LAPORAN BELAJAR MANDIRI

SKENARIO B BLOK 7

Disusun Oleh :

Nama: Vanessa Stepania

NIM: 04011382126196
Kelas: Omega
Kelompok: 8

Tutor: dr. Dwi Handayani, M. Kes

FAKULTAS KEDOKTERAN UNIVRSITAS SRIWIJAYA

PALEMBANG
TAHUN AJARAN 2021/2022
 Learning Issue (Asam Amino dan Protein)
1. ASAM AMINO

B. Pengertian Asam Amino

Asam amino merupakan substansi dasar penyusun protein dan bisa diproduksi sendiri oleh
tubuh untuk keperluan metabolisme dan ditemukan pada semua makanan yang mengandung
protein (Winarno, 2004).

C. Fungsi Asam Amino pada tubuh

Asam amino nonesensial memiliki fungsi dan manfaatnya masing-masing, yaitu:

a) Mempercepat penyembuhan luka

b) Melancarkan peredaran darah
c) Mempertahankan dan meningkatkan gairah seksual (libido)
d) Membantu penyerapan mineral, seperti magnesium, kalium, dan kalsium
e) Memperkuat sistem kekebalan tubuh
f) Membantu tubuh dalam memproduksi kolagen dan enamel pada gigi
g) Mencegah penuaan dini
h) Mengontrol suasana hati

Meski bisa diproduksi oleh tubuh, asam amino nonesensial juga terdapat pada makanan,
seperti ikan, daging, kacang-kacangan, dan makanan laut.

Sedangkan Asam amino esensial memiliki fungsi sebagai berikut:

D. Asam Amino essensial dan non essensial

Asam Amino Esensial dan Nonesensial Berdasarkan kemampuan tubuh mensintesis, asam
amino dibagi menjadi asam amino essensial, nonesensial dan kondisional.
a) Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak dapat disintesis oleh tubuh sehingga
harus diperoleh dari makanan yang dikonsumsi.
b) Asam amino nonesensial adalah asam amino yang dapat disintesis oleh tubuh.
c) Asam amino esensial kondisional adalah asam amino yang tidak dapat disintesis oleh
tubuh karena pada keadaan sakit atau kurangnya prekursor. Contohnya adalah bayi yang
lahir prematur enzim yang digunakan untuk mensintesis arginin belum berkembang dengan
baik.

(Sumber: Biokimia Harper Edisi ke-30)

E. METABOLISME PROTEIN

Anabolisme Protein Protein dalam tubuh terdiri dari asam-asam amino yang jika
diklasifikan dapat dibagi menjadi 2 kelas. Asam amino yang dibutuhkan (esensial) secara
nutrisional dan tidak dibutuhkan (non-esensial) secara nutrisional. Hal tersebut tercipta
karena asam amino “non-esensial” secara nutrisional dapat disintesis dalam tubuh.
Sedangkan asam amino “esensial” secara nutrisional dibutuhkan dari luar (makanan) karena
tidak dapat disintesis dalam tubuh.
Asam amino esensial secara nutrisional seperti arginin, leusin, metionin, dkk. hanya
dapat disintesis oleh tumbuhan dan bakteri dan tidak dapat disintesis oleh tubuh manusia.
Namun, walaupun digolongkan sebagai asam amino esensial secara nutrisional, beberapa
asam amino esensial secara nutrisional juga dapat “disintesis” melalui reaski reversible.
Seperti contoh pada asam amino rantai cabang yaitu valin, leusin, dan isoleusin. Reaksi
transaminase menjadi asam keto adalah reaksi yang reversible, jadi asam-asam keto yang
ada pada tubuh dapat menggantikan asam-asam amino ini untuk sementara jika terdapat
kekurangan pada makanan (Rodwell, et al., 2015).
 Sedangkan asam amino non-esensial secara nutrisional dapat disintesis pada tubuh
manusia dan akan dibahas di bawah ini.
a. Glutamat
Asam amino kelompok glutamat dapat disintesis baik melalui transaminase dengan
donor gugus amino dari ion ammonium maupun amidasi reduktif α-ketoglutarat yang
dikatalisis oleh enzim glutamate dehydrogenase (Rodwell, et al., 2015).

