TUGAS PAPER

MATA KULIAH BIOKIMIA

METABOLISME PROTEIN DAN ASAM AMINO

Disusun Oleh :
Fani Pranidasari (6411420059)

UNIVERSITAS NEGERI SEMARANG

SEMARANG
2021
 PENDAHULUAN
BAB I

a. Latar Belakang
Protein tersusun atas sejumlah asam amino yang membentuk suatu untaian (polimer)
dengan ikatan peptida. Selain itu, protein juga memiliki gugus amina (NH2) dan gugus
karboksil (COOH). Berdasarkan banyaknya asam amino dapat dibedakan menjadi peptida jika
terdiri atas untaian pendek asam amino (2 - 10 asam amino), polipeptida jika terdiri atas 10 -
100 asam amino dan protein jika terdiri atas untaian panjang lebih dari 100 asam amino. Protein
memegang peranan penting dalam tubuh manusia. Proses yang terjadi pada tubuh manusia
yang didalamnya memerlukan peran protein berlangsung bermula dengan metabolisme protein.
Dalam metabolisme protein diperlukan peran asam amino untuk membentuk protein itu
sendiri. Asam amino dibagi menjadi dua yaitu asam amino essensial dan asam amino non
essensial. Asam amino esensial adalah golongan asam amino yang harus tersedia dalam diet
karena tidak dapat disintesis oleh tubuh, sedangkan asam amino non-esensial adalah golongan
asam amino yang dapat disintesis oleh tubuh (dalam hati).
Oleh karena itu, paper ini disusun untuk mengetahui bagaimana proses metabolisme
protein yang melibatkan asam amino tersebut yang terjadi dalam tubuh manusia sebagai salah
satu bentuk penggambaran sistem kerja protein yang berperan penting bagi kesehatan tubuh
manusia.

b. Rumusan Masalah
1. Bagaimana proses metabolisme protein dan asam amino?
2. Bagaimana penguraian protein dalam tubuh?

c. Tujuan
1. Untuk mengetahui proses metabolisme protein dan asam amino.
2. Untuk mengetahui penguraian protein dalam tubuh.
 BAB II
PEMBAHASAN

Metabolisme Protein
Protein di dalam tubuh dapat berubah menjadi molekul yang lebih sederhana melalui
proses deaminasi dan trasaminasi. Transaminasi adalah proses perubahan asam amino
menjadi jenis asam amino lain. Proses transaminasi didahului oleh pemindahan NH2 dari
suatu asam amino ke ikatan yg lain, yaitu asam keto (perubahan asam amino menjadi bentuk
asam keto), yang kemudian masuk ke cytoplasma sel yg nantinya akan digunakan untuk
sintesis protein. Secara skematik digambarkan sebagai berikut. Sekali sel diisi sampai batas
penyimpanan proteinnya, penambahan asam amino apapun didalam cairan tubuh akan
dipecah dan dipakai untuk energi atau disimpan sebagai lemak atau sedikit sebagai glikogen.
Pemecahan ini hampir seluruhnya dalam hati, dan dimulai dengan proses deaminasi.
Deaminasi adalah proses pengeluaran asam amino atau pemisahan gugus amino (NH2)dari
suatu asam amino)ke beberapa zat akseptor lainnya. Deaminasi merupakan salah satu bentuk
dari katabolisme atom N (nitrogen).

Asam-asam amino diperlukan untuk membentuk protein. Sebagian harus dipasok dari
makanan (asam amino esensial atau indispensable) karena tidak dapat dibentuk di tubuh.
Sisanya adalah asam amino nonesensial (dispensable), yang berasal dari makanan, tetapi juga
dapat dibentuk dari zat-zat antara metabolik melalui transaminasi dengan menggunakan
nitrogen amino dari asam amino lain. Setelah deaminasi, gugus amino diekskresikan sebagai
urea, dan kerangka karbon yang tersisa setelah transaminasi dapat dioksidasi menjadi CO2
melalui siklus asam sitrat; digunakan untuk membentuk glukosa (glukoneogenesis); atau
untuk membentuk badan keton atau asetil KoA yang dapat dioksidasi atau digunakan untuk
pembentukan asam lemak.

