RESUME

KATABOLISME PROTEIN

MATA KULIAH
FISIOLOGI TUMBUHAN

DI SUSUN OLEH
DESSY RATIKA PUTRI A18020025
AGUS DWI ANDITA A17020003

AGROTEKNOLOGI
FAKULTAS PERTANIAN
UNIVERSITAS BOYOLALI
 METABOLISME PROTEIN
KATABOLISME PROTEIN (Degradasi Oksidatif Asam Amino : Siklus Urea)
Asam amino terutama sebagai unit pembangun bagi biosintesis protein, molekul ini dapat
mengalami degradasi oksidatif di dalam tiga keadaan metabolik yang berbeda.
1. Selama putaran dinamik normal protein tubuh, asam amino yang dibebasan, jika tidak
diperlukan untuk sintesis protein tubuh yang baru maka protein ini dapat mengalami
degradasi oksidatif.
2. Jika asam amino termakan dalam jumlah yang melebihi kebutuhan tubuh terhadap
sintesis protein, kelebihan ini dapat dikatabolisis, karena asam amino tidak dapat
disimpan.
3. Selama berpuasa atau pada penderita diabetes mellitus, apabila karbohidrat tidak
tersedia, atau tidak dimanfaatkan sebagaimana mestinya maka protein tubuh
dimanfaatkan sebagai bahan bakar.
Pada keadaan yang berlainan, asam amino membebaskan gugus aminonya, dan asam α-
keto yang terbentuk dapat teroksidasi menjadi karbondioksida dan air, sebagian melalui siklus
asam sitrat. Pada hewan tingkat tinggi, protein dihidrolisis sebelum dimanfaatkan. Hidrolisis
terjadi di dalam lambung dan usus kecil.
PROTEOLISIS
Proteolisis adalah pemecahan protein menjadi polipeptida atau asam amino yang lebih
kecil. Jika tidak dikatalis, hidrolisis ikatan peptida berlangsung sangat lambat dan bisa
memakan ratusan tahun. Proteolisis biasanya dikatalis oleh enzim seluler yang disebut
protease, tetapi bisa juga terjadi melalui pencernaan intra-molekuler. pH yang rendah atau suhu
yang tinggi juga dapat mengakibatkan proteolisis tanpa memerlukan enzim. Pemecahan protein
pertama terjadi di lambung, yaitu :

pH: 2 – 3
Enzim pepsin : pepsinogen Pepsin
Enzim pepsin tersebut bekerja pada organ perut dan bekerja secara optimal/ terbaik ketika
kondisi organ perut sudah asam. Enzim ini bekerja dengan memecah molekul protein besar
menjadi lebih kecil. Di sinilah di mana protein bisa dicerna sebagian dalam tubuh (asam amino
bebas masih sedikit dan potongan peptida masih cukup panjang).
Pemecahan protein berikutnya terjadi dalam usus kecil, ada enzim lain yang mengambil
alih jawab pencernaan protein dalam tubuh. Enzim ini membantu dalam penyerapan protein,
dengan memecah molekul protein kecil menjadi asam amino. Tingkat penyerapan protein yang
lebih cepat terjadi untuk jenis makanan yang berasal dari hewan, bukan dari jenis makanan
nabati yang berasal dari tumbuh-tumbuhan, hal ini disebabkan karena protein nabati biasanya
mengandung lapisan selulosa. Pada usus kecil, didalamnya terdapat zimogen (enzim dalam
keadaan tidak aktif). Macam-macam zimogen dalam usus kecil :
 Khimotripsinogen → khimotripsin (contoh : khimotripsin)
 Tripsinogen → tripsin (contoh : tripsin atau entesokinase)
 Prokarksipeptidase A dan B → karboksi peptidase A & B (contoh : tripsin). Tripsin yg
mengubah zimogen menjadi aktif
Masing2 enzim spesifitasnya berbeda-beda (contoh : tripsin hanya menghidrolisa ikatan
peptida (CO – NH -), gugus CO yang dimiliki oleh arginin dan lisin. Mekanisme hidrolisis
dilakukan oleh enzim-enzim pada tanaman dan jasad hidup rendah tidak banyak berbeda degan
hewan tingkat tinggi. Pada hewan tingkat tinggi asam amino masuk ke pusat kegiatan
metabolik seperti skema sebagai berikut :