(Sumber: Biokimia Harper Edisi ke-30)

b. Glutamin
Glutamin dibentuk dari glutamat menggunakan enzim glutamat sintetase yang akan
menambahkan ion ammonium (NH4+) ke gugus karboksil glutamat dan membentuk suatu
amida (Rodwell, et al., 2015).
 (Sumber: Biokimia Harper Edisi ke-30)
c. Alanin
Alanin adalah suatu asam amino yang dihasilkan dari transaminase molekul piruvat
dengan bantuan enzim alanine transaminase (ALT). Reaksi ini merupakan sebuah reaksi
yang reversible. Donor amino pada transaminase piruvat menjadi alanine dapat berasal dari
glutamate maupun aspartate, sehingga hasil sampingnya dapat berupa α-ketoglutarat atau
oksaloasetat. Alanine ini merupakan asam amino glukogenik major dan dapat diproduksi di
jaringan tubuh lainnya (Rodwell, et al., 2015).

(Sumber: Biokimia Harper Edisi ke-30)

d. Aspartat
Aspartat dibentuk dengan jalur yang mirip dengan pembentukan alanine, yaitu dengan
menggunakan proses transaminasi. Substrat yang digunakan adalah oksaloasetat. Reaksi ini
dibantu oleh sebuah koenzim yang disebut dengan PLP (Pyridoxal phosphate), salah satu
bentuk dari vitamin B6 (Rodwell, et al., 2015).
 (Sumber: Biokimia Harper edisi ke-30)
e. Asparagin
Pengubahan aspartate menjadi aspargin dikatalisis oleh enzim asparagine sintetase.
Pada reaksi ini donor nitrogen bukanlah ion ammonium melainkan glutamine (Rodwell, et
al., 2015).
f. Serin
Biosintesis asam amino serin bermula dari oksidasi gugus α- hidroksil pada zat antara
glikolisis yaitu 3-fosfogliserat dengan dibantu enzim 3-fosfogliserat dehydrogenase
sehingga menjadi 3- fosfohidroksipiruvat. 3-fosfohidroksipiruvat akan ditransaminasi
menjadi fosfoserin. Lalu enzim fosfoserin fosfatase akan melepaskan gugus fosfat pada
fosfoserin dan mengubahnya menjadi serin (Rodwell, et al., 2015).

(Sumber: Biokimia Harper edisi ke-30)

g. Glisin
Glisin dapat disintesis dari serin dengan bantuan enzim serin- hidroksimetil
transferase, dan dari degradasi treonin dengan bantuan konezim PLP atau pyridoxal
phosphate. Selain itu glisin juga dapat disintesis dari glioksilat dan glutamat atau alanin
dengan dikatalisis oleh enzim glisin aminotransferase (Rodwell, et al., 2015).
(Sumber: Biokimia Harper edisi ke-30)
h. Glisin
Glisin dapat disintesis dari serin dengan bantuan enzim serin- hidroksimetil
transferase, dan dari degradasi treonin dengan bantuan konezim PLP atau pyridoxal
 phosphate. Selain itu glisin juga dapat disintesis dari glioksilat dan glutamat atau alanin
dengan dikatalisis oleh enzim glisin aminotransferase (Rodwell, et al., 2015).
(Sumber: Biokimia Harper edisi ke-30)
i. Prolin
Pada sintesis prolin, glutamat awalnya akan difosforilasi lalu direduksi menjadi
glutamat 5-semialdehid. Glutamat 5-semialdehid tadi akan mengalami pendauran spontan
dan membentuk pirolin-5- karboksilat yang nantinya akan direduksi menjadi L-Prolin
(Rodwell, et al., 2015).

(Sumber: Biokimia Harper edisi ke-30)

j. Glisin
Glisin dapat disintesis dari serin dengan bantuan enzim serin- hidroksimetil
transferase, dan dari degradasi treonin dengan bantuan konezim PLP atau pyridoxal
phosphate. Selain itu glisin juga dapat disintesis dari glioksilat dan glutamat atau alanin
dengan dikatalisis oleh enzim glisin aminotransferase (Rodwell, et al., 2015).
(Sumber: Biokimia Harper edisi ke-30)
k. Prolin
Pada sintesis prolin, glutamat awalnya akan difosforilasi lalu direduksi menjadi
glutamat 5-semialdehid. Glutamat 5-semialdehid tadi akan mengalami pendauran spontan

dan membentuk pirolin-5- karboksilat yang nantinya akan direduksi menjadi L-Prolin
(Rodwell, et al., 2015).

