TUGAS PAPER

MATA KULIAH BIOKIMIA

PROTEIN DAN ASAM AMINO

Disusun Oleh :
Fani Pranidasari (6411420059)

UNIVERSITAS NEGERI SEMARANG

SEMARANG
2021
 BAB I
PENDAHULUAN

a. Latar Belakang
Istilah protein berasal dari kata Yunani Proteos, yang berarti yang utama atau yang
didahulukan. Kata ini diperkenalkan oleh seorang ahli kimia Belanda, Gerardus Mulder
(1802-1880), karena ia berpendapat bahwa protein adalah zat yang paling penting dalam
setiap organisme.
Protein adalah bagian dari semua sel hidup dan merupakan bagian terbesar tubuh
sesudah air. Seperlima bagian tubuh adalah protein, separuhnya ada didalam
otot, seperlima didalam tulang dan tulang rawan, sepersepuluh didalam kulit, dan
selebihnya didalam jaringan lain dan cairan tubuh. Semua enzim, berbagai hormon,
pengangkut zat-zat gizi dan darah, matriks interseluler dan sebagainya protein.
Disamping itu asam amino yang membentuk protein bertindak sebagai prekursor
sebagian besar koenzim, hormon, asam nukleat, dan molekul-molekul yang esensial
untuk kehidupan.Protein mempunyai fungsi khas yang tidak dapat digantikan oleh zat gizi
lain, yaitu membangun serta memelihara sel-sel dan jaringan tubuh.

b. Rumusan Masalah
1. Apa defenisi protein ?
2. Bgaimana penyusunan molekul protein ?
3. Bagaimana proses sintesis protein ?
4. Bagaimana penyusunan kode genetik ?
5. Bagimana upaya analisis dan eksresi protein ?
6. Jelaskan mengenai asam amino?
7. Bagaimana sifat asam amino ?
8. Bagaimana reaksi asam amino?

c. Tujuan
1. Dapat mengetahui defenisi protein.
2. Dapat mengetahui penyusunan molekul protein.
3. Dapat mengetahui proses sintesis protein.
4. Dapat mengetahui penyusunan kode genetik.
5. Dapat mengetahui upaya analisis dan ekspresi protein.
6. Dapat mengetahui tentang asam amino.
7. Dapat mengetahui sifat asam amino.
8. Dapat mengetahui reaksi asam amino.
 BAB II
PEMBAHASAN

1. Definisi Protein
Penemuan bahwa informasi genetik dikode di sepanjang suatu molekul polimerik yang
hanya terdiri dari empat jenis unit monomerik merupakan salah satu keberhasilan ilmu
pengetahuan terpenting pada abad ke-20. Molekul polimerik ini, asam deoksiribonukleat
(DNA), merupakan dasar kimiawi hereditas dan disusun menjadi gen, unit dasar
informasi genetik. Jalur informasi dasar—yaitu DNA mengarahkan sintesis RNA, yang
selanjutnya mengarahkandan mengatur sintesis protein.
Protein adalah makromolekul yang kompleks secara fisik dan fungsional yang melakukan
peran sangat penting yang banyak. Misalnya, suatu jaringan protein internal, sitoskeleton
mempertahankan bentuk sel dan integritas fisik. Filamen aktin dan miosin pada mesin
kontraktil otot. Hemoglobin mengangkut oksigen, sedangkan antibodi dalam sirkulasi
melawan penyerang asing. Reaksi katalis enzim yang membangkitkan energi, mensintesis
dan menghancurkan biomolekul, memperbanyak dan mentranskrip gen, mengolah
mRNA, dll. Reseptor memampukan sel merasakan dan merespons terhadap hormon dan
isyarat lingkungan lainnya.
Protein adalah pokok pada perubahan fisik dan fungsional yang mencerminkan daur
kehidupan organisme tempat mereka berada. Suatu protein khas "dilahirkan" pada
translasi, matang melalui proses pascatranslasi seperti proteolisis selektif, bergantian di
antara keadaan bekerja dan istirahat melalui intervensi faktor pengatur, menua melalui
oksidasi, deamidasi, dll, dan "mati" saat dihancurkan menjadi komponen asam aminonya.