Prosesnya pada lutamat, prekursor yang disebut asam amino "kelompok glutamat"
adalah amidasi reduktif α- ketoglutarat yang dikatalisis oleh glutamat dehidrogenase. Reaksi
sintesis glutamat secara kuat, yang menurunkan konsentrasi pada sitotoksik ion ammonium.
Amidasi glutamat menjadi glutamin dikatalisis oleh glutamin sintetase, melibatkan
pembentukan zat antara γ- glutamil fosfat. Setelah pengikatan berurutan glutamat dan ATP,
glutamat menyerang γ- fosforus pada ATP, membentuk γ- glutamil fosfat serta ADP.
NH4+ kemudian terikat, dan NH3 yang menyerang γ- glutamil fosfat. Pelepasan Pi dan
proton dari gugus γ- amino zat antara tetrahedral memungkinkan pelepasan produk, yaitu
glutamin. Transaminasi piruvat membentuk alanin. Demikian pula, transaminasi oksaloasetat
membentukaspartat. Kerja gabungan enzim glutamat dehidrogenase, glutamin sintetase, dan
aminotransferase mengubah ion amonium anorganik menjadi nitrogen α-amino asam amino.
Pengubahan aspartat menjadi asparagin dikatalisis oleh asparagin sintetase, yang mirip
dengan reaksi glutamin sintetase, tetapi yang menyediakan nitrogen adalah glutamin dan
bukan ion amonium. Namun, asparagin sintetase bakteri juga dapat menggunakan
ion amonium. Reaksinya melibatkan pembentukan zat antara aspartil fosfat. Penggabungan
hidrolisis Ppi dengan Pi oleh profosfatase EC 3.6.1.1, memastikan bahwa reaksi tersebut
sangat menguntungkan.
Oksidasi gugus α-hidroksil pada zat antara glikolisis 3- fosfogliserat oleh 3-
fosfogliserat dehidrogenase mengubahnya menjadi 3-fosfohidroksipiruvat. Kemudian,
transaminasi dan defosforilasi selanjutnya menghasilkan serin.
Glisin aminotransferase dapat mengkatalisis sintesis glisin dari glioksilat dan glutamat atau
alanin. Tidak seperti kebanyakan reaksi aminotransferase, reaksi ini sangat menguntungkan
glisin. Jalur tambahan penting lain dalam pembentukan glisin pada mamalia adalah dari kolin
dan dari serin.
Reaksi awal biosintesis prolin mengubah gugus γ- karboksil glutamat menjadi
anhidrida asam campuran glutamat γ- fosfat. Reduksi berikutnya membentuk glutamat γ-
semialdehida yang kemudian mengalami pendauran spontan dan direduksi menjadi L-prolin.
Sistein, meskipun secara nutrisional tidak esensial, namun dibentuk dari metionin yang
esensial secara nutrisional. Setelah pengubahan metionin menjadi homosistein, homosistein
dan serin membentuk sistationin, yang hidrolisisnya membentuk sistein dan homoserin.
Fenilalanin hidroksilase (EC 1.14.16.1) mengubah fenilalanin menjadi tirosin. Jika diet
mengandung asam amino fenilalanin yang secara nutrisional esensial dalam jumlah memadai,
tirosin secara nutrisional menjadi tidak esensial. Karena reaksi fenilalanin hidroksilase
bersifat ireversibel, tirosin dalam makanan tidak dapat menggantikan fenilalanin. Katalisis
oleh oksigenase yang berfungsi-campuran ini menyebabkan penggabungan satu atom O2
pada posisi para fenilalanin dan mereduksi atom yang lain menjadi air. Kemampuan
mereduksi yang terdapat pada tetrahidrobiopterin seluruhnya berasal dari NADPH.
Hidroksiprolin dan hidroksilisin terutama terdapat dalam kolagen. Karena tidak terdapat