(Sumber: Biokimia Harper edisi ke-30)

l. Sistein
Sistein walaupun tergolong sebagai asam amino non esensial secara nutrisional,
biosintesisnya membutuhkan asam amino esensial yaitu metionin, sebuah asam amino
esensial secara nutrisional. Awalnya metionin akan diubah menjadi homosistein. Lalu
homosistein beserta serin akan membentuk sistationin. Sistationin ini nanti akan dihidrolisis
membentuk serin dan homoserin (Rodwell, et al., 2015).

(Sumber: Biokimia Harper Edisi ke-30)

m. Tirosin
Sintesis tirosin juga membutuhkan asam amino esensial secara nutrisional yaitu
fenilalanin. Fenilalanin akan didegradasi secaraoksidatif dengan dibantu enzim fenilalanin
hidroksilase sehingga membentuk tirosin. Reaksi ini adalah reaksi yang ireversibel
(Rodwell, et al., 2015).

(Sumber: Biokimia Harper edisi ke-30)

 n. Hidroksipirolin dan Hidroksilisin
Kedua asam amino non esensial secara nutrisional ini adalah
asam amino yang terhidroksilasi (penambahan gugus hidroksil).
Kedua asam amino ini dibentuk dari prolin (non esensial secara
nutrisional) dan lisin (esensial secara nutrisional). Kedua asam amino
tersebut hanya dapat diubah menjadi bentuk terhidroksilasinya hanya
jika asam-asam amino tersebut tergabung dalam suatu peptide. Residu
peptidil prolil dan peptidil lisil dikatalisis oleh enzim prolil
hidroksilase dan lisil hidroksilase di kulit, otot rangka, serta jaringan
granulasi luka. Untuk setiap satu mol prolin/lisin yang dihidroksilasi,
satu mol α-ketoglutarat akan terdekarboksilasi menjadi suksinat
(Rodwell, et al., 2015).

F. Katabolisme Protein

Begitu sel diisi sampai batasnya dengan protein yang tersimpan, penambahan asam
amino tambahan di dalam cairan tubuh akan dipecah dan digunakan untuk energi
atau disimpan terutama sebagai lemak atau sebagai glikogen. Metabolisme Protein
sebagai energi dapat diringkas sebagai berikut:
a. Deaminasi asam amino
b. Pembentukan ureum untuk mengeluarkan amonia dari cairan tubuh
c. Pembentukan protein plasma
d. Interkonversi beragam asam amino dan sintesis senyawa lain dari asam
amino
Deaminasi berarti pengeluaran gugus amino dari asam amino. Hal ini
terjadi terutama melalui transaminasi, yang berarti pemindahan gugus
amino ke beberapa zat akseptor, yang merupakan kebalikan dari proses
transaminasi yang dijelaskan sebelumnya dalam hubungannya dengan
sintesis asam amino. Untuk memulai proses tersebut, kelebihan asam amino
di dalam sel, terutama di hati, akan menginduksi aktivasi sejumlah besar
aminotransferase, yaitu enzim yang bertanggung jawab memulai sebagian
besar proses deaminasi.

Begitu asam amino sudah dideaminasi, asam keto yang dihasilkan,

pada banyak keadaan, dioksidasi untuk melepaskan energi guna keperluan
metabolisme. Oksidasi ini biasanya melibatkan dua proses yang berurutan:
(1) Asam keto diubah menjadi zat kimia yang sesuai, yang dapat masuk ke
dalam siklus asam sitrat, dan
(2) zat tersebut dipecah oleh siklus asam sitrat dan digunakan sebagai energi
dengan cara yang sama seperti penggunaan asetil koenzim A (asetil-KoA)
yang dihasilkan dari metabolisme karbohidrat dan lemak. Secara umum,
jumlah adenosin trifosfat (ATP) yang dibentuk untuk setiap gram protein
yang dioksidasi, lebih sedikit daripada jumlah yang dibentuk untuk setiap
gram glukosa yang dioksidasi.
Asam amino tertentu yang dideaminasi serupa dengan zat yang
digunakan oleh sel pada keadaan normal, terutama sel hati, untuk
menyintesis glukosa atau asam lemak. Misalnya, deaminasi alanin adalah
asam piruvat. Asam piruvat ini dapat dikonversi menjadi glukosa atau
glikogen. Asam piruvat juga dapat dikonversi menjadi asetil-KoA, yang
kemudian dapat dipolimerisasikan menjadi asam lemak. Dua molekul asetil-
KoA juga dapat menyatu membentuk asam asetoasetat, yang merupakan
salah satu benda keton. Konversi asam amino menjadi glukosa atau
glikogen disebut glukoneogenesis, dan konversi asam amino menjadi asam
keto atau asam lemak disebut ketogenesis. Dari 20 asam amino yang
dideaminasi, 18 di antaranya mempunyai struktur kimia yang
memungkinkan asam amino tersebut dikonversi menjadi glukosa, dan 19 di
antaranya dapat dikonversi menjadi asam lemak.