2. Penyusunan Protein
Untuk menentukan urutan lengkap suatu polipeptida yang panjangnya beberapa ratus
residu, pertama kali protein harus dipecahkan menjadi peptida-peptida yang lebih kecil,
dengan menggunakan protease atau reagen seperti sianogen bromida. Setelah permurnian
dengan kromatografi cair akselerasi tinggi (HPLC) fase terbalik, peptida-peptida ini
kemudian dianalisis dengan pengurutan Edman. Untuk menyusun urutan peptida pendek
untuk memecahkan urutan lengkap polipeptida utuh, perlu menganalisis peptida yang
urutannya tumpang tindih satu sama lain. Hal ini diIaksanakan dengan menciptakan
beberapa set peptida dengan menggunakan lebih dari satu metode pemecahan. Diperlukan
sejumlah besar protein murni untuk menguji sejumlah fragmentasi protein dan keadaan
pemumian peptida berperan pada kekurangan utama ke dua teknik pengurutan protein
kimia langsung.

3. Sintesis Protein
Huruf A, G, T, dan C menyatakan nukleotida-nukleotida yang terdapat dalam DNA. Di
dalam gen penyandi-protein, nukleotida-nukleotida ini tersusun menjadi kode tiga-huruf
yang disebut kodon, dan kumpulan kodon ini akan membentuk kode genetik. Sintesis
protein atau mutasi sulit dipahami atau dijelaskan sebelum ditemukannya kode genetik.
Kode genetik menjadi dasar untuk menjelaskan bagaimana kelainan protein dapat
menimbulkan penyakit genetik serta untuk menegakkan diagnosis dan mungkin terapi
bagi penyakit-penyakit ini. Selain itu, banyak patofisiologi infeksi virus yang berkaitan
dengankemampuan virus untuk mengganggu sintesis protein sel pejamu. Banyak obat
antibakteri bekerja efektif karena obat ini secara selektif mengganggu sintesis protein sel
bakteri tetapi tidak berpengaruh terhadap sintesis protein sel eukariot. Di nukleus,
informasi genetik dalam sekuens nukleotidaDNA ditranskripsikan menjadi sekuens
nukleotida spesifik molekul RNA. Sekuens nukleotida di transkrip RNA bersifat
komplementer dengan sekuens nukleotida untai cetakan di gen-nya, mengikuti aturan
pembentukan pasangan basa. Beberapa kelas RNA bekerja bersama untuk mengarahkan
sintesis protein.
Pada prokariot, terdapat korespondensi linier antara gen, RNA pembawa (mRNA) yang
ditranskripsikan dari gen, danproduk polipeptidanya. Situasi ini lebih rumit pada sel
eukariot yang lebih tinggi karena transkrip primer berukuran jauh lebih besar daripada
mRNA matur. Prekursor mRNA yang besar mengandung regio-regio pengode/penyandi
(ekson) yang akan membentuk mRNA matur dan sekuenssekuen panjang sisipan (intron)
yang memisahkan ekson-ekson. mRNA diproses di dalam nukleus dan intron, yang
membentuk sebagian besar RNA, dikeluarkan. Ekson-ekson disatukan untuk membentuk
mRNA matur yang kemudian diangkut ke sitoplasma untuk ditranslasikan menjadi
protein.
Sel harus memiliki perangkat yang dibutuhkan untuk mentranslasikan informasi secara
akurat dan efisien dari sekuens nukleotida mRNA menjadi sekuens asam amino protein
tertentu. Kejelasan proses ini, yang disebut translasi, menunggu pemecahan kode genetik.
Telah disadari sejak lama bahwa molekul mRNA itu sendiri tidak memiliki afinitas
terhadap asam amino sehingga translasi informasi di sekuens nukleotida mRNA untuk
menjadi sekuens asam amino protein memerlukan suatu molekul adaptor perantara. Di
satu sisi, molekul adaptor ini harus mengenali sekuens nukleotida spesifik; di sisi lain,
molekul tersebut juga harus mengenali asam amino yang sesuai. Dengan molekul adaptor
ini, sel dapat mengarahkan asam amino spesifik ke posisi sekuens yang tepat di suatu
protein yang sedang disintesis sesuai dengan sekuens nukleotida mRNA tertentu. Pada
kenyataannya, gugus-gugus fungsional asam amino itu tidak benar-benar berkontak
dengan mRNA cetakannya.