tRNA untuk kedua asam amino terhidroksilasi ini, tidak ada hidroksiprolin atau hidroksilisin
dari makanan yang digabungkan selama sintesis protein. Peptidil hidroksiprolin dan
hidroksilisin berasal dari prolin dan lisin, tetapi hanya setelah asam-asam amino ini tergabung
ke dalam peptida. Hidroksilasi residu peptidil prolil dan peptidil lisil dikatalisis oleh prolil
hidroksilase dan lisil hidroksilase di kulit, otot rangka, serta jaringan granulasi luka, selain
substrat, O2 molekular, askorbat, Fe2+, dan α-ketoglutaran. Untuk setiap mol prolin atau lisin
yang dihidroksilasi, satu mol α-ketoglutarat didekarboksilasi menjadi suksinat. Hidroksilase
ini merupakan oksigenase fungsi campuran. Satu atom O2 masuk ke dalam prolin atau lisin,
dan yang lain masuk ke suksinat. Defisiensi vitamin C yang dibutuhkan oleh kedua
hidroksilase ini menyebabkan skorbut, kondisi yang menyebabkan gusi berdarah, sendi
bengkak, dan gangguan penyembuhan luka akibat terganggunya stabilitas kotagen.
Sementara leusin, valin, dan isoleusin adalah asam-asam amino yang esensial secara
nutrisional, aminotransferase jaringan saling mengonversi secara reversibel ketiga asam
amino ini serta asam-asam α-ketonya. Jadi, asam-asam α- keto ini dapat menggantikan asam
aminonya dalam makanan.
Meskipun keberadaan selenosistein dalam protein jarang dijumpai, paling tidak
terdapat 25 selenoprotein pada manusia. Selenosistein terdapat di bagian aktif beberapa
enzim manusia yang mengkatalisis reaksi redoks. Contoh-contohnya mencakup tioredoksin
reduktase,
glutation peroksidase, dan deiodinase yang mengubah tiroksin menjadi triiodotironin. Jika
ada, selenosistein ikut serta dalam mekanisme katalitik enzim-enzim ini.
Penggantian selenosistein oleh sistein dapat menyebabkan gangguan bermakna pada
aktivitas katalitik. Gangguan pada selenoprotein manusia diperkirakan berperan dalam
tumorigenesis dan aterosklerosis, dan menyebabkan kardiomiopati akibat defisiensi selenium
(penyakit Keshan). Biosintesis selenosistein memerlukan sistein, selenat (SeO42-), ATP,
tRNA spesifik, dan beberapa enzim. Serin berperan sebagai rangka karbon selenosistein.
Selenofosfat yang dibentuk dari ATP dan selenat, berfungsi sebagai donor selenium. Tidak
seperti hidroksiprolin atau hidroksilisin, selenosistein terbentuk secara kotranslasional selama
penggabungannya ke dalam peptida. Antikodon UGA pada tRNA yang tidak lazim yang
disebut tRNASec biasanya menandakan STOP. Kemampuan perangkat sintesis protein untuk
mengidentifikasi kodon UGA spesifik-selenosistein berkaitan dengan elemen insersi
selenosistein, suatu struktur stem-loop di regio mRNA yang tidak ditranslasikan. tRNASer
mula-mula ditempeli serin oleh ligase yang menempelkan tRNAser. Penggantian oksigen
serin selanjutnya oleh selenium melibatkan selenofosfat yang dibentuk oleh selenofosfat
sintetase. Reaksi-reaksi selanjutnya yang dikatalisis oleh enzim mengubah sisteil-tRNAsec
menjadi aminoakrilil-tRNAsec dan kemudian menjadi selenosisteil-tRNAsec. Dengan adanya
faktor pemanjang spesifik yang mengenali selenosisteiltRNAsec, selenosistein kemudian
dapat tergabung ke dalam protein.