Selain 20 sampai 30 g protein yang dipecahkan secara obligat setiap

hari, tubuh memakai hampir semua karbohidrat atau lemak sebagai sumber
energi, selama keduanya masih tersedia. Akan tetapi, setelah beberapa
 minggu mengalami kelaparan, sewaktu jumlah simpanan lemak dan
karbohidrat mulai berkurang, asam amino darah akan dideaminasi dan
dioksidasi dengan cepat sebagai sumber energi. Dari proses ini, protein
jaringan dipecahkan dengan cepatsebanyak 125 g tiap hari dan akibatnya,
fungsi sel menurun dengan cepat. Oleh karena penggunaan karbohidrat dan
lemak sebagai sumber energi normalnya lebih disukai daripada penggunaan
protein, karbohidrat dan lemak disebut sebagai penghemat protein
(Rodwell, et al., 2015)

G. Siklus Urea dan Metabolisme Nitrogen

1. Siklus Urea

(Sumber: Biokimia Harper edisi ke-30)

a. Siklus Urea

i. Amonia akan diubah menjadi carbamoyl phospate terlebih dahulu.

Pengubahan ini dibantu oleh enzim karbamoyl phospate synthetase I dan
menggunakan 2 molekul ATP.
ii. Carbamoyl phospate diubah menjadi citruline yang dibantu oleh enzim
ornithine transcarbamoylase. Enzim ini akan menggabungkan carbamoyl
phospate dengan ornithine menjadi citruline dan melepaskan gugus
 phospate.
iii. Citruline akan bergabung dengan asam amino aspartate dan membentuk
argininosuccinate. Reaksi ini membutuhkan ATP dan dibantu oleh kerja
enzim argininosuccinate synthetase.
iv. Argininosuccinate akan dipecah menjadi arginine dan fumarate oleh enzim
argininosuccinase.
v. Arginine akan dipecah menjadi urea dan ornithine oleh enzim arginase.
Urea akan dilepaskan ke peredaran darah sedangkan ornithine akan
digunakan untuk siklus urea lagi.

2. Metabolisme Nitrogen
Nitrogen adalah komponen fundamental dari asam amino , yang
merupakan bahan penyusun molekul protein . Oleh karena itu, mengukur
masukan dan kehilangan nitrogen dapat digunakan untuk mempelajari
metabolisme protein.
Keseimbangan nitrogen adalah metode tradisional untuk
menentukan kebutuhan protein makanan. Menentukan kebutuhan protein
makanan menggunakan keseimbangan nitrogen mengharuskan semua
masukan dan kehilangan nitrogen dikumpulkan dengan hati-hati, untuk
memastikan bahwa semua pertukaran nitrogen diperhitungkan. Untuk
mengontrol masukan dan kehilangan nitrogen, penelitian keseimbangan
nitrogen biasanya mengharuskan peserta untuk makan makanan yang
sangat spesifik (sehingga total asupan nitrogen diketahui) dan tetap di
lokasi penelitian selama penelitian (untuk mengumpulkan semua
kehilangan nitrogen) . Karena kondisi ini, mungkin sulit untuk
mempelajari kebutuhan protein makanan dari populasi tertentu dengan
menggunakan teknik keseimbangan nitrogen (misalnya anak-anak).

Nitrogen makanan, dari protein yang memetabolisme dan senyawa

lain yang mengandung nitrogen, telah dikaitkan dengan perubahan dalam
evolusi genom. Spesies yang terutama memperoleh energi dari
metabolisme senyawa kaya nitrogen menggunakan lebih banyak nitrogen
dalam DNA mereka daripada spesies yang terutama memecah karbohidrat
untuk energinya. Nitrogen makanan mengubah bias kodon dan komposisi
genom dalam mikroorganisme parasit.