4. Kode genetik
Kode genetik menjadi dasar untuk
menjelaskan bagaimana kelainan protein
dapat menimbulkan penyakit genetik
serta untuk menegakkan diagnosis dan
mungkin terapi bagi penyakit-penyakit
ini. Untuk membentuk komplemen
selular protein diperlukan dua puluh
asam amino berbeda; jadi, setidaknya
harus terdapat 20 kodon yang berbeda
untuk dapat membentuk kode genetik.
Karena hanya terdapat empat nukleotida
yang berbeda dalam mRNA, setiap
kodon harus terdiri lebih dari satu
nukleotida purin atau pirimidin. Kodon
yang terdiri dari dua nukleotida hanya
akan menghasilkan 16 (42) kodon
spesifik, sedangkan kodon tiga
nukleotida dapat menghasilkan 64 (43)
kodon spesifik.
Kini diketahui bahwa setiap kodon terdiri dari rangkaian tiga nukleotida; yaitu suatu kode
triplet . Penguraian awal kode genetik sangat bergantung pada sintesis in vitro polimer
nukleotida, terutama triplet dalam sekuens yang berulang. Ribonukleotida triplet sintetik
ini digunakan sebagai mRNA untuk memprogram sintesis protein dalam tabung reaksi
sehingga para peneliti dapat menemukan kode genetik.
Tiga dari 64 kodon ternyata tidak menyandi asam amino tertentu; ketiga jenis kodon
tersebut disebut kodon nonsense. Kodon-kodon nonsense ini digunakan dalam sel sebagai
sinyal terminasi; ketiganya menentukan tempat penghentian polimerisasi asam amino
menjadi protein. Sebanyak 61 kodon sisanya menyandi 20 asam amino yang terjadi
secara alami (Tabel 37-1). Oleh sebab itu, terdapat "degenerasi" dalam kode genetik—
yaitu, beberapa kodon menyandi asam amino yang sama. Beberapa asam amino dikode
oleh beberapa kodon; contohnya, terdapat enam kodon berbeda yang menyandi serin,
UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, dan AGC. Asam amino lain, misalnya metionin dan
triptofan, hanya disandi oleh satu jenis kodon. Secara umum, nukleotida ketiga dalam
suatu kodon bersifat kurang penting dibandingkan dengan dua kodon yang pertama dalam
menentukan asam amino spesifik yang akan digabungkan dan hal ini yang menjadi
penyebab utama degenerasi kode genetik. Namun, setiap kodon hanya menyandi satu
asam amino; dengan sangat sedikit pengecualian, kode genetik bersifat nonambigu—yaitu
kodon spesifik hanya akan membentuk satu asam amino tertentu. Perbedaan antara
ambiguitas dan degenerasi adalah suatu konsep yang penting.
Kode yang nonambigu tetapi degenerasi dapat dijelaskan secara molekular. Pengenalan
kodon spesifik di mRNA oleh molekul adaptor tRNA bergantung pada regio antikodon
tRNA dan hukum pembentukan pasangan basa spesifik. Setiap molekul tRNA
mengandung sekuens spesifik, komplementer dengan suatu kodon, yang disebut
antikodon.

5. Upaya Analisis dan Ekspresi Protein

Pengetahuan tentang urutan genom dari organisme tersebut sangat difasilitasi identifikasi
oleh menyediakan komprehensif dari urutan polipeptida DNA-dikodekan. Selain itu juga
disediakan data urutan nukleotida dari untuk yang membangun susunan gen, yang
kadang-kadang disebut chip DNA, berisi ratusan dari probe oligonukleotida yang
berbeda. Chip ini kemudian dapat digunakan untuk mendeteksi keberadaan dari mRNA
mengandung urutan nukleotida komplementer. Walaupun perubahan ekspresi mRNA
yang mengkode protein tidak selalu mencerminkan perubahan yang sebanding pada
tingkat protein yang bersesuaian, susunan gen kedua secara teknis kurang menuntut dan
lebih sensitif dibandingkan pendekatan proteomik generasi pertama, khususnya yang
berkaitan dengan protein kelimpahan rendah.
Pasangan proteomik generasi kedua baru dikembangkan teknik kromatografi skala nano
dengan spektrometri massa. Protein dalam sampel biologis pertama kali diperlakukan
dengan protease menghidrolisis menjadi peptida yang lebih kecil yang kemudian
dikenakan fase terbalik, pertukaran ion, atau ukuran kromatografi eksklusi untuk
membagi jumlah besar dari peptida menjadi subset yang lebih kecil lebih menerima untuk
analisis. Subset ini dianalisis dengan menyuntikkan kolom eluen langsung ke quadrupol
ganda atau massa waktu perjalanan spektrometer massa. Teknologi identifikasi protein
multidimensi (MudPIT = multidimensional protein identification technology)
menggunakan putaran kromatografi berturut-turut untuk memecahkan peptida yang
dihasilkan dari pencemaan sampel biologi kompleks menjadi beberapa fraksi yang lebih
sederhana yang dapat dianalisis secara terpisah menggunakan MS. Sekarang, suspensi
dari campuran peptida kompleks dalam spektrometer massa itu sendiri dan kemudian
mengekspor subset kecil untuk analisis akhir menggunakan perangkap ion sering
memungkinkan bahkan kompleks campuran untuk dianalisis langsung oleh MS tanpa
fraksinasi kromatografi sebelumnya. Upaya juga terus untuk menyaring metode untuk
analisis dari mRNA dan ekspresi protein dalam sel-sel individual.

