ASAM AMINO DAN PROTEIN

1.1 Latar Belakang

Asam amino adalah komponen utama protein, yang ditemukan dalam
semua organisme hidup dan memainkan peranan dalam sel hidup (Holme,
dkk., 1993 dan Othmer, K., 1978).
Semua protein pada semua spesies mulai dari bakteri sampai manusia
dibentuk dari 20 asam amino yang sama dan tidak berubah selama evolusi.
Kenaekaragaman fungsi yang diperantarai oleh protein dimungkinkan oleh
keanekaragaman susunan yang mungkin di dapat dari 20 jenis asam amino ini
sebagai unsur pembangun.
Pada protein terdapat empat tingkat struktur yang berbeda yaitu : Struktur
primer, struktur sekunder, struktur tersier, dan struktur kuartener. Terdapat faktor
yang dapat menguatkan dan menstabilkan struktur sekunder, tersier dan kuartener
ini. Sifat umum semua protein mencakup hambatan pada konformasi atau susunan
spasialnya oleh ikatan kovalen dan non kovalen.
Penggandaan dan penyediaan asam amino menjadi amat penting oleh
karena senyawa tersebut dipergunakan sebagai satuan penyusun protein.
Kemampuan jasad hidup untuk membentuk asam amino tidak sama. Misalnya
tanaman tingkat tinggi mampu membentuk semua asam amino yang diperlukan
bagi penyusunan protein tubuhnya. Sebaliknya hewan tingkat tinggi
kemampuannya terbatas. Golongan jazad hidup ini tidak dapat mensintesa asam
amino esensial. Asam amino-asam amino tersebut harus disediakan dari luar baik
berupa protein yang mengandung asam amino tersebut maupun dalam bentuk
asam amino tunggal.

1
 BAB II
PEMBAHASAN

2.1 ASAM AMINO

2.1.1 Pengertian
Asam amino adalah senyawa organik yang mengandung gugus amino
(NH2), sebuah gugus asam karboksilat (COOH), dan salah satu gugus lainnya,
terutama dari kelompok 20 senyawa yang memiliki rumus dasar
NH2CHRCOOH, dan dihubungkan bersama oleh ikatan peptida untuk
membentuk protein.
Asam amino sering disebut blok bangunan kehidupan. Semua proses
kehidupan tergantung pada protein yang berperan penting dalam tubuh sebagai
struktur, pengirim pesan, enzim, dan hormon. Dua puluh jenis asam amino
alami adalah blok bangunan protein, yang terhubung satu sama lain dalam
bangunan rantai. DNA memberitahu tubuh bagaimana membuat rantai amino
dan bagaimana mengurutkannya menjadi jenis protein tertentu.

2.1.2 Struktur Kimia

Asam amino merupakan biomolekul kecil (berat molekul rata-rata
sekitar 135) memiliki struktur umum yang digambarkan pada gambar berikut :

Gambar 1. Struktur Umum Asam Amino

Semua asam amino merupakan asam organik (α-COOH) yang
mengandung suatu gugus amino (NH2) dan atom hidrogen yang berikatan

2
dengan α-karbon. Mereka berbeda satu sama lain melalui komposisi kimiawi
dari gugusan R (rantai samping).

2.1.3 Sifat Asam Amino

A. Sifat amfoter (amfiprotik)
 Asam amino dengan gugus karboksil menyebabkan sifat asam karena
gugus [-COOH] dapat melepas ion H+ membentuk COO
 Asam amino dengan gugus amino menyebabkan sifat basa karena gugus
[-NH2] dapat melepas ion H+ membentuk –NH3+
Sifat senyawa demikian disebut amfoter (bereaksi baik dengan asam maupun
basa), pembentukan ion tersebut disebut dengan ion zwitter. Asam amino
bersifat amfoter, maka:
1. jika direaksikan dengan asam, maka asam amino akan menjadi suatu
kation.
2. jika direaksikan dengan basa, maka asam amino akan menjadi suatu
anion.
B. Sifat optis aktif
Semua senyawa asam amino mempunyai atom C asimetris (spiral)
sehingga bersifat optis aktif, artinya dapat memutar bidang polarisasi kecuali
glisin. Glisin adalah satu-satunya asam amino yang tidak bersifat optis aktif.
C. Sifat Umum Asam Amino
• larut dalam air dan pelarut polar lain tetapi tidak larut dalam pelarut
nonpolar seperti dietil eter atau benzena.
• momen dipol yang besar
• kurang bersifat asam dibandingkan sebagian besar asam karboksilat
• kurang basa dibandingkan sebagian besar amina.

