LAPORAN BELAJAR MANDIRI

SKENARIO B BLOK 7

Disusun Oleh :

Nama: Vanessa Stepania

NIM: 04011382126196
Kelas: Omega
Kelompok: 8

Tutor: dr. Dwi Handayani, M. Kes

FAKULTAS KEDOKTERAN UNIVERSITAS SRIWIJAYA

PALEMBANG
TAHUN AJARAN 2021/2022
 Learning Issue (Asam Amino)
1.ASAM AMINO

A. Pengertian Asam Amino

Asam amino merupakan substansi dasar penyusun protein dan bisa diproduksi sendiri oleh tubuh
untuk keperluan metabolisme dan ditemukan pada semua makanan yang mengandung protein
(Winarno, 2004).

B. Fungsi Asam Amino pada tubuh

Asam amino nonesensial memiliki fungsi dan manfaatnya masing-masing, yaitu:

a. Mempercepat penyembuhan luka

b. Melancarkan peredaran darah
c. Mempertahankan dan meningkatkan gairah seksual (libido)
d. Membantu penyerapan mineral, seperti magnesium, kalium, dan kalsium
e. Memperkuat sistem kekebalan tubuh
f. Membantu tubuh dalam memproduksi kolagen dan enamel pada gigi
g. Mencegah penuaan dini
h. Mengontrol suasana hati

Meski bisa diproduksi oleh tubuh, asam amino nonesensial juga terdapat pada makanan, seperti
ikan, daging, kacang-kacangan, dan makanan laut.

Sedangkan Asam amino esensial memiliki fungsi sebagai berikut:

C. Asam Amino essensial dan non essensial

 Asam Amino Esensial dan Nonesensial Berdasarkan kemampuan tubuh mensintesis, asam amino
dibagi menjadi asam amino essensial, nonesensial dan kondisional.
a) Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak dapat disintesis oleh tubuh sehingga harus
diperoleh dari makanan yang dikonsumsi.
b) Asam amino nonesensial adalah asam amino yang dapat disintesis oleh tubuh.
c) Asam amino esensial kondisional adalah asam amino yang tidak dapat disintesis oleh tubuh
karena pada keadaan sakit atau kurangnya prekursor. Contohnya adalah bayi yang lahir prematur
enzim yang digunakan untuk mensintesis arginin belum berkembang dengan baik.

(Sumber: Biokimia Harper Edisi ke-30)

D. METABOLISME PROTEIN

i. Anabolisme Protein
Protein dalam tubuh terdiri dari asam-asam amino yang jika diklasifikan dapat dibagi menjadi
2 kelas. Asam amino yang dibutuhkan (esensial) secara nutrisional dan tidak dibutuhkan (non-
esensial) secara nutrisional. Hal tersebut tercipta karena asam amino “non-esensial” secara
nutrisional dapat disintesis dalam tubuh. Sedangkan asam amino “esensial” secara nutrisional
dibutuhkan dari luar (makanan) karena tidak dapat disintesis dalam tubuh.
Asam amino esensial secara nutrisional seperti arginin, leusin, metionin, dkk. hanya dapat
disintesis oleh tumbuhan dan bakteri dan tidak dapat disintesis oleh tubuh manusia. Namun,
walaupun digolongkan sebagai asam amino esensial secara nutrisional, beberapa asam amino
esensial secara nutrisional juga dapat “disintesis” melalui reaski reversible. Seperti contoh pada
asam amino rantai cabang yaitu valin, leusin, dan isoleusin. Reaksi transaminase menjadi asam
keto adalah reaksi yang reversible, jadi asam-asam keto yang ada pada tubuh dapat menggantikan
asam-asam amino ini untuk sementara jika terdapat kekurangan pada makanan (Rodwell, et al.,
2015).
 Sedangkan asam amino non-esensial secara nutrisional dapat disintesis pada tubuh manusia
dan akan dibahas di bawah ini.
2. Glutamat
Asam amino kelompok glutamat dapat disintesis baik melalui transaminase dengan donor
gugus amino dari ion ammonium maupun amidasi reduktif α-ketoglutarat yang dikatalisis oleh
enzim glutamate dehydrogenase (Rodwell, et al., 2015).