6. Asam Amino
Asam amino yang berasal dari pencernaan protein makanan dan glukosa yang berasal dari
pencernaan karbohidrat diserap
melalui vena porta hati. Hati
memiliki peran mengatur
konsentrasi berbagai metabolit larut
air dalam darah. Pada kasus glukosa,
hal ini dicapai dengan menyerap
glukosa yang melebihi kebutuhan
saat ini dan menggunakannya untuk
menyintesis glikogen atau asam
lemak
Di dalam terdapat lebih dari 300
asam amino terjadi di alam, protein
disintesis hampir secara eksklusif
dari set pada 20 asam amino-L-α
dikodekan oleh triplet nukleotida
disebut kodon. Asam amino ini
dapat mencirikan sebagai antara
hidrofilik atau hidrofobik.

Dalam asam amino terdapat selenosistein yang merupakan asam amino-L-α yang
terdapat dalam protein dari setiap domain kehidupan.
Manusia mengandung sekitar dua lusin selenoprotein meliputi peroksidase dan reduktase
tertentu, selenoprotein
P yang bersirkulasi dalam plasma, dan iodotironin deiodinase yang berperan mengubah
prohormon tiroksin (T4) menjadi hormon tiroid 3,3'5-triiodotironin (T3) . Seperti yang
ditunjukkan namanya, atom selenium menggantikan sulfur analog strukturalnya, sistein.
Selenosistein bukan produk modifikasi post translasi lebih lanjut, selenosistein disisipkan
langsung ke dalam polipeptida yang sedang berkembang selama translasi. Selenosistein
dengan demikian sering disebut "asam amino ke-21". Namun, tidak seperti 20 asam
amino protein lainnya, penggabungan dari selenosistein ditentukan oleh sebuah elemen
genetik yang besar dan kompleks untuk tRNA biasa disebut tRNASec yang
memanfaatkan UGA anti-kodon yang sinyal normalnya STOP. Namun, apparatus sintetis
protein dapat mengidentifikasi sebuah UGA kodon spesifik selenosistein dengan
kehadiran struktur putaran batang yang mengiringi, elemen selenosistein insersi, di regio
yang tidak diterjemahkan dari mRNA.

7. Sifat Asam Amino

Muatan yang diberikan oleh gugus fungsional disosiasi pada asam amino memastikan
bahwa mereka mudah dilarutkan o1eh— dan maka larut dalam—pelarut polar seperti air
dan etanol tetapi tidak larut dalam pelarut nonpolar seperti benzena, heksana, atau eter.
Asam amino tidak menyerap cahaya yang terlihat dan dengan demikian tidak berwarna.
Namun, tirosin, fenilalanin, dan terutama triptofan menyerap sinar ultraviolet panjang
gelombang tinggi (250-290 nm). Karena menyerap sinar ultraviolet kira-kira sepuluh kali
lebih efisien dibanding fenilalanin atau tirosin, triptofan berperan penting pada
kemampuan sebagian besar protein menyerap cahaya dalam daerah 280 nm.