Penguraian Protein dalam Tubuh

Penguraian dan sintesis (pergantian) protein sel yang berlangsung terus-menerus
terdapat di semua bentuk kehidupan. Setiap hari, manusia mengganti 1-2% protein tubuh
total, terutama protein otot. Penguraian protein dengan kecepatan tinggi terjadi di jaringan
yang mengalami tata ulang struktur, misalnya jaringan uterus selama kehamilan, otot rangka
dalam keadaan kelaparan, dan jaringan ekor kecebong sewaktu metamorfosis. Sekitar 75%
asam-asam amino yang dibebaskan dalam penguraian protein digunakan kembali, sisanya
kelebihan asam amino tidak disimpan. Asam-asam amino yang tidak langsung digabungkan
ke dalam protein baru dengan cepat diuraikan. Porsi utama rangka karbon asam amino diubah
menjadi zatzat antara amfibolik, sementara pada manusia, nitrogen amino diubah menjadi
urea dan diekskresi dalam urine.
Kerentanan relatif suatu protein terhadap penguraian dinyatakan sebagai waktu-
paruhnya (t1/2), yakni waktu yang diperlukan untuk menurunkan konsentrasinya menjadi
separuh konsentrasi awal. Waktu paruh protein hati berkisar antara kurang dari 30 menit
sampai lebih dari 150 jam. Enzim-enzim "rumah-tangga" (housekeeping enzyme) khas
memiliki nilai t1/2 lebih dari 100 jam. Sebaliknya, enzim-enzim regulatorik kunci memiliki
t1/2 yang rendah yaitu 0,5-2 jam. Sekuens PEST, regio-regio yang kaya prolin (P), glutamat
(E), serin (S), dan treonin (T), membuat beberapa protein menjadi target penguraian cepat.
Protease intraselular menghidrolisis ikatan-ikatan peptida internal. Peptida-peptida yang
terbentuk kemudian diuraikan menjadi asam amino oleh endopeptidase yang memutuskan
ikatan-ikatan intemal peptida serta oleh aminopeptidase dan karboksipeptidase yang
mengeluarkan asam amino secara sekuensial masing-masing dari terminal amino dan
karboksil.
 Penguraian glikoprotein darah terjadi setelah lenyapnya gugus asam sialat dari ujung-
ujung nonreduktif rantai oligosakaridanya. Asialoglikoprotein kemudian mengalami
internalisasi oleh reseptor asialoglikoprotein sel hati dan diuraikan oleh protease lisosom.
Protein-protein ekstraselular, protein yang terikat-membran, dan protein intraselular yang
berumur panjang diuraikan di lisosom melalui proses-proses yang tidak memerlukan ATP.
Penguraian protein regulatorik yang berumur-pendek dan abnormal atau terlipat-salah
(misfolded) terjadi di sitosol serta memerlukan ATP dan ubikuitin. Ubikuitin yang dinamai
demikian karena terdapat di semua sel eukariot, adalah suatu polipeptida kecil (8,5 kDa, 76
residu) yang menargetkan banyak protein intraselular untuk diuraikan. Struktur primer
ubikuitin tidak banyak berubah selama evolusi. Hanya 3 dari 76 residu yang berbeda antara
ubikuitin ragi dan manusia. Hal tersebut mengilustrasikan struktur tiga dimensi pada
ubikuitin. Molekul-molekul ubikuitin melekat melalui ikat-an non-α- peptida yang terbentuk
antara terminal karboksil ubikuitin dan gugus E-amino residu lisil di protein sasaran. Residu
yang terdapat di terminal amino memengaruhi apakah suatu protein mengalami ubikuitinasi.
Terminal amino Met atau Ser memperlambat ubikuitinasi, sedangkan Asp atau Arg
mempercepat ubikuitinasi. Penempelan satu molekul ubikuitin pada protein transmembran
akan mengubah lokalisasi subselulernya dan membuat protein tersebut menjadi target untuk
diuraikan.
Protein larut mengalami poliubikuitinasi, penempelan empat atau lebih molekul
ubikuitin yang dikatalisis oleh ligase di residu lisil 63 dan 68 . Penguraian protein yang
ditempeli ubikuitin berlangsung di proteasom, suatu makromolekul dengan berbagai subunit
berbeda yang juga melimpah pada sel eukariotik. Proteasom terdiri dari makromolekul,
kompleks silinder pada protein, cincin yang ditumpuk membentuk pori sentral yang menjadi
pelabuhan situs aktif dari enzim proteolitik. Untuk degradasi, demikian protein harus terlebih
dahulu memasuki pori sentral. Masuk ke dalam inti diregulasi oleh dua cincin luar yang
mengakui protein. Untuk penemuan penguraian protein yang diperantarai ubikuitin, Aaron
Ciechanover dan Avram Hershko dari Israel serta Irwin Rose dari Amerika Serikat
dianugrahi Hadiah Nobel dalam Bidang Kimia pada tahun 2004. Kelainan genetik yang
dihasilkan dari defek di dalam genyang mengkode ubikuitin, ligase ubikuitin, atau enzim
deubikuitin termasuk sindrom Angelman, Penyakit autosomal resesif juvenile Parkinson,
sindrom von Hippel- Lindau, dan polisitemia kongenital.
 BAB III
PENUTUP
Kesimpulan
Protein di dalam tubuh dapat berubah menjadi molekul yang lebih sederhana melalui
proses deaminasi dan trasaminasi. Transaminasi adalah proses perubahan asam amino
menjadi jenis asam amino lain. Proses transaminasi didahului oleh pemindahan NH2 dari
suatu asam amino ke ikatan yg lain, yaitu asam keto (perubahan asam amino menjadi bentuk
asam keto), yang kemudian masuk ke cytoplasma sel yg nantinya akan digunakan untuk
sintesis protein. Secara skematik digambarkan sebagai berikut. Protein akan dipecah dan
dipakai untuk energi atau disimpan sebagai lemak atau sedikit sebagai glikogen. Pemecahan
ini hampir seluruhnya dalam hati, dan dimulai dengan proses deaminasi. Deaminasi adalah
proses pengeluaran asam amino atau pemisahan gugus amino (NH2)dari suatu asam
amino)ke beberapa zat akseptor lainnya. Deaminasi merupakan salah satu bentuk dari
katabolisme atom N (nitrogen).