Protein beredar dalam darah dan mengangkut asam-asam

amino dari satu tempat ke tempat yang lain, yaitu menyajikan bahan
mentah untuk sintesis, perombakan dan interkonversi metabolik. Kadar
protein dalam serum bukan saja menyebabkan derajat proses sintetik
spesifik, tetapi juga berupa persediaan homeostatis metabolik Setiap hari
20-30 gr protein dirombak secara irreversibel. Jumlah ini adalah jumlah
minimal yang harus masuk ke dalam tubuh, guna mencapai keadaan
metabolik yang mantap. Keadaan ini disebut Keseimbangan Nitrogen.

Keseimbangan Nitrogen disebut positif bila lebih banyak asam amino

yang masuk ke dalam tubuh dari yang diekskresikan (Anabolik).
Keseimbangan Nitrogen diekskresi asam amino bersama metabolitnya
yang berisi nitrogen melebihi masukan (Katabolik).

Keseimbangan nitrogen positif adalah Jumlah nitrogen yang

diserap melebihi yang dibuang keluar oleh tubuh.Jadi sejumlah nitrogen
tertahan dalam tubuh untuk pembentukan jaringan baru. Keseimbangan
nitrogen positif terjadi pada anak yang sedang tumbuh, wanita hamil,
wanita menyusui, stadium penyembuhan penyakit, dan pembentukan
jaringan baru. Keseimbangan nitrogen positif dikaitkan dengan periode
pertumbuhan, hipotiroidisme , perbaikan jaringan, dan kehamilan. Artinya
asupan nitrogen ke dalam tubuh lebih besar dari pada kehilangan nitrogen
dari tubuh, sehingga terjadi peningkatan total pool protein tubuh.

Keseimbangan nitrogen negatif adalah Jumlah protein yang dibuang

melebihi jumlah yang dimakan dan jumlah protein yang dimakan kurang
dari kebutuhan minimum sehingga tidak ada pembentukan jaringan baru
& protein di bakar untuk kebutuhan energi. Keseimbangan nitrogen
negatif terjadi saat kehilangan protein yang terjadi, kenaikan katabolisme
jaringan (demam, hypertyroid, infeksi, maligancy, dll), dan saat kelaparan
serta puasa. Keseimbangan nitrogen negatif dikaitkan dengan luka bakar,
cedera jaringan yang serius, demam, hipertiroidisme , penyakit wasting,
dan selama periode puasa. Ini berarti jumlah nitrogen yang dikeluarkan
dari tubuh lebih besar daripada jumlah nitrogen yang
tertelan.Keseimbangan nitrogen negatif dapat digunakan sebagai bagian
dari evaluasi klinis malnutrisi.

Kebutuhan Protein Dapat Ditentukan dengan Mengukur

Keseimbangan Nitrogen

Keadaan nutrisi protein dapat ditentukan dengan mengukur asupan (dari

makanan) dan pengeluaran senyawa bernitrogen dari tubuh. Meskipun
asam nukleat juga mengandung nitrogen, namun protein adalah sumber
nitrogen utama dari makanan, dan pengukuran asupan nitrogen total dapat
memberikan perkiraan yang baik tentang asupan protein (mg N x 6,25 =
mg protein, karena pada sebagian besar protein mengandung 16% N).
Pengeluaran N dari tubuh terutama dalam bentuk urea dan sebagian kecil
dalam senyawa lain di urine, protein yang tidak-tercerna di tinja; juga
terjadi pengeluaran dalam jumlah signifikan melalui keringat dan kulit
yang terlepas. Perbedaan antara asupan dan pengeluaran senyawa
bernitrogen dikenal sebagai keseimbangan nitrogen.

Terdapat tiga keadaan yang dapat dijelaskan. Pada orang dewasa sehat,
keseimbangan nitrogen berada dalam ekuilibrium, yaitu asupan setara
dengan pengeluaran, dan tidak terjadi perubahan dalam kandungan protein
total tubuh. Pada anak yang sedang tumbuh, wanita hamil, dan orang yang
dalam masa penyembuhan dari kehilangan protein, ekskresi senyawa
bernitrogen lebih sedikit daripada asupan yang diperoleh dari makanan
dan terjadi retensi netto nitrogen di tubuh dalam bentuk protein
keseimbangan nitrogen positif. Jika terjadi respons terhadap trauma atau
infeksi, atau jika asupan protein kurang memadai untuk memenuhi
kebutuhan, terjadi kehilangan netto nitrogen protein dari tubuh
keseimbangan nitrogen negatif. Kecuali saat menggantikan kehilangan
protein, keseimbangan nitrogen dapat dipertahankan pada level asupan
protein tertentu di atas kebutuhan. Asupan protein yang tinggi tidak
menyebabkan keseimbangan nitrogen positif meskipun hal ini
meningkatkan laju katabolisme protein, tetapi laju katabolisme protein
 juga meningkat sehingga keseimbangan nitrogen dipertahankan walaupun
dengan laju pertukaran protein yang lebih tinggi.