Fungsi utama asam amino adalah sebagai penyusun biosintesis protein, hanya dlm
keadaan berlebihan dpt digunakan sbg sumber energi melalui proses oksidasi. Proses oksidasi
pada asam amino adalah salah satu perubahan yang terjadi pada asam amino. Jalur yg ditempuh
tergantung pada jenis asam amino. Sebelum dioksidasi gugus asam amino dihilangkan dahulu
dari asam amino, kmd kerangka karbonnya dioksidasi melalui jalur LAT (lingkaran asam
trikarboksilat/ siklus krebs).
TRANSAMINASI
Transaminasi merupakan proses katabolisme asam amino yang melibatkan pemindahan
gugus amino dari satu asam amino kepada asam amino lain. Transaminasi terjadi didalam
mitokondria maupun dalam cairan sitoplasma. Pemindahan gugus -amino secara enzimatik
ke atom karbon  pada -ketoglutarat sehingga dihasil’ -keto. Reaksi ini menyebabkan
aminasi -ketoglutarat membentuk L-glutamat. Gugus -amino jika tidak digunakan untuk
sintesis asam amino baru atau produk nitrogen lain, dikumpulkan dan diubah menjadi produk
akhir yang dapat dikeluarkan. Pada manusia dan kebanyakan vertebrata daratan  urea.
Pembebasan gugus -amino kebanyakan dikatalisis oleh transaminase atau aminotransferase.
Dalam reaksi transaminasi ini gugus amino dari suatu asam amino dipindahkan kepada
salah satu dari tiga senyawa keto, yaitu asam piruvat, a ketoglutarat atau oksaloasetat, sehingga
senyawa keto ini diubah menjadi asam amino, sedangkan asam amino semula diubah menjadi
asam keto. Ada dua enzim penting dalam reaksi transaminasi yaitu alanin transaminase dan
glutamat transaminase yang bekerja sebagai katalis dalamreaksi berikut :

Pada reaksi ini tidak ada gugus amino yang hilang, karena gugus amino yang dilepaskan
oleh asam amino diterima oleh asam keto. Alanin transaminase merupakan enzim yang
mempunyai kekhasan terhadap asam piruvat-alanin. Glutamat transaminase merupakan enzim
yang mempunyai kekhasan terhadap glutamat-ketoglutarat sebagai satu pasang substrak.
DEAMINASI
Deaminasi adalah suatu reaksi kimiawi pada metabolisme yang melepaskan gugus amina
dari molekul senyawa asam amino. Asam amino dengan reaksi transaminasi dapat diubah
menjadi asam glutamat. Dalam beberapa sel misalnya dalam bakteri, asam glutamat dapat
mengalami proses deaminasi oksidatif yang menggunakan glutamat dehidrogenase sebagai
katalis. Dalam proses ini asam glutamat melepaskan gugus amino dalam bentuk NH4+. Selain
NAD+ glutamat dehidrogenase dapat pula menggunakan NADP+ sebagai aseptor elektron.
Oleh karena asam glutamat merupakan hasil akhir proses transaminasi, maka glutamat
dehidrogenase merupakan enzim yang penting dalam metabolisme asam amino oksidase dan
D-asam oksidase.
 Deaminasi Oksidatif
Deaminasi oksidatif merupakan proses metabolisme yang terjadi dalam lingkungan
aerobik yang menghasilkan asam okso. Biasanya deaminasi ini terjadi pada saat malam hari
ketika kita tidur, dan tempat terjadinya terdapat di hati meskipun proses deaminasi asam
glutamat terjadi di ginjal. Asam glutamat menjadi satu-satunya dari asam amino yang
mengalami proses deaminasi oksidatif, hal tersebut dikarenakan asam ini adalah hasil akhir
dari reaksi transaminasi. Pada proses deaminasi oksidatif, asam glutamat yang merupakan hasil
akhir reaksi transaminasi akan dikonversi dalam bentuk asam keton yang akan mengalami
pergantian gugus amina, gugus amina ini berubah menjadi keton. Adapun hasil dari proses ini
adalah nitrogen dan non-nitrogen. Senyawa non-nitrogen nantinya akan diolah lebih lanjut
melalui proses siklus Krebs dan kemudian akan disimpan dalam bentuk glikogen.