2.1.4 Jenis Asam Amino Standar

Asam amino esensial atau asam amino utama adalah asam amino yang
sangat diperlukan oleh tubuh dan harus didatangkan dari luar tubuh karena sel-

3
 sel tubuh tidak dapat mensintesis sendiri. Asam amino nonesensial adalah asam
amino yang dapat disintesis sendiri oleh tubuh.
Asam amino Alanine, Asparagine, Aspartate, Cysteine, Glutamate,
non-esensial Glutamine, Glycine, Proline, Serine, Tyrosine.
Asam amino Arginine, Histidine, Isoleucine, Leucine, Lysine, Methionine,
esensial Phenylalanine, Threonine, Tyrptophan, Valine.
Asam Amino Simbol Kependekan Singkat satu huruf
Alanin Ala A
Arginin Arg R
Asparagin Asn N
Asam Aspartat Asp D
Sistein Cys C
Glutamin Gln Q
Asam Glutamat Glu E
Glisin Gly G
Histidin His H
Isoleusin Ile I
Leusin Leu L
Lisin Lys K
Metionin Met M
Fenilalanin Phe F
Prolin Pro P
Serin Ser S
Treonin Thr T
Triptofan Trp W
Tirosin Tyr Y
Valin Val V

Tabel yang menunjukkan Asam Amino beserta singkatannya :

2.1.5 Klasifikasi Asam Amonia berdasarkan Rantai Samping
2.5.1 Alanin (Ala)
Bentuk yang umum di alam adalah L-alanin
(S-alanin) meskipun terdapat pula bentuk D-
alanin (R-alanin) pada dinding sel bakteri dan
sejumlah antibiotika. L-alanin merupakan asam amino proteinogenik yang
paling banyak dipakai dalam protein setelah leusin.
Gugus metil pada alanin sangat tidak reaktif sehingga jarang terlibat
langsung dalam fungsi protein (enzim). Alanin dapat berperan dalam

4
 pengenalan substrat atau spesifisitas, khususnya dalam interaksi dengan atom
nonreaktif seperti karbon. Dalam proses pembentukan glukosa dari protein,
alanina berperan dalam daur alanin.
2.5.2 Arginin (Arg)
Asam amino arginin memiliki
kecenderungan basa yang cukup tinggi
akibat eksesi dua gugus amina pada
gugus residunya. Asam amino ini tergolong setengah esensial bagi mamalia
lainnya, tergantung pada tingkat perkembangan atau kondisi kesehatan.
Sumber utama arginin adalah produk-produk peternakan (dairy products)
seperti daging, susu (dan olahannya), dan telur.
2.5.3 Asparagin (Asn)
Asparagin adalah analog dari asam aspartat
dengan penggantian gugus karboksil oleh
gugus karboksamid. Asparagin bersifat netral (tidak
bermuatan) dalam pelarut air.
Asparagin merupakan asam amino pertama yang berhasil diisolasi.
Namanya diambil karena pertama kali diperoleh dari jus asparagus.
Fungsi biologi : Asparagin diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga
kesetimbangan dan dalam transformasi asam amino. Berperan pula dalam
sintesis amonia. Sumber : Daging, telur, dan susu (serta produk turunannya)
kaya akan asparagin.
2.5.4 Asam Aspartat (Asp)
Asparagin merupakan asam amino analognya
karena terbentuk melalui aminasi aspartat pada satu
gugus hidroksilnya.
Asam aspartat bersifat asam, dan dapat digolongkan sebagan asam
karboksilat. Bagi mamalia aspartat tidaklah esensial.
Fungsinya diketahui sebagai pembangkit neurotransmisi di otak dan saraf
otot. Diduga, aspartat berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan.