Sintesis dan katabolisme protein menghabiskan banyak ATP, dan

peningkatan laju pertukaran protein ini menjelaskan peningkatan
termogenesis yang dipicu makanan pada orang-orang yang mengonsumsi
diet tinggi protein.

Nitrogen dalam tubuh menempati 3% dari seluruh Cairan Intraseluler

(CIS), berasal dari 3 sumber, yaitu Protein, asam nukleus, dan nitrogen
non protein. Namun, sumber nitrogen yang terbesar dari Protein yang
berasalah dari makanan.

a. Keseimbangan Nitrogen
Setiap hari 20-30 gr protein dirombak secara irreversibel. Jumlah ini
adalah jumlah minimal yang harus masuk ke dalam tubuh, guna mencapai
keadaan metabolik yang seimbang. Keadaan ini disebut keseimbangan
nitrogen dengan metabolisme Anabolisme dan Katabolisme stabil.
Ksebeimbangan nitrogen terbagi menjadi 2, yaitu :
1. Keseimbangan Nitrogen Postitif
Jumlah nitrogen yang diserap melebihi yang dibuang keluar oleh tubuh.
Jadi sejumlah nitrogen tertahan dalam tubuh untuk pembentukan jaringan
baru. Keseimbangan ini biasanya terjadi pada anak yang sedang tumbuh,
wanita hamil, wanita menyusui, stadium penyembuhan penyakit, dan
pembentukan jaringan baru
2. Keseimbangan Nitrogen Negatif
Keadaan ini terjadi jika (1) jumlah protein yang dibuang melebihi jumlah
yang dimakan atau (2) jumlah protein yang dimakan kurang dari
kebutuhan yang mengakibatkan tidak ada pembentukan jaringan baru fan
protein di bakar untuk kebutuhna energi.

H. Sintesis Asam Amino

Semua jaringan memiliki kemampuan untuk men-sintesis asam amino
non esensial, melakukan remodeling asam amino, serta mengubah rangka
 karbon non asam amino menjadi asam amino dan turunan lain yang
mengandung nitrogen. Tetapi, hati merupakan tempat utama metabolisme
nitrogen. Dalam kondisi surplus diet, nitrogen toksik potensial dari asam
amino dikeluarkan melalui transaminasi, deaminasi dan pembentukan urea.
Rangka karbon umumnya diubah menjadi karbohidrat melalui jalur
glukoneogenesis, atau menjadi asam lemak melalui jalur sintesis asam lemak.
Berkaitan dengan hal ini, asam amino dikelompokkan menjadi 3 kategori yaitu
asam amino glukogenik, ketogenik serta glukogenik dan ketogenik.
Asam amino glukogenik adalah asam-asam amino yang dapat masuk ke
jalur produksi piruvat atau intermediat siklus asam sitrat seperti α-ketoglutarat
atau oksaloasetat. Semua asam amino ini merupakan prekursor untuk glukosa
melalui jalur glukoneogenesis. Semua asam amino kecuali lisin dan leusin
mengandung sifat glukogenik. Lisin dan leusin adalah asam amino yang
semata-mata ketogenik, yang hanya dapat masuk ke intermediat asetil KoA
atau asetoasetil KoA.
Sekelompok kecil asam amino yaitu isoleusin, fenilalanin, threonin,
triptofan, dan tirosin bersifat glukogenik dan ketogenik. Akhirnya, seharusnya
kita kenal bahwa ada 3 kemungkinan penggunaan asam amino. Selama
keadaan kelaparan pengurangan rangka karbon digunakan untuk menghasilkan
energi, dengan proses oksidasi menjadi CO2 dan H2O. Dari 20 jenis asam
amino, ada yang tidak dapat disintesis oleh tubuh kita sehingga harus ada di
dalam makanan yang kita makan. Asam amino ini dinamakan asam amino
esensial. Selebihnya adalah asam amino yang dapat disintesis dari asam amino
lain. Asam amino ini dinamakan asam amino non-esensial.