 Deaminasi Non-Oksidatif
Deaminasi non-oksidatif adalah proses perubahan serin menjadi asam piruvat yang
dihasilkan dari proses katalis dengan bantuan serin dehidratase. Selain itu terdapat pula proses
perubahan treonin menjadi alpa ketoburitat yang dilakukan oleh treonin dehidratase.
Deaminasi non-oksidatif memiliki hubungan dengan deaminasi oksidatif, dimana hasil dari
deaminasi non-oksidatif yang berupa asam piruvat akan digunakan dalam proses deaminasi
oksidatif.

Dekarboksilasi asam amino merupakan cara lain dalam degradasi asam amino penyusun
protein. Reaksi ini menghasilkan senyawa amin. Contoh reaksi dekarboksilasi adalah sebagai
berikut :
histidin dekarboksilase
Histidin - Histamin + CO2
Proses dekarboksilasi histidin ini dikatalis oleh enzim histidin dekarboksilase. Triptofan
dapat juga mengalami proses dekarboksilasi seperti di atas menjadi triptamin.
  Masuknya Kerangka Karbon ke dalam Siklus Asam Sitrat

Kerangka karbon dari 10 AA, akhirnya diurai menjadi asetil-KoA. Lima AA (arginin,
histidin, glutamin, prolin, glutamat) diubah menjadi -ketoglutarat, tiga menjadi suksinil-KoA
(isoleusin, metionin, valin), dua menjadi oksaloasetat (aspartat, asparagin) dan dua
menghasilkan fumarat (fenilalanin, tirosin).
10 AA menghasilkan asetil-KoA, yang langsung masuk siklus asam sitrat. Lima AA
(alanin, treonin, glisin, serin, sistein) dari 10 AA diurai menjadi asetil KoA melalui piruvat,
dan 5 AA lainnya (fenilalanin, tirosin, leusin, lisin, triptopan) diubah menjadi asetoasetil-KoA
kemudian diuraikan untuk membentuk asetil-KoA.
 Beberapa kelainan genetik (pada manusia) yang mempengaruhi metabolisme Asam
Amino :

LINTAS OKSALOASETAT
Kerangka karbon asparagin dan asam aspartat memasuki siklus asam sitrat melalui
oksaloasetat. Enzim asparaginase mengkatalisis hidrolisa asparagin menjadi aspartate.

Aspartat memberikan gugus aminonya kpd -ketoglutarat dalam reaksi transaminasi

menghasilkan glutamate.

Aspartat + -ketoglutarat oksaloasetat + glutamat

AA yang diubah menjadi asetoasetil-KoA dapat menghasilkan senyawa keton karena

asetoasetil-KoA dapat diubah menjadi asetoasetat dan β-hidroksibutirat  AA ketogenik. AA
yg dpt diubah mjd piruvat, -ketoglutarat, suksinat, oksaloasetat dpt diubah mjd glukosa dan
glikogen  Asam Amino glukogenik.
UREA DIBENTUK : SIKLUS UREA
Hewan ureotilik: amonia yang dihasilkan dari deaminasi asam amino diubah menjadi
urea dalam hati oleh mekanisme siklik: Siklus Urea. Krebs  proses siklik terjadi dengan
ornithin memegang peranan penting serupa dengan oksaloasetat di dalam siklus Asam sitrat.
Molekul ornithin bergabung dengan 1 mol NH3 atau CO2 membentuk sitrulin. Molekul ke-2
amonia ditambahkan ke sitrulin, membentuk arginin terhidrolisis menghslkan urea, dengan
pembentukan kembali ornithin