5
 Senyawa ini juga merupakan produk dari daur urea dan terlibat
dalam glukoneogenesis.
2.5.5 Sistein (Cys)
Sistein merupakan asam amino bukan esensial
yang memiliki atom S, bersama-sama
dengan metionin. Atom S ini terdapat pada
gugus tiol (dikenal juga sebagai sulfhidril atau merkaptan). Karena memiliki
atom S, sisteina menjadi sumber utama dalam sintesis senyawa-senyawa
biologis lain yang mengandung belerang. Sistein dan metionin pada protein
juga berperan dalam menentukan konformasi protein karena adanya ikatan
hidrogen pada gugus tiol.
2.5.6 Glutamin (Gln)
Rantai sampingnya adalah suatu amida.
Glutamin dibuat dengan mengganti rantai
samping hidroksil asam glutamat dengan
gugus fungsional amina.
Rantai sampingnya adalah suatu amida. Glutamina dibuat dengan
mengganti rantai sampai hidroksil asam glutamat dengan gugus fungsional
amina. Glutamin digunakan untuk mengganti kerusakan otot dengan segera.
2.5.7 Asam Glutamat (Glu)
Asam glutamat termasuk asam amino
yang bermuatan (polar) bersama-sama dengan
asam aspartat. Ini terlihat dari titik
isoelektriknya yang rendah, yang menandakan ia sangat mudah menangkap
elektron (bersifat asam menurut Lewis).
Asam glutamat dapat diproduksi sendiri oleh tubuh, sehingga tidak
tergolong esensial. Ion glutamat merangsang beberapa tipe saraf yang ada
di lidah. Sifat ini dimanfaatkan dalam industri penyedap.
2.5.8 Glisin (Gly)

6
 Glisin atau asam aminoetanoat adalah
asam amino alami paling sederhana. Rumus
kimianya C2H5NO2.
Glisin merupakan asam amino yang mudah menyesuaikan diri dengan
berbagai situasi karena strukturnya sederhana. Secara umum protein tidak
banyak mengandung glisin. Pengecualiannya ialah pada kolagen yang dua per
tiga dari keseluruhan asam aminonya adalah glisin.
2.5.9 Histidin (His)
Fungsi Histidin menjadi precursor histamin, suatu
amina yang berperan dalam sistem saraf, dan karnosin,
suatu asam amino.
2.5.10 Isoleusin (Ile)
Rumus kimianya sama dengan leusin
hidrofobik (tidak larut dalam air). tetapi susunan
atom-atomnya berbeda. Ini berakibat pada sifat yang berbeda. Walaupun
berdasarkan strukturnya ada empat kemungkinan stereoisomer sepertitreonin,
isoleusina alam hanya tersedia dalam satu bentuk saja.
2.5.11 Leusin (Leu)
Leusina merupakan asam amino yang paling
umum dijumpai pada protein. Ada dugaan bahwa
leusina berperan dalam menjaga perombakan dan
pembentukan protein otot.

2.5.12 Lisin (Lys)

Lisin (Lys) merupakan asam amino penyusun protein yang dalam pelarut
air bersifat basa, seperti juga histidin. Lisin menjadi kerangka bagi niasin
(vitamin B1).
Kekurangan vitamin ini dapat menyebabkan pelagra. Lisin juga
dilibatkan dalam pengobatan terhadap penyakit herpes. Lisin (bahasa

7
 Inggris lysine) merupakan asam amino penyusun protein yang dalam
pelarut air bersifat basa, seperti juga histidin.
2.5.13 Metionin (Met)
Metionin, bersama-sama dengan sistein,
adalah asam amino yang memiliki atom S.
Asam amino ini penting dalam sintesis
protein (dalam proses transkripsi, yang menerjemahkan urutan basa nitrogen
di DNA untuk membentuk RNA) karena kode untuk metionin sama dengan
kode awal (start) untuk suatu rangkaian RNA. Biasanya, metionin awal ini
tidak akan terikut dalam protein yang kelak terbentuk karena dibuang
dalam proses pasca transkripsi. Sumber utama metionina adalah daging
(ikan).
2.5.14 Fenilalanin (Phe)
Fenilalanin adalah suatu asam amino penting,
yang bersama-sama dengan asam amino tirosin
dan triptofan merupakan kelompok asam amino
aromatik yang memiliki cincin benzena. Fenilalanin bersama-sama dengan
taurin dan triptofan merupakan senyawa yang berfungsi sebagai penghantar
atau penyampai pesan (neurotransmitter) pada sistem saraf otak.
2.5.15 Prolin (Pro)
Prolin merupakan satu-satunya asam amino
dasar yang memiliki dua gugus samping yang
terikat satu-sama lain (gugus amino melepaskan
satu atom H untuk berikatan dengan gugus sisa). Akibat strukturnya ini,
prolin hanya memiliki gugus amina sekunder (-NH-).
Beberapa pihak menganggap prolina bukanlah asam amino karena tidak
memiliki gugus amina namun pendapat ini tidak tepat.
Fungsi terpenting prolin tentunya adalah sebagai komponen protein. Sel
tumbuh-tumbuhan tertentu yang terpapar kondisi lingkungan yang kurang
cocok (misalnya kekeringan) akan menghasilkan prolina untuk menjaga