(Sumber: Biokimia Harper Edisi ke-30)

3. Glutamin
Glutamin dibentuk dari glutamat menggunakan enzim glutamat sintetase yang akan
menambahkan ion ammonium (NH4+) ke gugus karboksil glutamat dan membentuk suatu amida
(Rodwell, et al., 2015).
 (Sumber: Biokimia Harper Edisi ke-30)
4. Alanin
Alanin adalah suatu asam amino yang dihasilkan dari transaminase molekul piruvat dengan
bantuan enzim alanine transaminase (ALT). Reaksi ini merupakan sebuah reaksi yang reversible.
Donor amino pada transaminase piruvat menjadi alanine dapat berasal dari glutamate maupun
aspartate, sehingga hasil sampingnya dapat berupa α-ketoglutarat atau oksaloasetat. Alanine ini
merupakan asam amino glukogenik major dan dapat diproduksi di jaringan tubuh lainnya
(Rodwell, et al., 2015).

(Sumber: Biokimia Harper Edisi ke-30)

5. Aspartat
Aspartat dibentuk dengan jalur yang mirip dengan pembentukan alanine, yaitu dengan
menggunakan proses transaminasi. Substrat yang digunakan adalah oksaloasetat. Reaksi ini
dibantu oleh sebuah koenzim yang disebut dengan PLP (Pyridoxal phosphate), salah satu bentuk
dari vitamin B6 (Rodwell, et al., 2015).
 (Sumber: Biokimia Harper edisi ke-30)
6. Asparagin
Pengubahan aspartate menjadi aspargin dikatalisis oleh enzim asparagine sintetase. Pada
reaksi ini donor nitrogen bukanlah ion ammonium melainkan glutamine (Rodwell, et al., 2015).

7. Serin
Biosintesis asam amino serin bermula dari oksidasi gugus α- hidroksil pada zat antara
glikolisis yaitu 3-fosfogliserat dengan dibantu enzim 3-fosfogliserat dehydrogenase sehingga
menjadi 3- fosfohidroksipiruvat. 3-fosfohidroksipiruvat akan ditransaminasi menjadi fosfoserin.
Lalu enzim fosfoserin fosfatase akan melepaskan gugus fosfat pada fosfoserin dan mengubahnya
menjadi serin (Rodwell, et al., 2015).
 (Sumber: Biokimia Harper edisi ke-30)
8. Glisin
Glisin dapat disintesis dari serin dengan bantuan enzim serin- hidroksimetil transferase, dan
dari degradasi treonin dengan bantuan konezim PLP atau pyridoxal phosphate. Selain itu glisin
juga dapat disintesis dari glioksilat dan glutamat atau alanin dengan dikatalisis oleh enzim glisin
aminotransferase (Rodwell, et al., 2015).
9. Prolin
Pada sintesis prolin, glutamat awalnya akan difosforilasi lalu direduksi

(Sumber: Biokimia Harper edisi ke-30)

menjadi glutamat 5-semialdehid. Glutamat 5-semialdehid tadi akan mengalami pendauran

spontan dan membentuk pirolin-5- karboksilat yang nantinya akan direduksi menjadi L-Prolin
(Rodwell, et al., 2015).
 (Sumber: Biokimia Harper edisi ke-30)
10. Sistein
Sistein walaupun tergolong sebagai asam amino non esensial secara nutrisional,
biosintesisnya membutuhkan asam amino esensial yaitu metionin, sebuah asam amino esensial
secara nutrisional. Awalnya metionin akan diubah menjadi homosistein. Lalu homosistein beserta
serin akan membentuk sistationin. Sistationin ini nanti akan dihidrolisis membentuk serin dan
homoserin (Rodwell, et al., 2015).

(Sumber: Biokimia Harper Edisi ke-30)

11. Tirosin
Sintesis tirosin juga membutuhkan asam amino esensial secara nutrisional yaitu
fenilalanin. Fenilalanin akan didegradasi secara
 oksidatif dengan dibantu enzim fenilalanin hidroksilase sehingga membentuk tirosin. Reaksi ini
adalah reaksi yang ireversibel (Rodwell, et al., 2015).