1. Biosintesis glutamat dan aspartat

Glutamat dan aspartat disintesis dari asam α-keto dengan reaksi tranaminasi
sederhana. Katalisator reaksi ini adalah enzim glutamat dehidrogenase dan
selanjutnya oleh aspartat aminotransferase, AST.

Aspartat juga diturunkan dari asparagin dengan bantuan asparaginase. Peran

penting glutamat adalah sebagai donor amino intraseluler utama untuk reaksi
transaminasi. Sedangkan aspartat adalah sebagai prekursor ornitin untuk siklus
urea.

2. Biosintesis alanin
Alanin dipindahkan ke sirkulasi oleh berbagai jaringan, tetapi umumnya oleh
otot. Alanin dibentuk dari piruvat. Hati mengakumulasi alanin plasma,
kebalikan transaminasi yang terjadi di otot dan secara proporsional
meningkatkan produksi urea. Alanin dipindahkan dari otot ke hati bersamaan
dengan transportasi glukosa dari hati kembali ke otot. Proses ini dinamakan
siklus glukosa-alanin. Fitur kunci dari siklus ini adalah bahwa dalam 1
 molekul, alanin, jaringan perifer mengekspor piruvat dan amonia ke hati, di
mana rangka karbon didaur ulang dan mayoritas nitrogen dieliminir.
Ada 2 jalur utama untuk memproduksi alanin otot yaitu:
a. Secara langsung melalui degradasi protein
b. Melalui transaminasi piruvat dengan bantuan enzim alanin transaminase,
ALT (juga dikenal sebagai serum glutamat-piruvat transaminase, SGPT).
Glutamat + piruvat α-ketoglutarat + alanin

3. Biosintesis sistein
Sulfur untuk sintesis sistein berasal dari metionin. Kondensasi dari ATP dan
metionin dikatalisis oleh enzim metionin adenosiltransfrease menghasilkan S-
adenosilmetionin (SAM).

SAM merupakan precursor untuk sejumlah reaksi transfer metil (misalnya

konversi norepinefrin menjadi epinefrin). Akibat dari tranfer metil adalah
perubahan SAM menjadi S-adenosilhomosistein. S-adenosilhomosistein
selanjutnya berubah menjadi homosistein dan adenosin dengan bantuan enzim
adenosilhomosisteinase. Homosistein dapat diubah kembali menjadi metionin
oleh metionin sintase.
Reaksi transmetilasi melibatkan SAM sangatlah penting, tetapi dalam kasus ini
peran Sadenosilmetionin dalam transmetilasi adalah sekunder untuk produksi
homosistein (secara esensial oleh produk dari aktivitas transmetilase). Dalam
produksi SAM, semua fosfat dari ATP hilang: 1 sebagai Pi dan 2 sebagai Ppi.
Adenosin diubah menjadi metionin bukan AMP.
Dalam sintesis sistein, homosistein berkondensasi dengan serin menghasilkan
sistationin dengan bantuan enzim sistationase. Selanjutnya dengan bantuan
enzim sistationin liase sistationin diubah menjadi sistein dan α-ketobutirat.
Gabungan dari 2 reaksi terakhir ini dikenal sebagai trans-sulfurasi.
4. Biosintesis tirosin
Tirosin diproduksi di dalam sel dengan hidroksilasi fenilalanin. Setengah dari
fenilalanin dibutuhkan untuk memproduksi tirosin. Jika diet kita kaya tirosin,
hal ini akan mengurangi kebutuhan fenilalanin sampai dengan 50%.
Fenilalanin hidroksilase adalah campuran fungsi oksigenase: 1 atom oksigen
digabungkan ke air dan lainnya ke gugus hidroksil dari tirosin. Reduktan yang
dihasilkan adalah tetrahidrofolat kofaktor tetrahidrobiopterin, yang
dipertahankan dalam status tereduksi oleh NADH-dependent enzyme
dihydropteridine reductase (DHPR).
5. Biosintesis ornitin dan prolin
Glutamat adalah prekursor ornitin dan prolin. Dengan glutamat semialdehid
menjadi intermediat titik cabang menjadi satu dari 2 produk atau lainnya.
Ornitin bukan salah satu dari 20 asam amino yang digunakan untuk sintesis
protein. Ornitin memainkan peran signifikan sebagai akseptor karbamoil fosfat
dalam siklus urea. Ornitin memiliki peran penting tambahan sebagai prekursor
untuk sintesis poliamin. Produksi ornitin dari glutamat penting ketika diet
arginin sebagai sumber lain untuk ornitin terbatas.
Penggunaan glutamat semialdehid tergantung kepada kondisi seluler. Produksi
ornitin dari semialdehid melalui reaksi glutamat-dependen transaminasi. ketika
konsentrasi arginin meningkat, ornitin didapatkan dari siklus urea ditambah
dari glutamat semialdehid yang menghambat reaksi aminotransferase.
Hasilnya adalah akumulasi semialdehid. Semialdehid didaur secara spontan
menjadi Δ1 pyrroline-5-carboxylate yang kemudian direduksi menjadi prolin
oleh NADPH-dependent reductase