8
 keseimbangan osmotik sel. Prolin dibuat dari asam L-glutamat dengan
prekursor suatu asam amino
2.5.16 Serin (Ser)
Serin merupakan asam amino penyusun protein
yang umum ditemukan pada protein hewan. Protein
mamalia hanya memiliki L-serin. Namanya diambil
dari bahasa Latin, sericum (berarti sutera) karena pertama kali diisolasi dari
protein serat sutera pada tahun 1865. Strukturnya diketahui pada tahun 1902.
Fungsi biologi dan kesehatan : Serin penting bagi metabolisme karena
terlibat dalam biosintesis senyawa-senyawa purin dan pirimidin, asistein,
triptofan (pada bakteri) dan sejumlah besar metabolit lain.
Sebagai penyusun enzim, serin sering memainkan peran penting dalam
fungsi katalisator enzim. Ia diketahui berada pada bagian aktif
kimotripsin, tripsin, dan banyak enzim lainnya.
Sebagai penyusun protein non-enzim, rantai sampingnya dapat
mengalami glikolisasi yang dapat menjelaskan gangguan akibat diabetes.
Serin juga merupakan satu dari tiga asam amino yang biasanya
terfosforilasi oleh enzim kinase pada saat transduksi signal pada eukariota.
2.5.17 Treonin (Thr)
Kehadiran enzim treonina-kinase dapat
menyebabkan fosforilasi pada treonina,
menghasilkan fosfotreonina, senyawa antara
penting pada biosintesis metabolit sekunder. Treonina banyak terkandung
pada produk-produk dari  ikan.

2.5.18 Tritofan (Trp)

Bentuk yang umum pada mamalia adalah,
seperti asam amino lainnya, L-triptofan. Meskipun
demikian D-triptofan ditemukan pula di alam
(contohnya adalah pada bisa ular laut kontrifan).

9
 Fungsi biologi dan kesehatan : Gugus fungsional yang dimiliki triptofan,
indol, tidak dimiliki asam-asam amino dasar lainnya. Akibatnya, triptofan
menjadi prekursor banyak senyawa biologis penting yang tersusun dalam
kerangka indol. Triptofan adalah precursor melatonin (hormon perangsang
tidur), serotonin (suatu transmiter pada sistem saraf) dan niasin.
2.5.19 Tirosin (Tyr)
Tirosin (dari bahasa Yunani tyros,
berarti keju, karena ditemukan pertama kali dari
keju). Ia memiliki satu gugus fenol
(fenil dengan satu tambahan gugus hidroksil). Bentuk yang umum adalah L-
tirosin (S-tirosin), yang juga ditemukan dalam tiga isomer struktur: para,
meta, dan orto.
Pembentukan tirosin menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim
Phe-hidroksilase. Enzim ini hanya membuat para-tirosina. Dua isomer yang
lain terbentuk apabila terjadi “serangan” dari radikal bebas pada kondisi
oksidatif tinggi (keadaan stress).
Fungsi biologi dan kesehatan : Dalam transduksi signal, tirosina memiliki
peran kunci dalam pengaktifan beberapa enzim tertentu melalui proses
fosforilasi (membentuk fosfotirosina).
2.5.20 Valin (Val)
Valin adalah salah satu dari 20 asam
amino penyusun protein yang dikode oleh DNA.
Dalam ilmu gizi, valin termasuk kelompok asam
amino esensial. Namanya berasal dari nama tumbuhan valerian (Valeriana
officinalis).
Sifat valin dalam air adalah hidrofobik (‘takut air’) karena ia tidak
bermuatan. Valin diproduksi dengan menggunakan treonin sebagai bahan
baku. Sumber pangan yang kaya akan valina mencakup produk-produk
peternakan (daging).