(Sumber: Biokimia Harper edisi ke-30)

12. Hidroksipirolin dan Hidroksilisin
Kedua asam amino non esensial secara nutrisional ini adalah asam amino yang
terhidroksilasi (penambahan gugus hidroksil). Kedua asam amino ini dibentuk dari prolin (non
esensial secara nutrisional) dan lisin (esensial secara nutrisional). Kedua asam amino tersebut
hanya dapat diubah menjadi bentuk terhidroksilasinya hanya jika asam-asam amino tersebut
tergabung dalam suatu peptide. Residu peptidil prolil dan peptidil lisil dikatalisis oleh enzim
prolil hidroksilase dan lisil hidroksilase di kulit, otot rangka, serta jaringan granulasi luka. Untuk
setiap satu mol prolin/lisin yang dihidroksilasi, satu mol α-ketoglutarat akan terdekarboksilasi
menjadi suksinat (Rodwell, et al., 2015).
 (Sumber: Biokimia Harper edisi ke-30)

ii. Katabolisme Protein

Begitu sel diisi sampai batasnya dengan protein yang tersimpan, penambahan asam
amino tambahan di dalam cairan tubuh akan dipecah dan digunakan untuk energi atau
disimpan terutama sebagai lemak atau sebagai glikogen. Metabolisme Protein sebagai
energi dapat diringkas sebagai berikut:
a. Deaminasi asam amino
b. Pembentukan ureum untuk mengeluarkan amonia dari cairan tubuh
c. Pembentukan protein plasma
d. Interkonversi beragam asam amino dan sintesis senyawa lain dari asam amino
Deaminasi berarti pengeluaran gugus amino dari asam amino. Hal ini terjadi terutama
melalui transaminasi, yang berarti pemindahan gugus amino ke beberapa zat akseptor,
yang merupakan kebalikan dari proses transaminasi yang dijelaskan sebelumnya dalam
hubungannya dengan sintesis asam amino. Untuk memulai proses tersebut, kelebihan
asam amino di dalam sel, terutama di hati, akan menginduksi aktivasi sejumlah besar
aminotransferase, yaitu enzim yang bertanggung jawab memulai sebagian besar proses
deaminasi.

Begitu asam amino sudah dideaminasi, asam keto yang dihasilkan, pada banyak
keadaan, dioksidasi untuk melepaskan energi guna keperluan metabolisme. Oksidasi ini
biasanya melibatkan dua proses yang berurutan:
(1) Asam keto diubah menjadi zat kimia yang sesuai, yang dapat masuk ke dalam siklus
asam sitrat, dan
(2) zat tersebut dipecah oleh siklus asam sitrat dan digunakan sebagai energi dengan
cara yang sama seperti penggunaan asetil koenzim A (asetil-KoA) yang dihasilkan dari
metabolisme karbohidrat dan lemak. Secara umum, jumlah adenosin trifosfat (ATP)
yang dibentuk untuk setiap gram protein yang dioksidasi, lebih sedikit daripada jumlah
yang dibentuk untuk setiap gram glukosa yang dioksidasi.
Asam amino tertentu yang dideaminasi serupa dengan zat yang digunakan oleh sel
pada keadaan normal, terutama sel hati, untuk menyintesis glukosa atau asam lemak.
 Misalnya, deaminasi alanin adalah asam piruvat. Asam piruvat ini dapat dikonversi
menjadi glukosa atau glikogen. Asam piruvat juga dapat dikonversi menjadi asetil-KoA,
yang kemudian dapat dipolimerisasikan menjadi asam lemak. Dua molekul asetil-KoA
juga dapat menyatu membentuk asam asetoasetat, yang merupakan salah satu benda
keton. Konversi asam amino menjadi glukosa atau glikogen disebut glukoneogenesis,
dan konversi asam amino menjadi asam keto atau asam lemak disebut ketogenesis. Dari
20 asam amino yang dideaminasi, 18 di antaranya mempunyai struktur kimia yang
memungkinkan asam amino tersebut dikonversi menjadi glukosa, dan 19 di antaranya
dapat dikonversi menjadi asam lemak.