Penguraian dan sintesis (pergantian) protein sel yang berlangsung terus-menerus

terdapat di semua bentuk kehidupan. Setiap hari, manusia mengganti 1-2% protein tubuh
total, terutama protein otot. Sekitar 75% asam-asam amino yang dibebaskan dalam
penguraian protein digunakan kembali, sisanya kelebihan asam amino tidak disimpan. Asam-
asam amino yang tidak langsung digabungkan ke dalam protein baru dengan cepat diuraikan.
Porsi utama rangka karbon asam amino diubah menjadi zatzat antara amfibolik, sementara
pada manusia, nitrogen amino diubah menjadi urea dan diekskresi dalam urine. Molekul-
molekul ubikuitin melekat melalui ikat-an non-α- peptida yang terbentuk antara terminal
karboksil ubikuitin dan gugus E-amino residu lisil di protein sasaran. Residu yang terdapat di
terminal amino memengaruhi apakah suatu protein mengalami ubikuitinasi. Terminal amino
Met atau Ser memperlambat ubikuitinasi, sedangkan Asp atau Arg mempercepat ubikuitinasi.
Penempelan satu molekul ubikuitin pada protein transmembran akan mengubah lokalisasi
subselulernya dan membuat protein tersebut menjadi target untuk diuraikan.
 DAFTAR PUSTAKA

Victor W. Rodwell, P. P. (1976). Harper's Illustrated Biochemistry. Chicago: MC Graw Hill

Education LANGE.
Washudi. (2016). Biomedik Dasar. Jakarta: Kementerian Kesehatan Republik Indonesia.