2.1.6 Klasifikasi Asam Amonia berdasarkan Sifat Kepolaran

10
2.5.1 Asam amino non polar
Memiliki gugus R alifatik, bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik
suatu asam amino seperti isoleusin yang biasa terdapat di bagian dalam
protein. Umumnya terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid.
Contohnya glisin, alanin, valin, leusin, metionin, isoleusin.
2.5.2 Asam amino polar
Memiliki gugus R yang tidak bermuatan. Bersifat hidrofilik, artinya
mudah larut dalam air. Cenderung terdapat di bagian luar protein. Sistein
berbeda dgn yg lain, karena gugus R terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3)
sehingga dapat mengalami oksidasi dengan sistein membentuk ikatan
disulfide. (-S-S-) sistin (tidak termasuk dalam asam amino standar karena
selalu terjadi dari 2 buah molekul sistein dan tidak dikode oleh DNA).
Contohnya serin, treonin, sistein, prolin, asparagin, glutamin
2.5.3 Asam amino dengan gugus R aromatik
Bersifat 11elative non polar yakni hidrofobik. Fenilalanin bersama dengan
Valin, Leusin & Isoleusin merupakan asam amino paling hidrofobik.
Tirosin merupakan gugus hidroksil , triptofan merupakan cincin indol.
Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV λ 280 nm yang sering
digunakan untuk menentukan kadar protein. Contohnya fenilalanin, tirosin
dan triptofan.
2.5.4 Asam amino dengan gugus R bermuatan positif
Mempunyai gugus yang bersifat basa pada rantai sampingnya, bersifat
polar, yakni terletak di permukaan protein yang dapat mengikat molekul
air. Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pada gugus imidazol)
dibanding lisin pada gugus amino dan arginin pada gugus guanidino.
Karena histidin dapat terionisasi pada pH mendekati pH fisiologis yang
berperan dalam reaksi enzimatis yang melibatkan pertukaran proton.
Contohnya Lisin, arginin dan histidin.
2.5.5 Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif
Mempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnya. Bermuatan negatif
atau asam pada pH 7. Contohnya Asam Aspartat dan Asam Glutamat.

11
2.6 Jenis Asam amino non standar
Merupakan asam amino di luar 20 macam asam amino standar. Terjadi
karena modifikasi yang terjadi setelah suatu asam amino standar menjadi
protein. Kurang lebih 300 asam amino non standar dijumpai pada sel.

2.7 Reaksi asam amino

Asam amino dapat bereaksi dengan basa kuat karena bersifat asam
lemah dan bereaksi dengan asam kuat karena mengandung gugus -NH2 yang
bersifat basa lemah. Gugus yang memberikan sifat asam adalah gugus –COOH.
Hal ini karena asam amino bersifat amfoter.
Asam α-amino secara umum dimisalkan sebagai R-CH(NH2)-COOH.
Pada saat larutannya direaksikan dengan basa kuat, NaOH maka OH -
menyerang gugus -COOH terbentuklah -COO-.
R-CH(NH2)-COOH + OH- → R-CH(NH2)-COO- + H2O
Ketika asam amino itu direaksikan dengan asam kuat, H2SO4(aq), ion-
ion H+ tertarik ke gugus -NH2 membentuk -NH3+.
R-CH(NH2)-COOH + H+ → R-CH(NH3+)-COOH
Perhatikan persamaan reaksi ini. Ketika larutan NaOH ditambahkan ke
dalam larutan asam amino, ion-ion OH- dari NaOH menumbuk gugus -COOH
dan menarik ion H+ membentuk H2O. Gugus asam berubah menjadi -COO-.
Berarti saat asam amino ditambah basa kuat, bersifat asam lemah.
Kebalikannya, saat asam amino direaksikan dengan asam kuat HCl(aq), ion-ion
H+ tertarik ke gugus -NH2 membentuk -NH3+. Berarti ketika asam amino
ditambah dengan asam kuat, bersifat basa lemah.
2.2 PROTEIN
2.2.1 Pengertian
Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling
utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang
merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan
satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon,

12
 hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein
berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.
Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain polisakarida,
lipid, dan polinukleotida, yang merupakan penyusun utama makhluk hidup. Selain
itu, protein merupakan salah satu molekul yang paling banyak diteliti dalam
biokimia. Protein ditemukan oleh Jöns Jakob Berzelius pada tahun 1838.
Protein adalah instrumen yang mengekspresikan informasi genetik dan
merupakan makromolekul yang paling berlimpah di dalam sel yang menyusun
lebih dari setengah berat kering pada hampir semua organisme. Protein disusun
atas unsur karbon (C), hydrogen (H), oksigen dan kadang-kadang ada unsur
fosfor (P) dan sulfur (S). Ikatan peptida ini akan terwujud apabila gugusan
karboksil dari asam amino yang satu bergabung dengan gugusan amino dari
asam amino yang lain. Di dalam penggabungan molekul asam amino itu, akan
terlepas satu molekul air.
Hal tersebut dapat dilihat dalam reaksi berikut :

Pembongkaran protein menjadi asam amino memerlukan bantuan dari

enzim-enzim protease dan air untuk mengadakan proses hidrolisis pada ikatan-
ikatan peptida. Hidrolisis ini juga dapat terjadi, jika protein dipanasi, diberi basa,
atau diberi asam.
2.2.2 Struktur Protein