Selain 20 sampai 30 g protein yang dipecahkan secara obligat setiap hari, tubuh
memakai hampir semua karbohidrat atau lemak sebagai sumber energi, selama keduanya
masih tersedia. Akan tetapi, setelah beberapa minggu mengalami kelaparan, sewaktu
jumlah simpanan lemak dan karbohidrat mulai berkurang, asam amino darah akan
dideaminasi dan dioksidasi dengan cepat sebagai sumber energi. Dari proses ini, protein
jaringan dipecahkan dengan cepatsebanyak 125 g tiap hari dan akibatnya, fungsi sel
menurun dengan cepat. Oleh karena penggunaan karbohidrat dan lemak sebagai sumber
energi normalnya lebih disukai daripada penggunaan protein, karbohidrat dan lemak
disebut sebagai penghemat protein (Rodwell, et al., 2015)

E. Siklus Urea dan Metabolisme Nitrogen

1. Siklus Urea

a. Siklus Urea
 (Sumber: Biokimia Harper edisi ke-30)

i. Amonia akan diubah menjadi carbamoyl phospate terlebih dahulu. Pengubahan ini
dibantu oleh enzim karbamoyl phospate synthetase I dan menggunakan 2 molekul ATP.
ii. Carbamoyl phospate diubah menjadi citruline yang dibantu oleh enzim ornithine
transcarbamoylase. Enzim ini akan menggabungkan carbamoyl phospate dengan
ornithine menjadi citruline dan melepaskan gugus phospate.
iii. Citruline akan bergabung dengan asam amino aspartate dan membentuk
argininosuccinate. Reaksi ini membutuhkan ATP dan dibantu oleh kerja enzim
argininosuccinate synthetase.
iv. Argininosuccinate akan dipecah menjadi arginine dan fumarate oleh enzim
argininosuccinase.
v. Arginine akan dipecah menjadi urea dan ornithine oleh enzim arginase. Urea akan
dilepaskan ke peredaran darah sedangkan ornithine akan digunakan untuk siklus urea
lagi.

