menganggap ini sebagai asam amino ke-21 karena sebenarnya diperkenalkan selama
biosintesis protein daripada dibuat oleh modifikasi posttranslational. Selenocysteine
sebenarnya berasal dari asam amino serin (dengan cara yang sangat rumit), dan
mengandung selenium, bukan belerang sistein.
D. Pembuatan Asam Amino
Asam amino alam dapat diperoleh dengan cara menghidrolisis protein,kemudian
campuran asam amino dipisahkan dengan berbagai macam metode pemisahan. Asam
amino juga dapat dihasilkan dengan menggunakan reaksi-reaksi standar yang sudah
dikenal. Beberapa contohnya adalah :
1. Amonolisis Langsung
Amonolisis Langsung Metode ini merupakan metode yang sudah lama
dikenal. Asam amino dibuat dengan mereaksikan a-brominasi karboksilat pakai Br,
dan PBr, (reaksi Hell-Volhard-Zelinsky), kemudian dilakukan reaksi substitusi
nukleofilik dengan NH2 sehingga diperoleh produk asam amino.
NH2 berlebih
H2 Br2P H
3HC C COOH 3HC C COOH CH3 CH COOH

Br H3N

Asam propionat bromopropionat alanina

(70%)
Tahap 1
2. Sintesis Strecker H
O
Dalam sintesis Strecker, dimulai dengan aldehida, amonium klorida (NH4Cl),
dan kalium sianida NH2 (KCN), Oksigen Hkarbonil
2O terprotonasi, meningkatkan
CH3 C H CH3 C OH CH3 CH NH
elektrofilisitas karbon karbonil. Kemudian, seperti yang terlihat pada amonia dapat
menyerang karbon karbonil, membentuk imine. Karbon imine juga rentan terhadap
NH2
reaksi adisi nukleofilik; dengan demikian, anion CN- dari serangan KCN, membentuk
kelompok nitril (–C≡N). Molekul terakhir pada akhir Langkah 1 adalah aminonitril —
senyawa yang mengandung gugus amino (-NH2) CN dan gugus nitril.
Langkah 1. An aminonitrile is generated from an aldehyde orH-CN
ketone.
CH3 C N

NH2

Tahap 2
CN COOH
H2O2H
CH3 C H CH3 C H

NH2 NH3
Langkah 2.
Pada Langkah 2, nitrogen nitril terprotonasi, meningkatkan elektrofilisitas
karbon nitril. Ini mirip dengan protonasi oksigen karbonil. Molekul air menyerang,
yang mengarah ke penciptaan molekul dengan kedua gugus imine dan hidroksil pada
karbon yang sama. Imine ini diserang oleh air lain yang setara. Sebuah karbonil
terbentuk, menendang amonia dan menciptakan fungsi asam karboksilat. Dilakukan
dalam asam air dan dapat dipercepat dengan menggunakan panas.

3. Sintesis Gabriel Ftalamida

Salah satu metode sintesis asam amino yang paling baik adalah kombinasi
antara sintesis amina dari Gabriel dan sintesis ester malonat dari asam karboksilat.
Sintesis ester malonat dari Gabriel dimulai dengan ester N-ftalimido malonat,
kemudian direaksikan dengan etil Noroasetat. Setelah dihidrolisis dengan HCl-panas,
dilanjutkan dengan memperoleh basa kuat OH) sehingga diperoleh produk yang
mengandung asam amino aspartat.
 O
O
COOC2H5

KOH K Br CH
N +
N H
H2O
COOC2H5

O
O
ftalamida K-ftalamida dietil bromomalonat

O O

COOC2H5 COOC2H5

Na
N C Na N CH

COOC2H5 COOC2H5

O O

ftalamida malonat
+
O

O COOC2H5 O
H2
H2C C N C C C
OC2H5 OC2H5

CI COOC2H5

HCL-panas

COOC2H5 O
H2
N C C C
OH

COOC2H5

O
 O

C O
OH H2
H
+ H2N C C C + CO2
OH OH
C COOH

O
asam aspartat
(asam amino)
asam ftalat

E. Penentuan Komposisi Asam Amino

Penentuan khas komposisi asam amino protein melibatkan tiga langkah dasar:
a. Hidrolisis protein menjadi asam amino penyusunnya.
b. Pemisahan asam amino dalam campuran.
c. Kuantifikasi asam amino individu.