13
a. Struktur Primer
Struktur primer protein
merupakan urutan asam amino
penyusun protein yang
dihubungkan melalui ikatan
peptida (amida). Vernon Ingram
menemukan bahwa translokasi asam amino akan mengubah fungsi protein,
dan lebih lanjut memicu mutasi genetik.
b. Struktur Sekunder
Struktur sekunder protein
adalah struktur tiga
dimensi lokal dari
berbagai rangkaian asam
amino pada protein yang
distabilkan oleh ikatan
hidrogen. Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut:
alpha helix (α-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam amino
berbentuk seperti spiral; beta-sheet (β-sheet, "lempeng-beta"), berupa
lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang
saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H); beta-turn, (β-
turn, "lekukan-beta"); dan gamma-turn, (γ-turn, "lekukan-gamma").
c. Struktur Tersier
Struktur tersier menggambarkan pengaturan
ruang residu asam amino yang berjauhan
dalam urutan linier dan pola ikatan-ikatan
disulfida. Merupakan konformasi tiga
dimensi keseluruhannya. Istilah struktur
tersier mengacu pada hubungan spasial
antar unsur struktur sekunder. Pelipatan
polipeptida pada suatu domain biasanya terjadi tanpa tergantung pada
pelipatan domain lainnya. Struktur tersier menjelaskan hubungan antara

14
 domain ini, cara dimana pelipatan protein dapat menyatukan asam amino
yang letaknya terpisah dalam pengertian struktur primer, dan ikatan yang
menstabilkan konformasi ini.
d. Struktur Kuartener
Menggambarkan pengaturan sub unit protein
dalam ruang. Protein dengan dua atau lebih
rantai polipeptida yang terikat oleh kekuatan
nonkovalen memperlihatkan struktur kovalen.
Dalam protein multimerik ini, masing-masing
rantai polipeptida disebut protomer atau sub unit. Sub unit tersebut
disatukan oleh jenis interaksi nonkovalen yang sama yang berperan dalam
struktur tersier yaitu interaksi elektrostatik dan hidrofobik serta ikatan
hidrogen. protein

2.2.3 Fungsi protein bagi tubuh sebagai berikut.

a. Bahan enzim untuk mengkatalisis reaksi-reaksi biokimia misalnya tripsin.
b. Protein cadangan disimpan dalam beberapa bahan sebagai cadangan makanan.
c. Protein transport, mentransfer zat-zat atau unsur-unsur tertentu misalnya
hemoglobin untuk mengikat O2.
d. Protein kontraktil, untuk kontraksi jaringan tertentu, misalnya myosin untuk
kontraksi otot
e. Protein pelindung, melindungi tubuh terhadap zat-zat asing, misalnya antibodi
yang mengadakan perlawanan terhadap masuknya molekul asing (antigen) ke
dalam tubuh.
f. Hormon merupakan protein yang berfungsi sebagai pengatur proses dalam tubuh,
misalnya hormon insulin, pada hewan.
g. Protein struktural, merupakan protein yang menyusun struktur sel, jaringan dan
tubuh organisme hidup misalnya glikoprotein untuk dinding sel.
h. Membangun sel-sel yang rusak, sumber energi, pengatur asam basa darah,
keseimbangan cairan tubuh, pembentuk antibodi.

2.2.4 Sifat Protein

15
  Sifat fisikokimia setiap protein tidak sama, tergantung pada jumlah dan jenis
asam aminonya.
 Berat molekul protein sangat besar
 Ada protein yang larut dalam air, ada pula yang tidak dapat larut dalam air, tetapi
semua protein tidak larut dalam pelarut lemak.
Menurut Sumardjo, 2008 :
 Protein murni tidak berwarna dan tidak berbau. Jika protein tersebut dipanaskan,
warnanya berubah menjadi coklat dan baunya seperti bau bulu atau bau rambut
terbakar.
 Protein alam yang murni juga tidak memiliki rasa, tetapi hasil hidrolisis protein,
yaitu proteosa, pepton, dan peptida, mempunyai rasa pahit.
 Protein jika bertemu dengan asam tartaric, akan mengeras, dengan demikian akan
mempengaruhi daya serap dan daya cerna.