2. Metabolisme Nitrogen
Nitrogen adalah komponen fundamental dari asam amino , yang merupakan
bahan penyusun molekul protein . Oleh karena itu, mengukur masukan dan kehilangan
nitrogen dapat digunakan untuk mempelajari metabolisme protein.
Keseimbangan nitrogen adalah metode tradisional untuk menentukan kebutuhan
protein makanan. Menentukan kebutuhan protein makanan menggunakan keseimbangan
nitrogen mengharuskan semua masukan dan kehilangan nitrogen dikumpulkan dengan
hati-hati, untuk memastikan bahwa semua pertukaran nitrogen diperhitungkan. Untuk
mengontrol masukan dan kehilangan nitrogen, penelitian keseimbangan nitrogen
biasanya mengharuskan peserta untuk makan makanan yang sangat spesifik (sehingga
total asupan nitrogen diketahui) dan tetap di lokasi penelitian selama penelitian (untuk
mengumpulkan semua kehilangan nitrogen) . Karena kondisi ini, mungkin sulit untuk
mempelajari kebutuhan protein makanan dari populasi tertentu dengan menggunakan
teknik keseimbangan nitrogen (misalnya anak-anak).
Nitrogen makanan, dari protein yang memetabolisme dan senyawa lain yang
mengandung nitrogen, telah dikaitkan dengan perubahan dalam evolusi genom. Spesies
yang terutama memperoleh energi dari metabolisme senyawa kaya nitrogen
menggunakan lebih banyak nitrogen dalam DNA mereka daripada spesies yang
terutama memecah karbohidrat untuk energinya. Nitrogen makanan mengubah bias
kodon dan komposisi genom dalam mikroorganisme parasit.
Protein beredar dalam darah dan mengangkut asam-asam amino dari satu
tempat ke tempat yang lain, yaitu menyajikan bahan mentah untuk sintesis, perombakan
dan interkonversi metabolik. Kadar protein dalam serum bukan saja menyebabkan
derajat proses sintetik spesifik, tetapi juga berupa persediaan homeostatis metabolik
Setiap hari 20-30 gr protein dirombak secara irreversibel. Jumlah ini adalah jumlah
minimal yang harus masuk ke dalam tubuh, guna mencapai keadaan metabolik yang
mantap. Keadaan ini disebut Keseimbangan Nitrogen.
Keseimbangan Nitrogen disebut positif bila lebih banyak asam amino yang masuk ke
dalam tubuh dari yang diekskresikan (Anabolik). Keseimbangan Nitrogen diekskresi
asam amino bersama metabolitnya yang berisi nitrogen melebihi masukan (Katabolik).
Keseimbangan nitrogen positif adalah Jumlah nitrogen yang diserap melebihi
yang dibuang keluar oleh tubuh.Jadi sejumlah nitrogen tertahan dalam tubuh untuk
pembentukan jaringan baru. Keseimbangan nitrogen positif terjadi pada anak yang
sedang tumbuh, wanita hamil, wanita menyusui, stadium penyembuhan penyakit, dan
pembentukan jaringan baru. Keseimbangan nitrogen positif dikaitkan dengan periode
pertumbuhan, hipotiroidisme , perbaikan jaringan, dan kehamilan. Artinya asupan
nitrogen ke dalam tubuh lebih besar dari pada kehilangan nitrogen dari tubuh, sehingga
terjadi peningkatan total pool protein tubuh.
Keseimbangan nitrogen negatif adalah Jumlah protein yang dibuang melebihi
jumlah yang dimakan dan jumlah protein yang dimakan kurang dari kebutuhan
minimum sehingga tidak ada pembentukan jaringan baru & protein di bakar untuk
kebutuhan energi. Keseimbangan nitrogen negatif terjadi saat kehilangan protein yang
terjadi, kenaikan katabolisme jaringan (demam, hypertyroid, infeksi, maligancy, dll),
dan saat kelaparan serta puasa. Keseimbangan nitrogen negatif dikaitkan dengan luka
bakar, cedera jaringan yang serius, demam, hipertiroidisme , penyakit wasting, dan
selama periode puasa. Ini berarti jumlah nitrogen yang dikeluarkan dari tubuh lebih
besar daripada jumlah nitrogen yang tertelan.Keseimbangan nitrogen negatif dapat
digunakan sebagai bagian dari evaluasi klinis malnutrisi.
Kebutuhan Protein Dapat Ditentukan dengan Mengukur Keseimbangan
Nitrogen. Keadaan nutrisi protein dapat ditentukan dengan mengukur asupan (dari
makanan) dan pengeluaran senyawa bernitrogen dari tubuh. Meskipun asam nukleat
juga mengandung nitrogen, namun protein adalah sumber nitrogen utama dari makanan,
dan pengukuran asupan nitrogen total dapat memberikan perkiraan yang baik tentang
asupan protein (mg N x 6,25 = mg protein, karena pada sebagian besar protein
mengandung 16% N). Pengeluaran N dari tubuh terutama dalam bentuk urea dan
sebagian kecil dalam senyawa lain di urine, protein yang tidak-tercerna di tinja; juga
terjadi pengeluaran dalam jumlah signifikan melalui keringat dan kulit yang terlepas.
Perbedaan antara asupan dan pengeluaran senyawa bernitrogen dikenal sebagai
keseimbangan nitrogen.
Terdapat tiga keadaan yang dapat dijelaskan. Pada orang dewasa sehat,
keseimbangan nitrogen berada dalam ekuilibrium, yaitu asupan setara dengan
pengeluaran, dan tidak terjadi perubahan dalam kandungan protein total tubuh. Pada
anak yang sedang tumbuh, wanita hamil, dan orang yang dalam masa penyembuhan dari
kehilangan protein, ekskresi senyawa bernitrogen lebih sedikit daripada asupan yang
diperoleh dari makanan dan terjadi retensi netto nitrogen di tubuh dalam bentuk protein
keseimbangan nitrogen positif. Jika terjadi respons terhadap trauma atau infeksi, atau
jika asupan protein kurang memadai untuk memenuhi kebutuhan, terjadi kehilangan
netto nitrogen protein dari tubuh keseimbangan nitrogen negatif. Kecuali saat
menggantikan kehilangan protein, keseimbangan nitrogen dapat dipertahankan pada
level asupan protein tertentu di atas kebutuhan. Asupan protein yang tinggi tidak
menyebabkan keseimbangan nitrogen positif meskipun hal ini meningkatkan laju
katabolisme protein, tetapi laju katabolisme protein juga meningkat sehingga
keseimbangan nitrogen dipertahankan walaupun dengan laju pertukaran protein yang
lebih tinggi.
Sintesis dan katabolisme protein menghabiskan banyak ATP, dan peningkatan
laju pertukaran protein ini menjelaskan peningkatan termogenesis yang dipicu makanan
pada orang-orang yang mengonsumsi diet tinggi protein. Nitrogen dalam tubuh
menempati 3% dari seluruh Cairan Intraseluler (CIS), berasal dari 3 sumber, yaitu
Protein, asam nukleus, dan nitrogen non protein. Namun, sumber nitrogen yang
terbesar dari Protein yang berasalah dari makanan.
a. Keseimbangan Nitrogen
Setiap hari 20-30 gr protein dirombak secara irreversibel. Jumlah ini adalah jumlah
minimal yang harus masuk ke dalam tubuh, guna mencapai keadaan metabolik yang
seimbang. Keadaan ini disebut keseimbangan nitrogen dengan metabolisme
Anabolisme dan Katabolisme stabil. Ksebeimbangan nitrogen terbagi menjadi 2, yaitu :
1. Keseimbangan Nitrogen Postitif
 Jumlah nitrogen yang diserap melebihi yang dibuang keluar oleh tubuh. Jadi sejumlah
nitrogen tertahan dalam tubuh untuk pembentukan jaringan baru. Keseimbangan ini
biasanya terjadi pada anak yang sedang tumbuh, wanita hamil, wanita menyusui,
stadium penyembuhan penyakit, dan pembentukan jaringan baru
2. Keseimbangan Nitrogen Negatif
Keadaan ini terjadi jika (1) jumlah protein yang dibuang melebihi jumlah yang dimakan
atau (2) jumlah protein yang dimakan kurang dari kebutuhan yang mengakibatkan tidak
ada pembentukan jaringan baru fan protein di bakar untuk kebutuhna energi.