8. Reaksi Asam Amino

Setiap gugus fungsional dari asam amino menunjukkan semua pada reaksi kimia yang
khas. Untuk gugus asam karboksilat, reaksi ini meliputi pembentukan dari ester, amida,
dan anhidrida asam; untuk kelompok amino, asilasi, amidasi, serta esterifikasi; dan untuk
gugus ´OH and ´SH, oksidasi dan esterifikasi. Karena glisin, asam amino terkecil, dapat
dimuat dalam tempat yang tak dapat ditempati asam amino lain, hal ini sering terjadi di
tempat peptida menekuk tajam. Gugus R hidrofobik pada alanin, valin, leusin, dan
isoleusin serta gugus R aromatik pada fenilalanin, tirosin, dan triptofan biasanya hanya
terjadi di bagian dalam protein sitosol. Gugus R bermuatan pada asam amino basa dan
asam menstabilkan konformasi protein khusus melalui interaksi ion atau jembatan garam.
Interaksi ini juga berfungsi dalam sistem "penyambung muatan" selama katalisis
enzimatik dan pengangkutan elektron dalam mitokondria pernapasan. Histidin berperan
unik dalam katalisis enzimatik. pKa proton imidazolnya memungkinkan histidin
berfungsi pada pH netral sebagai katalis asam atau basa tanpa perlu pergeseran yang
diinduksi Iingkungan. Gugus alkohol primer pada serin dan gugus tioalkohol primer (-
SH) pada sistein adalah nukleofil yang sangat baik, dan dapat melakukan fungsi tersebut
selama katalisis enzimatik. PK3 dari selenosistein, 5,2, merupakan 3 unit lebih rendah
dari sistein, sehingga harus, pada prinsipnya, menjadi nukleofil yang lebih baik. Namun,
gugus alkohol sekunder pada treonin, meskipun merupakan nukleofil yang baik, tidak
memiliki peran yang analog dalam katalisis. Gugus -OH pada serin, tirosin, dan treonin
sering berfungsi sebagai titik dari kovalen lampiran untuk gugus fosforil yang mengatur
fungsi protein.
 BAB III

PENUTUP

Kesimpulan

Protein adalah salah satu makromolekul pokok pada perubahan fisik dan fungsional yang
mencerminkan daur kehidupan organisme tempat mereka berada. Protein harus
dipecahkan menjadi peptida-peptida yang lebih kecil, dengan menggunakan protease
untuk menentukan urutan lengkapnya. Proses sintesis protein di nukleus, informasi
genetik dalam sekuens nukleotida DNA ditranskripsikan menjadi sekuens nukleotida
spesifik molekul RNA. Sekuens nukleotida di transkrip RNA bersifat komplementer
dengan sekuens nukleotida untai cetakan di gen-nya, mengikuti aturan pembentukan
pasangan basa. Beberapa kelas RNA bekerja bersama untuk mengarahkan sintesis
protein. Sel harus memiliki perangkat yang dibutuhkan untuk mentranslasikan informasi
secara akurat dan efisien dari sekuens nukleotida mRNA menjadi sekuens asam amino
protein tertentu. Kejelasan proses ini, yang disebut translasi, menunggu pemecahan kode
genetik. Dengan molekul adaptor ini, sel dapat mengarahkan asam amino spesifik ke
posisi sekuens yang tepat di suatu protein yang sedang disintesis sesuai dengan sekuens
nukleotida mRNA tertentu. Terdapat empat nukleotida yang berbeda dalam mRNA,
setiap kodon harus terdiri lebih dari satu nukleotida purin atau pirimidin untuk menyusun
kode genetik.
Protein dalam sampel biologis pertama kali diperlakukan dengan protease menghidrolisis
menjadi peptida yang lebih kecil.Teknologi identifikasi protein multidimensi (MudPIT =
multidimensional protein identification technology) menggunakan putaran kromatografi
berturut-turut untuk memecahkan peptida yang dihasilkan dari pencemaan sampel biologi
kompleks menjadi beberapa fraksi yang lebih sederhana yang dapat dianalisis secara
terpisah menggunakan MS. Sekarang, suspensi dari campuran peptida kompleks dalam
spektrometer massa itu sendiri dan kemudian mengekspor subset kecil untuk analisis
akhir menggunakan perangkap ion sering memungkinkan bahkan kompleks campuran
untuk dianalisis langsung oleh MS tanpa fraksinasi kromatografi sebelumnya.
Asam amino yang berasal dari pencernaan protein makanan dan glukosa yang berasal dari
pencernaan karbohidrat diserap melalui vena porta hati. Di dalam terdapat lebih dari 300
asam amino terjadi di alam, protein disintesis hampir secara eksklusif dari set pada 20
asam amino-L-α dikodekan oleh triplet nukleotida disebut kodon. Asam amino mudah
dilarutkan o1eh— dan maka larut dalam—pelarut polar seperti air dan etanol tetapi tidak
larut dalam pelarut nonpolar seperti benzena, heksana, atau eter. Asam amino tidak
menyerap cahaya yang terlihat dan dengan demikian tidak berwarna. Setiap gugus
fungsional dari asam amino menunjukkan semua pada reaksi kimia yang khas.
 DAFTAR PUSTAKA

Victor W. Rodwell, P. P. (1976). Harper's Illustrated Biochemistry. Chicago: MC Graw Hill Education
LANGE.