2.2.5 Jenis Protein

Protein dapat digolongkan menurut struktur susunan molekulnya,
kelarutannya, adanya senyawa lain dalam molekul, tingkat degradasi, dan
fungsinya.
Menurut Struktur Susunan Molekulnya, protein dibagi menjadi :
 Protein fibriler/skleroprotein adalah protein yang berbentuk serabut, tidak
larut dalam pelarut-pelarut encer garam, basa, asam maupun alkohol
fungsinya membentuk struktur bahan dan jaringan. Contoh : kolagen yang
terdapat pada tulang rawan, miosin pada otot, keratin pada rambut, fibrin
pada gumpalan darah.
 Protein globular / sferoprotein yaitu protein yang berbentuk bola larut
dalam larutan asam dan garam encer, mudah berubah (terdenaturasi) di
bawah pengaruh suhu. Protein ini banyak terdapat pada bahan pangan
seperti susu, telur, dan daging, enzim dan hormon.
Menurut kelarutan, protein globuler dapat dibagi dalam beberapa grup,
yaitu albumin, globulin, glutelin, prolamin, histon, dan protamin.
 Albumin : larut dalam air dan terkoagulasi oleh panas. Contoh : albumin
telur, albumin serum, dan laktalbumin dalam susu.

16
  Globulin : tidak larut dalam air, terkoagilasi oleh panas, larut dalam
larutan garam encer, dan mengendap dalam larutan garam konsenrasi
tinggi. Contoh : miosinogen dalam otot, ovoglobulin dalam kuning telur,
amandin dari buah almonds, legumin dalam kacang-kacangan.
 Glutelin tidak larut dalam pelarut netral tetapi larut dalam asam / basa
encer. Contoh glutelnin dalam gandum dan orizenin dalam beras.
 Prolamin atau gliadin larut dalam alkohol 70-80% dan tidak larut dalam
air maupun alkohol. Contoh gliadin dalam gandum, hordain dalam barley,
dan zein pada jagung.
 Histon : larut dalam air dan tidak larut dalam amonia encer. Contoh globin
dalam hemoglobin.
 Protamin larut dalam air dan tidak terkoagulasi oleh panas.Contoh Salmin
dalam ikan salmon.
Tingkat Degradasi Protein dibedakan berdasarkan tingkat degradasi yaitu
berdasarkan tingkat permulaan denaturasi (mulai terjadinya perubahan struktur
protein atau kerusakan struktur protein).
 Protein alami adalah protein dalam keadaan seperti protein dalam sel.
 Turunan protein yang merupakan hasil degradasi protein pada tingkat
permulaan denaturasi. Dapat dibedakan sebagai protein turunan primer
(protean, metaprotein) dan protein turunan sekunder (proteosa, pepton, dan
peptida).
Protein primer merupakan hasil hidrolisis yang ringan, sedangkan protein
sekunder adalah hasil hidrolisis yang berat. Protean adalah hasil hidrolisis oleh
air, asam encer, atau enzim, yang bersifat tidak larut. Contoh miosan, esestan.
Metaprotein merupakan hasil hidrolisis lebih lanjut oleh asam dan alkali dan
larut dalam asam dan alkali encer tetapi tidak larut dalam larutan garam netral.
Contoh asam albuminat dan alkali albuminat. Protein terkoagulasi yaitu hasil
denaturasi protein oleh panas atau alkohol. Proteosa bersifat larut dalam air dan
tidak terkoagulasi oleh panas. Pepton larut dalam air, tidak terkoagulasi oleh
panas. Peptida yaitu gabungan dua atau lebih asam amino yang terikat melalui
ikatan peptida.

17
 Protein Konjugasi adalah protein yang mengandung senyawa lain
nonprotein. Protein konjugasi dapat dilihat dalam tabel berikut :
Nama Tersusun oleh Terdapat pada
Nukleoprotein Protein + Asam Nukleat Inti sel, kecambah biji-
bijian
Glikoprotein Protein + Karbohidrat Musin pada kelenjar
ludah, tendomusin pada
tendon, hati
Fosfoprotein Protein + Fosfat yang Kasein susu, kuning telur
mengandung lesitin
Kromoprotein/ Protein + Pigmen / Ion Hemoglobin
metaloprotein Logam
Lipoprotein Protein + Lemak Serum darah, kuning
telur, susu, darah,
membran sel