F. Sintesis Asam Amino

Semua jaringan memiliki kemampuan untuk men-sintesis asam amino non
esensial, melakukan remodeling asam amino, serta mengubah rangka karbon non asam
amino menjadi asam amino dan turunan lain yang mengandung nitrogen. Tetapi, hati
merupakan tempat utama metabolisme nitrogen. Dalam kondisi surplus diet, nitrogen
toksik potensial dari asam amino dikeluarkan melalui transaminasi, deaminasi dan
pembentukan urea. Rangka karbon umumnya diubah menjadi karbohidrat melalui jalur
glukoneogenesis, atau menjadi asam lemak melalui jalur sintesis asam lemak. Berkaitan
dengan hal ini, asam amino dikelompokkan menjadi 3 kategori yaitu asam amino
glukogenik, ketogenik serta glukogenik dan ketogenik.
Asam amino glukogenik adalah asam-asam amino yang dapat masuk ke jalur
produksi piruvat atau intermediat siklus asam sitrat seperti α-ketoglutarat atau
oksaloasetat. Semua asam amino ini merupakan prekursor untuk glukosa melalui jalur
glukoneogenesis. Semua asam amino kecuali lisin dan leusin mengandung sifat
glukogenik. Lisin dan leusin adalah asam amino yang semata-mata ketogenik, yang
hanya dapat masuk ke intermediat asetil KoA atau asetoasetil KoA.
Sekelompok kecil asam amino yaitu isoleusin, fenilalanin, threonin, triptofan, dan
tirosin bersifat glukogenik dan ketogenik. Akhirnya, seharusnya kita kenal bahwa ada 3
kemungkinan penggunaan asam amino. Selama keadaan kelaparan pengurangan rangka
karbon digunakan untuk menghasilkan energi, dengan proses oksidasi menjadi CO2 dan
H2O. Dari 20 jenis asam amino, ada yang tidak dapat disintesis oleh tubuh kita sehingga
harus ada di dalam makanan yang kita makan. Asam amino ini dinamakan asam amino
esensial. Selebihnya adalah asam amino yang dapat disintesis dari asam amino lain.
Asam amino ini dinamakan asam amino non-esensial.