6. Biosintesis serin
Jalur utama untuk serin dimulai dari intermediat glikolitik 3-fosfogliserat.
NADH-linked dehidrogenase mengubah 3-fosfogliserat menjadi sebuah asam
keto yaitu 3-fosfopiruvat, sesuai untuk transaminasi subsekuen. Aktivitas
aminotransferase dengan glutamat sebagai donor menghasilkan 3-fosfoserin,
yang diubah menjadi serin oleh fosfoserin fosfatase.

7. Biosintesis glisin
Jalur utama untuk glisin adalah 1 tahap reaksi yang dikatalisis oleh serin
hidroksimetiltransferase. Reaksi ini melibatkan transfer gugus hidroksimetil
dari serin untuk kofaktor tetrahidrofolat (THF), menghasilkan glisin dan N5 ,
N10 -metilen-THF.

8. Biosintesis aspartat, asparagin, glutamat dan glutamin

Glutamat disintesis dengan aminasi reduktif α-ketoglutarat yang dikatalisis
oleh glutamat dehidrogenase yang merupakan reaksi nitrogen-fixing. Glutamat
juga dihasilkan oleh reaksi aminotranferase, yang dalam hal ini nitrogen amino
diberikan oleh sejumlah asam amino lain. Sehingga, glutamat merupakan
kolektor umum nitrogen amino.
Aspartat dibentuk dalam reaksi transaminasi yang dikatalisis oleh aspartat
transaminase, AST. Reaksi ini menggunakan analog asam α-keto aspartat,
oksaloasetat, dan glutamat sebagai donor amino. Aspartat juga dapat dibentuk
dengan deaminasi asparagin yang dikatalisis oleh asparaginase.
Asparagin sintetase dan glutamin sintetase mengkatalisis produksi asparagin
dan glutamin dari asam α-amino yang sesuai. Glutamin dihasilkan dari
glutamat dengan inkorporasi langsung amonia dan ini merupakan reaksi fixing
nitrogen lain. Tetapi asparagin terbentuk oleh reaksi amidotransferase.

ANALISIS MASALAH
1. Bagaimana metabolisme protein?
Sintesis Asam Amino:
 Semua jaringan memiliki kemampuan untuk men-sintesis asam amino non
esensial, melakukan remodeling asam amino, serta mengubah rangka karbon
non asam amino menjadi asam amino dan turunan lain yang mengandung
nitrogen. Tetapi, hati merupakan tempat utama metabolisme nitrogen. Dalam
kondisi surplus diet, nitrogen toksik potensial dari asam amino dikeluarkan
melalui transaminasi, deaminasi dan pembentukan urea. Rangka karbon
umumnya diubah menjadi karbohidrat melalui jalur glukoneogenesis, atau
menjadi asam lemak melalui jalur sintesis asam lemak. Berkaitan dengan hal
ini, asam amino dikelompokkan menjadi 3 kategori yaitu asam amino
glukogenik, ketogenik serta glukogenik dan ketogenik.

Melalui 8 proses:

1. Biosintesis Glutamat dan aspartat

2. Biosintesis Alanin

3. Biosintesis Sistein
4. Biosintesis Tirosin
5. Biosintesis Ornitin dan Prolin
6. Biosintesis Serin
7. Biosintesis Glisin

8. Biosintesis aspartat,asparagin,glutamat,dan glutamin

DAFTAR PUSTAKA