2.2.6 Metabolisme Protein

Metabolisme meliputi :
1) Jalur Sintesis (Anabolisme/Endorgenik)
menggabungkan molekul-molekul kecil menjadi makromolekul yang lebih
kompleks; memerlukan energi yang disuplai dari hidrolisis ATP
2) Jalur Degradatif (Katabolisme/Eksorgenik)
memecah molekul kompleks menjadi molekul yang lebih sederhana; melepaskan
energi yang dibutuhkan untuk mensintesis ATP.
 Asam amino dalam tubuh terutama digunakan untuk sintesis protein.
Tetapi, jika asupan glukosa rendah, asam amino dapat diubah menjadi
glukosa melalui jalur yang disebut glukoneogenesis yaitu pembentukan
glukosa baru dari prekursor nonkarbohidrat.
 Proporsi protein sebagai sumber energi dalam diet yang dianjurkan adalah
sebesar 15%.
 Asam amino merupakan sumber utama untuk glukosa melalui jalur
glukoneogenesis, tetapi gliserol dari trigliserida juga dapat digunakan.

18
  Glukoneogenesis dan glikogenolisis penting untuk memback up sumber
glukosa pada saat puasa.
Asam Amino Dalam Darah
Jumlah asam amino dalam darah tergantung jumlah yang diterima dan jumlah
yang digunakan. Proses absorbsi asam amino dalam dinding usus adalah proses
transport aktif yang memelukan energy. Dalam keadaan berpuasa. Konsentrasi
asam amino dalam darah 3.5-5 mg/ 100ml darah. Setelah ada asupan makanan
menjasi 5-10mg/100ml darah. Dan turun kembali setelah 6 jam.
Reaksi Metabolisme Asam Amino
Meliputi reaksi pelepasan gugus asam amino, kemudian perubahan kerangka
karbon. Transaminasi : Proses katabolisme asam amino berupa pemindahan
gugus amino darisuatu asam amino ke senyawa lain (keto. Asam piruvat,
ketoglutarat atau oksaloasaetat). Sehingga (keto)senyawa tersebut dirubah
menjadi asam amino. Sedangkan asam amino dirubah menjadi senyawa keto)
 katabolisme asam amino menjadi energi melalui siklus asam serta siklus
urea sebagai proses pengolahan hasil sampingan pemecahan asam amino.
 sintesis protein dari asam-asam amino.
Tahapan
Ada 2 tahap pelepasan gugus amin dari asam amino, yaitu:
 Transaminasi
Enzim aminotransferase memindahkan amin kepada α-ketoglutarat
menghasilkan glutamat atau kepada oksaloasetat menghasilkan aspartat
 Deaminasi oksidatif
Pelepasan amin dari glutamat menghasilkan ion amonium

2.2.7 Denaturasi Protein

Pada umumnya, protein sangat peka terhadap pengaruh-pengaruh fisik dari
zat kimia, maka mudah mengalami perubahan bentuk. Perubahan atau modifikasi
pada struktur molekul protein disebut dengan denaturasi. Hal-hal yang
menyebabkan terjadinya denaturasi adalah panas, pH, tekanan, aliran listrik, dan
adanya beban kimia seperti urea, alkohol, dan sabun. Temperatur merupakan titik

19
tengah dari proses denaturasi yang disebut dengan melting temperature (Tm) yang
pada umumnya protein memiliki nilai Tm kurang dari 100°C , apabila diatas suhu
Tm, maka protein akan mengalami denaturasi. Protein yang mengalami denaturasi
akan menurunkan aktivitas biologinya dan berkurang kelarutannya, sehingga
mudah mengendap.

BAB III
PENUTUP

3.1 Kesimpulan
Berbagai protein yang berbeda dapat diciptakan dari hanya 20 asam
amino yang umum, karena asam amino dapat saling berikatan dalam banyak
kombinasi yang berbeda. Perbedaan dalam urutan asam amino di sepanjang
rantai polipetida menyebabkan pembentukan struktur tiga dimensi yang
berbeda.
Asam amino sebagai penyusun utama protein menjadi sangat penting
dibutuhkan oleh tubuh kita, karena ada asam amino essensial yang didapat dari
makanan dari luar tubuh dan asam amino non essensial yang di sintesis dalam
tubuh. Asam amino memiliki sifat amfoter dan sifat optis aktif. Berdasarkan
kepolarannya asam amino dibagi menjadi asam amino polar, non polar, dengan
gugus R aromatik, gugus R bermuatan positif, dan gugus R bermuatan negatif.

20
 Protein memiliki struktur primer, sekunder, tersier dan kuartener.
Dengan sifat fisiko kimia protein, maka protein dapat mengalami denaturasi
jika mendapat pengaruh panas, pH, tekanan, aliran listrik, dan adanya beban kimia
seperti urea, alkohol, dan sabun. Protein sendiri terbentuk melalui serangkaian proses
sintesis protein.

21