F. Menentukan Asam Amino Dalam Protein (Polipeptida)

Hal pertama yang harus diketahui untuk menentukan struktur peptide adalah :
a. Jumlah dan jenis asam amino yang ada di dalam peptide
b. Urutan asam amino dalam rantai peptidanya

Komposisinya ditentukan dengan cara hidrolisis (dalam larutan asam).

Biasanya peptida ditulis dengan terminal-N asam amino berada di sebelah kiri dan
terminal-C berada di sebelah kanan. Berdasarkan jumlah asam amino penyusunnya,
rantai asam amino dibagi menjadi :
1) Peptida. Terdiri dari asam amino yang jumlahnya kurang dari 50.
a) Dipeptida. Terdiri dari 2 asam amino.
b) Tripeptida. Terdiri dari 3 asam amino
c) Polipeptida. Terdiri lebih dari 10 asam amino.
 PEPTIDA

Berdasarkan jumlah asam amino penyusunnya, rantai asam amino dibagi menjadi:

1. Peptida. Terdiri dari asam amino yang jumlahnya kurang dari 50.
a. Dipeptida. Terdiri dari 2 asam amino.
b. Tripeptida. Terdiri dari 3 asam amino.
c. Polipeptida. Terdiri lebih dari 10 asam amino.

Protein. Terdiri dari asam amino yang jumlahnya lebih dari 50. Biasanya protein terdiri
dari 100 – 10000 asam amino. Untuk membentuk peptida dan protein, asam amino akan
membentuk ikatan peptida dengan molekul asam amino lainnya. Peptida terbentuk karena
adanya ikatan antara amida pada gugus amino dengan gugus hidroksil pada molekul lainnya
melalui proses kondensasi. Di lain pihak, pemecahan ikatan peptida dinamakan dengan
hidrolisis. Pembentukan ikatan peptida dapat dilihat pada Gambar 2.4.

Pada pembentukan protein ada asam amino yang berfungsi sebagai N-terminus dan C-
terminus. Asam amino yang masih memiliki gugus amino dalam rangkaian protein
dinamakan N-terminus sedangkan yang masih memiliki gugus karboksilat dinamakan
Cterminus. Berdasarkan konvensi, penggambaran peptida dan protein selalu dimulai dengan
N-terminus kemudian diakhiri dengan C-terminus.
Penggambaran N-Terminus dan C-Terminus pada :

a. Dipeptida

b. Protein
 DAFTAR PUSTAKA

1. https://www.britannica.com/science/amino-acid
2. https://www.slideshare.net/hardiipogh/asam-amino
3. http://staff.uny.ac.id/sites/default/files/Protein-kuliah%20ko2.pdf
4. https://id.wikipedia.org/wiki/Asam_amino#Asam_amino_basa
5. http://www.biology.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/aa/Aliphatic.html
6. https://www.academia.edu/17263196/Biokimia_-_Asam_Amino_dan_Protein
7. https://medlineplus.gov/ency/article/002222.htm
8. file:///C:/Users/ASUS/Downloads/271356081-Modul-Kimia-Organik-Asam-
Amino.pdf
9. https://m.himedik.com/info/2019/01/22/160000/9-jenis-asam-amino-esensial-yang-
dibutuhkan-oleh-tubuh
10. file:///C:/Users/ASUS/Documents/Para%20Ebook%20tercintah/harpers-biochemistry-
26th-edition.pdf
11. Kimia Organik/Riswiyanto/Erlangga/Edisi kedua/2015/Ciracas Jakarta/hal : 395-407
12. file:///C:/Users/ASUS/Documents/Para%20Ebook%20tercintah/biochemistry-
lehninger-4ed-2004.pdf