Arginin + H2O Ornithin + Urea

 Tahap - Tahap Siklus Urea

 Siklus urea yang dikenal sekarang

Enzim yg mengkatalisis reaksi-reaksi siklus urea tersebar diantara mitokondria dan
sitosol, dalam suatu kerja metabolic. Satu gugus asam amino memasuki siklus ini di dalam
mitokondria, yang lain diberikan oleh aspartat dari sitosol. Gugus amino pertama masuk
dalam siklus urea dalam bentuk ammonia bebas, oleh deaminasi oksidatif glutamate di
dalam mitokondria sel hati. Reaksi ditatalisis: glutamat dehidrogenase  memerlukan
NAD+.

 Harga Energi Sintesis Urea

Sintesis 1 molekul urea  perlu:
4 gugus fosfat (berenergi tinggi)
2 ATP: untuk membuat karbamoil fosfat
1 ATP: untuk membentuk arginino suksinat
 Pada reaksi terakhir ATP mengalami penguraian pirofosfat menjadi AMP +
piriphospat  yang dapat dihidrolisis untuk menghsilkan 2 ortofosfat. Jadi, jumlah
energi untuk membuat 1 mol urea adalah 4 ATP.
 Kerusakan genetik pada siklus urea menyebabkan kelebihan amonia dalam darah.
Kerusakan genetik menurun pada suatu enzim yang diperlukan dalam siklus urea 
menderita hambatan dalam membentuk urea dari amonia  tidak menerima diet berprotein
tinggi, krn asam amino yang termakan dalam jumlah melebihi kebutuhan minimal harian,
bagi sintesis protein akan terdeaminasi dalam hati  menyebabkan amonia bebas muncul
dalam darah. Pengobatan untuk penderita dengan gangguan pada siklus urea antara lain:
mengganti asam amino (yang bersifat esensiil bagi pertumbuhan) dengan analog asam 
keto-nya.
Asam amino esensial dijaga supaya tidak memberikan gugus aminonya kepada darah
dalam bentuk ammonia. Hewan urikotelik (burung, ular dan kadal) menyalurkan nitrogen
amino ke luar tubuh dalam bentuk  asam urat  produk akhir utama metabolisme purin
pada burung, primata, dan reptil. Asam urat  molekul kompleks dengan 2 sistem cincin
terkondensasi  disebut nukleus purin. Lintas sintesis asam urat dari gugus amonia ada
beberapa tahap, karena nukleus purin harus dibangun secara bertahap dari sejumlah pemula
sederhana.

Lintas ini memiliki beberapa tahap dan memerlukan energi tinggi. Asam urat
merupakan produk akhir yang dikeluarkan, bukan hanya dari nitrogen amino tetapi juga dari
katabolisme purin.
Asam urat disimpan dalam jumlah besar di berbagai pulau di luar amerika selatan 
berperan sebagai tempat bersarang bagi burung-burung laut. Timbunan guano yang besar
 dapat dipergunakan sebagai pupuk sehingga mengembalikan nitrogen organik kepada
tanah  untuk digunakan kembali bagi sintesis asam amino oleh tumbuhan dan
mikroorganisme tanah. Kebanyakan spesies akuatik (misal: golongan Teleos / ikan
bertulang, larva amphibi) mengeluarkan kelebihan nitrogen amonia sebagai amonia 
Hewan ammonotelik. Kebanyakan spesies daratan mengeluarkan kelebihan nitrogen
amonia sebagai urea  Hewan ureotelik.