1. Biosintesis glutamat dan aspartat

Glutamat dan aspartat disintesis dari asam α-keto dengan reaksi tranaminasi sederhana.
Katalisator reaksi ini adalah enzim glutamat dehidrogenase dan selanjutnya oleh aspartat
aminotransferase, AST.
 Aspartat juga diturunkan dari asparagin dengan bantuan asparaginase. Peran penting
glutamat adalah sebagai donor amino intraseluler utama untuk reaksi transaminasi.
Sedangkan aspartat adalah sebagai prekursor ornitin untuk siklus urea.

2. Biosintesis alanin
Alanin dipindahkan ke sirkulasi oleh berbagai jaringan, tetapi umumnya oleh otot.
Alanin dibentuk dari piruvat. Hati mengakumulasi alanin plasma, kebalikan
transaminasi yang terjadi di otot dan secara proporsional meningkatkan produksi urea.
Alanin dipindahkan dari otot ke hati bersamaan dengan transportasi glukosa dari hati
kembali ke otot. Proses ini dinamakan siklus glukosa-alanin. Fitur kunci dari siklus ini
adalah bahwa dalam 1 molekul, alanin, jaringan perifer mengekspor piruvat dan amonia
ke hati, di mana rangka karbon didaur ulang dan mayoritas nitrogen dieliminir.
Ada 2 jalur utama untuk memproduksi alanin otot yaitu:
a. Secara langsung melalui degradasi protein
b. Melalui transaminasi piruvat dengan bantuan enzim alanin transaminase, ALT (juga
dikenal sebagai serum glutamat-piruvat transaminase, SGPT).
Glutamat + piruvat α-ketoglutarat + alanin

3. Biosintesis sistein
Sulfur untuk sintesis sistein berasal dari metionin. Kondensasi dari ATP dan metionin
dikatalisis oleh enzim metionin adenosiltransfrease menghasilkan S-adenosilmetionin
(SAM).
 SAM merupakan precursor untuk sejumlah reaksi transfer metil (misalnya konversi
norepinefrin menjadi epinefrin). Akibat dari tranfer metil adalah perubahan SAM
menjadi S-adenosilhomosistein. S-adenosilhomosistein selanjutnya berubah menjadi
homosistein dan adenosin dengan bantuan enzim adenosilhomosisteinase. Homosistein
dapat diubah kembali menjadi metionin oleh metionin sintase.
Reaksi transmetilasi melibatkan SAM sangatlah penting, tetapi dalam kasus ini peran
Sadenosilmetionin dalam transmetilasi adalah sekunder untuk produksi homosistein
(secara esensial oleh produk dari aktivitas transmetilase). Dalam produksi SAM, semua
fosfat dari ATP hilang: 1 sebagai Pi dan 2 sebagai Ppi. Adenosin diubah menjadi
metionin bukan AMP.
Dalam sintesis sistein, homosistein berkondensasi dengan serin menghasilkan sistationin
dengan bantuan enzim sistationase. Selanjutnya dengan bantuan enzim sistationin liase
sistationin diubah menjadi sistein dan α-ketobutirat. Gabungan dari 2 reaksi terakhir ini
dikenal sebagai trans-sulfurasi.

4. Biosintesis tirosin
 Tirosin diproduksi di dalam sel dengan hidroksilasi fenilalanin. Setengah dari fenilalanin
dibutuhkan untuk memproduksi tirosin. Jika diet kita kaya tirosin, hal ini akan
mengurangi kebutuhan fenilalanin sampai dengan 50%.
Fenilalanin hidroksilase adalah campuran fungsi oksigenase: 1 atom oksigen
digabungkan ke air dan lainnya ke gugus hidroksil dari tirosin. Reduktan yang
dihasilkan adalah tetrahidrofolat kofaktor tetrahidrobiopterin, yang dipertahankan dalam
status tereduksi oleh NADH-dependent enzyme dihydropteridine reductase (DHPR).

5. Biosintesis ornitin dan prolin

Glutamat adalah prekursor ornitin dan prolin. Dengan glutamat semialdehid menjadi
intermediat titik cabang menjadi satu dari 2 produk atau lainnya. Ornitin bukan salah
satu dari 20 asam amino yang digunakan untuk sintesis protein. Ornitin memainkan
peran signifikan sebagai akseptor karbamoil fosfat dalam siklus urea. Ornitin memiliki
peran penting tambahan sebagai prekursor untuk sintesis poliamin. Produksi ornitin dari
glutamat penting ketika diet arginin sebagai sumber lain untuk ornitin terbatas.
Penggunaan glutamat semialdehid tergantung kepada kondisi seluler. Produksi ornitin
dari semialdehid melalui reaksi glutamat-dependen transaminasi. ketika konsentrasi
arginin meningkat, ornitin didapatkan dari siklus urea ditambah dari glutamat
semialdehid yang menghambat reaksi aminotransferase. Hasilnya adalah akumulasi
semialdehid. Semialdehid didaur secara spontan menjadi Δ1 pyrroline-5-carboxylate
yang kemudian direduksi menjadi prolin oleh NADPH-dependent reductase

6. Biosintesis serin
Jalur utama untuk serin dimulai dari intermediat glikolitik 3-fosfogliserat. NADH-linked
dehidrogenase mengubah 3-fosfogliserat menjadi sebuah asam keto yaitu 3-fosfopiruvat,
sesuai untuk transaminasi subsekuen. Aktivitas aminotransferase dengan glutamat
sebagai donor menghasilkan 3-fosfoserin, yang diubah menjadi serin oleh fosfoserin
fosfatase.

7. Biosintesis glisin
Jalur utama untuk glisin adalah 1 tahap reaksi yang dikatalisis oleh serin
hidroksimetiltransferase. Reaksi ini melibatkan transfer gugus hidroksimetil dari serin
untuk kofaktor tetrahidrofolat (THF), menghasilkan glisin dan N5 , N10 -metilen-THF.

8. Biosintesis aspartat, asparagin, glutamat dan glutamin

 Glutamat disintesis dengan aminasi reduktif α-ketoglutarat yang dikatalisis oleh
glutamat dehidrogenase yang merupakan reaksi nitrogen-fixing. Glutamat juga
dihasilkan oleh reaksi aminotranferase, yang dalam hal ini nitrogen amino diberikan
oleh sejumlah asam amino lain. Sehingga, glutamat merupakan kolektor umum nitrogen
amino. Aspartat dibentuk dalam reaksi transaminasi yang dikatalisis oleh aspartat
transaminase, AST. Reaksi ini menggunakan analog asam α-keto aspartat, oksaloasetat,
dan glutamat sebagai donor amino. Aspartat juga dapat dibentuk dengan deaminasi
asparagin yang dikatalisis oleh asparaginase.
Asparagin sintetase dan glutamin sintetse mengkatalisis produksi asparagin dan
glutamin dari asam α-amino yang sesuai. Glutamin dihasilkan dari glutamat dengan
inkorporasi langsung amonia dan ini merupakan reaksi fixing nitrogen lain. Tetapi
asparagin terbentuk oleh reaksi amidotransferase.

ANALISIS MASALAH
1. Bagaimana metabolisme protein?
Sintesis Asam Amino:
Semua jaringan memiliki kemampuan untuk men-sintesis asam amino non esensial,
melakukan remodeling asam amino, serta mengubah rangka karbon non asam amino
menjadi asam amino dan turunan lain yang mengandung nitrogen. Tetapi, hati
merupakan tempat utama metabolisme nitrogen. Dalam kondisi surplus diet, nitrogen
toksik potensial dari asam amino dikeluarkan melalui transaminasi, deaminasi dan
pembentukan urea. Rangka karbon umumnya diubah menjadi karbohidrat melalui jalur
glukoneogenesis, atau menjadi asam lemak melalui jalur sintesis asam lemak. Berkaitan
dengan hal ini, asam amino dikelompokkan menjadi 3 kategori yaitu asam amino
glukogenik, ketogenik serta glukogenik dan ketogenik.
DAFTAR PUSTAKA

Rodwell, R.K., dkk. 2015. Harper’s Illustrated Biochemistry 30th Edition. New York:
Mc

Graw hill education

Rodwell, Victor W. Bender, David. 2019. Biokimia Harper edisi 31. Penerbit
bukukedokteran

EGC
Murray, RK, Granner, DK, & Rodwell, VW. 2017. Biokimia harper. Edisi 30. Jakarta
: EGC.
Sudirga, Ketut Sang. Metabolisme Asam Amino. Jurnal Unila